第章氨基酸和蛋白質(zhì)_第1頁(yè)
第章氨基酸和蛋白質(zhì)_第2頁(yè)
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第章氨基酸和蛋白質(zhì)_第4頁(yè)
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——蛋白質(zhì)的構(gòu)件分子ProteinArchitecture一、氨基酸目前一頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)(一)蛋白質(zhì)水解蛋白質(zhì)和多肽的肽鍵可被催化水解酸/堿能將蛋白完全水解

酶水解一般是部分水解得到各種AA的混合物得到多肽片段和AA的混合物氨基酸是蛋白質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)單元蛋白質(zhì)——多肽——肽——AA1*1041000200100-500目前二頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)(二)氨基酸的結(jié)構(gòu)雖然存在于自然界中的氨基酸有300余種,但組成蛋白質(zhì)的氨基酸僅有20種,且均屬L-

-氨基酸(除甘氨酸外)。目前三頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)H甘氨酸CH3丙氨酸氨基酸的通式R什么是氨基酸?目前四頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)C-C-C-C-COOHγβαC-C-C-C(NH2)-COOHα-氨基酸C-C-C(NH2)-C-COOHβ-氨基酸C-C(NH2)-C-C-COOHγ-氨基酸什么是α-氨基酸?目前五頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)什么是L-氨基酸?目前六頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)目前七頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)目前八頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)二、氨基酸的分類(一)常見(jiàn)的蛋白質(zhì)氨基酸目前九頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)氨基酸分類按R-基團(tuán)結(jié)構(gòu)分按R-基團(tuán)極性分中性氨基酸酸性氨基酸堿性氨基酸脂肪族氨基酸芳香族氨基酸目前十頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)按R基的化學(xué)結(jié)構(gòu)分類:1、脂肪族aa(1)中性aa目前十一頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)(2)含羥基或硫aa目前十二頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)目前十三頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)(3)酸性aa及其酰胺目前十四頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)(4)堿性aa目前十五頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)2、芳香族aa目前十六頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)3、雜環(huán)aa目前十七頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)蛋白質(zhì)中的L--氨基酸依據(jù)極性的分類類別主要氨基酸非極性脂肪族氨基酸丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、甲硫氨酸芳香族氨基酸苯丙氨酸亞氨基酸脯氨酸極性中性氨基酸甘氨酸、絲氨酸、半胱氨酸、蘇氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、酪氨酸、色氨酸酸性氨基酸天冬氨酸、谷氨酸堿性氨基酸賴氨酸、精氨酸、組氨酸目前十八頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)目前十九頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)目前二十頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)目前二十一頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)目前二十二頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)(二)不常見(jiàn)的蛋白質(zhì)氨基酸由常見(jiàn)aa經(jīng)修飾而來(lái)。目前二十三頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)目前二十四頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)目前二十五頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)(三)非蛋白質(zhì)氨基酸150多種多是蛋白質(zhì)中L型α-AA衍生物有一些是β-,γ-,δ-AA有些是D-型AA

目前二十六頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)鳥(niǎo)氨酸瓜氨酸目前二十七頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)(一)氨基酸具有兩性離子特征由于所有氨基酸都含有可解離的-氨基和-羧基,因此,氨基酸溶解在水中是一種偶極離子(dipolarion),又稱兩性離子(zwitterion)。其解離程度取決于所處溶液的酸堿度。在某一pH的溶液中,氨基酸解離成陽(yáng)離子和陰離子的趨勢(shì)及程度相等,成為兼性離子,呈電中性。此時(shí)溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點(diǎn)。等電點(diǎn)(isoelectricpoint,pI)三、氨基酸的酸堿性目前二十八頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)pH=pI+OH-pH>pI+H++OH-+H+pH<pI氨基酸的兼性離子陽(yáng)離子陰離子目前二十九頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)氨基酸具有特征性的滴定曲線甘氨酸滴定曲線+NH3CH2COO-NH2CH2COO-+NH3CH2COOH+NH3CH2COO-目前三十頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)高級(jí)結(jié)構(gòu)或空間構(gòu)象(conformation)一級(jí)結(jié)構(gòu)(primarystructure)二級(jí)結(jié)構(gòu)(secondarystructure)三級(jí)結(jié)構(gòu)(tertiarystructure)四級(jí)結(jié)構(gòu)(quaternarystructure)四、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)目前三十一頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)目前三十二頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)肽和蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)PrimaryStructureofPeptidesandProteins

