學(xué)習(xí)一一好資料

湖北醫(yī)藥學(xué)

院

教案

單位:基礎(chǔ)醫(yī)學(xué)院_______________________

生物化學(xué)教研室研室：教

強李：姓名________________________

生物化學(xué)課程名稱：_______________________

2010.8.29

時間____________________________

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中文名稱

課程生物化學(xué)

名稱

英文名稱Biochemistry

生物化學(xué)是一門基礎(chǔ)醫(yī)藥專業(yè)的必修課程，是研究生物體內(nèi)化學(xué)分子與化學(xué)講述正主要

課程

采用化學(xué)的原理和方法從分子水平探討生命現(xiàn)象的本質(zhì)。反應(yīng)的科學(xué)，常人體的生物化

學(xué)以及疾病過程中的生物化學(xué)相關(guān)問題，與醫(yī)藥學(xué)有著緊密的聯(lián)其理論和技術(shù)已滲透至

簡介

基礎(chǔ)醫(yī)藥和臨床醫(yī)是生命科學(xué)中進展迅速的基礎(chǔ)學(xué)科，系。越來越多地將生物化學(xué)的理

論和技術(shù)應(yīng)用于隨著近代科學(xué)的發(fā)展，藥的各個領(lǐng)域。已成為當(dāng)代從分子水平探討各種

疾病的發(fā)生發(fā)展機制，疾病的預(yù)防、診斷和治療，免近年來，對人們十分關(guān)注的惡性腫

瘤、心腦血管疾病、醫(yī)藥學(xué)研究的共同目標(biāo)。神經(jīng)系統(tǒng)疾病等重大疾病發(fā)病機制進行了

分子水平的研究取得了豐碩成疫性疾病、是其發(fā)果?？梢韵嘈牛S著生物化學(xué)與分子生

物學(xué)（是生物化學(xué)的重要組成部分，因此，學(xué)習(xí)進一步發(fā)展，將給臨床醫(yī)學(xué)的診斷和治

療帶來全新的理念。展和延續(xù)）和掌握生物化學(xué)知識，除理解生命現(xiàn)象的本質(zhì)與人體正

常生理過程的分子機制外，更重要的是為進一步學(xué)習(xí)基礎(chǔ)醫(yī)藥其它課程和臨床醫(yī)藥打

下扎實的生物化學(xué)基礎(chǔ)。

、教師必需嚴(yán)肅認(rèn)真地備課，精通本學(xué)科的內(nèi)容，同時必需熟悉相關(guān)課程，1教學(xué)中做

對教

到能宏觀與微觀相結(jié)合，形態(tài)與功能相結(jié)合，基礎(chǔ)與臨床相結(jié)合八教師必需深入研究

教學(xué)法，根據(jù)各專業(yè)培養(yǎng)目標(biāo)和課程設(shè)置目標(biāo)認(rèn)真研究2充分發(fā)揮學(xué)生的主體作用，激

師的

發(fā)其求知欲望，培養(yǎng)分層次分專業(yè)教學(xué)，教學(xué)內(nèi)容，學(xué)生的自學(xué)能力八在教學(xué)過程中，

教師應(yīng)注重學(xué)生綜合分析、解決問題能力和實踐技能的培3養(yǎng)，注重學(xué)生創(chuàng)新意識和

要求

思想品德的培養(yǎng)。

中國醫(yī)藥科技出版社生物化學(xué)..鄭里翔主編

教材

選用

網(wǎng)絡(luò)課件與常用網(wǎng)址：

常用

http://www.cm/curriculum/coursehome.asp?courseid=51221634

學(xué)習(xí)http://jw/course/swhx/skja_0.htm

2/jiaowu/swhx/lilunjiaoxue.html

網(wǎng)地

址

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授課章節(jié)蛋白質(zhì)的性質(zhì)

教學(xué)目的1）蛋白質(zhì)的兩性解離；掌握：（2）蛋白質(zhì)的等電點；（3）蛋白質(zhì)

要求變性（4）蛋白質(zhì)的大分子性質(zhì)（

教學(xué)重點重點：）蛋白質(zhì)在不同酸堿環(huán)境中所帶電荷的不同；（1）蛋白質(zhì)

難點的等電點的應(yīng)用價值；（2）蛋白質(zhì)變性的本質(zhì)和手段。（3

教學(xué)方法理論講授

.兩性解離：1時，蛋白質(zhì)解離成正、負(fù)離等電點：當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)溶液

處于某一pH稱為子的趨勢相等，即成為兼性離子，凈電荷為零，此

時溶液的pH蛋白質(zhì)的等電點。pl：蛋白質(zhì)帶負(fù)電pH大于pl：蛋

主要白質(zhì)帶正電pH小于.膠體性質(zhì)：23.變性：在某些物理和化學(xué)因

素作用）蛋白質(zhì)的變性（denaturation）（1下，蛋白質(zhì)分子的特定空間

容內(nèi)構(gòu)象被破壞，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)改變和生物活性的喪失。）變性的

本質(zhì)：破壞非共價鍵和二硫鍵，不改變蛋白質(zhì)的一2（級結(jié)構(gòu)。）造

成變性的因素：如加熱、乙醇等有機溶劑、強酸、強堿、（3o重

金屬離子及生物堿試劑等

蛋白質(zhì)變性后的性質(zhì)改變：生物活性喪失及易受蛋白酶水解。

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容主要內(nèi)教學(xué)

注備

mins20

緒論它是研究活細(xì)胞和有機體中存在的生物化學(xué)就是生命的化

mins5

學(xué)。是研分子生物學(xué)：各種化學(xué)分子及其所參與的化學(xué)反應(yīng)的科學(xué)。

究生物大分子結(jié)構(gòu)、功能及其基因結(jié)構(gòu)、表達(dá)與調(diào)控機制的科學(xué)。

一、生物化學(xué)發(fā)展簡史二、生物化學(xué)研究內(nèi)容.生物分子的結(jié)構(gòu)

與功能1.物質(zhì)代謝及其調(diào)節(jié)23.遺傳信息的傳遞及其調(diào)控三、

生物化學(xué)與醫(yī)學(xué).生物化學(xué)與分子生物學(xué)在生命科學(xué)中占有重要

的地位1.生物化學(xué)的理論與技術(shù)已滲透到醫(yī)學(xué)科學(xué)的各個領(lǐng)域

23.生物化學(xué)的發(fā)展促進了疾病病因、診斷和治療的研究蛋白

質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能第一章（peptideacids）通過肽鍵一、蛋白質(zhì)

