8.返回試題[答]當一種氨基酸的凈電荷用q=pI-pHq為正值，則該氨基酸帶正電荷；若q為負值，則該氨基酸帶負電荷。q值的正與負q=pH-pI來表達，則會出現(xiàn)相反用pI-pH更好。9.返回試題[答]pH6.0時，氨基以帶正電荷 返回試題[答]（1）AlaSer,PheLeu的pI6左右。在7.610.8pH3.9時，它們亦帶凈正電荷向陰極移動。由于它們帶的正電荷多，所以能和其他向陰極移動的氨基酸分開；Asp的pI3.0,在PH3.9時，它帶≈（2）2020≈。12.返回試題.[答]-COO-穩(wěn)定，使羧基成為一種更強的酸。相反地，帶負電荷的羧酸使穩(wěn)定，使它成為一種更弱的酸，因而使它的pKa升高。當肽形成時，游離的-氨基和-pKa值發(fā)生變化。13.返回試題[答]（1）R-所有精氨酸的R基團帶正電荷，由于靜電斥力，使氫鍵不能形成，所以形成無（4）pH13.0R基團不帶電荷，并且-碳位上沒有分支，所以形成-（5）pH1.5時，谷氨酸的R基團不帶電荷，并且-碳位上沒有分支，所以形成-（6）因為蘇氨酸-碳位上有分支，所以不能形成-（7）脯氨酸和羥脯氨酸折疊成脯氨酸螺旋，這是一種不同于-螺旋的有14.返回試題[答]隨著蛋白質相對分子質量（Mr）的增加，表面積設這些蛋白質是半徑為r的球狀蛋白質，由于蛋白質Mr的增加，表面積隨r2增r3的增加而增加，體積的增加比表面積的增加更快，所以表15.返回試題[答]肌紅蛋白以單體的形式存在，血紅蛋白以四聚體，]（1）pH＞pI蛋白質帶正電荷。同種電荷相互排斥蛋白質顆粒相互而發(fā)生沉淀。沉（1），淀時，必須在0～4℃低溫下進行，用量一般10倍于蛋白質溶液的體積，蛋 返回試題[答]（1）鍵有：范德華力（范德華相互作用（2）DNA20多種元件構成的大分子，顯然，蛋白質的 返回試題[答]（1）相同相對分子質量的超長肽鏈所需的長度要小得（如煙草花葉的外殼2130多個亞基（3）形成功能部位。不少寡聚蛋白的單體相互可以形成 HbF缺少帶正電荷的側鏈（143His殘基，因此2，3-BPG是同HbA的結合比同HbF的結合更緊（2）2，3-BPGHbF2，3-BPG親和力比HbA低，HbF受血2，3-BPG影響小，因此HbF在任何氧分壓下（3）20.返回試題[答]蛋白質變性后，氫鍵等次級鍵被破壞，蛋白質分21.返回試題[答]（1）在低pH值時，羧基質子化，蛋白質分子帶22.返回試題[答]凝膠過濾時，凝膠顆粒排阻Mr較大的蛋白質，僅允許Mr較小的蛋白質進入顆粒，所以Mr較大的蛋白質只能在凝膠顆粒Mr小的蛋白質必須用較大體積的洗脫液才能從層析柱中洗脫出來。SDS-PAGE分離蛋23.返回試題[答]DEAE-pH6的條件下，A帶有較多的負電荷，B次之，CAMr是C4BMrC2SDSSDSMrMrC是單體，B是以C為亞基的二聚體，AC4聚體，由于C在pH6時帶負電荷，隨著亞基數(shù)的增加，帶負電荷的量也會增加，這與DEAE-纖維素層析的結果也 返回試題[答]（1） Vmax，v=1/2Vmax時對應的[S]為Km；優(yōu)點是比較直觀，缺點是實際上測定時不容易達到Vmax，所以測（2）1/v-1/[S]圖是一條直線，它與縱軸的截距就會有較大的偏差，Km就測（3）v-v/[S]圖也是一條直線，它與縱軸的截VmaxVmax/Km，斜率為-KmKm比較方便，缺點是作圖前計算較繁。（4）[S]/v-[S]圖也是一條直線，它與縱軸的截距為Km/Vmax，與橫軸的截距為-Km，優(yōu)缺點與v-v/[S]（5）直接線性作圖法是一組交于一點的直線，交點的橫坐標為Km，縱坐標為Vmax，是求Vmax和Km的最好的法，不需計算，作圖方便，缺點是實驗測定值往往不會全26.返回試題[答]據(jù)v-[S]Km值Km值時，酶趨于被飽和，隨底物濃度改變，反應速度變化不大，不利于反應速Km值附近時，反應速度對底物濃度的變化較為敏感，27.返回試題答]酶蛋白分子中組氨酸的側鏈咪唑基pK值為28.返回試題[答ISE的ESI；同樣已結合抑制劑的EI復合體不能再結合S多數(shù)競爭性抑制在化學結構上與底物SI/Vmax因競爭性抑制存在而變小，說明該抑制作用，并不影響酶促反應的最大速度VmaxKmISE的結合互I可以和酶EEIES復合物結合生成ESI。SEESIESIESI復合物，EP。其特點是：IS在結構上一般無相似之處，I增加底物濃度并不能減少I抑制劑的曲線相交于橫坐標-1/Km處，但縱坐標的截距，因競爭性抑制存在變KmVmax值變小。29返回試題[答]酶的活性中心往往是若干個在一級結構上相距很酶的中心通常包括兩部分與底物結合的部位一部分。對ES和EI的X射線晶體分析、MR分析、對特定基團的化學修飾、30返回試題[答]（1）底物和酶（如雙分子反應應物的反應基團之間和酶的催化基團與底物的反應基團之間的正確取位產(chǎn)生的（2）底物的形變和誘導契合（張力作用，當酶遇到其專一性底物時，酶中某些基團或離子可以使底物分子內敏感鍵中的某些基團的電子云密度增高或電子張力（3（4（5個左右的因素同時起作用，稱作多元催化。