高中生物競(jìng)賽輔導(dǎo)資料：第一章細(xì)胞生物學(xué)

細(xì)胞生物學(xué)是研究細(xì)胞的構(gòu)造、功能、生活史以及生命活動(dòng)本質(zhì)和規(guī)律的科學(xué)，是牛.物

科學(xué)的重要分支之一，也是生命科學(xué)和分子生物學(xué)研究的基礎(chǔ)。本章包括細(xì)胞的化學(xué)成分，

細(xì)胞器，細(xì)胞代謝，DNA、RNA和蛋白質(zhì)的生物合成，物質(zhì)通過(guò)膜的運(yùn)送，有絲分裂和減

數(shù)分裂，微生物學(xué)和生物技術(shù)等部分。根據(jù)1B0考綱細(xì)目和近幾年來(lái)試題的規(guī)定，如下從

知識(shí)條目和能力規(guī)定兩方面定出詳細(xì)目的

能力要求

章節(jié)知識(shí)條目

識(shí)記理解應(yīng)用

H糖類

*

單

①糖

寡

②糖O

多

③糖O

O

2.脂類

①三酰甘油O

③類固醇O

3.蛋白質(zhì)

①氨基酸O

化學(xué)成分②蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)O

③蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)

O

④蛋白質(zhì)的分類O

4.酶類

①?gòu)浀幕瘜W(xué)結(jié)構(gòu)O

②酶的作用機(jī)理O

③影響酶催化反應(yīng)的因素0

④酶的分類O-

5.核酸

①核酸的組成成分O

②DNA的結(jié)構(gòu)O

③RNA的結(jié)構(gòu)和功能O

④核酸的性質(zhì)O

能力要求

章節(jié)知識(shí)條目

識(shí)記理解應(yīng)用

1.有絲分裂O

①細(xì)胞周期概述O

②分裂間期O

有絲分裂③有絲分裂過(guò)程O

和減數(shù)分2.減數(shù)分裂

裂

①減數(shù)分裂過(guò)程O

②減數(shù)分裂和有絲分裂的區(qū)別O

③減數(shù)分裂的發(fā)生時(shí)間O

④減數(shù)分裂豐富基因組合O

微生物學(xué)1.微生物學(xué)

和生物技①原核細(xì)胞的形態(tài)結(jié)構(gòu)O

術(shù)②微生物代謝O

2.生物技術(shù)

①發(fā)酵工程O

②基因工程O

第一節(jié)細(xì)胞的化學(xué)成分

盡管自然界細(xì)胞形態(tài)多樣，功能各異，但其化學(xué)成分基本相似，重要包括：糖類、脂類、

蛋白質(zhì)、核酸、酸類等。

一、糖類

糖類是多羥基醛、多輕基酮的總稱，?般可用Cm(H20)n化學(xué)通式表達(dá)。由于某些糖分

子中氫和氧原子數(shù)之比往往是2：I,與水構(gòu)造相似，故又把糖類稱為碳水化合物。糖是生

命活動(dòng)的重要能源，又是重要的中間代謝物，尚有些糖是構(gòu)成生物大分子，如核酸和糖蛋白

的成分，因而具有重要意義。糖類化合物按其構(gòu)成可分為單糖、其糖、多糖。假如糖類化合

物中尚具有非糖物質(zhì)部分，則稱為糖復(fù)合物，例如糖蛋白、蛋白多糖、糖脂和脂多糖等。

(一)單糖

單糖是最簡(jiǎn)樸的糖，不能被水解為更小的單位。單糖一般具有3—7個(gè)碳原子，分別稱

為丙糖、丁糖、戊糖、己糖和庚糖。天然存在的單糖一股都是D-構(gòu)型。單糖分子既可以開

鏈形式存在，也可以環(huán)式構(gòu)造形式存在。在環(huán)式構(gòu)造中假如第一位碳原子上的羥基與第二位

碳原子的羥基在環(huán)的伺一面，稱為八型；假如羥基是在環(huán)的兩面，稱B-型。

fHO(j?HO(j?HOCHjOH

HO>—C—HH—(：—OHH—f—OHC-O

I

HO——HO""(HHO-C-H

IHO-C—H

H—<!?-OH

H—(7-OHHO—C—H

1

r——OHH—C—OH

II?H—OH

^HOH

CHOH2

2CH2OH

L-葡萄糖（醛榜）D-m萄糖（醛糖）D-半乳糖（醛糖）D-果檐(,幅)

CHQH

D-葡萄糖結(jié)構(gòu)ot-D-葡萄糖透視式B-D一何萄檐透視我

重要的單糖有如下幾種：

1.丙糖如甘油醛（醛糖）和二羥丙酮（酮糖）。它們的磷酸酯是細(xì)胞呼吸和光合作用中重

要的中間代謝物。

2.戊糖戊糖中最重要的有核糖（醛糖）、脫氧核糖:醛糖）和核酮糖（酮糖）。核糖和脫氧

核糖是核酸的重要成分，核酮糖是重要的中間代謝物.

