1、Enzyme,第 三 章 酶,什么是酶?,生物催化劑 蛋白質(zhì)：催化體內(nèi)99%以上的反應(yīng) 核酸：ribozyme，小于1%,酶學(xué)歷史,1833年： 麥芽抽提液 Payen 和 Persoz 用酒精沉淀 物質(zhì)（對(duì)熱不穩(wěn)定） 淀粉 單糖,淀粉糖化酶,183537年：Berzelius提出： 催化作用 catalysis 催化劑 酶,Sumner 獲諾貝爾獎(jiǎng),1926年 提純脲酶 酶的提純（性質(zhì)） 酶的功能（結(jié)構(gòu)） 應(yīng)用、工具酶 分子酶學(xué),酶的概念,目前將生物催化劑分為兩類 酶 、 核酶（脫氧核酶）,酶是一類由活細(xì)胞產(chǎn)生的，對(duì)其特異底物具有高效催化作用的蛋白質(zhì)。,酶學(xué)研究簡(jiǎn)史,公元前兩千多年，我國(guó)已有

2、釀酒記載。 一百余年前，Pasteur認(rèn)為發(fā)酵是酵母細(xì)胞生命活動(dòng)的結(jié)果。 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一詞。 1897年，Buchner兄弟用不含細(xì)胞的酵母提取液，實(shí)現(xiàn)了發(fā)酵。 1926年，Sumner首次從刀豆中提純出脲酶結(jié)晶。 1982年，Cech首次發(fā)現(xiàn)RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。 1995年，Jack W.Szostak研究室首先報(bào)道了具有DNA連接酶活性DNA片段，稱為脫氧核酶(deoxyribozyme)。,第一節(jié)酶的分子結(jié)構(gòu)與功能The Molecular Structure and Function of Enzyme,酶的不同形

3、式,單體酶(monomeric enzyme)：僅具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的酶。 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多個(gè)相同或不同亞基以非共價(jià)鍵連接組成的酶。 多酶體系(multienzyme system)：由幾種不同功能的酶彼此聚合形成的多酶復(fù)合物。 多功能酶(multifunctional enzyme)或串聯(lián)酶(tandem enzyme)：一些多酶體系在進(jìn)化過程中由于基因的融合，多種不同催化功能存在于一條多肽鏈中，這類酶稱為多功能酶。,絕大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)，酶有特殊的催化作用。 酶是催化劑，與普通化學(xué)催化劑有相同之處，又有獨(dú)特的催化特點(diǎn)： 高效率 高專一性 高度不穩(wěn)定性 活力可調(diào)節(jié),

4、（一）結(jié)構(gòu)組成僅含氨基酸組分的酶稱為單純酶,有些酶其分子結(jié)構(gòu)僅由氨基酸組成，沒有輔助因子。這類酶稱為單純酶（simple enzyme）。 如脲酶、一些蛋白酶、淀粉酶、酯酶和核糖核酸酶等。,一、 酶的分子組成,（二）結(jié)構(gòu)組成中既含氨基酸組分又含非氨基酸組分的酶稱為結(jié)合酶,結(jié)合酶（conjugated enzyme）是除了在其組成中含有由氨基酸組成的蛋白質(zhì)部分外，還含有非蛋白質(zhì)部分,輔助因子分類 （按其與酶蛋白結(jié)合的緊密程度）,*各部分在催化反應(yīng)中的作用,酶蛋白決定反應(yīng)的特異性 輔助因子決定反應(yīng)的種類與性質(zhì),金屬酶(metalloenzyme) 金屬離子與酶結(jié)合緊密，提取過程中不易丟失。 金屬激

5、活酶(metal-activated enzyme) 金屬離子為酶的活性所必需，但與酶的結(jié)合不甚緊密。,金屬酶和金屬激活酶,金屬離子的作用 穩(wěn)定酶的構(gòu)象； 參與催化反應(yīng)，傳遞電子； 在酶與底物間起橋梁作用； 中和陰離子，降低反應(yīng)中的靜電斥力等。,小分子有機(jī)化合物的作用 在反應(yīng)中起運(yùn)載體的作用，傳遞電子、質(zhì)子或其它基團(tuán)。,小分子有機(jī)化合物在催化中的作用,維生素與輔酶,過去的50 年中已經(jīng)發(fā)現(xiàn)13種維生素是人類所必需的。 這些維生素是體內(nèi)許多酶的輔酶成分。 因此維生素具有高效的營(yíng)養(yǎng)。 是維持正常細(xì)胞功能所必需的,許多動(dòng)物不能合成,必須由食物供給。,維生素與輔酶,維生素種類： 脂溶性： A、D、E、

