什么是蛋白質(zhì)?蛋白質(zhì)(protein)是由許多氨基酸通過肽鍵相連形成的高分子含氮化合物。第一頁，共100頁。第一頁，共100頁。蛋白質(zhì)研究的歷史1833年，從麥芽中分離淀粉酶。1864年，血紅蛋白被分離并結(jié)晶。19世紀(jì)末，證明蛋白質(zhì)由氨基酸組成。第二頁，共100頁。第二頁，共100頁。20世紀(jì)初，發(fā)現(xiàn)蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)；完成胰島素一級(jí)結(jié)構(gòu)測(cè)定。1962年，確定了血紅蛋白的四級(jí)結(jié)構(gòu)。20世紀(jì)90年代，蛋白質(zhì)組學(xué)研究的展開第三頁，共100頁。第三頁，共100頁。蛋白質(zhì)的生物學(xué)重要性分布廣含量高1.蛋白質(zhì)是生物體重要組成成分第四頁，共100頁。第四頁，共100頁。作為生物催化劑（酶）代謝調(diào)節(jié)作用免疫保護(hù)作用物質(zhì)的轉(zhuǎn)運(yùn)和存儲(chǔ)運(yùn)動(dòng)與支持作用參與細(xì)胞間信息傳遞2.蛋白質(zhì)具有重要的生物學(xué)功能3.氧化供能第五頁，共100頁。第五頁，共100頁。蛋白質(zhì)的分子組成

TheMolecularComponentofProtein第一節(jié)第六頁，共100頁。第六頁，共100頁。組成蛋白質(zhì)的元素主要有C、H、O、N和S。

有些蛋白質(zhì)含有少量磷或金屬元素鐵、銅、鋅、錳、鈷、鉬，個(gè)別蛋白質(zhì)還含有碘。第七頁，共100頁。第七頁，共100頁。

各種蛋白質(zhì)的含氮量很接近，平均為16％可以根據(jù)以下公式推算出蛋白質(zhì)的大致含量：100克樣品中蛋白質(zhì)的含量(g%)=每克樣品含氮克數(shù)×6.25×1001/16%蛋白質(zhì)元素組成的特點(diǎn)第八頁，共100頁。第八頁，共100頁。自然界中的氨基酸有300余種一、氨基酸(aminoacid，aa)—蛋白質(zhì)的基本構(gòu)成單位組成人體蛋白質(zhì)的氨基酸僅有20種，且均屬L-α-氨基酸（甘氨酸除外）。第九頁，共100頁。第九頁，共100頁。H甘氨酸CH3丙氨酸L-氨基酸的通式RC+NH3COO-H第十頁，共100頁。第十頁，共100頁。非極性氨基酸不帶電荷的極性氨基酸芳香族氨基酸帶正電荷的堿性氨基酸帶負(fù)電荷的酸性氨基酸二、氨基酸可根據(jù)側(cè)鏈結(jié)構(gòu)和理化性質(zhì)進(jìn)行分類第十一頁，共100頁。第十一頁，共100頁。(一)非極性氨基酸:側(cè)鏈為非極性基團(tuán)的氨基酸第十二頁，共100頁。第十二頁，共100頁。(二)不帶電荷的極性氨基酸:側(cè)鏈有極性但生理pH條件下不解離的氨基酸第十三頁，共100頁。第十三頁，共100頁。(三)芳香族氨基酸:側(cè)鏈基團(tuán)含有笨環(huán)的氨基酸第十四頁，共100頁。第十四頁，共100頁。(四)帶正電荷的堿性氨基酸:側(cè)鏈含正性解離基團(tuán)的氨基酸，生理?xiàng)l件下帶正電荷第十五頁，共100頁。第十五頁，共100頁。(五)帶負(fù)電荷的酸性氨基酸:側(cè)鏈含負(fù)性解離基團(tuán)的氨基酸，生理?xiàng)l件下帶負(fù)電荷第十六頁，共100頁。第十六頁，共100頁。幾種特殊氨基酸

