食品酶學(xué)復(fù)習(xí)思索題第1章緒論簡(jiǎn)答題（1）食品酶學(xué)研究?jī)?nèi)容？重要的包括食品中酶的性質(zhì)、酶的作用規(guī)律，酶的構(gòu)造和作用原理、酶的生物學(xué)功能及酶在食品中的應(yīng)用等（2）酶的本質(zhì)是什么?1.除核酸類酶之外,絕大多數(shù)酶都是蛋白質(zhì).2.酶催化的生物反應(yīng)，稱為酶促反應(yīng)3.在酶的催化下發(fā)生化學(xué)變化的物質(zhì)，稱為底物（3）酶及酶制劑的來(lái)源是？1.從動(dòng)物有機(jī)體中分離得到2.從植物體中分離得到3.通過(guò)微生物培養(yǎng)的措施富集（4）酶的系統(tǒng)命名措施是？底物名稱+反應(yīng)物+酶（5）酶促反應(yīng)根據(jù)其化學(xué)性質(zhì)分幾大類型？舉出2個(gè)以上代表酶酶類反應(yīng)性質(zhì)舉例氧化還原酶類轉(zhuǎn)移酶類水解酶類裂合酶類異構(gòu)酶類合成酶類氧化還原反應(yīng)功能基團(tuán)轉(zhuǎn)移反應(yīng)水解反應(yīng)從底物脫去某種基團(tuán)而形成雙鍵的可逆反應(yīng)多種異構(gòu)反應(yīng)兩個(gè)分子合成一種分子并伴隨有ATP的水解琥珀酸脫氧氫酶多酚氧化酶谷丙轉(zhuǎn)氨酶膽堿轉(zhuǎn)乙酰酶酯酶磷酸酶糖苷酶肽酶醛縮酶水化酶脫氫酶葡萄糖異構(gòu)酶磷酸葡萄糖變位酶谷氨酰胺合成酶谷胱甘肽合成酶（6）酶與一般化學(xué)催化劑的異同點(diǎn)是什么？共同點(diǎn)：加緊反應(yīng)速度，但不影響反應(yīng)的平衡反應(yīng)過(guò)程中不消耗少許催化劑能催化大量的反應(yīng)物的反應(yīng)催化劑不能催化熱力學(xué)上主線不也許畸形的反應(yīng)一般狀況下，對(duì)可逆反應(yīng)的正反兩個(gè)方向的催化作用相似不一樣點(diǎn)：較溫和的條件下反應(yīng)，一般在常溫常壓下進(jìn)行催化劑的效率很高，可比一般催化劑高106--1020倍酶的作用品有高度的特異性高度的不穩(wěn)定性沒(méi)的催化活性是可以調(diào)整的論述題（1）什么是酶，它的生命活動(dòng)過(guò)程中起何重要作用？酶（enzyme）是由活細(xì)胞產(chǎn)生的，具有高效和專一催化功能的生物大分子。（2）酶與一般催化劑比較，其催化作用有何特點(diǎn)？答：1.較溫和的條件下進(jìn)行反應(yīng);2催化劑的效率很高;3酶的作用品有高度的特異性;4高度的不穩(wěn)定性（易受變性原因影響而失活）5酶的催化活性是可以調(diào)整（3）什么是結(jié)合蛋白酶？什么是酶蛋白，輔酶，輔基和全酶？舉例闡明酶蛋白，輔酶，輔基在酶促反應(yīng)中的作用。答：結(jié)合蛋白酶是只有在結(jié)合了非蛋白組分（輔助因子）后，才體現(xiàn)出酶的活性。酶蛋白是雙成分酶的蛋白質(zhì)部分，決定催化反應(yīng)特異性。輔酶是某些酶蛋白小分子有機(jī)化合物如B族維生素作為輔因子，稱為輔酶。輔基是某些酶蛋白由金屬離子，如Mg2+、Fe2+、Zn2+等作為輔因子，這些金屬離子成為輔基。第2章酶的生產(chǎn)與分離純化2.簡(jiǎn)述題（1）酶的生產(chǎn)措施均有哪些？提取法，發(fā)酵法，化學(xué)合成法（2）產(chǎn)酶菌株應(yīng)具有的條件是什么？1.酶產(chǎn)量高2.輕易培養(yǎng)和管理3.產(chǎn)酶穩(wěn)定性好，不易退化，不易受噬菌體侵襲；4.于酶的分離純化5.安全可靠。 （3）怎樣篩選生產(chǎn)纖維素酶的微生物？答:使待檢測(cè)的微生物在具有酶作用的不溶性底物如纖維素的培養(yǎng)基中生長(zhǎng)，培養(yǎng)后，根據(jù)菌落周圍產(chǎn)生的透明圈的大小可以篩選到產(chǎn)纖維素酶的高活性菌落。