第三節(jié)

蛋白質(zhì)的分子結構(P66)

蛋白質(zhì)是復雜的大分子，其結構復雜，具有三維空間結構。根據(jù)蛋白質(zhì)肽鏈折疊的方式與復雜的程度將蛋白質(zhì)的分子結構分為四級，即一級結構和空間結構（包括二，三，四級結構）。

一.蛋白質(zhì)的一級結構

（primarystructure）

蛋白質(zhì)的一級結構又稱共價結構或者基本結構，蛋白質(zhì)是由氨基酸組成的高分子有機化合物（前面講過蛋白質(zhì)的基本組成單位是氨基酸），不同的蛋白質(zhì)的氨基酸的種類、數(shù)量和排列順序不相同，導致了蛋白質(zhì)結構的復雜性和生物學功能的多樣性。正是因為氨基酸的種類、數(shù)量和排列順序不相同導致了蛋白質(zhì)結構的復雜性和生物學功能的多樣性，所以蛋白質(zhì)的一級結構要討論的中心問題是：1)

蛋白質(zhì)分子中氨基酸之間是怎樣連接的?2)

每種蛋白質(zhì)是否有確定的氨基酸排列順序?(一)、肽鏈和肽鍵

peptidechainandpeptidebond

肽鍵（peptidebond）：是蛋白質(zhì)分子中基本的化學鍵，是由一分子氨基酸的α-羧基與另一分子氨基酸的α-氨基縮合脫水而成的?，F(xiàn)在公認蛋白質(zhì)分子中氨基酸連接的基本方式是肽鍵，這主要有下列實驗證據(jù)：第一，蛋白質(zhì)分子中游離的α-氨基和α-羧基很少，但在蛋白質(zhì)水解過程中游離的

α-氨基和α-羧基以等摩爾數(shù)的數(shù)值增加，這表明氨基酸中α-氨基和α-羧基在構成蛋白質(zhì)時，參與某種結合；而當?shù)鞍踪|(zhì)水解時，這種結合又斷開，從而形成新的α-氨基和α-羧基。第二，某種人工合成的多肽能被蛋白酶水解，更進一步還發(fā)現(xiàn)，同樣這些蛋白酶不但能水解肽鍵，而且能催化其逆反應，即在氨基酸和多肽之間形成肽鍵。第三，包含肽鍵結構的化合物如雙縮脲（biuret）

H2N-CO-HN-CO-NH2能與天然硫酸銅-氫氧化鈉溶液產(chǎn)生雙縮脲顏色反應，天然蛋白質(zhì)也有同樣的反應。-----蛋白質(zhì)顯色和定量。第四，人工合成的多聚氨基酸的X射線衍射圖案和紅外吸收光譜與天然的纖維狀蛋白質(zhì)十分相似。第五，我國在世界上首次人工合成蛋白質(zhì)----結晶牛胰島素的成功，完全證明了蛋白質(zhì)肽鏈結構學說的正確性。

所以，蛋白質(zhì)分子是由氨基酸組成的，氨基酸彼此直接通過肽鍵相連。

那么肽及肽鏈的概念又是怎么樣的呢?

肽：指氨基酸通過肽鍵相連而成的化合物。由兩個氨基酸組成的肽稱為二肽，三個氨基酸組成的肽稱為三肽。依此類推，一般地把十個氨基酸以下組成的肽稱為寡肽（oligopeptide），十個氨基酸以上組成的肽稱為多肽或者多肽鏈（polypeptide）其結構為：

規(guī)則(P67)1）、書寫格式從N到C。

2）、蛋白質(zhì)和肽的命名從N到C。

3）、體內(nèi)多肽或蛋白質(zhì)合成的過程從N到C。舉例：Ala-Gly-Ser，Ser-Gly-Ala;

Gly-Ser-Ala，Ser-Ala-Gly

同是三種氨基酸組成的三肽，但若排列順序不同，則組成不同的三肽。所以20種氨基酸可以構成許多種蛋白質(zhì)。

4)

、主鏈與側鏈上述重復內(nèi)容：1)蛋白質(zhì)N含量：16%2)氨基酸結構特點3)氨基酸分類4)氨基酸分類與分析要求掌握哪幾種方法？5)蛋白質(zhì)一級結構N末端，C末端，氨基酸殘基(共價主鏈)，側鏈。蛋白質(zhì)一級結構概念