31.返回試題[答]輔酶和輔基的主要作用是在反應中傳遞電子、質32.返回試題[答]底物濃度、酶含量、溫度、pH、產(chǎn)物等均影響酶時，要盡量避免高溫、pH、抑制劑等的影響，酶制劑應盡可能制成固體33.返回試題[答]谷氨酸的?-羧基的pKa值約為4.0，在近中性條件下該基團去質子化在酶促反應中起著堿催化劑的作用賴氨酸的?-氨基的pKa （2）（3測定相應反應速度后1/v對1/[S]（雙倒數(shù)圖（4從坐標圖上量取-1/Km和1/Vmax的距離，即可求出Km和Vmax（5）比較無抑制劑和有抑制劑存在KmVmaxKm增大，Vmax不變，表明該抑制劑；如果Km和Vmax都降低且Vmax/Km保持不變，表明該抑制劑是反競爭性 （2）36.返回試題[答]TPCK作為胰凝乳蛋白酶的親和標記試合，卻不被酶作用，TPCK的結構中這一部分是其對甲苯磺酰-苯丙氨甲基酮部應，形成穩(wěn)定的共價鍵。TPCK的反應基團是-CH2-Cl。其次分析胰蛋白酶與胰His、AspSer形成的催化三聯(lián)體，只是專一性明顯不同。胰凝乳蛋白香氨基酸如Phe和Tyr（1）白酶設計一個類似TPCKTPCK的反應基團—CH2—Cl和類似肽鍵結構—NH—CH—CO—ArgLysR（2）檢驗該抑制劑的專一性實際上就是分析其與酶的競（337.返回試題[答]酶的活性部位多數(shù)位于疏水性的裂縫中，化學基38.返回試題[答]按照一個編碼一個蛋白質的理論，同工酶的（1）（2）（3）（4（5）（6） 返回試題[答]（1）[...6（2）[T.040.返回試題[答]RNA有五方面的功能:(1)控制蛋白質合成；(2)作持家功能；(5)遺傳信息的加工和進化；關鍵在于RNA既可以作為信息分子又可41.返回試題[答]每細胞的DNA的總長度為=2.176×109nm= DNA=2.176×1011km這個長度 -地球之間距離（2.2×109公里）相比為21g42.返回試題[答]pH條DNA雙螺旋結構的力。 返回試題[答]（a）分子質量為618，每個核苷酸使雙螺旋上升0.34nm,因此該分子長度為：（3×107/618）×0.34=1.65×104nm=16.5×10－4cm；(b)－4cm210－9cm的圓柱體：3.14×(1×10－9)2×16.5×10－4=5.18×10－20cm3(c)48544對核苷酸＝4854圈螺旋。 返回試題[答]（1）用專一性的RNADNADNA（地衣酚）試劑能使RNA變成RNATDNA。45.返回試題[答]DNA雙鏈轉化成單鏈的過程成變性。引起DNA尿素，酰胺)DNA（1）天然DNA（2）天DNA1：10，其水溶液具有很大的黏度。變（3）（4）（5）DNA產(chǎn)生所謂增色效應（6）DNADNA分子的高度不對稱性，因此旋光性很強，其[a]=150DNA分子變性時，比旋光46.返回試題[答]2′-OH3′-OH5′-OH不在同一平2′，5′-磷酸二酯鍵。 返回試題[答]DNAtemperatre,TmGC含量有關，GC含量越高，Tm值越大；另外核酸分子越大，TmpHTm值。在具體的實驗中，Tm值計算公式：Tm=69.3+0.41(G+C%),20bp（T40.Poly(A)尾（1）可能與mRNA從核到質有關（2）與mRNA的半衰期有關，新生mRNA的Poly(A)尾較長，衰老的較短。5′(1)5′核酸外切酶的降解作用；(2)蛋白質合成過程中,有助核糖體對翻譯起點的識別和結，（48.返回試題[答]熱變性后的DN段在進行復性時不同來源的變性核酸（DNARNA）只要有一定數(shù)量的堿基互補（不必全部堿基互補，用此原理制作探針再通過雜交可用于細菌腫瘤和分子病的基，（ （2（3） 返回試題[答DNA分子的Watson-Crick鏈的糖-磷酸骨架呈有規(guī)律的螺旋結構為特征，這種螺旋結構有兩個限制：①一條鏈上的堿基必須與另一條互補鏈的堿基形成氫鍵。②使堿基與糖磷酸骨架相1.1nmA與TGCAGGT(即糖苷健間的間1.1nm)，產(chǎn)生不穩(wěn)定的膨脹結構，若T與C配對，其間隔太小，若A與CAT、GC互補配對，才1.1nmton-rick螺旋結構才穩(wěn)定。51.返回試題[答]DNA糖-磷52.返回試題[答]溴乙錠堿基對之間共價閉合的A比線狀雙鏈A結構緊密溴乙錠的可能性較少溴乙錠氯化銫梯度環(huán)A溴乙錠較少沉降較快可以將兩者分開溴乙錠復合物用異戊A很容易與溴乙錠分開。超螺旋DANA沉降慢。共價閉環(huán)A形成負超螺旋，具有較快的沉降速度。少量溴乙錠AA的沉降速度出現(xiàn)近似U形變化。 返回試題[答]B當B族維生素缺乏時，就會影響到結合酶的活性，使體內的許多代謝發(fā)生B1是硫胺素焦磷酸（TPP）的組成成分，TPPα-輔酶，當維生素B1缺乏時，使酸氧化脫羧反應受阻。同時TPP又是轉酮醇酶的輔酶，當維生素B1缺乏時，磷酸戊糖代謝，使核酸合成及神經(jīng)髓鞘中B2是FMN和FADFMN和FADFMN和FAD也參與呼吸鏈電子傳遞過程，在生物氧化過程中發(fā)揮著重要作用。