課程中文名稱生物化學

名稱英文名稱Biochemistry

生物化學是一門基礎醫(yī)藥專業(yè)的必修課程，是研究生物體內化學分子與化學

反應的科學，主要采用化學的原理和方法從分子水平探討生命現(xiàn)象的本質。講述正

常人體的生物化學以及疾病過程中的生物化學相關問題，與醫(yī)藥學有著緊密的聯(lián)

系。是生命科學中進展迅速的基礎，其理論和技術已滲透至基礎醫(yī)藥和臨床醫(yī)藥的

各個領域。隨著近代科學的發(fā)展，越來越多地將生物化學的理論和技術應用于疾病

課程

的預防、診斷和治療，從分子水平探討各種疾病的發(fā)生發(fā)展機制，已成為當代醫(yī)藥

學研究的共同目標。近年來，對人們十分關注的惡曲中瘤、心腦血管疾病、免疫性

簡介

疾病、神經系統(tǒng)疾病等重大疾病發(fā)病機制進行了分子水平的研究取得了豐碩成果。

可以相信，隨著生物化學與分子生物學（是生物化學的重要組成部分，是其發(fā)展和

延續(xù)）進一步發(fā)展，將給臨床醫(yī)學的診斷和治療帶來全新的理念。因此，學習和掌

握生物化學知識，除理解生命現(xiàn)象的本質與人體正常生理過程的分子機制外，更重

要的是為進一步學習基礎醫(yī)藥其它課程和臨床醫(yī)藥打下扎實的生物化學基礎。

1、教師必需嚴肅認真地備課，精通本的內容，同時必需熟悉相關課程，教學

中做到能宏觀與微觀相結合，形態(tài)與功能相結合，基礎與臨床相結合。

對教

2、教師必需深入研究教學法，根據各專業(yè)培養(yǎng)目標和課程設置目標認真研究

師的教學內容，分層次分專業(yè)教學，充分發(fā)揮學生的主體作用，激發(fā)其求知欲望，培養(yǎng)