（4）提高酶發(fā)酵產(chǎn)量的措施均有哪些？答:1.酶的合成調(diào)控機(jī)制；2.通過(guò)發(fā)酵條件控制提高酶產(chǎn)量；3.通過(guò)基因突變提高酶產(chǎn)量；4.通過(guò)基因重組提高酶產(chǎn)量；5.其他提高酶產(chǎn)量的措施:例如變化碳氮比添加產(chǎn)酶增進(jìn)劑等。（5）測(cè)定酶活力時(shí)注意事項(xiàng)？1.底物過(guò)量2.酶的最適條件下測(cè)定3.保證反應(yīng)速率為初速率4.需要合適的對(duì)照以消除非酶促反應(yīng)所生成的產(chǎn)物（6）通過(guò)發(fā)酵條件控制提高酶產(chǎn)量的途徑有哪些？答:1.控制pH；2.控制溫度；3.采用中間補(bǔ)料提高酶產(chǎn)量；4.調(diào)整溶解氧提高酶產(chǎn)量（7）酶的分離純化的過(guò)程。1.酶原料的選擇2.細(xì)胞的破碎3.提取4.分離純化5.濃縮、干燥與結(jié)晶6.純度鑒定和保留（8）酶分離純化時(shí)應(yīng)遵照的原則是什么？1.建立可靠和迅速測(cè)定酶活的措施，并對(duì)整個(gè)過(guò)程中每一步一直貫徹活力的測(cè)定2.理解所分離得酶的構(gòu)造與性質(zhì)特點(diǎn)以及咩在細(xì)胞中的存在狀態(tài)3.明確原料的特性與數(shù)量4.理解多種措施的原理特性和優(yōu)缺陷并選擇有效的分離純化措施5.多種措施的使用次序安排要合理6.時(shí)刻防止酶的變性7.充足考慮到介質(zhì)與溶液體系總多種因子的影響和實(shí)際的試驗(yàn)條件（9）細(xì)胞破碎的措施有哪些？1.機(jī)械破碎2.物理破碎3.化學(xué)破碎4.酶解破碎 （10）根據(jù)酶溶解度的不一樣采用的分離措施均有哪些？原理是什么？1.等電點(diǎn)沉淀法2.鹽析法3.有機(jī)溶劑沉淀法4.PEG沉淀法原理：（11）根據(jù)酶分子所帶電荷的不一樣采用的分離措施均有哪些？原理是什么？1.離子互換層析2.層析聚焦3.電泳4.等電聚焦點(diǎn)用（12）根據(jù)分子大小的不一樣采用的分離措施均有哪些？原理是什么？1.離心分離2.透析與超濾凈3.過(guò)濾4.凝膠層析（13）親和層析和離子互換層析的原理是什么？親和層析：運(yùn)用生物分子間所具有的專一而又可逆的親和力而到達(dá)分離純化的目的。離子互換層析：運(yùn)用各蛋白質(zhì)的電荷量及不一樣進(jìn)行分離。電荷不一樣的蛋白質(zhì)，對(duì)管柱上的離子互換劑有不一樣的親和力，變化沖洗液的離子強(qiáng)度和pH值，物質(zhì)就能依次從層析柱中分離出來(lái)。第3章酶反應(yīng)動(dòng)力學(xué)簡(jiǎn)答題1.酶反應(yīng)動(dòng)力學(xué)研究?jī)?nèi)容是什么？研究酶促反應(yīng)速度及其影響原因的科學(xué)。2影響酶促反應(yīng)的原因有哪些酶的濃度底物的濃度ph溫度酶的克制劑和激活劑3為何測(cè)定酶活力測(cè)定期測(cè)定酶促反應(yīng)速度由于沒(méi)活力是酶催化一定化學(xué)反應(yīng)的能力，酶活力的的大小可以用他催化的某一化學(xué)反應(yīng)的反應(yīng)速率來(lái)表達(dá)，即酶催化的反應(yīng)速率越快酶活力越高反之速率越慢酶活力越低，因此測(cè)定酶活力測(cè)定期測(cè)定酶促反應(yīng)速度4.