6、K 水溶性： Vit C Vit B 族 在體內(nèi)大多數(shù)轉(zhuǎn)化為輔酶,有些直接參與催化 都含有氮原子,Vit B1(硫胺素,thiamine),硫胺素焦磷酸, thiamine pyrophosphate, TPP 作用:轉(zhuǎn)酮基 舉例: -酮戊二酸脫氫酶, 丙酮酸脫羧酶,Vit B2 （核黃素,riboflavin）,黃素腺嘌呤二核苷酸，flavin adenine dinucleotide， FAD ：琥珀酸脫氫酶 黃素單核苷酸， flavin mononucleotide , FMN ：NADH脫氫酶 作用：參與氧化還原反應(yīng)，遞氫,Vit PP（煙酰胺，尼克酰胺）,煙酰胺嘌呤二核苷酸 ：蘋果酸

7、脫氫酶 煙酰胺嘌呤二核苷酸磷酸 ：蘋果酸酶 作用：參與氧化還原反應(yīng)，遞氫、遞電子,P,Nicotinamide adenine dinucleotide, NAD,Nicotinamide adenine dinucleotide phosphate, NADP,維生素 B6（吡哆醛，吡哆胺）,輔酶形式：磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺 舉例：所有的 轉(zhuǎn)氨酶 氨基酸脫羧酶： L-谷氨酸脫羧酶 絲氨酸羥甲基轉(zhuǎn)移酶 作用：轉(zhuǎn)氨基作用、脫羧作用,pyridoxal,pyridoxamine,泛酸(pantothenic acid),輔酶形式: 輔酶A HSCoA：脂酰輔酶A合成酶 作用: 轉(zhuǎn)?；饔?生物素b

8、iotin,輔基形式: 與酶蛋白賴氨酸殘基側(cè)鏈上的氨基共價(jià)結(jié)合 舉例: 丙酮酸羧化酶 作用: 羧基載體,葉酸(folic acid),輔酶形式: 四氫葉酸： tetrahydrofolic acid , FH4 ,THFA 舉例: TMP合成酶 作用: 一碳單位載體,維生素B12 （鈷胺素,coholamine）,輔酶形式: 甲基鈷胺素 5-脫氧腺苷鈷胺素 作用: 甲基載體,二、酶的活性中心,必需基團(tuán)(essential group) 酶分子中氨基酸殘基側(cè)鏈的化學(xué)基團(tuán)中，一些與酶活性密切相關(guān)的化學(xué)基團(tuán)。,或稱活性部位(active site)，指必需基團(tuán)在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近，組成具有特定空間結(jié)

9、構(gòu)的區(qū)域，能與底物特異結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物。,酶的活性中心(active center),活性中心內(nèi)的必需基團(tuán),位于活性中心以外，維持酶活性中心應(yīng)有的空間構(gòu)象所必需。,活性中心外的必需基團(tuán),底 物,活性中心以外的必需基團(tuán),結(jié)合基團(tuán),催化基團(tuán),活性中心,溶菌酶的活性中心,* 谷氨酸35和天冬氨酸52是催化基團(tuán)；,* 色氨酸62和63、天冬氨酸101和色氨酸108是結(jié)合基團(tuán)；,* AF為底物多糖鏈的糖基，位于酶的活性中心形成的裂隙中。,第二節(jié) 酶促反應(yīng)的特點(diǎn)與機(jī)理The Characteristic and Mechanism of Enzyme-Catalyzed Reaction,酶與一般催

