酶作用的分子基礎(chǔ)一、酶的化學(xué)組成按照酶的化學(xué)組成可將酶分為單純酶和結(jié)合酶兩大類。單純酶分子中只有氨基酸殘基組成的肽鏈，結(jié)合酶分子中則除了多肽鏈組成的蛋白質(zhì)，還有非蛋白成分，如金屬離子、鐵卟啉或含B族維生素的小分子有機物。結(jié)合酶的蛋白質(zhì)部分稱為酶蛋白(apoenzyme)，非蛋白質(zhì)部分統(tǒng)稱為輔助因子(cofactor)，兩者一起組成全酶(holoenzyme)；只有全酶才有催化活性，如果兩者分開則酶活力消失。非蛋白質(zhì)部分如鐵卟啉或含B族維生素的化合物若與酶蛋白以共價鍵相連的稱為輔基(prostheticgroup)，用透析或超濾等方法不能使它們與酶蛋白分開；反之兩者以非共價鍵相連的稱為輔酶(coenzyme)，可用上述方法把兩者分開。表4-1為以金屬離子作結(jié)合酶輔助因子的一些例子。表4-2列出含B族維生素的幾種輔酶(基)及其參與的反應(yīng)。結(jié)合酶中的金屬離子有多方面功能，它們可能是酶活性中心的組成成分；有的可能在穩(wěn)定酶分子的構(gòu)象上起作用；有的可能作為橋梁使酶與底物相連接。輔酶與輔基在催化反應(yīng)中作為氫(H+和e)或某些化學(xué)基團的載體，起傳遞氫或化學(xué)基團的作用。體內(nèi)酶的種類很多，但酶的輔助因子種類并不多，從表4—1中已見到幾種酶均用某種相同的金屬離子作為輔助因子的例子，同樣的情況亦見于輔酶與輔基，如3-磷酸甘油醛脫氫酶和乳酸脫氫酶均以NAD+作為輔酶。酶催化反應(yīng)的特異性決定于酶蛋白部分，而輔酶與輔基的作用是參與具體的反應(yīng)過程中氫(H+和e)及一些特殊化學(xué)基團的運載。二、酶的活性中心酶屬生物大分子，分子質(zhì)量至少在1萬以上，大的可達百萬。酶的催化作用有賴于酶分子的一級結(jié)構(gòu)及空間結(jié)構(gòu)的完整。若酶分子變性或亞基解聚均可導(dǎo)致酶活性喪失。一個值得注意的問題是酶所催化的反應(yīng)物即底物（substrate），卻大多為小分物質(zhì)它們的分子質(zhì)量比酶要小幾個數(shù)量級。酶的活性中心（activecenter）只是酶分子中的很小部分，酶蛋白的大部分氨基酸殘基并不與底物接觸。組成酶活性中心的氨基酸殘基的側(cè)鏈存在不同的功能基團，如-NH2、-COOH、-SH、-OH和咪唑基等，它們來自酶分子多肽鏈的不同部位。有的基團在與底物結(jié)合時起結(jié)合基團(bindinggroup)的作用，有的在催化反應(yīng)中起催化基團(catalyticgroup)的作用。但有的基團既在結(jié)合中起作用，又在催化中起作用，所以常將活性部位的功能基團統(tǒng)稱為必需基團(essentialgroup)。它們通過多肽鏈的盤曲折疊，組成一個在酶分子表面、具有三維空間結(jié)構(gòu)的孔穴或裂隙，以容納進入的底物與之結(jié)合（圖4-1）并催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物，這個區(qū)域即稱為酶的活性中心。而酶活性中心以外的功能集團則在形成并維持酶的空間構(gòu)象上也是必需的，故稱為活性中心以外的必需基團。對需要輔助因子的酶來說，輔助因子也是活性中心的組成部分。酶催化反應(yīng)的特異性實際上決定于酶活性中心的結(jié)合基團、催化基團及其空間結(jié)構(gòu)。三、酶的分子結(jié)構(gòu)與催化活性的關(guān)系酶的分子結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)是其氨基酸的序列，它決定著酶的空間結(jié)構(gòu)和活性中心的形成以及酶催化的專一性。