簡答題

1.蛋白質在生命活動中有何重要意義？

蛋白質是組成人體一切細胞、組織的重要成分。機體所有重要的組

成部分都需要有蛋白質的參與。蛋白質在生命活動中的意義：儲存能量;

運輸作用，如血紅蛋白可以運輸氧氣；免疫作用，如免疫球蛋白；調節(jié)

作用，如合成生長激素等；構成機體的組織和器官等。

2.蛋白質是由哪些元素組成的？其基本結構單元是什么？寫

出其結構通式

蛋白質是由碳、氫、氧、氮、硫組成，有些蛋白質可能還會含有磷、

鐵、銅、碘、鋅、銅等。蛋白質是以氨基酸為基本單位構成的生物高分

子。

3.什么是氨基酸的兩性解離和等電點？

氨基酸中既含有?COOH,又含有-NH2,可以發(fā)生兩種電離：一種是

酸性的，一種是堿性的，所以叫兩性電離；調整溶液的PH,使氨基酸

上.COOH與?NH3解離度完全相等，即氨基酸所帶靜電荷為零，主要以

兩性離子存在時，在電場中，不向任何一極移動，此時溶液的PH叫做

氨基酸的等電點。

4、為什么說蛋白質的水溶液是一種穩(wěn)定的親水膠體？

蛋白質的分子量很大，在水溶液中中形成的顆粒，具有膠體性

質.蛋白質顆粒表面帶有許多極性基團，和水具有高度親和性，當水與蛋

白質相遇時，很容易被吸引，在表面形成一層水化層，它的存在使蛋白

質不會聚成大顆粒，因此蛋白質在水溶液中比較穩(wěn)定，不易沉淀。另一

個原因是在蛋白質分子在非等電狀態(tài)時帶有相同電荷，使顆粒相互排

斥，不至凝集沉淀。

論述題

1.蛋白質有哪些結構層次？分別解釋它們的含義。

蛋白質空間結構層次：一級結構多肽鏈中氨基酸的排列順序；

二級結構指多肽主鏈有一定周期性的，由氫鍵維持的局部空間結

構，包括：。?螺旋，B?折卷，B?轉角，6凸起，無規(guī)則卷曲：

超二級結構：指若干相鄰的二級結構中的構象單元，彼此相互作用

形成有規(guī)則的，在空間上能辨認的二級結構組合體，常見的有：aQ、

BQB、BQBQBB、B曲折、希臘圖案拓撲結構

結構域指多肽鏈在超二級結構基礎上進一步盤曲折疊成的近似球

狀的緊密結構；

三級結構指多肽鏈在二級超二級結構域等結構層次的基礎上，主鏈

構象和側鏈構象相互作用組裝完成的完整的結構單元

四級結構：許多蛋白質由兩個或兩個以上相互關聯(lián)的具有三級結構

的亞單位構成，每個亞單位稱為亞基，亞基間通過非共價鍵聚合而成的

特定的構象

2.簡述蛋白質的a.螺旋和B.折疊

a-螺旋的結構要點：

多肽鏈中各個肽平面圍繞同一軸旋轉，形成螺旋結構，每圈螺旋由3.6

個氨基酸構成，螺圈間距（螺距）為0.54nm,兩個氨基酸殘基間距

0.15nm,螺旋直徑0.6nm；

螺旋結構被規(guī)則排布的室鍵所穩(wěn)定，每個氨基酸殘基的N-H與其氨

基側相間三個氨基酸殘基的C=0形成氫鍵，取向幾乎與螺旋軸平行?這

樣構成的由一個氫鍵閉合的環(huán)，包含16個原子；因此，Q.螺旋常被準

確地表示為3.613螺旋；

典型的a-螺旋的頭四個酰胺H和最后四個叛基0不參與氫鍵形成，n

個殘基形成的螺旋含n-4個氫鍵

天然蛋白質分子中多為右手螺旋。

B?折疊的結構要點：

折疊片的構象是通過一個肽鍵的皴基氧和位于同一個肽鏈或相鄰

肽鏈的另一個酰胺氫之間形成的氫鍵維持的，氫鍵幾乎都垂直伸展的肽

鏈，這些肽鏈可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平

行排列（肽鏈反向排列）。平行折疊中每個殘基長度0.325nm,反平行折

疊中長0.347nm

3,簡述蛋白質變性與復性的機理，并概要說明變性蛋白質的

特點

',蛋白質變性是指蛋白質在某些物理和化學因素作用下其特定的空

間構象被改變，從而導致其理化性質的改變和生物活性的喪失，這種現(xiàn)