學生的自學能力。

要求

3、在教學過程中，教師應注重學生綜合分析、解決問題能力和實踐技能的培

養(yǎng)，注重學生創(chuàng)新意識和思想品德的培養(yǎng)。

教材

鄭里翔主編.生物化學.中國醫(yī)藥科技出版社

選用

常

用

網絡課件與常用網址：

學

習

網

://202.198.0.22/jiaowu/swhx/lilunjiaoxue.html

地

址

授課章節(jié)蛋白質的結構與功能

教學掌握：(1)蛋白質的兩性解離；

目的(2)蛋白質的等電點；

要求(3)蛋白質變性

(4)蛋白質的大分子性質

重點：

教學(1)蛋白質在不同酸堿環(huán)境中所帶電荷的不同；

重點(2)蛋白質的等電點的應用價值；

難點(3)蛋白質變性的本質和手段。

教學

理論講授

方法

1.兩性解離：

教學等電點：當蛋白質溶液處于某一pH時，蛋白質解離成正、負離

子的趨勢相等，即成為兼性離子，凈電荷為零，此時溶液的pH稱為

主要蛋白質的等電點。

內容

pH大于pl:蛋白質帶負電

pH小于pl:蛋白質帶正電

2.膠體性質：

3.變性

(1)蛋白質的變性(denaturation):在某些物理和化學因素作

用下，蛋白質分子的特定空間構象被破壞，從而導致其理化性質改

變和生物活性的喪失。

(2)變性的本質：破壞非共價鍵和二硫鍵，不改變蛋白質的一

級結構。

(3)造成變性的因素：如加熱、乙醇等有機溶劑、強酸、強堿、

重金屬離子及生物堿試劑等。

蛋白質變性后的性質改變：生物活性喪失及易受蛋白酶水解。

教學主要內容備注

20mins

教學主要內容備注

第一章蛋白質的結構與功能

一、蛋白質（protein）是由許多氨基酸（aminoacids）通過肽鍵

（peptidebond）相連形成的高分子含氮化合物。

蛋白質是細胞的重要組成部分，是功能最多的生物大分子物

質，幾乎在所有的生命過程中起著重要作用：1）作為生物催化劑，

2）代謝調節(jié)作用，3）免疫保護作用，4）物質的轉運和存儲，5）

運動與支持作用，6）參與細胞間信息傳遞。

二、蛋白質的分子組成

1.蛋白質的元素組成主要有C、H、0、N和S,各種蛋白質

的含N量很接近,平均16%。

通過樣品含氮量計算蛋白質含量的公式：蛋白質含量（g%）

=含氮量（g%）x6.25

2.組成蛋白質的基本單位—L-a-氨基酸：種類、三字英文

縮寫符號、基本結構。

分類（非極性脂肪族氨基酸、極性中性氨基酸、芳香族氨基酸、

酸性氨基酸、堿性氨基酸工

教學主要內容備注

理化性質（兩性解離及等電點、紫外吸收、苗三酮反應X

3.肽鍵是由一個氨基酸的a-竣基與另一個氨基酸的a-氨基5mins

脫水縮合而形成的化學鍵。

肽、多肽鏈；肽鏈的主鏈及側鏈；肽鏈的方向（N-末端與C-

末端）,氨基酸殘基；

生物活性肽:谷胱甘肽及其重要生理功能，多肽類激素及神經

肽。

三、蛋白質的分子結構

1.蛋白質一級結構5mins

慨念工蛋白質的一級結構指多肽鏈中氨基酸的排列順序。

主要化學鍵—肽鍵。二硫鍵的位置屬于一級結構研究范疇。

2.蛋白質的二級結構

概缸蛋白質分子中某一段肽鏈的局部空間結構，即該段肽鏈

主鏈骨架原子的相對空間位置，并不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。

25mins

主要化學鍵：氫鍵

教學主要內容備注

肽單元是指參與組成肽鍵的6個原子位于同一平面，又叫酰胺

平面或肽鍵平面。它是蛋白質構象的基本結構單位。

四種主要結構形式（a螺旋、B折疊、0轉角、無規(guī)卷曲）及

影響因素。

20mins

蛋白質分子中，二個或三個具有二級結構的肽段，在空間上相

互接近，形成一個具有特殊功能的空間構象，被稱為模體（motif）。

3.蛋白質的三級結構

概念：整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置。即肽鏈中

所有原子在三維空間的排布位置。

主要次級鍵—疏水作用、離子鍵（鹽鍵）氫鍵、范德華力

等。

5mins

結構域（domain）:大分子蛋白質的三級結構?？煞指畛梢?/p>

個或數個球狀或纖維狀的區(qū)域，折迭得較為緊密，各行其功能，稱

為結構域。

分子伴侶：通過提供一個保護環(huán)境從而加速蛋白質折迭成天然

構象或形成四級結構的一類蛋白質。

20mins

教學主要內容備注

4.蛋白質的四級結構

每條具有完整三級結構的多肽鏈,稱為亞基（subunit）。

蛋白質分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相

互作用，稱為蛋白質的四級結構。

各亞基之間的結合力一疏水作用、氫鍵、離子鍵。

5.蛋白質的分類：根據組成分為單純蛋白質和結合蛋白質，

根據形狀分為球狀蛋白質和纖維狀蛋白質。

6.蛋白質組學

基本概念：一種細胞或一種生物所表達的全部蛋白質，即“一

種基因組所表達的全套蛋白質”。

研究技術平臺10mins

研究的科學意義。

四、蛋白質結構與功能的關系

1.蛋白質一級結構與功能的關系

一級結構是高級結構和功能的基礎;