3.己糖就萄糖、果糖和半乳糖等都是己糖。所有己糖的分子式為C6Hl206,但構(gòu)造

式不一樣，互為同分異構(gòu)體。葡萄糖是植物光合作用的產(chǎn)物，也是細(xì)胞的重要能源物質(zhì)之一。

（二）寡糖

由少數(shù)幾種（2—6個(gè)）單糖縮合而成的糖稱為寡糖。最多的寡糖是雙糖，如麥芽糖、底糖、

纖維二糖、乳糖。

1.麥芽糖麥芽糖是由一種a—D-葡萄糖半縮醛羥基與另一分子a-D-葡萄糖C4上的

醇羥基縮合脫去一分子水，通過(guò)a-1,4-糖背鍵結(jié)合而成。麥芽糖是淀粉的基本單位，淀粉

水解即產(chǎn)生麥芽糖，因此麥芽糖一般只存在于淀粉水解的組織，如麥芽中。

2.蔗糖一分子Q-D—葡萄糖和一分子B-D-果糖絡(luò)合脫水即成蔗糖。甘蔗、甜菜、胡

蘿卜以及香蕉、菠蘿等水果中都富含蔗糖。

3.乳糖乳糖由一分子B-D-半乳糖和一分子a-D-葡萄糖通過(guò)B-I,4-糖昔鍵結(jié)合而成。

乳糖重要存在于哺乳動(dòng)物乳汁中。

4.纖維二糖纖維二糖是纖維素的基本構(gòu)造單位，由2分子的p-D-葡萄糖通過(guò)B-1,

4-糖昔鍵結(jié)合而成。

（三）多糖

自然界數(shù)量最大的糖類是多糖。多糖是由諸多單糖分子縮合脫水而成的分支或不分支的

長(zhǎng)鏈分子。常見(jiàn)的多糖有：淀粉、纖維素、糖原、幾丁質(zhì)和黏多糠等。

I.淀粉天然淀粉由直鏈淀粉與支鏈淀粉構(gòu)成。直鏈淀粉是a-D-葡萄糖基以a-I,4-

糖首鍵連接的多糖鏈。支鏈淀粉分子中除有a—1，4-糖昔鍵的糖鏈外，尚有a/,6-糖昔鍵

連接的分支。淀粉與碘有呈色反應(yīng)，直鏈淀粉為藍(lán)色，支鏈淀粉為紫紅色。在稀酸或酌的作

用下，淀粉水解：淀粉一糊精一麥芽糖一a-D—葡萄糖。糊精是淀粉水解的最初產(chǎn)物，伴

隨水解，糖分子逐漸變小，它與碘作用分別呈紅色、黃色、無(wú)色。這個(gè)反應(yīng)可用于淀粉水解

過(guò)程的檢查。

a-型B-型

蔗糖

2.糖原糖原是動(dòng)物組織中貯存的多糖，又稱動(dòng)物淀粉。糖原也是a-D-葡萄糖基以Q

-1,4-糖甘鍵連接而成的，但糖原的分支比支鏈淀粉多。糖原遇碘作用呈紅褐色。

3.纖維素，纖維素是一種線性的由B-D-葡萄糖基以B-1,4-糖昔鍵連接的沒(méi)有分支的

同多糖。纖維素是植物細(xì)胞壁的重要構(gòu)成成分。

4.幾丁質(zhì)（甲殼素）昆蟲和甲殼類外骨骼的重要成分為幾丁質(zhì)，是N-乙酰一D-氨基葡

萄糖以B-1,4-糖昔鍵縮合成的同多糖。

二、脂類

脂類是生物體內(nèi)一類重要的有機(jī)化合物。它們有一種共同的物理性質(zhì)，就是不溶于水，

但能溶于非極性有機(jī)溶劑［如氯仿、乙健、丙酮等）。脂類的構(gòu)成元素重要有C、H、0,但0

元素含量低，C、H元素含量高，徹底氧化后可以放出更多能量。此外，有的脂類還具有P

和N。生物體內(nèi)常見(jiàn)的具有重要生埋功能的脂類重要杓二酰甘油、磷脂、類同爵、帖類、蠟

等。

1.三酰甘油

0

II

0CH2—0—C—R]

II

R2—C—0—CH20

III

CH2--0—C—R3

二酰甘油

三酰甘油也稱脂肪，是由I分子甘油和3分子脂肪酸結(jié)合而成的酯。

右邊構(gòu)造式中RLR2、但凡脂肪酸的烽基鏈，構(gòu)成三酰甘油的脂肪酸可分為飽和脂肪

酸和不飽和脂肪酸。飽和脂肪酸碳?xì)滏溕蠜](méi)有雙鍵，如軟脂酸、硬脂酸，其熔點(diǎn)高。不飽和

脂肪酸的碳?xì)滏溕暇哂胁慌莺碗p鍵，如油酸含I個(gè)雙鍵，亞油酸含2個(gè)雙鍵，亞麻酸含3

個(gè)雙鍵，因此熔點(diǎn)較低。動(dòng)物脂肪大多富含飽和脂肪酸，在室溫下為固態(tài)，植物油含大展油

酸和亞油酸，在室溫下為液態(tài)。對(duì)于哺乳動(dòng)物和人，亞汨酸和亞麻酸不能自己合成，只能從

外界攝取，稱為必需脂肪酸。

2.磷脂

磷脂又稱甘油磷脂，比類化合物是甘油的第三個(gè)羥基被磷酸所酯化，而其他兩個(gè)翔基被

脂肪酸酯化。磷脂酸是最簡(jiǎn)樸的磷脂，是其他復(fù)雜磷脂的中間產(chǎn)物.若磷脂酸分子中的H

為膽堿、膽胺、絲氨酸所取代，則分別成為卵磷脂、腦磷脂、絲氨酸磷脂等。磷脂分子由于

有磷酸及與之相連的含氮化合物，因而是有極性的分子：它的有磷酸一端為極性的頭，是親

水的，它的2個(gè)脂肪酸鏈為非極性的尾，是疏水的。如將磷脂放在水面上，磷脂分子都將以

親水的頭和水面相接，而倒立在水面上，成一單分子層。如將磷脂放入水中，磷脂分子則會(huì)