10、化劑的共同點(diǎn) 在反應(yīng)前后沒有質(zhì)和量的變化； 只能催化熱力學(xué)允許的化學(xué)反應(yīng)； 只能加速可逆反應(yīng)的進(jìn)程，而不改變反應(yīng)的平衡點(diǎn)。,（一）酶促反應(yīng)具有極高的效率,一、 酶促反應(yīng)的特點(diǎn),酶的催化效率通常比非催化反應(yīng)高1081020倍，比一般催化劑高1071013倍。 酶的催化不需要較高的反應(yīng)溫度。 酶和一般催化劑加速反應(yīng)的機(jī)理都是降低反應(yīng)的活化能(activation energy)。酶比一般催化劑更有效地降低反應(yīng)的活化能。,活化能：底物分子從初態(tài)轉(zhuǎn)變到活化態(tài)所需的能量。,一種酶僅作用于一種或一類化合物，或一定的化學(xué)鍵，催化一定的化學(xué)反應(yīng)并生成一定的產(chǎn)物。酶的這種特性稱為酶的特異性或?qū)Ｒ恍浴?* 酶的特

11、異性(specificity),（二）酶促反應(yīng)具有高度的特異性,根據(jù)酶對(duì)其底物結(jié)構(gòu)選擇的嚴(yán)格程度不同，酶的特異性可大致分為以下3種類型：,絕對(duì)特異性(absolute specificity)：只能作用于特定結(jié)構(gòu)的底物，進(jìn)行一種專一的反應(yīng)，生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物 。 相對(duì)特異性(relative specificity)：作用于一類化合物或一種化學(xué)鍵。 立體結(jié)構(gòu)特異性(stereo specificity)：作用于立體異構(gòu)體中的一種。,絕對(duì)特異性,脲酶、L-精氨酸酶： L-精氨酸 L-鳥氨酸 + 尿素 NH2 C = O + H2O CO2 + 2NH3 NH2 NH2 C=O NH CH3,

12、相對(duì)特異性,多數(shù)酶可對(duì)一類化合物或一種化學(xué)鍵起催化作用，這種對(duì)底物分子不太嚴(yán)格的選擇性稱為相對(duì)特異性（relative specificity）。,脂肪酶不僅水解脂肪，也可水解簡(jiǎn)單的酯。,胰蛋白酶水解由堿性氨基酸（精氨酸和賴氨酸）的羧基所形成的肽鍵。,人體內(nèi)有多種蛋白激酶，它們均催化底物蛋白質(zhì) 絲氨酸（或蘇氨酸）殘基上羥基的磷酸化,立體結(jié)構(gòu)特異性,酶對(duì)空間構(gòu)型所具有的特異性要求稱為空間異構(gòu)特異性（stereo specificity）,延胡索酸酶僅對(duì)延胡索酸(反丁烯二酸)起催化作用，將其加水生成蘋果酸，對(duì)順丁烯二酸則無作用,延胡索酸酶,延胡索酸,（三）酶促反應(yīng)的可調(diào)節(jié)性,對(duì)酶生成與降解量的調(diào)節(jié)

13、 酶催化效力的調(diào)節(jié) 通過改變底物濃度對(duì)酶進(jìn)行調(diào)節(jié)等,酶促反應(yīng)受多種因素的調(diào)控，以適應(yīng)機(jī)體對(duì)不斷變化的內(nèi)外環(huán)境和生命活動(dòng)的需要。其中包括三方面的調(diào)節(jié)。,二、酶促反應(yīng)的機(jī)理,（一）酶-底物復(fù)合物的形成與誘導(dǎo)契合假說,*誘導(dǎo)契合假說(induced-fit hypothesis),酶底物復(fù)合物,酶與底物相互接近時(shí)，其結(jié)構(gòu)相互誘導(dǎo)、相互變形和相互適應(yīng)，進(jìn)而相互結(jié)合。這一過程稱為酶-底物結(jié)合的誘導(dǎo)契合假說 。,酶 的 誘 導(dǎo) 契 合 動(dòng) 畫,羧肽酶的誘導(dǎo)契合模式,Arg145胍基 Tyr248-OH Glu270- COO-,（二）酶促反應(yīng)的機(jī)理,1. 鄰近效應(yīng)(proximity effect) 與定

