**蛋白質(zhì)習(xí)題一、是非題1．所有蛋白質(zhì)分子中N元素的含量都是16％。2．蛋白質(zhì)是由20種L-型氨基酸組成，因此所有蛋白質(zhì)的分子量都一樣。謝謝閱讀3．蛋白質(zhì)構(gòu)象的改變是由于分子內(nèi)共價鍵的斷裂所致。4．氨基酸是生物體內(nèi)唯一含有氮元素的物質(zhì)。5．組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸分子中都含有不對稱的α-碳原子。感謝閱讀6．酸和酶水解蛋白質(zhì)得到的氨基酸不產(chǎn)生消旋作用。7．用層析技術(shù)分離氨基酸是根據(jù)各種氨基酸的極性不同。精品文檔放心下載8．用凝膠電泳技術(shù)分離蛋白質(zhì)是根據(jù)各種蛋白質(zhì)的分子大小和電荷不同。謝謝閱讀9．從細(xì)胞內(nèi)提取出某種物質(zhì)，凡是用羧肽酶A水解不產(chǎn)生游離氨基酸的，可肯定地判斷它是非肽物質(zhì)。謝謝閱讀10．蛋白質(zhì)構(gòu)象的變化伴隨自由能的變化，最穩(wěn)定的構(gòu)象自由能最低。精品文檔放心下載11．剛性平面結(jié)構(gòu)的肽單位是蛋白質(zhì)主鏈骨架的重復(fù)單位。感謝閱讀12．蛋白質(zhì)分子的亞基就是蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)域。13．同一種氨基酸的對映體旋光度相等但方向相反。14．烷基化和烴基化都是與氨基酸的氨基發(fā)生的反應(yīng)。15．在酸性條件下茚三酮與20種氨基酸部能生成紫色物質(zhì)。謝謝閱讀16．蛋白質(zhì)變性是其構(gòu)象發(fā)生變化的結(jié)果。**17．脯氨酸不能維持α-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽鏈都發(fā)生彎轉(zhuǎn)。精品文檔放心下載18．從原子組成上可以把肽鍵看作是一種酰胺鍵．但兩者并不完全相同。肽鍵的實際結(jié)構(gòu)是一個共振雜化體，6個原子位于同一個面上。感謝閱讀19．甘氨酸與D-甘油醛的構(gòu)型相同。20．氨基酸自動分析儀可以鑒定除色氨酸以外的所有氨基酸。精品文檔放心下載2I．蛋日質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)在很大程度上是由該蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)決定的。精品文檔放心下載22．膠原蛋白在水中煮沸轉(zhuǎn)變?yōu)槊髂z，是各種氨基酸的水溶液。精品文檔放心下載23．蛋白質(zhì)和酶原的激活過程說明蛋白順的一級結(jié)構(gòu)變化與蛋白質(zhì)的功能無關(guān)。謝謝閱讀24．肌紅蛋白和血紅蛋白的α和β鏈有共同的三級結(jié)構(gòu)。精品文檔放心下載25．利用鹽濃度的不同可以提高或降低蛋白質(zhì)的溶解度。精品文檔放心下載26．有機溶劑引起蛋白質(zhì)變性的主要原因之一是降低介質(zhì)的介電常數(shù)。感謝閱讀27．免疫球蛋白是一類血漿糖蛋白。28．蛋白質(zhì)的磷酸化和去磷酸化作用是由同一種酶催化的可逆反應(yīng)。感謝閱讀29．血紅蛋白比肌紅蛋白攜氧能力高．這是因為它有多個亞基。感謝閱讀30．跨膜蛋白在膜脂區(qū)的肽段常形成α-螺旋。二、填空題**1．20種氨基酸中

是亞氨基酸．它可改變α-螺旋方向。2．20種氨基酸中除3．20種氨基酸中

和