形成單分子微團(tuán)，各分子的極性頭位于微團(tuán)的表面而與水接觸，非極性的疏水端則藏在微團(tuán)

中心。

3.類固醇

類固醇分子的基本構(gòu)造是環(huán)戊烷多氫菲。最熟知的類固醉是在環(huán)戊烷多氫菲上連有一種

碳?xì)滏湹哪懝檀肌Ｄ懝檀际莿?dòng)物膜和神經(jīng)髓鞘的重要成分，與膜的透性有關(guān)。性激素、維生

素D和腎上腺皮質(zhì)激素都屬于類固醉。

4.菇類

菇類是由不一樣數(shù)目的異戊二烯連接而成的分子。維生素A（視黃醇）、維生素E、維生

素K、類胡蘿卜素都是砧類。B一類胡蘿卜素裂解就成2個(gè)維生素A,維生素A可氧化成視

黃醛，對(duì)動(dòng)物感光活動(dòng)有重要作用.

5.蠟

蠟是由高碳脂肪酸和高碳醇或固醇所形成的脂，它存在丁皮膚、毛皮、羽毛、樹M、昆

蟲外骨骼中，起保護(hù)作用，

三、蛋白質(zhì)

蛋白質(zhì)是細(xì)胞和生物體的重要構(gòu)成成分，一般占細(xì)胞干重的二分之一以上。蛋白質(zhì)重要

me、H、0、N四種元素構(gòu)成，其中氮的含量在多種蛋白質(zhì)中比較靠近，平均為16%,因

此用凱氏（KJelahl）法定氮測(cè)定蛋白質(zhì)含量時(shí)，受檢物質(zhì)中含蛋白質(zhì)量為氮含量的6.25倍。

蛋白質(zhì)是高分子化合物，其基本構(gòu)成單位是氨基酸。

（一）氨基酸

1.氨基酸的構(gòu)造

天然存在于蛋白質(zhì)中的氨基酸共杓20種，多種氨基酸（除脯氨酸）在構(gòu)造上的一種共同

特點(diǎn)是，在與效基相連的碳原子（a-碳原子）上均有一種氨基，因而稱為a-氨基酸，它們的

不一樣之處在于側(cè)鏈，即R基的不?樣。除甘氨酸外，所有氨基酸分子中的a-碳原子都是

不對(duì)稱的，有L-型和D-型之分。在天然蛋白質(zhì)中存在的氨基酸都是L-a-氨基酸。

COOH

NH2—C—H

I.

R

La-氨基酸

2.氨基酸的分類

根據(jù)R基團(tuán)極性不一樣，氨基酸可分為：非極性氨基酸（9種）；極性不帶電荷氨基酸（6

種）；極性帶負(fù)電荷氨基酸（2種）；極性帶正電荷氨基酸（3種）。如表1-1-1所示。

表11-1氨基酸分類表

極性帶電荷氨基酸縮寫符號(hào)

化學(xué)結(jié)構(gòu)式

狀況狀況名稱（三字做）

HO-CH,CH-COO-

/氨酸Ser1

NH；

CH3—CH—CH—COO-

蘇四酸Thr11

OHNH；

不0

極

帶

天冬酰胺AsnH2N—c—CH,CHCOO-

性1

電NH；

氨

()

荷1

基

谷漢酰胺GinH2N—c—CH,CH2CH-COO-

酸NH；

HO-CH2—CH—COO-

酹氨酸Tyr

NH；

HS-CH,—CH—COO-

半骯氨酸.Cys

NH；

■OOC—CH2—CH—COO-

帶天冬氨酸Asp

倒NH；

電

荷

?OOC-CH2—CH,—CH—COO-

谷氨酸Glu1

極NH；

性HC-------C—CH,-CH-COO-

1I|

組氨酸

找HisHN*NHNH；

帶

CH

基

正

NH；—CH2—CH,—CH,-CH,—CH—COO'

酸賴氨酸Lys1

電

NH；

荷

H;N—C—NH—CH:CH2CH2—CH-COO-

精氨酸Arg

NH；NH；

極性?&城取縮豈符號(hào)

化學(xué)結(jié)構(gòu)式

狀況名稱（?:字母）

1■"1’1

H-C?COO-

11s取<;|\i

NH；

CH3-CH-coo-

內(nèi)氨酸Alul

NH；

CH,—CH—CH—COO

韁狐酸Vai11

CH,NH；

CH.LCH-CH,-CH-COO-

在找酸IHI\\

CH,NH；

去

CHX-CH.—CH-CH-COO-

極計(jì)先找收Iki1

性

CH3NH；

找

基

CH2—CH—COO-

.垓米內(nèi)找酸Phe

NH；

CHA-S—CH,—CH2—CH-COO-

甲碗紙破（蛋況酸）Mel1

NH；

COO-

1

H,N.--CH

膈斌敢Pro-11

IbCCH,

-\/

CH,

一"j]-CH2—CH—COO-

色諷酸Trp

NH；

H

根據(jù)成年人的營(yíng)養(yǎng)需求，20種氨基酸又可分為必需氨基酸和非必需氨基酸。必需氨基酸

足指成年人體內(nèi)不能合成而必須山食物提供的一類氨基酸，包括亮氨酸、異亮氨酸、綴氨酸、

另；氨酸、蛋氨酸、色氨酸、賴氨酸、苯丙氨酸等8種。精氨酸和組氨酸，在幼兒時(shí)期體內(nèi)

合成量滿足不了生長(zhǎng)需要，需食物補(bǔ)充，稱為半必需氨基酸。

3.氨基酸的重要理化性質(zhì)