象稱為蛋白質變性。如果變性條件劇烈持久，蛋白質的變性是不可逆的。

如果變性條件不劇烈，這種變性作用是可逆的，說明蛋白質分子內

部結構的變化不大.這時，如果除去變性因素，在適當條件下變性蛋白質

可恢復其天然構象和生物活性，這種現(xiàn)象稱為蛋白質的復性。

變性蛋白質和天然蛋白質最明顯的區(qū)別是溶解度降低，同時蛋白質

的粘度增加，結晶性破壞，生物學活性喪失，易被蛋白酶分解。

4?簡述蛋白質功能的多樣性？

結構的多樣性決定了功能多樣性，概括有：①構成細胞和生物體的

重要物質如肌動蛋白：②催化作用，如酶：③調節(jié)作用：如胰島素、生

長激素；④免疫作用：如抗體，抗原（不是蛋白質）；⑤運輸作用：如

紅細胞中的血紅蛋白。

5.試述蛋白質結構與功能的關系

蛋白質是功能性大分子，功能與結構高度統(tǒng)一，每一種蛋白質都有

特定的一級結構和空間結構，這些特定的結構是蛋白質行使蛋白質功能

的物質基礎，蛋白質的各種功能又是其結構的表現(xiàn)。蛋白質的任何功能

都是通過其肽鏈上各種氨基酸殘基的不同功能基團來實現(xiàn)的，所以，蛋

白質的一級結構一旦確定，蛋白質的可能功能也就確定了，而且從某種

程度上來說，蛋白質的三級結構比一級結構與功能的關系更大,

6.蛋白質有哪些重要功能

蛋白質是生命的物質基礎，沒有蛋白質就沒有生命，生物體結構越

復雜，其蛋白質種類和功能越繁多，其主要的生物學功能是：

①催化和調節(jié)能力：某些蛋白質是酶，催化生物體內的物質代謝反

應；某些蛋白質是激素，具有一定的調節(jié)功能，如胰島素調節(jié)糖代謝、

體內信號轉導也常通過某些蛋白質介導。

②轉運功能；某些蛋白具有運載功能，如血紅蛋白是轉運氧氣和二

氧化碳的工具，血清白蛋白可以運輸自由脂肪酸及膽紅素等。

③收縮或運動功能：某些蛋白質賦予細胞與器官收縮的能力，可以

使其改變形狀或運動。如骨骼肌收縮靠肌動蛋白和肌球蛋白。

④免疫功能：如免疫球蛋白，可抵抗外來的有害物質，保護機體。

⑤營養(yǎng)和儲存功能如鐵蛋白可以儲存鐵。

7.什么是蛋白質的沉淀作用？引起蛋白質沉淀的因素及作用

機理是什么？

蛋白質的沉淀：由于外界條件改變，蛋白質水化膜被除去且其電

荷被中和時，蛋白質凝聚成團下沉，但其結構未變。

①可逆沉淀作用：在發(fā)生沉淀作用時，雖然蛋白質已經沉淀析出，

然而其分子內部結構并沒發(fā)生明顯的改變，仍保持原有的結構和性質。

如除去沉淀因素，蛋白質可重新溶解在原來的溶劑中°因此，這種沉淀

作用稱為可逆沉淀作用。屬于此類的有鹽析作用，低溫下丙酮、乙醇使

蛋白質沉淀的作用，以及利用等電點的沉淀：

②不可逆沉淀作用；一些物理化學因素往往會導致蛋白質分子結

構，尤其是空間結構破壞，因而失去其原來的性質，這種蛋白質沉淀不

能再溶解于原來的溶劑中。重金屬鹽，生物堿試劑、過酸、過堿、震蕩、

超聲波和有機溶劑等都能使蛋白質發(fā)生不可逆沉淀。

二.名詞解釋

1.假尿昔：

假尿喀呢核昔(Pseudouridine,PD)簡稱假尿苦，是一種修飾核音。

它作為腫瘤標記物對肺癌、乳腺癌和肝癌等惡性腫瘤的診斷、監(jiān)測和療

效評估具有指導意義。是一種碳甘，是尿喀咤的(:-5與核糖中的C-1通

過B糖昔鍵連接形成的化合物。在核糖核酸，特別是轉移核糖核酸中發(fā)

現(xiàn)的稀有成分。人尿中含量較高。符號：中。

2DNA一級結構

DNA一級結構，就是指將脫氧核甘酸按照有序的順序排列起來而形

成的原始脫氧核昔酸鏈。DNA的一級結構決定了遺傳信息的種類和數(shù)