外都有旋光性。分子量比較小而且不含硫，在折疊的多肽鏈中能形成氫鍵。4．20種氨基酸中 具有非極性側(cè)鏈且是生成酪氨酸的前體。5．20種氨基酸中 的一個環(huán)氮上的孤對電子，像甲硫氨感謝閱讀酸一樣，使之在血紅蛋白分子中與鐵離子結(jié)合成為配位體。感謝閱讀6．20種氨基酸中 、 和 在穩(wěn)定許多蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中起重要作用，因為它可參與形成鏈內(nèi)和鏈間的共感謝閱讀價鍵。7．20種氨基酸中 、 和 的β-碳原子與兩個以上的某團相連，它們可使α-螺旋的結(jié)構(gòu)變得不穩(wěn)謝謝閱讀定。8．在正常生理條件下（pH=7），蛋白質(zhì)分子中 和精品文檔放心下載的側(cè)鏈完全帶正電荷， 的側(cè)鏈部分帶正電荷。9．一氨基一波基氨基酸的等電點pI= 。10．2，4-二硝基氟苯（DNFB或FDNB）與氨基酸作用可生成感謝閱讀黃色的 ，簡稱 。11．用 對多肽進行鏈內(nèi)斷裂比用 、和 得到的肽片段少。**12．球蛋白分子外部主要是 基團．分子內(nèi)部主要是基團。13．溴化氰（BrCN）能使Gly-Arg-Met-Ala-Pro裂解為精品文檔放心下載和 兩個肽段。14．在糖蛋白分子中．糖基或寡糖基可與蛋白質(zhì)的 和殘基側(cè)鏈以O(shè)一型糖苷鍵相連，或與 殘基側(cè)鏈以N謝謝閱讀一型糖苷鍵相連。15．1953年英國科學(xué)家 等人首次完成牛胰島素感謝閱讀的測定，證明牛胰島素由 條肽鏈共 個氨基酸組成。16．生活在西藏高原的人血液中，2，3一二磷酸甘油酸的濃度感謝閱讀比一般人 。17．測定蛋白質(zhì)濃度的方法有 、 、和 ，其中 不需要標(biāo)準(zhǔn)樣品。18．氨基酸混合物紙層析圖譜最常用的顯色方法有和 兩種。其中 最靈敏，可顯出不同的顏色。19．用紫外光吸收法測定蛋白質(zhì)含量的依據(jù)是所有的蛋白質(zhì)分謝謝閱讀子中都含有 、 、和 三種氨基酸。20．測定肽段常用的方法是Edman化學(xué)降解法。Edman試劑精品文檔放心下載是 。**21．多肽人工合成有 相和 相兩種方法。從原理上講多肽合成大體可分為（ 1） ，（2） ，（3） 三個步驟。22．1965年中國科學(xué)家完成了由 53個氨基酸殘基組成的感謝閱讀的人工合成。23．研究蛋白質(zhì)構(gòu)象的方法很多，但主要是應(yīng)感謝閱讀用 。24．目前已知的超二級結(jié)構(gòu)有 、 和三種基本形式。25．膠原蛋白的基本組成單位是由 組成的原膠原蛋白，再經(jīng)多次聚合形成 。26 ． 維 持 蛋 白 質(zhì) 三 級 結(jié) 構(gòu) 的 作 用 力精品文檔放心下載是 ， ， 和鹽鍵。27．變性劑尿素和胍可以破壞蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)，它們能與多感謝閱讀肽主鏈 ，增加 在水中的溶解度。28．去污劑如十二烷基磺酸鈉（SDS）使蛋白質(zhì)變性是由于SDS謝謝閱讀能破壞 使疏水基團暴露到介質(zhì)中。29．在pH6.0時將Gly，Ala，Glu，Lys，Arg和Ser的混合物謝謝閱讀進行紙電泳向陽極移動最快的是 ；向陰極移動最快的是 和 ；移動很慢接近原點的是 。30．在含有正丁醇、水和乙酸的溶劑系統(tǒng)中，利用紙層析技術(shù)謝謝閱讀**分離遷移率從高到低的順序應(yīng)該是 。三、選擇題1．