教學主要內容備注

五、蛋白質的理化性質

1.兩性解離

等電點:當蛋白質溶液處于某一pH時，蛋白質解離成正、負

離子的趨勢相等，即成為兼性離子，凈電荷為零，此時溶液的pH

稱為蛋白質的等電點。

10mins

2.膠體性質

3.變性、復性、沉淀及凝固

蛋白質的變性(denaturation):在某些物理和化學因素作用

下，蛋白質分子的特定空間構象被破壞，從而導致其理化性質改變

和生物活性的喪失。

變性的本質：破壞非共價鍵和二硫鍵，不改變蛋白質的一級結

構。

5mins

造成變性的因素：如加熱、乙醇等有機溶劑、強酸、強堿、重

金屬離子及生物堿試劑等。10mins

蛋白質變性后的性質改變：溶解度降低、粘度增加、結晶能力

消失、生物活性喪失及易受蛋白酶水解。

教學主要內容備注

若蛋白質變性程度較輕，去除變性因素后，蛋白質仍可恢復或

部分恢復其原有的構象和功能，稱為復性。

蛋白質沉淀：在一定條件下，蛋白疏水側鏈暴露在外，肽鏈融

5mins

會相互纏繞繼而聚集，因而從溶液中析出。

變性的蛋白質易于沉淀，有時蛋白質發(fā)生沉淀，但并不變性。

蛋白質的凝固作用(proteincoagulation):蛋白質變性后的

絮狀物加熱可變成比較堅固的凝塊，此凝塊不易再溶于強酸和強堿

中。

4.紫外吸收(280nm1

5.呈色反應(芮三酮反應、雙縮版反應X

20mins

六、蛋白質的分離純化與結構分析

1.蛋白質的分離純化

透析(dialysis)利用透析袋把大分子蛋白質與小分子化合物分

開的方法。

超速法2應用正壓或離心力使蛋白質溶液透過有一定截留分子

量的超濾膜，達到濃縮蛋白質溶液的目的。

教學主要內容備注

丙酮沉淀使用丙酮沉淀時,必須在0~4。（：低溫下進行，丙酮

用量一般10倍于蛋白質溶液體積。蛋白質被丙酮沉淀后，應立即

分離。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。一

鹽析：（saltprecipitation）是將硫酸筱、硫酸鈉或氯化鈉等加

入蛋白質溶液，使蛋白質表面電荷被中和以及水化膜被破壞，導致

蛋白質沉淀。

魚疫沉淀J將某一純化蛋白質免疫動物可獲得抗該蛋白的特異

抗體。利用特異抗體識別相應的抗原蛋白，并形成抗原抗體復合物

的性質,可從蛋白質混合溶液中分離獲得抗原蛋白。10mins

曳達二蛋白質在高于或低于其pl的溶液中為帶電的顆粒，在

電場中能向正極或負極移動。這種通過蛋白質在電場中泳動而達到

分離各種蛋白質的技術，稱為電泳（elctrophoresis）。

層析原理：待分離蛋白質溶液（流動相）經過一個固態(tài)物

質（固定相）時，根據溶液中待分離的蛋白質顆粒大小、電荷多少

及親和力等，使待分離的蛋白質組分在兩相中反復分配，并以不同

lOmins

速度流經固定相而達到分離蛋白質的目的。

超速離心。

教學主要內容備注

2.多肽鏈中氨基酸序列分析

Sanger法：(1)分析已純化蛋白質的氨基酸殘基組成

(2)測定多肽鏈的N端與C端的氨基酸殘基

(3)把肽鏈水解成片段，分別進行分析

(4.)測定各肽段的氨基酸排列順序，一般采用Edman降解

法

(5)經過組合排列對比，最終得出完整肽鏈中氨基酸順序的

結果。

反向遺傳學方法

分離編碼蛋白質的基因

V

測定DNA序列

V

排列出mRNA序列

V

按照三聯(lián)密碼的原則推演出氨基酸的序列

教學主要內容備注

3.蛋白質空間結構測定：圓二色光譜、X射線晶體衍射法、

磁共振技術。

5mins

復習思考題

1.名詞解釋：蛋白質一級結構、蛋白質二級結構、蛋白質三級結

構、蛋白質四級結構、肽單元、模體、結構域、分子伴侶、協(xié)

同效應、變構效應、蛋白質等電點、電泳、層析

2.蛋白質變性的概念及本質是什么？有何實際應用？20mins

3.蛋白質分離純化常用的方法有哪些？其原理是什么？

4.舉例說明蛋白質結構與功能的關系？

教學主要內容備注

教學主要內容備注

20mins

教學主要內容備注

15mins

授課章節(jié)第二章核酸的結構與功能

授課對象學時時間

授課地點教材

掌握：核酸的分類、細胞分布，各類核酸的功能及生物學意義；核

酸的化學組成；兩類核酸（DNA與RNA）分子組成異同；核酸的

一級結構及其主要化學鍵；DNA右手雙螺旋結構要點及堿基配對規(guī)

教學律；mRNA一級結構特點；tRNA二級結構特點；核酸的主要理化

性質（紫外吸收、變性、復性）,核酸分子雜交概念。

目的

熟悉：核酸的高級結構；核酸酶。

要求

了解堿基和戊糖的結構；DNA其它二級結構形式其它小分子RNA

及RNA組學；人類基因組計劃研究的主要內容；snmRNA參與基

因表達調控。

重點：

教學

兩類核酸（DNA與RNA）的細胞分布，功能及生物學意義；

化學組成；兩類核酸分子組成異同；核酸的一級結構及其主要化學

重點

鍵；DNA右手雙螺旋結構要點及堿基配對規(guī)律；mRNA、tRNA的

難點

結構特點；核酸的主要理化性質（紫外吸收、變性、復性）,核酸分

子雜交概念。

難點：

DNA的空間結構。

教學

大課系統(tǒng)講授

方法

教具多媒體課件輔以板書

第一節(jié)核酸的化學組成及一級結構

一、核甘酸是構成核酸的基本組成單位

二DNA是脫氧核苗酸通過3',5'-磷酸二酯鍵連接形成的大

分子

授課

三、RNA也是具有3',5'-磷酸二酯鍵的線性大分子

提綱

四、核酸的一級結構是核甘酸的排列順序

第二節(jié)DNA的空間結構與功能

一、DNA的二級結構是雙螺旋結構

二、DNA的高級結構是超螺旋結構

三、DNA是遺傳信息的物質基礎

第三節(jié)RNA的結構與功能

一、mRNA是蛋白質合成的模板

二、tRNA是蛋白質合成的氨基酸載體

三、以rRNA為組分的核糖體是蛋白質合成的場所

四、snmRNA參與了基因表達的調控。

五、核酸在真核細胞和原核細胞中表現(xiàn)了不同的時空特性

第四節(jié)核酸的理化性質

一、核酸分子具有強烈的紫外吸收

二、DNA變性是雙鏈解離為單鏈的過程

三、變性的核酸可以復性或形成雜交雙鏈

第五節(jié)核酸酶

教學主要內容備注

核酸是以核昔酸為基本組成單位的生物大分子，攜帶和傳遞遺5mins

教學主要內容備注

囹1息J分為脫氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）兩類，前者

90%以上分布于細胞核，其余分布于核外如線粒體，葉綠體，質粒

等。攜帶遺傳信息，決定細胞和個體的基因型（genotype）。而RNA

分布于胞核、胞液，參與細胞內DNA遺傳信息的表達。某些病毒

RNA也可作為遺傳信息的載體。

核酸的化學組成及一級結構

核酸的償3

元素組成：C、H、0、N、P（9~10%）

分子組成：堿基（瞟吟堿，口密咤堿X戊糖（核糖，脫氧核糖）

和磷酸

1.核甘酸中的堿基成分：腺瞟嶺（A1鳥瞟吟（Gx胞喀陡

（C1尿嚓咤（UX胸腺嚏碇（TXDNA中的堿基（A、G、C、

T）,RNA中的堿基（A、G、C、U%

lOmins

2.戊糖：D-核糖（RNAXD-2-脫氧核糖（DNA\

3.磷酸

核酸及核昔酸：堿基及戊糖通過糖苗鍵連接形成核甘，核苜與

教學主要內容備注

磷酸連接形成核昔酸。

重要游離核甘酸及環(huán)化核昔酸：NMP、NDP、NTP、CAMP、5mins

cGMP

核酸的一級結構

概念：核酸中核甘酸的排列順序，由于核昔酸間的差異主要是

堿基不同，所以也稱為堿基序列。

lOmins

核苜酸間的連接鍵—3',5'-磷酸二酯鍵、方向（5'-3'）

及鏈書寫方式。

二、DNA的空間結構與功能

1、DNA的二級結構——雙螺旋結構

2.chargaff規(guī)貝:Chargaff規(guī)貝！J:①腺瞟吟與胸腺口密D定的

摩爾數總是相型A=T）烏瞟嶺的含量總是與胞口密咤相粱G=C）;

