一、氨基（一）氨基酸的結(jié)除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-A.氨基酸都具有旋光性；B.每一種氨基酸都具有D-型和L-型兩種立體異構(gòu)體。目前已知的天然蛋白質(zhì)中氨基酸都為L-型。（二）氨基酸的分R基團(tuán)的酸堿性

中性氨基

甘氨酸氨酸氨酸氨異亮氨酸苯丙氨酸脯氨酸色氨酸絲氨酸酪氨酸半胱氨酸甲硫氨酸：酸性氨基酸及酰 天冬氨酸天冬酰胺谷氨酰谷氨：堿性氨基酸：賴氨酸氨酸氨按R基團(tuán)的疏水性和親水性

疏水性R基團(tuán)氨基酸親水性R基團(tuán)

甘氨酸氨酸氨酸氨酸異亮氨酸苯丙氨酸脯氨酸色氨酸絲氨酸酪氨酸半胱氨酸甲硫氨酸天冬酰胺谷氨酰胺蘇氨酸天冬氨酸谷氨酸賴氨酸精氨酸組氨酸R基團(tuán)的化學(xué)結(jié)（三）氨基

第21種氨基酸：硒代半胱氨酸（由終止子UGA直接編碼第22種氨基酸：吡咯賴氨酸（由終止子UAG編碼-羥基賴氨酸、N甲基賴氨酸、,二碘酪氨酸。非蛋白氨基酸：-丙氨酸：泛酸及輔酶A的組成苯甘氨菌素構(gòu)成成分(MicakgcinB)（四）酸性氨基酸的旋光除甘氨酸外，氨基酸均含有一個(gè)手性-碳原子，因此都具有旋氨基酸的光吸構(gòu)成蛋白質(zhì)20種氨基酸在可見光區(qū)都沒有光吸收，但在遠(yuǎn)紫外區(qū)氨基酸的離解性(-NH)形式存在，羧基是以離解狀態(tài)(-OO存在。氨基酸的等電當(dāng)溶液濃度為某pH值時(shí)，氨基酸分子中所含的NH和OO數(shù)目正好相等，凈電荷為。該H值即為氨基酸的等電點(diǎn)，簡稱p氨基酸既不向正極也不向負(fù)極移動，即氨基酸處于兩性離子狀態(tài)。二、多（一）結(jié)不變殘基與可變變殘基。功能：可變殘基可用于物進(jìn)化。多肽鏈：指許多氨基酸之間以肽鍵連接而成的一種結(jié)構(gòu)多肽鏈的表示方法：從N端開始到C肽單元：參與肽鍵的6個(gè)原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，C1和C2在平面上所處的位置為反式(trans)構(gòu)型，此同一平面上的6個(gè)原子肽單位：指多肽鏈上從a-碳原子到相鄰的a-碳原子之間的結(jié)構(gòu)，它6個(gè)原子處于同一個(gè)平面上。這個(gè)平面稱為肽平面。-碳原子的二面角肽鏈中C-N和C-C之間都是單鍵可以自由旋轉(zhuǎn)，（二）肽羧基與另一個(gè)氨基酸的的化學(xué)鍵。①組成肽鍵的原子處于同一平②肽鍵中的C-N鍵具有部分雙鍵性質(zhì)，不能自由旋③肽鍵中的C-N鍵具有部分雙鍵性質(zhì)，不能自由旋（三）的性多肽的兩性離多肽鏈的水（四）多有許多分子量比較小的多肽以游離狀態(tài)存在。這類多肽通常都具有特殊的生理三、蛋白質(zhì)結(jié)肽并無嚴(yán)格的界線，通常是將分子量在6000以上的多肽稱為蛋白質(zhì)。（一）蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)層次的界以肽鏈線性結(jié)構(gòu)為基礎(chǔ)的一級結(jié)構(gòu)（基本結(jié)構(gòu)由肽鏈卷曲、折疊而形成的三維結(jié)構(gòu)—蛋白質(zhì)的二級、三級和四級結(jié)構(gòu)（二）結(jié)氨基酸順序，它是蛋白質(zhì)生物功能的基礎(chǔ)。