1非極性氨基酸(疏水氨基酸）８種：丙氨酸（Ala）纈氨酸(Vａl）亮氨酸（Leｕ)異亮氨酸(Ile）脯氨酸(Pro)苯丙氨酸(Phe)色氨酸(Ｔrp)蛋氨酸（Met)極性氨基酸（親水氨基酸)2極性不帶電荷7種：甘氨酸(Gly)絲氨酸(Sｅr）蘇氨酸（Thr)半胱氨酸（Ｃｙs）酪氨酸(Ｔyr）天冬酰胺(Aｓn)谷氨酰胺（Gln）3極性帶正電（堿性氨基酸）3種:賴氨酸（Lys)精氨酸(Arg）組氨酸（His）4極性帶負(fù)電(酸性氨基酸)2種:天冬氨酸(Asp)谷氨酸(Glｕ）５脂肪族氨基酸：丙、纈、亮、異亮、蛋、天冬、谷、賴、精、甘、絲、蘇、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺6HYPEＲLIＮＫ"＂芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸7雜環(huán)族氨基酸:組氨酸、色氨酸８雜環(huán)亞氨基酸:脯氨酸9由于一個(gè)晶體中分子的有序排列通常只有在分子單元相同的情況下才干形成，許多蛋白質(zhì)都能結(jié)晶這一事實(shí)，強(qiáng)有力地證明，即使是非常大的蛋白質(zhì)，也是有特定結(jié)構(gòu)的不連續(xù)的化學(xué)實(shí)體。10穩(wěn)定一個(gè)特定蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的最重要的作用力是非共價(jià)互相作用。蛋白質(zhì)行使功能經(jīng)常伴有兩種或更多結(jié)構(gòu)形式的互相轉(zhuǎn)變。1１蛋白質(zhì)中原子的空間排列叫做蛋白質(zhì)的構(gòu)象。蛋白質(zhì)的也許構(gòu)象涉及任何無(wú)須破壞共價(jià)鍵而達(dá)成的結(jié)構(gòu)狀態(tài)。具有功能和折疊構(gòu)象的任何一種蛋白質(zhì)稱為天然蛋白質(zhì)。１2弱互相作用力是穩(wěn)定蛋白質(zhì)構(gòu)象的重要作用力，由于它們數(shù)目眾多。自由能最低的蛋白質(zhì)構(gòu)象(即最穩(wěn)定的構(gòu)象)就是弱互相作用力數(shù)目最多的一種構(gòu)象。13蛋白質(zhì)中基團(tuán)是協(xié)同形成氫鍵的，一個(gè)氫鍵的形成有助于其他氫鍵的形成。14蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)模式規(guī)則：疏水殘基重要包埋在蛋白質(zhì)內(nèi)部，遠(yuǎn)離水；蛋白質(zhì)內(nèi)氫鍵的數(shù)目達(dá)成最大值。肽鍵是剛性的平面。15蛋白質(zhì)是以HYPERＬＩＮK""\ｔ"_bｌanｋ"氨基酸為基本單位構(gòu)成的生物高分子,蛋白質(zhì)分子上氨基酸的序列和由此形成的立體結(jié)構(gòu)構(gòu)成了蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的多樣性。蛋白質(zhì)具有一級(jí)、二級(jí)、三級(jí)、四級(jí)結(jié)構(gòu)，蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)決定了它的功能。ＨYＰERLINK""\t"＿bｌａnk"一級(jí)結(jié)構(gòu)：蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序,以及二硫鍵的位置。HYPEＲLINK＂"\t"_ｂlank"二級(jí)結(jié)構(gòu)（α-螺旋、β－折疊):蛋白質(zhì)分子局區(qū)域內(nèi)，多肽鏈沿一定方向盤(pán)繞和HYPEＲLINK""\t＂_ｂlank"折疊的方式。HYPERLＩNK""\t"＿blaｎk"三級(jí)結(jié)構(gòu):蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上借助各種次級(jí)鍵卷曲折疊成特定的球狀分子結(jié)構(gòu)的空間構(gòu)象。ＨYPEＲLINK＂"\t"＿blank"四級(jí)結(jié)構(gòu):多亞基蛋白質(zhì)HＹPERＬINK""分子中各個(gè)具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的ＨYPＥRLＩNK""\t"_ｂlank"多肽鏈，以適當(dāng)?shù)姆绞骄酆纤纬傻牡鞍踪|(zhì)的三維結(jié)構(gòu)。