（protein）是由許多氨基酸（amino相連形成的高分子含氮化合物。

bond）蛋白質(zhì)是細(xì)胞的重要組成部分，是功能最多的生物大分子物）

作為生物催化劑，質(zhì)，幾乎在所有的生命過程中起著重要作用：1）

5）物質(zhì)的轉(zhuǎn)運和存儲，）免疫保護作用，）代謝調(diào)節(jié)作用，234

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內(nèi)要容教學(xué)主注備

運動與支持作用，6）參與細(xì)胞間信息傳遞。二、蛋白質(zhì)的分子mins5

組成，各種蛋白質(zhì)和S、0、N1.蛋白質(zhì)的元素組成主要有C、Ho25mins

N的含量很接近，平均16%（g%）=通過樣品含氮量計算蛋白質(zhì)mins20

含量的公式：蛋白質(zhì)含量6.25mins5

含氮量（g%）義三字英文縮氨基酸：種類、2.組成蛋白質(zhì)的基本mins20

單位一一L-a-寫符號、基本結(jié)構(gòu)。芳香族氨基酸、極性中性氨基酸、

分類（非極性脂肪族氨基酸、酸性氨基酸、堿性氨基酸）。）□理

化性質(zhì)（兩性解離及等電點、紫外吸收、苗三酮反應(yīng)氨基脫竣基

與另一個氨基酸的肽鍵是由一個氨基酸的?-?-3.水縮合而形成的

化學(xué)鍵。C-N-末端與肽、多肽鏈；肽鏈的主鏈及側(cè)鏈；肽鏈的方向

（末端），氨基酸殘基；多肽類激素及神經(jīng)谷胱甘肽及其重要生理

功能，生物活性肽：肽。三、蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)1.蛋白質(zhì)一級

結(jié)構(gòu)概念：蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)指多肽鏈中氨基酸的排列順序。主

要化學(xué)鍵一一肽鍵。二硫鍵的位置屬于一級結(jié)構(gòu)研究范疇。2.蛋

白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)即該段肽鏈蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈的局部空間

結(jié)構(gòu)，概念：。主鏈骨架原子的相對空間位置，并不涉及氨基酸

殘基側(cè)鏈的構(gòu)象主要化學(xué)鍵：氫鍵又叫酰胺6個原子位于同一平

面，肽單元是指參與組成肽鍵的平面或肽鍵平面。它是蛋白質(zhì)構(gòu)

象的基本結(jié)構(gòu)單位。轉(zhuǎn)角、無規(guī)卷曲）及折疊、螺旋、四種主要結(jié)

構(gòu)形式（aBB

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容學(xué)主要內(nèi)教注備

影響因素。在空間上相蛋白質(zhì)分子中，二個或三個具有二級結(jié)構(gòu)minslO

的肽段，互接近，形成一個具有特殊功能的空間構(gòu)象，被稱為模10mins

體（motif）。蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)3.即肽鏈中概念：整條肽鏈中全部mins510mins

氨基酸殘基的相對空間位置。所有原子在三維空間的排布位置八5mins

氫鍵、范德華力主要次級鍵一一疏水作用、離子鍵（鹽鍵）等。：

大分子蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)常可分割成一個domain）結(jié)構(gòu)域（稱為或

數(shù)個球狀或纖維狀的區(qū)域，折迭得較為緊密，各行其功能，結(jié)構(gòu)

域。通過提供一個保護環(huán)境從而加速蛋白質(zhì)折迭成天然分子伴侶：

構(gòu)象或形成四級結(jié)構(gòu)的一類蛋白質(zhì)。4.蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)。每條

具有完整三級結(jié)構(gòu)的多肽鏈，稱為亞基（subunit）蛋白質(zhì)分子中各亞

基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質(zhì)的

四級結(jié)構(gòu)。各亞基之間的結(jié)合力一一疏水作用、氫鍵、離子鍵。

蛋白質(zhì)的分類：根據(jù)組成分為單純蛋白質(zhì)和結(jié)合蛋白質(zhì)，5.根據(jù)

形狀分為球狀蛋白質(zhì)和纖維狀蛋白質(zhì)。6.蛋白質(zhì)組學(xué)即“一基本

概念：一種細(xì)胞或一種生物所表達(dá)的全部蛋白質(zhì)，。種基因組所

表達(dá)的全套蛋白質(zhì)”研究技術(shù)平臺研究的科學(xué)意義。四、蛋白

質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系1.蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系一級結(jié)構(gòu)

是高級結(jié)構(gòu)和功能的基礎(chǔ)；

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容要教學(xué)主內(nèi)注備

五、蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)1.兩性解離時，蛋白質(zhì)解離成正、負(fù)等20mins

電點：當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)溶液處于某一pHpH離子的趨勢相等，即成為兼性10mins

離子，凈電荷為零，此時溶液的稱為蛋白質(zhì)的等電點。2.膠體minslO

性質(zhì)3.變性、復(fù)性、沉淀及凝固：在某些物理和化學(xué)因素作用下，

蛋白質(zhì)的變性(denaturation)從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)改變和生蛋白質(zhì)分

子的特定空間構(gòu)象被破壞，物活性的喪失。不改變蛋白質(zhì)的一級

結(jié)變性的本質(zhì)：破壞非共價鍵和二硫鍵，構(gòu)。造成變性的因素：

如加熱、乙醇等有機溶劑、強酸、強堿、重。金屬離子及生

物堿試劑等蛋白質(zhì)變性后的性質(zhì)改變：溶解度降低、粘度增加、結(jié)

晶能力消失、生物活性喪失及易受蛋白酶水解。蛋白質(zhì)仍可恢復(fù)

或去除變性因素后，若蛋白質(zhì)變性程度較輕，部分恢復(fù)其原有的

構(gòu)象和功能，稱為復(fù)性。肽鏈融在一定條件下，蛋白質(zhì)沉淀：蛋白

疏水側(cè)鏈暴露在外，會相互纏繞繼而聚集，因而從溶液中析出。

變性的蛋白質(zhì)易于沉淀，有時蛋白質(zhì)發(fā)生沉淀，但并不變性。蛋

白質(zhì)變性后的絮狀(proteincoagulation)：蛋白質(zhì)的凝固作用物加

熱可變成比較堅固的凝塊，此凝塊不易再溶于強酸和強堿中。

280nm.紫外吸收()、4。5.呈色反應(yīng)(瑋三酮反應(yīng)、雙縮胭反

應(yīng))六、蛋白質(zhì)的分離純化與結(jié)構(gòu)分析蛋白質(zhì)的分離純化L：

利用透析袋把大分子蛋白質(zhì)與小分子化合物分透析(dialysis)

