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酶和ATP(時(shí)間:30分鐘)限時(shí)練8一、選擇題1.(2025·遼寧高三診斷)食物在加工的過(guò)程中,“火候”會(huì)影響風(fēng)味。除了食物中蛋白質(zhì)和糖類分子本身的變化外,酶的活性受到溫度的影響也是改變食物品質(zhì)的重要因素。請(qǐng)分析下列做法與原理相符的是(
)A.剛采摘的玉米立即放入沸水中片刻,可保持甜味,因?yàn)榧訜釙?huì)使淀粉快速水解B.用煮沸冷卻后的鹽水腌制泡菜,主要是為了防止溫度過(guò)高使亞硝酸鹽積累過(guò)多C.高溫煮熟的豆?jié){再加入石膏會(huì)凝結(jié)成豆腐,因?yàn)槭鄷?huì)使蛋白質(zhì)中的肽鍵斷裂D.嫩肉粉(主要成分是蛋白酶)室溫下與肉片混勻放置一段時(shí)間再炒,因?yàn)楦邷貢?huì)使酶失活D解析高溫可以使可溶性糖轉(zhuǎn)化為淀粉的酶的結(jié)構(gòu)發(fā)生改變而失去活性,從而保持其甜味,A錯(cuò)誤;用煮沸冷卻后的鹽水腌制泡菜,主要是為了殺滅雜菌,B錯(cuò)誤;高溫煮熟的豆?jié){再加入石膏會(huì)凝結(jié)成豆腐,不會(huì)破壞肽鍵,C錯(cuò)誤;室溫下,蛋白酶先與肉片混合,充分發(fā)揮作用,然后再炒,防止高溫使酶失活,D正確。2.(2025·山東濟(jì)寧高三模擬)ATP含量與細(xì)胞的種類、數(shù)量及代謝活性有一定關(guān)系,ATP熒光儀已經(jīng)廣泛應(yīng)用于土壤、水體和生物體內(nèi)的微生物檢測(cè),原理如圖所示。下列相關(guān)敘述錯(cuò)誤的是(
)DA.ATP是驅(qū)動(dòng)細(xì)胞生命活動(dòng)的直接能源物質(zhì)B.AMP表示腺苷一磷酸,推測(cè)焦磷酸分子含兩個(gè)磷酸基團(tuán)C.待檢樣品中某種微生物的數(shù)量與熒光的強(qiáng)度大小呈正相關(guān)D.檢測(cè)生鮮肉中的某種細(xì)菌時(shí),ATP主要來(lái)自線粒體內(nèi)膜解析絕大多數(shù)生命活動(dòng)都由ATP直接供能,ATP是驅(qū)動(dòng)細(xì)胞生命活動(dòng)的直接能源物質(zhì),A正確;ATP水解形成AMP和兩個(gè)磷酸基團(tuán),推測(cè)焦磷酸分子含兩個(gè)磷酸基團(tuán),B正確;待檢樣品中某種微生物的數(shù)量越多,產(chǎn)生的ATP越多,熒光的強(qiáng)度越大,C正確;細(xì)菌屬于原核細(xì)胞,無(wú)線粒體,D錯(cuò)誤。3.(2025·廣東梅州高三檢測(cè))ATP是細(xì)胞的直接能源物質(zhì),下圖為ATP的結(jié)構(gòu)式,下列相關(guān)敘述正確的是(
)B(注:C1表示碳原子的位置是1號(hào)碳,其他同理,α、β、γ表示磷酸基團(tuán)位置)A.ATP分子中含有的糖和DNA分子中含有的糖是一樣的B.ATP末端磷酸基團(tuán)(Pγ)轉(zhuǎn)移,可為某些吸能反應(yīng)供能C.ATP脫去Pβ、Pγ后形成腺苷,是組成RNA的基本單位之一D.劇烈運(yùn)動(dòng)時(shí)ATP被大量消耗,導(dǎo)致細(xì)胞中ATP/ADP的比值失衡解析