脯氨酸（亞氨基酸）CH2CHCOO-NH2+CH2CH2CH2CHCOO-NH2+CH2CH2第十七頁，共100頁。第十七頁，共100頁。半胱氨酸

+胱氨酸二硫鍵-HH-OOC-CH-CH2-S+NH3S-CH2-CH-COO-+NH3-OOC-CH-CH2-S+NH3S-CH2-CH-COO-+NH3-OOC-CH-CH2-SH+NH3-OOC-CH-CH2-SH+NH3HS-CH2-CH-COO-+NH3HS-CH2-CH-COO-+NH3第十八頁，共100頁。第十八頁，共100頁。三、氨基酸的理化性質(zhì)氨基酸是兩性電解質(zhì)，其解離程度取決于所處溶液的酸堿度。（一）氨基酸具有兩性解離的性質(zhì)第十九頁，共100頁。第十九頁，共100頁。pH=pI+OH-pH>pI+H++OH-+H+pH<pI氨基酸的兼性離子

陽離子陰離子第二十頁，共100頁。第二十頁，共100頁。在某一pH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢(shì)及程度相等，成為兼性離子，呈電中性。此時(shí)溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點(diǎn)。等電點(diǎn)（isoelectricpoint,pI第二十一頁，共100頁。第二十一頁，共100頁。（二）含共軛雙鍵的氨基酸具有紫外吸收性質(zhì)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在

280nm

附近。應(yīng)用：快速測(cè)定蛋白質(zhì)含量。第二十二頁，共100頁。第二十二頁，共100頁。（三）氨基酸與茚三酮反應(yīng)生成藍(lán)紫色化合物氨基酸與茚三酮水合物共熱，可生成藍(lán)紫色化合物，其最大吸收峰在570nm處。應(yīng)用：氨基酸定量分析脯氨酸、羥脯氨酸與茚三酮反應(yīng)呈黃色(440nm)天東酰胺與茚三酮反應(yīng)呈棕色第二十三頁，共100頁。第二十三頁，共100頁。四、蛋白質(zhì)是由許多氨基酸殘基組成的多肽鏈肽鍵(peptidebond)是由一個(gè)氨基酸的羧基與另一個(gè)氨基酸的氨基脫水縮合而形成的化學(xué)鍵。（一）氨基酸通過肽鍵連接而形成肽(peptide)第二十四頁，共100頁。第二十四頁，共100頁。+-HOH甘氨酰甘氨酸肽鍵第二十五頁，共100頁。第二十五頁，共100頁。第二十六頁，共100頁。第二十六頁，共100頁。雖是單鍵卻有雙鍵性質(zhì)與C-N相連的O和H成反式構(gòu)型周邊六個(gè)原子在同一平面上肽鍵性質(zhì)：第二十七頁，共100頁。第二十七頁，共100頁。肽單元(peptideunit)：組成肽鍵的4個(gè)原子(C、N、O、H)和與之相鄰的2個(gè)α碳原子(Cα1、Cα2)位于同一平面，構(gòu)成所謂的肽單元第二十八頁，共100頁。第二十八頁，共100頁。兩分子氨基酸縮合形成二肽，三分子氨基酸縮合則形成三肽……肽鏈中的氨基酸分子因?yàn)槊撍s合而基團(tuán)不全，被稱為氨基酸殘基(residue)。由十個(gè)以內(nèi)氨基酸相連而成的肽稱為寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相連形成的肽稱多肽(polypeptide)。第二十九頁，共100頁。第二十九頁，共100頁。N末端：多肽鏈中有游離α-氨基的一端多肽鏈有兩端：多肽鏈(polypeptidechain)是指許多氨基酸之間以肽鍵連接而成的一種結(jié)構(gòu)C末端：多肽鏈中有游離α-羧基的一端第三十頁，共100頁。第三十頁，共100頁。

從N末端的氨基酸殘基開始，以C末端氨基酸殘基為終點(diǎn)。上述五肽可簡(jiǎn)寫表示為：H3N+-Ser-Val-Tyr-Asp-Gln-coo-多肽鏈順序：N端C端第三十一頁，共100頁。第三十一頁，共100頁。N末端C末端牛核糖核酸酶第三十二頁，共100頁。第三十二頁，共100頁。（二）體內(nèi)存在多種重要的生物活性肽

