1/1昆明理工大學生物化學_A卷_參考答案生物化學試卷（A）答題要點及評分標準一、名詞解釋（每小題4分，共20分）

Proteintertiarystructure

蛋白質分子處于它的天然折疊狀態(tài)的三維構象。三級結構是在二級結構的基礎上進一步盤繞，折疊形成的。三級結構主要是靠氨基酸側鏈之間的疏水相互作用，氫鍵，范德華力和鹽鍵維持的。（4分）

Allostericeffect

又稱為變構效應，是寡聚蛋白與配基結合改變蛋白質的構象，導致蛋白質生物活性喪失的現(xiàn)象。（4分）

Activetransport（4分）

一種轉運方式，通過該方式溶質特異的結合于一個轉運蛋白上然后被轉運過膜，與被動轉運運輸方式相反，主動轉運是逆著濃度梯度下降方向進行的，所以主動轉運需要能量的驅動。在原發(fā)主動轉運過程中能源可以是光，ATP或電子傳遞；而第二級主動轉運是在離子濃度梯度下進行的。（4分）

Semi-conservativereplication

DNA復制的一種方式。每條鏈都可用作合成互補鏈的模板，合成出兩分子的雙鏈DNA，每個分子都是由一條親代鏈和一條新合成的鏈組成。（4分）

disulfidebond

通過兩個（半胱氨酸）巰基的氧化形成的共價鍵。二硫鍵在穩(wěn)定某些蛋白的三維結構上起著重要的作用。（4分）

二、每小題1分，共10分

1.蛋白質變性后無法恢復原來的結構與功能（×）

2.分子篩（凝膠過濾）分離蛋白時，大分子蛋白走在前面，小分子蛋白走在后面；而

SDS時因為分子篩效應，小分子蛋白走在前面，大分子蛋白走在后面（√）

3.多亞基蛋白有協(xié)同效應，既有正協(xié)同，也有負協(xié)同的情況（√）

4.內切酶是識別生物大分子內部特定位點并水解切斷生物大分子的酶，比如胰蛋白酶就是

一種內切酶，切斷堿性氨基酸殘基羧基形成的肽鍵（×）

5.酶的活性受pH、溫度、激活劑等影響，一般來說溫度越高酶活性越高（×）

6.所有tRNA3’端都有CCA三個堿基，活化后的氨基酸結合在A上面（√）

7.含有大量的非原性端，可以被迅速動員水解，遇碘顯紅褐色（√）

8.膽固醇是生物膜的重要成分，可轉變?yōu)楣檀碱惣に兀ā蹋?/p>

9.所謂必需氨基酸是哺乳類動物不能合成，必需從食物中攝取的氨基酸（×）

10.維系蛋白質高級結構的作用力是疏水相互作用，而不是氫鍵（√）

三、問答題（每題10分，共70分）

1.根據(jù)所學生物化學知識，支持關于真核生物起源的“內共生假說”

膜脂構成；核糖體；DNA復制；膜通透性；蛋白合成體系等（每要點2分）

2.請總結蛋白質的生物學功能

結構；能量貯藏；生物催化；防御與保護；生物識別（每要點2分）

3.凱氏定氮的優(yōu)點和缺點

優(yōu)點：儀器要求相對較低，可全手工操作，試劑成本低，（5分）

缺點：實際測定的是N的含量，容易被欺騙，如三聚氰胺（5分）

4.B族維生素與輔酶的對應關系（每要點1-2分）

VB1(硫胺素)和焦磷酸硫胺素(TPP)

VB2核黃素是氧化-還原酶的輔基FMN和FAD的組分

VB3(泛酸)和輔酶A(CoA)

VB5包括煙酸和煙酰胺，煙酰胺在體內轉變?yōu)檩o酶I（NAD+）和輔酶II（NADP+）。VB6磷酸吡哆素是轉氨酶、脫羧酶、消旋酶的輔酶

VB7生物素是羧化酶的輔酶

VB11(葉酸)四氫葉酸是轉一碳單位酶的輔酶，其前體是葉酸(又稱為蝶酰谷氨酸，維生素B11)。

VB12又稱為鈷胺素，是作為變位酶的輔酶，催化底物分子內基團(主要為甲基)的變位反應。硫辛酸是不屬于維生素的輔酶

5.敘述脂肪酸合成中的檸檬酸穿梭的過程及生物學意義

（繪制穿梭圖）（6分）

運輸二碳單位到線粒體外；轉換NADH至NADPH，后者作為生物合成的還原力（4分）

6.以在肝細胞中發(fā)生的糖原的合成與分解這兩個相反的生物學過程為例說明是如何通過酶的可逆修飾調節(jié)代謝的

（7分）

可逆磷酸化作為開關（3分）

7.（每要點2分）

a.Vmax125,Km0.03；

b.Vmax125,Km0.06；