ATP中含有核糖,DNA中含有脫氧核糖,A錯(cuò)誤;當(dāng)ATP末端磷酸基團(tuán)(Pγ)轉(zhuǎn)移時(shí),特殊的化學(xué)鍵斷裂,釋放的能量可為某些吸能反應(yīng)供能,B正確;ATP脫去Pβ、Pγ后形成腺嘌呤核糖核苷酸,是組成RNA的基本單位之一,C錯(cuò)誤;細(xì)胞中ATP與ADP的含量都保持相對(duì)穩(wěn)定,當(dāng)大量消耗ATP時(shí),細(xì)胞也會(huì)大量產(chǎn)生ATP,不會(huì)導(dǎo)致細(xì)胞中ATP/ADP的比值失衡,D錯(cuò)誤。(注:C1表示碳原子的位置是1號(hào)碳,其他同理,α、β、γ表示磷酸基團(tuán)位置)A.ATP分子中含有的糖和DNA分子中含有的糖是一樣的B.ATP末端磷酸基團(tuán)(Pγ)轉(zhuǎn)移,可為某些吸能反應(yīng)供能C.ATP脫去Pβ、Pγ后形成腺苷,是組成RNA的基本單位之一D.劇烈運(yùn)動(dòng)時(shí)ATP被大量消耗,導(dǎo)致細(xì)胞中ATP/ADP的比值失衡4.(2022·全國(guó)乙卷,4)某種酶P由RNA和蛋白質(zhì)組成,可催化底物轉(zhuǎn)化為相應(yīng)的產(chǎn)物。為探究該酶不同組分催化反應(yīng)所需的條件,某同學(xué)進(jìn)行了下列5組實(shí)驗(yàn)(表中“+”表示有,“-”表示無(wú))。實(shí)驗(yàn)組①②③④⑤底物+++++RNA組分++-+-蛋白質(zhì)組分+-+-+低濃度Mg2++++--高濃度Mg2+---++產(chǎn)物+--+-根據(jù)實(shí)驗(yàn)結(jié)果可以得出的結(jié)論是(
)A.酶P必須在高濃度Mg2+條件下才具有催化活性B.蛋白質(zhì)組分的催化活性隨Mg2+濃度升高而升高C.在高濃度Mg2+條件下RNA組分具有催化活性D.在高濃度Mg2+條件下蛋白質(zhì)組分具有催化活性解析由第①組可知,酶P在低濃度Mg2+條件下也有產(chǎn)物的生成,說(shuō)明并非一定要在高濃度Mg2+條件下酶P才具有催化活性,A錯(cuò)誤;由第③組和第⑤組對(duì)比可知,只有蛋白質(zhì)組分存在時(shí),在低濃度Mg2+和高濃度Mg2+的條件下,均無(wú)產(chǎn)物的生成,說(shuō)明在兩種條件下蛋白質(zhì)組分都沒(méi)有催化活性,無(wú)法得出選項(xiàng)中的結(jié)論,B錯(cuò)誤;由第④組和第⑤組對(duì)比可知,在高濃度Mg2+條件下,第④組有產(chǎn)物的生成,第⑤組沒(méi)有產(chǎn)物的生成,說(shuō)明RNA組分在高濃度Mg2+條件下具有催化活性,蛋白質(zhì)組分沒(méi)有催化活性,C正確,D錯(cuò)誤。C5.(2025·山東高三模擬預(yù)測(cè))天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶(ATCase)具有催化亞基和調(diào)節(jié)亞基,ATP和CTP均可與調(diào)節(jié)亞基結(jié)合。在反應(yīng)體系中分別加入一定量的ATP和CTP,反應(yīng)速率隨底物濃度變化的曲線如圖。下列敘述錯(cuò)誤的是(
)CA.據(jù)圖可知,ATP和CTP分別是ATCase的激活劑和抑制劑B.ATCase雖可與ATP和CTP結(jié)合,但催化仍具專一性C.底物濃度相同時(shí),加入CTP組比對(duì)照組的最終生成物量會(huì)減少D.同時(shí)加入適量ATP和CTP可能會(huì)使CTP對(duì)ATCase的作用減弱解析