在pH6～7之間質(zhì)子化程度改變最大的氨基酸是：感謝閱讀A、甘氨酸B、谷氨酸C、組氨酸D、苯丙氨酸2．下列哪種氨基酸可與坂口（Sakaguchi）試劑發(fā)生反應(yīng)。感謝閱讀A、賴氨酸 B、精氨酸 C、亮氨酸 D、異亮氨酸3．下列哪種氨基酸可與米倫（Millon試劑）發(fā)生反應(yīng)：精品文檔放心下載A、胱氨酸 B、天冬氨酸 C、酪氨酸 D、丙氨酸4．下列哪種氨基酸可發(fā)生乙醛酸反應(yīng)?A、色氨酸 B、纈氨酸 C、蘇氨酸 D、絲氨酸5．含78個氨基酸殘基形成的α-螺旋長度應(yīng)為：A、3.6nm B、5.4nm C、11.7nm D、78nm感謝閱讀6．α-螺旋表示的通式是：A、3.010 B、3.613 C、2.27 D、4.616感謝閱讀7．彈性蛋白分子中發(fā)現(xiàn)兩個重復(fù)序列，它們是：A、Lys－Ala－Ala－Lys和Lys－Ala－Ala感謝閱讀B、Glu－Asp－Asp－Glu和Asp－Glu－Glu謝謝閱讀C、Cys－Met－Met－Cys和Met－Cys－Cys感謝閱讀D、Thr－Ser－Ser－Thr和Ser－Thr－Thr感謝閱讀8．下列哪種物質(zhì)裝成的柱是陽離于交換柱。**A、DEAE-cellulose（二乙基胺乙基一纖維素）感謝閱讀B、QAE-sephadex（季胺乙基一葡聚糖）C、CM-cellulose（羧甲基一纖維素）D、PAB-cellulose（對氨基苯甲基一纖維素）精品文檔放心下載9．血液凝固的過程是凝血酶原和血纖維素原A、變性的過程 B、激活的過程 C、變構(gòu)的過程 D、感謝閱讀重新組合的過程10．在效應(yīng)物作用下，蛋白質(zhì)產(chǎn)生的變構(gòu)（或別構(gòu)）效應(yīng)是由于蛋白質(zhì)的精品文檔放心下載A、一級結(jié)構(gòu)發(fā)生變化B、構(gòu)型發(fā)生變化C、構(gòu)象發(fā)生變化D、氨基酸序列發(fā)生變化11．下列具有協(xié)同應(yīng)的蛋白質(zhì)是：A、肌紅蛋白B、血紅蛋白C、絲心蛋白D、彈性蛋白謝謝閱讀12．同源蛋白是指：A、來源相同的各種蛋白質(zhì)B、來源不同的同一種蛋白質(zhì)C、來源w同的同一種蛋白質(zhì)D、來源不同的各種蛋白質(zhì)13．下列的蛋白質(zhì)分于量測定方法中，對蛋白質(zhì)純度要求較高的精品文檔放心下載**方法是：A、根據(jù)化學(xué)組成測定最低分子量B、利用滲透壓測定計算分子量C、沉降平衡法D、SDS聚丙烯酸胺凝膠電泳法11．膠原蛋白中含量最多的氨基酸是；A、甘氨酸和丙氨酸B、脯氨酸和羥脯氨酸C、谷氨酸和天冬氨酸D、精氨酸和賴氨酸12．蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)穩(wěn)定機制中，包括下列哪種氨基酸與賴氨酸感謝閱讀殘基的相互作用？A、Glu

B、Arg

C、His

D、Asp四、問答與計算1．組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸中，哪些是極性的7哪些是非極性謝謝閱讀的？哪一種不能參與形成真正的肽鍵？為什么？2．什么是蛋白質(zhì)的等電點（pl）？為什么說在等電點時蛋白質(zhì)的精品文檔放心下載溶解度最低？3．蛋白質(zhì)分子中哪些氨基酸可以與金屬緊密地結(jié)合？請舉例說感謝閱讀明。4．將固體氨基酸溶解于pH7的水中所得的氨基酸溶液．內(nèi)的pH感謝閱讀**大于7，有的小于7，這種現(xiàn)象說明什么；5．什么是肽單位．它向哪些基本特征？6．