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文檔簡介

課下鞏固檢測練(三)酶和ATP1.(2024·湖北武漢二模)為研究某因素對酶活性的影響,實(shí)驗(yàn)處理及結(jié)果如下:堿性磷酸酶溶液中加入0.3mL底物后置于37℃保溫5min,測得酶活性為33.7單位;等量堿性磷酸酶溶液中加入0.4mL底物后置于37℃保溫5min,測得酶活性為37單位。該實(shí)驗(yàn)研究的“某因素”是()A.底物的量B.溫度C.反應(yīng)時(shí)間D.酶量2.(2024·福建漳州一模)科學(xué)家培育出一種轉(zhuǎn)熒光素酶基因的“熒光樹”,用熒光素澆灌后,“熒光樹”能發(fā)光,原理如圖。以下說法正確的是()ATPeq\o(→,\s\up7(水解),\s\do5(激活))熒光素eq\o(→,\s\up7(熒光素酶))發(fā)光A.熒光素酶和ATP為熒光素的發(fā)光反應(yīng)提供了能量B.“熒光樹”能持續(xù)發(fā)光與細(xì)胞內(nèi)ATP的含量較高密切相關(guān)C.ATP徹底水解后可以得到三種小分子有機(jī)物D.熒光素發(fā)光反應(yīng)前后,熒光素酶的結(jié)構(gòu)相同3.(2024·江蘇鹽城模擬)底物水平磷酸化是指物質(zhì)在脫氫或脫水過程中,產(chǎn)生高能代謝物并直接將高能代謝物中能量轉(zhuǎn)移到ADP(GDP)生成ATP(GTP)的過程。下列相關(guān)敘述正確的是()A.該過程的發(fā)生與細(xì)胞中的吸能反應(yīng)相關(guān)聯(lián)B.細(xì)胞質(zhì)基質(zhì)和線粒體基質(zhì)中可發(fā)生底物水平磷酸化C.酵母菌能發(fā)生底物水平磷酸化,而乳酸菌細(xì)胞中不能發(fā)生D.該過程需要建立跨膜質(zhì)子的電化學(xué)梯度來驅(qū)動(dòng)ATP的生成4.(2024·黑龍江哈爾濱三模)除了ATP以外,生物體內(nèi)還存在其他可以供能的核苷三磷酸。例如,UTP用于多糖合成,CTP用于磷脂合成,GTP用于蛋白質(zhì)合成等。物質(zhì)氧化時(shí)釋放的能量都必須先合成ATP,然后ATP將磷酸基團(tuán)轉(zhuǎn)移給相應(yīng)的核苷二磷酸,生成核苷三磷酸:如ATP+UDP→ADP+UTP。下列敘述錯(cuò)誤的是()A.作為高能磷酸化合物,UTP、CTP、GTP和ATP中的能量主要儲(chǔ)存在磷酸基團(tuán)之間的化學(xué)鍵中B.ATP的合成與葡萄糖的氧化分解相聯(lián)系,而UTP、CTP或GTP的合成與ATP的分解相聯(lián)系C.UTP、CTP或GTP在為生命活動(dòng)提供能量方面作用與ATP一樣重要D.RNA合成過程中,核苷三磷酸既作為原料,同時(shí)也作為能源物質(zhì)5.(2024·安徽合肥二模)氨甲酰轉(zhuǎn)移酶是大腸桿菌胞苷三磷酸(CTP)合成代謝的關(guān)鍵酶,由12條肽鏈分別構(gòu)成多個(gè)與底物結(jié)合的催化亞基、多個(gè)與調(diào)節(jié)物(CTP和ATP)結(jié)合的調(diào)節(jié)亞基。該酶在溶液中存在R態(tài)和T態(tài)兩種活性不同的構(gòu)象,調(diào)節(jié)物或底物的結(jié)合均會(huì)影響其構(gòu)象并會(huì)使反應(yīng)的速率發(fā)生變化,如圖所示。下列關(guān)于該酶的說法,正確的是()A.至少含游離的氨基和羧基各12個(gè),各亞基間主要通過肽鍵相連B.a(chǎn)b段的變化原因是底物與催化亞基的結(jié)合使更多酶向T態(tài)轉(zhuǎn)變C.ATP的結(jié)合能進(jìn)一步提高該反應(yīng)的活化能,從而使酶的活性升高D.CTP能反饋調(diào)節(jié)該酶的活性,有利于細(xì)胞內(nèi)CTP含量的相對穩(wěn)定6.(2024·安徽合肥三模)某研究小組為探究影響H2O2分解的因素,設(shè)計(jì)并進(jìn)行了兩個(gè)實(shí)驗(yàn),實(shí)驗(yàn)過程中無關(guān)變量均保持相同且適宜,結(jié)果如圖所示。下列相關(guān)敘述錯(cuò)誤的是()A.實(shí)驗(yàn)1、2的自變量分別為催化劑的種類和時(shí)間、pHB.實(shí)驗(yàn)1中H2O2酶和FeCl3發(fā)揮作用的原理不同C.實(shí)驗(yàn)2表明H2O2酶適宜在pH為c的條件下保存D.當(dāng)pH小于b或大于d時(shí),H2O2酶會(huì)永久失活7.細(xì)胞內(nèi)的ATP合酶可催化ATP合成,其催化中心的蛋白質(zhì)有三種不同構(gòu)象:O態(tài)(ATP與酶親和力低)、L態(tài)(ADP、Pi與酶結(jié)合疏松)、T態(tài)(ADP、Pi與酶結(jié)合緊密),ATP合酶的催化功能是由H+跨膜回流時(shí)驅(qū)動(dòng)這三種構(gòu)象的動(dòng)態(tài)變化實(shí)現(xiàn)的,如圖所示。