《生物化學》考試大綱

單元細目要點

(1)元素構成

1.蛋白質(zhì)分子構成

(2)基本單位

(1)肽鍵與肽

(2)一級構造

2.蛋白質(zhì)分子構造

一、蛋白質(zhì)化學(3)二級構造螺旋

(4)三級和四級構造概念

(1)等電點

3.蛋白質(zhì)理化性質(zhì)(2)沉淀

(3)變性

1.脂溶性維生素脂溶性維生素生理功能及缺少癥

二、維生素

2.水溶性維生素水溶性維生素生理功能及缺少癥

(1)概念

1.概述

(2)的促反映特點

(1)分子構成

(2)活性中心與必須基團

2.酶構造與功能

(3)酶原與酶原激活

三、酶(醫(yī)學*教誨-網(wǎng)

(4)同工酶

收集整頓)

(1)酶濃度

(2)底物濃度

3.影響酶促反映速(3)溫度

度因素(4)pH

(5)激活劑

(6)抑制劑

(1)糖酵解重要過程、核心酶和生

理意義

1.糖分解代謝(2)糖有氧氧化基本過程、核心酶

和生理意義

(3)磷酸戍糖途徑生理意義

(1)概念

2.糖原合成與分解

(2)生理意義

四、糖代謝

(1)概念

3.糖異生(2)反映途徑核心酶

(3)生理意義

(1)概念

(2)血糖來源和去路

4.血糖

(3)血糖濃度調(diào)節(jié)

(4)高血糖和低血糖

(1)生物氧化概念

五、生物氧化1.概述

(2)生物氧化特點

2.呼吸鏈(1)呼吸鏈概念

(2)兩條呼吸鏈構成和排列順序

(1)ATP生成方式

3.ATP生成

(2)影響氧化磷酸化因素

(1)分類

1.脂類概述

(2)生理功能

(1)甘油三酯水解

2.甘油三酯分解代(2)甘油氧化分解

謝(3)脂肪酸B氧化

六、脂類代謝(4)酮體生成和運用

3.甘油三酯合成代(1)合成部位

說(2)合成原料

(1)合成部位、原料和核心酶

4.膽固醇代謝

(2)膽固靜轉(zhuǎn)化

(1)血脂構成與含量

5.血脂

(2)血漿脂蛋白分類及生理功能

(1)蛋白質(zhì)生理功能

1.蛋白質(zhì)營養(yǎng)作用(2)營養(yǎng)必須氨基酸

(3)蛋白質(zhì)營養(yǎng)互補作用

七、氨基酸代謝(1)氨基酸脫氨基作用

2.氨基酸普通代謝(2)氨代謝

(3)a-酮酸代謝

(1)氨基酸脫竣基作用

3.個別氨基酸代謝

(2)一碳單位概念

(1)分類

1.核酸分子構成(2)基本成分

(3)基本單位

(1)一級構造

2.DNA構造與功能

(2)DNA雙螺旋構造

八、核酸構造、功能與(1)mRNA

核甘酸代謝3.KNA構造與功能(2)tRNA

(3)rRNA

(1)核酸紫外吸取

4.核酸理化性質(zhì)

(2)DNA變性和復性

(1)喋吟核甘酸分解產(chǎn)物

5.核甘酸代謝

(2)唏咤核甘酸分解產(chǎn)物

(1)半保存復制概念和重要復制隨

1.DNA生物合成

(2)逆轉(zhuǎn)錄

(1)轉(zhuǎn)錄概念

九、基因信息傳遞2.RNA生物合成(2)轉(zhuǎn)錄基本過程

(3)mRNA轉(zhuǎn)錄后加工

(1)參加蛋白質(zhì)生物合成物質(zhì)

3.蛋白質(zhì)生物合成

(2)蛋白質(zhì)生物合成簡要過程

(3)蛋白質(zhì)生物合成與醫(yī)學關系

4.基因表達調(diào)控基因表達概念

十、癌基因和抑癌基因1.癌基因癌基因概念

2.抑癌基因抑癌基因概念

1.信號分子(1)概念

十一、信號轉(zhuǎn)導(2)信號分子種類與化學本質(zhì)

2.受體(1)受體分類

(2)受體作用特點

(1)概念

1.生物轉(zhuǎn)化作用(2)反映類型

(3)生理意義

十二、肝生物化學(1)膽色素概念

(2)未結合膽紅素

2.膽色素代謝(3)結合膽紅素

(4)膽紅素在腸道中變化

(5)血清膽紅素與黃疸

第一單元蛋白質(zhì)構造與功能

第一節(jié)氨基酸與多肽

蛋白質(zhì)是由許多氨基酸通過肽鍵相連形成高分子含氮化合物。

一、蛋白質(zhì)元素構成

重要有碳、氫、氧、氮和硫。

有些蛋白質(zhì)還具有少量磷和金屬元素鐵、銅、鋅、銃、鉆、鋁等，個別蛋白質(zhì)還具有碘。

各種蛋白質(zhì)含氮量接近，平均為16%。蛋白質(zhì)與氮換算因數(shù)6.25。

100克樣品中蛋白質(zhì)含量(克％);每克樣品含氮克數(shù)x6.25xl00。

二、基本構成單位…氨基酸

構成蛋白質(zhì)天然氨基酸有20種。

1.氨基酸構造特點

(1)氨基酸即含氨基又含淺基，是兩性電解質(zhì)。

(2)不同氨基酸R不同。

(3)除甘氨酸外，都是L?.氨基酸。

2.氨基酸分類依照側鏈R性質(zhì)可以分為:

①非極性、疏水性氨基酸；

②極性、中性氨基酸；

③酸性氨基酸：谷氨酸和天冬氨酸；

④堿性氨基酸：賴氨酸、精氨酸和組氨酸。

兩個半胱氨酸常脫氫構成胱氨酸，胱氨酸中有二硫鍵構造。

三、肽鍵與肽鏈（氨基酸連接）

1.肽鍵:

一種氨基酸竣基與另一種氨基酸a■氨基脫水縮合而形成酰胺鋌稱為肽鍵。

肽鍵是蛋白質(zhì)基本構造鍵。

兩分子氨基酸縮合形成二肽，二分子氨基酸縮合則形成二肽……，由十個以內(nèi)氨基酸相

連而成肽稱為寡肽。

2.多肽鏈

許多氨基酸相連形成肽稱多肽。

(1)肽鏈具備方向性

N末端：多肽鏈中有自由氨基一端

C末端：多肽鏈中有自由竣基一端

(2)a碳原子和肽鍵形成主鏈，R形成側鏈。

四、生物活性肽：

1.GSH：

是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸構成三肽。

第一種肽鍵是由谷氨酸r段基與半胱氨酸氨基脫水縮合而成，分子中半胱氨酸疏基是

該化合物重要功能基團。

GSH筑基具備還原性，可作為體內(nèi)重要還原劑保護體內(nèi)蛋白質(zhì)或酶分子中疏基免遭氧

化，使蛋白質(zhì)或酶處在還原狀態(tài)。

在谷胱甘肽過氧化物酶催化下，GSH可還原細胞內(nèi)產(chǎn)生H2O2,使其變成H20,與此同

步，GSH被氧化成氧化型谷胱甘肽（GSSG）,后者在谷胱甘肽還原酶催化卜，再生成GSH。

此外，GSH疏基尚有嗜核特性，能與外源唁電子毒物如致癌劑或藥物等結合，從而阻斷這

些化合物與DNA、RNA或蛋白質(zhì)結合，以保護機體免遭毒物損害。

HQ2GSHNADP+

GSH過氧化物酶IGSH還原夠

2HO<XS>GSSG

2HQYGSSG=7NADPH+H+

2.多肽類激素體內(nèi)有許多激素屬于寡肽或多肽，如縮宮素?、加壓素、促腎上腺皮質(zhì)激素、

促甲狀腺素釋放激素等。

第二節(jié)蛋白質(zhì)構造

一、蛋白質(zhì)一級構造

1.概念：蛋白質(zhì)一級構造是指多肽鏈中氨基酸排列順序及其共價連接。

2.維系鍵：肽鍵有些蛋白質(zhì)中含少量二硫鍵。

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牛腹鳥素的一級結杓

二、蛋白質(zhì)二級構造

1.概念：

蛋白質(zhì)分子中某一段肽鏈局部空間構造，即該段肽鏈主鏈骨架原子相對空間位置，并不

涉及氨基酸殘基側鏈構象。

2.形式：a螺旋、［5折疊、。轉(zhuǎn)角和無視卷曲。

3.維系鍵：氫鍵。

0.54nm

a螺旋：

多肽鏈主鏈環(huán)繞中心軸螺旋上升，螺旋走向是順時針方向，右手螺旋。

氨基酸側鏈伸向螺旋外側。

每3.6個氨基酸殘基螺旋上升一圈，螺距為0.54nm。

a螺旋每個肽鍵-NH和第4個肽鍵-CO形成氫鍵。

主鏈中所有肽犍都參加氫鍵形成。

三、蛋白質(zhì)三級構造

1.概念：蛋白質(zhì)三級構造是指整條肽鏈中所有氨基酸殘基相對空間位置。即肽鏈中所有

原子在三維空間排布位置。

2.維系鍵：疏水鍵、離子鍵、氫鍵和VanderWaals力等。

三級構造形成時，親水基團在表面，疏水基團在內(nèi)部;

3.構造域

分子大蛋白質(zhì)三級構造?？煞指畛?個或數(shù)個球狀或纖維狀區(qū)域，折疊較為緊密，各行

其功能，稱為構造域。

4.分子伴侶

是蛋白質(zhì)合成過程中形成空間構造控制因子，廣泛存在于從細菌到人細胞中。分子伴侶

可逆與未折疊肽段疏水某些結合隨后松開，如此重復進行可防止錯誤匯集發(fā)生，使肽鏈對的

折疊。分子伴侶也可與錯誤匯集肽段結合，使之解聚后，再誘導其對的折疊。分子伴侶在蛋

白質(zhì)分子折疊過程中二硫鍵對的形成起了重要作用。

四、蛋白質(zhì)四級構造（多條肽鏈構成）

1.概念：

蛋白質(zhì)分子中各亞基空間排布及亞基接觸部位布局和互相作用，稱為蛋白質(zhì)四級構造。

亞基：在四級構造中，每一條具備完整三級構造多肽鏈，稱為蛋白質(zhì)亞基。

2.維系鍵：疏水鍵、氫鍵、離子鍵。

第三節(jié)蛋白質(zhì)理化性質(zhì)

