1.酶是一種特殊的催化劑具有極高的效率。高度的專一性。酶促反應(yīng)的可調(diào)節(jié)性。在溫和的反應(yīng)環(huán)境下加速反應(yīng)。第一頁第二頁，共27頁。2.酶的化學(xué)本質(zhì)絕大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)。80年代以后發(fā)現(xiàn)某些酶的成分是RNA，稱為核酶。第二頁第三頁，共27頁。酶按分子組成分為單純酶和結(jié)合酶。單純酶：僅由氨基酸殘基構(gòu)成。結(jié)合酶：由蛋白質(zhì)（酶蛋白）和非蛋白質(zhì)（輔助因子）組成，全酶＝酶蛋白＋輔助因子。輔助因子包括①輔酶：與酶蛋白以非共價(jià)鍵疏松結(jié)合，可用透析等簡(jiǎn)單方法分離；②輔基：與酶蛋白以共價(jià)鍵牢固結(jié)合，不能用透析等簡(jiǎn)單方法分離。第三頁第四頁，共27頁。第四頁第五頁，共27頁。酶按酶按結(jié)構(gòu)為單體酶和寡聚酶和多酶體系單體酶：由一條肽鏈構(gòu)成。寡聚酶：由多條肽鏈構(gòu)成的一種酶。多酶體系：由代謝上相關(guān)的幾種酶構(gòu)成的一種復(fù)合體。第五頁第六頁，共27頁。3.酶的分類與命名國(guó)際系統(tǒng)分類法將酶按其催化反應(yīng)的性質(zhì)分為六大類，每一個(gè)酶都用四個(gè)點(diǎn)隔開的數(shù)字編號(hào)，編號(hào)前冠以EC（酶學(xué)委員會(huì)縮寫），四個(gè)數(shù)字依次表示該酶應(yīng)屬的大類、亞類、亞亞類及酶的順序排號(hào)，這種編碼一種酶的四個(gè)數(shù)字即是酶的標(biāo)碼。第六頁第七頁，共27頁。氧化還原酶類：催化底物進(jìn)行各種氧化還原反應(yīng)。轉(zhuǎn)移酶類：催化底物之間進(jìn)行某些基團(tuán)的轉(zhuǎn)移或交換的反應(yīng)。水解酶類：催化底物發(fā)生各種水解反應(yīng)。裂合酶類：催化共價(jià)連接基團(tuán)的轉(zhuǎn)移并形成雙鍵的反應(yīng)或其逆反應(yīng)。異構(gòu)酶類：可催化各種同分異構(gòu)體之間相互轉(zhuǎn)化反應(yīng)。合成酶類：催化兩分子底物合成為一分子化合物，并伴隨ATP磷酸鍵斷裂釋能的反應(yīng)。六大類酶第七頁第八頁，共27頁。研究酶反應(yīng)速度及其影響因素，這些因素包括酶濃度、底物濃度、溫度、pH、抑制劑、激活劑等。二.酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)第八頁第九頁，共27頁。2.1酶反應(yīng)速度和酶的計(jì)量酶反應(yīng)速度的測(cè)定，多用單位時(shí)間內(nèi)產(chǎn)物濃度的增加作為反應(yīng)速度的量度。酶反應(yīng)速度一般以初始速度表示。酶活性指酶催化某種化學(xué)反應(yīng)的能力，以酶促反應(yīng)速度表示。在規(guī)定條件下，酶促反應(yīng)在單位時(shí)間內(nèi)生成一定量產(chǎn)物或消耗一定量底物所需酶量。國(guó)際生化學(xué)會(huì)酶學(xué)委員會(huì)規(guī)定：在特定條件下，每分鐘催化1μmol底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需的酶量為一個(gè)國(guó)際單位（IU）。用比活力（mg蛋白中酶的活力），反映酶制劑的純度。第九頁第十頁，共27頁。第十頁第十一頁，共27頁。底物濃度對(duì)反應(yīng)速度的影響其他因素不變，底物濃度的變化對(duì)反應(yīng)速度作圖（V-[S]曲線）：底物濃度很低時(shí)，V與[S]呈正比；底物濃度再增加，V的增加趨緩；當(dāng)[S]達(dá)某一值后，反應(yīng)速度達(dá)最大，反應(yīng)速度不再增加。第十一頁第十二頁，共27頁。米氏方程（Michaelis-Menten）根據(jù)中間產(chǎn)物學(xué)說，得出了反應(yīng)速度與底物濃度關(guān)系的數(shù)學(xué)方程式。即米氏方程:Vmax為最大反應(yīng)速度，Km為米氏常數(shù)。第十二頁第十三頁，共27頁。米氏常數(shù)米氏常數(shù)是酶的特征常數(shù)，只與酶的性質(zhì)有關(guān)，不受底物濃度和酶濃度的影響。不同酶Km值不同。