量。

3.增色效應

增色效應是指因高分子結構的改變，而使摩爾吸光系數(shù)增大的現(xiàn)

象，亦稱高色效應。還有另外一種說法，即由于獲得有序結構而產生減

色效應的高分子，變性成為無規(guī)則卷曲時:減色效應消失的現(xiàn)象叫增色

效應。

4.分子雜交

不同的DNA片段之間，DNA片段與RNA片段之間，如果彼此間

的核甘酸排列順序互補也可以復性，形成新的雙螺旋結構。這種按照互

補堿基配對而使不完全互補的兩條多核甘酸相互結合的過程稱為分子

雜交.

5.堿基互補

堿基互補配對原則在DNA或某些雙鏈RNA分子結構中，由于堿基

之間的氫鍵具有固定的數(shù)目和DNA兩條鏈之間的距離保持不變，使得堿

基配對必須遵循一定的規(guī)律，這就是腺噂吟A一定與胸腺喀咤T配對，

在RNA中與尿嚓咤U配對，鳥喋吟G一定與胞暗喔C配對，反之亦然。

堿基間的這種一一對應的關系叫做堿基互補配對原則

計算題

某雙鏈DNA分子按摩爾計含有15.1%腺嗯吟，求其他堿基含

量。

雙鏈中，

DNAA=T/C=G/A=15.1%=TC=G=34.9%

簡答題：

為什么核酸有紫外吸收性質？簡述這一特性的應用。

喋吟環(huán)和喀咤環(huán)具有共粗雙鍵，使堿基、核甘、核甘酸和核酸在

250~290nm的紫外波段有一強烈的吸收峰，因此核酸具有紫外吸收特

性。最高吸收峰接近260nm,230nm處為吸收低谷，RNA的吸收曲線

與DNA無明顯區(qū)別。不同核甘酸有不同的吸收特性。所以可以用紫外分

光光度計加以定量及定性測定。

組成核昔酸的常見堿基有哪些？代號如何表示？

DNA中堿基為腺瞟吟A、鳥瞟吟C、胞喀噬G和胸腺喀咤T;RNA

中不含胸腺口密咤T而含胞唯咤U

3、組成核酸的常見單核昔酸有哪些？代號如何表示？

組成RNA的核甘酸有腺甘酸、鳥甘酸、胞甘酸和尿甘酸，組成DNA

的核甘酸有脫氧腺甘酸、脫氧鳥甘酸、脫氧胞甘酸和脫氧胸甘酸

4、簡述DNA雙螺旋結構的特征

DNA雙螺旋結構特點；

①DNA分子由兩條方向相反的平行多核甘酸鏈構成，一條鏈的3'