第一節(jié)目前三十三頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)(一)氨基酸通過(guò)肽鍵相連形成肽/蛋白質(zhì)、肽和蛋白質(zhì)是由氨基酸組成的多聚體肽鍵是由一個(gè)氨基酸的-羧基與另一個(gè)氨基酸的-氨基脫水縮合而形成的化學(xué)鍵。氨基酸通過(guò)肽鍵(peptidebond)

相互連接而形成多肽和蛋白質(zhì)。肽/蛋白質(zhì)分子中的氨基酸通過(guò)脫水生成的共價(jià)鍵被稱為肽鍵(peptidebond),肽鍵是一種酰胺鍵,具有部分雙鍵的性質(zhì)。目前三十四頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)*一分子氨基酸與另一分子氨基酸脫去一分子水縮合成二肽。

*二肽通過(guò)肽鍵與另一分子氨基酸縮合生成三肽

……*一般來(lái)說(shuō),由數(shù)個(gè)、十?dāng)?shù)個(gè)氨基酸組成的肽習(xí)慣稱為寡肽(oligopeptide),而很多氨基酸組成的肽稱為多肽(polypeptide)。通常,多肽分子質(zhì)量<10kD;而蛋白質(zhì)則是由一條或多條肽鏈組成的更大分子,但兩者經(jīng)常通用。

肽鏈中的氨基酸分子因脫水縮合而基團(tuán)不全,被稱為氨基酸殘基(residue)。

目前三十五頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)氨基末端(aminoterminal)或N末端:多肽鏈中有游離氨基的一端稱氨基末端(aminoterminal)或N-端。羧基末端(carboxylterminal)或C末端:多肽鏈中有游離羧基的一端稱為羧基末端(carboxylterminal)或C-端。

多肽鏈具有方向性:多肽鏈從氨基末端走向羧基末端。目前三十六頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)N末端C末端牛核糖核酸酶目前三十七頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)+-HOH甘氨酰甘氨酸肽鍵肽是根據(jù)由N-端至C-端參與其組成的氨基酸殘基命名的

目前三十八頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)

谷胱甘肽是體內(nèi)重要的還原劑

谷胱甘肽(glutathione,GSH)目前三十九頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)GSH過(guò)氧化物酶H2O22GSH2H2OGSSGGSH還原酶NADPH+H+NADP+目前四十頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)二、氨基酸殘基的排列順序決定蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)肽鍵(主要化學(xué)鍵)二硫鍵蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)(primarystructure)是指蛋白質(zhì)分子中,從N端到C端的氨基酸排列順序。形成一級(jí)結(jié)構(gòu)的化學(xué)鍵:目前四十一頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)O-C-N-0.132nmH-C=N-0.127nm-C-N-0.149nmCN鍵長(zhǎng)比較:肽鍵性質(zhì):1,剛性,不可旋轉(zhuǎn)2,反式排列3,處于同一平面上,與前后-C構(gòu)成肽單元

目前四十二頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)牛胰島素的空間結(jié)構(gòu)二硫鍵目前四十三頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)一級(jí)結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)空間構(gòu)象和特異生物學(xué)功能的基礎(chǔ),但不是決定蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的唯一因素。?目前四十四頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)

第二節(jié)