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內(nèi)容教學(xué)主要注備

開的方法。應(yīng)用正壓或離心力使蛋白質(zhì)溶液透過有一定截留分子5

超濾法：量的超濾膜，達(dá)到濃縮蛋白質(zhì)溶液的目的。。C低溫下進mins

行，丙酮40?丙酮沉淀使用丙酮沉淀時，必須在倍于蛋白質(zhì)溶液體mins20

積。蛋白質(zhì)被丙酮沉淀后，應(yīng)立即用量一般10分離。除了丙酮以

外，也可用乙醇沉淀。是將硫酸鏤、硫酸鈉或氯化鈉等加入

precipitation）鹽析：（salt導(dǎo)致蛋蛋白質(zhì)溶液，使蛋白質(zhì)表面電荷被

中和以及水化膜被破壞，白質(zhì)沉淀。將某一純化蛋白質(zhì)免疫動物

可獲得抗該蛋白的特異免疫沉淀：并形成抗原抗體復(fù)合物抗體。利

用特異抗體識別相應(yīng)的抗原蛋白，的性質(zhì)，可從蛋白質(zhì)混合溶液

中分離獲得抗原蛋白。的溶液中為帶電的顆粒，在“電泳：蛋白

質(zhì)在高于或低于其這種通過蛋白質(zhì)在電場中泳動而達(dá)到電場中能

向正極或負(fù)極移動。（elctrophoresis）。分離各種蛋白質(zhì)的技術(shù)，稱

為電泳原理：待分離蛋白質(zhì)溶液（流動相）經(jīng)過一個固態(tài)物層析

質(zhì)（固定相）時，根據(jù)溶液中待分離的蛋白質(zhì)顆粒大小、電荷多少

并以不同及親和力等，使待分離的蛋白質(zhì)組分在兩相中反復(fù)分

配，。速度流經(jīng)固定相而達(dá)到分離蛋白質(zhì)的目的超速離心。多

肽鏈中氨基酸序列分析2.）分析已純化蛋白質(zhì)的氨基酸殘基組成

（1法：SangerC端的氨基酸殘基N（2）測定多肽鏈的端與3）把

肽鏈水解成片段，分別進行分析（降解法一般采用Edman測定各

肽段的氨基酸排列順序，（4.））經(jīng)過組合排列對比，最終得出完整

肽鏈中氨基酸順序的（5結(jié)果。反向遺傳學(xué)方法

分離編碼蛋白質(zhì)的基因更多精品文檔.

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內(nèi)要容教學(xué)主注備

序列測定DNAmRNA排列出序列按照三聯(lián)密碼的原則推演出氨

基酸的序列射線晶體衍射法、3.蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)測定：圓二色光

譜、X磁共振技術(shù)。復(fù)習(xí)思考題名詞解釋：蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)、蛋

白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)、蛋白質(zhì)三級結(jié)1.構(gòu)、蛋白質(zhì)四級結(jié)構(gòu)、肽單元、

模體、結(jié)構(gòu)域、分子伴侶、協(xié)同效應(yīng)、變構(gòu)效應(yīng)、蛋白質(zhì)等電點、

電泳、層析2.蛋白質(zhì)變性的概念及本質(zhì)是什么？有何實際應(yīng)用？20mins

蛋白質(zhì)分離純化常用的方法有哪些？其原理是什么？3.舉例說明

蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系？4.

mins15

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授課章節(jié)核酸的結(jié)構(gòu)與功能第二章

授課對象級2009口腔、學(xué)時4時年2010日月109月

臨本3班間6日一9

授課地點教室、52265222教材見首頁

教學(xué)目的核酸的分類、細(xì)胞分布，各類核酸的功能及生物學(xué)意義；核掌握：）

要求分子組成異同；核酸的一與RNA酸的化學(xué)組成；兩類核酸（DNA右

手雙螺旋結(jié)構(gòu)要點及堿基配對規(guī)律；級結(jié)構(gòu)及其主要化學(xué)鍵；DNA

（紫二級結(jié)構(gòu)特點;核酸的主要理化性質(zhì)mRNA一級結(jié)構(gòu)特點;tRNA

外吸收、變性、復(fù)性），核酸分子雜交概念。熟悉：核酸的高級結(jié)構(gòu)；

核酸酶。RNA其它二級結(jié)構(gòu)形式；其它小分子了解：堿基和戊糖的

結(jié)構(gòu);DNA參與基因組學(xué)；人類基因組計劃研究的主要內(nèi)容;snmRNA

及RNA表達(dá)調(diào)控。

教學(xué)重點重點：）的細(xì)胞分布，功能及生物學(xué)意義；化RNA兩類核酸（DNA

難點與

學(xué)組成；兩類核酸分子組成異同；核酸的一級結(jié)構(gòu)及其主要化學(xué)鍵；

的結(jié)構(gòu)tRNAmRNA、DNA右手雙螺旋結(jié)構(gòu)要點及堿基配對規(guī)律；，

核酸分子雜特點；核酸的主要理化性質(zhì)（紫外吸收、變性、復(fù)性）交

概念。難點：的空間結(jié)構(gòu)。DNA

教學(xué)方法大課系統(tǒng)講授

教具多媒體課件輔以板書

授課提綱核酸的化學(xué)組成及一級結(jié)構(gòu)第一節(jié)一、核甘酸是構(gòu)成核酸的基本

組成單位

磷酸二酯鍵連接形成的大-5'是脫氧核甘酸通過二、DNA3',分

子磷酸二酯鍵的線性大分子5'-3三、RNA也是具有'，四、核

酸的一級結(jié)構(gòu)是核甘酸的排列順序DNA的空間結(jié)構(gòu)與功能第二節(jié)

的二級結(jié)構(gòu)是雙螺旋結(jié)構(gòu)一、DNA

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DNA的高級結(jié)構(gòu)是超螺旋結(jié)構(gòu)二、

DNA是遺傳信息的物質(zhì)基礎(chǔ)三、NA的結(jié)構(gòu)與功能第三節(jié)R

mRNA是蛋白質(zhì)合成的模板一、tRNA是蛋白質(zhì)合成的氨基酸

載體二、

為組分的核糖體是蛋白質(zhì)合成的場所三、以rRNA

參與了基因表達(dá)的調(diào)控。四、snmRNA

五、核酸在真核細(xì)胞和原核細(xì)胞中表現(xiàn)了不同的時空特性

核酸的理化性質(zhì)第四節(jié)