（1）一般的物理性質(zhì)a-氨基酸呈無(wú)色結(jié)晶，在水中溶解度各不相似，易溶于酸、堿，

但不溶于有機(jī)溶劑、

（2）兩性解離和等電點(diǎn)a-氨基酸在中性水溶液中或固體狀態(tài)下重要是以兩性離子的形

式存在，即在同一種氨基酸分子上帶有能放出質(zhì)子的-NH3+正離子和能接受質(zhì)子的

@一C00-負(fù)離子。因此，氨基酸是兩性電解質(zhì)。當(dāng)兩性離子氨基酸溶解于水時(shí)，其正負(fù)離

子都能解離，但解離度與溶液的pH值有關(guān)。向氨基酸溶液加酸時(shí)，其兩性離子的-COO-負(fù)

離子接受質(zhì)子，自身成為正離子，在電場(chǎng)中向陰極移動(dòng)加入堿時(shí)，其兩性離子的一NH3+

正離子解離放出質(zhì)子（與一OH-合成水），其自身成為負(fù)離子，在電場(chǎng)中向陽(yáng)極移動(dòng)。當(dāng)?shù)蚬?jié)

氨基酸溶液的pH值，使氨基酸分子上的-NH3+和?0)0.的解離度完全相等時(shí)，即氨基酸

所帶凈電荷為零，在電場(chǎng)中既不向陽(yáng)極移動(dòng)也不向陰極移動(dòng)，此時(shí)氨基酸所處溶液的pH值

稱為該氨基酸的等電點(diǎn)，以符號(hào)“表達(dá)。在等電點(diǎn)時(shí)，氨基酸的溶解度最小，輕易沉淀，

運(yùn)用這一性質(zhì)可以分離制備多種氨基酸。

RRR

,,?!0H-??0H-

H3N—CH-COOHH,N-CH-COO-H,N—CH—(XW

H*H*-

在酸性溶液在晶體狀態(tài)成水溶液作融性溶液

中的如基酸中的找基酸中的我基酸

(3)紫外吸取光譜多種氨基酸在可見(jiàn)光區(qū)都沒(méi)有光吸取，在遠(yuǎn)紫外區(qū)均有光吸取，而

在近紫外光區(qū)僅色氨酸、酪氨酸、苯丙疑酸有吸取能力。其中色氨酸最大吸取波長(zhǎng)為279nm,

酪氨酸最大吸取波長(zhǎng)278nm,苯丙氨酸最大吸取波長(zhǎng)為259nm0運(yùn)用紫外光法可以測(cè)定這

些氨基酸的含量。

(4)重要的化學(xué)反應(yīng)氨基酸不僅a?氨基、a?竣基能參與反應(yīng)，并且有的側(cè)鏈R基團(tuán)也

能參與化學(xué)反應(yīng)，因此可以發(fā)生的反應(yīng)諸多。如：a-氨基能與瑋三酮反應(yīng)產(chǎn)生藍(lán)紫色沉淀(脯

氨酸和羥脯氨酸則產(chǎn)生黃色沉淀)；”氨基可與亞硝酸反應(yīng)產(chǎn)生氮?dú)猓谠瓌t條件下測(cè)定氮

氣體積，即可訂算出氨基酸的展；某些氨基酸的R基團(tuán)能與特殊的試劑發(fā)生呈色反應(yīng)。

(二)蛋白質(zhì)的構(gòu)造

已確認(rèn)的蛋白質(zhì)構(gòu)造有不一樣層次，人們?yōu)榱苏J(rèn)識(shí)的以便一般將其分為一級(jí)構(gòu)造、二級(jí)

構(gòu)造，超二級(jí)構(gòu)造、構(gòu)造域、三級(jí)構(gòu)造及四級(jí)構(gòu)造。

1?一級(jí)構(gòu)造

蛋白質(zhì)的一級(jí)構(gòu)造又稱為初級(jí)構(gòu)造或化學(xué)構(gòu)造，是指蛋白質(zhì)分子內(nèi)氨基酸的排列次序。

蛋白質(zhì)分子中氨基酸重要通過(guò)肽鍵互相連接。肽鍵是由一種氨基酸分子中的Q-寂基與相鄰

另一種氨基酸分子中的a-竣基，通過(guò)縮水而成，這樣連起來(lái)的氨基酸聚合物叫做肽。多肽

鏈上各個(gè)氨基酸由于在互相連接過(guò)程中丟失了a-氨基上的H和a-竣基上的0H,被稱為氨

基酸殘基。在多肽鏈的一端氨基酸具杓一種未反應(yīng)的游離氨基(一NH2),稱為肽鏈的氨基末

端氨基酸或N末端氨基酸，另一端的氨基酸具有一種尚未反應(yīng)的游離股基(一COOH),稱為

肽鏈的粉基末端氨基酸或C末端氨基酸。?般表達(dá)多肽時(shí)，總是N末端：寫在左邊，C末

端寫在右邊。肽鏈中除肽鍵外尚有二硫鍵，它是由肽鏈中對(duì)應(yīng)部位上兩個(gè)半胱氨酸脫氫連接

而成，是肽鏈內(nèi)和肽鏈間為重要橋鍵。

2,二級(jí)構(gòu)造

二級(jí)構(gòu)造是指多肽鏈自身繞波折疊成的有規(guī)律的構(gòu)造或構(gòu)象。這種構(gòu)造是以肽鏈內(nèi)或肽

鏈間的氫鍵來(lái)維持的。常見(jiàn)的二級(jí)構(gòu)造有a-螺旋、B-折疊、B-轉(zhuǎn)角、自由繞曲等四種。

(l)a-螺旋a-螺旋模型是Pauling和Corey等研究羊毛、馬鬃，豬毛、鳥毛等a-角蛋

白時(shí)提出的。如圖1-1-1所示，其特性是：多肽鏈中氨基酸殘基以100°的角度圍繞螺旋軸

心回旋上升，每3.6個(gè)殘基就旋轉(zhuǎn)一圈，螺距為0.54nm,即每個(gè)殘、基沿螺旋體中心軸

上、升0.15nm：右手旋轉(zhuǎn)；多肽鏈內(nèi)的氫鍵由肽鏈中一種肽鍵的一CO的氧原子與第四個(gè)