CTP和ATP都會(huì)影響底物天冬氨酸與該酶的結(jié)合,與對(duì)照相比,加入ATP后反應(yīng)速率加快,加入CTP后反應(yīng)速率變慢,說(shuō)明ATP和CTP分別是ATCase的激活劑和抑制劑,A正確;產(chǎn)物的多少取決于底物量,CTP只是減慢了反應(yīng)速率,不會(huì)改變最終的產(chǎn)物生成量,C錯(cuò)誤;從曲線圖可以看出,加入CTP后在相同底物濃度下反應(yīng)速率變慢,CTP可作為天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶的抑制劑發(fā)揮作用,若同時(shí)加入適量ATP和CTP,ATP可能會(huì)削弱CTP對(duì)該酶的抑制作用,D正確。A.據(jù)圖可知,ATP和CTP分別是ATCase的激活劑和抑制劑B.ATCase雖可與ATP和CTP結(jié)合,但催化仍具專一性C.底物濃度相同時(shí),加入CTP組比對(duì)照組的最終生成物量會(huì)減少D.同時(shí)加入適量ATP和CTP可能會(huì)使CTP對(duì)ATCase的作用減弱6.(2025·山東德州模擬)細(xì)胞中L酶上的兩個(gè)位點(diǎn)(位點(diǎn)1和位點(diǎn)2)可以與ATP和亮氨酸結(jié)合,進(jìn)而催化tRNA與亮氨酸結(jié)合,促進(jìn)蛋白質(zhì)的合成。科研人員針對(duì)位點(diǎn)1和位點(diǎn)2分別制備出相應(yīng)突變體細(xì)胞L1和L2,在不同條件下進(jìn)行實(shí)驗(yàn)后檢測(cè)L酶的放射性強(qiáng)度,結(jié)果如圖。下列敘述正確的是(
)DA.L酶可為tRNA與亮氨酸結(jié)合提供能量B.突變體細(xì)胞L1中L酶不能與ATP結(jié)合C.ATP與亮氨酸分別與L酶上的位點(diǎn)1和位點(diǎn)2結(jié)合D.ATP與L酶結(jié)合能夠促進(jìn)亮氨酸與相應(yīng)的位點(diǎn)結(jié)合解析酶不能為化學(xué)反應(yīng)提供能量,A錯(cuò)誤;根據(jù)左圖,突變體細(xì)胞L1中檢測(cè)到的放射性與野生型相同,說(shuō)明突變體細(xì)胞L1中L酶能與ATP結(jié)合,B錯(cuò)誤;據(jù)左圖可知,突變體細(xì)胞L1中檢測(cè)到的放射性與野生型相同,說(shuō)明該突變不影響與ATP結(jié)合,而突變體細(xì)胞L2中檢測(cè)到的放射性明顯降低,說(shuō)明L2突變不能結(jié)合ATP,故推測(cè)ATP與亮氨酸分別與L酶上的位點(diǎn)2和位點(diǎn)1結(jié)合,C錯(cuò)誤;亮氨酸與L酶的位點(diǎn)1結(jié)合,根據(jù)右圖,突變體細(xì)胞L2檢測(cè)到的放射性極低,說(shuō)明ATP與L酶結(jié)合能夠促進(jìn)亮氨酸與相應(yīng)的位點(diǎn)結(jié)合,D正確。A.L酶可為tRNA與亮氨酸結(jié)合提供能量B.突變體細(xì)胞L1中L酶不能與ATP結(jié)合C.ATP與亮氨酸分別與L酶上的位點(diǎn)1和位點(diǎn)2結(jié)合D.ATP與L酶結(jié)合能夠促進(jìn)亮氨酸與相應(yīng)的位點(diǎn)結(jié)合7.(2025·四川成都高三檢測(cè))細(xì)胞中絕大多數(shù)需要能量的生命活動(dòng)都是由ATP直接提供能量的。ATP為Ca2+的主動(dòng)運(yùn)輸供能的過(guò)程如圖所示。下列敘述錯(cuò)誤的是(