蛋白質(zhì)是由不同種類，數(shù)量和排列順序的氨基酸，通過肽鍵相連而構成的高分子有機含氮化合物。蛋白質(zhì)的一級結構是其作用的特異性，空間結構的差異性和生物學功能多樣性的基礎。（二）、蛋白質(zhì)一級結構測定

研究蛋白質(zhì)的一級結構從確定組成蛋白質(zhì)的單元結構—氨基酸算起，已有150年的悠久歷史，直到1953年，Sanger首次闡明胰島素的氨基酸排列順序，為研究蛋白質(zhì)的一級結構開辟了道路。這在分子生物學的發(fā)展進程中是一個重要突破。目前關于核酸的一級結構研究，由于Sanger等發(fā)明了加減法，得到了突飛猛進的發(fā)展。

為什么要進行蛋白質(zhì)一級結構的測定（或者說確定組成蛋白質(zhì)的氨基酸種類，數(shù)量，排列順序）？有以下原因：蛋白質(zhì)一級結構的確定有助于闡明蛋白質(zhì)一級結構與空間結構的關系。蛋白質(zhì)一級結構的確定有助于認識蛋白質(zhì)一級結構與生物學功能的關系。蛋白質(zhì)一級結構的確定有助于揭示蛋白質(zhì)一級結構的變化與疾病的關系。蛋白質(zhì)一級結構的確定有助于了解生物進化中蛋白質(zhì)的作用。蛋白質(zhì)一級結構測定內(nèi)容蛋白質(zhì)分子中氨基酸組成分析(aminoacidcompositionanalysis)

蛋白質(zhì)分子中氨基酸排列順序分析蛋白質(zhì)一級結構測定步驟(基本了解）蛋白質(zhì)樣品的純化蛋白質(zhì)分子中多肽鏈數(shù)目的測定氨基酸組成的分析大分子多肽氨基酸順序的確定

蛋白質(zhì)樣品的純化

蛋白質(zhì)樣品的純化方法將于本章第六節(jié)中具體闡述，但用于測序的蛋白質(zhì)樣品必需純（純度>97%）。蛋白質(zhì)分子中多肽鏈數(shù)目的測定

根據(jù)末端分析測定蛋白質(zhì)末端氨基酸殘基(N末端或C末端)數(shù)和蛋白質(zhì)的分子量可以確定蛋白質(zhì)分子中多肽鏈的數(shù)目。因為一個蛋白質(zhì)多肽鏈只有一個C末端和一個N末端，所以多個末端就意味著有多條多肽鏈，也就是一個蛋白質(zhì)分子由多條多肽鏈組成。那該怎么辦？-------使用物理的或化學的方法將其拆成單亞基，如使用SDS

反之，已知蛋白質(zhì)分子量和N末端數(shù)目(或C末端數(shù)目)即可求出該蛋白質(zhì)分子是由幾條多肽鏈組成的。末端分析方法(P70)

由于方法較多，我們只介紹較常用的幾種。

N末端氨基酸分析

二硝基氟苯法丹磺酰氯法（二甲氨基萘磺酰氯法）苯異硫氰酸酯法（Edman順序降解法）氨肽酶法

C末端氨基酸分析肼解法羧肽酶法①N-末端測定A.二硝基氟苯（DNFB）法：

1945年Sanger提出此方法，是他的重要貢獻之一。蛋白質(zhì)或多肽的N末端氨基與DNFB反應，生成DNP-多肽衍生物。由于DNP基團與氨基酸新形成的鍵對酸的穩(wěn)定性遠較肽鍵高，不易被酸水解，可用有機溶劑將DNP-氨基酸提取而與其它氨基酸分開，分離出的DNP-氨基酸可用紙層析，TLC和HPLC進行定性和定量分析。

Sanger用此方法測定了胰島素的N-末端分別為甘氨酸及苯丙氨酸。 除N端氨基酸之外，側鏈NH2也可有此反應，但反應較慢，且生成的DNP-AA不溶于乙酸乙酯，而保留在水相中。B.二甲基氨基萘磺酰氯法(DNS法) 1956年Hartley等報告了一種測定N-末端的靈敏方法，采用1-二甲基氨基萘-5-磺酰氯，簡稱丹磺酰氯。丹磺酰氯與游離氨基末端作用，方法類似于Sanger的DNFB法，產(chǎn)物是磺酰胺衍生物DNS-氨基酸。