Km值是反應(yīng)速度（V）達(dá)到最大反應(yīng)速度（Vmax）一半時(shí)的底物濃度（單位為mol/L或mmol/L）。Km的大小近似地反映了酶與底物結(jié)合成中間產(chǎn)物的難易程度。如果一種酶可以催化幾種底物發(fā)生反應(yīng)，Km值最小的底物是該酶的最適底物。通過米氏常數(shù)可了解測(cè)定酶活性的底物濃度第十三頁第十四頁，共27頁。米氏常數(shù)的測(cè)定——作圖法第十四頁第十五頁，共27頁。雙底物反應(yīng)機(jī)制——順序、隨機(jī)、乒乓機(jī)制第十五頁第十六頁，共27頁。酶濃度、溫度、pH對(duì)反應(yīng)速度的影響當(dāng)[S]＞＞[E]，使酶達(dá)飽和時(shí)，v與[E]近似成正比關(guān)系。升高溫度可加快酶促反應(yīng)速度，同時(shí)也會(huì)加速酶蛋白變性。酶促反應(yīng)速度最快時(shí)的環(huán)境溫度稱為該酶促反應(yīng)的最適溫度。pH影響酶活性中心某些必需基團(tuán)、輔酶及許多底物的解離狀態(tài)。酶促反應(yīng)速度最快時(shí)的環(huán)境pH稱為酶促反應(yīng)的最適pH。第十六頁第十七頁，共27頁。抑制劑對(duì)反應(yīng)速度的影響能使酶活性下降而不引起酶蛋白變性的物質(zhì)稱酶的抑制劑。根據(jù)抑制劑與酶結(jié)合牢固或疏松，分為可逆性抑制與不可逆性抑制。可逆性抑制作用：以非共價(jià)鍵與酶或酶-底物復(fù)合物疏松結(jié)合，利用透析或超濾等簡(jiǎn)單方法可除去其抑制，使酶恢復(fù)活性，稱可逆性抑制作用。第十七頁第十八頁，共27頁。競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用非競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用反競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用三種可逆抑制第十八頁第十九頁，共27頁。酶的作用機(jī)理活性中心：在反應(yīng)過程中酶分子中直接參與反應(yīng)的基團(tuán)，所組成的空間結(jié)構(gòu)?；钚灾行陌▋蓚€(gè)功能部位：與底物結(jié)合的結(jié)合部位和催化部位。活性中心通常由酶分子中雖然在一級(jí)結(jié)構(gòu)上并不緊密相鄰的幾個(gè)氨基酸殘基側(cè)鏈上的基團(tuán)組成。對(duì)于需要輔因子的結(jié)合蛋白酶來說，輔酶（或輔基）也是活性中心的組成部分。酶分子其它部分為酶活性中心的形成提供了結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)。第十九頁第二十頁，共27頁。酶的專一性“誘導(dǎo)契合學(xué)說”酶的活性中心與底物的結(jié)構(gòu)不是剛性互補(bǔ)而是柔性互補(bǔ)。酶分子與底物分子接近時(shí)，酶蛋白質(zhì)受底物分子誘導(dǎo)，構(gòu)象發(fā)生有利于與底物結(jié)合的變化，酶與底物在此基礎(chǔ)上互補(bǔ)楔合，進(jìn)行反應(yīng)。第二十頁第二十一頁，共27頁。酶學(xué)中一些重要概念第二十一頁第二十二頁，共27頁。基本上均為寡聚酶。是代謝過程的關(guān)鍵調(diào)節(jié)酶。包括具有催化功能的活性中心及起調(diào)節(jié)作用的調(diào)節(jié)中心。別構(gòu)酶（allostericenzyme）第二十二頁第二十三頁，共27頁。v-［S］曲線為S形曲線。別構(gòu)效應(yīng)：當(dāng)調(diào)節(jié)物與酶分子中的變構(gòu)中心結(jié)合后，誘導(dǎo)出或穩(wěn)定住酶分子的某種構(gòu)象，使酶活性中心對(duì)底物的結(jié)合與催化作用受到影響，從而調(diào)節(jié)酶的反應(yīng)速度及代謝過程。正效應(yīng)劑通常是變構(gòu)酶的底物，負(fù)效應(yīng)劑一般是代謝反應(yīng)序列的終產(chǎn)物。別構(gòu)效應(yīng)第二十三頁第二十四頁，共27頁。有機(jī)體內(nèi)能夠催化同一種化學(xué)反應(yīng)，但其酶蛋白本身的分子結(jié)構(gòu)組成卻有所不同的一組酶。同工酶（Isoenzyme）第二十四頁第二十五頁，共27頁。有些酶剛合成或初分泌