③維生素PPNAD+、NADP+的組成成分。NAD+、NADP+在體內是多種不需PPB6是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆ACPCoA。二者構氫葉酸，四氫葉酸是體內一碳單位轉移酶的輔酶，分子N5、N10兩個氮原B12成酶的輔酶是維生素B12B12缺乏時，甲基轉移反應受阻，不利于甲硫氨酸的生成，同時維生素B12還影響四氫葉酸的再生，使，54.返回試題[答]所謂夜盲癥是指暗適應能力下降，在暗處視物不順視黃醛，但生成量少，故其大部分被眼內視黃醛還原酶還原為視黃醇液11-11-，順視黃醛合成視紫紅質，從而構成視紫紅質循環(huán)。當維生素A缺乏時，血液中55返回試題[答]巨幼紅細胞貧血又稱惡性貧血，特點是骨髓呈巨1212缺乏所造成的貧血稱營養(yǎng)不良性貧血，其機制是合成核苷酸的原料一碳單位缺乏A合成受阻骨髓幼紅細胞DA合成減少細胞速度降低體積增F4既是一碳單5、0兩個氮原F4的形式和，故甲基F4的缺乏直接影響一碳單位的生成和利用。F4S-1212F12缺乏時同樣也會影響核酸代謝，影B12缺乏都會導致巨幼紅細胞性貧56.返回試題[答]C的生化作用非常廣泛，主要有以下兩個多肽鏈中的脯氨酸、賴氨酸需羥化生成羥脯氨酸和羥賴氨酸，維生素C是催化C7-α-羥化酶的輔酶，促進膽固醇轉變成膽汁酸；③參與芳香族氨基酸的代謝，維生素C參與GSH的狀態(tài)，發(fā)揮解毒作用；②使紅細胞高鐵血紅蛋白還原為血護維生素A、EB免遭氧化，并促進葉酸轉變成四氫葉酸。 返回試題[答]G和多樣性（α-亞基，所以它的參與使激素和許多神經(jīng)遞質對機體的調節(jié)更復雜、更具多層次，更能適應廣泛的細胞功能變化。G蛋白種類很多，它的介入使通過G-蛋白的α-ADP58.返回試題[答]胰高血糖素、腎上腺素、促腎上腺皮質激素等與靶細胞膜上的特異性受體結合，形成激素-G蛋白ATP轉化成cAMPcAMP5＇-AMP而喪失作用。cAMP作為激素作用的第二信使對細胞的調節(jié)作用是通過激活cAMP（A）來實現(xiàn)的。蛋白激酶A由兩個調節(jié)亞基和兩個催化亞基組成的四聚體別構酶，當四分子cAMP與調節(jié)亞基結合后，調節(jié)亞基與催化亞基解離，游離的催化亞基催化底物蛋白磷酸化，從而調節(jié)細胞的物質代謝和表達?；罨牡鞍准っ窤一酸化酶激酶b磷酸化，轉變成無活性的糖原磷酸化酶激酶α，后者催化糖原磷酸化酶bα，調節(jié)糖原的分解?；罨牡鞍准っ窤另一方面進入細胞核，可催化反式作用因子-cAMP應答元件結合蛋白磷酸化，與DNA上的cAMP應答元件結合，激活受cAMP應答元件調控的轉錄。另59.返回試題[答]Ca++是體內許多重要激素作用的第二信使，作為第二信使Ca++Ca++-磷脂依賴GC而水解4，5-二磷酸而生成DG和IP3。IP3從膜上擴散至胞質，與內IP3Ca++Ca++濃度升高。DGCa++Ca++升高時，Ca++與鈣調蛋白結合，使其構象發(fā)生改變而激活Ca++-Ca++-鈣調蛋白依賴性蛋白激酶能激活腺苷酸環(huán)化酶而加速cAMP的生成，也能cAMP的降解；它還能激活胰島素受體的酪氨酸蛋白激60.返回試題[答]ATP→cAMP+PPi的Keq 與 的關系得△Go′=-2.303RTlgKeq=-2.303×8.314×10-3×298×lg0.065=15.61kJ/molcAMP+PPi→ATP的△Go為-15.61kJ/mol又已知ATP→AMP+PPi△Go′=-33.44kJ/mol所以cAMP→AMP的△Go′=-15.61kJ/mol+（-33.44=-49.0561返回試題答]在反應的起始階段葡萄糖-6磷酸的濃度為0.1mol/L，葡萄糖-1-磷酸的濃度為0，平衡后葡萄糖-6-磷酸的濃度為0.1-（mol/L㏒Keq′=7.5/-2.303×8.314×10-3×298=-1.32查數(shù)表得，Keq′=4.8×10-2Keq′=X/（0.1-X）,得：0.1×4.8×10-2-4.8×10-2X=X即：X=0.004mol/LX=0.096mol/L反應后葡萄糖-6-磷酸和葡萄糖-1-磷酸的最終濃度分別是0.096mol/L0.004mol/L。]酸，凈生成2摩爾ATP并有2摩爾NADH?H+產(chǎn)生（細胞質中生成；2摩爾丙酮酸→2A+2CO22NADH?H+；2摩爾乙酰輔酶A→4摩爾CO2，共生成6摩爾NADH?H+、2摩爾FADH2、2摩爾GTP。對2NADH?H+，是通過蘋果酸-天冬氨酸穿時的磷氧比值為2.5，F(xiàn)ADH2的磷氧比值為1.5，所以葡萄糖徹底氧化產(chǎn)生的ATPATPATP2×1.5＋4=7摩爾。63.返回試題[答]電子傳遞抑制劑可使電子傳遞鏈的某一部位阻制ATP酶，使ATP合成停止，由于線粒體內膜兩側存在較高的質子濃度差，電膜兩側的質子濃度差，ATP也無法合成。64.