1６蛋白質(zhì)中發(fā)現(xiàn)的α-螺旋都是右手螺旋,α-螺旋是α角蛋白中最重要的結(jié)構(gòu)，它最佳地運(yùn)用了內(nèi)部的氫鍵。氨基酸序列影響α螺旋穩(wěn)定性。脯氨酸和甘氨酸殘基的存在阻礙α-螺旋的形成。１７影響α-螺旋穩(wěn)定性的因素：連續(xù)性的R基團(tuán)帶電的氨基酸殘基之間的靜電排斥(或吸引)；相鄰的基團(tuán)隊(duì)積龐大;間隔三個(gè)或四個(gè)殘基的氨基酸側(cè)鏈之間的互相作用；脯氨酸和甘氨酸殘基的存在;螺旋節(jié)段末端的氨基酸殘基與α-螺旋固有的電偶極的互相作用。18β構(gòu)象使多肽鏈折疊成片狀結(jié)構(gòu)。鋸齒狀的多肽鏈并排排列,形成一系列的片層結(jié)構(gòu)，這種排列叫β-折疊片。氫鍵在多肽鏈的相對(duì)節(jié)段間形成。β轉(zhuǎn)角在蛋白質(zhì)中普遍存在。有緊湊折疊結(jié)構(gòu)的球蛋白中，在多肽鏈轉(zhuǎn)向處的轉(zhuǎn)角或突環(huán)上的氨基酸殘基數(shù)幾乎占了１／3,它們是連續(xù)出現(xiàn)的α-螺旋或β-構(gòu)象的連接要素。特別普遍的是β-轉(zhuǎn)角,它連接反平行β-折疊片的兩個(gè)相鄰節(jié)段的末端,這結(jié)構(gòu)是一個(gè)包含四個(gè)氨基酸殘基的1８０°的轉(zhuǎn)角。甘氨酸和脯氨酸經(jīng)常出現(xiàn)在β-轉(zhuǎn)角中，這是由于甘氨酸小而靈活，而脯氨酸的亞氨基氮形成的肽鍵容易呈彎曲構(gòu)象，這種形式特別有助于形成穩(wěn)定的轉(zhuǎn)角,但是,它們卻很少出現(xiàn)在α－螺旋中。常見(jiàn)二級(jí)結(jié)構(gòu)都有典型的鍵角和氨基酸成分。甘氨酸殘基可以參與許多構(gòu)象的形成。19蛋白質(zhì)中所有原子的整體三維排列方式稱為蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)。二級(jí)結(jié)構(gòu)則是指一級(jí)結(jié)構(gòu)中相鄰氨基酸殘基的空間排列方式,三級(jí)結(jié)構(gòu)涉及更大范圍的氨基酸序列。20蛋白質(zhì)提成兩組:纖維蛋白，多肽鏈排列成長(zhǎng)繩狀或片層狀，通常重要由一種二級(jí)結(jié)構(gòu)組成，組成給脊椎動(dòng)物提供支持、定形和保護(hù)作用的結(jié)構(gòu)，α-角蛋白、膠原蛋白和絲心蛋白,纖維蛋白都不溶于水，這種性質(zhì)由蛋白質(zhì)內(nèi)部和表面的高濃度疏水氨基酸殘基所賦予;球蛋白，多肽鏈折疊成球形,一條肽鏈或多條肽鏈的不同節(jié)段互相折疊，通常包含幾種類型二級(jí)結(jié)構(gòu),許多酶(細(xì)胞色素C、溶菌酶、核糖核酸酶）和調(diào)節(jié)蛋白、運(yùn)送蛋白、運(yùn)動(dòng)蛋白、免疫球蛋白等。纖維蛋白適合于結(jié)構(gòu)性功能,α－角蛋白中穩(wěn)定四級(jí)結(jié)構(gòu)的是二硫鍵。膠原蛋白中超螺旋是向右手方向扭曲的，而每條α-鏈卻是左手螺旋。隨著年齡增長(zhǎng),膠原纖維共價(jià)交聯(lián)累積，結(jié)締組織的剛性和易脆性不斷增長(zhǎng)。膠原蛋白帶來(lái)獨(dú)特螺旋結(jié)構(gòu)的甘氨酸-X-脯氨酸的反復(fù)結(jié)構(gòu)。絲心蛋白多肽鏈重要是β-構(gòu)象，其整個(gè)結(jié)構(gòu)是由每個(gè)β-折疊片中多肽鏈的所有肽鍵廣泛參與形成的氫鍵和片層之間范德華力的最大化來(lái)穩(wěn)定的。肌紅蛋白是一條序列已知的由1５3個(gè)氨基酸殘基組成的肽鏈和一個(gè)鐵原卟啉或血紅素基團(tuán)組成的。21超二級(jí)結(jié)構(gòu)也叫模體,或簡(jiǎn)樸地稱為折疊。由幾百個(gè)以上氨基酸殘基組成的多肽鏈通常折疊成兩個(gè)或兩個(gè)以上穩(wěn)定的球狀單元，稱為結(jié)構(gòu)域。２2一系列的β-α－β環(huán)這樣的排列使得β鏈排布形成一個(gè)桶狀結(jié)構(gòu)，產(chǎn)生了一個(gè)特別穩(wěn)定、常見(jiàn)的模體，叫做α／β桶。