末端與另一條的5,末端相對，兩條鏈的糖■磷酸交替排列形成的主鏈沿

共同的螺旋軸扭曲成右手螺旋。

②兩條鏈堿基均在主鏈內側，服從堿基互補配對原則；

③成對堿基大致處于同一平面，與螺旋軸基本垂直，相鄰堿基平面

間隔為0.34nm,雙螺旋旋轉一周正好為10個堿基對，相鄰堿基平面之

間有36。的錯位：

④由于堿基對并不處于兩主鏈中間，而是向一側突出堿基對糖甘鍵

的鍵角使兩個戊糖之間窄角為120。，廣角為240。；

⑤雙鏈DNA分子主鏈上化學鍵受堿基互補配對等因素影響旋轉受

到限制，使DNA分子比較剛硬，呈比較伸展的

5、何謂核酸的變性、復性和雜交？核酸的變性作用和分子雜

交有何意義？

核酸變性指雙螺旋區(qū)氫鍵斷裂，空間結構破壞，形成單鏈無規(guī)線

團狀態(tài)的過程；復性指變性核算的互補鏈在適當條件下重新締合成雙螺

旋結構的過程。變性核酸復性時需緩慢冷卻，又稱退火：退火條件下，

不同來源的DNA互補區(qū)形成雙鏈，或DNA單鏈與RNA單鏈的互補區(qū)形

成雜合雙鏈的過程稱為分子雜交。

作用；核酸變性后，260nm的紫外吸收值明顯增加，即產生增色效

應。同時粘度下降，浮力密度升高，生理學功能部分或全部喪失。

通常對天然或人工合成的DNA或RNA片段進行放射性同位素或熒

光標記，做成探針，經雜交后檢測放射性同位素或熒光物質的位置尋找

與探針有互補關系的DNA或RNA：DNA芯片技術也是以分子雜交為基

礎的。

6、核酸的含量與純度的常用檢測方法分別有哪些？

紫外吸光度檢測：DNA分子的瓊脂糖凝膠電泳檢測

三.名詞解釋

L酶的活性部位與必需基團

在整個酶分子中，只有一小部分區(qū)域的氨基酸殘基參與對底物的結合與

催化作用，這些特異的氨基酸殘基比較集中的區(qū)域稱為酶的活性部位：

酶分子中存在的各種化學基團并不一定都與酶的活性相關，其中那些與

酶活性密切相關的基團稱為酶的必需基團。

2,別構酶與異構酶

許多醐除具有活性部位外，還具有調控部位，酷的調節(jié)部位可以與某些

化合物可逆地非共價結合使酶發(fā)生結構的改變進而改變酶的催化活性，

這種酶活性的調節(jié)方式稱為酶的別構調控，具有別構調控效應的酶稱為

別構酶；催化各種同分異構物之間相互轉變反應的酶稱為異構酶。

3,單體酶與單純酶

通常只具有一條多肽鏈的酶稱為單體酶；僅由氨基酸殘基組成不含其他

化學成分的屬于單純蛋白質的酶稱為單純酶。

4.酶的抑制作用與失活作用

通過改變酶必需基團的化學性質從而引起酶活力降低或喪失的作用稱

為抑制作用；

5.調節(jié)酶

是指對代謝途徑的反應速度起調節(jié)作用的酶。

它們的分子一般具有明顯的活性部位和調節(jié)部位。位于一個或多個代謝

途徑內的一個關鍵部位的酷，它的活性可因調節(jié)劑結合而改變。有調節(jié)

代謝反應的功能，調節(jié)酶一般可分為別構酶和共價調節(jié)酶。

全酶：除了氨基酸殘基外，還含有金屬離子、有機小分子等化學成分的

屬于綴合蛋白質的酶

脫輔晦：全酶中蛋白質部分，通常有結合底物的作用，決定了酶的單一

性

輔因子：全酶中非蛋白質部分，可作為電子、原子和某些化學基團的載

體起作用，參與反應并加快反應進程。

輔酶：屬于有機分子類型的輔因子又可分為一般的輔解和輔基

輔基：與脫輔酶緊密結合，甚至是通過共價鍵結合，用溫和物理手段不

易除去的輔酶

簡答題

1、什么是酶?酶有哪些特性？

酶是具有高效性與專一性的生物催化劑；酶的特性是高效性和專一性

2、影響酶促反應的因素有哪些？

底物濃度、抑制劑、溫度、PH、激活劑

3、米氏常數(shù)的意義有哪些？

心是酶的特征物理常數(shù)，其值是反應速率為最大值的一半時的底物濃度;

在固定的反應條件下，（大小只與酶的性質有關與能的濃度無關。

4、眼酶的Km=25mmol/L,當眼酶催化的反應速度達到Vmax的

80%時，問所需的尿素濃度多

大？

100mmol/L（第四版P160米氏方程）

4.酶活性調節(jié)與酶含量調節(jié)各有何特點？

酶的活性調節(jié)方式包括兩類：1、通過改變酶的數(shù)量與分布來調節(jié)酶的

活性2、通過改變細胞內已有酶分子活性來調節(jié)酶的活性，阿赫中調節(jié)