蛋白質(zhì)氨基酸順序測定的基本步①分析已純化蛋白質(zhì)的氨基酸殘基組②測定多肽鏈的氨基末端與羧基末端為何種氨基酸③把肽鏈水解成片段，分別進(jìn)行分④測定各肽段的氨基酸排列順序，一般采用Edman⑤一般需用數(shù)種水解法，并分析出各肽段中的氨基酸順序，然后經(jīng)過組合排列末端氨基酸測定①二硝基氟苯（DNFB）又稱Sanger法。2,4-二硝基氟苯在堿性條件下，能夠與肽鏈N-端的游離氨基（DNP該產(chǎn)物能夠用乙醚抽提分離同的DNP-氨基酸可以用色譜法進(jìn)行鑒②丹磺酰氯（二甲氨基萘磺酰氯可以與N基作用，得到丹磺酰氨基酸。此法的優(yōu)點(diǎn)是丹磺酰-氨基酸有很強(qiáng)的熒光性質(zhì)檢測靈敏度可以達(dá)到9mol③此法是多肽鏈端氨基酸分析法。多肽與肼在無水條件下加熱，端氨基酸即從肽鏈上解離出來，其余的氨基酸則變成肼化物肼化物能夠與苯縮合成不溶于水的物質(zhì)而與端氨基酸分離。多肽鏈的選擇性①白酶，糜蛋白酶，胃蛋白酶，嗜熱菌蛋白酶。②一種比較理想的方法是溴化水解法它能選擇性地切割由甲硫氨酸的羧基所形成的肽鍵。較少，而且分布比較均勻，所以可以得到較理想的小肽段。二硫鍵的斷moL尿素或moL下，用過量的β巰基乙醇處理，使二硫鍵還原為巰基，然后用烷基化試劑保護(hù)生成的巰基，以防止它重新被氧化。苯異硫（Edman,PTC法）氨基酸順序分析實(shí)際上此法也是一種N-端分析法。此法的特點(diǎn)是能夠不斷重復(fù)循環(huán)，將肽鏈端氨基酸殘基逐一進(jìn)行標(biāo)記和解離（三）結(jié)蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要類①-螺定義：指肽鏈主鏈骨架圍繞中心軸盤繞折疊所形成的有規(guī)則的旋含3.6個(gè)aa殘基。螺旋的螺距為0.54nm，結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定是靠鏈內(nèi)的氫鍵結(jié)構(gòu)特類似棒狀結(jié)構(gòu)，緊曲的多肽鏈構(gòu)成了棒的中心部分R伸出到螺旋的外面，完成一個(gè)螺旋需3.6個(gè)氨基酸殘基，螺旋每上升一圈，螺距為0.54nm，相鄰兩個(gè)氨基酸殘基之間的距為0.15nm；a3螺旋通常的表示法為nsn為每螺旋中包含的氨基酸殘基數(shù)，s為氫鍵環(huán)內(nèi)包含的原子數(shù)；大多數(shù)蛋白質(zhì)中的a-螺旋為右手螺②β-折結(jié)構(gòu)特在βα片平面，交替地分布在片狀平面的上面或下面，以避免R礙；相鄰兩個(gè)氨基酸之間的距為氫鍵和鏈間氫鍵；βN一種為反平行式，即相鄰兩條肽鏈的方向相反③-轉(zhuǎn)-轉(zhuǎn)角也稱-回折或發(fā)夾結(jié)構(gòu)，存在于球狀蛋白中結(jié)構(gòu)特在-轉(zhuǎn)角部分，由四個(gè)氨基酸殘基組成彎曲處的第一個(gè)氨基酸殘基的-C=O和第四個(gè)殘基的–N-H之間形成氫由于甘氨酸和脯氨酸結(jié)構(gòu)的特殊性，常常出現(xiàn)在-轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)中④無規(guī)則卷Ω以又稱Ω環(huán)。