如哺乳動物中的磷酸甘油醛脫氫酶的氨基酸殘基序列幾乎完全相同，說明相同的一級結(jié)構(gòu)是酶催化同一反應(yīng)的基礎(chǔ)。又如消化道的糜蛋白酶，胰蛋白酶和彈性蛋白酶都能水解食物蛋白質(zhì)的肽鍵，但三者水解的肽鍵有各自的特異性，糜蛋白酶水解含芳香族氨基酸殘基提供羧基的肽鍵，胰蛋白酶水解賴氨酸等堿性氨基酸殘基提供羧基的肽鍵，而彈性蛋白酶水解側(cè)鏈較小且不帶電荷氨基酸殘基提供羧基的肽鍵．這三種酶的氨基酸序列分析顯示40％左右的氨基酸序列相同，都以絲氨酸殘基作為酶的活性中心基團，三種酶在絲氨酸殘基周圍都有G1y-Asp-Ser-Gly-Pro序列，X線衍射研究提示這三種酶有相似的空間結(jié)構(gòu)，這是它們都能水解肽鍵的基礎(chǔ)。而它們水解肽鍵時的特異性則來自酶的底物結(jié)合部位上氨基酸組成上有微小的差別所致。圖說明這三個酶的底物結(jié)合部位均有一個袋形結(jié)構(gòu)，糜蛋白酶該處能容納芳香基或非極性基；胰蛋白酶袋子底部稍有不同其中一個氨基酸殘基為天冬氨酸取代，使該處負電荷增強，故該處對帶正電荷的賴氨酸或精酸殘基結(jié)合有利；彈性蛋白酶口袋二側(cè)為纈氨酸和蘇氨酸殘基所取代，因此該處只能結(jié)合較小側(cè)鏈和不帶電荷的基團．說明酶的催化特異性與酶分子結(jié)構(gòu)的緊密關(guān)系。四、酶原與酶原激活（zymogenandactivationofzymogen）有些酶如消化系統(tǒng)中的各種蛋白酶以無活性的前體形式合成和分泌，然后，輸送到特定的部位，當體內(nèi)需要時，經(jīng)特異性蛋白水解酶的作用轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘拿付l(fā)揮作用。這些不具催化活性的酶的前體稱為酶原（zymogen）。如胃蛋白酶原(pepsinogen)、胰蛋白酶原(trypsinogen)和胰凝乳蛋白酶原(chymotrypsinogen)等。某種物質(zhì)作用于酶原使之轉(zhuǎn)變成有活性的酶的過程稱為酶原的激活。使無活性的酶原轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘拿傅奈镔|(zhì)稱為活化素?；罨貙τ诿冈募せ钭饔镁哂幸欢ǖ奶禺愋浴＠缫认偌毎铣傻拿拥鞍酌冈瓰?45個氨基酸殘基組成的單一肽鏈，分子內(nèi)部有5對二硫鍵相連，該酶原的激活過程如圖4-3所示．首先由胰蛋白酶水解15位精氨酸和16位異亮氨酸殘基間的肽鍵，激活成有完全催化活性的p-糜蛋白酶，但此時酶分子尚未穩(wěn)定，經(jīng)p-糜蛋白酶自身催化，去除二分子二肽成為有催化活性井具穩(wěn)定結(jié)構(gòu)的α—糜蛋白酶。在正常情況下，血漿中大多數(shù)凝血因子基本上是以無活性的酶原形式存在，只有當組織或血管內(nèi)膜受損后，無活性的酶原才能轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘拿?，從而觸發(fā)一系列的級聯(lián)式酶促反應(yīng)，最終導(dǎo)致可溶性的纖維蛋白原轉(zhuǎn)變?yōu)榉€(wěn)定的纖維蛋白多聚體，網(wǎng)羅血小板等形成血凝塊。酶原激活的本質(zhì)是切斷酶原分子中特異肽鍵或去除部分肽段后有利于酶活性中心的形成酶原激活有重要的生理意義，一方面它保證合成酶的細胞本身不受蛋白酶的消化破壞，另一方面使它們在特定的生理條件和規(guī)定的部位受到激活并發(fā)揮其生理作用。如組織或血管內(nèi)膜受損后激活凝血因子；胃主細胞分泌的胃蛋白酶原和胰腺細胞分泌的糜蛋白酶原、胰蛋白酶原、彈性蛋白酶原等分別在胃和小腸激活成相應(yīng)的活性酶，促進食物蛋白質(zhì)的消化就是明顯的例證。