一、核酸分子具有強烈的紫外吸收變性是雙鏈解離為單鏈的過程

二、DNA三、變性的核酸可以復(fù)性或形成雜交雙鏈核酸酶第五節(jié)

內(nèi)容教學(xué)主要

注備

攜帶和傳遞遺核酸是以核甘酸為基本組成單位的生物大分子，90%mins5

前者分為脫氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)兩類，傳信息。以10mins

上分布于細(xì)胞核，其余分布于核外如線粒體，葉綠體，質(zhì)粒等。分mins5

布(genotype)決定細(xì)胞和個體的基因型。而RNA攜帶遺傳信息，

RNA某些病毒DNA遺傳信息的表達(dá)。參與細(xì)胞內(nèi)于胞核、胞液，

也可作為遺傳信息的載體。核酸的化學(xué)組成及一級結(jié)構(gòu)一.核酸

的化學(xué)組成(9-10%)P、H、0、N、C元素組成：、戊糖(核糖，

脫氧核糖)分子組成：堿基(口票吟堿，喀咤堿)和磷酸、胞喀咤)

A)、鳥口票吟(G1.核甘酸中的堿基成分：腺噂吟(、C,AGOU、

胸腺口密咤(T)oDNA中的堿基(C()、尿喀咤()八G、CU、，

T)RNA中的堿基(A)DNA。、D-.戊糖：核糖(RNA)D-2-脫

氧核糖(2.磷酸3核酸及核甘酸：堿基及戊糖通過糖昔鍵連接形

成核甘，核甘與磷酸連接形成核甘酸。

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主要內(nèi)容教學(xué)注備

、、cAMPNDP.NTP重要游離核甘酸及環(huán)化核甘酸：NMP、cGMPminslO

核酸的一級結(jié)構(gòu)由于核甘酸間的差異主要是概念：核酸中核甘酸的minslO

排列順序，堿基不同，所以也稱為堿基序列。）3''-磷酸二酯鍵、mins20

方向（5'-核甘酸間的連接鍵一一3',5及鏈書寫方式。的空間minslO

結(jié)構(gòu)與功能二、DNADNA的二級結(jié)構(gòu)——雙螺旋結(jié)構(gòu)1、規(guī)則：

①腺口票吟與胸腺喀咤的摩Chargaff2.chargaff規(guī)則：；）=T）,鳥喋

吟的含量總是與胞嗑咤相等（G=C爾數(shù)總是相等（A堿基組成不同，

③同一個體不同器官、不DNA②不同生物種屬的具有相同的堿基

組成。同組織的DNA親是一反向平行的互補雙鏈結(jié)構(gòu)B-DNA結(jié)

構(gòu)要點：①DNA水的脫氧核糖基和磷酸基骨架位于雙鏈的外側(cè)、

而堿基位于內(nèi)側(cè)，形成三個氫A--T形成兩個氫鍵，G--C兩條鏈

的堿基互補配對，兩條鏈鍵。堆積的疏水性堿基平面與線性分子

結(jié)構(gòu)的長軸相垂直。）03--5'o呈反平行走向，一條鏈5'f3，，另

一條鏈?zhǔn)蔷€性長分子在小小的細(xì)胞核中折疊DNADNA②是右手螺

旋結(jié)構(gòu)螺旋每旋轉(zhuǎn)一周包。形成了一個右手螺旋式結(jié)構(gòu)。螺旋直

徑為2nm；堿基。螺距為對堿基，每個堿基的旋轉(zhuǎn)角度為36°3.4nm

含了lOmajorDNA雙螺旋分子存在一個大溝（平面之間的距離為

0.34nmo,目前認(rèn)為這些溝狀結(jié)構(gòu)與蛋minorgroove）groove）和一

個小溝（橫向DNA間的識別有關(guān)。③DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的維

系白質(zhì)和縱向則靠堿基平面間的疏水性堆靠兩條鏈間互補堿基的

氫鍵維系，積力維持，尤以堿基堆積力更為重要。、

Z-DNAA-DNAoDNA、2的高級結(jié)構(gòu)一超螺旋

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容主要內(nèi)教學(xué)注備

雙螺旋鏈再盤繞即超螺旋結(jié)構(gòu)（superhelix或supercoil）：DNA形成

超螺旋結(jié)構(gòu)。的高級結(jié)構(gòu)是環(huán)狀超螺旋原核生物DNA它纏繞在10mins

組蛋真核生物染色質(zhì)（chromatin）DNA是線性雙螺旋，白的八聚體10mins5

上形成核小體八H2A、H2BArg的堿性蛋白質(zhì)，包括H1、組蛋白：mins5

富含Lys和H4?H3、由許多核小體形成的串珠樣結(jié)構(gòu)又進一步mins

盤曲成直徑為的中空的染色質(zhì)纖維，稱為螺線管。螺線管再經(jīng)幾次

卷曲才30nm46條染色體，這些染色體的能形成染色單體。人類

細(xì)胞核中有46條染色體總長亦不過DNA總長達(dá)1.7m,經(jīng)過這樣

的折疊壓縮，200nm左右。的基本功能是以基因的形式荷載遺傳

DNADNA的功能：4、信息，并作為基因復(fù)制和轉(zhuǎn)錄的模板。它是

生命遺傳的物質(zhì)基礎(chǔ)，也是個體生命活動的信息基礎(chǔ)。5、人類

基因組計劃研究的主要內(nèi)容。RNA的結(jié)構(gòu)與功能三、，種類多，

代謝最快（壽命2-3%）（一）mRNA：特點（含量最少（短））5'非

編碼序列、mRNA原核細(xì)胞整個分子分為三部分，即結(jié)構(gòu)：編

碼序列、3'非編碼序列。分子分為五部分真核細(xì)胞mRNA3'非編

碼序帽子、5,非編碼序列（前導(dǎo)序列）、編碼序列、列（拖尾

序列）和尾巴：10T5%個核甘酸，70-90（二）tRNA（稀有堿基

多，分子量?。┨攸c：結(jié)構(gòu)：二級結(jié)構(gòu)：三葉草形主要組

成：四臂三環(huán)形L三級結(jié)構(gòu)：倒三（）、rRNA70-80%,甲基化多）：

特點（含量最大、、種類：原核：23sl6s5S,、5.8S5S、18S28S

真核：、，是蛋白質(zhì)與多種蛋白質(zhì)結(jié)合形成核糖體（大

亞基、小亞基）合成場所。

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要內(nèi)容教學(xué)主注備

參與基因表達(dá)調(diào)控4.snmRNA,催snmRNAs的種類:核內(nèi)小RNA,10mins

核仁小RNA,胞質(zhì)小RNARNA化性小RNA,小片段干minslO

涉的加工和轉(zhuǎn)運。的功能：參與hnRNA和rRNAsnmRNAs、作lOmins

用底物（核酸）及應(yīng)用。核酶：概念、化學(xué)本質(zhì)（RNA）、核酸10mins

在真核細(xì)胞和原核細(xì)胞中表現(xiàn)不同時空特性。5四、DNA的理化minslO

性質(zhì)及其應(yīng)用（一）變性雙螺旋結(jié)構(gòu)解為單概念：在物理、化學(xué)