方式有包括調節(jié)酶的結構來調節(jié)酶的活性（別構調節(jié)、可逆共價修飾、

酶原激活），以及通過直接影響酶與底物的相互作用來調節(jié)酶的活性等

方式（例如競爭性抑制劑對酶活性的抑制作用）

特點：找不到

酶《量調節(jié)：通過改變酶的合成或降解速度，以控制酶的絕對含量來調

節(jié)代謝。

特點;找不到

簡答題

1、生物膜流動鑲嵌模型的要點是什么？

a.膜的基質或者膜結構的連續(xù)主體是極性的脂質雙分子層；b.由于極性

脂質的疏水尾部含有一定量的飽和或不飽和脂肪酸，而這些脂肪酸在細

胞的正常溫度下呈液體狀態(tài)，因此脂質雙分子層具有流動性；c.膜的內

在蛋白的表面具有疏水的氨基酸側鏈基團，故可使此類蛋白“溶解”于

雙分子層的中心疏水部分；d.外周蛋白的表面主要含有親水性R基可通

過靜電引力與帶電荷的脂質雙分子層的極性頭部連接：2膜蛋白可做橫

向移動，外周蛋白漂浮在雙分子層“海洋”的表面，而內在蛋白猶如“冰

山”幾乎完全沉浸于其核心中

2、物質跨膜運送方式有那些？各類方式的特點是什么？（書上沒

找到）

單純擴散、易化擴散、主動轉運、出胞和胞吞作用。

單純擴散；是指脂溶性的小分子物質順濃度差通過細胞膜的擴散過程。

簡單的物理擴散,不需要細胞提供能量,其能量來源于濃度差形成的勢

能,是一個被動過程。

易化擴散；是指一些非脂溶性或脂溶性較小的小分子物質,在膜上載體

蛋白和通道蛋白的幫助下，順電-化學梯度,從高濃度一側向低濃度一側

擴散的過程,它包括兩種方式,即經載體中介的易化擴散和經通道中介

的易化擴散。經載體中介的易化擴散①結構特異性高；②飽和現(xiàn)

象；③競爭性抑制；④順濃度梯度；經通道中介的易化擴散①結構特異

性不如載體嚴格；②無飽和現(xiàn)象；③通道具有靜息、激活和失活等不同

功能狀態(tài)；④具有離子選擇性和門控特性。

主動轉運：是細胞通過耗能的過程將物質逆濃度梯度或電位梯度進行的

跨膜轉運過程.可分為原發(fā)性主動轉運和繼發(fā)性主動轉運兩類。原發(fā)性

主動轉運①直接利用細胞代謝產生的ATP；②介導轉運的膜蛋白稱為離

子泵（ATP酶），如鈉泵、鈣泵、氫泵等：繼發(fā)性主動轉運①間接利用細

胞代謝產生的ATP能量；②介導轉運的膜蛋白為轉運體.如果被轉運的離

子或分子都向同一方向運動,稱為同向轉運,相應的轉運體稱為同向轉

運體；如果被轉運的離子或分子彼此向相反方向運動，則稱為反向轉運

或交換,相應的轉運體稱為反向轉運體或交換體。

出胞指胞質內的大分子物質以分泌囊泡的形式排出細胞的過程.胞吞指

大分子物質或物質團塊（如細菌、病毒、異物、脂類物質等）進入細胞

的過程。均屬于耗能的主動轉運過程.

3s什么是受體？受體有何特點？（書上沒找到）

接受和傳遞信息的蛋白質；受體與其相應的配體有高度的親和性，與配

體結合的特異性是受體的最基本特點，受體與配體結合后一定要引起某

種效應，受體可以被配體飽和。

名詞解釋

1,氧化磷酸化；生物化學過程，發(fā)生在真核細胞的線粒體內膜或

原核生物的細胞質中，是物質在體內氧化時釋放的能量通過呼吸鏈供給

ADP與無機磷酸合成ATP的偶聯(lián)反應。

3.呼吸鏈：呼吸鏈又叫電子傳遞鏈，是由位于線粒體內膜（真核）

中的一系列電子傳遞體按標準氧化還原電位，由低到高順序排列組成的

一種供給ADP與無機磷合成ATP的偶聯(lián)反應。

2?解偶聯(lián)劑：指一類能抑制偶聯(lián)磷酸化的化合物。這些化合物能

使呼吸鏈中電子傳遞所產生的能量不能用于ADP的磷酸化，而只能以熱

的形式散發(fā)，亦即解除了氧化和磷酸化的偶聯(lián)作用,因此解偶聯(lián)劑又可稱

為拆偶聯(lián)劑。

4.P/0：指每消耗一個氧原子（或每對電子通過呼吸鏈傳遞至氧）所

產生的ATP分子數(shù)