特定肽鍵的斷裂所導(dǎo)致的酶原激活在生物體內(nèi)廣泛存在，是生物體的一種重要的調(diào)控酶活性的方式。如果酶原的激活過程發(fā)生異常，將導(dǎo)致一系列疾病的發(fā)生。出血性胰腺炎的發(fā)生就是由于蛋白酶原在未進小腸時就被激活，激活的蛋白酶水解自身的胰腺細胞，導(dǎo)致胰腺出血、腫脹。五、同工酶(isoenzyme)同工酶的概念：即同工酶是一類催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)和免疫原性各不相同的一類酶。它們存在于生物的同一種族或同一個體的不同組織，甚至在同一組織、同一細胞的不同細胞器中。至今已知的同工酶已不下幾十種，如己糖激酶，乳酸脫氫酶等，其中以乳酸脫氫酶（Lacticaciddehydrogenase,LDH）研究得最為清楚。人和脊柱動物組織中，有五種分子形式，它們催化下列相同的化學(xué)反應(yīng)：五種同工酶均由四個亞基組成。LDH的亞基有骨骼肌型(M型)和心肌型(H型)之分，兩型亞基的氨基酸組成不同，由兩種亞基以不同比例組成的四聚體，存在五種LDH形式．即H4（LDHl）、H3M1（LDH2）、H2M2(LDH3)、H1M3(LDH4)和M4(LDH5)。M、H亞基的氨基酸組成不同，這是由基因不同所決定。五種LDH中的M、H亞基比例各異，決定了它們理化性質(zhì)的差別．通常用電冰法可把五種LDH分開，LDH1向正極泳動速度最快，而LDH5泳動最慢，其它幾種介于兩者之間，依次為LDH2、LDH3和LDH4(圖4-5)圖4-5還說明了不同組織中各種LDH所含的量不同，心肌中以LDHl及LDH2的量較多，而骨骼肌及肝中LDH5和LDH4為主．不同組織中LDH同工酶譜的差異與組織利用乳酸的生理過程有關(guān)．LDH1和LDH2對乳酸的親和力大，使乳酸脫氫氧化成丙酮酸，有利于心肌從乳酸氧化中取得能量。LDH5和LDH4對丙酮酸的親和力大，有使丙酮酸還原為乳酸的作用，這與肌肉在無氧酵解中取得能量的生理過程相適應(yīng)(詳見糖代謝章)．在組織病變時這些同工酶釋放入血，由于同工酶在組織器官中分布差異，因此血清同工酶譜就有了變化。故臨床常用血清同工酶譜分析來診斷疾病(圖4-5)。六、別構(gòu)酶別構(gòu)酶(allostericenzyme)往往是具有四級結(jié)構(gòu)的多亞基的寡聚酶，酶分子中除有催化作用的活性中心也稱催化位點（catalyticsite）外；還有別構(gòu)位點(allostericsite)．后者是結(jié)合別構(gòu)劑(allestericeffector)的位置，當它與別構(gòu)劑結(jié)合時，酶的分子構(gòu)象就會發(fā)生輕微變化，影響到催化位點對底物的親和力和催化效率。若別構(gòu)劑結(jié)合使酶與底物親和力或催化效率增高的稱為別構(gòu)激活劑(allostericactivator)，反之使酶底物的r親和力或催化效率降低的稱為別構(gòu)抑制劑(allostericinhibitor)。酶活性受別構(gòu)劑調(diào)節(jié)的作用稱為別構(gòu)調(diào)節(jié)(allostericregulation)作用．別構(gòu)酶的催化位點與別構(gòu)位點可共處一個亞基的不同部位，但更多的是分別處于不同亞基上．在后一種情況下具催化位點的亞基稱催化亞基，而具別構(gòu)位點的稱調(diào)節(jié)亞基。多數(shù)別構(gòu)酶處于代謝途徑的開端，而別構(gòu)酶的別構(gòu)劑往往是一些生理性小分子及該酶作用的底物或該代謝途徑的中間產(chǎn)物或終產(chǎn)物。故別構(gòu)酶的催化活性受細胞內(nèi)底物濃度、代謝中間物或終產(chǎn)物濃度的調(diào)節(jié)。