②不同生物種屬的DNA堿基組成不同，③同一個體不同器官、不

同組織的DNA具有相同的堿基組成。10mins

B-DNA結構要點:①DNA是一反向平行的互補雙鏈結構親

水的脫氧核糖基和磷酸基骨架位于雙鏈的外側、而堿基位于內側，

教學主要內容備注

兩條鏈的堿基互補配對，A—T形成兩個氫鍵，G—C形成三個

氫鍵。堆積的疏水性堿基平面與線性分子結構的長軸相垂直。兩條

鏈呈反平行走向，一條鏈5'-3',另一條鏈是3'-5'。X

②DNA是右手螺旋結構DNA線性長分子在小小的細胞核中折疊20mins

形成了一個右手螺旋式結構。螺旋直徑為2nm。螺旋每旋轉一周

包含了10對堿基，每個堿基的旋轉角度為36。。螺距為3.4nm;

堿基平面之間的距離為雙螺旋分子存在一個大溝

0.34nmoDNA

(majorgroove)和一個小溝(minorgroove),目前認為這些

溝狀結構與蛋白質和DNA間的識別有關。③DNA雙螺旋結構穩(wěn)

定的維系橫向靠兩條鏈間互補堿基的氫鍵維系，縱向則靠堿基平

面間的疏水性堆積力維持，尤以堿基堆積力更為重要。

Z-DNA、A-DNA。

2、DNA的高級結構一超螺旋

超螺旋結構(superhelix或supercoil):DNA雙螺旋鏈再盤繞

即形成超螺旋結構。

原核生物DNA的高級結構是環(huán)狀超螺旋

真核生物染色質(chromatin)DNA是線性雙螺旋，它纏繞在組

蛋白的八聚體上形成核小體。

教學主要內容備注

組蛋白：富含Lys和Arg的堿性蛋白質包括Hl、H2A、H2B、

H3、H4。

由許多核小體形成的串珠樣結構又進一步盤曲成直徑為

10mins

30nm的中空的染色質纖維，稱為螺線管。螺線管再經幾次卷曲

才能形成染色單體。人類細胞核中有46條染色體，這些染色體的

DNA總長達1.7m,經過這樣的折疊壓縮,46條染色體總長亦不過

200nm左右。

4、DNA的功能：DNA的基本功能是以基因的形式荷載遺傳

信息，并作為基因復制和轉錄的模板。它是生命遺傳的物質基礎，

也是個體生命活動的信息基礎。

5、人類基因組計劃研究的主要內容。

三、RNA的結構與功能

（-）mRNA:特點（含量最少（2-3%）,種類多，代謝最快（壽

命短））

結構：原核細胞mRNA整個分子分為三部分，即5'非編碼序

歹人編碼序列、3'非編碼序列。

真核細胞mRNA分子分為五部分

教學主要內容備注

帽子、5'非編碼序列（前導序列\(zhòng)編碼序列、3'非編碼序

列（拖尾序列）和尾巴

10mins

（二）tRNA:10-15%,70-90個核甘酸

特點：（稀有堿基多，分子量小）

結構：二級結構：三葉草形

主要組成:四臂三環(huán)

