第一章蛋白放

一、知識(shí)要點(diǎn)

（-）氨基酸的結(jié)構(gòu)

蛋白質(zhì)是電要的生物大分子，其組成單位是氨基酸.組成蛋白質(zhì)的氨基酸有20科，均為a翅基酸。每個(gè)氨基酸的a-碳上連接一個(gè)按基，一個(gè)第基，

一個(gè)氫原f和一個(gè)側(cè)攝R基團(tuán)020種氨基酸結(jié)構(gòu)的差別就在于它們的R基團(tuán)結(jié)構(gòu)的不同。

用據(jù)2。種斌其酸M錢(qián)RU團(tuán)的良性.可將比分為四大類(lèi),非極性R慕氨笈酸（8PM：不帶電荷的極性R拉氣法酸（7種兀帶加電荷的R益微延醴

<2種）：帶正電荷的R基疆基酸<3種）。

（-）氨基酸的性質(zhì)

烈基酸是兩性電解質(zhì)。由于犯基酸含有酸性的弗基和瞬性的熨基，所以既是酸又是堿，是兩性電解質(zhì)。有些犯基酸的1則燧還含有可解癌的基團(tuán)，其帶

電狀況取決于它們的pK值。由于不向氨基酸所帶的可解離基團(tuán)不同,所以等電點(diǎn)不同。

除甘紀(jì)酸外，其它都有不對(duì)稱(chēng)碳原子.所以具行D-型和L-型2種構(gòu)型，具有旋光性，天然蛋白歷中存在的依基酸都是L-型的.酷奴酸、米丙級(jí)酸和色

氨酸具有紫外吸收特性，在280nm處在最大吸收值，大多數(shù)蛋白質(zhì)都具有這些氨樁酸，所以蛋白質(zhì)在280nm處也有特征吸收，這是紫外吸收法定量?測(cè)

定蛋白質(zhì)的基礎(chǔ)。

級(jí)基酸的a-段博和。-男基具有化學(xué)反應(yīng)性，另外，許多氨基酸的惻徒還含有羥恭、狽基、狡璉等可解離法團(tuán)，也具有化學(xué)反應(yīng)性，較重要的化學(xué)反

應(yīng)有：（1）即三陽(yáng)反應(yīng)，除肺氨酸外?所有的a-氨基酸都能與荀三潮發(fā)生顏色反應(yīng)，生成藍(lán)爵色化合物.肺氨酸與即三陽(yáng)生成黃色化合物。（2）Sanger

反應(yīng)，aNH2與2,4-二硝基氟藻作用產(chǎn)生相應(yīng)的DNB-孤基酸。（3）Edman反應(yīng)，aNH2與藻異硫乳酸酣作用產(chǎn)生相應(yīng)為稅基酸的茉/基硫甲酰

衍生物（PIT-氨基酸）。Sanger反應(yīng)和Edmen反應(yīng)均可用于蛋白質(zhì)多肽鏈N端氨基酸的測(cè)定。

斑基酸通過(guò)肽鍵相互連接而成的化合物稱(chēng)為肽，由2個(gè)氨基酸組成的肽稱(chēng)為二肽，由3個(gè)皴基酸組成的肽稱(chēng)為;?肽，少于10個(gè)%基酸肽稱(chēng)為原肽，由

10個(gè)以上額法酸組成的肽稱(chēng)為多肽，

（三）蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)

蛋白偵是具有特定構(gòu)您的人力于，為耐完方便，將蛋白項(xiàng)結(jié)構(gòu)分為四個(gè)結(jié)均水平，包括一級(jí)結(jié)構(gòu)、一級(jí)結(jié)構(gòu)、三級(jí)結(jié)構(gòu)和四級(jí)結(jié)構(gòu)，一股將一級(jí)結(jié)構(gòu)、

三級(jí)結(jié)構(gòu)和四級(jí)結(jié)構(gòu)稱(chēng)為三維構(gòu)象或高緞結(jié)構(gòu)。

一級(jí)結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)多肽捱中丸基酸的排列順序.肽鍵是蛋白質(zhì)中品基酸之間的主要連接方式,即由一個(gè)氨基酸的。-級(jí)基和另一個(gè)氨基酸的。-之間脫

去一分子水相互連接。肽鍵具有部分雙犍的性質(zhì)，所以整個(gè)肽單位是一個(gè)剛性的平面結(jié)構(gòu)。在多肽鏈的含有游尚氨基的一端稱(chēng)為膿性的氨基端或N端，

而另一端含有一個(gè)游離陵基的一端稱(chēng)為肽族的段基端或C端。

蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)是指多肽鏈骨架盤(pán)繞折桑所形成的有規(guī)律性的結(jié)構(gòu)，最基本的二級(jí)結(jié)構(gòu)類(lèi)型有。排鹿結(jié)構(gòu)和B折心結(jié)構(gòu)，此外還有B轉(zhuǎn)角和自由

回轉(zhuǎn)。右手a-鑲旋結(jié)構(gòu)是在纖維蛋白和球蛋白中發(fā)現(xiàn)的最常見(jiàn)的二級(jí)結(jié)構(gòu),每圈螺旋含有3.6個(gè)氨基酸殘基，螺距為0.54nm.螺旋中的每個(gè)肽鍵均參與

匆1鍵的形成以維持螺旋的穩(wěn)定.B-折段結(jié)構(gòu)也是一種常見(jiàn)的二級(jí)結(jié)構(gòu).在此結(jié)構(gòu)中，多肽鏈以較伸展的曲折形式存在,肽鏈（或肽段）的排列可以有

平行和反平行兩種方式。氨菸酸之間的軸心距為O.35nm.相鄰肽鏈之間借助乳鏈彼此連成片層結(jié)構(gòu).

結(jié)構(gòu)域是介于?二級(jí)結(jié)構(gòu)和三級(jí)結(jié)構(gòu)之間的一種結(jié)構(gòu)層次,是指蛋白質(zhì)亞基結(jié)構(gòu)中用顯分開(kāi)的案密球狀結(jié)構(gòu)區(qū)域.

制二級(jí)結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)分子中的多肽鏈在三維折存中形成有規(guī)則的三級(jí)結(jié)構(gòu)聚集體.

蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)是整個(gè)多肽鏈的三維構(gòu)象，它是在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，多肽鏈進(jìn)?步折段卷曲形成更雜的球狀分子結(jié)內(nèi)。具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)一

股都是球蛋白，這類(lèi)蛋白質(zhì)的多肽鐮在三維空間中沿多個(gè)方向進(jìn)行盤(pán)繞折登，形成十分緊密的近似球形的結(jié)構(gòu)，分子內(nèi)部的空間只能容納少數(shù)水分子，

幾乎所有的極性R基都分布在分「外衣面，形成親水的分了外殼，而非極性的基團(tuán)則被埋在分廣內(nèi)部，不與水接觸。蛋白偵分r中他鉞R基團(tuán)的相互

作用對(duì)穩(wěn)定球狀蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)起省里要作用.

生白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)指數(shù)條具有獨(dú)立的三線(xiàn)結(jié)構(gòu)的多肽鏈通過(guò)非共價(jià)健相互連接而成的聚合體結(jié)構(gòu)。在具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)中，每一條具有三級(jí)結(jié)構(gòu)

的附鏈稱(chēng)為亞基或亞單位，缺少一個(gè)亞基或亞基單獨(dú)存在都不具有活性。四級(jí)結(jié)構(gòu)涉及亞基在整個(gè)分子中的空間排布以及亞基之間的相互關(guān)系。

維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的作用力主要是氫鍵、離子犍、疏水作用力和范愜華力等非共價(jià)鍵，又稱(chēng)次鎰鍵。此外，在某些蛋白質(zhì)中還有二硫鍵，二硫鍵在

維持蛋白版構(gòu)象方面也起著重要作用。

蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)取決于它的一級(jí)結(jié)構(gòu).多肽離岸主鏈上的城基酸排列順序包含了形成更雜的三維結(jié)構(gòu)（即正確的空間結(jié)構(gòu)）所需要的全部信息.

（四）蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

不同的蛋白質(zhì).由于?結(jié)構(gòu)不同而具有不同的生物學(xué)功能。蛋白質(zhì)的生物學(xué)功能是蛋白質(zhì)分子的天然構(gòu)象所具有的性用.功能與結(jié)構(gòu)?密切相關(guān)。

1.一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)與蛋白質(zhì)功能有相適應(yīng)性和統(tǒng)一性，可從以下幾個(gè)方面說(shuō)明：

<1）一級(jí)結(jié)構(gòu)的變異與分子病

蛋白質(zhì)中的氨基酸序列與生物功能密UJ相關(guān)，?級(jí)結(jié)構(gòu)的變化往往導(dǎo)致蛋白質(zhì)生物功能的變化。如嫄刀型細(xì)胞貧血癥，其病因是血紅蛋白基因中的?

個(gè)核件酸的突變導(dǎo)致該蛋白分子中6-鏈第6位谷氨酸被緞皴酸取代.這個(gè)一級(jí)結(jié)構(gòu)上的細(xì)微差別使患者的血紅蛋白分子容易發(fā)生凝聚,導(dǎo)致紅細(xì)胞變

成爆刀狀，容易破裂引起貧血，即血紅蛋白的功能發(fā)生了變化。

<2）一級(jí)結(jié)構(gòu)與生物進(jìn)化

研究發(fā)現(xiàn)，同源蛋白旗中有許多位置的城基酸是相同的,而其它斌基酸差異較大,如比較不同生物的細(xì)胞色素C的一級(jí)結(jié)構(gòu)，發(fā)現(xiàn)與人類(lèi)親緣關(guān)宗接

近，其氨基酸組成的差異越小，親綠關(guān)系越遠(yuǎn)差異越大。

<3）蛋白質(zhì)的激活作用

在生物體內(nèi)，有些蛋白質(zhì)常以前體的形式合成，只有按一定方式裂解除去部分肽健之后才具有生物活性，如怖悚的激活。

2.蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系

蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)與功能之間有密切相關(guān)性，其特定的空間結(jié)構(gòu)是行使生物功能的基礎(chǔ)，以下兩方面均可說(shuō)明這種相關(guān)性。

（1）.核糖核酸酹的變性與復(fù)性及其切能的喪失與恢復(fù)

核軸核酸都是由124個(gè)減基酸組成的一條多肽畦,含有四時(shí)二硫崩，空間構(gòu)象為球狀分子.將天然核糖核酸防在8mU/L眼中用B-流基乙醇處理，則

分子內(nèi)的四對(duì)二硬鍵斷裂，分子變成一條松散的肽性，此時(shí)除活性完全喪失。但用透析法除去B-短基乙醉和履后，此除經(jīng)氧化乂自發(fā)地折疊成原有的

天然構(gòu)象，同時(shí)他活性又恢妥。

<2>血紅蛋白的變構(gòu)現(xiàn)象

血紅蛋白是一個(gè)四聚體蛋白質(zhì)，具有復(fù)合功能，可在血液中運(yùn)輸氧。研究發(fā)現(xiàn),說(shuō)氧血紅蛋白與氧的親和力很低，不易與氧結(jié)合。一旦血紅蛋白分子

中的一個(gè)亞基與02結(jié)合，就會(huì)引起該亞基構(gòu)象發(fā)生改變，并引起其它三個(gè)亞基的內(nèi)象相繼發(fā)生變化，使它們易于和氧結(jié)合，說(shuō)明變化后的構(gòu)象最適合

與氧結(jié)合。

從以上例子可以看出，只有當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)以特定的適當(dāng)空間構(gòu)象存在時(shí)才具有生物活性.