)DA.參與Ca2+主動(dòng)運(yùn)輸?shù)妮d體蛋白能降低ATP水解的活化能B.ATP水解產(chǎn)生的磷酸基團(tuán)與載體蛋白結(jié)合使其發(fā)生磷酸化C.載體蛋白磷酸化后其空間結(jié)構(gòu)發(fā)生改變導(dǎo)致其活性也改變D.Ca2+的主動(dòng)運(yùn)輸伴隨能量的轉(zhuǎn)移是細(xì)胞內(nèi)的一種放能反應(yīng)解析從圖中看出,參與Ca2+主動(dòng)運(yùn)輸?shù)妮d體蛋白能夠催化ATP水解,所以能降低ATP水解的活化能,A正確;ATP水解產(chǎn)生的磷酸基團(tuán)與載體蛋白結(jié)合使其發(fā)生磷酸化,載體蛋白磷酸化后其空間結(jié)構(gòu)發(fā)生改變導(dǎo)致其活性也改變,從而實(shí)現(xiàn)Ca2+的跨膜運(yùn)輸,B、C正確;Ca2+的主動(dòng)運(yùn)輸伴隨能量的轉(zhuǎn)移是細(xì)胞內(nèi)的一種吸能反應(yīng),D錯(cuò)誤。A.參與Ca2+主動(dòng)運(yùn)輸?shù)妮d體蛋白能降低ATP水解的活化能B.ATP水解產(chǎn)生的磷酸基團(tuán)與載體蛋白結(jié)合使其發(fā)生磷酸化C.載體蛋白磷酸化后其空間結(jié)構(gòu)發(fā)生改變導(dǎo)致其活性也改變D.Ca2+的主動(dòng)運(yùn)輸伴隨能量的轉(zhuǎn)移是細(xì)胞內(nèi)的一種放能反應(yīng)8.(不定項(xiàng))(2025·江西南昌模擬)在一個(gè)固定溫度下,反應(yīng)體系中不同能量底物分子的數(shù)量呈正態(tài)分布,其分布規(guī)律如圖中鐘形實(shí)線所示。分子能量達(dá)到活化能的底物分子可以發(fā)生反應(yīng)。下列相關(guān)敘述,正確的是(
)ABCA.若反應(yīng)體系原本沒(méi)有酶,加入酶之后的活化能可以用①表示B.若反應(yīng)體系原本沒(méi)有酶,加熱之后不同能量底物分子的數(shù)量分布可以用③表示C.若反應(yīng)體系原本有酶,加入酶的抑制劑后,活化能可以用②表示D.若反應(yīng)體系原本有酶且處于最適溫度,加熱之后的活化能可以用①表示解析酶的作用機(jī)理是能夠降低化學(xué)反應(yīng)的活化能,若反應(yīng)體系原本沒(méi)有酶,加入酶之后的活化能下降,可以用①表示,A正確;加熱可提高底物分子能量,故若反應(yīng)體系原本沒(méi)有酶,加熱之后不同能量底物分子的數(shù)量分布可以用③表示,B正確;酶可以降低化學(xué)反應(yīng)的活化能,加入酶的抑制劑后,活化能上升,可用②表示,C正確;若反應(yīng)體系原本有酶且處于最適溫度,加熱后,雖然底物的分子能量上升,但酶具有高效性對(duì)反應(yīng)有顯著影響,加熱使酶的活性下降,活化能上升,D錯(cuò)誤。A.若反應(yīng)體系原本沒(méi)有酶,加入酶之后的活化能可以用①表示B.若反應(yīng)體系原本沒(méi)有酶,加熱之后不同能量底物分子的數(shù)量分布可以用③表示C.若反應(yīng)體系原本有酶,加入酶的抑制劑后,活化能可以用②表示D.若反應(yīng)體系原本有酶且處于最適溫度,加熱之后的活化能可以用①表示9.(不定項(xiàng))(2025·高三湖南長(zhǎng)沙診斷)酶的抑制劑能降低酶的活性,不同的抑制劑對(duì)酶活性的影響不同。競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑與被抑制活性的酶的底物通常有結(jié)構(gòu)上的相似性,其能與底物競(jìng)爭(zhēng)結(jié)合酶分子上的活性中心,從而對(duì)酶活性產(chǎn)生可逆的抑制作用;非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑與酶的結(jié)合位點(diǎn)不同于底物,使酶與底物結(jié)合的活性中心發(fā)生改變,不能生成產(chǎn)物。研究小組測(cè)定了兩種競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑Ⅰ、Ⅱ?qū)Υ笫笸僖旱矸勖富钚缘挠绊懡Y(jié)果,如圖所示。下列相關(guān)敘述錯(cuò)誤的有(
