1、酶作為生物催化劑的特點精選課件酶作為生物催化劑的特點精選課件酶的認識起源 人們對酶的認識起源于生產(chǎn)與生活實踐。我國人民在八千年以前就開始利用酶。約公元前21世紀夏禹時代，人們就會釀酒，公元前12世紀周代已經(jīng)能制作飴糖和醬。2000多年前，春秋戰(zhàn)國時代已知用曲治療消化不良的疾病。凡此種種都說明，雖然我們祖先并不知道酶是何物，也無法了解其性質(zhì)，但根據(jù)生產(chǎn)和生活的積累，已把酶利用到了相當廣泛的程度。酶的認識起源 人們對酶的認識起源于生產(chǎn)與生活實踐。我酶作為生物催化劑的特點精選課件酶的研究1810年Jaseph Gaylussac 發(fā)現(xiàn)酵母可將糖轉(zhuǎn)化為酒精。1833年P(guān)ayen和Persoz首先發(fā)現(xiàn)了

2、酶。1835-1837年，Berzelius提出了催化作用的概念1878年Khne才給酶一個統(tǒng)一的名詞，叫Enzyme。1894年，F(xiàn)isher提出了酶與底物作用的“鎖與鑰匙”學(xué)說，用以解釋酶作用的專一性。1897年Bchner兄弟用石英砂磨碎酵母細胞，制備了不含酵母細胞的抽提液，并證明此不含細胞的酵母提取液也能使糖發(fā)酵，說明發(fā)酵于細胞活動無關(guān)。從而說明了發(fā)酵是酶作用的化學(xué)本質(zhì)，為此Bchner獲得了1911年諾貝爾化學(xué)獎。酶的研究1810年Jaseph Gaylussac 發(fā)現(xiàn)酵母1903年Henri提出了酶與底物作用的中間復(fù)合物學(xué)說。1913年Michaelis和Menten根據(jù)中間復(fù)合物

3、學(xué)說，導(dǎo)出了米氏方程，對酶反應(yīng)機制的研究是一個重要突破。1925年Briggs和Handane對米氏方程作了一項重要修正，提出了穩(wěn)態(tài)學(xué)說。1926年美國化學(xué)家Sumner從刀豆提取出了脲酶并獲得結(jié)晶，證明脲酶具有蛋白質(zhì)性質(zhì)。直到1930-1936年Northrop和Kunitz得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶結(jié)晶，并用相應(yīng)方法證實酶是一種蛋白質(zhì)，為此Sumner和Northrop與1949年共同獲得弄貝爾化學(xué)獎。1963年Hirs Moore和Stein測定了RNase A的氨基酸序列。1965年P(guān)hillips首次用X射線晶體衍射技術(shù)闡明了雞蛋清溶菌酶的三維結(jié)構(gòu)。1969年Merrif

4、ield等人工合成了具有酶活性的胰RNase。1903年Henri提出了酶與底物作用的中間復(fù)合物學(xué)說。80年代初Cech和Altman分別發(fā)現(xiàn)了具有催化功能的RNA-核酶（ribozyme），這一發(fā)現(xiàn)打破了酶是蛋白質(zhì)的傳統(tǒng)觀念，開辟了酶學(xué)說的新領(lǐng)域，為此Cech和Altman于1989年共同獲得諾貝爾化學(xué)獎。1986年Schultz與Lerner等人研制成功抗體酶（abzyme）。Boyer和Walker闡明了ATP合酶（ATPsynthase）合成與分解ATP的分子機制，于1997年獲得諾貝爾化學(xué)獎。近20年來有不少酶的作用機制被闡明。隨著DNA重組技術(shù)及聚合酶鏈式反應(yīng)（PCR）技術(shù)的廣泛應(yīng)

5、用，使酶結(jié)構(gòu)與功能的研究進入新階段?，F(xiàn)已鑒定出4000多種酶，數(shù)百種酶已得到結(jié)晶，而且每年都有新酶被發(fā)現(xiàn)。80年代初Cech和Altman分別發(fā)現(xiàn)了具有催化功能的RN生命體內(nèi)催化化學(xué)反應(yīng)的物質(zhì)生命體內(nèi)催化化學(xué)反應(yīng)的物質(zhì)酶與一般催化劑的比較共性： 首先酶和其他催化劑一樣，都能顯著的改變化學(xué)反應(yīng)速率，使之加快達到平衡，但不能改變反應(yīng)的平衡常數(shù)。酶本身在反應(yīng)前后也不發(fā)生變化，這意味著一個酶對正、逆反應(yīng)按同一倍數(shù)加速。差異： 酶的催化條件要比一般催化劑溫和的多，大部分酶的催化條件是：37，pH7.4，常壓、生理條件的緩沖液中，并且酶的催化作用在體內(nèi)受到各種調(diào)節(jié)控制。酶與一般催化劑的比較共性：酶催化反應(yīng)