寫出用胰蛋白酶處理下列各肽段得到的水解產(chǎn)物。用2，4-二硝基氟苯與胰蛋白酶水解物作用．可產(chǎn)生哪些DNP氨基酸？謝謝閱讀（1）Lys－Asp－Gly一Ala－Ala－Glu－Gly感謝閱讀（2）Ala－Ala－His一Arg－Glu－Lys－Phe－Ile精品文檔放心下載（3）Tyr－Cys－Lys－Ala－Arg－GIy精品文檔放心下載（4）Phe－Ala－Glu－Ser－Ala－Gly感謝閱讀7．某肽經(jīng)酸水解得到5種氨基酸，該肽的N一末端容易環(huán)化；溴化氰作用后得到一游離堿性氨基酸，Pauly反應(yīng)呈陽性：用胰蛋白酶處理得到兩個肽段．其一與坂口試劑呈陽性反應(yīng)，另一個在280nm有光吸收峰，呈Millon陽性反應(yīng)．求此肽的氨基酸排列順序，并推斷它的等電點大于、等于還是小于7。精品文檔放心下載8．根據(jù)下信息推斷含等量Met，Phe，Asp，Ser，Thr的五肽序列：感謝閱讀（1）用BrCN處理五肽，釋放出肽段和一個游離的高絲氨謝謝閱讀酸；（2）用膠凝乳蛋白酶處理五肽得到兩個碎片，酸性較強的碎片含甲硫氨酸；精品文檔放心下載（3）用羧肽酶A處理五肽，迅速放出Ser。隨后放出Thr。謝謝閱讀9．用畫圖法比較肌紅蛋白和血紅蛋白氧合曲線的差異，并說明精品文檔放心下載**為什么？10．酸水解1毫摩爾某五肽，得到2毫摩爾Gin，1毫摩爾Lys；用胰蛋白酶處理得到兩個肽段．電泳時一個向陽極移動，另一個向陰極移動．兩者之一用DNFB（2，4－二硝基氟苯）處理后．再用酸水解產(chǎn)生D？VP－（｝1。，用腹凝乳蛋白酶水解五肽產(chǎn)生兩個二肽和游離GIU，寫出五肽的氨基酸排列順序。感謝閱讀11．2、3一二磷酸甘油酸（DPG）與血紅蛋白對氧的親和力有精品文檔放心下載什么影響？12．假如某種蛋白質(zhì)分子中含有10個羧基，平均pKa’值為3.5；2個咪唑基，平均pKa’值為6.0；14個氨基，平均pKa’值為10.0。從pH1開始用NaOH滴定，請問當(dāng)達到等電點時，有多少H+被滴定？畫出滴定曲線并標(biāo)出等電點的位置。感謝閱讀13．指出用電泳技術(shù)分離下列物質(zhì)，pH是多少時最合適，精品文檔放心下載（1）血清清蛋白（pI=4.9）和血紅蛋白（pI=6.8）；謝謝閱讀（2）肌紅蛋白（PI=7.0）和胰凝乳蛋白梅（pI=9.5）；謝謝閱讀（3）卵清蛋白（PI=4.6）、血清清蛋白和脲酶（pI=5.0）。14．在分離范圍為5000～400000的凝膠過濾柱上分離蛋白質(zhì)，指出肌紅蛋白、過氧化氫酶、細(xì)胞色素C、胰凝乳蛋白酶感謝閱讀和血清蛋白被洗脫下來的先后順序。15．有一個蛋白分子在pH7的水溶液中可以折疊成球狀，通常精品文檔放心下載**是帶極性側(cè)鏈的氨基酸位于分于內(nèi)部，帶非極性側(cè)鏈的氨基酸位于分子外部。請回答：謝謝閱讀（1）在Va1，Pro，Phe，Asp，Lys，Ile和His中，哪些位感謝閱讀于分子內(nèi)部哪些位于分子外部；（2）為什么在球蛋白內(nèi)部和外部都能發(fā)現(xiàn)Gly和Ala？謝謝閱讀（3）Ser，Thr，Asn和Gln都是極性氨基酸，為什么會在精品文檔放心下載分子內(nèi)部發(fā)現(xiàn)？（4）在球蛋白的分子內(nèi)部和外部都能找到Cys，為什么？精品文檔放心下載16．蛋白質(zhì)的分離純化技術(shù)中凝膠過濾和超過濾中無共同之感謝閱讀處？它們各自根據(jù)什么原理？17．舉例井簡要說明親和層析分離、純化蛋白質(zhì)的原理和主要謝謝閱讀步驟。18．