14、向排列(orientation arrange ),2. 多元催化(multielement catalysis) 3. 表面效應(yīng)(surface effect),2.多元催化,酶活性中心催化基團(tuán)通過多種途徑催化產(chǎn)物的生成,1質(zhì)子轉(zhuǎn)移反應(yīng)都包含廣義酸-堿催化反應(yīng),2酶可與底物形成瞬時(shí)共價(jià)鍵(共價(jià)催化),3酶可通過親核催化或親電子催化加速反應(yīng),在疏水環(huán)境中進(jìn)行酶反應(yīng)有很大的優(yōu)越性，此現(xiàn)象稱為表面效應(yīng)（surface effect）。,酶的活性中心多位于其分子內(nèi)部的疏水“口袋”中，酶反應(yīng)在酶分子內(nèi)部的疏水環(huán)境中進(jìn)行。 疏水環(huán)境可使底物分子脫溶劑化（desolvation）。排除水分子的干擾，防止酶

15、和底物分子之間形成水化膜。,3.表面效應(yīng),第三節(jié) 酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué) Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction,概念 研究各種因素對(duì)酶促反應(yīng)速度的影響，并加以定量的闡述。 影響因素包括有 酶濃度、底物濃度、pH、溫度、 抑制劑、激活劑等。, 研究一種因素的影響時(shí)，其余各因素均恒定。,一、底物濃度對(duì)反應(yīng)速度的影響,單底物、單產(chǎn)物反應(yīng) 酶促反應(yīng)速度一般在規(guī)定的反應(yīng)條件下，用單位時(shí)間內(nèi)底物的消耗量和產(chǎn)物的生成量來表示 反應(yīng)速度取其初速度，即底物的消耗量很小（一般在5以內(nèi)）時(shí)的反應(yīng)速度 底物濃度遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于酶濃度,研究前提,在其他因素不變的情況下，底物濃度對(duì)反應(yīng)速度的影響呈矩

16、形雙曲線關(guān)系。,當(dāng)?shù)孜餄舛容^低時(shí),反應(yīng)速度與底物濃度成正比；反應(yīng)為一級(jí)反應(yīng)。,隨著底物濃度的增高,反應(yīng)速度不再成正比例加速；反應(yīng)為混合級(jí)反應(yīng)。,當(dāng)?shù)孜餄舛雀哌_(dá)一定程度,反應(yīng)速度不再增加，達(dá)最大速度；反應(yīng)為零級(jí)反應(yīng),（一）米曼氏方程式,中間產(chǎn)物,酶促反應(yīng)模式中間產(chǎn)物學(xué)說,1913年Michaelis和Menten提出反應(yīng)速度與底物濃度關(guān)系的數(shù)學(xué)方程式，即米曼氏方程式，簡(jiǎn)稱米氏方程式(Michaelis equation)。,S：底物濃度 V：不同S時(shí)的反應(yīng)速度 Vmax：最大反應(yīng)速度(maximum velocity) m：米氏常數(shù)(Michaelis constant),米曼氏方程式推導(dǎo)基于兩

17、個(gè)假設(shè)： E與S形成ES復(fù)合物的反應(yīng)是快速平衡反應(yīng)，而ES分解為E及P的反應(yīng)為慢反應(yīng)，反應(yīng)速度取決于慢反應(yīng)即 Vk3ES。 (1) S的總濃度遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于E的總濃度，因此在反應(yīng)的初始階段，S的濃度可認(rèn)為不變即SSt。,推導(dǎo)過程,穩(wěn)態(tài)：是指ES的生成速度與分解速度相等，即 ES恒定。 K1 (EtES) SK2 ES + K3 ES,則(2)變?yōu)? (EtES) S Km ES,當(dāng)?shù)孜餄舛群芨?，將酶的活性中心全部飽和時(shí)，即EtES，反應(yīng)達(dá)最大速度 VmaxK3ESK3Et (5),將(5)代入(4)得米氏方程式：,當(dāng)反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時(shí),Km值的推導(dǎo),KmS,Km值等于酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)

18、速度一半時(shí)的底物濃度，單位是mol/L。,（二）Km與Vmax的意義,Km值 Km等于酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時(shí)的底物濃度。 意義： a) Km是酶的特征性常數(shù)之一； b) Km可近似表示酶對(duì)底物的親和力； c) 同一酶對(duì)于不同底物有不同的Km值。,Vmax 定義：Vm是酶完全被底物飽和時(shí)的反應(yīng)速度，與酶濃度成正比。,意義：Vmax=K3 E 如果酶的總濃度已知，可從Vmax計(jì)算 酶的轉(zhuǎn)換數(shù)(turnover number)，即動(dòng)力學(xué)常數(shù)K3。,定義 當(dāng)酶被底物充分飽和時(shí)，單位時(shí)間內(nèi)每個(gè)酶分子催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的分子數(shù)。 意義 可用來比較每單位酶的催化能力。,酶的轉(zhuǎn)換數(shù),（三）m值與ma