)ABDA.該測(cè)定過(guò)程中自變量是底物濃度,唾液淀粉酶溶液的濃度屬于無(wú)關(guān)變量B.正常情況下大鼠細(xì)胞中淀粉分解速率曲線為①,在S2點(diǎn)后速率不再增加的原因是酶的數(shù)量有限C.曲線②和③分別代表加入競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑和非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑后的情況D.該實(shí)驗(yàn)可用單位時(shí)間內(nèi)淀粉的生成量來(lái)表示唾液淀粉酶活性解析該測(cè)定過(guò)程中自變量除了底物濃度還有抑制劑的種類,A錯(cuò)誤;大鼠細(xì)胞中不存在唾液淀粉酶分解淀粉的過(guò)程,唾液淀粉酶分解淀粉發(fā)生在細(xì)胞外,S2點(diǎn)后速率不再增加的原因是酶的數(shù)量有限,B錯(cuò)誤;隨著底物濃度的增加,抑制劑Ⅰ的抑制效果在降低,底物濃度較高時(shí)可以接近無(wú)抑制劑條件下的酶促反應(yīng)速率,說(shuō)明抑制劑Ⅰ屬于大鼠唾液淀粉酶的競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑,而抑制劑Ⅱ處理下,即便底物濃度較高時(shí)也無(wú)法接近無(wú)抑制劑條件下的酶促反應(yīng)速率,說(shuō)明抑制劑Ⅱ?qū)儆诖笫笸僖旱矸勖傅姆歉?jìng)爭(zhēng)性抑制劑,C正確;酶活性既可以用單位時(shí)間內(nèi)底物的消耗量來(lái)表示,也可以用單位時(shí)間內(nèi)產(chǎn)物的生成量表示。淀粉為底物,因此需要用淀粉消耗量來(lái)表示唾液淀粉酶活性,而不是淀粉生成量,D錯(cuò)誤。A.該測(cè)定過(guò)程中自變量是底物濃度,唾液淀粉酶溶液的濃度屬于無(wú)關(guān)變量B.正常情況下大鼠細(xì)胞中淀粉分解速率曲線為①,在S2點(diǎn)后速率不再增加的原因是酶的數(shù)量有限C.曲線②和③分別代表加入競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑和非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑后的情況D.該實(shí)驗(yàn)可用單位時(shí)間內(nèi)淀粉的生成量來(lái)表示唾液淀粉酶活性二、非選擇題10.(2025·廣州二中模擬)滌綸是一種常用作包裝材料和紡織用品的高分子化合物。提高滌綸的生物降解效率,回收水解產(chǎn)物對(duì)苯二甲酸(PTA),能有效減少滌綸對(duì)環(huán)境的污染。科研工作者以能降解滌綸的ICCG(一種角質(zhì)酶)為研究對(duì)象開(kāi)展相關(guān)實(shí)驗(yàn)。在一定數(shù)量的三角瓶中加入適量的滌綸和磷酸緩沖液、一定濃度的ICCG溶液,設(shè)置6個(gè)溫度組別,在適宜條件下反應(yīng)8h,根據(jù)PTA的濃度來(lái)判斷ICCG的活性大小,結(jié)果如圖?;卮鹣铝袉?wèn)題。(1)ICCG能催化滌綸水解卻不能催化橡膠水解,這體
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