因素的影響下，DNA鏈的現(xiàn)象稱為變性。的氫鍵和堿的共價鍵結(jié)構(gòu)。

只是破壞DNA變性不會破壞DNA基堆積力。變性后的特點：特點：

1.紫外吸收增加。變性過程中，其紫外吸收增加的現(xiàn)象。增色效

應(yīng):DNA變性因素：強酸堿、有機溶劑、高溫等等。1.G+C含量。

影響因素：：均一性好，則熔解溫度范圍的復(fù)雜程度（均一性）2.DNA

窄。Tm值高。3.介質(zhì)的離子強度：離子強度高，則（二）復(fù)性：

DNA重新成為雙螺旋結(jié)構(gòu)的現(xiàn)象。概念：變性特點：紫外吸收減少。

復(fù)性過程中，紫外吸收減少的現(xiàn)象。DNA減色效應(yīng)：常用的復(fù)性方

法:退火。重新形成雙螺旋結(jié)構(gòu)的過（溫度緩慢降低，使變性的DNA。

程）（三）核酸分子雜交。

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要內(nèi)容教學(xué)主注備

不同來源的核酸鏈因存在互補序列而形成互補雙鏈結(jié)概念：構(gòu)，

10mins

這一過程就是核酸雜交過程。包括DNA—DNA雜交。

DNA—RNA雜交。RNA雜交。RNA—原因：不同核酸的堿

基之間可以形成堿基配對。用途：是分子生物學(xué)研究與基因工程

操作的常用技術(shù)。五、核酸酶核酸酶是指所有可以水解核酸的酶

依據(jù)底物不同分類DNAoDNA?（deoxyribonuclease,DNase）：專

一降解RNA酶RNAo（ribonuclease,RNase）：專一降解依據(jù)切割

部位不同分為限制性核酸內(nèi)切酶和非特異性限制性核酸內(nèi)核酸內(nèi)

切酶：切酶。核酸外切酶：'一5'核酸外切酶。335'-'或化

學(xué)本質(zhì)（蛋白質(zhì)）作用底物（核酸）生物體內(nèi)的核酸酶負(fù)責(zé)細(xì)胞

內(nèi)外催化核酸的降解復(fù)習(xí)思考題核酸、名詞解釋：1.、增色效應(yīng)、

復(fù)性、解鏈溫度）（TmDNADNA變性、核酶、脫氧核酶2.簡述核酸的元

素組成及基本組成單位。的一級結(jié)構(gòu)以及核甘酸的連接方式。

DNA3.簡述雙螺旋結(jié)構(gòu)模型要點。4.簡述DNA的功能。tRNA、、

rRNAmRNA5.簡述的結(jié)構(gòu)特點有哪些？.6mRNA

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內(nèi)要容教學(xué)主注備

授課章節(jié)酶第三章

授課對象2009級口腔、臨學(xué)時6間時2010年16日13日

本3班—9月9月

授課地點5226教室5222、教材見首頁

教學(xué)目的酶的概念、化學(xué)本質(zhì)及生物學(xué)功能；酶的活性中心和必需基掌握：團；

要求同工酶；酶促反應(yīng)特點；各種因素對酶促反應(yīng)速度的影響、特點及

其應(yīng)用；酶調(diào)節(jié)的方式；酶的變構(gòu)調(diào)節(jié)和共價修飾調(diào)節(jié)的概念。酶

的組成、結(jié)構(gòu)；酶活性測定及酶活性單位；酶含量的調(diào)節(jié)。熟悉：酶

與醫(yī)學(xué)的關(guān)系。-曼方程式的推導(dǎo)過程；酶的命名與分類；了解：米

教學(xué)重點重點：酶的概念、化學(xué)本質(zhì)及生物學(xué)功能；同工酶；酶的活性中心

難點和必需基團；酶促反應(yīng)特點；影響酶促反應(yīng)速度的因素；酶調(diào)節(jié)的方

式；酶的變構(gòu)調(diào)節(jié)和共價修飾調(diào)節(jié)的概念。難點：抑制劑對酶促反

應(yīng)速度的影響；酶活性的調(diào)節(jié)。

教學(xué)方法大課系統(tǒng)講授

教具多媒體課件輔以板書

授課提綱酶的概述第一節(jié)酶的分子結(jié)構(gòu)與功能一、酶的分子組成中常含

有輔助因子二、酶的活性中心是其執(zhí)行其催化功能的部位三、

同工酶是催化相同化學(xué)反應(yīng)但一級結(jié)構(gòu)不同的一組酶酶促反應(yīng)的

特點與機制第二節(jié)一、酶反應(yīng)特點二、酶通過促進底物形

成過渡態(tài)而提高反應(yīng)速率

酶促反應(yīng)動力學(xué)第三節(jié)

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一、底物濃度對反應(yīng)速率影響的作圖呈矩形雙曲線

二、底物足夠時酶濃度對反應(yīng)速率的影響呈直線關(guān)系

三、溫度對反應(yīng)速率的影響具有雙重性

通過改變酶和底物分子解離狀態(tài)影響反應(yīng)速率四、pH

五、抑制劑可逆地或不可逆地降低酶促反應(yīng)速率

六、激活劑可加快酶促反應(yīng)速率酶的調(diào)節(jié)第四節(jié)

一、調(diào)節(jié)酶實現(xiàn)對酶促反應(yīng)速率的快速調(diào)節(jié)

酶含量的調(diào)節(jié)包括對酶合成與分解速率的調(diào)節(jié)二、

酶的命名與分類第五節(jié)

一、酶可根據(jù)其催化的反應(yīng)類型予以分類

二、每一種酶均有其系統(tǒng)名稱和推薦名稱

酶與醫(yī)學(xué)的關(guān)系第六節(jié)一、酶和疾病密切相關(guān)

