2015年8月10日IgG抗體分子結構免疫球蛋白結構Ig分子的基本結構是由四肽鏈組成的。即：由二條相同的分子量較小的肽鏈(輕鏈)和二條相同的分子量較大的肽鏈(重鏈)組成輕鏈與重鏈是由二硫鍵連接形成一個四肽鏈分子稱為Ig分子的單體；單體是構成所有免疫球蛋白分子的基本結構；所有抗體的單體都是四條肽鏈的對稱結構，即：兩條糖基化重鏈(H)和兩條非糖基化輕鏈(L)；每條重鏈和輕鏈分為氨基端(N端)和羧基端(C端)。IgG抗體分子結構輕鏈和重鏈1、輕鏈（lightchain，L鏈由214個氨基酸殘基組成，通常不含碳水化合物，分子量為24kD，有兩個由鏈內二硫鍵組成的環(huán)肽，L鏈可分為：Kappa（κ）與lambda（λ）2個亞型2、重鏈（heavychain，H鏈）由450-550個氨基酸殘基組成，分子量55-75kD，含糖數量不同，4-5個鏈內二硫鍵，可分為5類，μ、γ、α、δ、ε鏈，不同的H鏈與L鏈（κ或λ）組成完整的Ig分子。分別稱為：IgM，IgG，IgA，IgD和IgE。IgG抗體分子結構IgG抗體分子結構可變區(qū)和恒定區(qū)其N-末端序列變化很大，稱此區(qū)為可變區(qū)（V區(qū)）；C-末端氨基酸則相對穩(wěn)定，變化很小，稱此區(qū)為恒定區(qū)（C區(qū)）。IgG抗體分子結構可變區(qū)（Variableregion，V區(qū)）1、可變區(qū)（Variableregion，V區(qū)）

L鏈N端1/2處（VL）108-111個氨基酸殘基，H鏈N端1/5-1/4處（VH）118個氨基酸殘基，V區(qū)有一個肽環(huán)65-75個氨基酸殘基?？勺儏^(qū)可分為高變區(qū)（hypervariableregion，HVR）和骨架區(qū)（frameworkregion，FR），VL的HVR在24-34，50-56，89-97氨基酸位置。VH的HVR在31-35，50-56，95-102氨基酸位置。分別稱為VL和VH的HVR1，HVR2，HVR3IgG抗體分子結構高變區(qū)（hypervariableregion，HVR）和骨架區(qū)（frameworkregion，FR）高變區(qū)為抗體與抗原的結合位置，稱為決定簇互補區(qū)（complementarity-determiningregion，CDR），VL和VH的HVR1，HVR2，HVR3又分別稱為CDR1，CDR2，CDR3，其中CDR3具有更高的高變程度，H鏈在與抗原結合中起重要的作用。IgG抗體分子結構恒定區(qū)（constantregion，C區(qū)）恒定區(qū)（constantregion，C區(qū)）L鏈C端1/2處，105個氨基酸殘基，H鏈C端3/4-4/5處，331-431個氨基酸殘基。在同一種屬動物中是比較恒定的，是制備第二抗體進行標記的重要基礎。IgG抗體分子結構功能區(qū)鏈內二硫鍵折疊成球形區(qū)稱為功能區(qū)（domain）約由110個氨基酸組成。氨基酸的順序具有高度的同源性。IgG抗體分子結構1、L鏈功能區(qū)：2個，（VL，CL各一個）2、H鏈功能區(qū)：IgG，IgA，IgD，4個（V區(qū)1個，C區(qū)3個），IgM，IgE，5個（V區(qū)1個，C區(qū)4個）3、功能區(qū)的β片層結構:抗體的L鏈和H鏈中V區(qū)或C區(qū)每個功能區(qū)的二級結構是反向平行的β片層結構。IgG抗體分子結構4、功能區(qū)的作用：（1）VL和VH是抗原結合的部位。（2）CL和CH1上具有同種異型的遺傳標記。（3）IgG的CH2和IgM的CH3具有補體C1q結合位點；IgG借助CH2部分可通過胎盤（4）CH3或CH4具有結合單核細胞、巨噬細胞、粒細胞、B細胞、NK細胞Fc段受體的功能，不同的抗體可與不同的細胞結合，產生不同的免疫效應。功能區(qū)的作用IgG抗體分子結構5、鉸鏈區(qū)（1）鉸鏈區(qū)不是一個獨立的功能區(qū)，位于CH1與CH2之間；包括H鏈間二硫鍵，該區(qū)富含脯氨酸，不形成α-螺旋。（2）當Ab與Ag結合時，鉸鏈區(qū)發(fā)生扭曲，使Ab的2個抗原結合點更好地與2個抗原決定簇互補。