酶促反應(yīng)的初速度有哪些影響原因酶濃度：酶反應(yīng)速率正比于酶濃度，只Cs＞＞Km時(shí)，酶反應(yīng)速率和酶濃度能保持線性關(guān)系底物濃度：在單底物酶催化反應(yīng)中，當(dāng)酶濃度恒定不變時(shí)，反應(yīng)初速率必因底物濃度的升高而提高，但在底物濃度到達(dá)某一極限后，反應(yīng)速率將漸進(jìn)于對(duì)應(yīng)的最高值溫度：在較低的溫度范圍內(nèi)，酶反應(yīng)速率隨溫度的升高而增大，當(dāng)溫度升高至某一值時(shí)，反應(yīng)速率達(dá)最高值，一旦超過(guò)該溫度，反應(yīng)速率反而下降PH：酶在最適PH時(shí)，酶活力最大，反應(yīng)速率也最大激活劑和克制劑也影響酶反應(yīng)初速度5什么叫米-氏方程式，有何意義？什么叫米氏常數(shù)？有何意義？米氏方程：表達(dá)一種酶促反應(yīng)的起始速度（v）與底物濃度（[S]）關(guān)系的速度方程，如下式所示。Vmax指該酶促反應(yīng)的最大速度，[S]為底物濃度，Km是米氏常數(shù)，VO是在某一底物濃度時(shí)對(duì)應(yīng)的反應(yīng)速度。當(dāng)?shù)孜餄舛群艿蜁r(shí)，[S]《Km,則V≌Vmax[S]/Km，反應(yīng)速度與底物濃度呈正比。當(dāng)?shù)孜餄舛群芨邥r(shí)，[S]》Km，此時(shí)V≌Vmax，反應(yīng)速度達(dá)最大速度，底物濃度再增高也不影響反應(yīng)速度。意義：從米氏方程可以看出酶反應(yīng)速率與底物濃度直接有關(guān)，在單底物的酶催化反應(yīng)中，單酶濃度不變時(shí)，反應(yīng)的初速率必然會(huì)因底物濃度上升而以高，但在底物濃度上升到達(dá)某一極限后來(lái)，反應(yīng)速率將近于對(duì)應(yīng)的最高值，底物決定著系統(tǒng)反應(yīng)級(jí)數(shù)當(dāng)?shù)孜餄舛群艿蜁r(shí)，反應(yīng)速度與底物濃度城正比，對(duì)S來(lái)說(shuō)是一級(jí)反應(yīng)當(dāng)?shù)孜餄舛群芨邥r(shí)，反應(yīng)速度達(dá)最大速度，底物濃度再增高也不影響反應(yīng)速度，此時(shí)，對(duì)于S來(lái)說(shuō)是零級(jí)反應(yīng)當(dāng)S=Km時(shí)，V=Vm/2，這是反應(yīng)速率到達(dá)二分之一時(shí)的底物濃度，當(dāng)S較高時(shí)，底物濃度的升高與V的升高不成比例滿足的條件：初速度喂原則，單底物，穩(wěn)態(tài)米氏方程常數(shù)意義：1.物理意義：Km值等于酶反應(yīng)速度為最大速度二分之一時(shí)的底物濃度。2.Km值愈大，酶與底物的親和力愈?。籏m值愈小，酶與底物親和力愈大。酶與底物親和力大，表達(dá)不需要很高的底物濃度，便可輕易地到達(dá)最大反應(yīng)速度。3.Km值是酶的特性性常數(shù)，只與酶的性質(zhì)，酶所催化的底物和酶促反應(yīng)條件(如溫度、pH、有無(wú)克制劑等)有關(guān)，與酶的濃度無(wú)關(guān)。酶的種類不一樣，Km值不一樣，同一種酶與不一樣底物作用時(shí)，Km值也不一樣。多種酶的Km值范圍很廣，大體在10-1～10-6M7.什么叫酶的可逆克制和不可逆克制，有何區(qū)別？區(qū)別：1不可逆克制:克制劑與酶的結(jié)合是不可逆反應(yīng)，以共價(jià)鍵方式進(jìn)行不可逆結(jié)合，無(wú)法通過(guò)加入某種加入某種物質(zhì)或其他措施使酶恢復(fù)活性2可逆克制：克制劑與酶的結(jié)合是可逆反應(yīng)，以共價(jià)鍵方式進(jìn)行可逆結(jié)合，可用透析等措施出去克制劑，恢復(fù)酶活性8.什么叫專一性和非專一性不可逆克制，有何區(qū)別？