2025年大學《分子科學與工程》專業(yè)題庫——生物大分子的生物化學特性考試時間：______分鐘總分：______分姓名：______一、選擇題（每題2分，共20分。請將正確選項字母填入括號內）1.下列哪種氨基酸屬于非極性、疏水性氨基酸？A.賴氨酸(Lysine)B.絲氨酸(Serine)C.蘇氨酸(Threonine)D.亮氨酸(Leucine)2.蛋白質變性通常涉及哪種化學鍵或作用力的破壞？A.肽鍵B.氫鍵和范德華力C.二硫鍵D.離子鍵3.核酸雙螺旋結構中，堿基之間通過何種方式配對？A.共價鍵B.離子鍵C.氫鍵D.鹽橋4.下列哪種酶催化的反應屬于放能反應？A.DNA聚合酶延長反應B.葡萄糖磷酸化（糖酵解第一步）C.谷草轉氨酶催化氨基轉移D.ATP水解酶催化ATP→ADP+Pi5.限制性核酸內切酶主要用于生物技術中的哪個領域？A.核酸復制B.核酸轉錄C.DNA重組D.蛋白質翻譯6.細胞內最豐富的生物大分子是？A.蛋白質B.核酸C.碳水化合物D.脂質7.下列哪項不是影響酶活性的因素？A.溫度B.pH值C.酶濃度D.底物濃度8.DNA變性后，其主要的物理性質變化是？A.沸點升高B.粘度降低C.密度增加D.折光率減小9.糖原是哪種生物的重要儲能形式？A.植物B.動物C.細菌D.真菌10.核心組蛋白主要參與構成？A.mRNAB.tRNAC.真核細胞染色體D.核糖體二、填空題（每空1分，共15分。請將正確答案填入橫線上）1.蛋白質的一級結構是指其氨基酸的_________、_________和_________的線性序列。2.酶的競爭性抑制劑與酶的_________競爭結合活性中心。3.DNA雙螺旋中，一條鏈的堿基序列為AATTGGCC，則其互補鏈的堿基序列為_________。4.決定氨基酸性質的主要因素是其側鏈（R基）的_________、_________、_________和_________等特性。5.核酸分子中，戊糖與含氮堿基通過_________鍵連接。三、名詞解釋（每題3分，共12分。請給出每個名詞的準確定義）1.蛋白質變性(ProteinDenaturation)2.酶的米氏常數(shù)(MichaelisConstant)3.核酸雜交(NucleicAcidHybridization)4.別構調節(jié)(AllostericRegulation)四、簡答題（每題5分，共20分。請簡要回答下列問題）1.簡述影響蛋白質二級結構的主要因素。2.比較核糖體RNA（rRNA）與轉運RNA（tRNA）在結構和功能上的主要區(qū)別。3.簡述酶促反應與普通化學反應相比具有哪些特點。4.解釋什么是DNA復性（Renaturation）。五、論述題（10分。請結合具體實例或機制，深入闡述下列問題）試述生物大分子的結構與其生物學功能之間的內在聯(lián)系，并以蛋白質或核酸為例進行說明。試卷答案一、選擇題1.D2.B3.C4.D5.C6.A7.C8.B9.B10.C二、填空題1.種類連接方式空間排列2.底物（或活性位點）3.TAAACCGG4.極性非極性（或疏水性）酸堿性必需基團（或電荷）5.糖苷三、名詞解釋1.蛋白質變性：在某些物理或化學因素作用下，蛋白質特定的空間構象（高級結構）被破壞，從而導致其理化性質發(fā)生改變和生物活性喪失的現(xiàn)象。注意：變性不涉及一級結構（氨基酸序列）的改變。2.酶的米氏常數(shù)：在酶促反應中，當反應速率為最大速率(Vmax)一半時，底物濃度[S]的值。它反映了酶與底物的親和力，Km值越小，親和力越大。3.核酸雜交：指兩種不同的核酸分子（如DNA與DNA，RNA與RNA，或DNA與RNA）在一定的條件下，通過堿基互補配對原則，形成雜合雙鏈分子的過程。4.別構調節(jié)：指酶分子除活性中心外，還存在一個或多個別構位點。當某些別構效應物與別構位點結合后，能引起酶的空間結構發(fā)生改變，進而影響酶與底物的結合或催化反應速率的現(xiàn)象。四、簡答題1.