（五）蛋白質(zhì)的重要性質(zhì)

蛋白質(zhì)是兩性電解物.它的酸堿性質(zhì)取決于肽鏈上.的可解離的R基團(tuán)。不同蛋白皮所含有的氨基酸的種類(lèi)、數(shù)日不同,所以具有不同的等電點(diǎn)。當(dāng)?shù)?/p>

白質(zhì)所處環(huán)境的pH大于pl時(shí)，蛋白質(zhì)分子帶負(fù)電荷，pH小于pl時(shí)，蛋白質(zhì)帶正電荷，pH等于pl時(shí)，蛋白質(zhì)所帶凈電荷為零，此時(shí)溶解度最小。

蛋白質(zhì)分f?表面帶有許多親水基團(tuán)，使蛋白質(zhì)成為親水的膠體溶液。蛋白質(zhì)顆粒周?chē)乃ぃㄋ瘜樱┮约胺堑入姞顟B(tài)時(shí)去白質(zhì)顆粒所帶的同性電

荷的互相排斥是使蛋白質(zhì)股體系統(tǒng)稔定的主要因素.當(dāng)這些穩(wěn)定因素被破壞時(shí).蛋白垢會(huì)產(chǎn)生沉淀。高濃度中性鹽可使蛋白質(zhì)分子脫水并中和其所帶

電荷，從而降低蛋白質(zhì)的溶解度并沉淀析出，即鹽析。但這種作用并不引起蛋白質(zhì)的變性。這個(gè)性質(zhì)可用于蛋白質(zhì)的分離。

蛋白質(zhì)受到某些物理或化學(xué)因索作用時(shí).引起生物活性的喪失.溶解度的降低以及其它性質(zhì)的改變.這種現(xiàn)象稱(chēng)為蛋白質(zhì)的變性作用。變性作用的實(shí)

質(zhì)是由于維持蛋白質(zhì)高級(jí)結(jié)構(gòu)的次級(jí)蛙遭到破壞而造成天然構(gòu)象的解體，但未涉及共價(jià)健的斷裂。有些變性是可逆的，有些變性是不可逆的。當(dāng)變性

條件不劇烈時(shí)，變性是可逆的，除去變性因素后，變性蛋白又可從新回復(fù)到原有的天然構(gòu)象.恢笈或部分恢復(fù)其原有的生物活性，這種現(xiàn)象稱(chēng)為蛋白

質(zhì)的曳性.

(六)測(cè)定蛋白質(zhì)分子量的方法

I.凝膠過(guò)濾法

凝膠過(guò)濾法分離蛋白質(zhì)的原理是根據(jù)蛋白質(zhì)分子錄的大小。由于不同排阻范圍的場(chǎng)聚糖凝膠有特定的蛋白質(zhì)分子量范圍，在此范圍內(nèi),分子量的對(duì)

數(shù)和洗脫體積之間成線(xiàn)性關(guān)系,因此，用幾種已知分子量的蛋白質(zhì)為標(biāo)準(zhǔn),進(jìn)行薄膠層析，以每種蛋白質(zhì)的洗脫體積對(duì)它們的分子量的時(shí)數(shù)作圖，繪

制出標(biāo)準(zhǔn)洗脫曲線(xiàn)。未知蛋白質(zhì)在同樣的條件下進(jìn)行;疑膠層析，根據(jù)其所用的洗說(shuō)體積，從標(biāo)準(zhǔn)洗脫曲線(xiàn)上可求由此未知蛋白偵對(duì)應(yīng)的分r量。

?SDS-爍丙烯限胺凝膠電泳法

蛋白偵在普通聚丙烯酰胺凝膠中的電泳速度取決于蛋白質(zhì)分子的大小、分子形狀即所帶電荷的多少。SDS(十二烷基橫酸鈉)是一種去污劑，可使蛋

白質(zhì)變性并解離成亞基。當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)樣品中加入SDS后,SDS與蛋白質(zhì)分子結(jié)合.使蛋白質(zhì)分子帶上大量的強(qiáng)負(fù)電荷?并且使蛋白質(zhì)分子的形狀都變成

短棒狀，從而消除了蛋臼質(zhì)分子之間原有的帶電荷品和分子形狀的差異，這樣電泳的速度只取決于蛋白質(zhì)分子散的大小，蛋白質(zhì)分子在電泳中的相對(duì)

遷移率和分子質(zhì)量的對(duì)數(shù)成百線(xiàn)關(guān)系。以標(biāo)準(zhǔn)蛋白灰分子質(zhì)玨的對(duì)數(shù)和其相對(duì)遷移率作圖，得到標(biāo)準(zhǔn)曲線(xiàn)，根據(jù)所測(cè)祥晶的由對(duì)遷移率,從標(biāo)準(zhǔn)曲線(xiàn)

上便可查出其分子質(zhì)量..

3,沉降法(曲速離心法)

沉降系數(shù)(S)是指單位離心場(chǎng)強(qiáng)度溶質(zhì)的沉降速度.S也常用于近似地描述生物大分子的大小。蛋白質(zhì)溶液經(jīng)高速離心分離時(shí)，由于比重關(guān)系.策門(mén)

質(zhì)分子趨于下沉，沉降速度與蛋白旗頂粒大小成正比，應(yīng)用光學(xué)方法觀察離心過(guò)程中蛋白質(zhì)顆粒的沉降行為，可判斷出蛋白質(zhì)的沉降速度。根據(jù)沉降

速度可求出沉降系數(shù),將S帶入公式,即可計(jì)兌出蛋白質(zhì)的分子質(zhì)地。

M=RTS；D(I-V)

二、習(xí)題

(-)名詞解釋

1.兩性離f(dipolarion)

2.必需史基酸(essenlialaminsacid?

3.等電點(diǎn)(Isoclcculcpolni.pl)

4.稀有氨柜酸(rareaminoacid)

5.非蛋白質(zhì)姒基酸(nonprotcinaminoacid)

6.構(gòu)型(configuration)

7.蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)(prolcinprimarj,structure)

8.構(gòu)象(conformation)

9.蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)(proleinsecondarystructure)

10.結(jié)構(gòu)域(domain)

11.蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)(proleintertiarystructure)

12.氫鍵(hydrogenbond)

13.蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)(proteinquaternarystructure)

14.離子鍵(ionicbond)

15.超二級(jí)結(jié)構(gòu)(supcr-sccondarystructure)

16.疏水鍵(hydrophobicbond)

17.范德華力(vanderWaalsforce)

18.鹽析(saltingout)

19.鹽溶(⑻lingin)

20.蛋白質(zhì)的變性(denamration)

21.蛋白質(zhì)的Mtt.(renaturation)

22.蛋白質(zhì)的沉淀作用(precipitation)

23.凝膠電泳(gelelectrophoresis)

24.層析(chromatography)

(―)填空題

I.蛋白質(zhì)多肽鏈中的肽鍵是通過(guò)一個(gè)疑基酸的基和另一氨基酸的基旌接而形成的。

2.大多數(shù)蛋白質(zhì)中氮的含量較恒定，平均為一%,如測(cè)得I克樣品含械散為10mg,則蛋白質(zhì)含量為一%,

3.在20種氨基酸中,酸性氨基酸有和2種，具有隆基的氨基酸是6和,能形成二硫鍍的氨基酸是.