1.谷胱甘肽(glutathione,GSH)構(gòu)成第一個(gè)肽鍵的羧基是Glu的γ－羧基由Glu、Cys和Gly組成的三肽GluCysGly(1)組成(2)功能GSH是體內(nèi)重要的還原劑第三十三頁，共100頁。第三十三頁，共100頁。

促甲狀腺素釋放激素

神經(jīng)肽(neuropeptide)2.多肽類激素及神經(jīng)肽第三十四頁，共100頁。第三十四頁，共100頁。蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)

TheMolecularStructureofProtein

第二節(jié)第三十五頁，共100頁。第三十五頁，共100頁。蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu):

第三十六頁，共100頁。第三十六頁，共100頁。定義:蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)指在蛋白質(zhì)分子中從N-端至C-端的氨基酸數(shù)目及排列順序。一、蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)（primarystructure）主要的化學(xué)鍵:肽鍵，有些蛋白質(zhì)還包括二硫鍵。

第三十七頁，共100頁。第三十七頁，共100頁。第一個(gè)被測(cè)定的一級(jí)結(jié)構(gòu)——牛胰島素(1953,CambrigdeU)第三十八頁，共100頁。第三十八頁，共100頁。一級(jí)結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)和特異生物學(xué)功能的基礎(chǔ)，如發(fā)生改變往往會(huì)導(dǎo)致疾病的發(fā)生。第三十九頁，共100頁。第三十九頁，共100頁。二、蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)（secondarystructure）指蛋白質(zhì)分子中多肽鏈骨架中原子的局部空間排列，不涉及氨基酸殘基側(cè)鏈的構(gòu)象。定義:

第四十頁，共100頁。第四十頁，共100頁。多肽鏈骨架：由－N－Ca－C－序列重復(fù)排列而成第四十一頁，共100頁。第四十一頁，共100頁。

-螺旋(-helix)

（二）蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的主要類型

-折疊(-pleatedsheet)-轉(zhuǎn)角(-turn)無規(guī)卷曲(randomcoil)

第四十二頁，共100頁。第四十二頁，共100頁。α－螺旋由肽鍵平面盤旋形成的螺旋狀構(gòu)象1.概念第四十三頁，共100頁。第四十三頁，共100頁。2.α-螺旋的結(jié)構(gòu)特征(1)多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規(guī)律地螺旋式上升，順時(shí)鐘走向，即右手螺旋。左手和右手螺旋(2)每隔3.6個(gè)氨基酸殘基上升一圈，螺距為0.54nm;肽鍵平面與中軸平行.第四十四頁，共100頁。第四十四頁，共100頁。(3)主鏈原子構(gòu)成螺旋的主體,側(cè)鏈在其外部，其形狀、大小及電荷影響α-螺旋的形成。第四十五頁，共100頁。第四十五頁，共100頁。(4)α-螺旋的每個(gè)肽鍵的Ｎ-Ｈ和第四個(gè)肽鍵的羰基氧形成氫鍵；氫鍵是穩(wěn)定螺旋的主要作用力。氫鍵的方向與中心軸大致平行；第四十六頁，共100頁。第四十六頁，共100頁。LinusPauling＆αhelix第四十七頁，共100頁。第四十七頁，共100頁。-折疊是由兩條或多條幾乎完全伸展的肽鏈平行排列，通過鏈間的氫鍵交聯(lián)而形成。肽鏈的主鏈呈鋸齒狀折疊構(gòu)象。

-折疊第四十八頁，共100頁。第四十八頁，共100頁。第四十九頁，共100頁。第四十九頁，共100頁。

β－折疊結(jié)構(gòu)特點(diǎn)(１)相鄰肽鍵平面的夾角為1100，呈鋸齒狀排列；側(cè)鏈Ｒ基團(tuán)交錯(cuò)地分布在片層平面的兩側(cè)。第五十頁，共100頁。第五十頁，共100頁。(２)２～５條肽段平行排列構(gòu)成，肽段之間可順向平行(均從N-C)，也可反向平行。（a）順向平行式