終產(chǎn)物抑制該途徑中的別構(gòu)酶稱反饋抑制(feedbackinhibition)．說明一旦細胞內(nèi)終產(chǎn)物增多，它作為別構(gòu)抑制劑抑制處于代謝途徑起始的酶，及時調(diào)整該代謝途徑的速度，以適應(yīng)細胞生理機能的需要。別構(gòu)酶在細胞物質(zhì)代謝上的調(diào)節(jié)中發(fā)揮重要作用。故別構(gòu)酶又稱調(diào)節(jié)酶。（regulatoryenzyme）七、修飾酶體內(nèi)有些酶需在其它酶作用下，對酶分子結(jié)構(gòu)進行修飾后才具催化活性，這類酶稱為修飾酶（modificationenzyme）。其中以共價修飾為多見，如酶蛋白的絲氨酸，蘇氨酸殘基的功能基團-OH可被磷酸化，這時伴有共價鍵的修飾變化生成，故稱共價修飾(covalentmodification)。由于這種修飾導(dǎo)致酶活力改變稱為酶的共價修飾調(diào)節(jié)(covalentmodificationregulation)。體內(nèi)最常見的共價修飾是酶的磷酸化與去磷酸化，此外還有酶的乙?；c去乙?；?、尿苷酸化與去尿苷酸化、甲基化與去甲基化。由于共價修飾反應(yīng)迅速，具有級聯(lián)式放大效應(yīng)所以亦是體內(nèi)調(diào)節(jié)物質(zhì)代謝的重要方式。如催化糖原分解第一步反應(yīng)的糖原磷酸化酶存在有活性和無活性兩種形式，有活性的稱為磷酸化酶a，無活性的稱為磷酸化酶b，這兩種形式的互變就是通過酶分子的磷酸化與去磷酸化的過程（詳見糖代謝章）八、多酶復(fù)合體與多酶體系體內(nèi)有些酶彼此聚合在一起，組成一個物理的結(jié)合體，此結(jié)合體稱為多酶復(fù)合體(multienzymecomplex)。若把多酶復(fù)合體解體，則各酶的催化活性消失。參與組成多酶復(fù)合體的酶有多有少，如催化丙酮酸氧化脫羧反應(yīng)的丙酮酸脫氫酶多酶復(fù)合體由三種酶組成，而在線粒體中催化脂肪酸β-氧化的多酶復(fù)合體由四種酶組成。多酶復(fù)合體第一個酶催化反應(yīng)的產(chǎn)物成為第二個酶作用的底物，如此連續(xù)進行，直至終產(chǎn)物生成．多酶復(fù)合體由于有物理結(jié)合，在空間構(gòu)象上有利于這種流水作業(yè)的快速進行，是生物體提高酶催化效率的一種有效措施。體內(nèi)物質(zhì)代謝的各條途徑往往有許多酶共同參與，依次完成反應(yīng)過程，這些酶不同于多酶復(fù)合體，在結(jié)構(gòu)上無彼此關(guān)聯(lián)。故稱為多酶體系(multienzymesystem)。如參與糖酵解的11個酶均存在于胞液，組成一個多酶體系。九、多功能酶近年來發(fā)現(xiàn)有些酶分子存在多種催化活性，例如大腸桿菌DNA聚合酶I是一條分子質(zhì)量為109kDa的多肽鏈，具有催化DNA鏈的合成、3’-5’核酸外切酶和5’-3’核酸外切酶的活性，用蛋白水解酶輕度水解得兩個肽段，一個含5’-3’核酸外切酶活性，另一個含另兩種酶的活性，表明大腸桿菌DNA聚合酶分子中含多個活性中心。哺乳動物的脂肪酸合成酶由兩條多肽鏈組成，每一條多肽鏈均含脂肪酸合成所需的七種酶的催化活性。這種酶分子中存在多種催化活性部位的酶稱為多功能酶(multifunctionalenzyme)或串聯(lián)酶(tandemenzyme)。多功能酶在分子結(jié)構(gòu)上比多酶復(fù)合體更具有優(yōu)越性，因為相關(guān)的化學(xué)反應(yīng)在一個酶分子上進行，比多酶復(fù)合體更有效，這也是生物進化的結(jié)果。酶促反應(yīng)一、酶促反應(yīng)的特點(一)酶促反應(yīng)具有高度的催化速率酶是高效生物催化劑，比一般催化劑的效率高107-1013倍。