4.蛋白旗中的、和3種宛基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白質(zhì)在280nm處有最大吸收優(yōu)“

5.精氨酸的pl值為10.76.將其溶于pH7的短沖液中，并置于電場(chǎng)中，則精氨酸底向電場(chǎng)的方向移動(dòng)。

6.組成蛋白朋的20種氨基酸中，含有咪嚏環(huán)的熨基酸是.含硫的氨基酸有和.

7.蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)最葩本的有兩種類(lèi)型，它們是___________和0

8.a-螺旋結(jié)構(gòu)是由I可一肽鏈的和間的_鍵維持的，螺距為.每圈螺旋含個(gè)氨基酸殘基，每個(gè)氨基酸殘基沿軸上升高

度為。天然蛋白質(zhì)分子中的。螺旋大都屬于一手螺旋。

9.在蛋白灰的a-螺旋結(jié)構(gòu)中，在環(huán)狀氨基酸_____存在處局部螺旋結(jié)構(gòu)中斷，

10.球狀蛋白質(zhì)中有IW處的紙基酸殘基常位于分子表面而與水結(jié)合，而有惻鏈的紙基酸位于分子的內(nèi)部.

II.氨基酸與前三用發(fā)生氧化脫技脫敏反應(yīng)生成色化合物，而與苗三削反應(yīng)生成黃色化合物。

12.推持蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)的化學(xué)鍵有和：維持二級(jí)結(jié)構(gòu)靠鍵：維持三級(jí)結(jié)構(gòu)和四級(jí)結(jié)構(gòu)靠鍵,其中包括、

、和.

13.穩(wěn)定蛋白質(zhì)膠體的因素是和。

14.GSH的中文名稱(chēng)是.它的活性基團(tuán)是.它的生化功能是。

15.加入低濃度的中性鹽可使蛋白旗溶解度,這種現(xiàn)象稱(chēng)為，而加入高濃度的中性鹽，當(dāng)達(dá)到一定的鹽飽和度時(shí)，可使蛋白質(zhì)的溶

留度并.這種現(xiàn)象稱(chēng)為蛋白質(zhì)的這種性質(zhì)常用T.

16.用電泳方法分離蛋白質(zhì)的原理，是在一定的pH條件下，不同蛋白質(zhì)的、和不同，因而在電場(chǎng)中移動(dòng)的和

不同，從而使蛋白質(zhì)得到分離。

17.城基酸處于等電狀態(tài)時(shí)，主要是以形式存在，此時(shí)它的溶解度最小,

18.鑒定能0/多肽貨氨基本端常用內(nèi)方法有和。

19.測(cè)定蛋白質(zhì)分子量的方法有、和0

20.今有甲、乙、丙三種蛋白質(zhì)，它仃的等電點(diǎn)分別為8.0、4.5和10.0,當(dāng)在pH8g緩沖液中，它們?cè)陔妶?chǎng)中電泳的情況為:甲,乙，

丙°

21.當(dāng)我基酸溶液的pH=pI時(shí)，皴基畿以離子形式存在，當(dāng)pH>pI時(shí)，闞基酸以離子形式存在，

22.谷氨酸的pKl(a-COOH)=2.19.pK2(a-NH+3)=9.67.pKR(R基)=4.25.谷氨酸的等電點(diǎn)為。

23.天然蛋白質(zhì)中的a.例旋結(jié)構(gòu)，其主鏈上所有的集基制與亞氨基輒都參號(hào)了梃內(nèi)鍵的形成，因此構(gòu)象相當(dāng)穩(wěn)定.

24.將分子量分別為a(90000)、b(45000),c(110000)的三種蛋白質(zhì)混合溶液進(jìn)行凝膠過(guò)濾層析，它們被洗脫下來(lái)的先后順序是.

25.肌紅蛋白的含鐵垃為0.34%,其母小分子量是.血紅蛋白的含鐵量:也是Q34%,但每分子含有4個(gè)鐵原子,血紅蛋白的分子量是.

26.一個(gè)a-螺旋片段含有180個(gè)雙基酸殘基，該片段中有___圈螺旋？該。-蝶旋片段的軸長(zhǎng)為.

(H)選擇題

1.在生理pH條件下，下列哪種斷某酸帶正電荷?

A.丙氨酸B.酪氨酸C.賴(lài)氨酸

D.蛋城酸E.異亮第酸

2.下列氨基酸中哪一種是非必需氨基酸？

A亮妞酸R赭氨酸C賴(lài)氣版

D.蛋氨酸E.蘇氨酸

3.蛋白質(zhì)的組成成分中，在280nm處有最大吸收值的最主要成分是：

A.骼敵酸的酚環(huán)B.半胱紙酸的硫原子

C肽鍵D.苯丙氨酸

4.下列4種城基酸中哪個(gè)有堿性側(cè)健？

A.盹氨酸B.苯丙氨酸C.異亮焚酸D.賴(lài)氨酸

5.下列哪種氨基酸屬丁亞氨基酸？

A.絲氨酸B.腳額酸C.亮氨酸D.組額酸

6.下列哪一項(xiàng)不是蛋白質(zhì)a-螺旋結(jié)構(gòu)的特點(diǎn)？

A.天然蛋臼質(zhì)多為右手螺旋

B.肽貨平面充分伸展

C.每隔3.6個(gè)級(jí)基酸螺旋上升一圈“

D.年個(gè)雙基酸殘基上升高度為O.I5nm.