蛋白質(zhì)模體是蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)分類的基礎(chǔ)。23四類蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)：全α、全β、α/β(α和β節(jié)段分散或交替出現(xiàn))、α﹢β(α和β有某些限度的分離)。24一級(jí)結(jié)構(gòu)序列極其相似或／和在結(jié)構(gòu)和功能上也表現(xiàn)出相似的蛋白質(zhì)，被認(rèn)為屬于同一個(gè)蛋白質(zhì)家族。一個(gè)蛋白質(zhì)家族通常存在明顯的強(qiáng)的進(jìn)化關(guān)系。珠蛋白家族中有許多不同的蛋白質(zhì),其結(jié)構(gòu)和序列都與肌紅蛋白相似。多亞基蛋白質(zhì)也稱多聚體。只有幾個(gè)亞基的多聚體通常也叫寡聚體。大多數(shù)多聚體有相同的亞基或由不同的亞基組成的反復(fù)性的亞組織，通常對(duì)稱排列，此種多聚體蛋白中的反復(fù)結(jié)構(gòu)單元,無(wú)論是單個(gè)亞基還是一組亞基，都叫做原體。血紅蛋白有四條多肽鏈和四個(gè)血紅素輔基，血紅素輔基中的鐵原子處在二價(jià)狀態(tài)，其蛋白質(zhì)部分叫做珠蛋白。寡聚體有旋轉(zhuǎn)對(duì)稱和螺旋對(duì)稱。單個(gè)亞基可以繞著一個(gè)或多個(gè)旋轉(zhuǎn)軸旋轉(zhuǎn)從而與其他亞基重疊。螺旋對(duì)稱的蛋白質(zhì)趨向于形成更具開(kāi)放末端的結(jié)構(gòu)。所有蛋白質(zhì)在核糖體上都是以線性排列的氨基酸殘基開(kāi)始出現(xiàn)的。蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)已經(jīng)進(jìn)化到能在特定的細(xì)胞環(huán)境中行使其功能。環(huán)境條件的改變會(huì)引起蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)或大或小的變化，三級(jí)結(jié)構(gòu)改變到一定限度,就會(huì)導(dǎo)致其功能的喪失，此即為變性。變性的狀態(tài)并不一定等同于蛋白質(zhì)完全解折疊和構(gòu)象的完全隨機(jī)化。加熱變性—?dú)滏I；有機(jī)溶劑、尿素、去污劑重要是通過(guò)破壞構(gòu)成球蛋白穩(wěn)定核心的疏水互相作用來(lái)起作用的;極端pH改變蛋白質(zhì)的靜電荷,導(dǎo)致靜電排斥和一些氫鍵的破壞。氨基酸序列決定蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)。有些蛋白質(zhì)的變性是可逆的,某些通過(guò)加熱、極端pＨ或變性試劑變性的球蛋白,假如回到使其天然構(gòu)象保持穩(wěn)定的條件下，可以恢復(fù)其天然構(gòu)象和生物活性，這個(gè)過(guò)程叫復(fù)性。多肽鏈的迅速折疊是一個(gè)漸進(jìn)的過(guò)程。由多肽鏈自發(fā)塌陷形成密實(shí)狀態(tài)引發(fā)的折疊，并由非極性殘基之間的疏水互相作用介導(dǎo)，此“疏水塌陷”產(chǎn)生的這種狀態(tài),也許有大量的二級(jí)結(jié)構(gòu)，但是許多氨基酸側(cè)鏈并沒(méi)有完全固定，這種塌陷狀態(tài)被稱為熔球。并非所有蛋白質(zhì)都是自發(fā)折疊，有的需要特異蛋白質(zhì)的促進(jìn)。分子分子伴侶是與部分折疊或不對(duì)的折疊的多肽鏈互相作用的蛋白質(zhì)。它有助于糾正折疊途徑或提供對(duì)的折疊發(fā)生的微環(huán)境。分子伴侶涉及兩類型:第一是稱為Ｈsp70的蛋白質(zhì)家族第二是伴侶素。許多蛋白質(zhì)的折疊途徑中都需要兩個(gè)催化異構(gòu)化反映的酶的參與：蛋白二硫鍵異構(gòu)酶（PDI），催化二硫鍵的變換或位置的改變，直到天然構(gòu)象的二硫鍵的形成。ＰDＩ的功能之一就是催化去除具有不合適的二硫鍵的折疊中間物。肽脯氨酰順?lè)串悩?gòu)酶(ＰPI）催化脯氨酸肽鍵的順?lè)串悩?gòu)體的互相轉(zhuǎn)換，這在某些具有順式構(gòu)