三級結構：倒L形

10mins

（三）、rRNA:特點（含量最大70-80%,甲基化多）

種類：原核：23S、16S、5S,

真核:28S、18S、5S、5.8S

與多種蛋白質結合形成核糖體（大亞基、小亞基）,是蛋白質

5mins

合成場所。

4.snmRNA參與基因表達調控

snmRNAs的種類：核內小RNA,核仁小RNA,胞質小RNA,

催化性小RNA，小片段干涉RNA5mins

教學主要內容備注

snmRNAs的功能：參與hnRNA和rRNA的加工和轉運。

核酶：概念、化學本質（RNA\作用底物（核酸）及應用。

5、核酸在真核細胞和原核細胞中表現(xiàn)不同時空特性。

四、DNA的理化性質及其應用10mins

（一）變性

概念：在物理、化學因素的影響下，DNA雙螺旋結構解為

單鏈的現(xiàn)象稱為變性。

變性不會破壞DNA的共價鍵結構。只是破壞DNA的氫鍵

和堿基堆積力。

變性后的特點：

特點：1.紫外吸收增加。

10mins

增色效應:DNA變性過程中，其紫外吸收增加的現(xiàn)象。

變性因素：強酸堿、有機溶劑、高溫等等。

影響因素：1.G+C含量。

教學主要內容備注

2.DNA的復雜程度（均一性）:均一性好，則熔解溫度范圍

窄。

lOmins

3.介質的離子強度：離子強度高,則Tm值高。

（二）復性：

概念：變性DNA重新成為雙螺旋結構的現(xiàn)象。

特點：紫外吸收減少。

減色效應：DNA復性過程中，紫外吸收減少的現(xiàn)象。

常用的復性方法：退火。

（溫度緩慢降低，使變性的DNA重新形成雙螺旋結構的過

程1

10mins

（三）核酸分子雜交。

概念:不同來源的核酸鏈因存在互補序列而形成互補雙鏈結

構，這一過程就是核酸雜交過程。

包括DNA—DNA雜交。

DNA—RNA雜交。

教學主要內容備注

RNA—RNA雜交。

原因：不同核酸的堿基之間可以形成堿基配對。

用途：是分子生物學研究與基因工程操作的常用技術。

五、核酸酶10mins

核酸酶是指所有可以水解核酸的酶

依據底物不同分類

DNA酶(deoxyribonuclease,DNase):專一降解DNA。

RNA酶(ribonuclease,RNase):專一降解RNA。

依據切割部位不同

核酸內切酶：分為限制性核酸內切酶和非特異性限制性核酸內

切酶。

核酸外切酶：5'-3'或3'-5'核酸外切酶。

化學本質(蛋白質)

10mins

作用底物(核酸)

教學主要內容備注

生物體內的核酸酶負責細胞內外催化核酸的降解

復習思考題

1.名詞解釋：核酸、DNA變性、DNA復性、增色效應、解鏈溫度（Tm\

核酶、脫氧核酶

2.簡述核酸的元素組成及基本組成單位。

3.簡述DNA的一級結構以及核甘酸的連接方式。

4.簡述DNA雙螺旋結構模型要點。

5.簡述mRNA、tRNA、rRNA的功能。

6.mRNA的結構特點有哪些？

教學主要內容備注

授課章節(jié)第三章酶

授課對象

授課地點

掌握：酶的概念、化學本質及生物學功能；酶的活性中心和必需基

教學

團;同工酶；酶促反應特點；各種因素對酶促反應速度的影響、特

目的

點及其應用；酶調節(jié)的方式；酶的變構調節(jié)和共價修飾調節(jié)的概念。

要求

熟悉：酶的組成、結構；酶活性測定及酶活性單位；酶含量的調節(jié)。

了解：米-曼方程式的推導過程；酶的命名與分類；酶與醫(yī)學的關系。

重點：

酶的概念、化學本質及生物學功能；同工酶；酶的活性中心和

教學

必需基團；酶促反應特點；影響酶促反應速度的因素；酶調節(jié)的方

重點

式；酶的變構調節(jié)和共價修飾調節(jié)的概念。

難點

難點：

抑制劑對酶促反應速度的影響；酶活性的調節(jié)。

教學

大課系統(tǒng)講授

方法

教具多媒體課件輔以板書

酶的概述

授課第一節(jié)酶的分子結構與功能

提綱一、酶的分子組成中常含有輔助因子

二、酶的活性中心是其執(zhí)行其催化功能的部位

三、同工酶是催化相同化學反應但一級結構不同的一組酶

第二節(jié)酶促反應的特點與機制

一、酶反應特點

二、酶通過促進底物形成過渡態(tài)而提高反應速率

第三節(jié)酶促反應動力學

一、底物濃度對反應速率影響的作圖呈矩形雙曲線

二、底物足夠時酶濃度對反應速率的影響呈直線關系

三、溫度對反應速率的影響具有雙重性

四、pH通過改變酶和底物分子解離狀態(tài)影響反應速率

五、抑制劑可逆地或不可逆地降低酶促反應速率

六、激活劑可加快酶促反應速率

第四節(jié)酶的調節(jié)

一、調節(jié)酶實現(xiàn)對酶促反應速率的快速調節(jié)

二、酶含量的調節(jié)包括對酶合成與分解速率的調節(jié)

第五節(jié)酶的命名與分類

一、酶可根據其催化的反應類型予以分類

二、每一種酶均有其系統(tǒng)名稱和推薦名稱

第六節(jié)酶與醫(yī)學的關系

一、酶和疾病密切相關

二、酶在醫(yī)學上的應用領域廣泛

教學主要內容備注

一、酶的概念及其在生命活動中的重要性

15mins

1.概念：目前將生物催化劑分為兩類：酶、核酶（脫氧

核酶）。酶是一類由活細胞產生的，對其特異底物具有高效催化作

用的蛋白質。

2.酶學研究簡史。

3.酶在生命活動中的重要性。

二、酶的分子結構與功能。

教學主要內容備注

1.酶的不同形式：

單體酶(monomericenzyme)5mins

寡聚酶(oligomericenzyme)

多酶體系(multienzymesystem)

多功能酶(multifunctionalenzyme)或串聯(lián)酶(tandem

enzyme)

2.酶的分子組成：單純酶和結合酶,

5mins

全酶由蛋白質部分(酶蛋白)和輔助因子組成。輔助因子由小

分子有機化合物和金屬離子組成。

輔助因子按其與酶蛋白結合的緊密程度又可分為輔酶(與酶蛋

白結合疏松，可用透析或超濾的方法除去。)和輔基(與酶蛋白結

合緊密，不能用透析或超濾的方法除去。)