7.下列哪一項(xiàng)不是蛋白質(zhì)的性質(zhì)之一？

A.處于等電狀態(tài)時(shí)偌解度最小B.加入少酸葉，性鹽浴解度增加

C.變性蛋白質(zhì)的溶解度增加D.有紫外吸收特性

8.下列氨基酸中哪一種不具有旋光性？

A.LcuB.AlaC.GlyD.ScrE.Vai

9.在下列檢測(cè)蛋白質(zhì)的方法中，哪一種取決于完整的肽鏈？

A.凱氏定妞法B.雙縮尿反應(yīng)C.紫外吸收法D.荀三雨法

10.下列哪種的作用于由堿性氨基酸f勺按基形成的肽鍵？

A.糜蛋白的B.甥肽的C.級(jí)肽和D.胰蛋白酣

11.下列有關(guān)蛋白質(zhì)的敘述哪項(xiàng)是正確的？

A.蛋白質(zhì)分子的凈電荷為零時(shí)的pH假是它的等電點(diǎn)

B.大多數(shù)蛋白質(zhì)在含有中性鹽的溶液中會(huì)沉淀析出

C由于蛋白質(zhì)在等電點(diǎn)時(shí)溶解度最大,所以沉淀蛋白質(zhì)時(shí)應(yīng)遠(yuǎn)離等電點(diǎn)

D.以上各項(xiàng)均不正確

12.下列關(guān)于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的敘述，哪項(xiàng)是錯(cuò)誤的？

A.級(jí)基酸的疏水惻徒很少埋在分子的中心部位

B.電荷的氨基酸便璉常在分子的外世面向水相

C.白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)在決定高級(jí)結(jié)構(gòu)方面是重要因素之一

D.白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)主要靠次鎖鍵維持

13.列哪些因素妨科蛋白垢形成Q-蟒旋結(jié)構(gòu)？

A.R甫城酸的存在B.氨基酸殘基的大的支鏈

C.性氨菸酸的相第存在D.性氨基酸的相鄰存在

E.以上各項(xiàng)都是

14.于B-折我片的敘述，下列哪項(xiàng)是錯(cuò)誤的？

A.8-折投片的肽鏈處F曲折的伸展?fàn)顟B(tài)

B.的結(jié)構(gòu)是借助于鏈內(nèi)氧健超定的

C.有的B-折疊片結(jié)構(gòu)都是通過(guò)幾段位鏈平行排列而形成的

D.基酸之間的軸距為O.35nm

15.持蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的主要作用力是：

A.鹽鍵B.疏水鍵C.氫鍵D.二硫鍵

16.維恃蛋白所二級(jí)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的因素是；

A.肽犍B.二:硫鍵C.離f鍵D.氫鍵E.次級(jí)推

17.凝膠過(guò)渡法分離蛋白質(zhì)時(shí)，從層折柱上先被洗脫下來(lái)的是：

A.分子量大的B.分子量小的

C.電荷多的D.帶電荷少的

18.下列哪項(xiàng)與蛋白質(zhì)的變性無(wú)關(guān)？

A.膿犍斷裂B.氫鍵被破壞

C.離子鍵被破壞D.疏水鍵被破壞

19.蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的特征在要取決于下列哪一項(xiàng)？

A.多肽鏈中氨基酸的排列順序B.次級(jí)鍵

C.鏈內(nèi)及鏈間的二硫鍵D.溫度及pH

20.下列哪個(gè)性質(zhì)是氨基酸和蛋白質(zhì)所共有的？

A.膠體性質(zhì)B.兩性性質(zhì)

C.沉淀反應(yīng)D.變性性質(zhì)

E.雙縮朋反應(yīng)

21.烈基酸在等電點(diǎn)時(shí)具有的特點(diǎn)是：

A.不帶正電荷B.不帶負(fù)電荷

C.A和BD.溶解度最大

E.在電場(chǎng)中不泳動(dòng)

22.蛋白旗的一級(jí)結(jié)構(gòu)是指：

A.蛋白質(zhì)氨基酸的種類(lèi)和數(shù)目B.蛋白偵中氨基酸的排列順序

C.蛋白朋分子中多肽徒的折疊和盤(pán)繞D.包括A.BfllC

(四)是非判斷題

()1.氨基酸與薛三陽(yáng)反應(yīng)都產(chǎn)生藍(lán)紫色化合物.

()2.因?yàn)槎位己蛠喿龌裰g的部分雙鍵性質(zhì)，所以肽鍵不能自由旋轉(zhuǎn),

()3.所有的蛋白質(zhì)都有醐活性。

()4.a-碳和竣基碳之間的健不能自由旋轉(zhuǎn)。

()5.多數(shù)氨基酸有D~和L-兩種不同構(gòu)型，而構(gòu)型的改變涉及共價(jià)鍵的破裂。

()6.所有氨基酸都具有旋光性，

()7.構(gòu)成蛋白質(zhì)的20種氨基酸都是必需氨基酸，

()8擊白質(zhì)名肽錢(qián)中氨基寓的排列咂序在很大程度上決定了它的構(gòu)象.

()9.一獲法一按基額基酸的pl為中性，因?yàn)?COOH和-NH2的解離度相同”

()10.蛋白質(zhì)的變性是蛋白明立體結(jié)溝的破壞，因此涉及肽鍵的斷裂.

()11.蛋白質(zhì)是生物大分子，但并不都具有四級(jí)結(jié)構(gòu)。

()12.血紅蛋白和肌紅蛋白都是乳的我體，前者是?個(gè)典型的變構(gòu)蛋白，在與氧站公過(guò)程中呈現(xiàn)變構(gòu)效應(yīng)，而后者卻不是。

()13..用FDNB法和Edman降解法測(cè)定蛋白質(zhì)多肽鏈N-湘城基酸的原理是相同的.

()14.并非所有構(gòu)成蛋白偵的20種笠基酸的a.碳原子上都有一個(gè)自由竣基和一個(gè)自由氨茶.

()15.蛋白頌是兩性電解所，它的酸堿性質(zhì)主要取決于肽鏈上可解離的R基團(tuán)。

()16.在具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)分子中，每個(gè)具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽徒是一個(gè)亞基，

()17.所有的肽和蛋白質(zhì)都能和硫酸羽的堿性溶液發(fā)生雙縮尿反應(yīng).