DNS-氨基酸具有強烈的黃色熒光。此法優(yōu)點為靈敏性較高(比FDNB法提高100倍)及丹磺酰氨基酸穩(wěn)定性較高(對酸水解穩(wěn)定性較DNP-氨基酸高)，可用紙電泳或聚酰胺薄膜層析鑒定。

C.苯異硫氰酸酯(PITC)法又稱Edman順序降解法。苯異硫氰酸酯與肽的N末端氨基反應生成苯氨基硫甲?；苌?PTC-肽)。在酸性中，PTC-肽經(jīng)裂解環(huán)化生成苯乙內(nèi)酰硫脲氨基酸(PTH-氨基酸)和剩余多肽(N-末端少一個氨基酸的多肽)。PTH-氨基酸可用醋酸乙酯抽提后進行鑒定。蛋白質(zhì)氨基酸順序分析儀就是依據(jù)Edman順序降解法的原理設計而成的。

D.氨肽酶(aminopeptidases)法

氨肽酶是一類肽鏈外切酶(exopeptidases)或叫外肽酶。 它們能從多肽鏈的N端開始逐個切掉氨基酸。根據(jù)不同的反應時間測出酶水解所釋放的氨基酸種類和數(shù)量，按反應時間和殘基釋放量做動力學曲線，就能知道該蛋白質(zhì)的N端殘基順序。實際上此法用于測定N端氨基酸有許多困難，因為酶對各種肽鍵敏感性不一樣，常常難以判斷哪個殘基在前，哪個殘基在后。②C-末端分析

A.肼解法(hydrazinolysis)：

這是測定C-末端最常用的方法。將多肽溶于無水肼中，100℃下反應5~10小時，結果羧基末端氨基酸以游離氨基酸釋放，而其余肽鏈部分與肼生成氨基酸酰肼化合物。

反應中生成的氨基酸酰肼化合物可與苯甲醛作用變?yōu)樗蝗苄缘亩交苌锒恋怼? 上清液中游離的羧基末端氨基酸可借助于DNFB法或DNS法以及層析技術進行鑒定。 如果羧基末端氨基酸側鏈是帶有酰胺如天冬酰胺和谷氨酰胺，或者是半胱氨酸，則肼解時被破壞不能產(chǎn)生游離的羧基末端氨基酸。 精氨酸會轉變成鳥氨酸。 此外肼解時注意避免任何少量的水解，以免釋出的氨基酸混淆末端分析。

B.羧肽酶法： 羧肽酶可以專一性地水解羧基末端氨基酸。根據(jù)酶解的專一性不同，可區(qū)分為羧肽酶A、B和C。應用羧肽酶測定末端時，需要事先進行酶的動力學實驗，以便選擇合適的酶濃度及反應時間，使釋放出的氨基酸主要是C末端氨基酸。

目前最常用有羧肽酶A和B。

羧肽酶A：當C端為Lys、Arg和Pro時，或倒數(shù)第二個氨基酸為Pro時，該酶均不能作用。 羧肽酶B：只能水解以堿性氨基酸Lys、Arg為C端殘基的肽鍵，且倒數(shù)第二個氨基酸為Pro時，該酶不能作用。氨基酸組成的分析

在進一步分析多肽鏈的氨基酸順序之前，首先應了解它是由那幾種氨基酸組成的，每種氨基酸有多少?？梢允褂冒被嶙詣臃治鰞x。大分子多肽氨基酸順序的確定酶解法和化學裂解法氣-質(zhì)譜連用法(GC-MS)核酸推導法P72A.酶解法和化學裂解法適用于無二硫鍵的一條多肽鏈組成的蛋白質(zhì)。

B.氣-質(zhì)譜連用法(GC-MS)

是一種不同于Edman降解和酶解的物理化學方法，具有樣品用量少，分析速度快的優(yōu)點，但是設備昂貴。由于課時限制，方法的原理此處不作介紹。C.核酸推導法

目前由于DNA測序技術相當成熟，所以核酸推導法是確定蛋白質(zhì)一級結構最有效的方法。其原理是蛋白質(zhì)的氨基酸順序由核酸的核苷酸順序決定，只要測出核苷酸順序即可根據(jù)密碼子推導出氨基酸順序。(詳見核酸與蛋白質(zhì)生物合成部分)。二.蛋白質(zhì)的構象(conformation)