常見含B族維生素的輔酶形式及其在酶促反應中的主要作用。

3.酶的活性中心：指必需基團在空間結構上彼此靠近，組成具

教學主要內容備注

有特定空間結構的區(qū)域，能與底物特異結合并將底物轉化為產物。15mins

必需基團：酶分子中氨基酸殘基側鏈的化學基團中，一些與酶

活性密切相關的化學基團。

活性中心內的必需基團:①結合基團(bindinggroup):與底

物相結合；②催化基團(catalyticgroup):催化底物轉變成產

物。

活性中心外的必需基團：位于活性中心以外,維持酶活性中心

應有的空間構象所必需的基團。

4.同工酶：

概念：同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化學反應，而酶蛋

lOmins

宜

的分子結構理化性質乃至免疫學性質不同的一組酶。

三、醯促反應的特點和機制

10mins

1.酶與一般催化劑的異同點：

教學主要內容備注

⑴與一般催化劑的共同點：

①在反應前后沒有質和量的變化；

②只能催化熱力學允許的化學反應；

③只能加速可逆反應的進程，而不改變反應的平衡點。

⑵酶作用的特點：

①酶促反應具有極高的效率；

②酶促反應具有高度的特異性；

③酶促反應的可調節(jié)性；

2.酶促反應的特點：

⑴酶促反應具有極高的效率：15mins

酶的催化效率通常比非催化反應高108~1020倍，比一般催化

劑高107~1013倍；酶的催化不需要較高的反應溫度；酶和一般催

化劑加速反應的機理都是降低反應的活化能(activationenergy)。

酶比一般催化劑更有效地降低反應的活化能。

教學主要內容備注

活化能：底物分子從初態(tài)轉變到活化態(tài)所需的能。

⑵酶促反應具有高度的特異性：

酶的特異性(specificity):一種酶僅作用于一種或一類化合物，

或一定的化學鍵，催化一定的化學反應并生成一定的產物。酶的這

種特性稱為酶的特異性或專一性。

分為以下3種類型：

絕對特異性：只能作用于特定結構的底物，進行一種專一的反

應，生成一種特定結構的產物。

相對特異性：作用于一類化合物或一種化學鍵。

立體異構特異性：作用于立體異構體中的一種。

⑶酶促反應的可調節(jié)性：酶促反應受多種因素的調控，以適應

機體對不斷變化的內外環(huán)境和生命活動的需要。其中包括三方面的

調節(jié)：對酶生成與降解量的調節(jié)；酶催化效率的調節(jié)；通過改變底

物濃度對酶進行調節(jié)。

3.酶促反應的機制：

⑴酶-底物復合物的形成與誘導契合：酶與底物相互接近時，

教學主要內容備注

其結構相互誘導、相互變形和相互適應，進而相互結合。這一過程

稱為酶-底物結合的誘導契合假說。

⑵酶促反應的機理：鄰近效應與定向排列；多元催化；表面效

應。

15mins

四、酶促反應動力學

1.底物濃度的影響：當底物濃度較低時，反應速度與底物濃度

成正比；反應為一級反應；隨著底物濃度的增高，反應速度不再

成正比例加速;反應為混合級反應；當底物濃度高達一定程度，

反應速度不再增加，達最大速度；反應為零級反應。

米式方程：1913年Michaelis和Menten提出反應速度與底

物濃度關系的數學方程式，即米-曼氏方程式，簡稱米氏方程式

(Michaelisequation):V=Vmax[S]/Km+〔S〕。

20mins

Km和Vm的定義：Km等于酶促反應速度為最大反應速度一半時

的底物濃度。Vm是酶完全被底物飽和時的反應速度，與酶濃度成

教學主要內容備注

正比。

2.酶濃度的影響及應用:當⑸>>舊，酶可被底物飽和的情

況下，反應速度與酶濃度成正比。

3.pH的影響及應用、最適pH值:最適pH(optimum

pH):

酶催化活性最大時的環(huán)境pH。

4.溫度的影響及應用、最適溫度:雙重影響,溫度升高，酶

促反應速度升高；由于酶的本質是蛋白質，溫度升高，可引起酶

5mins

的變性，從而反應速度降低

5mins

5.酶的抑制作用：

⑴不可逆性抑制：抑制劑通常以共價鍵與酶活性中心的必需基

5mins

團相結合，使酶失活。

⑵可逆性抑制：抑制劑通常以非共價鍵與酶或酶-底物復合物

可逆性結合，使酶的活性降低或喪失；抑制劑可用透析、超濾等方

教學主要內容備注

法除去。25mins

競爭性抑制：抑制劑與底物的結構相似，能與底物競爭酶的活

性中心，從而阻礙酶底物復合物的形成，使酶的活性降低。這種抑

制作用稱為競爭性抑制作用。

非競爭性抑制:有些抑制劑不影響底物和酶結合，即抑制劑與

酶活性中心外的必需基團結合，抑制劑既與E結合，也與ES結合，

但生成的ESI復合物是死端復合物，不能釋放出產物(圖1-5-24),

這種抑制稱為非競爭性抑制作用。

反競爭性抑制：此類抑制劑只與ES復合物結合生成ESI復合

物，使中間產物ES量下降，而不與游離酶結合，稱為反競爭性抑

制

6.激活劑的影響：激活劑(activator)使酶由無活性變?yōu)橛谢?/p>

性或使酶活性增加的物質。

激活劑可分為：必需激活劑和非必需激活劑。

7.酶活性測定和酶活性單位

酶活性是指酶催化化學反應的能力，其衡量的標準是酶促反應

教學主要內容備注

速度。

酶的活性單位是衡量酶活力大小的尺度，它反映在規(guī)定條件

下，酶促反應在單位時間（S、min或h）內生成一定量（mg、p

g、pmol等）的產物或消耗一定數量的底物所需的酶量。

5mins

五、酶的調節(jié)

調書方式：酶活性的調節(jié)（快速調節(jié)）和酶含量的調節(jié)（緩慢

調節(jié)X調節(jié)對象：關鍵酶。

10mins

1.酶活性的調節(jié)：

⑴酶原與酶原的啟動：

酶原:有些酶在細胞內合成或初分泌時只是酶的無活性前體,

此前體物質稱為酶原。

酶原的啟動：在一定條件下，酶原向有活性酶轉化的過程。

酶原啟動機理：形成或暴露出酶的活性中心.