()18.一個(gè)蛋白質(zhì)分子中有兩個(gè)半胱颯酸存在時(shí)，它們之間可以形成兩個(gè)二破鍵，

()19.鹽析法可使蛋白質(zhì)沉淀，但不引起變性，所以鹽析法常用于蛋白灰的分離制備。

()20.蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)就是它的三級(jí)結(jié)構(gòu)..

()21.維持蛋白質(zhì)三線(xiàn)結(jié)構(gòu)最里要的作用力是我健.

()22.具有四級(jí)結(jié)內(nèi)的蛋白質(zhì).它的每個(gè)亞基單獨(dú)存在時(shí)仍能保存蛋白質(zhì)原有的生物活性。

()23.變性蛋白頒的溶解度降低，是L1于中和了蛋臼項(xiàng)分子表面的電向及破壞了5卜層的水腺所引起的。

()24.蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的粒定性是季城內(nèi)氨犍維持的，肽鞋上每個(gè)肽世都參與氫健的形成。

(五)問(wèn)答題

1.什么是蛋白旗的一線(xiàn)結(jié)構(gòu)？為什么說(shuō)去白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)決定其空間結(jié)構(gòu)？

2.什么是蛋白用的空間結(jié)構(gòu)？蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)與其生物功能有何關(guān)系？

3.蛋白質(zhì)的瞑螺旋結(jié)構(gòu)有何特點(diǎn)？

4.蛋白質(zhì)的B.折疊結(jié)構(gòu)有何特點(diǎn)？

5.舉例說(shuō)明蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與其功能之間的關(guān)系.

6.什么是蛋白旗的變性作用和更性作用？蛋白質(zhì)變性后哪些性質(zhì)會(huì)發(fā)生改變？

7.簡(jiǎn)述蛋白質(zhì)變性作用的機(jī)制。

8.蛋白偵有哪些重要功能

9.下列試劑和酶常用于蛋白質(zhì)化學(xué)的研究中;CNBr、異硫瓶酸苯酯、丹黃酰氯、瞅、6mol/LHCkB--基乙醇、水合薛三闞、過(guò)甲酸、映蛋白的、

胰凝乳蛋白他??其中哪一個(gè)最適合完成以下各項(xiàng)任務(wù)？

(1)測(cè)定小肽的氨基酸序列。

(2)鑒定肽的虹基末端殘基.

(3)示含二硫犍的加白偵的方逆變性：如有二硫健存在時(shí)還需加什么試劑？

(4＞在芳香族翅基酸殘基段基惻水粗肽鍵。

(4)在蛋犯酸殘基塊基側(cè)水解肽鍵，

(5)在賴(lài)氨酸和精氨酸殘基按基側(cè)水解肽鍵,

10.根據(jù)蛋白質(zhì)一皺城基酸序列可以預(yù)測(cè)蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)。假設(shè)有下列氨基酸序列(如圖)：

151015202527

Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Mct-Cys-Lys-TQ-Glu-Ala-GIn-Pro-Asp-Glj-Mel-Glu-Cys-Ala-Phe-His-Aru

(1)預(yù)測(cè)在該序列的哪一部位可能會(huì)出彎或B-轉(zhuǎn)角。

(2)何處可能形成鏈內(nèi)二硫鍵?

(3＞假設(shè)該序列只是大的球蛋白的?部分，下面氨基酸殘基中哪也可能分布在雷白的外衣面，哪嶼分布在內(nèi)部？

天冬氨酸：異亮如酸：蘇氨酸：緘城梭：價(jià)貨餓胺；賴(lài)宛酸

三、習(xí)題解答

(-)名詞解釋

1.兩性離子：指在同一女基酸分子上含有等量的正負(fù)兩種電荷，又稱(chēng)兼性離子或偶極離子。

7.，％然氨法酸，指人體(和其它哺乳動(dòng)物)自身不袋合成.機(jī)體又必離.需要從竹:食中狂得的凝基酸,

3.皴基酸的等電點(diǎn)：指軟基酸的正因子濃度和負(fù)離子濃度相等時(shí)的pH值，用符號(hào)pl表示，

4.稀有氨基酸：指存在于蛋白質(zhì)中的20種常見(jiàn)氨基酸以外的其它罕見(jiàn)氨基酸，它們是正常氨基酸的衍生物。

5.琲蛋白質(zhì)基基酸：指不存在T蛋白質(zhì)分子中而以游離狀態(tài)和結(jié)合狀態(tài)存在丁?生物體的各種組織和細(xì)胞的H基酸.

6.構(gòu)型：指在立體異構(gòu)體中不對(duì)稱(chēng)碳原子上相連的各原子或取代基團(tuán)的空間排布。構(gòu)型的轉(zhuǎn)變伴隨著共價(jià)犍的斷裂和重新形成，

7.蛋白質(zhì)的?級(jí)結(jié)構(gòu)：指蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序，以及二硫鍵的位置。

8.構(gòu)弦：指有機(jī)分子中，不改變共價(jià)限結(jié)構(gòu)，僅單鍵周?chē)脑有D(zhuǎn)所產(chǎn)生的原子的空間排布。一種構(gòu)軟改變?yōu)榱硪环N構(gòu)軟時(shí)，不涉及其價(jià)鍵的斷裂

和常新形成.構(gòu)象改變不會(huì)改變分rf勺光學(xué)活性，

9.蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)：指在蛋白質(zhì)分子中的局部區(qū)域內(nèi),多肽桂沿一定方向盤(pán)繞和折部的方式。

10.結(jié)構(gòu)域：指蛋白質(zhì)多肽鏈在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進(jìn)一步卷曲折看成幾個(gè)相對(duì)獨(dú)立的近似球形的組裝體。

11.蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)：指蛋白物在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上借助各種次級(jí)鍵卷曲折登成特定的球狀分子結(jié)構(gòu)的構(gòu)象,

12.氫鍵：指負(fù)電性很強(qiáng)的氯原子或缸原子與N-H或0-H的氫原子間的相互吸弓力，

13.蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)：指多亞基蛋白質(zhì)分廣中各個(gè)具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的多膿鉞以適當(dāng)方式聚合所呈現(xiàn)的三維結(jié)構(gòu)，

14.離子鍵：帶相反電荷的基團(tuán)之間的靜電引力，也稱(chēng)為沖電鍵或鹽鍵.