蛋白質(zhì)的分子構象又稱空間結構、立體結構、高級結構或三維構象等。它包括二級結構，三級結構和四級結構。蛋白質(zhì)分子構象是指蛋白質(zhì)分子中原子和基團在三維空間上的排列分布及肽鍵的走向。X-射線衍射結構分析法

通過單色的X射線，穿過蛋白質(zhì)晶體，產(chǎn)生的衍射圖，對衍射圖中斑點的位置與強度進行測定和計算，可確定晶體的結構，但并非所有的蛋白質(zhì)都能得到好的晶體。氨基酸順序檢測表明：每一種蛋白質(zhì)都具有其特異而嚴格的氨基酸種類、數(shù)量和排列順序。（一）、維持蛋白質(zhì)構象的化學鍵

蛋白質(zhì)一級結構的主要化學鍵是肽鍵也有少量二硫鍵。而維持蛋白質(zhì)空間結構的化學鍵主要是一些次極鍵。次極鍵雖然鍵能小，穩(wěn)定性差，但由于數(shù)目眾多，因此在維持蛋白質(zhì)分子的空間構象中起極為重要的作用。主要的次極鍵有：氫鍵，疏水鍵，鹽鍵，配位鍵，二硫鍵。1、氫鍵由連接在一個電負性大的原子上的H與另一個電負性大的原子相互作用而成，氫鍵是次極鍵中鍵能做弱的，但數(shù)目最多，所以是最重要的次極鍵，也是維持蛋白質(zhì)二級結構的主要次極鍵。2、疏水鍵由兩個非極性基團，因避開水相而群集在一起的作用力，是維持蛋白質(zhì)三級，四級結構的主要次極鍵。

3、鹽鍵(又叫離子鍵)

它是蛋白質(zhì)分子中帶正電荷基團和負電荷基團之間的靜電吸引所形成的化學鍵。4、配位鍵蛋白質(zhì)與金屬離子結合中，常含有配位鍵，如細胞色素，血紅蛋白等均含有鐵與蛋白質(zhì)形成的配位鍵。5、二硫鍵是由兩個硫原子間所形成的化學鍵(較強的化學鍵)。6、范德華(引)力

是原子、基團或分子間的一種弱的相互作用力.(二)、蛋白質(zhì)的二級結構

secondarystructureofprotein

蛋白質(zhì)二級結構是指多肽鏈的主鏈骨架中若干肽單位，各自沿一定的軸盤旋或折疊，并以氫鍵為主要次級鍵而形成的有規(guī)則的構象，如α-螺旋（α-helixstructure）、β-折疊（β-pleatedsheet）、β-轉角（β-bend）和無規(guī)則卷曲（randomcoil）等。蛋白質(zhì)二級結構一般不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。

所以二級結構概念的要點：1）肽單位2）氫鍵為主要次級鍵（氫鍵是穩(wěn)定二級結構的主要鍵）3）二級結構種類（α-螺旋、β-折疊、β-轉角和無規(guī)則卷曲）4）不涉及氨基酸殘基側鏈肽單位（peptideunit）

肽鍵與相鄰的兩個α-C原子所組成的殘基，稱為肽單位、肽平面或酰胺平面(amideplane)。

肽單位有這樣一些特性：

(1)早在1925年，Pauling等人就發(fā)現(xiàn)，肽鍵中的C-N鍵長0.132nm，比相鄰的C-N單鍵(0.147nm)短，而較一般C=N雙鍵(0.128nm)長?？梢姡逆I中-C-N-鍵的性質(zhì)介于單、雙鍵之間，具有部分雙鍵的性質(zhì)，因而不能旋轉，這就將其固定在一個平面之內(nèi)。

(2)肽鍵的C及N周圍三個鍵角之和均為360°，說明都處于一個平面上，也就是說肽單位的六個原子基本上同處于一個平面，是一個剛性平面，這就是肽鍵平面。

肽鏈中能夠旋轉的只有α-碳原子所形成的單鍵，此單鍵的旋轉決定兩個肽鍵平面的位置關系，于是肽平面成為肽鏈盤曲折疊的基本單位。

(3)肽鍵中的C-N既然具有雙鍵性質(zhì)，就會有順反不同的立體異構，已證實肽單位中亞氨基的氫原子和羰基中的氧原子與兩個α-碳原子呈反向分布。

-螺旋（

-helix）

Pauling等人對α-角蛋白(α-keratin)進行了X射線衍射分析，從衍射圖中看到有0.5～0.55nm的重復單位，故推測蛋白質(zhì)分子中有重復性結構，并認為這種重復性結構為α-螺旋。概念：指蛋白質(zhì)分子中多個肽鍵平面通過氨基酸α-C原子的旋轉使多肽鏈的主骨架沿中心軸盤曲形成的穩(wěn)定的構象。