二、酶在醫(yī)學(xué)上的應(yīng)用領(lǐng)域廣泛

要內(nèi)容教學(xué)主

注備

一、酶的概念及其在生命活動中的重要性1.概念：目前將生物15mins

催化劑分為兩類：酶核酶(脫氧、。酶是一類由活細(xì)胞產(chǎn)生的，mins5

對其特異底物具有高效催化作核酶)用的蛋白質(zhì)。2.酶學(xué)研究mins5

簡史。.酶在生命活動中的重要性。3二、酶的分子結(jié)構(gòu)

與功能。.酶的不同形式：1(monomericenzyme)單體酶(oligomeric

enzyme)寡聚酶(multienzymesystem)

多酶體系(tandemenzyme)(multifunctionalenzyme)或串聯(lián)酶多功能

酶2.酶的分子組成：單純酶和結(jié)合酶，和輔助因子組成。輔助因

子由小全酶由蛋白質(zhì)部分(酶蛋白)分子有機化合物和金屬離子

組成。

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容要教學(xué)主內(nèi)注備

（與酶蛋輔助因子按其與酶蛋白結(jié)合的緊密程度又可分為輔酶與minsl5

酶蛋白結(jié)（白結(jié)合疏松，可用透析或超濾的方法除去。）和輔基）lOmins10

合緊密，不能用透析或超濾的方法除去。族維生素的輔酶形式及mins

其在酶促反應(yīng)中的主要作用。常見含B指必需基團在空間結(jié)構(gòu)上15mins

彼此靠近，組成具3.酶的活性中心：有特定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域，能

與底物特異結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物。必需基團：酶分子中氨基

酸殘基側(cè)鏈的化學(xué)基團中，一些與酶活性密切相關(guān)的化學(xué)基團。

活性中心內(nèi)的必需基團：①結(jié)合基團（bindinggroup）：與底：催

化底物轉(zhuǎn)變成產(chǎn)catalyticgroup）物相結(jié)合；②催化基團（物。

位于活性中心以外，維持酶活性中心活性中心外的必需基團：

應(yīng)有的空間構(gòu)象所必需的基團。4.同工酶：是指催化相同的化學(xué)

反應(yīng)，而酶蛋白概念：同工酶（isoenzyme）的分子結(jié)構(gòu)理化性質(zhì)乃

至免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶。三、酶促反應(yīng)的特點和機制1.酶與

一般催化劑的異同點：⑴與一般催化劑的共同點：①在反應(yīng)前

后沒有質(zhì)和量的變化；②只能催化熱力學(xué)允許的化學(xué)反應(yīng)；③只

能加速可逆反應(yīng)的進程，而不改變反應(yīng)的平衡點。⑵酶作用的特

點：①酶促反應(yīng)具有極高的效率；②酶促反應(yīng)具有高度的特異性;

③酶促反應(yīng)的可調(diào)節(jié)性；2.酶促反應(yīng)的特點：⑴酶促反應(yīng)具有

極高的效率：

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內(nèi)容教學(xué)主要注備

208倍，比一般催化酶的催化效率通常比非催化反應(yīng)高?1010137倍；

酶的催化不需要較高的反應(yīng)溫度；酶和一般催?1010劑高。酶minsl5

(activationenergy)化劑加速反應(yīng)的機理都是降低反應(yīng)的活化能比20mins

一般催化劑更有效地降低反應(yīng)的活化能?；罨埽旱孜锓肿訌某?/p>

態(tài)轉(zhuǎn)變到活化態(tài)所需的能。⑵酶促反應(yīng)具有高度的特異性:：一種

酶僅作用于一種或一類化合物，酶的特異性(specificity)酶的這或一

定的化學(xué)鍵，催化一定的化學(xué)反應(yīng)并生成一定的產(chǎn)物。種特性稱

為酶的特異性或?qū)Ｒ恍浴?種類型：分為以下進行一種專一的反絕

對特異性：只能作用于特定結(jié)構(gòu)的底物，應(yīng)，生成一種特

定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物。相對特異性：作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵。

立體異構(gòu)特異性：作用于立體異構(gòu)體中的一種。⑶酶促反應(yīng)的可調(diào)

節(jié)性：酶促反應(yīng)受多種因素的調(diào)控，以適應(yīng)其中包括三方面的機體

對不斷變化的內(nèi)外環(huán)境和生命活動的需要。通過改變底調(diào)節(jié)：對酶

生成與降解量的調(diào)節(jié)；酶催化效率的調(diào)節(jié)；物濃度對酶進行調(diào)節(jié)。

3.酶促反應(yīng)的機制：底物復(fù)合物的形成與誘導(dǎo)契合：酶與底物相

互接近時，-⑴酶這一過程其結(jié)構(gòu)相互誘導(dǎo)、相互變形和相互適應(yīng)，

進而相互結(jié)合。。稱為酶■■底物結(jié)合的誘導(dǎo)契合假說多元催化；

表面效鄰近效應(yīng)與定向排列；⑵酶促反應(yīng)的機理：應(yīng)。四、酶促

反應(yīng)動力學(xué)底物濃度的影響：1.當(dāng)?shù)孜餄舛容^低時，反應(yīng)速度與

底物濃度成正比；反應(yīng)為一級反應(yīng)；隨著底物濃度的增高，反應(yīng)

速度不再成正比例加速；反應(yīng)為混合級反應(yīng)；當(dāng)?shù)孜餄舛雀哌_(dá)一

定程度，

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要內(nèi)容教學(xué)主注備

反應(yīng)速度不再增加，達(dá)最大速度；反應(yīng)為零級反應(yīng)。提出反應(yīng)速5

度與底物和Menten米式方程：1913年Michaelis濃度關(guān)系的數(shù)學(xué)方minsmins5

程式，即米一曼氏方程式，簡稱米氏方程式V=Vmax(S)0S)/Km+5mins

((Michaelisequation)：等于酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時25mins

VmKm和的定義：Km是酶完全被底物飽和時的反應(yīng)速度，與酶濃

度成的底物濃度。Vm正比。，酶可被底物飽和的情酶濃度的影

響及應(yīng)用：當(dāng)[S]>>[E]2.況下，反應(yīng)速度與酶濃度成正比。：pH

值：最適pH(optimumpH)3.pH的影響及應(yīng)用、最適。酶催化

活性最大時的環(huán)境pH4.溫度的影響及應(yīng)用、最適溫度：雙重影響，

溫度升高，酶促反應(yīng)速度升高；由于酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì)，溫度升