舉例說明利用鹽祈法分離蛋白質(zhì)的原理和方法。精品文檔放心下載19．由122個氨基酸組成的多肽鏈形成α-螺旋后的長度是多精品文檔放心下載少？分子量又是多少？20．解釋下列名詞：（1）構(gòu)型和構(gòu)象；（2）活性肽；（3）ψ角和φ角；（4）超二級結(jié)構(gòu)；（5）蛋白質(zhì)變性和復(fù)性；（6）抗原和抗體；（7）透析和超濾；（8）鹽溶和鹽析。感謝閱讀答案一、是非題1對。2錯。3錯。4錯。5錯。6對。7對。8對。謝謝閱讀9錯。10對。11對。12錯。13對。14對。15錯。16對。感謝閱讀**17對。18對。19錯。20錯、21對。22錯。23錯。24對。謝謝閱讀25對。26對。27對。28錯。29對。30對。感謝閱讀二、填空題1.Pro；2.Gly；3．Thr，Ser；4.Phe；5.His；6.Cys感謝閱讀7．Val，Ile，Thr；8.Arg，Lys；9.1/2（pK1′+pK2′）感謝閱讀10．二硝基苯基氨基酸 DNP11．CNBr（溴化氰） 胰蛋白酶 胰凝乳蛋白酶 胃蛋白謝謝閱讀酶Ser

12．親水 疏水 13．Gly－Arg－Met Ala－Pro；14．Thr謝謝閱讀Lys15．Sanger 一級結(jié)構(gòu) 兩 51 16．高17．凱氏微量定氮法 紫外吸收法 福林（Folin）-酚法 雙縮謝謝閱讀脲法 凱氏微量定道法18．茚三酮吲哚醌 茚三酮吲哚醌 19．Phe Tyr Trp。謝謝閱讀20．苯異氰酸酯。21．液 固 保護氨基或竣基 縮合反應(yīng) 去保護劑。22．牛胰島素。 23．X一射線衍射法24．（αα）（βββ）（βαβ） 25．原膠原蛋白分子 膠精品文檔放心下載原纖維 26．氫鍵 疏水作用 范德華力27．競爭氫鍵 非極性側(cè)鏈28．蛋白質(zhì)分子內(nèi)在疏水作用力29．Glu Lys Arg Gly Ala Ser謝謝閱讀**30．Ile→Ala→Ser→Giu三、選擇題題號123456789111111012345答案 C B C A C B A C B C B B C B D謝謝閱讀四、問答與計算1．在組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸中，根據(jù)氨基酸側(cè)鏈基團的極性可分為三種：精品文檔放心下載（1）帶有非極性側(cè)鏈基團的氨基酸：Ala，Val，Leu，11。，Th。trp．Met和Pro。感謝閱讀（2）帶有極性但不解離側(cè)鏈基團的氨基酸：Thr，Ser，Tyr，Asn，Gln，Cys和Gly。謝謝閱讀這些氨基酸的OH、CO一NH2和一SH，在pH7的生理條件下不能解離但顯示極性。Gly的H+因受α一碳原子的影響，顯示極弱的極性。謝謝閱讀（3）帶有解離側(cè)鏈基團的氨基酸：在pH7的生理條件下解離，帶正電荷的有Arg，Lys和HiS；帶負(fù)電荷的有：Asp和Glu。在組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸中，Pro不能參與形成真正的肽鍵，因為Pro是亞氨基酸，沒有游離的氨基。謝謝閱讀2．蛋白質(zhì)分子所帶凈電荷為零時，溶液的pH值為該蛋白質(zhì)的等電點。處于等電點狀態(tài)的蛋白質(zhì)分子外層的水化層被破壞，分子之間相互聚集形成較大的顆粒而沉淀下來。精品文檔放心下載**3．在蛋白質(zhì)分子中帶電荷的氨基酸側(cè)鏈部可以與金屬離子以離子鍵的方式結(jié)合。例如血紅蛋白分子中血紅素帶有的鐵離子，凌肽酶精品文檔放心下載分子中的鋅離子以及其它蛋白質(zhì)分子中的銅、鎂離子。