19、x值的測(cè)定,1. 雙倒數(shù)作圖法(double reciprocal plot)，又稱為 林-貝氏(Lineweaver- Burk)作圖法,2. Hanes作圖法,在林貝氏方程基礎(chǔ)上，兩邊同乘S,S/V=Km/Vmax + S/Vmax,二、酶濃度對(duì)反應(yīng)速度的影響,當(dāng)SE，酶可被底物飽和的情況下，反應(yīng)速度與酶濃度成正比。 關(guān)系式為：V = K3 E,雙重影響 溫度升高，酶促反應(yīng)速度升高；由于酶的本質(zhì)是蛋白質(zhì)，溫度升高，可引起酶的變性，從而反應(yīng)速度降低 。,三、溫度對(duì)反應(yīng)速度的影響,最適溫度 (optimum temperature)： 酶促反應(yīng)速度最快時(shí)的環(huán)境溫度。,* 低溫的應(yīng)用,四、 pH

20、對(duì)反應(yīng)速度的影響,最適pH (optimum pH)： 酶催化活性最大時(shí)的環(huán)境pH。,五、抑制劑對(duì)反應(yīng)速度的影響,酶的抑制劑(inhibitor) 凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白 變性的物質(zhì)稱為酶的抑制劑。,區(qū)別于酶的變性,抑制劑對(duì)酶有一定選擇性 引起變性的因素對(duì)酶沒有選擇性,抑制作用的類型,不可逆性抑制 (irreversible inhibition),可逆性抑制 (reversible inhibition)：,競(jìng)爭(zhēng)性抑制 (competitive inhibition) 非競(jìng)爭(zhēng)性抑制 (non-competitive inhibition) 反競(jìng)爭(zhēng)性抑制 (uncompetiti

21、ve inhibition),(一) 不可逆性抑制作用,* 概念 抑制劑通常以共價(jià)鍵與酶活性中心的必需基團(tuán)相結(jié)合，使酶失活。 * 舉例 有機(jī)磷化合物 羥基酶 解毒 - - - 解磷定(PAM) 重金屬離子及砷化合物 巰基酶 解毒 - - - 二巰基丙醇(BAL),有機(jī)磷化合物,路易士氣,失活的酶,羥基酶,失活的酶,酸,巰基酶,失活的酶,酸,BAL,巰基酶,BAL與砷劑結(jié)合物,（二） 可逆性抑制作用,* 概念 抑制劑通常以非共價(jià)鍵與酶或酶-底物復(fù)合物可逆性結(jié)合，使酶的活性降低或喪失；抑制劑可用透析、超濾等方法除去。,競(jìng)爭(zhēng)性抑制 非競(jìng)爭(zhēng)性抑制 反競(jìng)爭(zhēng)性抑制,* 類型,. 競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用,反應(yīng)模式,

22、定義 抑制劑與底物的結(jié)構(gòu)相似，能與底物競(jìng)爭(zhēng)酶的活性中心，從而阻礙酶底物復(fù)合物的形成，使酶的活性降低。這種抑制作用稱為競(jìng)爭(zhēng)性抑制作用。,* 特點(diǎn),抑制程度取決于抑制劑與酶的相對(duì)親和力及底物濃度；,I與S結(jié)構(gòu)類似，競(jìng)爭(zhēng)酶的活性中心；,動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)：Vmax不變，表觀Km增大。,* 舉例,丙二酸與琥珀酸競(jìng)爭(zhēng)琥珀酸脫氫酶,磺胺類藥物的抑菌機(jī)制 與對(duì)氨基苯甲酸競(jìng)爭(zhēng)二氫葉酸合成酶,2. 非競(jìng)爭(zhēng)性抑制,* 反應(yīng)模式,* 特點(diǎn),抑制劑與酶活性中心外的必需基團(tuán)結(jié)合，底物與抑制劑之間無競(jìng)爭(zhēng)關(guān)系；,抑制程度取決于抑制劑的濃度；,動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)：Vmax降低，表觀Km不變。,. 反競(jìng)爭(zhēng)性抑制,* 反應(yīng)模式,* 特點(diǎn)：,抑制

