大二學(xué)習(xí)生化試卷_第1頁
大二學(xué)習(xí)生化試卷_第2頁
大二學(xué)習(xí)生化試卷_第3頁
大二學(xué)習(xí)生化試卷_第4頁
大二學(xué)習(xí)生化試卷_第5頁
已閱讀5頁,還剩3頁未讀, 繼續(xù)免費閱讀

付費下載

下載本文檔

版權(quán)說明:本文檔由用戶提供并上傳,收益歸屬內(nèi)容提供方,若內(nèi)容存在侵權(quán),請進行舉報或認領(lǐng)

文檔簡介

華中師范大學(xué)2007–2008學(xué)年第一學(xué)生物化學(xué)期中測驗(含酶學(xué))試 生物化 84310013任課教師劉德立熊華中師范大學(xué)2007–2008學(xué)年第一學(xué)生物化學(xué)期中測驗(含酶學(xué))試 生物化 84310013任課教師劉德立熊 3.核酸的主要組成 三個部分;核苷酸分子之間通 6.R.Cech 第1頁(共8頁 密封線))A.增高活化))A.增高活化D.降低反應(yīng)的自由)A.酶分子上含有必需基團的肽D.酶分子發(fā)揮催化作用的關(guān)鍵性結(jié)構(gòu))A.絲氨D.組氨))D.5SA.有機磷化合D.磺胺類藥)A.1/6D.1/30第2頁(共8頁9.與片TAGAp互補的片段為)10.用凝膠過濾法(亦稱為分子篩層析)分離含有溶9.與片TAGAp互補的片段為)10.用凝膠過濾法(亦稱為分子篩層析)分離含有溶菌酶(Mr=14,000、胰凝乳蛋白原(Mr=25,000、卵清蛋白(Mr=45,000)和醛縮酶(Mr=150,000)的蛋白)A.溶菌D.醛縮))A.亞基排列呈非旋轉(zhuǎn)對稱關(guān)D.亞基結(jié)合有利于提高蛋白質(zhì)的穩(wěn)定)A.在初速度范圍B.底物濃度至少應(yīng)達10Km以D.溫度應(yīng)盡可能高)A.維生素D.維生素)A.發(fā)生螺旋-線團D.黏度下第3頁(共8頁密封線第4頁(共8頁1.現(xiàn)有一個六肽,根據(jù)下列條1.現(xiàn)有一個六肽,根據(jù)下列條件,作出此六肽的氨基酸排列順序(1)DNFBDNP-(2)肼解后,再DNFB反應(yīng),得DNP-DNP-Val和DNP-Ala第5頁(共8頁密封線2.羧肽酶307個氨基酸殘基構(gòu)成的單鏈蛋白質(zhì)部位Arg145和Glu270是2.羧肽酶307個氨基酸殘基構(gòu)成的單鏈蛋白質(zhì)部位Arg145和Glu270是(3)為確定該酶對底Km和Vmax,獲得下面一組數(shù)請你計算出該酶Km和Vmax2.5×10-4.0×10-4.0×10-1.0×10-1.0×10-2.0×10-2.0×10-1.0×10-第6頁(共8頁3.請回答下面兩個關(guān)于核酸的問題3.請回答下面兩個關(guān)于核酸的問題比值)介于1.65和1.85之間。RNA污染會導(dǎo)致該比值過高,而蛋白質(zhì)或者酚類物質(zhì)(2)已知T7噬菌體DNA雙螺旋鏈的相對分子質(zhì)量為2.5×107。計算DNA鏈的長度(假設(shè)6501.請敘述血紅蛋白的結(jié)構(gòu)及其結(jié)合氧的

溫馨提示

  • 1. 本站所有資源如無特殊說明,都需要本地電腦安裝OFFICE2007和PDF閱讀器。圖紙軟件為CAD,CAXA,PROE,UG,SolidWorks等.壓縮文件請下載最新的WinRAR軟件解壓。
  • 2. 本站的文檔不包含任何第三方提供的附件圖紙等,如果需要附件,請聯(lián)系上傳者。文件的所有權(quán)益歸上傳用戶所有。
  • 3. 本站RAR壓縮包中若帶圖紙,網(wǎng)頁內(nèi)容里面會有圖紙預(yù)覽,若沒有圖紙預(yù)覽就沒有圖紙。
  • 4. 未經(jīng)權(quán)益所有人同意不得將文件中的內(nèi)容挪作商業(yè)或盈利用途。
  • 5. 人人文庫網(wǎng)僅提供信息存儲空間,僅對用戶上傳內(nèi)容的表現(xiàn)方式做保護處理,對用戶上傳分享的文檔內(nèi)容本身不做任何修改或編輯,并不能對任何下載內(nèi)容負責(zé)。
  • 6. 下載文件中如有侵權(quán)或不適當內(nèi)容,請與我們聯(lián)系,我們立即糾正。
  • 7. 本站不保證下載資源的準確性、安全性和完整性, 同時也不承擔(dān)用戶因使用這些下載資源對自己和他人造成任何形式的傷害或損失。

評論

0/150

提交評論