動態(tài)光散射的基本原理及現(xiàn)代應(yīng)用 電氣本132班 張澤明 2013040211 賈東 2013040228 鄭欣宇 2013040224動態(tài)光散射的基本原理及現(xiàn)代應(yīng)用今天打開了高中時的物理課本，發(fā)現(xiàn)很多的知識已經(jīng)都忘得差不多了。時而一翻，也有一中懷念的感覺。隨便翻了一頁，看到了這樣一個陌生的詞匯動態(tài)光散射法，于是打開了電腦，到網(wǎng)上去查閱了一下資料。便寫下了這篇論文。一、什么是動態(tài)光散射動態(tài)光散射，也稱光子相關(guān)光譜 ，準彈性光散射，測量光強的波動隨時間的變化。DLS技術(shù)測量粒子粒徑，具有準確、快速、可重復(fù)性好等優(yōu)點，已經(jīng)成為納米科技中比較常規(guī)的一種表征方法。二、動態(tài)光散射的基本原理1. 粒子的布朗運動導(dǎo)致光強的波動微小粒子懸浮在液體中會無規(guī)則地運動布朗運動的速度依賴于粒子的大小和媒體粘度，粒子越小，媒體粘度越小，布朗運動越快。2. 光信號與粒徑的關(guān)系光通過膠體時，粒子會將光散射，在一定角度下可以檢測到光信號，所檢測到的信號是多個散射光子疊加后的結(jié)果，具有統(tǒng)計意義。瞬間光強不是固定值，在某一平均值下波動，但波動振幅與粒子粒徑有關(guān)。某一時間的光強與另一時間的光強相比，在極短時間內(nèi)，可以認識是相同的，我們可以認為相關(guān)度為1,在稍長時間后，光強相似度下降，時間無窮長時，光強完全與之前的不同，認為相關(guān)度為0。根據(jù)光學(xué)理論可得出光強相關(guān)議程。之前提到，正在做布朗運動的粒子速度，與粒徑（粒子大小）相關(guān)。大顆粒運動緩慢，小粒子運動快速。如果測量大顆粒，那么由于它們運動緩慢，散射光斑的強度也將緩慢波動。類似地，如果測量小粒子，那么由于它們運動快速，散射光斑的密度也將快速波動。附件五顯示了大顆粒和小粒子的相關(guān)關(guān)系函數(shù)。 可以看到，相關(guān)關(guān)系函數(shù)衰減的速度與粒徑相關(guān)，小粒子的衰減速度大大快于大顆粒的。最后通過光強波動變化和光強相關(guān)函數(shù)計算出粒徑及其分布。3. 分布系數(shù)4. 分布系數(shù)體現(xiàn)了粒子粒徑均一程度，是粒徑表征的一個重要指標(biāo)。 0.05單分散體系，如一些乳液的標(biāo)樣。 0.7尺寸分布非常寬的體系，很可能不適合光散射的方法分析。三、動態(tài)光散射的應(yīng)用1、測定蛋白質(zhì)分子的均一性 蛋白質(zhì)樣品的均一性是生長晶體的前提條件，在無法直接觀察蛋白質(zhì)在溶液中狀態(tài)的情況下，生長晶體是一個需要經(jīng)驗和運氣的過程。但是用光散射技術(shù)，只需要幾分鐘就可以確切地告訴你，這個樣品是否有長出晶體的可能性。你還可以測定蛋白在不同溶液中的狀態(tài)，從而確定出哪種溶液最適合生長晶體。2、 測定蛋白質(zhì)分子的pH穩(wěn)定性 有些蛋白質(zhì)分子在不同的pH值條件下，會有不同的構(gòu)型，或者形成聚合態(tài)，或是變性。如胰島素在pH2.0時是以單體存在，而在pH3.0時則以二聚體形式存在，當(dāng)pH升至7.0時則以六聚體存在。因為這種變化表現(xiàn)為大小的變化，所以光散射技術(shù)可以用來測定蛋白質(zhì)分子的pH穩(wěn)定性。3、 測定蛋白質(zhì)分子的熱穩(wěn)定性 對一些熱不穩(wěn)定的蛋白，溫度改變會導(dǎo)致分子變性聚合，因此可以觀察到分子半徑明顯增大。所以可以利用光散射技術(shù)來研究蛋白質(zhì)分子的熱穩(wěn)定性。4蛋白質(zhì)變復(fù)性及折疊的研究 蛋白質(zhì)變性時往往是以聚合形式或較松散的狀態(tài)存在，復(fù)性后，蛋白質(zhì)折疊成天然狀態(tài)，會發(fā)生結(jié)構(gòu)的變化，這一變化可以導(dǎo)致流體動力學(xué)半徑的變化，所以光散射技術(shù)可以用來檢測這一動態(tài)變化的過程。5、 臨界膠束濃度的測定 一定濃度的表面活性劑分子加到溶液中會形成微膠束，但濃度不同會影響膠束的大小以及是否能夠形成膠束。如果濃度增加到一定程度，膠束就會形成，膠束的大小和單分子大小會有明顯區(qū)別，利用光散射就可以確定膠束形成的臨界濃度。4、 感悟動態(tài)光折射是一種現(xiàn)代檢測納米制法，代表實驗有動態(tài)光散射法監(jiān)測納米二氧化硅制備過程、測量Zeta電位、大分子的分子量