區(qū)別：非專一性不可逆克制：克制劑與酶分子中一類或幾類基團(tuán)作用，不管是必須基團(tuán)與否，皆可共價(jià)結(jié)合，由于其中必須基團(tuán)也被克制劑結(jié)合，從而導(dǎo)致酶的克制活性專一性不可逆克制：克制劑專一的作用用于酶的活性中心或其必需基團(tuán)，進(jìn)行共價(jià)結(jié)合，從而克制酶的活性9.什么叫酶的競(jìng)爭(zhēng)性克制作用，有哪些特點(diǎn)，舉實(shí)例闡明之？競(jìng)爭(zhēng)性克制作用：克制劑I和底物S對(duì)游離酶E的結(jié)合有競(jìng)爭(zhēng)作用，互相排斥，已結(jié)合底物的ES復(fù)合體，不能再結(jié)合I，同樣已結(jié)合克制劑的EI復(fù)合體，不能再結(jié)合S特點(diǎn)：1I與S的構(gòu)造相似2克制是可逆的，克制作用強(qiáng)弱取決于底物與克制劑濃度的相對(duì)比例，通過(guò)增長(zhǎng)底物濃度可使克制作用逆轉(zhuǎn)例子：琥珀酸脫氫酶受丙二酸及草酰乙酸克制，此兩者競(jìng)爭(zhēng)酶與底物的結(jié)合部位，但不能被酶催化脫氫，故一旦結(jié)合在活性中心部位，就克制了酶與底物的結(jié)合。10.測(cè)定酶活性的基本條件是什么？在最適溫度，最適PH和合適的底物濃度條件下測(cè)定測(cè)定的反應(yīng)速度必須是初速度，反應(yīng)計(jì)時(shí)必須精確，反應(yīng)體系必須預(yù)熱至規(guī)定溫度時(shí)，可加入酶液并立即計(jì)時(shí)，反應(yīng)抵達(dá)時(shí)立即滅酶的活性，終止反應(yīng)，并記錄時(shí)間論述題1.有一種蛋白水解酶，作用于數(shù)種人工合成的底物，為了比較這些不一樣的底物和酶的親和力的差異，應(yīng)當(dāng)怎樣來(lái)闡明它？2.何為不可逆克制，競(jìng)爭(zhēng)性克制和非競(jìng)爭(zhēng)性克制，研究克制作用有什么理論意義和實(shí)踐作用？3.什么叫Km，Km大小和酶與底物的親和力有何關(guān)系？第4章固定化酶與固定化細(xì)胞2.簡(jiǎn)述題（1）固定化酶的長(zhǎng)處是什么？1.可反復(fù)多次地使用，使用效率高，成本較低2.輕易與反應(yīng)體系分離，簡(jiǎn)化提純工藝3.穩(wěn)定性明顯提高4.具有一定的機(jī)械強(qiáng)度，便于持續(xù)化和自動(dòng)化操作5.催化反應(yīng)過(guò)程更易控制6.更是與多酶體系的應(yīng)用（2）酶的固定化措施有哪些？各有什么特點(diǎn)？1.吸附法，操作簡(jiǎn)樸，條件溫和，酶活力不易喪失，可供選擇的載體類型多，吸附過(guò)程可同步到達(dá)純化和固定化的目的2.共價(jià)結(jié)合法，得到的固定化酶結(jié)合牢固、穩(wěn)定性好利于持續(xù)長(zhǎng)時(shí)間使用3.包埋法，反應(yīng)條件溫和，很少變化酶構(gòu)造，不過(guò)有較牢固的固定化措施4.交聯(lián)法：運(yùn)用共價(jià)鍵，但不使用載體（3）固定化細(xì)胞的長(zhǎng)處？1.無(wú)需進(jìn)行沒(méi)得分離和純化，減少?zèng)]得活力損失，同步大大減少了成本2.可進(jìn)行多沒(méi)反應(yīng)，且不需添加輔助因子3.對(duì)于活細(xì)胞來(lái)說(shuō)，保持了酶的運(yùn)勢(shì)狀態(tài)，沒(méi)得穩(wěn)定性高，對(duì)于污染的抵御力更強(qiáng)4.細(xì)胞生長(zhǎng)停滯時(shí)間短，細(xì)胞多，反應(yīng)快等等（4）細(xì)胞的固定化有哪些措施？1.吸附法2.包埋法3.直接固定法4.交聯(lián)法與共價(jià)結(jié)合法第6章食品工業(yè)中應(yīng)用的酶6.1糖酶6.1.1淀粉酶部分2、簡(jiǎn)答題1.