體內(nèi)常見的與金屬離子結(jié)合的氨基酸His、Glu和Cys等。謝謝閱讀4．氨基酸溶于純水中溶液的pH大于或小于7，這正好說明了氨基酸具有兼性離子的性質(zhì)。氨基酸的共同特點是既帶有氨基也有羧基。還帶出可解離和不可解離的側(cè)鏈基團，當(dāng)固體的氨基酸溶于純水中時，pK值小于7的基團解離釋放出質(zhì)子使溶液變?yōu)樗嵝?，pK′值大于7的基團接受質(zhì)子使溶液變?yōu)閴A性．在組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸中．一氨基一羧基的氨基酸溶于水后溶液基本為中性，一氨基二羧基的氨基酸溶于水后溶液pH小于7為酸性，二氨基一羧基的氨基酸，如Lsy?；驇в须一木彼幔瑤в羞溥蚧慕M氨酸溶于水后溶液pH感謝閱讀大于7為堿性。5．蛋白質(zhì)分子中主鏈骨架的重復(fù)單位稱為肽單位，組成肽單位的6個原子，一（Cn一精品文檔放心下載CO—NH—Cn+1一）位于一個平面上所以也稱其為肽平面。感謝閱讀如下所示。C1α一CO—NH——C2α一肽單位的基本結(jié)構(gòu)是固定的，并且有以下特征：（1）肽鍵中的C謝謝閱讀N鍵（鍵長0.1325nm）；比正常的C一N單鍵（鍵長0.147nm）精品文檔放心下載短，比C=N鍵（鍵長0.127nm）長．因此具有部分雙鍵的性質(zhì)不能謝謝閱讀**自由旋轉(zhuǎn)。（2）肽單位是一個剛性平面結(jié)構(gòu)，所以也可以說多肽鏈?zhǔn)怯稍S多剛性平面連接起來的，謝謝閱讀平面之間是α一碳原子、由ψ角和φ角決定了的構(gòu)象不能輕易改變。謝謝閱讀（3）在肽平面上C=O與N一N，或者C1α－C與N一C2α可以是順式也可以是反式，在多肽鏈中的肽單位通常是反式。感謝閱讀（4）除Pro外都是反式，反式構(gòu)型比順式構(gòu)型能量低因此比較穩(wěn)定。Pro不含游離的氨精品文檔放心下載基，不能形成真正的肽鰱，由Pro參與形成的肽鍵可以是順式也可以是反式。謝謝閱讀6．（l）Lys，Asp－Gly－Ala－Ala－Glu－Ser－Gly。DNP－Lys和DNP－Asp。感謝閱讀（2）Ala－Ala－His－Arg，Glu－Lys，Phe－Ile。DNP－Ala，DNP－Glu和DNP－Phe。謝謝閱讀（3）Tyr－Cys－Lys，Ala－Arg，Gly。DNP－Tyr，DNP－Ala和DNP－Gly。謝謝閱讀（4）該肽中不含Arg和Lys。所以不能被胰蛋白酶水解。謝謝閱讀7．該肽的氨基酸順序是：Gln－Arg－Tyr－Met－His。精品文檔放心下載N一末端容易環(huán)化說明N一末端為Gln。胰蛋白酶水解得到兩個片段，一個為坂口試劑陽性，說明含有Arg，一個有強烈地紫外吸收，且呈Millon陽性，說明含有Tyr，兩個肽段之間由一Arg－Tyr一相謝謝閱讀**連。溴化氰處理后得到一游離堿性氨基酸，Panly陽性，可確定為His。順序為Met－His。所以該肽的氨基酸順序是：Gln－Arg－Tyr－Met－His。在PH—7時，Gln－Arg－Tyr－Met－His中：Gln精品文檔放心下載NH3+、Arg的胍基+，His的咪唑基不帶電荷、COO-凈電荷為正．所以該肽的等電點應(yīng)大于7。謝謝閱讀8．Met－Asp－Phe－Thr－Ser。用BrCN處理得到一個游離的高絲氨酸說明N一末端是Met。胰凝乳蛋白酶水解得到兩個片段，酸性強的含有甲硫氨酸表明：Met－Asp－Phe；羧肽酶A作用結(jié)果說明C端是一Thr－Ser。所以該五肽的順序是：Met－AsP－Phe－Thr－Ser。