本節(jié)考點：蛋白質(zhì)變性

一、蛋白質(zhì)兩性電離

1.兩性電離:

蛋白質(zhì)由氨基酸構成，也是兩性電解質(zhì)。

蛋白質(zhì)分子除兩端氨基和竣基可解離外，氨基酸殘基側鏈中某些基團，如谷氨酸、天冬

氨酸殘基中Y和P-較基，賴氨酸殘基中。氨基、精氨酸殘基臟基和組氨酸殘基瞇嚏基，在一

定溶液pH條件下都可解離成帶負電荷或正電荷基團。

2.等電點：

使蛋白質(zhì)解離成正、負離子趨勢相等，即成為兼性離子，凈電荷為零時溶液pH稱為蛋

白質(zhì)等電點。

蛋白質(zhì)溶液pH不不大于等電點時，該蛋白質(zhì)顆粒帶負電荷，反之則帶正電荷。

少數(shù)蛋白質(zhì)含堿性氨基酸較多，其等電點偏于堿性，被稱為堿性蛋白質(zhì)，如魚精蛋白、

組蛋白等。

也有少量蛋白質(zhì)含酸性氨基酸較多，其等電點偏于酸性，被稱為酸性蛋白質(zhì)，如胃蛋白

酶和絲蛋白等。

二、蛋白質(zhì)膠體性質(zhì)