返回試題[答]①乳酸徹底氧化成CO2H2O的途徑如下：乳，NADH是通過蘋果酸-天冬氨酸穿梭進入線粒體內氧化。酸+NAD→乙酰輔酶A+NADH?H+（線粒體，（A+3NAD++FAD++GDPPi→2摩爾CO2+3NADH?H摩爾乳酸徹底氧化成CO2H2OATP=15CO2H2O的途徑如下：檸檬酸首先沿三羧酸43NADH?H+、1摩爾環(huán)，脫羧生成酸。酸氧化脫羧轉變成乙酰輔酶A：酸+NAD→酰輔酶A+NADH?H+（線粒體酸脫氫酶系乙酰輔酶進入三氧化：A+3NAD++FAD++GDP+Pi→2摩爾CO2+3NADH?H+1.5NADH1摩爾檸檬酸徹底氧化成CO2H2O生成ATP的摩爾數(shù)為：7×2.5+2×1.5+2（GTP）=22.5摩爾③磷酸稀醇式 酸徹底氧化成CO2和H2O的途徑如下：磷酸稀醇式+ADP+Pi→ 酸+ATP； 酸+NAD→乙酰輔酶A+ （ 相關酶）乙酰輔酶A+3NAD++FAD++GDP+Pi→2摩爾CO2+3NADH?H++FADH2+GTP1摩爾磷酸稀醇式酸徹底氧化成CO2和H2O生成ATP的摩爾數(shù)為65.返回試題[答]ATP（腺苷-5′-三磷酸，簡稱三磷酸腺苷）是高能磷酸化合物的典型代表，一個ATP分子由一分子腺嘌呤、一分子核糖、和三個β、γ磷酸基團，αβ、γ磷酸基團之間和β、α磷酸基團之間的磷酸酯鍵為高能磷酸鍵，β、γ磷酸基團在水解30.48kJ/mol的自由能，而普通磷酯鍵在水解或者基20kJ/mol以下，在生物機體內細胞內還有一些高40～60kJ/mol的自由能，ADP，生成的ATP分子又可將其高能磷酸基團轉移給其它化合物ATPATP在能量的傳66.返回試題[答](1)二酚是一種氧化磷酸化的解偶劑它可以將質子從膜間隙帶入線粒體基質，從而破壞質子梯度，使ATP的合成停止。電子傳遞鏈將質子泵出線粒體的過程被加強，從而加快了氧的消耗。(2)HCN阻ATP(3)寡霉素阻斷質子通過F1F0-ATPATP的合成受阻。由于質子泵酚，ATP的合成仍然因為寡霉素存在而被抑制，但質子梯度被二酚67.返回試題[答]14C出現(xiàn)在丙CH3-﹡CO-COOHCH3-﹡CO-CoA進入HOO﹡C-CO-CH2-COOH和HOO﹡C-CH2-CO-COOH,在第二輪三中，、、68.返回試題[答]在糖酵解中，葡萄糖→葡萄糖-6-磷酸、果糖-6-磷糖激酶、磷酸果糖激酶、酸激酶催化；在糖異生中，葡萄糖-6-磷酸→葡萄糖果糖-1,6-二磷酸→果糖-6-磷酸酸→草酰乙酸→磷酸烯醇式酸三個不可逆反應位點分別由葡萄糖-6-磷酸酶果糖-1,6-二磷酸酶酸羧化酶和磷AMP、果糖-2,6-二磷酸，、、69.返回試題[答]磷酸稀醇式酸+ADP+Pi→酸+ATP㏒Keq即：-31.38kJ/mol=-2.303×8.31×10-3kJ/mol?K×298K×㏒Keq㏒Keq=5.5， 數(shù)表得：Keq=3.16×105Keq=[ATP]×[酸]/[磷酸稀醇式酸]× 酸]/[磷酸稀醇式酸]=10÷Keq=10÷3.16×105=3.16×10-5[磷酸稀 酸]/[酸]=1/3.16×10-5=3.16×10470.返回試題[答]首先，2摩 酸+2CO2+2ATP→2草酰乙+2ADP+2Pi；2草酰乙酸+2GTP→2磷酸稀醇式 摩爾磷酸稀醇式酸沿糖酵解途徑逆行至轉變成2摩爾甘油醛-3-磷酸，其中在甘油酸-3-磷酸轉變成甘油酸-1,3-二磷酸過程中，消耗2摩爾ATP；甘油酸-1,3-二磷酸轉變成甘油醛-3-磷酸中，必須供給2摩爾的NADH?H+。最后，2摩爾的生成1摩爾葡萄糖，該過程量的產(chǎn)生與消耗。從上述三階段可看出，2摩爾1642GTP71.返回試題[答]ATP→α-ADP；α-+NAD+→NADH?H++磷酸二羥磷酸二羥→甘油醛-3-磷酸甘油醛-3-磷酸+NAD++Pi→甘油酸1,3-二磷酸+NADH?H+；甘油酸1,3-二磷酸ADP→甘油酸-3-ATP；甘油酸-3-磷酸→甘油酸-2-磷酸→；酸磷酸稀醇式酸+ADP→酸+ATP 酸+NAD+→乙酰輔酶A+NADH?H++CO2；然后進入乙酰輔酶A三徹底氧化，經(jīng)過4次脫氫反水平磷酸化，生成1摩爾GTP。依據(jù)生物氧化時每1摩爾NADH?H+和1摩爾FADH2分別生成2.5摩爾、1.5，1摩爾甘油徹底氧化成CO2和H2O生成ATP摩爾數(shù)為6×2.5＋1×1.5＋3－1=18.5； 返回試題[答]（1））血糖過高時可由尿排出（3血糖水平的穩(wěn)定主要靠胰島素胰高血糖素、）73.返回試題[答]磷酸果糖激酶（PFK）是一種調節(jié)酶，又是一種ATP的結合位點，即底物結合位點和調節(jié)位點。當機體能量供應充足（ATP，TP74.返回試題[答]（a）ATP→ADP+Pi△Go′=-30.50KJ/molADP+Pi→ATP反應的標準自由能變化△Go′=+30.50kJ/molATP、ADP和Pi3mmol/L、0.1mmol/L ， 反應的自由能變化為： =（kJ/mol（b）全部合成ATP，體系自由能的變化為負，再根據(jù)-△Go′=-nF△E0′得：-50.35=-2×96.49×△E0′，△E0′=50.35÷（2×96.49）=0.2675.