肽犍的一NH的氫原子構(gòu)成，每個(gè)氫鍵所形成的環(huán)內(nèi)共有13個(gè)原子，這種螺旋稱為3.613.

一條多肽鏈能否形成Q-螺旋以及形成的螺旋體的穩(wěn)定程度與R基團(tuán)大小、帶電狀況等有關(guān)。

如多聚賴氨酸在pH7.0時(shí)，R基團(tuán)帶正電互相排斥，破壞螺旋形成，而在pH12時(shí)則能自

發(fā)形成a-螺旋。又如肽鏈內(nèi)相鄰殘基是異亮氨酸、綴氨酸、亮氨酸等時(shí)，由于R基團(tuán)較大,

會(huì)阻礙a-螺旋形成。多聚脯氨酸則由于肽鍵上不具有業(yè)氨基氫，無(wú)法形成氫鍵，因此多肽

鏈中只要有脯氨酸殘基，*螺旋即被中斷，使多肽主鏈產(chǎn)生一種“結(jié)節(jié)”。

(2)B-折疊分兩種類型，一是平行式，即所有肽鏈N端都在同一端，另一類是反平行

式，即肽鏈的N端一順一反地排列。B-折疊構(gòu)造的肽鏈幾乎是完全伸展的，鄰近兩鏈以

相反或相似方向平行排列成片層狀。兩個(gè)氨基酸殘基之間的軸心距離為0.35nm,B-折疊

構(gòu)造的氫鍵是由兩條肽鏈中一條的一C0基與另一條的一NH基形成。絲蛋白的二級(jí)構(gòu)造重

要是B-折疊。如圖1-1-2所示。

NH；COO'NH*

C—RR-C>-R

???O-C）一H???OY

-H*?*O-CN—H,,,

R-C-RRY

尸。c-o???

???H—\0-??H—hf

，、一RRT、一R

…o-c'一件?0_<

少一H???o?CN-H,,,

R-C，—RR-<八

*O'??H-NC-O…

…H-N

RR-€C-R

…O-C>

—H…O-CN—H…

I、RR—4

圖1-1-1a-螺旋圖1-1-2臺(tái)折登(反平行)

(3)B-轉(zhuǎn)角蛋白質(zhì)分子的多肽鏈上常常出現(xiàn)180°的回折，在這種肽鏈的回折角上就

是B-轉(zhuǎn)角構(gòu)造，由第一種氨基酸殘基的一CO與第四個(gè)氨基酸殘基的一NH形成氫鍵。

(4)自由繞曲是指沒(méi)有一定規(guī)律的松散構(gòu)造，酶的功能部位常常處在這種構(gòu)象區(qū)域中。

3.超二級(jí)構(gòu)造與構(gòu)造域

近年在研究蛋白質(zhì)構(gòu)象、功能與進(jìn)化時(shí)，引進(jìn)了超二級(jí)構(gòu)造和構(gòu)造域(圖1-1-3)的構(gòu)造

層次。它們是二級(jí)構(gòu)造與三級(jí)構(gòu)造的過(guò)渡型構(gòu)象。超二級(jí)構(gòu)造是指若干相鄰的二級(jí)構(gòu)造中的

構(gòu)象單元彼此互相作用，形成有規(guī)則的、在空間上能識(shí)別的二級(jí)構(gòu)造組合體。一般有BaP、

BBB、aa、BB等。如肌球蛋白、原肌球蛋白和纖維蛋白原中有一種aQ超二級(jí)構(gòu)造，

是由兩股或三股右手。-螺旋彼此纏繞而成的左手螺旋構(gòu)象。構(gòu)造域是指多肽鏈在超二級(jí)構(gòu)

造基礎(chǔ)上深入繞波折疊成緊密的球狀構(gòu)造，在空伺上彼此分隔的各自具有部分生物功能的亞

構(gòu)造。一般狀況下，酶的活性部位位于兩個(gè)構(gòu)造域之間的裂縫中。

超二級(jí)結(jié)構(gòu)aa超二級(jí)結(jié)構(gòu)3aP丙Bi?微!》(結(jié)構(gòu)城1)

由BaB二級(jí)結(jié)構(gòu)蛆裝

而成的B肉桶結(jié)構(gòu)城

圖1-1-3超二級(jí)結(jié)構(gòu)和結(jié)構(gòu)域

4.三級(jí)構(gòu)造

纖維狀蛋白質(zhì)一般只有二級(jí)構(gòu)造，而球狀，蛋白質(zhì)在二級(jí)構(gòu)造的基礎(chǔ)上，通過(guò)超二級(jí)

構(gòu)造和構(gòu)造域，深入組裝成三級(jí)構(gòu)造（圖1-1-4）。維持三級(jí)構(gòu)造的作用力重要是某些次級(jí)鍵,

包括氫鍵、鹽鍵、疏水鍵和范德華力等。其中疏水鍵在維特蛋白質(zhì)的三級(jí)構(gòu)造上有突出作用。

5.四級(jí)構(gòu)造

四級(jí)構(gòu)造（圖1泉5）是指蛋白質(zhì)分子內(nèi)具有三級(jí)構(gòu)造的亞單位通過(guò)氫鍵、鹽鍵、疏水鍵

和范德華力等弱作用力聚合而成的特定構(gòu)象。所謂亞單位，乂稱亞基，是指那些在化學(xué)上相

互獨(dú)立但自身又具有特定構(gòu)象的共同構(gòu)成同一蛋白質(zhì)的肽鏈。如血紅蛋白有四個(gè)不一樣的亞

基，這4個(gè)亞基以一定形式結(jié)合在一起，形成特定的構(gòu)象，即是四級(jí)構(gòu)造.