蛋白質(zhì)屬于生物大分子之一，分子量可自1萬至100萬之巨，其分子直徑可達l-100nm,

為膠粒范疇之內(nèi)。

1.蛋白質(zhì)是親水膠體

親水膠體穩(wěn)定因素：水化膜、同種電荷。

蛋白質(zhì)顆粒表面大多為親水基團，可吸引水分子，使顆粒表面形成一層水化膜，從而阻

斷蛋白質(zhì)顆?；ハ鄥R集，防止溶液.中蛋白質(zhì)沉淀析出。除水化膜是維持蛋白質(zhì)膠體穩(wěn)定重

要因素外，蛋白質(zhì)膠粒表面可帶有電荷，也可起膠粒穩(wěn)定作用。若去除蛋白質(zhì)膠體顆粒表面

電荷和水化膜兩個穩(wěn)定因素，蛋白質(zhì)極易從溶液中析出。

2.蛋白質(zhì)不能透過半透膜

三、蛋白質(zhì)變性、沉淀和凝固

蛋白質(zhì)二級構造以氫鍵維系局部主鏈構象穩(wěn)定，三、四級構造重要依賴于氨基酸殘基側

鏈之間互相作用，從而保持蛋白質(zhì)天然構象。

1.變性：在某些物理和化學因素作用下，蛋白質(zhì)特定空間構象被破壞，從而導致其理化

性質(zhì)變化和生物活性喪失現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)變性。

蛋白質(zhì)變性后溶解度下降、容易消化生物活性喪失。

2.沉淀：蛋白質(zhì)從溶液中析浮現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)沉淀。

蛋白質(zhì)變性后，疏水側鏈暴露在外，肽鏈融匯互相纏繞繼而匯集容易沉淀。

3.凝固：

蛋白質(zhì)經(jīng)強酸、強堿作用發(fā)生變性后，仍能溶解于強酸或強堿溶液中，若將pH調(diào)至等

電點，則變性蛋白質(zhì)及時結成絮狀不溶解物，此絮狀物仍可溶解于強酸和強堿中。

如再加熱則絮狀物可變成比較結實凝塊，此凝塊不易再溶于強酸和強堿中，這種現(xiàn)象稱

為蛋白質(zhì)凝固作用。

4.復性：若蛋白質(zhì)變性限度較輕，去除變性因素后，有些蛋白質(zhì)仍可恢復或某些恢復其

原有構象和功能，稱為復性。

四、蛋白質(zhì)紫外吸取

由于蛋白質(zhì)分子中具有共挽雙鍵酪氨酸和色氨酸，因而在280nm波長處有特性性吸取

峰。

在此波長范疇內(nèi)，蛋白質(zhì)OD28O與其濃度呈正比關系，因而可作蛋白質(zhì)定量測定。

五、蛋白質(zhì)呈色反映

1.瑋三麗反映：

蛋白質(zhì)與苛三酮反映可生成蘭紫色化合物。

2.雙縮版反映：

蛋白質(zhì)和多肽分子中肽鍵在稀堿溶液中與硫酸銅共熱，可呈現(xiàn)紫色或紅色，稱為雙縮股

反映。

【習題】

1.關于蛋白質(zhì)變性論述對的是

A.氨基酸排列順序變化

B.肽鍵斷裂

C.不容易被蛋白陋水解

D.空間構象破壞

E.溶解度升高

r對的答案」D

第二單元維生素

考試要點

1.脂溶性維生素

維生素A、D和E生理功能及缺少癥

2.水溶性維生素

維生素Bi、B2>PP、B12、葉酸和C生理功能及缺少癥

維生素為生理功能

維生素功能缺少病

維生素A1.構成視紫紅質(zhì)夜盲癥、干眼病

2.維持上皮組織構造完整皮膚干燥

3.增進生長發(fā)育

維生素D1.調(diào)節(jié)鈣磷代謝佝僂病（小朋友）

2.增進骨生長軟骨?。ǔ扇耍?/p>

維生素E1.抗氧化作用未發(fā)現(xiàn)缺少癥

2.維持生殖機能

維生素氏脫竣酶輔酶腳氣病、末梢神經(jīng)炎

維生素D2黃素酶輔酶口角炎、舌炎

維生素B6脫竣酶和轉(zhuǎn)氨酶輔酶未發(fā)現(xiàn)缺少癥

維生素PP脫氫酹輔航癩皮病

維生素B|2增進甲基轉(zhuǎn)移巨幼紅細胞貧血

葉酸參加一碳單位代謝巨幼紅細胞貧血

維生素C羥化反映，增進鐵吸取壞血病

注意點：

1.維生素A活性形式是順視黃醛

2.維生素D活性形式是1,25-（OH）2-D3

3.維生素Bi活性形式是TPP

4.維生素B2活性形式FMN和FAD是

5.維生素PP活性形式NAD+和NADP+

6.維生素B6活性形式是磷酸叱哆醛和磷酸哦哆胺

7.四氫葉酸(FHQ是一碳單位轉(zhuǎn)移酶輔酶

【習題】

1.下列關于維生素D論述，錯誤是

A.維生素D活性形式是1,24?(OH)2-D3

B.維生素D為類固醇衍生物

C.活性維生素D可增進小腸對鈣磷吸取

D.缺少維生索D成人易發(fā)生骨軟化癥

E.維生素D羥化作用重要在肝腎中進行

I1對的答案』A

2.維生素A缺少時引起

A.癩皮病

B.腳氣病

C.夜盲癥

D.壞血病

E.佝僂病

r對的答案』c

第三單元酶

酶是生物催化劑，是一種具備生物活性蛋白質(zhì)，少數(shù)RNA分子也具備催化功能，稱為核酶。

能不變化反映平衡，只是通過減少活化能加快反映速度。

第一節(jié)酶催化作用

一、酶分子構造與催化作用

絕大多數(shù)酶本質(zhì)是蛋白，依照酶構成成分，分為單純酶和結合酶兩類。

1.單純的：此類酶構造構成除蛋白外；無其她成分，酶活性決定于蛋白某些。

2.結合酶：分子構成中除蛋白成分外，尚有某些對熱穩(wěn)定非蛋白小分子物質(zhì)，把分子

構成中蛋白某些稱酶蛋白，非蛋白小分子物質(zhì)稱輔助因子。

酶蛋白與輔助因子結合形成復合物稱全酶。普通全酶才干起催化作用：輔助因子+酶蛋

白=全酶

3.在催化反映中：酶蛋白與輔助因子所起作用不同，酶反映專一性及高效性取決于酶

蛋白，而輔助因子則起電子、原子或某些化學基團傳遞作用。

4.酶活性中心：酶特殊催化能力只局限在它大分子一定區(qū)域，稱為酶活性中心。

酶活性中心有兩個功能部位：

(1)結合部位：一定底物靠此部位結合到酶分子上。

(2)催化部位：底物鍵在此處被打斷或形成新鍵，從而發(fā)生一定化學變化。

5.必須基團

(1)活性中心內(nèi)必須基團：活性中心內(nèi)某些化學基團，是酶發(fā)揮催化作用與底物直接

作用有效基團。

(2)活性中心外必須基團：在活性中心外區(qū)域，尚有某些不與底物直接作用必須基團,

這些基團與維持整個酶分子空間構象關于，可使活性中心各個關于基團保持于最適空間位

置，間接對的催化活性發(fā)揮其必不可少作用。

二、酶促反映特點

高度特異、高效、不穩(wěn)定和可調(diào)節(jié).

（一）高度特異性（專一性）指酶對所作用底物有嚴格選取性。一種酶只能對一種底

物或某一類物質(zhì)起催化作用，而其她化學催化劑普通對底物規(guī)定不嚴格。

依照酶對底物選取限度不同，將酶作用專一性分為兩種類型。

1.構造專一性：依照酹對底物構成某些選取限度不同又可分為：

（1）絕對專一性：指酶對底物規(guī)定非常嚴格，只作用于一種底物，而不作用于其她任

何物質(zhì)。

（2）相對專一性：這些酶對底物規(guī)定比上述絕對專一性要低某些，可作用一類構造相

近底物.涉及基團專一性和鍵專一性.

2.立體異構專一，性：當?shù)孜锞邆淞Ⅲw異構時，酶只能對底物立體異構體中一種起作用，

而對另一種則無作用。

（1）旋光異構專一性：如D-氨基酸氯化酶只能催化D-氨基酸氧化脫氨，而對L-氨基

酸無作用。

（2）幾何異構專一性：如琥珀酸脫氫酶只能催化琥珀酸脫氫生成延胡索酸，而不能生

成馬來酸，稱為幾何異構專一性。

（二）高度催化效率

酶具備極高催化效率。要比普通催化劑高1（）5?10”倍，這就是為什么生物體內(nèi)酶含量

少而又可催化大量底物。

（三）高度不穩(wěn)定性

絕大多數(shù)酶本質(zhì)是蛋白質(zhì)，凡是能使蛋白質(zhì)變性因素，如高溫、高壓、強酸、強堿等都

會使酶喪失活性。

（四）酶活力調(diào)節(jié)控制

酶活力是受調(diào)節(jié)控制，它調(diào)節(jié)方式諸多，涉及抑制調(diào)節(jié)、共價修飾調(diào)節(jié)、反饋調(diào)節(jié)、酶