15.超二級(jí)結(jié)構(gòu)：指策白偵分子中相州的二級(jí)結(jié)構(gòu)單位組合在一起所形成的有規(guī)削的、在空間上能冊(cè)認(rèn)的二級(jí)結(jié)構(gòu)組合體。

16.琉水桃：北極性分子之間的一種藥的、非共儕的相互作用.如蛋白質(zhì)分子中的疏水側(cè)技避開(kāi)水柜而相互聚集而形成的作用力.

17.越德華力：中性原子之間通過(guò)瞬間箭電相互作用產(chǎn)生的一種弱的分子間的力。當(dāng)兩個(gè)原子之間的距離為它們的范德華半徑之和時(shí)，范德華力最強(qiáng)。

18.鹽析：在蛋白質(zhì)溶液中加入“定量的高濃度中性鹽(如硫酸氨)，使蛋白質(zhì)溶解度降低并沉淀析出的現(xiàn)象稱(chēng)為鹽析。

19.鹽溶：在蛋白質(zhì)溶液中加入少量中性鹽使蛋白質(zhì)溶解度增加的現(xiàn)象，

20.蛋白質(zhì)的變性作用：蛋白質(zhì)分廣的天然構(gòu)象遭到破壞導(dǎo)致其生物活性喪失的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)在受到光照、熱、有機(jī)溶劑以及?些變性劑的作用時(shí)，

次級(jí)鍵遭到破壞導(dǎo)致天然構(gòu)象的破壞，但其一級(jí)結(jié)構(gòu)不發(fā)生改變.

21.蛋白質(zhì)的史性：指在一定條件下，變性的蛋白質(zhì)分子恢及其原有的天然構(gòu)象并恢攵生物活性的現(xiàn)象。

22.蛋白質(zhì)的沉淀作用：在外界因素影響下，蛋白質(zhì)分子失去水化膜或被中和其所帶電荷，引致溶解度降低從而使蛋白質(zhì)變尋不穩(wěn)定而沉淀的現(xiàn)象稱(chēng)

為蛋白質(zhì)的沉淀作用。

23.凝膠電泳：以凝膠為介偵，在電場(chǎng)作用下分離蛋白質(zhì)或核酸等分/?的分離純化技術(shù)。

24.層析：按照在移動(dòng)相（可以是氣體或液體）和固定和（可以是液體或固體）之間的分配比例將混合成分分開(kāi)的技術(shù)。

（二）填空題

1.氨；叛基;

2.16:6.25

3.谷氨酸；天冬氨酸；絲氨酸：蘇氨酸

4花丙斌酸：酪盆酸：色融酸：紫外吸收

5.負(fù)極

6.組經(jīng)酸：半胱氨酸；蛋氨酸

7.a?螺旋結(jié)構(gòu)：R-折桎結(jié)構(gòu)

8.C=O；N=H；氫；0.54nm；3.6：0.15nm：右

9.胸氨酸：較驪皴酸

10.極性：疏水性

11.藍(lán)紫色:脯氨酸

13

12.肽鍵：二硫鍵：氫鍵；次級(jí)犍：笈鍵；離子鍵；詭水鍵：范飩?cè)A力

13.表面的水化膜：同性電荷

14.谷胱甘肽:琉基

15.增加：鹽溶：減?。撼恋砦龀觯蝴}析：蛋白偵分離

16.帶電荷量：分子大?。环肿有螤睿悍较颍核俾?/p>

17.兩性離子:最小

18.FDNB法（2,4一-硝基褊素法）：Edman降解法（不異碗氫酸酹出）

19.沉降法；凝膠過(guò)濾法；SDS-聚丙烯覽胺凝膠電泳法（SDS-PAGE法）

20.不動(dòng)：向正極移動(dòng)：向負(fù)極移動(dòng)：

21.兩性離子：負(fù)：

22.3.22

23.氫鍵:

24.C；a；b

25.16672：66687：

26.50圈：27nm

（三）選擇鹿

1.D：5種翅基酸中只有賴(lài)縱酸為堿上姒菸酸，其等電點(diǎn)為9.74,大于生理pH值，所以帶正電荷，

2.B：人（或哺乳動(dòng)物》的必需氨基酸包括賴(lài)氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、笨丙氨酸、緞氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、蘇氨酸8種，酪氨酸不是必需氨基

酸。

3.A：酪氨酸和苯丙雙酸在280nm處的克分廣消光系數(shù)分別為540何120.所以前H酸比苯丙就酸有較大吸收，而IL大多數(shù)蛋白質(zhì)中都含有酪氨酸。肽

鈿!的最大吸收在215nm,半胱第酸的硫原子在280nm和215nm均無(wú)明顯吸收.

4.D：在此4種氨菸酸中，只有賴(lài)氨酸的R基團(tuán)可接受氧質(zhì)子，作為堿，而其它3種氨基酸均無(wú)可解離的R惻骨。

5.B：氨基酸的u-碳上連接的是亞塞基而不是氨基,所以實(shí)際上屬「一種亞氨基酸,而其它骸基酸的Q-碳上都連接有覆基,是氨基酸。

6.B：天然蛋白質(zhì)的。螺旋結(jié)構(gòu)的特點(diǎn)是，肽鏈圍繞中心軸旋轉(zhuǎn)形成螺旋結(jié)構(gòu)，而不是充分伸展的結(jié)構(gòu)。另外在每個(gè)螺旋中含有3.6個(gè)如基酸戒基，

螺距為0.54nm.每個(gè)氨基酸殘基上升高度為015nm.所以B不是a-蟋旋結(jié)構(gòu)的特點(diǎn)。

7.C：蛋白助處于等電點(diǎn)時(shí),凈電荷為零，失去蛋白質(zhì)分子表面的同性電荷互相揮斥的穩(wěn)定因素,此時(shí)溶解度最?。杭尤肷俦P(pán)中性鹽可增加蛋白質(zhì)的