返回試題[答]knoop分別在偶數(shù)和奇數(shù)碳的脂肪酸分子的末端而以某一特定的有機化合物隨尿排出。Knoop發(fā)現(xiàn)，偶數(shù)碳的脂肪酸被標記后喂β-2β-β-氧化學說的不同之處是：β-氧化的起始階段需ATP活化脂肪酸,以脂酰CoA的形式進行氧化,反應的中間產(chǎn)物全部都是結合在CoA上，反應過程是由多種酶協(xié)同催化的，切掉的兩個碳原子單元是乙CoA76.返回試題[答]（1）8β9個乙酰CoA，8個FADH28NADH，9個乙酰CoAATP：10×9=90個；8個FADH2ATP：1.5×8=12個；8NADHATP：2.5×8=20120ATP（2）120ATP水解的標準自由能為120×（－30.54）KJ=－3664.8KJ，硬脂肪酸的相對分子質量為256。故1克硬脂 酸減少，使草酰乙酸也減少，導致了乙酰CoA的堆積，此時肝外組 氧化作用減少，結果就出現(xiàn)了過多積累在血中的酮癥。（2）脂肪血漿中LDL增多或HDL下降均可使血漿中膽固醇容易在動脈內膜沉積久之則78.返回試題[答]在植物體內，脂肪酸合酶是由不同的七種多肽鏈66CoA-ACPβ-羥酰-ACP脫水酶、烯酰-ACP7個酶和一ACP6-ACPACP是“acyl在脂肪酸合成中猶如CoA在脂肪酸降解中的作用，僅作為脂?；妮d體。它的ACP4′-磷酸泛酰巰基乙胺，其末端的－SH基是攜帶脂?；墓δ懿课?。ACP可把脂?；鶑囊粋€酶轉移到另一個酶，因而被稱作“酰基載體蛋白”。在脂肪酸降解中，同樣的磷酸泛酰巰基乙胺又是CoA的一部分。這個長鏈的4′-磷酸泛酰巰基乙胺分子猶如“擺臂”，把底物在酶復合體上79.返回試題[答]脂肪酸氧化的限速步驟是脂肪酸從胞質到線粒體CoACoACoACoA可促80.返回試題[答]脂肪酸的生物合成，植物中是在葉綠體及前16β－氧化過程有相似之處，但是合成過程不是β-氧化過程的逆轉,脂肪酸合成和脂肪酸β（1）兩種兩種途徑都有一個與載體相連，脂肪酸合成為ACP，分解為CoA（3）4步反應，脂肪酸合成是縮合，還原，脫水和還原，脂肪酸分解（4）成中，有三羧酸轉運機制將乙酰CoA從線粒體轉運到細胞漿，在降解中，有肉CoA（5）兩種途徑都以脂肪酸鏈的2碳單位而成功延伸，CoA2（6）羧基的離去為第一步（7）羥酯基在脂肪酸合成中是D-構型，但是在降L-（8）NADPH參與，脂肪酸FADNAD+（9）在動物體中，脂肪酸合是胞液中脂肪酸合成過程和粒體中β-氧化作用的重要異同之處。粒體中，脂肪酸的合成反應是β-氧化反應的逆過程。81.返回試題[答]超速離心法可根據(jù)脂蛋白的密度不同分為四類：乳糜微粒(CM)，極低密度脂蛋的形狀、大小和帶電多少不同而在電場中有不同遷移率分為：α-脂蛋白、前β-CMpreβ-LPβ-LPα-LP密度分類CMVLDLLDLHDLTG（80％～95％）TG（60％～70％）（48％～50％）（80％～95％）轉運外源性TG及Ch源性TG轉運內源性Ch82.返回試題[答]乙酰-CoA羧化酶在脂肪酸合成中將乙酰-CoA轉動物中，脂肪酸合成的主要產(chǎn)物，軟脂酰-CoA使該酶的反饋抑制劑，當線粒體乙酰-CoA的濃度增高，ATP也增高時，檸檬酸從線粒體釋放出來，轉化為細胞液乙酰CoA，同時成為乙酰-CoA-CoA羧化酶還受-CoA羧化酶的聚合物，當磷酸化時這個聚合物解離成為單體，遂失去活性?？梢哉f，乙酰-CoA羧化酶的活性取決于二者平衡的調控，檸檬酸把平衡引向聚合一側，也就是促進脂肪酸合成，軟脂酰-CoA則把平衡引向單體一側，就是抑制脂肪酸合成，軟脂酰-CoA是脂肪酸合成的產(chǎn)物，它的作用可以稱為反饋抑制。83.返回試題[答]血漿脂蛋白中的蛋白質部分稱載脂蛋白(apo)，在apoapoAB、C、D、E5類。其中，apoAAI、AⅡ、AIV；apoB又分為B100及CⅢ2；apoEEl、E3、E4apo的一apo不同。載脂蛋白在分子結構上具有一定α-螺旋結構，分子的一側極性較高，可與水溶劑及磷極性的脂類結合，構成脂蛋白的疏水區(qū)。apo的主要功能如下：①結合和轉運脂質，穩(wěn)定脂蛋白結構。apo大多具有雙性α-螺旋結構(amphipathicα-helix)，白結構。②調節(jié)脂蛋白代謝關鍵酶的活性，如apoCⅡ是脂蛋白脂肪酶(LPL)不可缺少的激活劑；apoAI則為卵磷脂膽固醇脂酰轉移酶(LCAT)的激活劑；apoAⅡ有激活肝脂肪酶(HL)apoB100及apoE參LDL受體的識別；apoAIHDL受體的識別；apoEapoE受體的識別apo影響和決定著脂蛋白的代(CETP)CEHDLVLDL-IDLLDL，磷脂轉運蛋白(PTP)，促進PL從CMVLDLHDL。84.返回試題[答]影響和調節(jié)膽固醇合成主要因素是：①饑餓與禁HMG-CoAHMG-CoA還原酶活性增高，膽固醇合成增多。