6、的實質(zhì)：降低反應(yīng)活化能酶催化反應(yīng)的實質(zhì)：降低反應(yīng)活化能酶作為生物催化劑的特點酶作為生物催化劑的特點酶是由細胞產(chǎn)生的生物大分子，凡能使生物大分子變性的因素，如高溫、強堿、強酸、重金屬鹽都能使酶失去催化活性，因此酶所催化的反應(yīng)往往都是在比較溫和的常溫、常壓和接近中性酸堿條件下進行。1:酶易失活酶是由細胞產(chǎn)生的生物大分子，凡能使生物大分子變性的因素，如高例如：生物固氮在植物中是由固氮酶催化的，通常 在27和中性pH下進行，每年可以從空氣中將一億噸左右的氮固定下來。而在工業(yè)上合成氨則需要在500，幾百個大氣壓下才能完成。例如：生物固氮在植物中是由固氮酶催化的，通常 在27和中性生物體內(nèi)的大多數(shù)反應(yīng)，在

7、沒有酶的情況下，幾乎是不能進行的。酶的催化反應(yīng)的速度比非催化效率高108-1020倍，比非生物催化劑高107-1013倍。例如：像CO2水合作用這樣簡單的反應(yīng)也是通過體內(nèi)碳酸酐酶催化的。 CO2+H2OH2CO3每個酶分子在1s內(nèi)可以使6105個CO2發(fā)生水合作用，這樣可以保證使細胞組織中的CO2迅速進入血液，然后再通過肺泡及時排出這個經(jīng)酶催化的反應(yīng)要比未經(jīng)催化的反應(yīng)快107倍。2：酶具有很高的催化效率生物體內(nèi)的大多數(shù)反應(yīng)，在沒有酶的情況下，幾乎是不能進行的。2再如刀豆脲酶催化尿素水解的反應(yīng)：在20酶催化反應(yīng)的速率常數(shù)是3104s-1，尿素非催化水解的速率通常為310-10s-1，因此脲酶催化

8、反應(yīng)的速率比非催化反應(yīng)速率大1014倍。再如刀豆脲酶催化尿素水解的反應(yīng)：酶催化的反應(yīng)與非酶催化的反應(yīng)歷程不同，只能估計出一個下限酶催化反應(yīng)與非催化反應(yīng)的比較酶催化的反應(yīng)與非酶催化的反應(yīng)歷程不同，只能估計出一個下限酶催所謂高度專一性是指酶對催化的反應(yīng)和反應(yīng)物有嚴格的選擇性。被作用的反應(yīng)物，通常稱為底物。酶往往只能催化一種或一類反應(yīng)，作用于一種或一類物質(zhì)。酶作用的專一性，是酶最重要的特點之一，也是和一般催化劑最主要的區(qū)別。3：酶具有高度專一性所謂高度專一性是指酶對催化的反應(yīng)和反應(yīng)物有嚴格的選擇性。被作例如：氫離子能催化淀粉、脂肪和蛋白質(zhì)的水解。而淀粉酶只能催化淀粉糖苷鍵的水解，蛋白酶只能催化蛋白質(zhì)

9、肽鍵的水解，脂肪酶只能催化脂肪鍵的水解，而對其他類物質(zhì)則沒有催化作用。例如：氫離子能催化淀粉、脂肪和蛋白質(zhì)的水解。酶作為生物催化劑的特點精選課件有機體的生命活動表現(xiàn)力它內(nèi)部化學(xué)反應(yīng)歷程的有序性，這種有序性是受多方面因素調(diào)節(jié)控制的結(jié)果，一旦破壞了這種有序性，就會導(dǎo)致代謝紊亂，產(chǎn)生疾病甚至死亡。酶活力受到調(diào)節(jié)和控制是區(qū)別于一般催化劑的重要特征。4：酶活性受到調(diào)節(jié)和控制有機體的生命活動表現(xiàn)力它內(nèi)部化學(xué)反應(yīng)歷程的有序性，這種有序性細胞內(nèi)酶的主要調(diào)節(jié)和控制方式 調(diào)節(jié)酶的濃度 通過激素調(diào)節(jié)酶活性 反饋抑制調(diào)節(jié)酶活性 抑制劑和激活劑對酶活性的調(diào)節(jié) 其他調(diào)節(jié)方式細胞內(nèi)酶的主要調(diào)節(jié)和控制方式 調(diào)節(jié)酶的濃度 調(diào)節(jié)