圖1-1-4抹香鯨肌紅蛋白（三級(jí)結(jié)構(gòu)）圖1-1-5蛋白質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu)

（三）蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)

1.膠體性質(zhì)蛋白質(zhì)相對(duì)分子質(zhì)量很大，在水溶液中所形成的顆粒具有膠體溶液的特

征，如布朗運(yùn)動(dòng)、丁達(dá)爾現(xiàn)象、不能通過(guò)半透膜等。溶液中，蛋白質(zhì)膠體顆粒帶有相似電荷,

彼此排斥；并且顆粒表面極性分子能與水分子形成一層水膜，將蛋白質(zhì)顆?；ハ喔糸_，因此

蛋白質(zhì)顆粒比較穩(wěn)定，不易沉淀。

2,兩性電解質(zhì)蛋白質(zhì)分子除了肽鏈兩端有自由的a-氨基和a-玻基外，許多氨基酸

殘基的側(cè)鏈上存有不少可解離的基團(tuán)，因此蛋白質(zhì)是兩性電解質(zhì)。在酸性溶液中蛋白質(zhì)帶正

電，在堿性淀液中蛋白質(zhì)帶負(fù)電。當(dāng)溶液到達(dá)某一pH值時(shí)，蛋白質(zhì)所帶正負(fù)電荷相等，這

時(shí)溶液的pH值叫做蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)（pl）。一般含酸性氨基酸較多的蛋白質(zhì)，等電點(diǎn)偏酸；

含堿性氨基酸較多的蛋白質(zhì)，等電點(diǎn)偏堿。可以根據(jù)不一樣的蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)，用電泳法分

離蛋白質(zhì)。

3.沉淀反應(yīng)假如在蛋白質(zhì)溶液小加入合適試劑，破壞了蛋白質(zhì)的水膜或中和蛋白質(zhì)

的電荷，則蛋白質(zhì)膠體溶液就不穩(wěn)定而出現(xiàn)沉淀現(xiàn)象.可引起沉淀反應(yīng)的試劑有高濃度鹽類

（如硫酸鐵、硫酸鈉、氯化鈉等，稱為鹽析），有機(jī)溶劑（如酒精、丙酮），重金屬鹽（如硝酸銀、

醋酸鉛、三氟化鐵等），某些生物堿試劑（如苦味酸、單寧酸等）.

4.變性蛋白質(zhì)因受物理或化學(xué)原因的影響，其分子的空間構(gòu)造變化，導(dǎo)致其理化性

質(zhì)、生物活性都發(fā)生變化，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的變性。能使蛋白質(zhì)變性的化學(xué)原因有強(qiáng)酸、

強(qiáng)堿、重金屬離子、尿素、酒精、丙酮等：能使蛋白質(zhì)變性的物理原因有加熱震蕩或攪拌、

超聲波、紫外線及X射線照射等。蛋白質(zhì)生物活性的喪失是蛋白質(zhì)變性的重要特性，變性

后的蛋白質(zhì)最明顯的理化性質(zhì)變化是溶解度減少。變性過(guò)程中不發(fā)生肽鍵斷裂和二硫鍵的破

壞，因而不發(fā)生一級(jí)構(gòu)造的破壞；而重要發(fā)生氫鍵、疏水鍵的破壞，使肽鏈的有序的卷曲、

折疊狀態(tài)變?yōu)樗缮o(wú)序。

5.紫外吸取蛋白質(zhì)在280nm的紫外光下，有最大吸取峰。這重要是由于肽鏈中酪氨

酸和色氨酸的R基團(tuán)引起的。因此可以用紫外線分光光度法測(cè)定蛋白質(zhì)在280nm的光吸取

值來(lái)測(cè)定蛋白質(zhì)的含量。

6.變構(gòu)作用含2個(gè)以上亞基的蛋白質(zhì)分子，假如其中一種亞基與小分子物質(zhì)結(jié)合，

那么不僅該亞基的構(gòu)象發(fā)生變化，并且其他亞基的構(gòu)象受影響也發(fā)生變化，成果整個(gè)蛋白質(zhì)

分子的構(gòu)象乃至活性均會(huì)變化，這一現(xiàn)象稱為變構(gòu)作用（或別構(gòu)作用）。例如，血紅蛋白有4

個(gè)亞基，當(dāng)02與其中一種亞基結(jié)合后，即引起該亞基的構(gòu)象的變化，進(jìn)而又會(huì)引起此外三

個(gè)亞基構(gòu)象發(fā)生變化，成果整個(gè)分子構(gòu)象變化，使所有亞基更易于與氧結(jié)合，大大加緊血紅

蛋白與氧結(jié)合的速度。

7.呈色反應(yīng)蛋白質(zhì)分子中因具有某些特殊的構(gòu)造或某些特殊氨基酸殘基，能與多種

化合物發(fā)生顏色反應(yīng)。重要的顏色反應(yīng)如表1-1-2所示。

a1-1-2置白質(zhì)幾種通要的薊色反應(yīng)