Ω環(huán)可能與蛋白質(zhì)的識別功能有關(guān)，并參與催化作用此肽鏈片段由616個(gè)氨基酸殘基組成，其殘基側(cè)鏈可堆積在環(huán)內(nèi)，通過連接條伸展的肽鏈條帶構(gòu)成二級結(jié)構(gòu)單元之間的連接，有以下幾種類型：①S型和弓連接了不相鄰的（四）級結(jié)間構(gòu)象上有區(qū)別的二級結(jié)構(gòu)組合單位（兩個(gè)螺旋互相纏繞構(gòu)成（兩個(gè)折疊通過一段肽鏈連接（三段折疊鏈和兩段螺旋組成和（三條反平折疊通過-轉(zhuǎn)角連接疊成幾個(gè)相對獨(dú)立的區(qū)域，再組裝成球狀或顆粒狀的復(fù)雜構(gòu)象（三級結(jié)構(gòu)。這種在二級結(jié)構(gòu)或超二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上形成的特定區(qū)域稱為結(jié)構(gòu)域的，因此在兩個(gè)結(jié)構(gòu)域間常常形成空穴。③特域與三級結(jié)構(gòu)等同.結(jié)構(gòu)域一般由100~200個(gè)氨基酸殘基組成，氨基酸可以是連續(xù)的，也酶的活性中心往往位于兩個(gè)結(jié)構(gòu)域的界面上．域之間的相對運(yùn)動，使蛋白質(zhì)分子實(shí)現(xiàn)一定的生物功能。（五）結(jié)一步盤繞、折疊形成的包括主鏈和側(cè)鏈構(gòu)象在內(nèi)的特征三維結(jié)構(gòu)。維系這種特定結(jié)構(gòu)的要有氫鍵、疏水鍵、離子鍵和力等。尤其結(jié)構(gòu)類全ααα螺旋通過反平行或近于垂直的狀態(tài)連接，排列成層，再平行疊起。平行αβα螺旋與β般平行的βα反平行β類型：主要由β折疊片層反平行排列形成，β鏈之間以β轉(zhuǎn)角連接，或者以跳過相鄰β鏈的條帶而進(jìn)行連接。特點(diǎn)：包括主鏈構(gòu)象、側(cè)鏈構(gòu)象和親水區(qū)、疏水（六）結(jié)結(jié)構(gòu)形式；各個(gè)亞基在這些蛋白質(zhì)中的空間排列方式及亞基之間的相互作用關(guān)系。結(jié)構(gòu)特(Sbun，它一般由一條肽鏈構(gòu)成，無生理活性。②維持亞基之間的化學(xué)鍵主要是疏水③由多個(gè)亞基而成的蛋白質(zhì)常稱為寡聚蛋（七）質(zhì)分①形狀：球狀蛋白質(zhì)，纖維狀蛋白②組成：簡單蛋白質(zhì)，結(jié)合蛋，，（一）是酶催化劑。絕大多數(shù)的酶都是蛋白質(zhì)。酶促反應(yīng)：酶催化的生物化學(xué)反底物：在酶的催化下發(fā)生化學(xué)變化的物化能，從而加速反應(yīng)的進(jìn)行。（二）酶的催化特高效性：酶的催化作用可使反應(yīng)速度提高106-1012酶的專一①定義：又稱為特異性,是指酶在催化生物化學(xué)反應(yīng)時(shí)對底物的②分類反應(yīng)專一性:酶一般只能選擇性地催化一種或一類相同類型的化學(xué)反應(yīng)。底物專一性:一種酶只能作用于某一種或某一類結(jié)構(gòu)性質(zhì)相似的物質(zhì)物，稱為絕對專一性.類化學(xué)鍵。這種專一性稱為相對專一性一種構(gòu)型則無催化作用反應(yīng)條件溫和：酶促反應(yīng)一般在pH5-8水溶液中進(jìn)行，反應(yīng)溫度范圍20-40℃。