③胰島HMG-CoAHMGCoA還原酶，從而減少膽固醇合成。85.返回試題[答]乳酸完全氧化時，首先轉變成酸，然后酸轉變成乙酰輔酶A，乙酰輔酶A進入三完全氧化。乳酸+NAD→丙酮酸+NADH?H+（細胞質中進行）酸NAD→ANADH?H+（線粒體中進行，1摩爾乙酰輔酶A進入三2CO2、3NADH?H+、1FADH2、1GTP。1ATP數(shù)=2.5×5＋1.5×1＋1=1511α-酮戊二酸在轉氨酶作用下生成1摩爾酸、1摩爾谷氨酸。谷氨酸脫氫重新轉變成α-酮戊二酸并生成1摩爾NH4+和1摩爾NADH?H+。酸氧化過程同上述摩爾酸完全氧化產(chǎn)能2.5×4＋1.5×1＋1=12.5摩爾的ATP。另外從丙氨酸上摩爾的氨、1摩爾CO24ATP（3ATP個高能磷酸鍵12ATP1摩爾丙ATP數(shù)=12.5＋2.5-2=13摩爾；通過計算可知等摩爾的丙氨86.返回試題[答]三的α-酮戊二酸可為谷氨酸族氨酸碳骨架的來源。糖酵解中的磷酸烯醇式酸和戊糖磷酸途徑中的赤鮮糖-4-87.返回試題[答]尿素循環(huán)中生成的延胡索酸需經(jīng)過三轉ATPCO288.返回試題[答]1mol1molNADH,、1摩爾a-酮戊二酸和1摩爾氨，a-酮戊二酸進入三轉化變成草酰乙酸，伴隨產(chǎn)生2molNADH?H+,1molFADH2和1molATP；草酰乙酸脫羧生成酸，1CoA1NADH?H+，1CoA進一步氧化成CO2、H2O10molATP1mol谷氨酸氧化成CO2、H2OATP10+3×2.5+1×1.5+1=20molATP，NH3合成尿素，消耗3molATPCO2H2O17molATP。89.返回試題[答]細胞內核苷酸合成有兩條途徑，一是從頭合成途徑，另一條是補救途徑。對于B細胞，由于不能在培養(yǎng)基上繁殖，所以未融合的BHGPRT缺陷型，因而它HAT中含氨甲蝶呤，它是90.返回試題[答]通過放射自顯影方法，在開始時，先用低放3H-胸腺嘧啶核苷標記大腸桿菌。經(jīng)數(shù)分鐘后，再轉移到含有高放射性的3H-胸腺嘧啶核苷的培養(yǎng)基中繼續(xù)標記。這樣在放射自顯影圖上，起始區(qū)的許多DNA來說，都是雙向，所以銀顆粒的密度分布應該是中間密度低，兩端密度高而對于大腸桿菌噬菌體P2和真核細胞線粒體等某些DNA來說，91.返回試題[答]DNA聚合酶都只有鏈延伸活性，而沒有起始鏈合成的功能。相反，RNA聚合酶卻具有起始鏈合成和鏈延伸的活性。另外，一系列實驗提供了有關的：例如在體外試驗中，噬菌體M13DNARNA引物之后，DNADNAM13DNA的，如果加入RNA引物再加利福平，DNA的合成不被抑制；還發(fā)現(xiàn)新合成的DN段5′端共價連接著RN段，如多瘤在體外系統(tǒng)合5′105′-三磷酸結尾的RNA引物。]3.4n（含有10對核苷酸，那么該DNA含有：1100×10╱3.4×10-3≈3.24×106（核苷酸對）93.返回試題[答]15N標記的大腸桿菌利用培養(yǎng)基中的14N合成DNADNA14N－15NDNA分子。第二代分別是以第一14N15NDNA14N－DNA14N－15NDNA1：114N15N114N－DNA14N－15N雜合DNA3：194.返回試題[答]（1）DNA→DNA，其中DNA半不連續(xù)需DNA聚合酶III、DNA聚合酶IDNA連接酶；DNADNA聚合酶I、DNA（2）RNA→DNA，RNADNA需要逆轉錄酶（3）RNA合成包括：DNARNADNA為模板轉錄合成RNA需要RNA聚合酶；RNA→RNA，以RNA為模板合成RNA需要RNA酶；RNA→DNA→RNA需要RNARNA聚合酶。95.返回試題[答]DNA聚合酶有α、β、γ、δ、ε五種，5′→3′聚合酶活性，DNA聚合酶γ、δ和ε3′→5′外切酶活性，DNA聚合酶αβ無外切酶活性。DNA聚合酶α用于合成引物，DNA聚合酶δ用于合DNA，DNAβε主要起修復作用，DNAγ用于線粒DNA的合成。96.返回試題[答]原核生物大腸桿菌轉錄過程大致可以模板的識別、轉錄的起始、轉錄的延伸和終止4個階段。RNA聚合酶在σ亞基引導下，識別并結合到啟動子上，然后在與RNA聚合酶結合的部位，DNA雙鏈局部被解開。在轉錄的起始階段，酶繼續(xù)結合在啟動子上催化合成RNA鏈最初2～9個核苷酸。隨后σ亞基即脫離 酶一直沿著DNA分子向前移動，解鏈區(qū)也跟著移動新生RNA鏈得以延長直至RNA聚合酶識別DNA上的終止子轉錄終止，酶與RNA鏈離開模板。酶具有基本的轉錄功能，對于轉錄的全過程都是需要的而識別啟動子和起始轉錄還需要σ亞基識別轉錄終止信號和終止轉錄還需要終止因子NusA參與。97.返回試題[答]大腸桿菌RNA聚合酶在σ亞基引導下識別并結合到啟動子上。單獨的酶也能與DNA結合，σ因子的存在對酶的構象有RNADNA一般序列的結合常數(shù)和停留時間。