酶原啟動的意義：避免細胞產生的酶對細胞進行自身消化，

教學主要內容備注

并使酶在特定的部位和環(huán)境中發(fā)揮作用，保證體內代謝正常進行。15mins

有的酶原可以視為酶的儲存形式。在需要時，酶原適時地轉變成有

活性的酶，發(fā)揮其催化作用。

⑵變構酶：受變構調節(jié)的酶稱變構酶。

變構調節(jié)：一些代謝物可與某些酶分子活性中心外的某部分可

逆地結合，使酶構象改變，從而改變酶的催化活性，此種調節(jié)方

式稱變構調節(jié)。

⑶共價修飾調節(jié)：化具它‘酶的催化作用下，某些酶蛋白肽鏈上

的一些基團可與某種化學基團發(fā)生可逆的共價結合，從而改變酶

的活性此過程稱為共價修飾調節(jié)。

2.酶含量的調節(jié)：

⑴酶蛋白合成的誘導與阻遏

⑵酶降解的調控

lOmins

教學主要內容備注

六、酶的分類與命名

1.分類：六大類。

2.命名：習慣命名法T隹薦名稱；系統(tǒng)命名法一系統(tǒng)名稱。

七、酶與醫(yī)學的關系。lOmins

1.酶與疾病的關系：

⑴酶與疾病的發(fā)生；

⑵酶與疾病的診斷l(xiāng)Omins

⑶酶與疾病的治療

2.酶在醫(yī)學上的其它應用

⑴酶作為試劑用于臨床檢驗和科學研究15mins

⑵酶作為藥物用于臨床治療

⑶酶的分子工程

復習思考題

教學主要內容備注

1.名詞解釋：酶、酶的活性中心和必需基團、競爭性抑制作15mins

用、非競爭性抑制作用、催化部位、別構效應、共價修飾、同工酶、

酶原、酶原的啟動

2.試述酶原啟動的機制及酶以酶原形式存在的生理意義。

3.試以競爭性抑制的原理說明磺胺類藥物的作用機制。

4.什么是酶的活性？表示酶活性的國際單位和催量是如何規(guī)定

的？

5.影響酶作用的因素有哪些？

教學主要內容備注

授課章節(jié)第四章糖代謝

授課對象

授課地點

1、掌握：糖的主要生理功能；糖的無氧分解（酵解）、有氧氧化、

糖原合成及分解、糖異生的基本反應過程、部位、關鍵酶（限速

教學酶1生理意義；磷酸戊糖途徑的生理意義；血糖概念、正常值、

血糖來源與去路、調節(jié)血糖濃度的主要激素。

目的

2、熟悉：糖的消化吸收；糖代謝的概況；糖代謝各途徑的調節(jié)。

要求

3、了解：磷酸戊糖途徑的基本過程；糖醛酸途徑；多元醇的生成；

果糖、半乳糖、甘露糖的代謝概況；血糖水平異常。

教學重點：糖的主要生理功能；糖的無氧分解（酵解\有氧氧化、

教學

糖原合成及分解、糖異生的基本反應過程、部位、關鍵酶（限

重占速酶1生理意義；磷酸戊糖途徑的生理意義；血糖概念、正常

值、血糖來源與去路、調節(jié)血糖濃度的主要激素。

難點

教學難點：糖代謝各途徑的具體反應過程及其調節(jié)。

教學

大課系統(tǒng)講授

方法

教具多媒體輔以板書

第一節(jié)概述

授課一、糖的主要生理功能是氧化供能

提綱二、糖的消化吸收主要是在小腸進行

三、糖代謝的概況

第二節(jié)糖的無氧分解

一、糖無氧氧化反應過程分為酵解途徑和乳酸生成兩個階段

二、糖酵解的調控是對3個關鍵酶活性的調節(jié)

三、糖酵解的主要生理意義是在機體缺氧的情況下快速供能

第三節(jié)糖的有氧氧化

一、糖有氧氧化的反應過程包括糖酵解途徑、丙酮酸氧化脫

竣、三竣酸循環(huán)及氧化磷酸化

二、三竣酸循環(huán)是以形成檸檬酸為起始物的循環(huán)反應系統(tǒng)

三、糖有氧氧化是機體獲得ATP的主要方式

四、糖有氧氧化的調節(jié)是基于能量的需求

五、巴斯德效應是指糖有氧氧化抑制糖酵解的現(xiàn)象

六、葡萄糖的其他代謝途徑

第四節(jié)葡萄糖的其他代謝途徑

一、磷酸戊糖途徑生成NADPH和磷酸戊糖

二、糖醛酸途徑可生成葡萄糖醛酸

三、多元醇途徑可生成木糖醇、山梨醇等

第五節(jié)糖原的合成與分解

一、糖原的合成代謝主要在肝和肌組織中進行

二、肝糖原分解產物—葡萄糖可補充血糖

三、糖原合成與分解受到彼此相反的調節(jié)

