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文檔簡介

第六章

酶促反應動力學第六章酶促反應動力學

酶促反應動力學是研究酶促反應速度及影響此速度的各種因素的科學:

酶促反應的速度方程-米氏方程影響速度的各種因素:底物濃度;

酶濃度;

pH;

溫度

抑制劑;

激動劑.第一節(jié)底物濃度對酶反應速率的影響

在低底物濃度時,反應速度與底物濃度成正比，表現為一級反應特征。當底物濃度達到一定值，幾乎所有的酶都與底物結合后，反應速度達到最大值（Vmax），此時再增加底物濃度，反應速度不再增加，表現為零級反應。E+SESE+Pk1K-1kcat提出“中間產物”假說解釋這種現象底物濃度對酶反應速度的影響Km的定義：

酶促反應速度達到最大反應速度一半時的底物濃度。

Vmax酶被底物飽和時的反應速度.當底物濃度非常大時,反應速度接近一個恒定值S

米氏方程Km即為米氏常數，Vmax為最大反應速度當反應速度等于最大速度一半時,即V=1/2Vmax,Km=[S]上式表示,米氏常數是反應速度為最大值的一半時的底物濃度。因此,米氏常數的單位為mol/L。Km和Vmax可以用雙倒數作圖法確定

雙倒數作圖法斜率=Km/Vmax-1/Km1/Vmax第三節(jié)溫度對酶反應的影響一方面是溫度升高,酶促反應速度加快。另一方面,溫度升高,酶的高級結構將發(fā)生變化或變性，導致酶活性降低甚至喪失。因此大多數酶都有一個最適溫度。在最適溫度條件下,反應速度最大。第四節(jié)pH對酶反應的受影響

pH的影響

在一定的pH下,酶具有最大的催化活性,通常稱此pH為最適pH。抑制劑對酶活性的影響使酶的活性降低或喪失的現象，稱為酶的抑制作用。能夠引起酶的抑制作用的化合物則稱為抑制劑。酶的抑制劑一般具備兩個方面的特點：

a.在化學結構上與被抑制的底物分子或底物的過渡狀態(tài)相似。

b.能夠與酶的活性中心以非共價或共價的方式形成比較穩(wěn)定的復合體或結合物。抑制劑的作用方式不可逆抑制

抑制劑與酶反應中心的活性基團以共價形式結合，引起酶的永久性失活。如有機磷毒劑二異丙基氟磷酸酯。

可逆抑制

抑制劑與酶蛋白以非共價方式結合，引起酶活性暫時性喪失。抑制劑可以通過透析等方法被除去，并且能部分或全部恢復酶的活性。根椐抑制劑與酶結合的情況，又可以分為兩類?？赡嬉种谱饔玫膭恿W特征

加入競爭性抑制劑后，Km變大，酶促反應速度減小。

競爭性抑制無抑制劑競爭性抑制劑1/Vmax-1/km非竟爭性抑制酶可同時與底物及抑制劑結合，引起酶分子構象變化，并導至酶活性下降。由于這類物質并不是與底物競爭與活性中心的結合，所以稱為非競爭性抑制劑。如某些金屬離子（Cu2+、Ag+、Hg2+）以及EDTA等，通常能與酶分子的調控部位中的-SH基團作用，改變酶的空間構象，引起非競爭性抑制

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