高溫或其它苛刻的物理或化學(xué)條件，將引起酶的失活酶可調(diào)節(jié)控制包括抑制劑調(diào)節(jié)共價(jià)修飾調(diào)節(jié)反饋調(diào)節(jié)酶原激活及激素控制等。（三）酶名及分命名：習(xí)慣命名法和國際系統(tǒng)命名法分類：氧化還原酶，轉(zhuǎn)移酶，水解酶，裂合酶，異構(gòu)酶，合成酶，核酶（四）輔輔酶功輔前體維生功全+NAD（輔酶NADP+(輔酶B（煙酰胺5傳遞質(zhì)子和電FAD和FMN（酶B（ 2傳遞質(zhì)子和電TPP（硫胺素焦磷酯B（硫胺素1催化酮酸的脫反四氫葉酸B(葉酸一碳基團(tuán)轉(zhuǎn)輔酶B(泛酸3傳遞酰乙酰化B(生物素7傳遞和固定磷酸吡哆B（吡哆素6輔酶B（鈷素傳遞氫和轉(zhuǎn)移酰輔酶Q（泛醌傳遞質(zhì)子和電氧化-輔酶特①輔酶在催化反應(yīng)過程中,直接參加了反應(yīng)②每一種輔酶都具有特殊功能，可特定地催化某一類型的反③同一種輔酶可以和多種不同的酶蛋白結(jié)合形成不同的全④全酶中的輔酶決定酶所催化的類型（反應(yīng)專一性)，酶蛋白決定所催化的（五）結(jié)酶的活性部①活性中心：指必需基團(tuán)在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近，組成具有特定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)②必需基團(tuán)：與酶的催化活性直接相關(guān)的化學(xué)基③結(jié)合部位：酶分子中與底物結(jié)合的部位或區(qū)域，決定酶促反應(yīng)的專一④催化部位：酶分子中促使底物發(fā)生化學(xué)變化的部位，決定酶促反應(yīng)的性⑤調(diào)控部位：酶分子（寡聚酶）中存在著一些可以與其他分子發(fā)生某種程度的輔助因子在空間構(gòu)象上集中到一起形成疏韌性和可塑性（六）酶的高效性機(jī)酶作用的過渡①有序中間產(chǎn)物：在底物S與酶E后，形成高度有序、低熵的復(fù)合物劑化作用：在酶-底物復(fù)合物（ES）形成過程中，酶分子活性中脫溶劑化作用增加了ES合物的能量，使其更活潑而容易反應(yīng)。③子發(fā)生、形變，從而引起反應(yīng)加速進(jìn)行。④鍵的鍵能減弱，產(chǎn)生鍵，降低了反應(yīng)活化能。決定酶作用高效率的機(jī)效應(yīng)和定向心的有效濃度大大增加，有利于提高反應(yīng)速度。分子中參與反應(yīng)的基團(tuán)相互接近，并被嚴(yán)格定向定位。應(yīng)過渡狀態(tài)結(jié)合作按SN2歷程進(jìn)行的反應(yīng)，反應(yīng)速度與形成的過渡狀態(tài)穩(wěn)定性密切相關(guān)。在酶催酶與過渡狀態(tài)的親和力大于酶與底物或產(chǎn)物的親和力。能催化作的排列和取向，可以對底物價(jià)鍵的形變和極化及調(diào)整底物基團(tuán)的位置等起到協(xié)同作用，從而使底物達(dá)到最佳反應(yīng)狀態(tài)。的酸堿催質(zhì)子酸提供部分質(zhì)子,的過程。催提高反應(yīng)速度的過程。離子催化作提高水的親核性電荷作電子傳遞酶作用專一性的酶活性中心部位般都含有多個(gè)具有催化活性的手性中心手性中心分對稱分子中等價(jià)的潛手性基團(tuán)。