肽、蛋白質(zhì)的高級(jí)結(jié)構(gòu)ThreeDimentionalStructureofPeptidesandProteins目前四十五頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)(secondarystructure)是指組成蛋白質(zhì)的肽鏈的主鏈的空間結(jié)構(gòu),也就是肽鏈主鏈骨架原子的相對(duì)空間位置,不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。一、多肽鏈中的局部特殊構(gòu)象是蛋白質(zhì)

的二級(jí)結(jié)構(gòu)

肽鏈主鏈骨架原子包括N(氨基氮)、Cα(α-碳原子)和CO(羰基碳)3個(gè)原子依次重復(fù)排列。

目前四十六頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)

-螺旋(-helix)

-折疊(-pleatedsheet)Ω-環(huán)

-轉(zhuǎn)角(-turn)

無(wú)規(guī)卷曲(randomcoil)

蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的主要形式:維系二級(jí)結(jié)構(gòu)的主要化學(xué)鍵:氫鍵目前四十七頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)(一)肽鍵是一個(gè)剛性的平面參與肽鍵的6個(gè)原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面,C1和C2在平面上所處的位置為反式(trans)構(gòu)型,此同一平面上的6個(gè)原子構(gòu)成了所謂的肽單元

(peptideunit)

。目前四十八頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)(二)-螺旋是常見(jiàn)的蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)目前四十九頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)α-螺旋結(jié)構(gòu)要點(diǎn)連續(xù)排列的肽單元平面旋轉(zhuǎn)形成面螺旋右手螺旋酰胺平面與螺旋的長(zhǎng)軸平行一個(gè)AA0.15nm,每3.6個(gè)為一圈(0.54nm)螺旋借助相鄰兩圈之-NHCO-穩(wěn)定AA的側(cè)鏈伸向螺旋外側(cè)AA的大小和電荷可以影響螺旋的形成目前五十頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)α-螺旋常位于蛋白質(zhì)分子表面,親水性較好存在兩性螺旋存在于血漿脂蛋白、多肽激素、蛋白激酶、肌紅蛋白、血紅蛋白等球狀蛋白中毛發(fā)中的角蛋白、肌肉的肌球蛋白、纖維蛋白幾乎都是目前五十一頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)(三)-折疊使多肽鏈形成片層結(jié)構(gòu)目前五十二頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)β-折疊較為伸展,酰胺平面以鋸齒狀排列兩個(gè)片段可以是平行或反平行AA間距平行0.65nm

反平行0.70nm只有片段間氫鍵,無(wú)片段內(nèi)氫鍵AA的側(cè)鏈伸向鋸齒狀結(jié)構(gòu)的外側(cè)小側(cè)鏈的AA有利于β-折疊的生成蠶絲蛋白都是β-折疊目前五十三頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)(四)-轉(zhuǎn)角和無(wú)規(guī)卷曲在蛋白質(zhì)分子中普遍存在-轉(zhuǎn)角無(wú)規(guī)卷曲是用來(lái)闡述沒(méi)有確定規(guī)律性的那部分肽鏈結(jié)構(gòu)。目前五十四頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)(五)模體是蛋白質(zhì)的超二級(jí)結(jié)構(gòu)在許多蛋白質(zhì)分子中,由幾個(gè)具有二級(jí)結(jié)構(gòu)的肽段,在空間上相互接近、相互作用,所形成的折疊模樣,稱為超二級(jí)結(jié)構(gòu)(supersecondarystructure),又稱折疊(fold)或模體(motif)。目前五十五頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)模體(motif):數(shù)個(gè)至數(shù)十個(gè)AA組成的具有自身相對(duì)獨(dú)立構(gòu)象和功能的小區(qū)域,模體可構(gòu)成結(jié)構(gòu)域,也可獨(dú)立存在。目前五十六頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)細(xì)胞色素C的αα結(jié)構(gòu)細(xì)胞核抗原的βαβ結(jié)構(gòu)

纖溶酶原的ββ結(jié)構(gòu)超二級(jí)結(jié)構(gòu)形式有3種:αα,βαβ,ββ

目前五十七頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)鈣結(jié)合蛋白中結(jié)合鈣離子的模體