（b）反向平行式第五十一頁，共100頁。第五十一頁，共100頁。(３)由氫鍵維持穩(wěn)定，其方向與折疊的長(zhǎng)軸接近垂直。第五十二頁，共100頁。第五十二頁，共100頁。-轉(zhuǎn)角肽鏈出現(xiàn)1800回折時(shí)轉(zhuǎn)角處的結(jié)構(gòu)第五十三頁，共100頁。第五十三頁，共100頁。無規(guī)卷曲沒有確定規(guī)律性的肽鏈構(gòu)象H2NCOOH第五十四頁，共100頁。第五十四頁，共100頁。常見形式:α-螺旋組合（αα）β-折疊組合（βββ）α-螺旋β折疊組合（βαβ）（三）超二級(jí)結(jié)構(gòu)-----模體（motif）指在多肽鏈內(nèi)順序上相互鄰近的二級(jí)結(jié)構(gòu)常常在空間折疊中靠近，彼此相互作用，形成規(guī)則的二級(jí)結(jié)構(gòu)聚集體。第五十五頁，共100頁。第五十五頁，共100頁。第五十六頁，共100頁。第五十六頁，共100頁。鋅指結(jié)構(gòu)第五十七頁，共100頁。第五十七頁，共100頁。三、蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)（tertiarystructure）整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對(duì)空間位置，即肽鏈中所有原子在三維空間的整體排布。（一）定義第五十八頁，共100頁。第五十八頁，共100頁。主要的化學(xué)鍵:次級(jí)鍵，如疏水鍵、氫鍵、離子鍵和VanderWaals力等。第五十九頁，共100頁。第五十九頁，共100頁。肌紅蛋白(Mb)N端C端Mb是一個(gè)只有三級(jí)結(jié)構(gòu)的單鏈蛋白質(zhì)，有8段-螺旋結(jié)構(gòu)。2.由于側(cè)鏈基因的相互作用，多肽鏈纏繞，形成球狀分子：疏水側(cè)鏈大都在分子內(nèi)部，親水側(cè)鏈則在分子表面。第六十頁，共100頁。第六十頁，共100頁。（二）結(jié)構(gòu)域分子量較大的蛋白質(zhì)?？烧郫B成多個(gè)結(jié)構(gòu)較為緊密的區(qū)域，并各行其功能，稱為結(jié)構(gòu)域(domain)。第六十一頁，共100頁。第六十一頁，共100頁。細(xì)胞表面蛋白CD4分子4個(gè)相似結(jié)構(gòu)域

第六十二頁，共100頁。第六十二頁，共100頁。四、蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)（quaternarystructure）亞基(subunit)蛋白質(zhì)分子由兩條或兩條以上肽鏈組成的，每條肽鏈都有完整的三級(jí)結(jié)構(gòu)，稱其為亞基第六十三頁，共100頁。第六十三頁，共100頁。蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用。亞基間的結(jié)合力主要是疏水作用、氫鍵和鹽鍵。第六十四頁，共100頁。第六十四頁，共100頁。由2個(gè)亞基組成的蛋白質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu)中，若亞基分子結(jié)構(gòu)相同，稱之為同二聚體(homodimer)；若亞基分子結(jié)構(gòu)不同，則稱之為異二聚體(heterodimer)。