點(diǎn)結(jié)合”的催化理種情況下，不對稱催化作用才能實(shí)現(xiàn)。學(xué)酶與底物的結(jié)合如同一把對一把鎖一樣。契合學(xué)（七）酶促反應(yīng)的速度和影響因濃度的影在其他因素不變的情況下，底物濃度對反應(yīng)速度的影響呈矩形雙曲線關(guān)系當(dāng)?shù)孜餄舛容^低時(shí)，反應(yīng)速率與底物濃度成正比，反應(yīng)為一級反應(yīng)隨著底物濃度的增高,反應(yīng)速率不再成正比例加速，反應(yīng)為混合級反應(yīng)。Ⅲ．當(dāng)?shù)孜餄舛雀哌_(dá)一定程度,反應(yīng)速率不再增加，達(dá)最大速率，反應(yīng)為零級反方程：反應(yīng)速度與底物濃度關(guān)系的數(shù)學(xué)方程Ⅰ.Ⅱ.常數(shù)Km：酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時(shí)的底物濃度pH影在一定的pH具有最大的催化活常稱此pH最適pH的影速度最大。④抑制劑的影響（見化學(xué)物質(zhì)與酶的相互作用（一）分義：核酸是以核苷酸為基本單位，含有磷酸基團(tuán)的生物大分子。最初從細(xì)（DNA核酸（RNA：RNA要是負(fù)責(zé)DNA傳信息的翻譯和表達(dá)。分布于細(xì)胞核、細(xì)胞質(zhì)。根據(jù)RNA的功能和含量，可以分為mRNA、tRNA和rRNA三種。（二）組元素組成：C、H、O、N、P（9-分子組核

戊糖

堿核苷酸衍生三磷酸腺苷（ATP成二磷酸腺苷（ADP）和一磷酸腺苷（AMP（核糖核苷）三磷酸鳥苷（GTP作為蛋白質(zhì)合成中磷酰基供體。在許多情況下，可與相互轉(zhuǎn)化（cGMP（三）DNA一級結(jié)構(gòu)定義：脫氧核苷酸分子間連接方式及排列順序c.方向性：一端稱為5’-端，另一端稱為3’-端二級結(jié)構(gòu)：雙螺旋結(jié)DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)模型要點(diǎn)兩條鏈反向平行，圍繞同一中心軸構(gòu)成右手雙螺旋磷酸-脫氧核糖骨架位于螺旋外側(cè)，堿基垂直于螺旋軸而內(nèi)側(cè)兩條鏈通過堿基間的氫鍵相連，AT有兩個(gè)氫鍵，CG有三個(gè)氫鍵，這A-T、C-G配對的規(guī)律，稱為堿基互補(bǔ)規(guī)則維持雙螺旋穩(wěn)定的因素：橫向?yàn)闅滏I，縱向?yàn)閴A基間的堆積力三螺旋兩條多聚尿嘧啶核苷酸鏈和一條多聚腺嘌呤核苷酸鏈合成出一種三鏈②來源：DNA三股螺旋結(jié)構(gòu)常出現(xiàn)在DNA、轉(zhuǎn)錄、重組的起始位點(diǎn)或調(diào)節(jié)三級結(jié)構(gòu)：超螺旋結(jié)①形成：DNA雙螺旋鏈再盤繞②正超螺旋：盤繞方向與DNA雙螺旋相同負(fù)超螺旋：盤繞方向與DNA雙螺旋方向相反。