α-螺旋的結構特點如下：

①多個肽平面通過α-碳原子旋轉，相互之間緊密盤曲成穩(wěn)固的右手螺旋。

② 主鏈呈螺旋上升，每3.6個氨基酸殘基上升一圈，相當于0.54nm。肽平面和螺旋長軸平行。

③相鄰兩圈螺旋之間借肽鍵中C＝O和H形成許多鏈內(nèi)氫鍵，即每一個氨基酸殘基中的NH和前面相隔三個殘基的C＝O之間形成氫鍵，這是穩(wěn)定α-螺旋的主要鍵。

④肽鏈中氨基酸側鏈R，分布在螺旋外側，其形狀、大小及電荷影響α－螺旋的形成。

酸性或堿性氨基酸集中的區(qū)域，由于同電荷相斥，不利于α－螺旋形成；較大的R(如苯丙氨酸、色氨酸、異亮氨酸)集中的區(qū)域，也妨礙α-螺旋形成；脯氨酸因其α-碳原子位于五元環(huán)上，不易扭轉，加之它是亞氨基酸，不易形成氫鍵，故極難形成上述α-螺旋；甘氨酸的R基為H，空間占位很小，也會影響該處螺旋的穩(wěn)定。

-折疊(-pleatedsheet)

Astbury等人曾對β-角蛋白進行X-射線衍射分析，發(fā)現(xiàn)具有0.7nm的重復單位。如將毛發(fā)α-角蛋白在濕熱條件下拉伸，可拉長到原長二倍，這種α-螺旋的X線衍射圖可改變?yōu)榕cβ-角蛋白類似的衍射圖。說明β-角蛋白中的結構和α-螺旋拉長伸展后結構相同。卷發(fā)(燙發(fā))的生物化學基礎永久性卷發(fā)(燙發(fā))是一項生物化學工程(biochemicalengineering),

-角蛋白在濕熱條件下可以伸展轉變?yōu)?/p>

-構象，但在冷卻干燥時又可自發(fā)地恢復原狀。這是因為

-角蛋白的側鏈R基一般都比較大，不適于處在

-構象狀態(tài)，此外

-角蛋白中的螺旋多肽鏈間有著很多的二硫鍵交聯(lián)，這些交聯(lián)鍵也是當外力解除后使肽鏈恢復原狀(

-螺旋構象)的重要力量。這就是卷發(fā)行業(yè)的生化基礎。

兩段以上的這種折疊成鋸齒狀的肽鏈，通過氫鍵相連而平行成片層狀的結構稱為β-折疊或稱β-片層結構。

β-折疊結構特點是：

①是肽鏈相當伸展的結構，肽平面之間折疊成鋸齒狀，相鄰肽平面間呈110°角。

②依靠兩條肽鏈或一條肽鏈內(nèi)的兩段肽鏈間的C＝O與H形成氫鍵，使構象穩(wěn)定。

③兩段肽鏈可以是平行的，也可以是反平行的。即前者兩條鏈從“N端”到“C端”是同方向的，后者是反方向的。

β-折疊結構的形式十分多樣，正、反平行能相互交替。平行的β-折疊結構中，兩個殘基的間距為0.65nm；反平行的β-折疊結構，則間距為0.7nm。

④氨基酸殘基的R側鏈分布在片層的上方或下方。

-轉角

(β－turn)

蛋白質(zhì)分子中，肽鏈經(jīng)常會出現(xiàn)180°的回折，在這種回折角處的構象就是β-轉角或稱β-折角(β-blend)。β-轉角中，第一個氨基酸殘基的C＝O與第四個殘基的N-H形成氫鍵，從而使結構穩(wěn)定。

無規(guī)線團(randomcoil)

又稱無規(guī)卷曲或卷曲，它泛指那些不能被歸入明確的二級結構如折疊或螺旋的多肽區(qū)段。必須指出卷曲這個術語容易引起誤解。實際上這些區(qū)段大多數(shù)既不是卷曲，也不是完全無規(guī)的。這些“無規(guī)線團”也像其它二級結構那樣是明確而穩(wěn)定的結構，否則蛋白質(zhì)就不可能形成三維空間上的每維都具周期性結構的晶體。但是它們受側鏈相互作用的影響很大。這類有序的非重復性結構經(jīng)常構成酶活性部位和其它蛋白質(zhì)特異的功能部位。