5.高能磷酸化合物：指水解自由能在20.92KJ/mol以上的磷酸化

合物。

簡述題

1.簡述呼吸鏈的組成，順序及各組分的主要功能部位。

呼吸鏈的組成成分分為五大類，分別是尼克酰胺核甘酸類、黃素蛋

白類、鐵硫蛋白、輔酶Q和細胞色素類/順序：FADH2（FeS）3NADH

fFMN（FeS）玲CoQ玲Cytb玲Ctycl玲Cytc玲aa3

2?什么是呼吸鏈？氫和電子在呼吸鏈中是如何傳遞的

呼吸鏈又叫電子傳遞鏈，是由位于線粒體內膜（真核）中的一系列

電子傳遞體按標準氧化還原電位，由低到高順序排列組成的一種供給

ADP與無機磷合成ATP的偶聯(lián)反應。氫和電子在呼吸鏈中經NADH氧化

呼吸鏈傳遞

3.哪些物質可影響氧化磷酸化

ADP的調節(jié)作用，甲狀腺激素，抑制劑：呼吸抑制劑、解偶聯(lián)劑、

氧化磷酸化抑制劑

4.什么是生物氧化？有哪些特點？

生物氧化：有機物質在生物體內的氧化作用，稱為生物氧化。生物

氧化通常需要消耗氧，所以又稱為呼吸作用。生物氧化和有機物質體外

燃燒在化學本質上是相同的，遵循氧化還原反應的一般規(guī)律，所耗的氧

量、最終產物和釋放的能量均相同。

5.什么是底物水平磷酸化與氧化磷酸化

物質在生物氧化過程中，常生成一些含有高能鍵的化合物，而這些

化合物可直接偶聯(lián)ATP或GTP的合成，這種產生ATP等高能分子的方式

稱為底物水平磷酸化。生物化學過程，發(fā)生在真核細胞的線粒體內膜或

原核生物的細胞質中，是物質在體內氧化時釋放的能量通過呼吸鏈供給

ADP與無機磷酸合成ATP的偶聯(lián)反應。

問答題

比較NADH呼吸鏈與FADH2呼吸鏈的異同點

相同點是兩者都是呼吸電子傳遞鏈且大部分組分相同，都能通過傳

遞電子釋放能量而喔聯(lián)產生能量°區(qū)別在于脫氫酶不同，電子傳遞途徑不

同，產生能量的數(shù)目不同.

名詞解釋

發(fā)酵

無氧條件下酵母等微生物及植物細胞的丙酮酸能繼續(xù)轉化為乙醇并釋

放出二氧化碳的過程稱為乙醉發(fā)酵

三竣酸循環(huán)

乙酰CoA的乙?；糠质窃谟醒鯒l件下通過一種循環(huán)被徹底氧化為二

氧化碳和水的，這種循環(huán)因始于乙酰CoA與草酰乙酸縮合而成的含有三

個粉基的檸檬酸，因此稱為三粉基循環(huán)。它不僅是糖有氧分解的途徑，

也是體內一切有機物的碳鏈骨架氧化成二氧化碳和水的必經途徑。

糖酵解

lmol葡萄糖變成2mol丙酮酸并伴隨ATP生成的過程

五.簡答題：

1、丙酮酸進入TCA循環(huán)之前的關鍵物質是什么？它是怎么形

成的？寫出其反應式。

丙酮酸進入TCA循環(huán)之前的關鍵物質是乙酰COA；

丙酮酸是在丙酮酸脫氫酶催化下脫氫氧化生成乙酰輔防A、82、

NADH：

COO0S-CoA

II

c=oc=o

II

CH

CH33

丙酮酸3酸CoA

反應式:

問答題

1、什么是三竣酸循環(huán)？其代謝途徑如何？它對于生物體有何

重要意義？

乙酰CoA的乙?；糠质窃谟醒鯒l件下通過一種循環(huán)被徹底氧化

為C02和H20的。這種循環(huán)因開始于乙酰CoA與草酰乙酸縮合而成的

含有三個較基的檸檬酸，因此稱為三粉酸循環(huán)。

代謝途徑：課本pl98

生物學意義：

①糖的魯氧分解代謝產生的能量很多，使機體利用糖或其他物質氧

化而獲得能量的最有效方式。

②三拔酸循環(huán)的重要性不僅是供給生物體的能量，而且它還是糖

類、脂質、蛋白質三大類物質轉化的樞紐。

③三撥酸循環(huán)所產生的各種重要的中間產物，對其他化合物的生物

合成也有重要意義，在細胞迅速生長期間，三竣酸循環(huán)可供應多種化合

物的碳骨架，以供生物細胞生物合成之用°

④在植物體內，三竣酸循環(huán)中形成的有機酸，既是生物氧化基質，

也是一定生長發(fā)育時期，一定器官中的積累物質。

⑤在發(fā)酵工業(yè)上也已利用微生物的三粉酸循環(huán)代謝途徑生產有關

的有機酸如檸檬酸。

2、何謂糖異生？試述糖異生途徑？

許多非糖物質如甘油、內酮酸、乳酸以及某些氨基酸等能在肝中轉

變?yōu)槠咸烟恰?/p>

途徑：（1）丙酮酸在丙酮竣化酶的催化下，固定C02,由ATP供應能

量，生成草酰乙酸，后者在磷酸烯醇丙酮酸粉化激酶的催化下由GTP提

供磷酸基，脫竣生成磷酸烯醇丙酮酸。

（2）果糖?1,6?二磷酸在果糖36二磷酸酶催化水解下，脫去磷酸生

成果糖6磷酸Q

（3）葡萄糖6磷酸轉變?yōu)槠咸烟?，由葡萄?磷酸酶催化，水解

生成葡萄糖。

3、何謂無氧酵解？寫出無氧酵解的代謝途徑。

糖的無氧酵解是指葡萄糖在無氧條件下分解生成乳酸并釋放出能

量的過程Q

代謝途徑：（1）已糖磷酸酯的生成

葡萄糖在葡糖激酶的催化下，生成葡糖6磷酸。

葡糖6磷酸在已糖磷酸異構酶的催化下，轉化為果糖6磷酸。

果糖6磷酸在果糖磷酸激酶的催化下，利用ATP提供的磷酸基團生

成果糖-1,6.二磷酸。

（2）丙糖磷酸的生成

（3）甘油醛-3-磷酸生成丙酮酸

（4）丙酮酸的繼續(xù)氧化

簡答題

何謂酮體？酮體代謝有何意義?