第六十五頁，共100頁。第六十五頁，共100頁。例如，血紅蛋白的四級(jí)結(jié)構(gòu)第六十六頁，共100頁。第六十六頁，共100頁。五、蛋白質(zhì)的分類根據(jù)蛋白質(zhì)分子組成:根據(jù)蛋白質(zhì)形狀和空間構(gòu)象:纖維狀蛋白質(zhì)球狀蛋白質(zhì)單純蛋白質(zhì)結(jié)合蛋白質(zhì)=蛋白質(zhì)部分+非蛋白質(zhì)部分（輔基）根據(jù)蛋白質(zhì)功能:酶蛋白調(diào)節(jié)蛋白運(yùn)輸?shù)鞍椎诹唔?，?00頁。第六十七頁，共100頁。蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系TheRelationofStructureandFunctionofProtein第三節(jié)第六十八頁，共100頁。第六十八頁，共100頁。（一）一級(jí)結(jié)構(gòu)是空間構(gòu)象的基礎(chǔ)一、蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系牛核糖核酸酶的一級(jí)結(jié)構(gòu)二硫鍵第六十九頁，共100頁。第六十九頁，共100頁。天然狀態(tài)有催化活性非折疊狀態(tài)－S－S－被還原無活性天然狀態(tài)－S－S－恢復(fù)正確配對(duì)活性恢復(fù)牛RNA酶的變性與復(fù)性尿素b-巰基乙醇透析說明蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)是空間結(jié)構(gòu)形成的基礎(chǔ)，而只有具備了特定的空間結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)才具有生物學(xué)活性第七十頁，共100頁。第七十頁，共100頁。一級(jí)結(jié)構(gòu)相似的蛋白質(zhì)功能相似，一級(jí)結(jié)構(gòu)不同的蛋白質(zhì)功能不同ACTH、α-MSH和β-MSH一級(jí)結(jié)構(gòu)比較

（二）一級(jí)結(jié)構(gòu)是功能的基礎(chǔ)第七十一頁，共100頁。第七十一頁，共100頁。蛋白質(zhì)分子中起關(guān)鍵作用的氨基酸殘基缺失或被替代，將嚴(yán)重影響空間結(jié)構(gòu)乃至生物學(xué)功能

這種由蛋白質(zhì)分子發(fā)生變異所導(dǎo)致的疾病，稱為“分子病”（三）一級(jí)結(jié)構(gòu)改變與分子病第七十二頁，共100頁。第七十二頁，共100頁。鐮狀紅細(xì)胞貧血的分子機(jī)制

第七十三頁，共100頁。第七十三頁，共100頁。HbS與HbA的區(qū)別Β-亞基第6位氨基酸正常人：Glu患者：Val第七十四頁，共100頁。第七十四頁，共100頁。構(gòu)象是蛋白質(zhì)活性與功能的根本。構(gòu)象為氨基酸序列所規(guī)定，而后者又為基因所規(guī)定。二、蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系構(gòu)象決定功能（一）蛋白質(zhì)的功能依賴于特定的空間結(jié)構(gòu)第七十五頁，共100頁。第七十五頁，共100頁。1.肌紅蛋白(Mb)與血紅蛋白(Hb)的結(jié)構(gòu)

（二）血紅蛋白構(gòu)象變化與結(jié)合氧第七十六頁，共100頁。第七十六頁，共100頁。蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)決定生物學(xué)功能肌紅蛋白（1條多肽鏈）與血紅蛋白（4個(gè)亞基，具有完整的四級(jí)結(jié)構(gòu)）空間結(jié)構(gòu)有較大差異，其功能也不相同第七十七頁，共100頁。第七十七頁，共100頁。MbHb多肽鏈（亞基）數(shù)14空間結(jié)構(gòu)三級(jí)四級(jí)血紅素輔基數(shù)14結(jié)合氧分子數(shù)14協(xié)同效應(yīng)無有氧離曲線直角雙曲線S形曲線功能儲(chǔ)存氧運(yùn)輸氧Mb和Hb結(jié)構(gòu)與功能的比較第七十八頁，共100頁。第七十八頁，共100頁。Hb與Mb的氧解離曲線氧飽和度靜脈血?jiǎng)用}血氧分壓P50100%-HbMb第七十九頁，共100頁。第七十九頁，共100頁。2.血紅蛋白構(gòu)象變化與結(jié)合氧