什么叫內(nèi)切淀粉酶和外切淀粉酶？分別舉出1個(gè)例子并闡明它們的作用。1內(nèi)切-淀粉酶：對(duì)淀粉-1，4-糖苷鍵的糖苷部位發(fā)生作用，把這位置的鏈隨機(jī)地切開的酶叫做內(nèi)切一淀粉酶，如ɑ-淀粉酶2外切-淀粉酶：從淀粉糖糖鏈的非還原性末端開始對(duì)其1,4糖苷鍵的糖苷部位發(fā)生作用，把這部位切開的酶叫做外切-淀粉酶，如β-淀粉酶2.試比較α-淀粉酶與β-淀粉酶、葡萄糖淀粉酶的作用。α-淀粉酶的作用1、當(dāng)α-淀粉酶作用于直鏈淀粉時(shí)：第一階段，對(duì)淀粉分子內(nèi)的α-1,4葡萄糖苷鍵隨機(jī)地方式切開，降解產(chǎn)生分子量大小不等的低聚糖，降解速度很快。第二階段，對(duì)第一階段產(chǎn)生的寡糖切開其α-1,4葡萄糖苷鍵，最終產(chǎn)生葡萄糖和麥芽糖。第二階段并不遵照第一階段隨機(jī)作用的模式，并且反應(yīng)速度很慢。2、當(dāng)α-淀粉酶作用于支鏈淀粉時(shí)：對(duì)支鏈淀粉分子內(nèi)直鏈部分的α-1,4葡萄糖苷鍵隨機(jī)地方式切開，并繞過(guò)α-1,6糖苷鍵的分支點(diǎn)，產(chǎn)生葡萄糖和麥芽糖外，還產(chǎn)生一系列α-極限糊精（具有α-1,6糖苷?。＆?淀粉酶的作用1、當(dāng)β-淀粉酶水解直鏈淀粉時(shí)：（1）當(dāng)?shù)矸劬哂信紨?shù)個(gè)葡萄糖單位時(shí)，從淀粉的非還原性未端成對(duì)水解α-1，4糖苷鍵而最終產(chǎn)物是麥芽糖；（2）當(dāng)?shù)矸劬哂衅鏀?shù)個(gè)葡萄糖單位時(shí)，從淀粉的非還原性未端成對(duì)水解α-1，4糖苷鍵而最終產(chǎn)物是麥芽糖、麥芽三糖和葡萄糖。2、β-淀粉酶作用于支鏈淀粉時(shí):從淀粉的非還原性未端成對(duì)水解α-1，4糖苷鍵，但不能切斷α-1，6糖苷鍵，也不能繞過(guò)α-1，6糖苷鍵繼續(xù)水解。因此最終產(chǎn)物中重要有β—構(gòu)型的麥芽糖和β-極限糊精。葡萄糖淀粉酶的作用1、能水解α-1,4糖苷鍵從淀粉的非還原未端依次切斷α-1,4糖苷鍵，生成葡萄糖，且產(chǎn)物具有β構(gòu)型。2、能水解α-1,6糖苷鍵或α-1,3糖苷鍵葡萄糖淀粉酶水解α-1,6糖苷鍵的前提是必須在只有一種α-1,6鍵的C6位葡萄糖還原性末端結(jié)合著其他的葡萄糖單位。因此，該酶能切斷潘糖、普魯蘭、β-極限糊精、63-葡萄糖三基異麥芽糖等分子中的α-1,6鍵。萄糖淀粉酶不能切斷異麥芽糖、異麥芽三糖、異潘糖、及63-異麥芽三基麥芽糖中的α-1,6鍵。3.什么叫耐高溫α-淀粉酶？它在實(shí)際應(yīng)用中有何意義？耐高溫α-淀粉酶：能隨機(jī)水解淀粉，糖原及其降解物內(nèi)部的α-1,4葡萄糖苷鍵似的膠狀淀粉溶液迅速下降，產(chǎn)生可溶性糖糊精和寡聚糖，過(guò)度的水解可產(chǎn)生少許的葡萄糖和麥芽糖，運(yùn)用耐高溫α-淀粉酶，在啤酒生產(chǎn)過(guò)程中縮短糖化時(shí)間運(yùn)用耐高溫α-淀粉酶，在檸檬酸生產(chǎn)中改善培養(yǎng)基的條件，加速菌種的生長(zhǎng)繁殖和產(chǎn)酸4.α-淀粉酶分子構(gòu)造有何特點(diǎn)？該酶活力測(cè)定期添加氯化鈣是為何？α-淀粉酶：每個(gè)分鐘具有一種Ca2+，有些還具有Zn2+α-淀粉酶在淀粉液化中的應(yīng)用5.葡萄糖淀粉酶的作用特點(diǎn)及重要來(lái)源是哪些？作用特點(diǎn)：1水解α-1,4糖苷鍵，從淀粉的非還原末端依次切斷α-1,4糖苷鍵，生成葡萄糖，切產(chǎn)物具有β構(gòu)型2能水解α-1,6糖苷鍵或α-1,3糖苷鍵，葡萄糖淀粉酶水解α-1,6糖苷鍵的前提是必須在只有一種α-1,6鍵的C6的葡萄糖還原性末端結(jié)合著其他的葡萄糖單位重要來(lái)源：黑曲霉或根霉中制得6.