高，可引起酶的變性，從而反應(yīng)速度降低酶的抑制作用：5.抑

制劑通常以共價鍵與酶活性中心的必需基⑴不可逆性抑制：團相

結(jié)合，使酶失活。底物復(fù)合物⑵可逆性抑制：抑制劑通常以非共價

鍵與酶或酶-超濾等方可逆性結(jié)合，使酶的活性降低或喪失；抑制

劑可用透析、法除去。能與底物競爭酶的活競爭性抑制：抑制劑

與底物的結(jié)構(gòu)相似，這種抑性中心，從而阻礙酶底物復(fù)合物的形成，

使酶的活性降低。制作用稱為競爭性抑制作用。即抑制劑與非競

爭性抑制：有些抑制劑不影響底物和酶結(jié)合，結(jié)合，也與ES結(jié)合，

抑制劑既與酶活性中心外的必需基團結(jié)合，E,1-5-24)圖復(fù)合物是

死端復(fù)合物，不能釋放出產(chǎn)物ESI但生成的(這種抑制稱為非競

爭性抑制作用。復(fù)合復(fù)合物結(jié)合生成ES反競爭性抑制：此類抑制

劑只與ESI

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容教學(xué)主要內(nèi)注備

量下降,而不與游離酶結(jié)合,稱為反競爭性抑ES物，使中間產(chǎn)物制5mins

使酶由無活性變?yōu)橛谢钚约せ顒╝ctivator）6.激活劑的影響：或使mins

酶活性增加的物質(zhì)。激活劑可分為：必需激活劑和非必需激活劑。10

7.酶活性測定和酶活性單位酶活性是指酶催化化學(xué)反應(yīng)的能力，mins15

其衡量的標(biāo)準(zhǔn)是酶促反應(yīng)速度。酶的活性單位是衡量酶活力大小lOmins

的尺度，它反映在規(guī)定條件、ug或h）內(nèi)生成一定量（mg、下，

酶促反應(yīng)在單位時間（s、minmolu等）的產(chǎn)物或消耗一定數(shù)量

的底物所需的酶量。五、酶的調(diào)節(jié)調(diào)節(jié)方式：酶活性的調(diào)節(jié)（快

速調(diào)節(jié)）和酶含量的調(diào)節(jié)（緩慢。調(diào)節(jié)對象：關(guān)鍵酶。調(diào)節(jié)）1.酶

活性的調(diào)節(jié)：⑴酶原與酶原的啟動：酶原：有些酶在細(xì)胞內(nèi)合成

或初分泌時只是酶的無活性前體，此前體物質(zhì)稱為酶原。酶原的

啟動：在一定條件下，酶原向有活性酶轉(zhuǎn)化的過程。酶原啟動機

理：形成或暴露出酶的活性中心。酶原啟動的意義：避免細(xì)胞產(chǎn)

生的酶對細(xì)胞進行自身消化，并使酶在特定的部位和環(huán)境中發(fā)揮

作用，保證體內(nèi)代謝正常進行。酶原適時地轉(zhuǎn)變成有有的酶原可以

視為酶的儲存形式。在需要時，活性的酶，發(fā)揮其催化作用。⑵

變構(gòu)酶：受變構(gòu)調(diào)節(jié)的酶稱變構(gòu)酶。變構(gòu)調(diào)節(jié)：一些代謝物可與

某些酶分子活性中心外的某部分可逆地結(jié)合，使酶構(gòu)象改變，從

而改變酶的催化活性，此種調(diào)節(jié)方式稱變構(gòu)調(diào)節(jié)。

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容學(xué)主要內(nèi)教備注

⑶共價修飾調(diào)節(jié)：在其它酶的催化作用下，某些酶蛋白肽鏈上的minslO

一些基團可與某種化學(xué)基團發(fā)生可逆的共價結(jié)合，從而改變酶的lOmins

活性此過程稱為共價修飾調(diào)節(jié)。酶含量的調(diào)節(jié)：2.⑴酶蛋白合成minsl5

的誘導(dǎo)與阻遏⑵酶降解的調(diào)控六、酶的分類與命名1.分類：六mins15

大類。系統(tǒng)名稱。.命名：習(xí)慣命名法2—推薦名稱；系統(tǒng)命名法

-七、酶與醫(yī)學(xué)的關(guān)系。.酶與疾病的關(guān)系：1⑴酶與疾病的發(fā)

生；⑵酶與疾病的診斷⑶酶與疾病的治療2.酶在醫(yī)學(xué)上的其它

應(yīng)用⑴酶作為試劑用于臨床檢驗和科學(xué)研究⑵酶作為藥物用于

臨床治療⑶酶的分子工程復(fù)習(xí)思考題1.名詞解釋：酶、酶的活

性中心和必需基團、競爭性抑制作共價修飾、催化部位、非競爭

性抑制作用、用、別構(gòu)效應(yīng)、同工酶、酶原、酶原的啟動2.試

述酶原啟動的機制及酶以酶原形式存在的生理意義。3.試以競爭

性抑制的原理說明磺胺類藥物的作用機制。.什么是酶的活性？表

示酶活性的國際單位和催量是如何規(guī)定4的？.影響酶作用的因

素有哪些？5

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容教學(xué)主要內(nèi)注備

授課章節(jié)糖代謝第四章

授課對象2007級普教臨學(xué)時10間時年200814

床、口腔本科.25—109.

授課地點2-301材教見首頁

、、5-5065-315

教學(xué)目的、有氧氧化、、掌握：糖的三E要生理功能；糖的無氧分解（酵解）1

要求糖原合成及分解、糖異生的基本反應(yīng)過程、部位、關(guān)鍵酶（限速、生

理意義；磷酸戊糖途徑的生理意義；血糖概念、正常值、酶）血糖

來源與去路、調(diào)節(jié)血糖濃度的主要激素。2、熟悉：糖的消化吸收；

糖代謝的概況；糖代謝各途徑的調(diào)節(jié)八了解：磷酸戊糖途徑的基本

過程；糖醛酸途徑；多元醇的生成；3果糖、半乳糖、甘露糖的代謝

概況；血糖水平異常。

教學(xué)重點、有氧氧化、：糖的主要生理功能；糖的無氧分解（酵解）教學(xué)重點

難點糖原合成及分解、糖異生的基本反應(yīng)過程、部位、關(guān)鍵酶（限、生理

意義；磷酸戊糖途徑的生理意義；血糖概念、正常速酶）值、血糖

來源與去路、調(diào)節(jié)血糖濃度的主要激素。教學(xué)難點：糖代謝各途徑

的具體反應(yīng)過程及其調(diào)節(jié)。

教學(xué)方法大課系統(tǒng)講授

教具多媒體輔以板書

授課提綱概述第一節(jié)