下列敘述正確的是()A.原核細(xì)胞中存在ATP合酶,葉肉細(xì)胞中ATP合酶僅存在于線粒體內(nèi)膜上B.T態(tài)有利于ATP釋放,推測該酶催化中心構(gòu)象呈L態(tài)、T態(tài)、O態(tài)的周期性變化C.ATP合酶催化的結(jié)果是使H+勢能轉(zhuǎn)化為化學(xué)能,儲(chǔ)存到特殊的化學(xué)鍵中D.溫度和pH都僅通過影響蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu),進(jìn)而影響ATP的合成速率8.蛋白激酶和蛋白磷酸酶是信號通路的“開關(guān)分子”,即蛋白激酶能催化蛋白質(zhì)的磷酸化過程,蛋白磷酸酶能催化蛋白質(zhì)的去磷酸化過程,其機(jī)理如下圖。下列相關(guān)敘述正確的是()A.蛋白質(zhì)的磷酸化屬于放能反應(yīng),反應(yīng)過程伴有ATP水解B.蛋白磷酸酶的作用機(jī)理是降低蛋白質(zhì)去磷酸化的活化能C.蛋白質(zhì)發(fā)生磷酸化會(huì)導(dǎo)致細(xì)胞中ADP大量積累D.載體蛋白磷酸化導(dǎo)致其構(gòu)象發(fā)生不可逆的改變9.(2024·重慶三模)馬鈴薯削皮后置于空氣中一段時(shí)間后表面會(huì)變成黑色或褐色,這種現(xiàn)象被稱為“酶促褐化反應(yīng)”??茖W(xué)家研究發(fā)現(xiàn),該反應(yīng)主要是因?yàn)轳R鈴薯中的兒茶酚氧化酶可催化兒茶酚和氧氣反應(yīng)生成褐色的對羥基醌。下表是某實(shí)驗(yàn)小組探究溫度對兒茶酚氧化酶活性影響的實(shí)驗(yàn)結(jié)果。下列相關(guān)敘述正確的是()溫度/℃耗氧量/mL1028.61543.22036.32529.23021.13510404.1450.7A.實(shí)驗(yàn)結(jié)束時(shí)15℃下溶液顏色最深,45℃下溶液顏色最淺B.將8組恒溫箱均置于搖床上振蕩,可提高氧氣的消耗速率和酶活性C.據(jù)實(shí)驗(yàn)結(jié)果推測兒茶酚氧化酶的最適溫度在15~20℃之間D.實(shí)驗(yàn)中將兒茶酚和兒茶酚氧化酶混勻后調(diào)整溫度,置于對應(yīng)恒溫箱中保存10.(2024·河北保定二模)β-葡萄糖苷酶能催化纖維素水解,實(shí)驗(yàn)小組測定了溫度對該酶活性的影響,實(shí)驗(yàn)結(jié)果如圖所示。根據(jù)實(shí)驗(yàn)結(jié)果,下列說法錯(cuò)誤的是()A.高溫保存會(huì)破壞酶的空間結(jié)構(gòu),降低其活性B.42℃時(shí),隨著反應(yīng)時(shí)間的延長,酶的穩(wěn)定性逐漸下降C.各溫度條件下,酶的活性可用斐林試劑進(jìn)行檢測D.37℃時(shí),纖維素反應(yīng)60min的消耗量與反應(yīng)120min的不同11.某研究小組為驗(yàn)證ATP是螢火蟲發(fā)光器發(fā)光的直接能源物質(zhì),切取了多個(gè)螢火蟲發(fā)光器并平均分為三組,編號甲、乙、丙,分別滴加等量的生理鹽水、葡萄糖溶液和ATP溶液。實(shí)驗(yàn)結(jié)果顯示各組均有發(fā)光的也有不發(fā)光的。下列敘述正確的是()A.該實(shí)驗(yàn)結(jié)果能夠表明,ATP是螢火蟲發(fā)光器發(fā)光的直接能源物質(zhì)B.切去發(fā)光器的時(shí)間間隔過長,有些發(fā)光器的生命活性已完全喪失C.該實(shí)驗(yàn)中以切取的發(fā)光器作為實(shí)驗(yàn)材料不合理,應(yīng)選擇健康完整的螢火蟲為材料D.螢火蟲饑餓處理一段時(shí)間后,再切取其發(fā)光器立即進(jìn)行分組實(shí)驗(yàn)12.超高壓技術(shù)和木瓜蛋白酶廣泛應(yīng)用于食品工業(yè),為探究木瓜蛋白酶在高壓食品體系中的應(yīng)用,某科研小組將木瓜蛋白酶溶液分別在0.1MPa(對照組)、200MPa和600MPa的壓力下處理,測定其平均氫鍵數(shù)量(處理50ns的平均值)和木瓜蛋白酶相對活性變化的數(shù)據(jù)(注:氫鍵是穩(wěn)定蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的重要非共價(jià)結(jié)合力)。下列說法正確的是()壓力/MPa0.1200600平均氫鍵數(shù)/個(gè)157.5155.5150.5木瓜蛋白酶相對活性/%10012

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