酶能加快化學(xué)反應(yīng)的速度，但酶不能改變化學(xué)反應(yīng)的平衡點，也就是說酶在促進正向反應(yīng)的同時也以相同的比例促進逆向的反應(yīng)，所以酶的作用是縮短了到達平衡所需的時間，但平衡常數(shù)不變，在無酶的情況下達到平衡點需幾個小時，在有酶時可能只要幾秒鐘就可達到平衡。酶和一般催化劑都是通過降低反應(yīng)活化能的機制來加快化學(xué)反應(yīng)速度的。(二)酶催化具有高度特異性酶的催化特異性表現(xiàn)在它對底物的選擇性和催化反應(yīng)的特異性兩方面。體內(nèi)的化學(xué)反應(yīng)除了個別自發(fā)進行外，絕大多數(shù)都由專一的酶催化，一種酶能從成千上萬種反應(yīng)物中找出自己作用的底物，這就是酶的特異性。根據(jù)酶催化特異性程度上的差別，分為絕對特異性(absolutespecificity)、相對特異性(relativespecificity)和立體異構(gòu)特異性(stereospecificity)三類。一種酶只催化一種底物進行反應(yīng)的稱絕對特異性，如脲酶只能水解尿素使其分解為二氧化碳和氨；若一種酶能催化一類化合物或一類化學(xué)鍵進行反應(yīng)的稱為相對特異性，如酯酶既能催化甘油三脂水解，又能水解其他酯鍵。具有立體異構(gòu)特異性的酶對底物分子立體構(gòu)型有嚴格要求，如L乳酸脫氫酶只催化L-乳酸脫氫，對D-乳酸無作用。(三)酶活性的可調(diào)節(jié)性有些酶的催化活性可受許多因素的影響，如別構(gòu)酶受別構(gòu)劑的調(diào)節(jié)，有的酶受共價修飾的調(diào)節(jié)，激素和神經(jīng)體液通過第二信使對酶活力進行調(diào)節(jié)，以及誘導(dǎo)劑或阻抑劑對細胞內(nèi)酶含量(改變酶合成與分解速度)的調(diào)節(jié)等。二、酶促反應(yīng)的作用機制酶(E)與底物(S)形成酶-底物復(fù)合物(ES)酶的活性中心與底物定向結(jié)合生成ES復(fù)合物是酶催化作用的第一步。定向結(jié)合的能量來自酶活性中心功能基團與底物相互作用時形成的多種非共價鍵，如離子鍵、氫鍵、疏水鍵，也包括范德瓦力。它們結(jié)合時產(chǎn)生的能量稱為結(jié)合能（bindingenergy）。這就不難理解各個酶對自己的底物的結(jié)合有選擇性。(二)酶與底物的過渡狀態(tài)互補若酶只與底物互補生成ES復(fù)合物，不能進一步促使底物進入過渡狀態(tài)，那么酶的催化作用不能發(fā)生。這是因為酶與底物生成ES復(fù)合物后尚需通過酶與底物分子間形成更多的非共價鍵，生成酶與底物的過渡狀態(tài)互補的復(fù)合物(圖4-8)，才能完成酶的催化作用。實際上在上述更多的非共價鍵生成的過程中底物分子由原來的基態(tài)轉(zhuǎn)變成過渡狀態(tài)。即底物分子成為活化分子，為底物分子進行化學(xué)反應(yīng)所需的基團的組合排布、瞬間的不穩(wěn)定的電荷的生成以及其他的轉(zhuǎn)化等提供了條件。所以過渡狀態(tài)不是一種穩(wěn)定的化學(xué)物質(zhì)，不同于反應(yīng)過程中的中間產(chǎn)物。就分子的過渡狀態(tài)而言，它轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物(P)或轉(zhuǎn)變?yōu)榈孜?S)的概率是相等的。當酶與底物生成ES復(fù)合物并進一步形成過渡狀態(tài)，這過程已釋放較多的結(jié)合能，現(xiàn)知這部分結(jié)合能可以抵消部分反應(yīng)物分子活化所需的活化能，從而使原先低于活化能閾的分子也成為活化分子，于是加速化學(xué)反應(yīng)的速度(三)酶促反應(yīng)作用機制1．