普魯蘭酶和異淀粉酶的特點(diǎn)是是什么？普魯蘭酶能水解茁霉多糖異淀粉酶則不能水解茁霉多糖7.支鏈淀粉完全降解為葡萄糖需要哪些酶的參與？α-淀粉酶β-淀粉酶異淀粉酶間接脫酶脫酶葡萄糖淀粉酶8.現(xiàn)將要運(yùn)用支鏈淀粉制備具有直連（1,4-糖苷鍵）的多聚糖，請(qǐng)問(wèn)選用何種酶？為何？9.α-淀粉酶β-淀粉酶葡萄糖淀粉酶在分子構(gòu)造上有何特點(diǎn)？它在實(shí)際生產(chǎn)中有何指導(dǎo)意義？α-淀粉酶分子特性:每個(gè)分子中具有一種Ca2+，有些還具有Zn2+；β-淀粉酶的分子構(gòu)造特性（1）β-淀粉酶分子中巰基(--SH)是酶活力體現(xiàn)所必需的。（2）β-淀粉酶和巰基試劑，如對(duì)-氯汞苯甲酸鹽（pCMB）、N-乙基蘋果酰胺起作用或者氧化作用都會(huì)使酶失活。葡萄糖淀粉酶分子特性：酶的糖類部分具有甘露糖、葡萄糖、半乳糖及糖醛酸。指導(dǎo)意義：α-淀粉酶在淀粉液化中的應(yīng)用Β-淀粉酶在麥芽糖生產(chǎn)中的應(yīng)用葡萄糖淀粉酶用于制備葡萄糖10.普魯特酶和異淀粉酶分別從哪個(gè)生物中獲取？普魯特酶：肺炎克雷伯氏菌，蠟狀芽孢桿菌，狀變種異淀粉酶：假單孢子菌，黃桿菌，酵母，極毛桿菌，纖維黏菌屬等11.普魯蘭酶和異淀粉酶的最適溫度和pH有何特性？普魯蘭酶最適溫度：50-55℃最適pH：5.5-5.6異淀粉酶最適溫度：52.5℃最適pH：4-4.512.鈣離子對(duì)普魯蘭酶的作用有何影響？鈣離子的存在對(duì)肺炎克雷伯氏菌支鏈淀粉酶起激活作用，而對(duì)蠟狀芽孢桿菌覃狀變種支鏈淀粉酶增長(zhǎng)穩(wěn)定性的作用3、論述題1.某一大學(xué)生畢業(yè)之后返鄉(xiāng)要接管一家小型玉米飴糖加工廠，請(qǐng)回答下面提問(wèn)：（1）原先采用老式的措施進(jìn)行糖化，請(qǐng)問(wèn)采用的是何種糖化劑？目前要進(jìn)行技術(shù)改造，選用純酶制劑，請(qǐng)問(wèn)是何種酶制劑？并分別論述它們的作用。（2）要選擇一種酶制劑提高麥芽糖的產(chǎn)量，是何種酶？并論述它的作用。2.某一大型制糖企業(yè)將運(yùn)用玉米淀粉生產(chǎn)麥芽糖漿，請(qǐng)回答下面問(wèn)題：（1）要選用何種酶制劑？并分別論述它們的作用。（2）淀粉的液化過(guò)程中要選用何種措施？為何？（4）怎樣調(diào)控這些酶的生化反應(yīng)？6.1.2-6.1.3轉(zhuǎn)化酶和乳糖酶部分2、簡(jiǎn)答題為了生產(chǎn)低（無(wú)）乳糖奶制品要選用何種酶制劑？為何？6.1.5果膠酶部分簡(jiǎn)答題果膠酶的作用是什么？論述題某飲料廠運(yùn)用蘋果梨要加工澄清蘋果梨飲料，請(qǐng)回答下面問(wèn)題：（1）要選用何種酶提高澄清效果？為何？（2）為了提高榨汁率要采用何種措施？為何？（3）為了防止褐變要采用何種措施？6.2蛋白酶。簡(jiǎn)答題1.蛋白酶和酶蛋白有何區(qū)別？蛋白酶是催化蛋白質(zhì)的肽鍵水解反應(yīng)的酶的總稱酶蛋白是決定催化反應(yīng)的特異性的蛋白質(zhì)2.蛋白酶的重要分類方式有哪些？根據(jù)酶的來(lái)源分類根據(jù)酶反應(yīng)的最適pH來(lái)分類根據(jù)酶作用模式分類根據(jù)酶活性中心的化學(xué)性質(zhì)喂基礎(chǔ)分類3.酸性蛋白酶、堿性蛋白酶、中性蛋白酶的來(lái)源及特性有哪些？