細(xì)胞中的環(huán)狀DNA一般呈負(fù)超旋意可以影響DNA雙鏈的解螺旋結(jié)構(gòu)上使DNA有更緊密的形狀，在組裝中具重要作（四）RNA的結(jié)構(gòu)：RNA通常以單鏈形式存在，但也可形成局部的雙螺旋結(jié)mRNA的結(jié)結(jié)構(gòu)真核細(xì)胞mRNA5-末端有一個(gè)甲基化的鳥苷酸功能：保護(hù)mRNA免受核酸酶從5-末端開始對它的水解，并且在翻譯中起重結(jié)構(gòu)極大多數(shù)真核mRNA3-末端有一段長約200苷polyA功能：與mRNA從細(xì)胞核到細(xì)胞質(zhì)的轉(zhuǎn)移有關(guān)；與mRNA的半壽期有tRNA的結(jié)結(jié)構(gòu)特tRNA子最10-20有3′末端為CCA-OH(氨基5′末端大多數(shù)為結(jié)構(gòu)：三葉tRNA功能：作為各種氨基酸的轉(zhuǎn)運(yùn)載體在蛋白質(zhì)合成中轉(zhuǎn)運(yùn)氨基酸原結(jié)構(gòu)：倒LtRNA功能：活化、搬運(yùn)氨基酸到核糖體，參與蛋白質(zhì)的翻譯rRNA的結(jié)①含量：rRNA是細(xì)胞中含量最多的RNA，占總量的80%②功能：參與組成核糖體，作為蛋白質(zhì)生物合成的場所其他小分子RNA及RNA組學(xué)：除了上述三種RNA外，細(xì)胞的不同部位存在的許多其他種類的小分子RNA，統(tǒng)稱為非mRNARNA。（五）的性核酸分子的大真核細(xì)胞DNA＞原核細(xì)胞DNADNA＞RNA核酸的溶解度與DNA和RNA都微溶于水而不溶于乙醇等黏度：DNA>RNADNA性時(shí)黏度下降，可作為變性的指核酸的酸堿性；DNA有磷酸基及堿基，為兩性大分子，但偏于酸性，pH高于4時(shí)全部解高呈陰離子狀態(tài)。核酸的等電點(diǎn)較低pH2.0～2.8。DNA在pH4.0～11之間穩(wěn)定此范圍時(shí)DNA生變性。；核酸的紫外吸嘌呤及嘧啶具有紫外吸收，核酸分子最大吸收峰在260nm，可用于定量測核酸的變義：在某些理化因素作用下，核酸的氫鍵和堿基堆積力被破壞，核酸空間雙鏈間的氫鍵斷裂核酸變性的因素：過量酸、堿，加熱，變性試劑如尿素、甲酰胺以及某核酸的復(fù)變性DNA在適當(dāng)條件下互補(bǔ)鏈可恢復(fù)天然的雙螺旋構(gòu)象一現(xiàn)象稱為復(fù)核酸的雜DNA復(fù)性過程中，如果把不同DNA分子放在同一溶液中，或把DNARNA放在一起，只要在DNA或RNA的單鏈分子之間有一定的堿基配對關(guān)系，就可以形成局部或全部雙鏈，這種現(xiàn)象稱為核酸分子雜交。核酸的水①酸或堿水解：核酸分子中的磷酸二酯鍵可在酸或堿性條件下水解切斷物體內(nèi)存在多種核酸水解酶。這些酶可以催化水解多聚核苷酸鏈DNA、RNA解的區(qū)DNARNA或堿的耐受程度有很大例如0.1mol/LNaOH溶液中，RNA幾乎可以完全水解，生成2′-或3′-磷酸核苷；DNA在同樣條件下則不受影種水解性能上的差別，與RNA糖2′-OH基參與作用有很大的關(guān)系。在RNA水解時(shí)，2′-OH首先進(jìn)攻磷酸基，在斷開磷酯鍵的同時(shí)形成（一）相互作用動力間內(nèi)的物理接觸，并導(dǎo)致相互吸引。這種相互作用可以用如下方程表示：P+L?其中，P代表蛋白質(zhì)或核酸，L泛指小分子或離子，PL代表兩者的復(fù)合物。上述P+L （二）相互作用熱力下兩者的相互作用力可以改變體系的內(nèi)在能量(△E)力可以通過與結(jié)合常數(shù)KB或解離常數(shù)有聯(lián)系的自由能(△G)表示。（三）分子間相互作用共價(jià)受體的鍵合也主要共價(jià)鍵的形成，也是一些藥物在體內(nèi)起作用的機(jī)制。