10、酶的濃度1：誘導(dǎo)或抑制酶的合成。2：調(diào)節(jié)酶的降解。例如：乳糖操縱子可以合成-半乳糖苷酶、半乳糖苷通透酶和硫半乳糖苷轉(zhuǎn)乙酰酶，他們可以受乳糖或誘導(dǎo)物異丙基硫代-D-半乳糖苷（IPTG）的誘導(dǎo)而促進合成。乳糖或IPTG可以與原來存在于該系統(tǒng)的阻遏物結(jié)合，使阻遏物和DNA的結(jié)合能力降低1000倍，解除抑制，使3種酶的合成加快，酶濃度提高。大腸桿菌有一種所謂的葡萄糖效應(yīng)，就是當有葡萄糖存在下，不利用乳糖，表明葡萄糖抑制了上述3個酶的合成。 調(diào)節(jié)酶的濃度1：誘導(dǎo)或抑制酶的合成。 通過激素調(diào)節(jié)酶活性激素通過與細胞膜或細胞內(nèi)受體相結(jié)合而引起的一系列生物學(xué)效應(yīng)，以此來調(diào)節(jié)酶的活性。 通過激素調(diào)節(jié)酶活性激素通過

11、與細胞膜或細胞內(nèi)受體相結(jié)合而引有些酶的專一性是由激素調(diào)控的，乳腺組織合成乳糖是一個明顯的例子，哺乳動物乳腺組織合成乳糖是由乳糖合成酶催化的，該酶由兩個亞基即催化亞基和調(diào)節(jié)亞基組成。催化亞基單獨存在時不能催化合成乳糖，但能催化半乳糖以共價鍵的方式連接到蛋白質(zhì)上形成糖蛋白。調(diào)節(jié)實際上就是乳汁中的-乳清蛋白，其本身無催化活性，但當催化亞基結(jié)合后，就可以改變催化亞基的專一性，催化半乳糖和葡萄糖反應(yīng)生成乳糖：UDP-半乳糖+D-葡萄糖UDP+乳糖有些酶的專一性是由激素調(diào)控的，乳腺組織合成乳糖是一個明顯的例調(diào)節(jié)亞基合成是受激素控制的。在懷孕期間，催化亞基和調(diào)節(jié)亞基在乳腺中合成，但調(diào)節(jié)亞基合成很少，當分娩后

12、由于激素急劇增加，調(diào)節(jié)亞基大量合成，并和催化亞基合成乳糖合成酶，大量合成乳糖以適應(yīng)生理需要。調(diào)節(jié)亞基合成是受激素控制的。在懷孕期間，催化亞基和調(diào)節(jié)亞基在腎上腺素等激素對腺苷酸環(huán)化酶催化ATP產(chǎn)生cAMP的反應(yīng)有明顯按的促進作用，凡有cAMP的細胞都有一類能催化蛋白質(zhì)產(chǎn)生磷酸化反應(yīng)的酶，這類酶被稱為蛋白激酶。cAMP通過蛋白激酶發(fā)揮它的作用。腎上腺素等激素對腺苷酸環(huán)化酶催化ATP產(chǎn)生cAMP的反應(yīng)有明 反饋抑制調(diào)節(jié)酶活性許多小分子物質(zhì)的合成是由一連串的反應(yīng)組成的，催化此物質(zhì)生成的第一步酶，往往被它們終端產(chǎn)物抑制。這種抑制叫反饋抑制。 反饋抑制調(diào)節(jié)酶活性許多小分子物質(zhì)的合成是由一連串的反應(yīng)組例如由

13、蘇氨酸生物合成異亮氨酸，要經(jīng)過五步，第一步又蘇氨酸脫氨酶催化，當終產(chǎn)物異亮氨酸濃度達到足夠水平時，該酶就被抑制。異亮氨酸結(jié)合到酶的一個調(diào)節(jié)部位上通過可逆的別構(gòu)作用對酶產(chǎn)生抑制，當異亮氨酸濃度下降到一定程度，蘇氨酸脫氨酶又重新表現(xiàn)活性，從而又重新合成異亮氨酸。 為P所抑制A BCDP（終端產(chǎn)物） 通過終產(chǎn)物可逆的結(jié)合對途徑中的第一個酶進行反饋抑制例如由蘇氨酸生物合成異亮氨酸，要經(jīng)過五步，第一步又蘇氨酸脫氨 抑制劑和激活劑對酶活性的調(diào)節(jié)酶受大分子抑制劑或小分子物質(zhì)抑制，從而影響酶的活性。例如大分子物質(zhì)胰蛋白酶抑制劑，可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子的抑制劑如一些反應(yīng)產(chǎn)物。 抑制劑和激活劑對酶活性的調(diào)節(jié)酶受大分子抑制劑或小分子物質(zhì)像1,3-二磷酸甘油酸變位酶的活性受到它的產(chǎn)物2,3-二磷酸甘油酸的抑制，從而對這一反應(yīng)進行調(diào)節(jié)。此外，某些無機離子可對一些酶產(chǎn)生抑制，對另外一些酶產(chǎn)生激活，從而對酶活性起調(diào)節(jié)作用。酶活性也可受到大分子物質(zhì)的調(diào)節(jié)，例如抗血友病因子可增強絲氨酸蛋白酶的活性，因此能明顯的促進血液凝固過程。像1,3-二磷酸甘油酸變位酶的活性受到它的產(chǎn)物2,