有此反應(yīng)的蛋

反應(yīng)名稱試劑顏色反應(yīng)釘關(guān)基⑷

白質(zhì)或弒基能

雙縮麻紫色或

加氣儀化鈉及少酸銅溶液兩個(gè)以1：的肽健所有蛋白質(zhì)

反應(yīng)粉紅色

煒三勖

藍(lán)色口由狐基及陂基a-氨基酸

反應(yīng)

加米倫試劑〔H|eN（h及Cu011（酚幅）

米倫反應(yīng)酪找酸

Hg（NO、）？混合物）共熱

有此反應(yīng)的蛋

反應(yīng)名稱試劑顏色反應(yīng)有關(guān)基團(tuán)

臼質(zhì)或氨茶酸

◎逢）酪氨酸、

黃色反應(yīng)濃硝酸及氨橘黃色

常內(nèi)氨酸

?？冢ㄓ?噪）

乙醛酸反應(yīng)乙酸酸試劑及濃硫他紫色色紙酸

H

的伏劑整件破取銅及2例A2一一嘴用

，色的）、嶗咻樁的依假、色狐偵

反應(yīng)酸

，一

a或耐-次NHT-NH

a-茶酚、次源酸鈉紅色1精狐酸

氟酸鹽反應(yīng)

NH;

（四）蛋白質(zhì)的分類

1.蛋白質(zhì)的化學(xué)分類根據(jù)蛋白質(zhì)的分子構(gòu)成可將蛋白質(zhì)分為簡(jiǎn)樸蛋白質(zhì)和結(jié)合蛋白

質(zhì)兩大類。簡(jiǎn)樸蛋白質(zhì)完全水解的產(chǎn)物為a-氨基酸，即只由a-氨基酸構(gòu)成。因此，簡(jiǎn)樸蛋

白，質(zhì)又稱單純蛋白質(zhì)，如球蛋白、白蛋白、組蛋白等。結(jié)合蛋白質(zhì)由簡(jiǎn)樸蛋白質(zhì)和非蛋白

質(zhì)物質(zhì)兩部分構(gòu)成。非蛋芻質(zhì)部分一般稱為輔基。輔基可以是核酸、糖類、脂類、色素、磷

酸，由此構(gòu)成的結(jié)合蛋白質(zhì)分別稱為核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、色蛋白、磷蛋白。

2.蛋白質(zhì)的功能分類根據(jù)蛋白質(zhì)的功能大體分為構(gòu)造蛋白和能兩大類，構(gòu)造蛋白參

與細(xì)胞構(gòu)造的構(gòu)成。酶是活細(xì)胞產(chǎn)生的具極高催化效率的一類蛋白質(zhì)，生物體內(nèi)的絕大多數(shù)