酸性蛋白酶來(lái)源：廣泛存在于霉菌，酵母菌和擔(dān)子菌中，細(xì)菌中很少發(fā)現(xiàn)特點(diǎn)：是一種羧基蛋白酶，酶蛋白中酸性氨基酸含量高而堿性氨基酸含量低，不一樣微生物的酸性蛋白酶其氨基酸構(gòu)成雖有所差異，單性質(zhì)基本相似堿性蛋白酶來(lái)源：廣泛存在于細(xì)菌，放線菌和真菌中，研究最為廣泛和深入的是芽孢桿菌的絲氨酸蛋白酶特性：多數(shù)微生物堿性蛋白酶不耐熱，具有強(qiáng)烈的酯酶活性，對(duì)切開點(diǎn)羧基具有專一性中性蛋白酶來(lái)源：一般植物蛋白酶屬于此類，大多數(shù)微生物中性蛋白酶是金屬酶特性：一般中性蛋白酶的熱穩(wěn)定性較差4.蛋白酶對(duì)底物的特異性表目前什么地方？舉例闡明。㈠對(duì)成鍵兩側(cè)氨基酸殘基(R1,R2)的規(guī)定具有特異性㈡對(duì)氨基酸殘基構(gòu)型的規(guī)定㈢對(duì)底物分子大小的規(guī)定㈣對(duì)端基的規(guī)定㈤對(duì)化學(xué)鍵的規(guī)定5.何為酸性、堿性、中性蛋白酶？分別舉出2個(gè)以上酶。酸性蛋白酶：蛋白酶的活性中心具有兩個(gè)以上羧基的酶例：胃蛋白酶凝乳酶青霉酸性蛋白酶中性蛋白酶：由枯草桿菌中性芽孢桿菌經(jīng)發(fā)酵提取而得的，屬于一種內(nèi)切酶例：枯草桿菌中性蛋白酶耐熱解蛋白芽孢桿菌所產(chǎn)生的熱解素放線菌種性蛋白酶堿性蛋白酶：能水解蛋白質(zhì)分子肽鏈生成多肽或氨基酸，具有較強(qiáng)的分解蛋白質(zhì)的能力例：胰蛋白酶芽孢桿菌堿性蛋白酶葡萄球菌堿性蛋白酶6.巰基蛋白酶？舉出3個(gè)以上酶蛋白酶活性中心具有半胱氨酸的酶稱為巰基蛋白酶，其活性功能基團(tuán)是巰基舉例：木瓜蛋白酶菠蘿蛋白酶無(wú)花果蛋白酶中華獼猴桃蛋白酶7.巰基蛋白酶在分子構(gòu)造上有何特點(diǎn)？舉例闡明。該酶的活性中心具有巰基，1）不一樣來(lái)源的巰基蛋白酶酶在活性中心附近的氨基酸殘基的次序是類似的2）不一樣來(lái)源的巰基蛋白酶具有類似的酶反省動(dòng)力學(xué)及作用機(jī)制，在巰基酶中，運(yùn)用半胱氨酸側(cè)鏈中對(duì)應(yīng)巰基與底物形成酰基-酶共價(jià)中間物。然后把這個(gè)酰基轉(zhuǎn)移到水分子以完畢反應(yīng)。3）巰基蛋白酶具有較寬的底物特異性；如木瓜蛋白酶和無(wú)花果蛋白酶能以大體相似的速度水解具有精氨酸賴氨酸甘氨酸及丙氨酸的底物論述題某肉制品加工廠購(gòu)進(jìn)了一批豬肉，質(zhì)檢科檢查成果發(fā)現(xiàn)是老助老肉，肌肉纖維過(guò)度堅(jiān)韌，不能直接進(jìn)行加工。為了提高產(chǎn)品的品質(zhì)和嗜好度，必須要進(jìn)行前處理，請(qǐng)回答一下問(wèn)題：（1）要進(jìn)行何種處理？（2）要選擇何種酶或?qū)?yīng)的制品？（3）請(qǐng)論述處理措施及操作過(guò)程。肉類嫩化的原理與措施？6.3酯酶部分簡(jiǎn)答題1.請(qǐng)問(wèn)促使油脂類食品原料和脂肪食品的酸敗的酶是什么？簡(jiǎn)述油脂的酸敗過(guò)程。酯酶，酯酶作用于食品中的甘油三脂，生成游離脂肪酸和醇類，水解產(chǎn)物中的脂肪酸在脂肪氧化酶的作用下被氧化產(chǎn)生不快樂(lè)的氣味2.請(qǐng)問(wèn)干酪制造過(guò)程中增進(jìn)風(fēng)味作奉獻(xiàn)的酶是什么？增進(jìn)風(fēng)味的原因是什么？脂醇，在干酪制造過(guò)程中，微生物脂酶的作用下產(chǎn)生脂肪酸，從而產(chǎn)生嗜好性好的風(fēng)味3.以卵磷脂為例闡明其降解所波及的酶及特點(diǎn)？磷酸二酶水解卵磷脂的3和4位酯鍵磷脂酶A：催化水解α-卵磷脂的2位酯鍵磷脂酶B：催化水解α-卵磷脂的1位酯鍵4.脂肪酶的催化特異性詳細(xì)表目前哪些方面？6.4多酚氧化酶2、簡(jiǎn)答題1.多酚氧化酶在分子構(gòu)造上有何特點(diǎn)？1.每個(gè)亞基均具有兩個(gè)銅離子的寡聚體2.