Hb與Mb一樣能可逆地與O2結(jié)合；但Hb第一個(gè)亞基與O2結(jié)合，可促進(jìn)第二、第三個(gè)亞基與O2的結(jié)合，前三個(gè)亞基與O2結(jié)合，又大大促進(jìn)第四個(gè)亞基與O2結(jié)合。第八十頁，共100頁。第八十頁，共100頁。協(xié)同效應(yīng)(cooperativity)一個(gè)寡聚體蛋白質(zhì)的一個(gè)亞基與其配體結(jié)合后，能影響此寡聚體中另一個(gè)亞基與配體結(jié)合能力的現(xiàn)象，稱為協(xié)同效應(yīng)。如果是促進(jìn)作用則稱為正協(xié)同效應(yīng)(positivecooperativity)如果是抑制作用則稱為負(fù)協(xié)同效應(yīng)(negativecooperativity)第八十一頁，共100頁。第八十一頁，共100頁。O2血紅素與氧結(jié)合后，鐵原子半徑變小，就能進(jìn)入卟啉環(huán)的小孔中，繼而引起肽鏈位置的變動(dòng)。第八十二頁，共100頁。第八十二頁，共100頁。變構(gòu)效應(yīng)(allostericeffect)蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的改變伴隨其功能的變化，稱為變構(gòu)效應(yīng)。第八十三頁，共100頁。第八十三頁，共100頁。（三）蛋白質(zhì)構(gòu)象改變與疾病蛋白質(zhì)構(gòu)象疾?。喝舻鞍踪|(zhì)的折疊發(fā)生錯(cuò)誤，盡管其一級(jí)結(jié)構(gòu)不變，但蛋白質(zhì)的構(gòu)象發(fā)生改變，仍可影響其功能，嚴(yán)重時(shí)可導(dǎo)致疾病發(fā)生。第八十四頁，共100頁。第八十四頁，共100頁。瘋牛病老年癡呆癥亨丁頓舞蹈病人紋狀體脊髓變性病(克-雅病)折疊錯(cuò)誤相互聚集淀粉樣纖維沉淀毒性蛋白質(zhì)構(gòu)象疾病的作用機(jī)理第八十五頁，共100頁。第八十五頁，共100頁。瘋牛病是由朊病毒蛋白(prionprotein,PrP)引起的一組人和動(dòng)物神經(jīng)退行性病變。正常的PrP富含α-螺旋，稱為PrPc。PrPc在某種未知蛋白質(zhì)的作用下可轉(zhuǎn)變成全為β-折疊的PrPsc，從而致病。PrPcα-螺旋PrPscβ-折疊正常瘋牛病瘋牛病中的蛋白質(zhì)構(gòu)象改變第八十六頁，共100頁。第八十六頁，共100頁。第四節(jié)蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)ThePhysicalandChemicalCharactersofProtein第八十七頁，共100頁。第八十七頁，共100頁。一、蛋白質(zhì)具有兩性電離的性質(zhì)蛋白質(zhì)兩端的-NH2和-COOH以及側(cè)鏈中的某些基團(tuán)均可以在一定的pH值條件下解離為帶正電或負(fù)電荷的基團(tuán)。PrCOOHNH3+PrCOO-NH3+PrCOO-NH2pH=pIpH<pIpH>pI+OH-+H++OH-+H+第八十八頁，共100頁。第八十八頁，共100頁。蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)(isoelectricpoint,pI)當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)溶液處于某一pH時(shí)，蛋白質(zhì)解離成正、負(fù)離子的趨勢(shì)相等，即成為兼性離子，凈電荷為零，此時(shí)溶液的pH稱為蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)。第八十九頁，共100頁。第八十九頁，共100頁。二、蛋白質(zhì)具有膠體性質(zhì)蛋白質(zhì)屬于生物大分子之一，分子量可自1萬至100萬之巨，其分子的直徑可達(dá)1～100nm，為膠粒范圍之內(nèi)。顆粒表面電荷水化膜蛋白質(zhì)膠體穩(wěn)定的因素:第九十頁，共100頁。第九十頁，共100頁。+++++++帶正電荷的蛋白質(zhì)－－－－－－－－帶負(fù)電荷的蛋白質(zhì)在等電點(diǎn)的蛋白質(zhì)水化膜++++++++帶正電荷的蛋白質(zhì)－－－－－－－－帶負(fù)電荷的蛋白質(zhì)不穩(wěn)定的蛋白質(zhì)顆粒酸堿酸堿酸堿脫水作用脫水作用脫水作用溶液中蛋白質(zhì)的聚沉第九十一頁，共100頁。第九十一頁，共100頁。三、蛋白質(zhì)變性、沉淀與凝固在某