原激活及激素調(diào)節(jié)控制等。

三、酶-底物復合物

“誘導契合”學說：當酶分子與底物分子接近時，酶蛋白受底物分子誘導，其構象發(fā)生

有利底物結合變化，酶與底物在此基本上互補契合進行反映。近年來X射線晶體構造分析實

驗成果也支持這一假說，證明了酶與底物結合時，確有明顯構象變化。

E+S--------->ES----------->E+P

第二節(jié)影響酶促反映速度因素

一、酶濃度影響

在酶促反映體系中，底物濃度足以使酶飽和狀況下，酶促反映速度與酶濃度成正比。但

當酶濃度增長到一定限度，以致底物已局限性以使酶飽和時，再繼續(xù)增長酶濃度反映速度也

不再成比例增長。

二、底物濃度影響

在酶促反映體系中其她條件相似，特別是酶濃度不變條件下，底物濃度與反映速度間互

有關系用矩型雙曲線表達。

手寫板圖示0302-01

（-）米氏方程七和匕小概念

底物濃度與反映速度關系可以用米氏方程描述：

v=Vrax?[S]/K.+ES]

v：反映速度；[S]：底物濃度；V皿：反映最大速度；L：米氏常數(shù)

1.米氏常數(shù)：L就是酶促反映速度為最大反映速度一半時底物濃度，單位是mol/L。

2.米氏常數(shù)意義

（1）米氏常數(shù)是酶特性常數(shù)之一，每一種酶均有它K“值，K,值只與酶構造和所催化底

物關于，與酶濃度無關。

（2）判斷酶與底物親和力大小。h值小，表達用很低底物濃度即可達到最大反映速度

一半，闡明酶與底物親和力大?？捎?/&近似地表達親和力，1/降愈大，酶與底物親和力

意大，酣促反映愈易進行。

（3）判斷哪些底物是酶天然底物或最適底物（即K”值最小底物）。

（4）判斷正逆兩向反映催化效率。如一種反映正逆方向由同一種酹催化，則k值較小

那向反映催化效率較高。

（5）求出要達到規(guī)定反映速度底物濃度，或依照已知底物濃度求出反映速度。

例如：已知K”值，求使反映達到95%V1Mx時底物濃度為多少？

解：95%Vrax=V_?[s]/K?+[s]

移項解出[s]=19h

三、最適溫度

（一）溫度對酶促反映有雙重影響

1.酶促反映與普通化學反映同樣，升高溫度能加速化學反映進行。

2.絕大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)，升高溫度能加速髀變性而使酶失活。

最適溫度：在某一溫度范疇時酶促反映速度最大，此溫度稱為酶作用最適溫度。人體

內(nèi)酶最適溫度多在37c左右。

四、最適pH：

溶液HI對陶活性影響很大。在一定P1I范疇內(nèi)防體現(xiàn)催化活性。

在一定pH時酶催化活性最大，此pH稱酶作用最適pH。偏離酶最適PH值愈遠，酶活性

愈小，過酸或過堿則可使酹完全失去活性。

各種酶最適pH不同，人體內(nèi)大多數(shù)酶最適pH在7.35—7.45之間，pH活性曲線近似于

鐘形。但并非所有酶都是如此，胃蛋白酶最適pH為L5-2.5,其活性曲線只有鐘型一半；

膽堿酯酶在pH不不大于7.0時有最大活性。

五、激活劑和抑制劑

酹催化活性在某些物質(zhì)影響下可以增高或減少。凡是能使的活性增高物質(zhì)，稱為的激活

劑。如C1是酶激活劑。凡是能減少或抑制酶活性物質(zhì)稱為酶抑制劑。同一種物質(zhì)對不同酶

作用不同。如?；锸羌毎匮趸敢种苿?，卻是木瓜蛋白酶激活劑。

(-)酶激活劑：酶激活劑大多是金屬離子，陽離子較多，有K、Na\Mg2\Mn2\Ca2\

zn2\Cu2*(Cu')>Fe2*(Fe3,)等，如Mg?'是RNA酎激活劑；負離子有Cl、HPO「等，如Cl

是唾液淀粉酶激活劑。

酶激活不同于酶原激活。酶原激活是指無活性酶原變成有活性酶，且伴有抑制肽水解。

酶激活是酶活性由低到高，不伴有?級構造變化，酶激活劑又稱酶激動劑。

（-）酶抑制劑（I）:依照抑制劑與酶作用方式及抑制與否可逆，可將抑制作用分為兩

大類。

1.不可逆抑制

此類抑制劑普通比較牢固共價鍵與酶蛋白中基團結合，而使酶失活，不能用透析、超濾

等物理辦法除去抑制劑來恢復酶活性

按照不可逆抑制作用選取性不同，又可分為專一性不可逆抑制與非專一性不可逆抑制兩

類。

（1）非專一性不可逆抑制：抑制劑可與酶分子中一類或幾類基團反映，抑制醉活性或

使酶失活。某些重金屬離子（鉛、銅、汞）、有機神化物及對氯汞苯甲酸等，能與酶分子疏

基進行不可逆結合，許多以筑基為必須基團前，因而會被抑制，可用一疏丙爵（BAL）解毒：

除去抑制作用。

（2）專一性不可逆抑制劑：抑制劑僅僅和酶活性部位關于基團反映從而抑制酶活性。

有機磷殺蟲劑（敵百蟲、敵敵畏等）能特異性地與酶活性中心上羥基結合，使酶活性受到抑

制，并且有機磷殺蟲劑構造與底物愈接近，其抑制愈快。

2.可逆性抑制

抑制劑與酶非共價結合，可以用透析、超濾等簡樸物理辦法除去抑制劑來恢復酶活性,

因而是可逆。依照抑制劑在酶分子上結合位置不同，又可分為三類:

（1）競爭性抑制：抑制劑I與底物s化學構造相似，在酶促反映中，抑制劑與底物互

相競爭酶活性中心，當抑制劑與酶形成E1復合物后，酶才不能再與底物結合，從而抑制了

酶活性，這種抑制稱為競爭性抑制。K?增高，匕不變。

（2）非競爭性抑制劑：抑制劑與底物構造并不相似。也不與底物搶占晦活性中心，而

是通過與活性中心以外必須基團結合抑制酶活性，這種抑制稱非競爭性抑制。非競爭性抑制

與底物并無競爭關系。L不變，匕減少。

（3）反競爭催抑制：酶只有在與底物結合后，才干與抑制劑結合，即ES+I-ESI,ESI

一X-P。比較起來，這種抑制劑作用最不重要。

一、酶原激活

1.酶原：有些酶（大多數(shù)為水解酶）在細胞內(nèi)初合成或初分泌時是無活性，這些酶前身

稱為陶原。

2.酶原激活：在某些物質(zhì)作用下，無活性酶原轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚悦高^程。

3.酶原激活本質(zhì)：酶原激活實質(zhì)是活性中心形成和暴露過程.一方面是酶蛋白一某些

肽段被水解，去掉其對必須基團掩蓋和空間阻隔作用，然后三維構象發(fā)生變化，必須基團相

對集中，形成活性中心。

4.酶原激活生理意義：酶原存在形式對機體來說是一種保護作用，例如胰腺分泌胰蛋白

麻原和胰凝乳蛋白酶原。需在腸道內(nèi)經(jīng)激活才干催化蛋白質(zhì)水解，這樣也保護了胰腺不受的

破壞。

二、同工酶概念

指能催化相似化學反映，但陋蛋白分子構造、理化性質(zhì)和免疫學性質(zhì)不同一組酹。

手寫板圖示0302-06

第四單元糖代謝

第一節(jié)糖分解代謝

手寫板圖示0401-01

（糖醉解

G3C2CCO2?糖有氧氧化△

6c義2X6|語酸成糖途徑

一、糖酵解基本途徑、核心酶和生理意義

(-)糖酵解基本途徑和核心酶

在缺氧條件下，在胞液中葡菰糖或糖原分解生成乳酸并釋放能量過程稱糖酵解。糖酵解

代謝反映可分為兩個階段：第一種階段是由葡萄糖分解成丙酮酸過程，稱之為酵解途徑；第

二階段為丙酮酸轉(zhuǎn)變成乳酸過程。

糖酵解反映過程有三種核心醯：①己糖激酶；②磷酸果糖激酶"③丙酮酸激酶。糖無氧

酵解凈生成2分子ATP0

(二)生理意義

1.在缺氧狀況下供應機體能量。

2.在某些病理狀況下，循環(huán)、呼吸功能障礙、大失血、休克等導致機體缺氧，此時就以

酵解方式供應能量，但酵解時產(chǎn)生乳酸也會引起酸中毒。

二、糖有氧氧化基本途徑和生理意義

（一）糖有氧氧化基本過程.

有氧條件下，前萄糖或糖原氧化成C02和H2O過程稱為糖有氧氧化。分為三個階段：

1.葡萄糖或糖原葡萄糖單位轉(zhuǎn)變?yōu)楸帷?/p>

2.丙酮酸氧化生成乙酰CoA。在線粒體內(nèi)膜進行，由丙酮酸脫氫酶復合體催化。

3.乙酰CoA進入三陵酸循環(huán)完全氧化生成CO2和H2O.四步脫氫生成3個NADH+H+、

1個FAD%、一步底物水平磷酸化生成GTPo

手寫板圖示0401-04

G—>b-(?)-G-1-(P)-G<—糖原

線粒體內(nèi)

乙酰CoA

聆酸二羥

丙酮

2HGTP

三種核心酶：①檸檬酸合酶；②異檸檬酸脫氫酶；③3酮戊二酸脫氫酶復合體。

(二)生理意義

1分子葡萄糖在有氧氧化時共產(chǎn)生2+6(4)+6+24=38(36)分子ATP,是糖酵解產(chǎn)生

能量18—19倍?？梢娞怯醒跹趸菣C體各組織所需能量重要來源。

三、三竣酸循環(huán)生理意義

(一)三皎酸循環(huán)概念

指在線粒體內(nèi)乙酰CoA和草酰乙酸縮合生成含三個竣基檸檬酸，重復進行脫氫脫竣,

又生成草酰乙酸，再重復循環(huán)反映過程。

（二）三裝酸循環(huán)生埋意義

1.三大營養(yǎng)物質(zhì)氧化分解共同途徑。

2.是三大營養(yǎng)物質(zhì)代謝聯(lián)系樞紐。

3.為其她物質(zhì)代謝提供小分子前體。

4.為呼吸鏈提供H++e?