蛋白質二級結構是指蛋白質分子中氨基酸殘基局部的、規(guī)則性的共價鍵構象，主要包括α-螺旋和β-折疊。其主要影響因素有：氨基酸的理化性質（尤其是側鏈R基團的性質，如大小、形狀、極性、電荷、疏水性等）；氫鍵的形成是維系二級結構的主要化學鍵；蛋白質鏈內原子距離和角度的約束；以及局部環(huán)境（如疏水核心或表面）的傾向性。2.rRNA是核糖體的主要組成成分，參與構成核糖體的結構框架，并在翻譯過程中起到催化肽鍵形成的作用（在原核生物中是23SrRNA，真核生物中是28SrRNA）。tRNA是一種轉運RNA，其結構特點是存在一個三聯(lián)體反密碼子環(huán)，用于識別mRNA上的密碼子，并將相應的氨基酸轉運到核糖體上參與蛋白質合成。tRNA還含有氨基酸附著位點（氨基接受臂）和維持其特定三維結構的二級結構（如三葉草結構）。因此，rRNA主要功能與核糖體結構和肽鍵合成相關，tRNA主要功能是作為氨基酸“搬運工”，實現(xiàn)遺傳密碼的翻譯。3.酶促反應與普通化學反應相比具有以下特點：①效率極高，反應速率可比非催化反應快許多倍；②具有高度特異性，一種酶通常只催化一種或一類結構相似的底物；③反應條件溫和，通常在體溫、中性pH等條件下進行；④酶的作用是可逆的，催化劑本身在反應前后不發(fā)生質變和量的變化，但酶的活性可能受到抑制劑、別構調節(jié)劑、pH、溫度等因素的影響而改變或失活；⑤酶促反應遵循一般化學動力學規(guī)律，如米氏方程。4.DNA復性是指變性了的DNA（即解離成單鏈的DNA）在適宜的條件下，兩條互補鏈重新通過堿基互補配對，恢復其雙螺旋結構的過程。通常在低溫、低離子強度條件下使DNA變性，然后在逐漸升高溫度或提高離子強度的條件下，若兩條單鏈是互補的，它們就會重新結合形成雙鏈，這個過程就是復性。核酸雜交是復性的具體實例。五、論述題生物大分子的結構與其生物學功能之間存在著密切且內在的聯(lián)系，遵循“結構決定功能”的基本原理。以蛋白質為例，其功能（如酶催化、結構支撐、運輸、信號傳導、免疫識別等）嚴格依賴于其特定的三維結構。1.一級結構（氨基酸序列）：一級結構是蛋白質功能的基礎。特定的氨基酸序列決定了蛋白質的折疊方式，進而影響其高級結構。雖然并非所有氨基酸序列都能折疊成有功能的蛋白質（如存在錯誤折疊或形成聚集體的序列），但序列的微小改變（如單個氨基酸的替換）有時就能顯著影響蛋白質的活性、穩(wěn)定性或與其他分子的結合能力。例如，鐮刀型細胞貧血癥就是由于β-珠蛋白鏈第六位氨基酸由谷氨酸被纈氨酸替換，導致蛋白質構象改變，進而影響紅細胞的形態(tài)和功能。2.二級結構（α-螺旋、β-折疊等）：蛋白質的二級結構是其基本結構單元，主要通過氫鍵穩(wěn)定。這些規(guī)則的結構motif為蛋白質的進一步折疊和形成特定功能區(qū)域奠定了基礎。例如，α-螺旋常出現(xiàn)在蛋白質的內部疏水核心或轉角區(qū)域，而β-折疊則常構成蛋白質的β-片層結構，參與形成跨膜通道或蛋白質表面的識別位點。3.三級結構（整體折疊）：三級結構是蛋白質分子在二級結構基礎上進一步折疊形成的完整空間構象，涉及所有原子間的相互作用（包括氫鍵、疏水作用、范德華力、鹽橋、二硫鍵等）。這個層次的結構直接決定了蛋白質的功能位點，如酶的活性中心、抗原的表位、受體與配體的結合界面等。蛋白質的正確折疊是其獲得生物活性的前提。一旦折疊出錯（變性），其功能通常會喪失。例如，某些酶的活性中心需要特定的空間構象來容納底物并催化反應，任何破壞這種構象的因素都會影響酶活性。4.四級結構（亞基聚合）：對于由多條多肽鏈組成的蛋白質（寡聚蛋白），四級結構描述了這些亞基如何組裝在一起。亞基間的相互作用形成了功能性的蛋白質復合物，其整體功能往往是單個亞基功能的協(xié)同或整合。例如，血紅蛋白由四個亞基組成，每個亞基都能結合氧氣，亞基間的協(xié)同效應（別構調節(jié)）使得氧氣結合更加高效。又如，許多酶通過形成多酶復合物來順序催化一系列反應，提高代謝效率。以核酸為例