每個(gè)酶分子有多種亞基構(gòu)成分別論述多酚氧化酶催化一元酚羥基化反應(yīng)及其機(jī)制。論述題1.克制多酚氧化酶褐變的途徑有幾種？分別論述其褐變防止機(jī)制或防止措施。2.果蔬加工過(guò)程中往往選用抗壞血酸作為酶促褐變的克制劑。請(qǐng)問(wèn)它的作用機(jī)制是？為何說(shuō)褐變的防止過(guò)程中抗壞血酸的濃度很重要？3.果蔬加工中SO2或亞硫酸鹽的褐變作用非常有效，故常常使用，請(qǐng)問(wèn)其褐變防止的作用機(jī)制是?為何說(shuō)褐變的防止過(guò)程中亞硫酸鹽的濃度很重要6.5葡萄糖氧化酶2、簡(jiǎn)答題葡萄糖氧化酶作用是？葡萄糖氧化酶的分子構(gòu)成特點(diǎn)是？葡萄糖氧化酶對(duì)底物的特異性表目前哪里？簡(jiǎn)述葡萄糖氧化酶的反應(yīng)機(jī)理-屬于糖蛋白-每個(gè)酶分子具有兩個(gè)FAD-葡萄糖氧化酶催化的反應(yīng)的速度同步取決于O2和葡萄糖的濃度，反應(yīng)遵照PingPangBiBi機(jī)制請(qǐng)問(wèn)蛋粉加工中了防止產(chǎn)品的顏色變化要采用何種酶制劑？為何？葡萄糖氧化酶催化反應(yīng)機(jī)制是什么？寫出分子反應(yīng)式。Pingpongbibi機(jī)制6.6過(guò)氧化物酶2、簡(jiǎn)答題1.過(guò)氧化物酶所催化的反應(yīng)類型有哪些?過(guò)氧化物酶能催化四種類型的反應(yīng)：(1)有氫供體存在的條件下催化過(guò)氧化氫或氫過(guò)氧化物分解，即過(guò)氧化活力；(2)氧化作用；(3)在沒(méi)有其他氫供體存在的條件下催化過(guò)氧化氫分解；(4)羥基化作用。2.過(guò)氧化物酶的最適pH重要和哪些原因有關(guān)？1.酶的來(lái)源2.同工酶的構(gòu)成3.氫供體底物4.緩沖液3.簡(jiǎn)述影響過(guò)氧化物酶熱穩(wěn)定性的原因1.酶的來(lái)源2.水分含量3.化學(xué)物質(zhì)的影響4.pH5.溫度和時(shí)間4.怎樣理解過(guò)氧化物酶熱處理后酶活力的再生現(xiàn)象。1）從分子水品上，很也許是蛋白質(zhì)部分在某種程度上并未完全破壞，導(dǎo)致酶活性還能恢復(fù)。2)高鐵血紅素POD，在加熱時(shí)失活后，血紅素部分與脫輔基酶蛋白可以再結(jié)合，形成活性酶酶的反應(yīng)機(jī)制簡(jiǎn)述酶的構(gòu)造與功能的關(guān)系酶的活性中心與必需基團(tuán)酶的活性與高級(jí)構(gòu)造的關(guān)系酶原激活（實(shí)際上是酶的活性中形成或暴露的過(guò)程）2.酶的活性中心證明措施有幾種，簡(jiǎn)述化學(xué)修飾法1.切除法2.化學(xué)修飾法3.親和標(biāo)識(shí)法：4.X—射線衍射法化學(xué)修飾法：選用合適的化學(xué)試劑與酶蛋白中的氨基酸殘基的側(cè)鏈基團(tuán)發(fā)生反應(yīng)引起共價(jià)結(jié)合、氧化或還原等修飾，稱之為化學(xué)修飾。3.酶的活性中心有何特點(diǎn)，酶原的激活有何生理上的意義？單純酶：它是由某些氨基酸殘基的側(cè)鏈基團(tuán)構(gòu)成的結(jié)合酶：輔酶或輔機(jī)上的某一部分構(gòu)造往往也是活性的部分的構(gòu)成部分，這些基團(tuán)（指某一部分）雖然在一級(jí)構(gòu)造上也許相聚甚遠(yuǎn)，甚至也許不在一條肽鏈上，不過(guò)由于肽鏈的回旋折疊，是他們?cè)诳臻g構(gòu)造上彼此靠近，形成具有一定空間構(gòu)造的區(qū)域，這個(gè)區(qū)域在所有已知構(gòu)造的酶中，都是位于酶分子的表面呈裂縫狀。4.為何說(shuō)酶可以催化化學(xué)反應(yīng)，酶的催化反應(yīng)的本質(zhì)是什么？防止細(xì)胞