鋅指結(jié)構(gòu)(zincfinger)α-螺旋-β轉(zhuǎn)角(或環(huán))-α-螺旋模體鏈-β轉(zhuǎn)角-鏈模體鏈-β轉(zhuǎn)角-α-螺旋-β轉(zhuǎn)角-鏈模體模體常見(jiàn)的形式目前五十八頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)鋅指結(jié)構(gòu)zincfingerDNA結(jié)合蛋白β折疊-β折疊-α-螺旋模體目前五十九頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)(六)氨基酸殘基的側(cè)鏈可影響二級(jí)結(jié)構(gòu)的形成蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)是以一級(jí)結(jié)構(gòu)為基礎(chǔ)的。一段肽鏈其氨基酸殘基的側(cè)鏈適合形成-螺旋或β-折疊,它就會(huì)出現(xiàn)相應(yīng)的二級(jí)結(jié)構(gòu)。這是氨基酸殘基的側(cè)鏈的相互作用可穩(wěn)定或去穩(wěn)定相應(yīng)的二級(jí)結(jié)構(gòu)的原因。目前六十頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)一段肽鏈有多個(gè)谷氨酸或天冬氨酸殘基相鄰,則在pH7.0時(shí),這些殘基的游離羧基都帶負(fù)電荷,彼此相斥,妨礙α-螺旋的形成。同樣,多個(gè)堿性氨基酸殘基在一肽段內(nèi),由于正電荷相斥,也妨礙α-螺旋的形成。天冬酰胺、亮氨酸的側(cè)鏈很大,也會(huì)影響α-螺旋形成。脯氨酸的結(jié)構(gòu)不利于形成α-螺旋。形成β-折疊的肽段要求氨基酸殘基的側(cè)鏈較小,才能容許兩條肽段彼此靠近。電性:同性相斥R性質(zhì):立體障礙Pro:亞氨基無(wú)氫,環(huán)改變走向目前六十一頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)二、多肽鏈在二級(jí)結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上進(jìn)一步折疊形成蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)(tertiarystructure)是指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對(duì)空間位置。即肽鏈中所有原子在三維空間的排布位置,包括一級(jí)結(jié)構(gòu)中相距甚遠(yuǎn)的肽段的空間位置關(guān)系。(一)三級(jí)結(jié)構(gòu)是指整條多肽鏈的空間分布目前六十二頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)

肌紅蛋白(Mb)myoglobin153AA1HemeA~H八段α-螺旋無(wú)-S-S-鍵功能:儲(chǔ)存O2目前六十三頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)(二)

維持三級(jí)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定主要依靠非共價(jià)鍵蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)的形成和穩(wěn)定主要靠弱的相互作用力或稱非共價(jià)鍵、次級(jí)鍵,主要有氫鍵、范德華力(VanderWaalsforce)、疏水作用(hydrophobicinteractin)和鹽鍵(saltingbond)(又稱離子鍵)等。目前六十四頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)a目前六十五頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)纖連蛋白分子的結(jié)構(gòu)域(三)三級(jí)結(jié)構(gòu)可含有功能各異的結(jié)構(gòu)域在二級(jí)結(jié)構(gòu)或超二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上,多肽鏈可形成在三級(jí)結(jié)構(gòu)層次上的局部折疊區(qū),稱為結(jié)構(gòu)域(domain)。