藥物的主要共價(jià)結(jié)合方式：烷基化，?；?，磷?；x子一方面，離子鍵可以使藥物-受體結(jié)合得比較牢固和持久；另一方面，靜電引力不收方向的影響，因而在受體對隨機(jī)轉(zhuǎn)運(yùn)過程中的藥物分子的初始識別和趨近也有重要作用。氫疏水作指因極性基團(tuán)間的靜電力和氫鍵力使極性基團(tuán)傾向于在一起，因而排斥疏水基團(tuán)，使疏水基團(tuán)相互所產(chǎn)生的能量效應(yīng)和熵效應(yīng)。力這是一種普遍存在的作用力，是一個(gè)原子的原子核吸引另一個(gè)原子電子所（四）分子識別中的立體化學(xué)因幾何異價(jià)鍵的自由旋轉(zhuǎn)受到限制而產(chǎn)生的順(Z)反(E)異構(gòu)現(xiàn)象稱為幾何異構(gòu)，這些異構(gòu)體的性質(zhì)不完全相同。光學(xué)異①定義：光學(xué)異構(gòu)是由于分子中原子或基團(tuán)的排列方式不同，使兩個(gè)分子無法疊合的一種立體異構(gòu)現(xiàn)象，二者具有實(shí)物和鏡像的關(guān)系，也稱作光學(xué)對映體。情有無藥理作藥理作用強(qiáng)度不副作用或其他作具有相反或互補(bǔ)藥理作構(gòu)像異異構(gòu)：分子內(nèi)各原子和基團(tuán)的空間排列因單鍵旋轉(zhuǎn)而發(fā)生動態(tài)立體異構(gòu)構(gòu)象：分子的構(gòu)象變化處于快速動態(tài)平衡狀態(tài)，有多種異構(gòu)體。自由能構(gòu)象：只有能為受體識別并籠受體結(jié)構(gòu)互補(bǔ)的構(gòu)象，才產(chǎn)生特定的藥理④構(gòu)想重組織：藥物和受體結(jié)合時(shí)，藥物本身不一定采取它的優(yōu)勢構(gòu)象。這是（一）球狀蛋白三級結(jié)構(gòu)的主要特約有75可以與一些晶體的情況相比。存在于蛋白質(zhì)內(nèi)部主要是一些非極性殘基的側(cè)鏈-螺旋和--螺旋和-，則地是分布在球狀蛋白的外周。一些極性的或負(fù)電性的原子形成氫鍵。其中一些水分子也參與了蛋裂隙““裂隙“的周圍常常是疏水性的這些“裂隙”或“”可能是蛋白質(zhì)(酶)的活性部位所在。（二）化學(xué)物質(zhì)對蛋白質(zhì)的沉淀作沉淀作用類沉pH逆沉的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)，產(chǎn)生的蛋白質(zhì)沉淀不可能再重新溶解于水由于沉淀過程發(fā)生了蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)的變化，又稱為變性沉淀?？乖脸恋韯╊愇锍聋}蛋白質(zhì)的活度系數(shù)降低的緣故，這種現(xiàn)象稱為鹽溶。分子就離開蛋白質(zhì)的周圍，出疏水區(qū)域，疏水區(qū)域間的相互作用，使白質(zhì)而沉淀，疏水區(qū)域越多，就越易產(chǎn)生沉淀。第一類為Mn2+，F(xiàn)e2+，Co2+，Ni2+，Cu2+，Zn2+Cd2+能和蛋白質(zhì)分子表面的羧基，第二類為Ca2+，Ba2+，Mg2+Pb2+能和蛋白質(zhì)分子表面的羧基結(jié)合，但不和含氮第三類為Ag+，Hg2+和Pb2+能和蛋白質(zhì)分子表面的巰基相結(jié)合點(diǎn)沉解度最小，在電場中不移動。