感謝閱讀9．血紅蛋白是一種寡聚蛋白由四個（ααββ）亞基組成，肌紅蛋白只由一條多肽鏈組成；血紅蛋白的α和β鏈與肌紅蛋白具有相同的三級結(jié)構(gòu)，在與氧的結(jié)合過程中肌紅蛋白呈飽和曲線，但是由于血紅蛋白具有協(xié)同效應(yīng)，所以呈S型曲線。謝謝閱讀10．五肽的氨基酸順序是：Gln－Trp－Lys－Trp－Glu酸水解五肽只得到三種氨基酸，說明兩種氨基酸被酸解破壞，可能是Gln和Trp。胰蛋白酶水解后得到的兩個片段，說明Lys不是末端氨基酸。一個肽段帶正電荷，與DNFB作用再用酸水解生成DNP-Glu，說明N-末端是Gln，且含有Arg；一個帶負(fù)電荷可能含有Glu和中性氨基酸Trp，胰凝乳蛋白酶水解產(chǎn)生游離的Glu，表明C-末端是Glu并且是謝謝閱讀**Trp-Glu，因此判斷五肽的氨基酸順序是Gln-Trp-Lys-Trp-Glu。感謝閱讀11．血紅蛋白是一種寡聚蛋白，由四個（ααββ）亞基組成，在兩個亞基之間夾著一個帶感謝閱讀有三個負(fù)電荷基團的DPG（2，3一二磷酸甘油酸）分子，與每個β亞基的三個正電荷基團（1位Val的α一氨基，82位Lys的ε一氨基，43位His的咪唑基）互相吸引形成六個鹽橋，這些鹽橋在很大程度上束縛了血紅蛋白的構(gòu)象，導(dǎo)致它對氧的親和力下降，遠遠低于無DPG存在時血紅蛋白與氧的結(jié)合能力。換句話說，DPG使脫氧血紅蛋白分子的四級結(jié)構(gòu)進一步穩(wěn)定，對氧的親和力降低。在氧豐富的肺臟DPG濃度低，血紅蛋白對氧的親和力高，能最大限度地與氧結(jié)合，到了肌肉、腦及其它組織糖代謝旺盛，DPG豐富，插人到血紅蛋白的分子中，導(dǎo)致血紅蛋白與氧的親和力降低，釋放出氧。長期生活在高山缺氧地區(qū)的人群，血液中DPG的含量明顯高于在平原和沿海地區(qū)生活的人群。感謝閱讀12．該蛋白質(zhì)分子中總共可解離出（10＋2＋14）=26個質(zhì)子（H+），當(dāng)溶液的pH值達到該蛋白質(zhì)的等電點時，蛋白質(zhì)分子所帶的凈電荷為零，應(yīng)有16個質(zhì)于被摘定，即10個羧基、2個咪唑基和4個氨基解離下來的H+被滴定。pH 1.0 3.5 6.0 10.0 12.0**解離的H+數(shù) 0 5 11 19 26依此作曲線（圖3一2）可知，當(dāng)16個H+被滴定掉時，溶液的pH值約為9.5，即蛋白質(zhì)的pI=9.5。感謝閱讀13．電泳分離技術(shù)是根據(jù)物質(zhì)帶電荷的多少達到分離的目的。待分離的物質(zhì)所帶電荷的差異越大分離效果就越好，所以應(yīng)取兩者pI的中間值，帶正電荷的粒子電泳時向負(fù)極移動，帶負(fù)電荷的粒子電泳時向正極移動。感謝閱讀（1）在pH5.8；（2）在pH8.2；(3)在PH4.9。精品文檔放心下載14．凝膠過濾是根據(jù)分子大小從混合物中分離蛋白質(zhì)的最有效方法精品文檔放心下載之一，所以又稱分子篩。分子大的蛋白質(zhì)比分子小的先被洗脫下來。感謝閱讀根據(jù)待分離物質(zhì)的分子大小，可知被洗脫下來的先后順序為：肌球蛋精品文檔放心下載白，過氧化氫酶，血清蛋白，胰凝乳蛋白酶原，肌紅蛋白，細(xì)胞色素謝謝閱讀C。15．（1）帶有非極性側(cè)鏈的氨基酸殘基：Val，Pro，Phe，Ile。Ile位于分子內(nèi)部；帶有極性側(cè)鏈的氨基酸殘基：Asp，Lys．His。位于分子外部。感謝閱讀（2）因兩者的側(cè)鏈都比較小，疏水性和極性都?。