RNADNA任意部位結合，這種結合是松散的，并且是可逆DNA結合部位，直到遇上啟動子序列，隨即有疏松結合轉變?yōu)槔喂探Y合，并且DNA雙鏈被開。真核生物組遠大于原核生物，RNARNA聚合酶主要有三類：RNA聚合酶I45SrRNA5.8SrRNA，18SrRNA28SrRNA。RNAIImRNASnRNA。RNAIII轉錄所tRNA，5SrRNARNA聚合酶的轉錄過程大體于細菌相似，所不同的是真核生物RNA聚合酶自身不能識別和結合到啟動子上，而需要在啟動子上有轉錄因子和RNA聚合酶裝配成活性轉錄復合物才能起始轉98.返回試題[答]真核生物三類啟動子分別由RNA聚合酶IIIIII進行轉錄。類別I啟動子包括啟動子和上游控制元件兩部分，需要UBF1和子和可誘導的因子。類別III啟動子有兩類：上游啟動子和內啟動子，分別99.返回試題[答]在遺傳被破譯后由于有61個子編碼氨基酸，人們曾預測細胞內有61種tRNA，但事實上絕大多數(shù)細胞內只有50種左碼子，經(jīng)過仔細計算，要翻譯61個子至少需要31種tRNA，外加1個起始tRNA，共需32種。但是，在葉綠體和線粒體內，由于組很小，用到的30種左右tRNA24100.返回試題[答]無細胞翻譯系統(tǒng)指保留蛋白質生物合成能力的20種基本的氨基酸。常見的無細胞翻譯系統(tǒng)有：大腸桿菌無細胞翻譯系統(tǒng)、兔101.返回試題[答]原核生物蛋白質合成與真核生物蛋白質合成的（1）成的mRNA轉運到細胞質才能進行蛋白質合成，因此，轉錄和翻不可能偶聯(lián)。（2）原核生物肽鏈的合成是從甲酰甲硫氨酰-tRNA開始的，真核生物的肽鏈合（4）mRNA與核糖體小亞基的結合先于起始tRNAtRNA與核糖體mRNA（5）在原核生物蛋白質合成的起始階段，不需要消耗ATP，但真核生物需要消耗ATP（6）參與真核生物蛋白質合102.返回試題[答]要想在原核細胞中高效地表達真核生物的（1）通過人工合成的方法或者從cDNA庫中獲?。?）需要在真核生物的上游加入SD（3）（4）103.返回試題[答]（1）遺傳為三聯(lián)體：模板從mRNA5′端的起始子開始，到3′端的終止稱為開放讀碼框架。在框架內每3個堿基組成1個子，決定1個氨基酸（2）遺傳的種類：遺傳共64個，其61個 mRNA分子上子的閱讀方法叫讀碼。正確讀碼是每3個相鄰堿基一組，不間斷地連續(xù)讀下去，直到出現(xiàn)終止為止。mRNA上堿基的和缺失，可子只代表一種氨基酸，而多數(shù)氨基酸都有2～4個 子的第3位堿基通 規(guī)律，此不嚴格的配對關系稱為擺動性。如丙氨酰-tRNA反 子的第1位堿基I可以與子第3位的A、C或U配對。遺傳 的擺動性使一種tRNA可 例外。如UAG不代表終止子，而代表色氨酸；CUA不代表亮氨酸，而代表蘇氨酸（7）遺傳的防錯系統(tǒng)：由于遺傳的簡并性，有4個的氨基要遺傳的第二位是U，則第一位和第三位不論怎么變化，其編碼的氨基酸總是疏水性的，如第二位是C，則其編碼的氨基酸是非極性的或極性不帶電荷的，若第二位為A或G，則編碼的氨基酸R基是親水性的，第一位是A或C，第二位是A或G，則編碼的氨基酸R基是堿性的若前兩位是AG則編碼的氨基酸R ] 的編碼產(chǎn)物中可能有一氨基酸發(fā)生改變）突變成另外一種氨基酸（2）由于遺傳的簡并性雖然堿基改變，但的編碼產(chǎn)物可能不變（3的編碼產(chǎn)物可能變短，即突變成終止子而終止翻）105.返回試題[答]由于1個子只能編碼一種氨基酸在mRNA18種氨mRNA的核苷酸序列時，我們會7個氨基酸的序列推測其可能的mRNA2532 返回試題[答]（1）氨基酸殘基的平均相對分子質量為120，則蛋白質的平均氨基酸殘基的個數(shù)為60000/120=500個，編碼2000種蛋白至少需要2000×500×3個子，而DNA堿基的75%用來編碼這2000個蛋白，則該DNA的長度為：2000×500×3/75%=4000000bp。若該DNA為B-DNA，每個bp0.34×4000000=136000nm（2640×4000000=2560000000=2.56×109Da。（1）（2）都需多種起始因子參加（3mRNA和氨酰tRNA（5）mRNA在?。?）mRNAtRNA（1）80S（40S+60S；eIF種類多（10多種；起始氨酰tRNA是mettRNA（不，mRNA結合蛋白以及eIF2；mRNA先于met-tRNA結合到小亞基上（2）原核生物核糖70S（30S+50S；IF?；疭D16S-tRNA配對結合，rps-1辯認識別序列；小亞基與起始氨酰-tRNA結合后，才與mRNA結合。108.返回試題[答]EF-TuEF-Ts和EF-GEF-TuGTPmRNA上的子指導的氨酰-tRNA進入到核糖體的A部位。EF-Tu具有高度的選擇fMet外的所有氨酰tRNA。EF-Ts的作用是把EF-TuGTP形成EF-Tu?GTP活性形式。EF-G（即移位酶）GTP的參與下，使肽基-tRNA從A部位移到PA部位空出來以便開始下一輪延長反應。109.返回試題[答GTPGTPaee的活性，因而都屬于G蛋白超的成員。