鄰近效應(yīng)與定向排列2．多元催化（multielementcatalysis）3．表面效應(yīng)(surfaceeffect)應(yīng)該指出的是，一種酶的催化反應(yīng)常常是多種催化機制的綜合作用，這是酶促進反應(yīng)高效率的重要原因。酶的應(yīng)用一、酶在生物體內(nèi)在生物體內(nèi)的酶是具有生物活性的蛋白質(zhì)，存在于生物體內(nèi)的細胞和組織中，作為生物體內(nèi)化學(xué)反應(yīng)的催化劑，不斷地進行自我更新，使生物體內(nèi)及其復(fù)雜的代謝活動不斷地、有條不紊地進行．酶的催化效率特別高（即高效性），比一般的化學(xué)催化劑的效率高10^7～10^18倍，這就是生物體內(nèi)許多化學(xué)反應(yīng)很容易進行的原因之一．酶的催化具有高度的化學(xué)選擇性和專一性．一種酶往往只能對某一種或某一類反應(yīng)起催化作用，且酶和被催化的反應(yīng)物在結(jié)構(gòu)上往往有相似性．一般在37℃左右，接近中性的環(huán)境下，酶的催化效率就非常高，雖然它與一般催化劑一樣，隨著溫度升高，活性也提高，但由于酶是蛋白質(zhì)，因此溫度過高，會失去活性（變性），因此酶的催化溫度一般不能高于60℃，否則，酶的催化效率就會降低，甚至?xí)ゴ呋饔茫畯娝?、強堿、重金屬離子、紫外線等的存在，也都會影響酶的催化作用．人體內(nèi)存在大量酶，結(jié)構(gòu)復(fù)雜，種類繁多，到目前為止，已發(fā)現(xiàn)3000種以上（即多樣性）．如米飯在口腔內(nèi)咀嚼時，咀嚼時間越長，甜味越明顯，是由于米飯中的淀粉在口腔分泌出的唾液淀粉酶的作用下，水解成葡萄糖的緣故．因此，吃飯時多咀嚼可以讓食物與唾液充分混合，有利于消化．此外人體內(nèi)還有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多種水解酶．人體從食物中攝取的蛋白質(zhì)，必須在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然后再在其它酶的作用下，選擇人體所需的20多種氨基酸，按照一定的順序重新結(jié)合成人體所需的各種蛋白質(zhì)，這其中發(fā)生了許多復(fù)雜的化學(xué)反應(yīng)．可以這樣說，沒有酶就沒有生物的新陳代謝，也就沒有自然界中形形色色、豐富多彩的生物界．二、酶在醫(yī)療上隨著對酶研究的發(fā)展，酶在醫(yī)學(xué)上的重要性越來越引起了人們的注意，應(yīng)用越來越廣泛．下面分三個方面介紹．1．酶與某些疾病的關(guān)系酶缺乏所致之疾病多為先天性或遺傳性，如白化癥是因酪氨酸羥化酶缺乏，蠶豆病或?qū)Σ编舾谢颊呤且?－磷酸葡萄糖脫氫酶缺乏．許多中毒性疾病幾乎都是由于某些酶被抑制所引起的．如常用的有機磷農(nóng)藥（如敵百蟲、敵敵畏、1059以及樂果等）中毒時，就是因它們與膽堿酯酶活性中心必需基團絲氨酸上的一個－OH結(jié)合而使酶失去活性．膽堿酯酶能催化乙酰膽堿水解成膽堿和乙酸，當膽堿酯酶被抑制失活后，乙酰膽堿水解作用受抑，造成乙酰膽堿推積，出現(xiàn)一系列中毒癥狀，如肌肉震顫、瞳孔縮小、多汗、心跳減慢等．某些金屬離子引起人體中毒，則是因金屬離子（如Hg2+）可與某些酶活性中心的必需基團（如半胱氨酸的－SH）結(jié)合而使酶失去活性．2．酶在疾病診斷上的應(yīng)用正常人體內(nèi)酶活性較穩(wěn)定，當人體某些器官和組織受損或發(fā)生疾病后，某些酶被釋放入血、尿或體液內(nèi)．如急性胰腺炎時，血清和尿中淀粉酶活性顯著升高；肝炎和其它原因肝臟受損，肝細胞壞死或