在肝臟中，脂肪酸氧化分解的中間產物乙酰乙酸、B-羥基丁酸及丙酮，

三者統(tǒng)稱為酮體。肝臟具有較強的合成酮體的酶系，但卻缺乏利用酮體

的酶系。酮體是脂肪分解的產物。在饑餓期間酮體是包括腦在內的許多

組織的燃料，因此具有重要的生理意義。酮體其重要性在于，由于血腦

屏障的存在，除葡萄糖和酮體外的物質無法進入腦為腦組織提供能量,

饑餓時酮體可占腦能量來源的25%?75%。酮體過多會導致中毒。避免酮

體過多產生，就必須充分保證糖供給。

問答題：

何謂B一氧化？說出e一氧化的代謝途徑。

B氧化是代謝氧化的一個長鏈脂肪酸通過連續(xù)周期的反應在每一步

的脂肪酸是縮短形成含兩個原子碎片移除乙酰輔酶ao脂肪酸P氧化過

程可概括為活化、轉移、B氧化及最后經三粉酸循環(huán)被徹底氧化生成C02

和也0并釋放能量

（1）脂肪酸的活化：脂肪酸的氧化首先須被活化，在ATP、CoA-SH>

Mg2+存在下，由位于內質網及線粒體外膜的脂酰CoA合成酶，催化生

成脂酰CoA.活化的脂肪酸不僅為一高能化合物，而且水溶性增強，因此

提高了代謝活性。

（2）脂酰CoA的轉移：是在胞液中進行的，而催化脂肪酸氧化的

酶系又存在于線粒體基質內，故活化的脂酰CoA必須先進入線粒體才能

氧化，但已知長鏈脂酰輔前A是不能直接透過線粒體內膜的，因此活化

的脂酰CoA要借助肉堿（camitine）,即L?3羥-4?三甲基鏤丁酸，而被轉

運入線粒體內，在線粒體內膜的外側及內側分別有肉堿脂酰轉移酶I和

酶H,兩者為同工酶。位于內膜外側的酶I,促進脂酰CoA轉化為脂酰

肉堿，后者可借助線粒體內膜上的轉位酶（或載體），轉運到內膜內根人

然后，在酶H催化下脂酰肉堿釋放肉堿，后又轉變?yōu)橹oA.這樣原本

位于胞液的脂酰CoA穿過線粒體內膜進入基質而被氧化分解一般10

個碳原子以下的活化脂肪酸不需經此途徑轉運，而直接通過線粒體內膜

進行氧化。

（3）脂酰CoA的0氧化；脂酰CoA進入線粒體基質后，在脂肪酸

B氧化酶系催化下，進行脫氫、加水，再脫氫及硫解4步連續(xù)反應，最

后使脂?；鶖嗔焉梢环肿右阴oA和一分子比原來少了兩個碳原子

的脂酰CoA.因反應均在脂酰CoA燒鏈的a,B碳原子間進行，最后B碳

被氧化成?；?/p>

名詞解釋

必需氨基酸

必需氨基酸指的是人體自身（或其它脊椎動物）不能合成或合成速

度不能滿足人體需要，必須從食物中攝取的氨基酸。它是人體（或其它

脊椎動物）必不可少，而機體內又不能合成的，必須從食物中補充的氨

基酸，稱必需氨基酸。對成人來講必需氨基酸共有八種：賴氨酸、色氨

酸、苯丙氮酸、甲硫氨酸、蘇氨酸、異亮氨酸、亮氨酸、繳氮酸,對于

嬰兒來講必需氨基酸有九種，還包括組氨酸

轉氨酶

轉氨醐是催化氨基酸與酮酸之間氨基轉移的一類解。普遍存在于動

物、植物組織和微生物中，心肌、腦、肝、腎等動物組織以及綠豆芽中

含量較高Q肝細胞是轉氨酶的主要生存地。當肝細胞發(fā)生炎癥、中毒、

壞死等時會造成肝細胞的受損，轉氨酶便會釋放到血液里，使血清轉氨

酶升氤

聯(lián)合脫氨基作用

轉氨基作用和谷氨酸脫氫酶催化的氧化脫氨基作用兩種方式聯(lián)合

起來進行脫氨基

一碳單位

某些氨基酸在分解代謝過程中產生的只含有一個碳原子的基團，稱

為一碳單位。能作為合成喋吟和喀咤的原料，把氨基酸代謝和核酸代謝聯(lián)

系起來?需要叫氫葉酸載體。

簡答題

簡述鳥氨酸循環(huán)的過程和生理意義。

氨基甲酰磷酸的合成，瓜氨酸的合成，精氨酸代琥珀酸的生成,精氨酸

的生成，精氨酸水解。最重要的意義是將體內蛋白質代謝產生的較高毒性

的氨轉化為低毒的尿素，從而排出體外。鳥氨酸循環(huán)也叫尿素循環(huán)。

什么是一碳單位？常見的一碳單位有哪些？

一碳單位是指某些氨基酸在分解代謝中產生的含有一個碳原子的

基團，包括甲基、亞甲基、次甲基、羥甲基、甲酰基及亞氨甲基等。一

碳單位是合成核甘酸的重要材料。在體內主要以四氫葉酸為載體。

3、氨基酸脫氨基有哪些途徑？各有何特點？

體內的氨基酸可通過多種方式脫去氨基,包括氧化脫氨基作用、轉氨

基作用、聯(lián)合脫氨基作用及喋吟核甘酸循環(huán),其中聯(lián)合脫氨基作用是氨基

酸脫氨基的主要方式.

脫氨方式特點

轉氨作用（1）反應是可逆的

在轉氨酶的作用下，某一冤基酸的a-（2）催化部位在胞液和線粒體

氨基轉移到另一種a國腰的酮基上，（3）只有氨基的轉移，沒有游離氮的

生成相應的氨基酸，原來曲氮基酸則生成

轉變成a噌腰的過程。（4）轉氨酹以磷酸此哆醛（胺）為輔酶

（5）轉氨酶具有專一性

（6）大多數(shù)氨基酸可參與轉氨基作

用，但賴氮酸、脯氨酸、輕牖氨酸除

外

L谷氮酸氧化脫氨基作用（1）反應可逆

氨基酸先經脫氮生成不穩(wěn)定的亞氮基（2）L-谷氨酸脫氫酶分布廣，活性強

酸,然后水解產生a-自峻和氮的過程。（肌肉除外），幾乎可催化所有氮基酸

的脫氧作用

（3）有游離氮的生成

聯(lián)氨基作用轉氨基偶聯(lián)氧化脫氨基作用

轉氨基偶聯(lián)氧化脫氨基作用和轉氨基（1）主要在肝、腎組織進行

偶聯(lián)噤哈核苔酸循環(huán)，兩種脫氮基方

式的聯(lián)合作用，使氨基酸脫下a-氮基

生成a用腰的過程。

轉氨基偶聯(lián)粽吟核春馥鎬環(huán)

（1）主要在肌肉組織進行

（2）■徑不可逆

（3）有游離氨的生成

非氧化性脫氨基作用主要在微生物體內進行，動物體也存

在，但不普遍

問答題

氨基酸的分解代謝產物有何去向？

人體內氨基酸的分解代謝一般是先脫去氨基，形成的碳骨架可以被

氧化成C02和H2。，產生ATP,也可以為糖、脂肪酸的合成提供碳架。

腺昔三磷酸是由腺喋吟、核糖和3個磷酸基團連接而成，水解時釋放出

能量較多，是生物體內最直接的能量來源。最終會通過各種方式轉化為

二氧化碳、水以及能量。

簡答題

不同生物的對喋吟分解的代謝終產物有何不同？

不同生物分解喋吟的代謝產物各不相同，但所有生物均可以通過氧

化和脫氨基，將其轉換為尿酸。鳥類、陸地爬蟲類、圓口類、昆蟲類（雙

翅目除外）以及環(huán)節(jié)動物（蛭、蚯蚓）都以尿