目前六十六頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)(四)根據(jù)結(jié)構(gòu)域可對(duì)蛋白質(zhì)進(jìn)行分類:根據(jù)結(jié)構(gòu)域可將球狀蛋白質(zhì)分為4類:反平行α螺旋結(jié)構(gòu)域(全α-結(jié)構(gòu))平行或混合型β折疊片結(jié)構(gòu)域(α,β-結(jié)構(gòu))反平行β折疊片結(jié)構(gòu)域(全β-結(jié)構(gòu))富含金屬或二硫鍵結(jié)構(gòu)域(不規(guī)則小蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu))目前六十七頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)A.全α-結(jié)構(gòu)域B.平行或混合型β折疊片結(jié)構(gòu)域C.全β-結(jié)構(gòu)域D.富含二硫鍵結(jié)構(gòu)域目前六十八頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)結(jié)構(gòu)域(domain)3-磷酸甘油醛脫氫酶NAD+3-磷酸甘油醛目前六十九頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)(五)分子伴侶參與蛋白質(zhì)的折疊分子伴侶(chaperon)通過(guò)提供一個(gè)保護(hù)環(huán)境從而加速蛋白質(zhì)折疊成天然構(gòu)象或形成四級(jí)結(jié)構(gòu)。*分子伴侶可逆地與未折疊肽段的疏水部分結(jié)合隨后松開(kāi),如此重復(fù)進(jìn)行可防止錯(cuò)誤的聚集發(fā)生,使肽鏈正確折疊。*分子伴侶也可與錯(cuò)誤聚集的肽段結(jié)合,使之解聚后,再誘導(dǎo)其正確折疊。*分子伴侶在蛋白質(zhì)分子折疊過(guò)程中二硫鍵的正確形成起了重要的作用。目前七十頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)目前已知參與蛋白質(zhì)折疊的分子伴侶可分為3類:熱激蛋白70(Hsp70):Hsp70在真核和原核生物中高度保守,它可部分逆轉(zhuǎn)變性或聚集的蛋白質(zhì)。伴侶蛋白(chaperonin):伴侶蛋白普遍存在于細(xì)菌、線粒體、葉綠體和真核生物,主要有2個(gè)家族:Hsp60(在大腸桿菌中又稱為GroEL)和Hsp10。

核質(zhì)蛋白(nucleoplasmin)

:是一種主要的細(xì)胞核可溶性蛋白質(zhì),在真核生物的生殖細(xì)胞及體細(xì)胞中廣泛存在,體外研究表明,它與核小體裝配及受精后精子染色質(zhì)的解聚及魚(yú)精蛋白的替代有關(guān)。目前七十一頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)伴侶蛋白在蛋白質(zhì)折疊中的作用目前七十二頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)各亞基間的結(jié)合力主要是氫鍵和離子鍵。

三、多亞基的蛋白質(zhì)具有四級(jí)結(jié)構(gòu)形式蛋白質(zhì)分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用,稱為蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)。體內(nèi)有許多蛋白質(zhì)分子含有二條或多條多肽鏈,每一條多肽鏈都有完整的三級(jí)結(jié)構(gòu),稱為蛋白質(zhì)的亞基(subunit)。(一)具有四級(jí)結(jié)構(gòu)形式的蛋白質(zhì)由多亞基組成目前七十三頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)血紅蛋白的四級(jí)結(jié)構(gòu)(二)亞基通過(guò)亞基間的相互作用聯(lián)系在一起由2個(gè)亞基組成的蛋白質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu)中,若亞基分子結(jié)構(gòu)相同,稱之為同二聚體(homodimer),若亞基分子結(jié)構(gòu)不同,則稱之為異二聚體(heterodimer)。目前七十四頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)(三)生物體內(nèi)有很多由多亞基組成的蛋白質(zhì)生物體內(nèi)許多蛋白質(zhì)往往由多個(gè)亞基組成,亞基之間憑借次級(jí)鍵形成蛋白質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu)。胰島素受體:由4個(gè)亞基組成(α2β2),α亞基與β亞基形成單體(monomer),2個(gè)單體形成二聚體(dimer)。