四、磷酸戊糖途徑

手寫板圖示0401-07

魚~-1-（P）-G<—糖原

線粒體內(nèi)

渣4

丙酮酸

手寫板圖示040L08

（-）磷酸戊糖途徑核心酶和生成物

磷酸戊糖途徑是指胞液內(nèi)由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+,前者再進一步轉(zhuǎn)變3-

磷酸甘油醛和6-磷酸果糖反映過程。

1.核心酶

催化第?步脫氫反映6.磷酸葡萄糖脫氫酶是此代謝途徑核心酶。

2.生成物

I.兩次脫氧脫卜氫均由NADP'接受生成NADPH+H。

2.反映生成磷酸核糖是一種非常重要中間產(chǎn)物。

（二）磷酸戊糖途徑生理意義

L生成磷酸核糖提供核酸合成原料。

2.生成NADPH提供代謝合成所需還原當量、維持紅細胞功能、提供生物轉(zhuǎn)化所需還原

當量、維持谷胱甘肽及疏基酶還原狀態(tài)。

第二節(jié)糖原合成與分解

糖原是動物儲存糖形式，肝和肌肉是儲存糖原重要器官。肝儲存糖原和肌肉儲存糖原生

理意義完全不同。肝糖原是用以維持血糖濃度，以供應全身運用，而肌糖原是供應肌肉自

身產(chǎn)生ATP,維持收縮功能。

一、肝糖原合成

由葡萄糖合成糖原過程稱為糖原合成。它是消耗能量過程，每增長一種葡萄糖單位消耗

2分子ATP。葡萄糖參加糖原合成時被活化成UDPG。

二、肝糖原分解

糖原在糖原磷酸化酶作用下非還原末端分解下一種葡萄糖殘基，生成1-磷酸葡萄糖，再

轉(zhuǎn)變?yōu)?-磷酸葡萄糖，后者由肝臟中葡萄糖6磷酸酶水解成游離葡疏糖釋放入血。

第三節(jié)糖異生

非糖物質(zhì)轉(zhuǎn)變?yōu)槠咸烟沁^程稱為糖異生。由不同酶催化單向反映使兩種底物互相轉(zhuǎn)變

過程，稱為底物循環(huán)。

一、糖異生基本途徑

糖異生途徑大某些反映是酵解途徑逆反映，由相似酶催化。

手寫板圖示0402-04

乳酸甘油Aa一糖異生

已糖激的

1.G

"葡萄糖-6-?酣】、

Pi（肝）出°

磷酸果糖激酶-1__________

2?6-?~F田城一，潴帕班七'L6—-磷酸果糖

/果糖—磷酸§5二八

PiH2O

丙酮酸激酶

3.磷酸烯醵式丙酮酸-------->丙酮酸丙酮酸度化之路

小磷酸烯醇式丙更期酸

C°2同酸竣基酶竣化

C02

酷乙酸

但是，在酵解途徑中有3步反映是不可逆，糖異生途徑需采用不同酶繞過酵解3個不可

逆反映。這些酶是：

1.丙第酸瘦化酶。

2.磷酸烯醇式丙弱酸竣激酶。

3.果糖二磷酸酶。

4.葡萄糖6磷酸酶。

二、糖異生生理意義

1.維持血糖濃度恒定和補充肝糖原。

2.糖異生能消除乳酸對機體不利影響。

三、乳酸循環(huán)

肌肉特別是在缺氧收縮時產(chǎn)生大量乳酸，乳酸經(jīng)血液運送到肝，在肝中進行經(jīng)糖異生,

再生成葡萄糖釋入血液，可再回到肌肉，就構成乳酸循環(huán)，亦稱為Cori循環(huán)。

1.乳酸循環(huán)是一種耗能過程2分子乳酸異生為1分子葡萄糖需6分子ATPo

2.生理意義①乳酸再運用，避免了乳酸損失；②防止乳酸堆積引起酸中毒，

第四節(jié)血糖及其調(diào)節(jié)

一、血糖濃度

1.正常血糖水平70?110mg/dl(4.5?5.5mmmol/L)。(注：人衛(wèi)講義為3.89?6.11

mmmol/L)

2.調(diào)節(jié)血糖激素升高血糖激素有：胰高血糖素、糖皮質(zhì)激素、腎上腺素、腎上腺皮質(zhì)

醇等；胰島素是唯一減少血糖激素。

二、血糖濃度調(diào)節(jié)

1.肝、肌肉等器官對血糖調(diào)節(jié)

2.激素調(diào)節(jié)

（1）胰島素調(diào)節(jié)

1）增進葡萄糖轉(zhuǎn)運進入肝外細胞。

手寫板圖示°4。2-。8

2）加速糖原合成，抑制糖原分解。

3）加快糖有氧氧化。

4）抑制肝內(nèi)糖異生。

5）減少脂肪動員。

（2）胰高血糖索調(diào)節(jié)

1）增進肝糖原分解，抑制糖原合成。

2）抑制酵解途徑，增進糖異生。

3）增進脂肪動員。

（3）糖皮質(zhì)激素調(diào)節(jié)

1）增進肌肉蛋白質(zhì)分解，分解產(chǎn)生氨基酸轉(zhuǎn)移到肝進行糖異生。

2）抑制肝外組織攝取和運用葡萄糖，抑制點為丙酮酸氧化脫竣.