化學(xué)反應(yīng)都需要在陋的催化作用下才能進(jìn)行。

四、酶類

酶是由活細(xì)胞產(chǎn)生的，能在體內(nèi)或體外起同樣催化作用的一類具有活性中心和特殊構(gòu)象

的生物大分子，包括蛋白質(zhì)和核酸。生物體和細(xì)胞內(nèi)錯(cuò)綜復(fù)雜的彳弋謝反應(yīng)必須具有的才能

按?定規(guī)律有條不紊地進(jìn)行。酶缺陷或者酶活性被克制會(huì)引起生物體和細(xì)胞的病變。在這里

重要討論蛋白質(zhì)屬性的酶，

（一）酶的化學(xué)構(gòu)造

絕大多數(shù)的酶是蛋白質(zhì)，根據(jù)酹的化學(xué)構(gòu)成.可以把前提成單純陶和結(jié)合酶，單純酶分

子完全由蛋白質(zhì)構(gòu)成，不含其他成分。結(jié)合酶分子由簡(jiǎn)樸的蛋白質(zhì)（稱為酶蛋白）和輔助因子

兩部分構(gòu)成，輔助因子可以是金屬離子或小分子有機(jī)物。一般把這些小分子有機(jī)物稱為輔能

或輔基。輔酶指與酶蛋白結(jié)合比較松，用透析法可以除去的小分子有機(jī)物；而輔基則指與酶

蛋白結(jié)合比較緊，用透析法不易除去的小分子有機(jī)物；兩者沒(méi)有本質(zhì)區(qū)別。酶的催化反應(yīng)的

專一性和高效性重要決定于陋蛋白。

酶分子中有諸多化學(xué)基團(tuán)，但并不是所有的基團(tuán)都與酶的活性有關(guān)。酶的活性僅與一部

分基團(tuán)有直接關(guān)系，這些基團(tuán)稱為酹的必需基團(tuán)。假如對(duì)這些基團(tuán)進(jìn)行取代或修飾，則酶的

活性喪失。酶的必需基團(tuán)在一級(jí)構(gòu)造上也許相距很遠(yuǎn)，甚至也許不在一條肽鏈上，但由于肽

鏈盤繞折登使它們?cè)诳臻g上彼此靠近，形成具有一定空間構(gòu)造的區(qū)域，而直接與酶的催化功

能有關(guān)，這種區(qū)域稱為酶的活性中心。酶活性中心包括兩個(gè)功能部位：一種是結(jié)合部位，一

定的底物靠此部位結(jié)合到酶分子上：i種是催化部位，底物分子中的化學(xué)鍵在此處被打斷或

形成新的化學(xué)鍵，從而發(fā)生一定的化學(xué)反應(yīng)。

（二）酶的作用機(jī)制

1.酶的催化作用一一減少活化能

在一種反應(yīng)體系中，任何反應(yīng)物分子均有進(jìn)行化學(xué)反應(yīng)的也許，但并非所有反應(yīng)物分

子都進(jìn)行反應(yīng)。由丁在反應(yīng)體系中各反應(yīng)物分子所含的能量:高下不一樣，只有那些所含能展

到達(dá)或超過(guò)一定程度（稱為能閾）的活化分子（處在過(guò)渡態(tài)的分子）才能在碰撞中發(fā)生化學(xué)反

應(yīng)。顯然，活化分子越多.反應(yīng)速度越快。將分子由常態(tài)轉(zhuǎn)變到活化狀態(tài)（過(guò)渡態(tài)）所需的能

量，稱為活化能。

酶的催化作用就是減少化學(xué)反應(yīng)的活化能，由于在酶催化反應(yīng)中只需較低的能量就可

使反應(yīng)物進(jìn)入“過(guò)渡態(tài)”，因此同非海催化反應(yīng)相比，活化分子的數(shù)量大大增長(zhǎng)，從而加緊

反應(yīng)的速度。如圖1-1-6所示。

自

由

能

反應(yīng)過(guò)程

圖1-1-6酶降低化學(xué)反應(yīng)的活化能

2.中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)

酶為何能減少反應(yīng)的活化能?中間產(chǎn)物學(xué)說(shuō)能比很好地解釋這個(gè)問(wèn)題。該學(xué)說(shuō)認(rèn)為：在

催化某?反應(yīng)的時(shí)候，酶首先與底物形成不穩(wěn)定的中間產(chǎn)物，然后中間產(chǎn)物再分解，釋放出

酶及產(chǎn)生的反應(yīng)產(chǎn)物。可用公式表達(dá)為：

S+EESE+P

底物酶中間產(chǎn)物酶產(chǎn)物

這樣，把本來(lái)無(wú)酶參與的一步反應(yīng)S、'P提成了兩步進(jìn)行。這兩步反應(yīng)所需

要的活化能比本來(lái)一步反應(yīng)的低，從而加緊反應(yīng)速度。顯然，幅之因此減少反應(yīng)活化能是由

于酶與底物生成了中間產(chǎn)物從而變化了反應(yīng)途徑所致。

3.“鑰匙鎖”學(xué)說(shuō)卻“誘導(dǎo)契合”學(xué)說(shuō)

酶和底物是怎樣結(jié)合成中間產(chǎn)物的?又怎樣完畢其催化作用？1890年。E.Fischer提出“鑰

匙-鎖”學(xué)說(shuō)，認(rèn)為酶和底物結(jié)合時(shí)，底物的構(gòu)造必須和酶活性部位的構(gòu)造非常吻合，就像

鎖和鑰匙同樣，這樣才能緊密結(jié)合形成中間產(chǎn)物。這在一定程度上解釋了酶促反應(yīng)的特性，

如專一性；但該學(xué)說(shuō)把酶的構(gòu)造當(dāng)作是固定不變的，這是不切實(shí)際的，并且該模型不能解釋

可逆反應(yīng)。1958年，D.E.Koshland提出了“誘導(dǎo)契合”學(xué)說(shuō)，克服了“鑰匙-鎖”模型

的缺陷，認(rèn)為酶與底物結(jié)合時(shí)，底物能誘導(dǎo)酶分子的構(gòu)象變化，使酶能與分子很好地結(jié)合，

從而發(fā)生催化作用。如圖1-1-7所示。

鑰匙-鎖模型誘導(dǎo)契合模型

圖1-1-7鑰匙-鎖模型與誘導(dǎo)契合模型

4.使酶具有高催化效率的原因

酶為何比一般催化劑具有更高催化效率?重要有如下原因：

(1)鄰近定向效應(yīng)指底物和酶活性部位的鄰近，對(duì)于雙分子反應(yīng)來(lái)說(shuō)也包括兩活性部

位上底物分子之間的靠近，而互相靠近的底物分子之間，以及底物分子與酶活性部位的基團(tuán)

之間還要有嚴(yán)格的定向(對(duì)的的立體化學(xué)排列)。這樣就大大提高了活性部位上底物的有效濃

度，使分子間反應(yīng)近似于分子內(nèi)的反應(yīng)，同步還為分子軌道交叉提供了有利條件；使底物進(jìn)

行反應(yīng)的活化能減少，從而大大地增長(zhǎng)了酶-底物中間產(chǎn)物進(jìn)入過(guò)渡態(tài)的幾率。

(2)“張力”和“形變"底物結(jié)合可以誘導(dǎo)酶分子構(gòu)象的變化，而變化的酶分子又使

底物分子的敏感鍵產(chǎn)生“張力”甚至“形變”，從而增進(jìn)酶-底物中，間產(chǎn)物進(jìn)入過(guò)渡態(tài)。

(3)酸堿催化酶活性部位上的某些基團(tuán)可以作為良好的質(zhì)子供體或受體對(duì)底物進(jìn)行酸

堿催化。

(4)共價(jià)催化某些睡可以和底物生成不穩(wěn)定的共價(jià)中間物，這種共價(jià)中間物深入生成產(chǎn)

物要比非催化反應(yīng)輕易得多。

(三)影響酶催化反應(yīng)的原因

1.酶濃度的影響

在酶促反應(yīng)中，假如底物濃度大到足以使酶飽和，則反應(yīng)速度與酶濃度成正比(圖

1-1-8)：V=k[E]o

(

Q

)?最大反應(yīng)速度

微(

Q

弱)

目?

姻

學(xué)

以