目前七十五頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)血紅蛋白的一、二、三、四級(jí)結(jié)構(gòu)目前七十六頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)一級(jí)結(jié)構(gòu):相鄰AA間的共價(jià)結(jié)合二級(jí)結(jié)構(gòu):短距離AA之間的非共價(jià)連接三級(jí)結(jié)構(gòu):遠(yuǎn)距離AA之間的非共價(jià)連接四級(jí)結(jié)構(gòu):多亞基之間的非共價(jià)連接目前七十七頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)含有二條以上多肽鏈的蛋白質(zhì)一定具有四級(jí)結(jié)構(gòu)。只有一條多肽鏈的蛋白質(zhì)肯定沒(méi)有四級(jí)結(jié)構(gòu)。多分子聚合物不屬于四級(jí)結(jié)構(gòu)目前七十八頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)1.肌紅蛋白/血紅蛋白含有血紅素輔基

血紅素結(jié)構(gòu)(一)血紅蛋白構(gòu)象改變引起功能變化五、肌紅蛋白、血紅蛋白和膠原蛋白目前七十九頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)肌紅蛋白(myoglobin,Mb)

肌紅蛋白是一個(gè)只有三級(jí)結(jié)構(gòu)的單鏈蛋白質(zhì),有8段α-螺旋結(jié)構(gòu)。血紅素分子中的兩個(gè)丙酸側(cè)鏈以離子鍵形式與肽鏈中的兩個(gè)堿性氨基酸側(cè)鏈上的正電荷相連,加之肽鏈中的F8組氨酸殘基還與Fe2+形成配位結(jié)合,所以血紅素輔基與蛋白質(zhì)部分穩(wěn)定結(jié)合。目前八十頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)血紅蛋白(hemoglobin,Hb)血紅蛋白具有4個(gè)亞基組成的四級(jí)結(jié)構(gòu)。Hb各亞基的三級(jí)結(jié)構(gòu)與Mb極為相似。Hb亞基之間通過(guò)8對(duì)鹽鍵,使4個(gè)亞基緊密結(jié)合而形成親水的球狀蛋白。目前八十一頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)Hb與Mb一樣能可逆地與O2結(jié)合,Hb與O2結(jié)合后稱為氧合Hb。氧合Hb占總Hb的百分?jǐn)?shù)(稱百分飽和度)隨O2濃度變化而改變。2.血紅蛋白的構(gòu)象變化影響結(jié)合氧的能力

目前八十二頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)肌紅蛋白(Mb)和血紅蛋白(Hb)的氧解離曲線目前八十三頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)Hb與Mb的氧飽和曲線氧合Hb(Mb)與pO2的關(guān)系

Hb:S狀曲線

Mb:直角雙曲線

S狀曲線提供了一個(gè)靈敏可調(diào)的范圍(低pO2)和一個(gè)平坦不可調(diào)的范圍(高pO2)。目前八十四頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)意義:肺部pO2較高,在一定范圍內(nèi)變化時(shí),不至于太大地影響氧飽和度。(80-100mmHg)組織pO2較低,略有變化,即可獲得飽和度的變化,充分地獲氧。(20-40mmHg)目前八十五頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系:一級(jí)結(jié)構(gòu)決定構(gòu)象空間構(gòu)象決定功能:,

亞基與Mb的三級(jí)結(jié)構(gòu)相似,都能結(jié)合O2。不同來(lái)源的Hb其三,四級(jí)結(jié)構(gòu)相似,運(yùn)輸O2Hb:四亞基,運(yùn)輸O2Mb:?jiǎn)蝸喕?,?chǔ)存O2目前八十六頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)膠原蛋白(collagen)1、組織分布與類型屬結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)使骨、腱、軟骨和皮膚具有機(jī)械強(qiáng)度目前八十七頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)2、AA組成皮膚中膠原蛋白肽鏈的96%是按三聯(lián)體(G1y—x—y)n順序重復(fù)排列

Gly數(shù)目占?xì)埢倲?shù)1/3X常為Pro,y常為Hy-Pro/Hy-Lys

需Vc、是糖蛋白目前八十八頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)Gly3、結(jié)構(gòu)目前八十九頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)目前九十頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)目前九十一頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)目前九十二頁(yè)\總數(shù)一百一十二頁(yè)\編于十七點(diǎn)4、膠原蛋白中的共價(jià)交聯(lián)

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