4.神經(jīng)調(diào)節(jié)

三、高血糖和低血糖

1.高血糖及糖尿?。号R床上將血糖濃度高于6.11mmol/L稱為高血糖。臨床上常用糖尿

病有兩類：胰島素依賴性（1型）和非胰島素依賴性（2型）。

2.低血糖：空腹血糖濃度低于3.89mmol/L時稱為低血糖。

【習題】

1.關于糖酵解錯誤描述是（）

A.是成熟紅細胞供能方式

B.產(chǎn)物是乳酸和ATP

C.在胞液中進行

D.需要氧參加反映

E.糖酵解代謝途徑分為二個階段

［對的答案』D

2.下列哪種狀況可使體內(nèi)血罐濃度減少（）

A.胰島素分泌

B.胰島血糖素分泌

C.糖異生加強

D.糖原分解增強

E.腎?上腺素分泌

f對的答案JA

【共用題干】

A.葡萄糖

B.L磷酸葡萄糖

C.6-磷酸葡萄糖

D.1,6二磷酸葡萄糖

E.UDPG

3.糖原分解所得到得初產(chǎn)物

「對的答案」B

4.血液中最重要供能物質(zhì)

『對的答案』A

5.糖原合成時葡曲糖活性形式

f對的答案』E

6.糖酵解過程葡萄糖一方面轉(zhuǎn)變成

［對的答案』C

第五單元生物氧化

第一節(jié)概述

有機化合物在生物體內(nèi)氧化分解叫做生物氧化。分為線粒體內(nèi)和線粒體外兩種。

第二節(jié)呼吸鏈

一、定義

代謝物脫下成對氫原子(2H)通過各種酶和輔酶所催化連鎖反映逐漸傳遞，最后與氧

結合生成水，這一系列酶和輔酶稱為呼吸鏈乂稱電子傳遞鏈。

手寫板圖示050L02

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二、構成

①NAD+和NADP+為輔酶脫氫酶；②黃素蛋白：輔能為FAD或FMN；③鐵硫蛋白:

具有Fe-S：④泛醍輔酶Q；⑤細胞色素體系。

三、兩類呼吸鏈

手寫板圖示050L04

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手寫板圖示0501-05

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手寫板圖示0501-06

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1.NADH氧化呼吸鏈具備3個ATP生成部位。

底物一NAD—FMN-CoQ—Cylb—Cytc1-Cylc-Cytaa3T。2。

2.FADH：氧化呼吸鏈具備2個ATP生成部位。

底物—FAD—CoQ-Cylb—>Cytc1—>Cytc—>Cytaa3—>02

三、ATP合成酶

ATP合成酶是由R（親水某些）和FO（疏水某些）構成，B由外供丫加亞基構成，其功

能是催化ATP生成。在ATP合成酶中，催化亞基位于0亞基中。

四、氧化磷酸化調(diào)節(jié)

1.抑制劑

（1）呼吸鏈抑制劑。

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（2）解偶聯(lián)劑。

手寫板圖示0501-08

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（3）氧化磷酸化抑制劑。

2.ADP調(diào)節(jié)作用。

3.甲狀腺激素。

4.線粒體DNA突變。

第三節(jié)ATP生成

ATP生成方式:

ATP幾乎是生物組織細胞可以直接運用唯一能源，在糖、脂類及蛋白質(zhì)等物質(zhì)氧化分

解中釋放出能量，相稱大一某些能使ADP磷酸化成為ATP,從而把能量保存在ATP分子內(nèi)。

體內(nèi)ATP生成有兩種方式：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。當ATP分解為ADP或AMP

時，分子中高能磷酸鍵斷裂，釋放能量，供機體生命活動。

習題

呼吸鏈中可以從一種以上還原輔酶接受氫和電子成分是（）

A.Cytc

B.Cyta

C.Cytb

D.CoQ

［對的答案』D

非線粒體生物氧化特點是

A.不伴有磷酸化

B.參加藥物、毒物等生物轉(zhuǎn)化

C.僅存于肝臟中

D.可產(chǎn)生自由基

E.涉及微粒體氧化體系和過黛化物能體氧化體系

『對的答案』BE

第六單元脂類代謝

脂肪和類脂總稱為脂類

脂肪：三脂酰甘油也稱為甘油三酯

類脂：膽固醇膽固醇酯磷脂

第一節(jié)脂類概述

一、儲能和供能是脂肪最重要生理功能

在大多數(shù)生物中脂肪是機體能量貯存重要形式，機體攝入糖、脂肪均可合成脂肪在脂肪

組織儲存，以供禁食、饑餓時能量需要。

二、生物膜構成成分

磷脂和膽固醇是生物膜重要構成某些。

三、脂類衍生物調(diào)節(jié)作用

有些脂質(zhì)及其衍生物參加組織細胞間信息傳遞，調(diào)節(jié)各種細胞代謝活動，例如，前列腺

素、血栓惡烷、白三烯、甘油二酯、IP3等。

第二節(jié)甘油三酯分解代謝

構造：甘油十3脂肪酸

一、脂肪動員

儲存在脂肪細胞中脂肪，被脂肪酶逐漸水解為游離脂酸及甘油并釋放人血以供其她組織

氧化運用過程。

1.限速酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶。

2.脂解激素：胰高血糖素、腎上腺素。

3.抗脂解激素：胰島素、前列腺素E。

手寫板圖示0601-01

二、脂肪酸D氧化

飽和脂肪酸分解：脂酸活