篏ly只有一個H+與α一碳原子相連，Ala只有CH2與α一碳原子相連，故它們既可謝謝閱讀以出現(xiàn)在分子內(nèi)部，也可以出現(xiàn)在分子外部。（3）它們在pH7.0時含有不帶電荷的極性側(cè)鏈，參與分子內(nèi)部謝謝閱讀的氫鍵形成，從而減少了它們的極性。（4）在球蛋白內(nèi)部可見Cys，因為Cys常常參與鏈內(nèi)和鏈間的謝謝閱讀**二硫鍵形成，使其極性減少。16．凝膠過濾和超過濾都是蛋白質(zhì)分離純化過程中常用的技術(shù)．但是其原理和操作兩者都不相同。凝膠過濾是根據(jù)蛋白質(zhì)分子的大小，將樣品中的各種蛋白質(zhì)分子分開，具體操作是將樣品通過裝有一定規(guī)格凝膠的凝膠過濾柱，小分子的蛋白質(zhì)進人凝膠孔內(nèi)，大分子的蛋白質(zhì)留在外面，然后用洗脫液洗脫，蛋白質(zhì)依分子大小被洗脫，大分子先被洗脫，然后是小分子的蛋白質(zhì)。超過濾是利用蛋白質(zhì)分子不能穿過半透膜的特性除去蛋白質(zhì)混合物中的小分子物質(zhì)；具體操作是將樣品裝人透析袋然后利用高壓或離心力，迫使蛋白質(zhì)樣品中的非蛋白的小分子溶質(zhì)通過半透膜，蛋白質(zhì)留在透析袋內(nèi)。精品文檔放心下載17．親和層析是根據(jù)配體與受體特異性結(jié)合的原理進行大分子物質(zhì)分離的技術(shù)。例如：激素與其相應(yīng)的受體、抗原與抗體，寡聚尿嘧啶核苷酸（Olig－dU）或寡聚胸腺嘧啶核苷酸（Olig－dT）與帶有Poly－A尾巴的mRNA，酶與底物、輔酶和效應(yīng)物等等，因此采用親和層橋分離可以得到純度很高的產(chǎn)品。親和層析的基本原理和操作是：先把待純化物質(zhì)的特異性配基，通過適當(dāng)?shù)幕瘜W(xué)反應(yīng)以共價鍵的方式與載體瓊脂糖連接。為了達到較好的分離效果，常常在載體和配基之間加入連接臂，從而加大載體和配基的距離，防止載體影響大分子的蛋白質(zhì)、酶以及核酸與配基結(jié)合。將制備好的瓊脂糖裝入層析柱，注人樣品，能與配基結(jié)合的大分子留在柱內(nèi)，不能結(jié)合的物質(zhì)通過柱子流出，然后用含與大分子親和力更強物質(zhì)的洗脫液將結(jié)合在配基上的大分子物質(zhì)洗脫下來。謝謝閱讀**18．采用飽和硫酸銨從蛋清中分離卵清蛋白，從胰臟分離各種蛋白質(zhì)和酶．都是利用鹽析法分離蛋白質(zhì)的典型實例。其原理是大量中性鹽的加入，使水的活度降低，使溶液中的自由水與蛋白質(zhì)分子水化層的水．轉(zhuǎn)變?yōu)辂}離子的水化水，破壞蛋白質(zhì)水化層，導(dǎo)致蛋白質(zhì)沉淀析出。通過鹽析作用沉淀的蛋白質(zhì)保持它的天然構(gòu)象和活性，再溶解后，可以行使正常的功能。操作時，根據(jù)待分離蛋白質(zhì)鹽析濃度的要求。配制一定濃度飽和硫酸銨溶液加入樣品中，蛋白質(zhì)就會慢慢析出。例如將蛋清用水稀釋，加人硫酸銨至半飽和，其中的球蛋白沉淀析出，除去濾液得到球蛋白，留在濾液中的卵清清蛋白，通過酸化室溫靜止，過一段時間后，可得到卵清清蛋白晶體。感謝閱讀19．多肽鏈形成α一螺旋，每個螺旋由3.6個氨基酸殘基組成，螺距謝謝閱讀5.4nm。相鄰的氨基酸之間垂直距離是1.5nm。多肽鏈形成α一螺旋后的長度是183nm，如果按每個氨基酸殘基的平均分子量為120精品文檔放心下載計算，這條多肽的分子量應(yīng)為：14640。20．（1）構(gòu)型和構(gòu)象：構(gòu)型（configuration）是指在大分子化合物的立體異構(gòu)體中，取代原子或基團