一、糖的主要生理功能是氧化供能二、糖的消化吸收主要是在小腸

進行三、糖代謝的概況糖的無氧分解第二節(jié)一、糖無氧氧化反應(yīng)

過程分為酵解途徑和乳酸生成兩個階段

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個關(guān)鍵酶活性的調(diào)節(jié)二、糖酵解的調(diào)控是對3三、糖酵解的主要生

理意義是在機體缺氧的情況下快速供能糖的有氧氧化第三節(jié)

一、糖有氧氧化的反應(yīng)過程包括糖酵解途徑、丙酮酸氧化脫竣、三

竣酸循環(huán)及氧化磷酸化二、三竣酸循環(huán)是以形成檸檬酸為起始物的

循環(huán)反應(yīng)系統(tǒng)的主要方式三、糖有氧氧化是機體獲得ATP四、糖有

氧氧化的調(diào)節(jié)是基于能量的需求五、巴斯德效應(yīng)是指糖有氧氧化抑

制糖酵解的現(xiàn)象六、葡萄糖的其他代謝途徑葡萄糖的其他代謝途

徑第四節(jié)NADPH和磷酸戊糖一、磷酸戊糖途徑生成二、糖醛酸途

徑可生成葡萄糖醛酸三、多元醇途徑可生成木糖醇、山梨醇等糖

原的合成與分解第五節(jié)一、糖原的合成代謝主要在肝和肌組織中進

行葡萄糖可補充血糖二、肝糖原分解產(chǎn)物一一三、糖原合成與分解

受到彼此相反的調(diào)節(jié)四、糖原積累癥是由先天性酶缺陷所致糖異生

第六節(jié)

一、糖異生途徑不完全是糖酵解的逆反應(yīng)

個底物循環(huán)的調(diào)節(jié)與糖酵解調(diào)節(jié)二、糖異生的調(diào)節(jié)通過對2彼此協(xié)

調(diào)三、糖異生的生理意義主要在于維持血糖水平恒定四、肌中產(chǎn)生

的乳酸運輸至肝進行糖異生形成乳酸循環(huán)其它單糖的代謝第七節(jié)

一、果糖被磷酸化后進入糖酵解途徑磷酸葡萄糖成為糖酵解途徑的

中間產(chǎn)二、半乳糖可轉(zhuǎn)變?yōu)?-物磷酸果糖進入糖酵解途徑三、甘露

糖可轉(zhuǎn)變?yōu)?-血糖及其調(diào)節(jié)第八節(jié)

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一、血糖的來源和去路是相對平衡的血糖水平的平衡主要是受到激

素調(diào)節(jié)二、血糖水平異常及糖尿病是最常見的糖代謝紊亂

容內(nèi)要主學(xué)教

注備

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內(nèi)容教學(xué)主要

注備

物質(zhì)代謝概論一、概述即碳水化合物，其化學(xué)本質(zhì)為多

20mins15

（carbohydrates）糖的概念:糖羥醛或多羥酮及其衍生物。單糖、

寡糖主要根據(jù)其水解產(chǎn)物的情況可分為四大類：糖、多糖、結(jié)合

mins10

糖。糖的生理功能1、提供碳源和能源（這是糖的主要功能）

2、提供合成體內(nèi)其它物質(zhì)的原料糖可轉(zhuǎn)變成某些氨基酸、

mins15

脂肪、膽固醇、核甘等。、作為機體組織細(xì)胞的組成成分3如

糖蛋白、蛋白聚糖、糖脂。糖的消化吸收動物糖原以糖的mins

消化：人類食物中的糖主要有植物淀粉、及麥芽糖、蔗糖、乳5mins5mins

糖、葡萄糖等，其中以淀粉為主。主要在小腸，少量在口腔消

15mins

化部位：糖的吸收吸收部位：小腸上段糖吸收形式：

單+吸收機制：Na依賴型葡萄糖轉(zhuǎn)運體糖代謝概況）

糖酵解二、糖的無氧分解（葡萄糖生成乳酸糖的無氧分解指在機

體缺氧情況下,概念:glycolysis）

）的過程，也稱為糖酵解（（lactate的過程，這一過程又稱由葡

萄糖分解成丙酮酸（pyruvate）glycolyticpathway）為糖酵解途徑

（反應(yīng)部位：胞液反應(yīng)過程：第一階段：由葡萄糖分解成丙酮

酸第二階段：由丙酮酸轉(zhuǎn)變成乳酸的過程。、1磷酸葡萄糖的

生成6-

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內(nèi)容學(xué)教主要注備

6-磷酸果糖2、6-磷酸葡萄糖轉(zhuǎn)化為雙磷酸果糖3、6-磷酸果

糖轉(zhuǎn)變?yōu)?,6-4、磷酸己糖裂解成2個磷酸丙糖、磷酸丙糖的同

分異構(gòu)化5二磷酸甘油酸、3-磷酸甘油醛氧化為1,3-61,3-二磷

10mins

酸甘油酸轉(zhuǎn)變?yōu)?-磷酸甘油酸7、2-磷酸甘油酸、83-磷酸甘油

酸轉(zhuǎn)變?yōu)榱姿岣视退徂D(zhuǎn)變?yōu)榱姿嵯┐际奖?、2-ATP并生

成10、磷酸烯醇式丙酮酸轉(zhuǎn)變成丙酮酸，11、丙酮酸轉(zhuǎn)變成乳酸

糖酵解特點：1.反應(yīng)部位：胞漿2.糖酵解為一個不需氧的產(chǎn)

15

能過程3.反應(yīng)全過程中有三步不可逆的反應(yīng)

產(chǎn)能的方式和數(shù)量4.

mins5

方式：底物水平磷酸化2-2=2ATP數(shù)

量：從G開始2X2-1=3ATP

mins10

X2從Gn開始.終產(chǎn)物乳酸的去路：釋放入血

進入肝臟再發(fā)生轉(zhuǎn)變5糖酵解的生理意義：、是機體在缺氧情mins

況下獲取能量的有效方式。12、是某些細(xì)胞在氧供正常情況下

的重要供能途徑：無線粒體的細(xì)胞，如：紅細(xì)胞①骨髓細(xì)胞②

代謝活躍的細(xì)胞，如：白細(xì)胞、神經(jīng)元、三、糖的有氧氧化指

在機體氧供充足（aerobicoxidation概念：糖的有氧氧化），并釋

放出能量的過程。是CO2H20時，葡萄糖徹底氧化成和機體主

要供能方式。反應(yīng)部位：胞液及線粒體反應(yīng)過程：

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第一階段：酵解途徑CoA第二階段：丙酮酸的氧化脫竣為乙酰