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文檔簡(jiǎn)介
關(guān)于蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)第一節(jié)
研究蛋白質(zhì)構(gòu)象的方法
第二節(jié)穩(wěn)定蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的作用力第三節(jié)多肽主鏈折疊的空間限制第四節(jié)二級(jí)結(jié)構(gòu)的基本類型第五節(jié)纖維狀蛋白質(zhì)第六節(jié)超二級(jí)結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域第七節(jié)球狀蛋白質(zhì)與三級(jí)結(jié)構(gòu)第八節(jié)膜蛋白的結(jié)構(gòu)
第九節(jié)蛋白質(zhì)折疊
第十節(jié)亞基締合和四級(jí)結(jié)構(gòu)
第2頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天第一節(jié)
研究蛋白質(zhì)構(gòu)象的方法
一.X射線衍射法二.研究溶液中蛋白質(zhì)構(gòu)象的光譜學(xué)方法1.紫外差光譜:2.熒光和熒光偏振:3.圓二色性:4.核磁共振(NMR):第3頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天X-RayDiffraction第4頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天Two-dimensionalNMR第5頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天共價(jià)鍵次級(jí)鍵化學(xué)鍵肽鍵一級(jí)結(jié)構(gòu)氫鍵二硫鍵二、三、四級(jí)結(jié)構(gòu)疏水鍵鹽鍵范德華力三、四級(jí)結(jié)構(gòu)第二節(jié)
穩(wěn)定蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的作用力第6頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天第7頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天第三節(jié)多肽主鏈折疊的空間限制酰胺平面(肽平面)α-碳原子的二面角(φ和ψ)三.拉氏構(gòu)象圖(Ramachandranplot
)第8頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天第9頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天第10頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天第11頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天Mostofcombinationoffandyarestericallyforbidden.第12頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天G.N.RamachandranandhiscoworkersinMadras,India,firstshowedthatitwasconvenienttoplottoshowthedistributionofallowedvaluesinaproteinorinafamilyofproteins.
AtypicalRamachandranplotisshowninthisfigure.第13頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天第14頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天多肽鏈在一級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上,按照一定的方式有規(guī)律的旋轉(zhuǎn)或折疊形成的空間構(gòu)象。α-螺旋、β-折疊、β-轉(zhuǎn)角、無(wú)規(guī)卷曲第四節(jié)二級(jí)結(jié)構(gòu)的基本類型第15頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天一.
-螺旋(
-helix
)第16頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天螺旋上升一周包含3.6個(gè)氨基酸殘基;每個(gè)殘基沿軸旋轉(zhuǎn)100。;每?jī)蓚€(gè)殘基之間的距離為0.15nm;螺距0.54nm;
-螺旋中氨基酸殘基側(cè)鏈伸向外側(cè),相鄰的螺圈之間形成氫鍵(每個(gè)氨基酸殘基的N-H都與前面第四個(gè)殘基C=O形成氫鍵),氫鍵的取向幾乎與軸平行。
-螺旋有左手螺旋和右手螺旋兩種。天然蛋白質(zhì)的
-螺旋多為右手螺旋。
-螺旋的結(jié)構(gòu)要點(diǎn):第17頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天第18頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天
-螺旋:
偶極矩
帽化第19頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天氨基端羧基端
-螺旋的手性右手的比左手的更穩(wěn)定
-螺旋具有旋光能力形成具有協(xié)同性第20頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天影響蛋白質(zhì)
-螺旋結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的因素2.R基的大小1.相同電荷的氨基酸ProGly第21頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天
-螺旋的類型:
3.613—螺旋;
310—螺旋;
π螺旋(4.416—螺旋)
第22頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天二.β-折疊結(jié)構(gòu)(β-sheet)第23頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天多肽鏈呈鋸齒狀(或扇面狀)排列成比較伸展的結(jié)構(gòu);側(cè)鏈R基團(tuán)交替地分布在片層平面的上下方,片層間有氫鍵相連;有平行式和反平行式兩種。β-折疊結(jié)構(gòu)要點(diǎn):第24頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天第25頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天N端C端第26頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天N端C端N端C端第27頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天第28頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天第29頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天第30頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天第31頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天三.
-轉(zhuǎn)角
(-turn)第32頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天第33頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天
-turn第34頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天第35頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天
-凸起(
-Bulge)第36頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天氨基酸在二級(jí)結(jié)構(gòu)中出現(xiàn)的幾率:第37頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天第38頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天沒(méi)有一定規(guī)律的松散肽鏈結(jié)構(gòu)。酶的活性部位。四.
無(wú)規(guī)卷曲第39頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天是支架和外保護(hù),占脊椎動(dòng)物體內(nèi)蛋白質(zhì)總量的一半或一半以上。包括:(1)不溶性(硬蛋白,如:角蛋白、膠原蛋白、彈性蛋白);(2)可溶性(如:肌球蛋白、纖維蛋白原)。
第五節(jié)纖維狀蛋白質(zhì)
(Fibrousproteins)第40頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天第41頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天一.角蛋白:α—角蛋白和β—角蛋白
(1)α-角蛋白(α-Keratin)
(2)β-角蛋白(β-Keratin)
二.膠原蛋白(Collagen)三.彈性蛋白
第42頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天一.角蛋白:(1)α-角蛋白(α-Keratin)
右手α-螺旋原纖維(左旋的三股α-螺旋,直徑2nm)微原纖維(直徑8nm)大原纖維(直徑200nm)第43頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天硬角蛋白——含硫量高(二硫鍵多),如:蹄、爪、角、甲軟角蛋白——含硫量低(二硫鍵少),如:皮膚第44頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天(2)β-角蛋白(β-Keratin)第45頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天第46頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天第47頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天silkfibroin第48頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天二.膠原蛋白(Collagen)1.膠原蛋白的組織分布與類型:I型——XII型,2.膠原蛋白的AA組成:Gly,Pro,4-OH-Pro,3-OH-Pro,5-OH-Lys,膠原蛋白是糖蛋白,少量糖與5-OH-Lys的—OH共價(jià)連接。第49頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天
HydroxylationdependsonVitaminC.VitaminCdeficiencycausesscurvy(壞血病).第50頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天Gly,becauseitssmallsize,isrequiredatthetightjunctionwherethethreechainsareincontact.第51頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天α—肽鏈(非α—螺旋,更伸展,左手)三股螺旋(右手超螺旋纜)原膠原分子膠原(原)纖維第52頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天第53頁(yè),共58頁(yè),2024年2月25日,星期天Tropocollagenassembleintocollagenfibers.Crosslinksareformedbetweenlysinesthroughaldolcondensationanddehydration.Thenewlytranslatedcollagenishydroxylatedandglycosylatedandtriplehelicesareformed.Theprocollagentriplexesareexportedandtheglobulardomainsarecutofftoformthetropocollagen第54頁(yè),共58頁(yè),
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