它們參與結合GTP的結構域在氨基10返回試題[答]（1）在蛋白質的合成中，每個氨基酸的活化伴隨著兩個磷酸酐鍵的水解?；罨磻砂滨A合成酶催化：氨基酸+tTP→氨酰tPPPi，PPi+2O→2Pi，在蛋白質合成形成起始復TP（TP→GPPiTP的磷酸酐鍵（2GTP2GP2Pi）被水解。因此，在第74個磷酸酐鍵的水解（包括氨基酸的活化和延長反應。蛋白質合成的終止涉及一分子GTP磷酸酐鍵的水解。一分子的GTP在能量上相當于一分子的ATP。因此，合成含600個殘基的蛋白質總共需要消耗2400分子的ATP（2）因為所有自由能來達到。另外，為了確保氨基序列符合遺傳的指令，肽鏈每延長1（1）切：如切除N端的Met，切除信號肽，切除蛋白質前體中的特定肽段（2）氨基 ]eIF-2（2）干擾素與雙鏈RNA可共同活化2′-5′A寡核苷酸合成酶，生成產(chǎn)物2′-5′A。此產(chǎn)物進一步活化核酸內切酶，而使mRNA降解。113.返回試題[答]核糖體不能翻譯雙鏈RNA。由于互補的反義RNA同mRNAmRNA不能被翻譯。 下：a.真核生物組大，某一種cis-factor（順式作用位點）出現(xiàn)的幾率高，可與多種trans-factor（反式作用因子）結合，體現(xiàn)調控的靈活性。b.真核生物的5trans-factor-cis-factor5組完全相同果10%表達，即90%關閉，若采用負調控，則需要表達90%的小 （ （115.返回試題[答]一個產(chǎn)生一種以上mRNA的方式主要有兩3ˊmRNA。第二種是：如果一個原初轉錄物含有幾個外顯mRNA。此外，RNA編輯可以通過某些核苷酸的修飾，或缺失，產(chǎn)生不同類型的mRNA。））（1）宿主有不良影響的區(qū)段，減少DNA的長度，使載體具有更大的容納外源片段的 ））117.返回試題[答]組文庫是用工程的方法人工構建的含有某一生物組DNA的各種片段的克隆群。一般以改造的噬菌體DNA或粘（1）（2）（3）（4）（5）（6）在組文庫的構建中，由于使用的載體不同，分為噬菌體載體和粘粒載體構建組文庫、YAC文庫、BAC文庫等。組文庫和遺傳學118.返回試題[答]在特定的環(huán)境信號刺激下，相應的被激活，表達產(chǎn)物增加，則這種是可誘導的?？烧T導在特定的環(huán)境中表達增 DNA損傷時修復酶 表達活性便被關閉，這樣的控制為負調控。例如，乳糖子。相反，若某種在沒有調節(jié)蛋白存在時是關閉的，加入某種調節(jié)蛋白后活性就被開啟，這種控制稱為正調止結構的表達（3）突變會使啟動子變得更強或更弱，或是增強或是減弱結構的表達。，120.返回試題[答]因原核生物沒有細胞核和亞細胞結構，其組結構要比真核生物簡單表達的調控因此而比較簡單。雖然原核的表達也受轉錄起始、轉錄終止、翻譯RNA、蛋白質的穩(wěn)定性等多級調控，但其表達開、關的關鍵機制主要發(fā)（1）σ，RNA聚合酶，酶催化轉錄的延長，亞基識別特異啟動序列，即不同的因子協(xié)助啟動不同的轉錄（2）子模型的普遍 121.返回試題[答]（1）組結構龐大：哺乳動物組DNA由約bp的核苷酸組成。大約有3萬個左右的，90%以上的DNA不為蛋白質編碼。真核細胞DNA與組蛋白結合形成復雜的染色質結構，表達調控機制生成一個mRNA分子，經(jīng)翻譯生成一條多肽鏈。許多蛋白質由幾條不同的多肽鏈組成，因此存在多個的協(xié)調表達（3）重復序列：重復序列在真核DNA10個核苷酸以下，長的達數(shù)百，乃至（4）的不連續(xù)性：結構的兩側有不被轉錄的非編碼序列，往往 122.返回試題[答（1A水平的調控.丟失即N段或部分 的丟失如蛔蟲胚胎發(fā)育過程有27%的A丟失b.擴增，即特定 在特定階段的選擇性擴增如非洲爪蟾細胞中的rA是體細胞的4000倍。.A序列的重排，如哺乳動物免疫球蛋白各編碼區(qū)的連接。d.染色質結構的變化通過異染色質關閉某些的表達.A的修飾如的甲基化關閉某些的活性（2）轉錄水平的調控。.染色質的活化，如核小體結構的解開、非組蛋白的作用等。b.轉因子的作用，轉錄因子與A聚合酶及特定的A序列（啟動子、增強子）相互作用實現(xiàn)對轉錄的調控（3）轉錄后水平的調控.mA前體的加工如5′端加帽3′端加尾拼接修飾、編輯等.mA的選擇性拼接如抗體的選擇性拼接（4翻譯水平的調控。.控制mA的穩(wěn)定性，如5′端的帽子構、3′端polyA尾巴和mA與蛋白質的結合有利于mA的穩(wěn)定。b.義A的作用，反義A可以選擇性抑制某些的表達.選擇性翻譯如血紅素缺乏時通過級聯(lián)反應使IF2磷酸化。d.抑制翻譯的起始（5）翻譯后水平的調控。.多肽鏈的加工和折疊，如糖基化乙酰化磷酸化二硫鍵形成白質的降解b.氨基酸的重排如合成伴刀豆蛋白A時氨基酸序列大幅度地被剪接重排.通過肽鏈的斷裂等的加工方式產(chǎn)生不同的活性多肽。123.返回試題[答]DNA結合蛋白，也124.返回試題[答]（1）從DNA中直接分離：主