事實上，許多蛋白質(zhì)的二級結構并非單純的α-螺旋、β-折疊、β-轉角結構，而是這些不同類型構象的組合，只是不同的蛋白質(zhì)所含多少不同而已。見P77,表4-5超二級結構(super-secondarystructure)

超二級結構是指在多肽鏈內(nèi)順序上相互鄰近的二級結構常常在空間折疊中靠近，彼此相互作用，形成規(guī)則的，在空間上能辨認的二級結構聚集體。它們可直接作為三級結構的“建筑塊”或結構域的組成單位，是蛋白質(zhì)構象中二級結構與三級結構之間的一個層次，故稱超二級結構。目前發(fā)現(xiàn)的超二級結構有三種基本形式：α螺旋組合(αα)；β折疊組合(βββ)和α螺旋β折疊組合(βαβ)，其中以βαβ組合最為常見。αα：由兩股或三股右手α螺旋彼此纏繞而成，立足α角蛋白，肌球蛋白，纖維蛋白原中的一種超二級結構。βββ：由β折角和回形拓撲結構形成的超二級結構。βαβ：最常見的βαβ組合是由三段平行式的β鏈和二段α螺旋鏈構成。a.αα組合b.βββ組合c.βαβ組合(三)蛋白質(zhì)的三級結構

1.概念

蛋白質(zhì)的三級結構(tertiarystructure)是指多肽鏈中所有原子或基團的空間排列，也就是多肽鏈在二級結構的基礎上，由氨基酸殘基側鏈基團的相互作用使多肽鏈進一步盤旋或折疊，導致整個分子形成不規(guī)則的特定構象。2.結合力

蛋白質(zhì)三級結構的穩(wěn)定主要靠次級鍵，包括氫鍵、疏水鍵、鹽鍵以及范德華力等。

這些次級鍵可存在于一級結構序號相隔很遠的氨基酸殘基的R基團之間，因此蛋白質(zhì)的三級結構主要指氨基酸殘基的側鏈間的結合。次級鍵都是非共價鍵，易受環(huán)境中pH、溫度、離子強度等的影響，有變動的可能性。二硫鍵屬于共價鍵，但在某些肽鏈中能使遠隔的二個肽段聯(lián)系在一起，這對于蛋白質(zhì)三級結構的穩(wěn)定上起著重要作用。

結構域(domain)

在學習三級結構的同時，我們還必須掌握一個重要的概念----結構域（structuraldomain）

結構域是蛋白質(zhì)三維折疊中的一個層次，主要是相鄰的二級結構片段集裝在一起形成超二級結構，在此基礎上，進一步折疊成近乎球狀，相對獨立的三維實體，這個區(qū)域稱為結構域。由此可見：結構域：1）構成基礎是超二級結構，2）相當獨立區(qū)域，3）屬于三級結構。而超二級結構概念：蛋白質(zhì)分子中α-螺旋，β-折疊，β-轉角等集合在一起，彼此相互作用，形成有規(guī)則的在空間上能辨認的二級結構組合體，稱超二級結構，有三種類型。

一般每個結構域約由100-200個氨基酸殘基組成，各有獨特的空間構象，并承擔不同的生物學功能。如免疫球蛋白(IgG)由12個結構域組成，其中兩個輕鏈上各有2個，兩個重鏈上各有4個；補體結合部位與抗原結合部位處于不同的結構域。一個蛋白質(zhì)分子中的幾個結構域有的相同，有的不同；而不同蛋白質(zhì)分子之間肽鏈中的各結構域也可以相同。如乳酸脫氫酶、3－磷酸甘油醛脫氫酶、蘋果酸脫氫酶等均屬以NAD+為輔酶的脫氫酶類，它們各自由2個不同的結構域組成，但它們與NAD+結合的結構域構象則基本相同。肌紅蛋白的三級結構和丙糖磷酸異構酶的三級結構圖(四)蛋白質(zhì)的四級結構

概念

(1)亞基

(subunit)

亞基也叫做亞單位，也有人稱之為原聚體或單體。由一條多肽鏈折疊而成，具有一二三級結構。 一般亞基沒