23、劑只與酶底物復(fù)合物結(jié)合；,抑制程度取決與抑制劑的濃度及底物的濃度；,動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)：Vmax降低，表觀Km降低。,各種可逆性抑制作用的比較,六、激活劑對(duì)反應(yīng)速度的影響,激活劑(activator) 使酶由無活性變?yōu)橛谢钚曰蚴姑富钚栽黾拥奈镔|(zhì)。 必需激活劑 (essential activator) 非必需激活劑 (non-essential activator),七、酶活性測(cè)定和酶活性單位,酶的活性是指酶催化化學(xué)反應(yīng)的能力，其衡量的標(biāo)準(zhǔn)是酶促反應(yīng)速度。,酶促反應(yīng)速度可在適宜的反應(yīng)條件下，用單位時(shí)間內(nèi)底物的消耗或產(chǎn)物的生成量來表示。,酶的活性單位是衡量酶活力大小的尺度，它反映在規(guī)定條件下，酶促反應(yīng)在

24、單位時(shí)間（s、min或h）內(nèi)生成一定量（mg、g、mol等）的產(chǎn)物或消耗一定數(shù)量的底物所需的酶量。,國(guó)際單位(IU) 在特定的條件下，每分鐘催化1mol底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需的酶量為一個(gè)國(guó)際單位。,催量單位(katal) 催量(kat)是指在特定條件下，每秒鐘使mol底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物所需的酶量。,kat與IU的換算： 1 IU=16.6710-9 kat,第 四 節(jié) 酶 的 調(diào) 節(jié)The Regulation of Enzyme,調(diào)節(jié)對(duì)象 關(guān)鍵酶,一 、酶活性的調(diào)節(jié),（一）酶原與酶原的激活,酶原 (zymogen) 有些酶在細(xì)胞內(nèi)合成或初分泌時(shí)只是酶的無活性前體，此前體物質(zhì)稱為酶原。,酶原的激活 在

25、一定條件下，酶原向有活性酶轉(zhuǎn)化的過程。,酶原激活的機(jī)理,胰蛋白酶原的激活過程,酶原激活的生理意義,避免細(xì)胞產(chǎn)生的酶對(duì)細(xì)胞進(jìn)行自身消化，并使酶在特定的部位和環(huán)境中發(fā)揮作用，保證體內(nèi)代謝正常進(jìn)行。 有的酶原可以視為酶的儲(chǔ)存形式。在需要時(shí)，酶原適時(shí)地轉(zhuǎn)變成有活性的酶，發(fā)揮其催化作用。,（二）變構(gòu)酶,變構(gòu)效應(yīng)劑 (allosteric effector),變構(gòu)調(diào)節(jié) (allosteric regulation),變構(gòu)酶 (allosteric enzyme),變構(gòu)部位 (allosteric site),一些代謝物可與某些酶分子活性中心外的某部分可逆地結(jié)合，使酶構(gòu)象改變，從而改變酶的催化活性，此種調(diào)節(jié)

26、方式稱變構(gòu)調(diào)節(jié)。,變構(gòu)酶常為多個(gè)亞基構(gòu)成的寡聚體，具有協(xié)同效應(yīng),變構(gòu)酶的形曲線,（三） 酶的共價(jià)修飾調(diào)節(jié),共價(jià)修飾(covalent modification) 在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽鏈上的一些基團(tuán)可與某種化學(xué)基團(tuán)發(fā)生可逆的共價(jià)結(jié)合，從而改變酶的活性，此過程稱為共價(jià)修飾。,常見類型 磷酸化與脫磷酸化（最常見） 乙酰化和脫乙?；?甲基化和脫甲基化 腺苷化和脫腺苷化 SH與SS互變,酶的磷酸化與脫磷酸化,二、 酶含量的調(diào)節(jié),（一）酶蛋白合成的誘導(dǎo)和阻遏 誘導(dǎo)作用(induction) 阻遏作用(repression) （二）酶降解的調(diào)控,三、 同工酶,* 定義 同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化學(xué)反應(yīng)，而酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)理化性質(zhì)乃至免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶。,* 舉例：乳酸脫氫酶(LDH1 LDH5),*生