四、糖原積累癥是由先天性酶缺陷所致

第六節(jié)糖異生

一、糖異生途徑不完全是糖酵解的逆反應

二、糖異生的調節(jié)通過對2個底物循環(huán)的調節(jié)與糖酵解調節(jié)

彼此協(xié)調

三、糖異生的生理意義主要在于維持血糖水平恒定

四、肌中產生的乳酸運輸至肝進行糖異生形成乳酸循環(huán)

第七節(jié)其它單糖的代謝

一、果糖被磷酸化后進入糖酵解途徑

二、半乳糖可轉變?yōu)?-磷酸葡萄糖成為糖酵解途徑的中間產

物

三、甘露糖可轉變?yōu)?-磷酸果糖進入糖酵解途徑

第八節(jié)血糖及其調節(jié)

一、血糖的來源和去路是相對平衡的

血糖水平的平衡主要是受到激素調節(jié)

二、血糖水平異常及糖尿病是最常見的糖代謝紊亂

教學主要內容備注

教學主要內容備注

20mins

15mins

10mins

15mins

授課章節(jié)第五章脂類代謝

授課對象

授課地點

1、掌握：脂類的組成、基本結構構成；脂肪的動員；脂肪酸的B-

氧化；酮體的生成及利用；膽固醇代謝；血脂的種類、血漿脂蛋

白的分類、組成及結構；載脂蛋白的作用；血漿脂蛋白的生理功

能。

教學

2、熟悉：脂類的消化和吸收；甘油三酯的合成代謝；脂酸的合成代

目的

謝；甘油磷脂的代謝；血漿脂蛋白的代謝過程。

要求

3、了解：不飽和脂酸的命名及分類；脂酸的其它氧化方式；多不飽

和脂酸的重要衍生物；鞘磷脂的代謝；膽固醇的結構及合成過程；

血漿脂蛋白代謝異常。

教學重點：脂類的組成、基本結構構成；脂肪的動員；脂肪酸的加

教學

氧化；酮體的生成及利用；膽固醇代謝；血脂的種類、血漿脂蛋白

重點

的分類、組成及結構；載脂蛋白的作用；血漿脂蛋白的生理功能。

難點

教學難點：血漿脂蛋白代謝過程。

教學

大課系統(tǒng)講授

方法

教具多媒體輔以板書

授課第一節(jié)不飽和脂肪酸的命名及分類

提綱一、脂酸的系統(tǒng)命名遵循有機酸命名的原則

二、脂酸主要根據其碳鏈長度和飽和度分類

第二節(jié)脂類的消化和吸收

一、脂類的消化發(fā)生在脂-水界面，且需膽汁酸鹽參與

二、飲食脂肪在小腸被吸收

第三節(jié)甘油三酯代謝

一、甘油三酯是甘油的脂酸酯

二、甘油三酯的分解代謝主要是脂酸的氧化

三、脂酸在脂酸合成酶系的催化下合成

四、甘油三酯的合成代謝

五、幾種多不飽和脂酸衍生物具有重要生理功能

第四節(jié)磷脂的代謝

一、含磷酸的脂類被稱為磷脂

二、磷脂在體內具有重要的生理功能

三、磷脂甘油的合成與降解

四、鞘磷酯的代謝

第五節(jié)膽固醇的代謝

一、膽固醇的合成原料為乙酰CoA和NADPH

二、轉化成膽汁酸及類固醇激素是體內膽固醇的主要

去路

第六節(jié)血漿脂蛋白代謝

一、血脂是血漿所含脂類的統(tǒng)稱

二、不同血漿脂蛋白其組成、結構均不同

三、血漿脂蛋白是血脂的運輸形式，但代謝和功能各異

四、血漿脂蛋白代謝異常導致血脂異?；蚋咧Y

教學主要內容備注

教學主要內容備注

脂類概述

15mins

定義：脂肪和類脂總稱為脂類（lipid）是一類難溶于水而易

溶于有機溶劑的化合物。脂肪即三脂酰甘油（TAG）也稱為甘油

三酯，類脂包括膽固醇及其膽固醇酯、磷脂、糖脂。

生理功能：甘油三酯的主要生理功能：

1.儲脂供能

2.提供必需脂酸

3.促進脂溶性維生素吸收

4.熱墊作用

5.保護墊作用

類脂的主要生理功能：

1.維持生物膜的結構和功能

2.膽固醇可轉變成類固醇激素、維生素、膽汁酸等

游離脂肪酸（脂酸）的來源：自身合成或食物供給

教學主要內容備注

必需脂酸^—―亞油酸、亞麻酸、花生四烯酸等多不飽和脂

酸是人體不可缺乏的營養(yǎng)素，不能自身合成，需從食物攝取，

故稱必需脂酸

一、不飽和脂酸的命名及分類；

分類：單不飽和脂酸和多不飽和脂酸

命名：系統(tǒng)命名法

lOmins

標示脂酸的碳原子數即碳鏈長度和雙鍵的位置

△編碼體系：從脂酸的竣基碳起計算碳原子的順序

3或n編碼體系：從脂酸的甲基碳起計算其碳原子順序

希臘字母編碼體系：從脂酸的竣基鄰位碳始計算碳原子

的順序

二、脂類的消傷口吸收

脂類的消化

條件：①乳化劑（膽汁酸鹽、甘油一酯、甘油二酯等）的

教學主要內容備注

乳化作用；20mins

②酶的催化作用

部位：主要在小腸上段

脂類的