等電點(diǎn)沉淀法的一個(gè)主要優(yōu)點(diǎn)是很多蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)都在偏酸性范圍內(nèi)，而無物沉a.利用和水互溶的使蛋白質(zhì)沉淀的方法很早就用來純化蛋白質(zhì)。加入有b.化合物及有機(jī)酸沉當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)溶液pH小于其等電點(diǎn)時(shí)，蛋白質(zhì)顆粒帶有正電荷，容易與酚類化合物物沉非離子型聚合物沉淀白質(zhì)。聚合物的作用認(rèn)為與相似，能降低水化度，使蛋白質(zhì)沉淀。聚電解質(zhì)沉淀有一些離子型多糖化合物可應(yīng)用于沉淀食品蛋白蛋白質(zhì)可以沉淀的原（三）化學(xué)物質(zhì)對蛋白質(zhì)的穩(wěn)定作不穩(wěn)定因蛋白質(zhì)濃真實(shí)的細(xì)胞內(nèi)是異常擁擠的。細(xì)胞內(nèi)的多糖、蛋白質(zhì)、核酸等物理因蛋白質(zhì)的器壁吸附現(xiàn)象，最主要的影響因素是表面能量。生物因在蛋白質(zhì)失活的眾多原因中,肽鍵自身的斷裂也是十分重要的化學(xué)因強(qiáng)酸和強(qiáng)堿，氧化劑，去污劑和表面活性劑，變性劑，重金屬共溶劑，抗氧化劑，底物、輔酶，金屬離子，化學(xué)交聯(lián)劑蛋白質(zhì)不穩(wěn)定的、蛋白質(zhì)的三維結(jié)構(gòu)是由疏水相互作用靜電相互作用氫鍵力這些弱相互作用力及二硫鍵所維持的在分離提純使用過程中,攪拌升溫pH變化鹽濃度變化添加表面活性劑或等因素對大部分蛋白質(zhì)都有造成、導(dǎo)致失活。失活的蛋白質(zhì)就成為雜質(zhì),不僅無用,還可能（一）化學(xué)物質(zhì)對酶的抑制的活性降低或喪失的現(xiàn)象，稱為酶的抑制作用。分類可逆性抑制作用抑制劑與酶分子通過靜電引力疏水鍵氫鍵或力形成可逆的酶-抑制劑復(fù)合物。不可逆性抑制作用：酶與抑制劑之間發(fā)生共價(jià)鍵結(jié)合（二）可逆性抑制作競爭性抑制作①競爭性抑制作用中，抑制劑與底物對酶的結(jié)合有競爭作用，互相排斥。而底物又不能與EI結(jié)合，抑制劑也不能與ES結(jié)合，所以EIS不存在。某些競爭性抑制劑的化學(xué)結(jié)構(gòu)與底物的結(jié)構(gòu)沒有任何關(guān)系，其抑制作用從而起到抑制酶活性的目的。特底物類似過渡態(tài)類似其他化合非競爭性抑制作典型的非競爭性抑制劑不影響酶-底物結(jié)合；底物也不影響酶-I的結(jié)合；S和都可可逆獨(dú)立地結(jié)合于酶的不同部位上；并且ESI為端點(diǎn)復(fù)合物反競爭性抑制作反競爭性抑制劑I不能與自由酶結(jié)合，而只能與ES可逆結(jié)合生成不能分解成產(chǎn)物的EIS。這一點(diǎn)與競爭性抑制相反?；旌闲砸种谱骰旌闲砸种谱饔弥蠸EEI都能夠結(jié)合，I也可和EES結(jié)合，但親和力都不相等，表明SI酶的結(jié)合互有影響。(三)不可逆抑制作非專一性不可逆抑制?；瘎?，烴基化劑，含活潑雙鍵的試劑，親電試指向活性部位抑制指向活性部位抑制劑的作用特征是,抑制劑分子中含有化學(xué)活潑的功能基，