溶解度，即鹽溶現(xiàn)象；因?yàn)榈鞍踪|(zhì)中含有酪雙酸、苯內(nèi)氨酸和色國(guó)酸，所以具有紫外吸收特性：變性赤白偵的溶解度減小而不是增加，因?yàn)樯踪|(zhì)變

性后，近似丁球狀的空間構(gòu)象被破壞.變成松散的結(jié)構(gòu),原來(lái)處于分子內(nèi)部的琉水性氨基酸惻鏈暴咨于分子表面,減小了與水分子的作用.從而使蛋

白質(zhì)溶解度減小并沉淀。

8.C：甘氨酸的u-碳原子連接的4個(gè)原子和基團(tuán)中有2個(gè)是氫原子，所以不是不對(duì)稱(chēng)碳原子，沒(méi)有立體異構(gòu)體，所以不具有旋光性。

9.B：雙縮服反應(yīng)是指含有兩個(gè)或兩個(gè)以上肽鍵的化合物（肽及蛋白偵）與稀瓶酸銅的喊性溶液反應(yīng)生成紫色（或者紫色）化合物的反應(yīng)，產(chǎn)生顏色

的深淺與蛋白質(zhì)的含量成正比，所以可用于蛋白質(zhì)的定量測(cè)定。的三削反應(yīng)是氨翦酸的游離的a-NH與都三制之間的反應(yīng)；凱氏定氮法是測(cè)定蛋白質(zhì)

消化后產(chǎn)生的紙：紫外吸收法是通過(guò)測(cè)定蛋白質(zhì)的紫外消光值定量測(cè)定蛋白質(zhì)的方法，因?yàn)榇蠖鄶?shù)蛋白質(zhì)都含有酪城酸.有些還含有色紙酸或不丙氨

酸，這三種氨旋酸具有紫外吸收特性，所以紫外吸收值與蛋白質(zhì)含量成止比。

10.D：摩蛋白的即映凝乳蛋白前作用于酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸的歿基參與形成的肽鍵：技肽胞是從肽鏈的按基端開(kāi)始水解肽鍵的外肽院：氨肽

的足從政位的紙基端開(kāi)始水解收量的外肽他；胰蛋白腳可以當(dāng)一地水解做性切基酸的殘基參與形成的肽誼.

11.A：蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)是指蛋白偵分f?內(nèi)的正電荷果能總數(shù)與負(fù)電荷總數(shù)相等時(shí)的pH值。蛋白偵鹽析的條件是加入足盤(pán)的中性鹽，如果加入少量中

性部不但不公使蛋白質(zhì)沉淀析出反而會(huì)增加其溶斛度,即鹽溶.在等電點(diǎn)時(shí),蛋白質(zhì)的凈電荷為零，分子間的凈電斥力最小，所以溶解度最小，在溶

液中易于沉淀，所以通常沉淀蛋白旗應(yīng)調(diào)pH至等電點(diǎn)。

12.A：在蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)中.通常是疏水性氨基般的側(cè)鏈存在于分子的內(nèi)部，因?yàn)槭杷曰鶊F(tuán)避開(kāi)水相而聚集在一起，而親水側(cè)鏈分布在分子的

表面以充分地與水作用：蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)是多肽徐中取基酸的排列順序，此限序即決定了肽鏈形成二級(jí)結(jié)構(gòu)的類(lèi)型以及更苻層次的結(jié)構(gòu)：維持蛋白

質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的作用力主要是次級(jí)犍。

13.E：肺我酸是亞城基酸，參與形成肽鍵后不能再與C=O乳形成乳鍵，因此不能形成a-螺旋結(jié)構(gòu);城基酸殘基的支鏈大時(shí)，空間位阻大,妨用螺旋結(jié)

構(gòu)的形成：連續(xù)出現(xiàn)多個(gè)酸性氨基酸或堿性氨基酸時(shí)，同性電荷會(huì)互相排斥，所以不能形成稔定的螺旋結(jié)構(gòu)。

14.C：B-折疊結(jié)構(gòu)是一種常見(jiàn)的蛋」質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的類(lèi)型,分為平行和反平行兩種排列方式，所以膽中C項(xiàng)的說(shuō)法是錯(cuò)謖的。在B-折疊結(jié)構(gòu)中肽鏈

處于曲折的伸展?fàn)顟B(tài)，秋基酸殘基之間的軸心距離為O.35nm,相鄰肽璉（或同一肽鏈中的幾個(gè)肽段）之間形成繳鍵而使結(jié)構(gòu)穩(wěn)定。

15.C：蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的兩種主要類(lèi)型是a-螺旋結(jié)構(gòu)和B-折登結(jié)構(gòu)。在u-螺旋結(jié)構(gòu)中肽鏈上的所有氨基酸殘基均參與氣源的形成以維持螺旋結(jié)構(gòu)

的檐定,在0折段結(jié)構(gòu)中，相鄰肽鏈或肽段之間形成氫鍵以維持結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定，所以氫鍵是維持蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)桓定的主要作用力，離子鍵、魂水鍵和

范德華力在維持蛋白偵的三級(jí)結(jié)構(gòu)和四級(jí)結(jié)構(gòu)中起重要作用，而二硫鍵在稔定蛋白偵的三級(jí)結(jié)構(gòu)中起?定作用，

16.E：肽逃是連接城基酸的共價(jià)鍵,它是維持蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)的作用力：而確鋌是2分子半胱氨酸的藻基脫氣銃化形成的共價(jià)鍵.它可以存在于2條

肽燒之間也可以由存在于同一條肽鞋的2個(gè)不相鄰的半胱氨酸之間，它在維持蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)中起一定作用，但不是最主要的。離子犍和氫健都是維

持蛋白明三級(jí)結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的因素之一，但此項(xiàng)選擇不全面,也不確切,次級(jí)鍵包括氫鍵、離子鍵、詭水鍵和范倫華力,所以次預(yù)選擇最全面、確切“

17.A：用凝膠過(guò)灌柱層析分窗蛋白偵是根據(jù)蛋白質(zhì)分子大小不同進(jìn)行分離的方東，與蛋白質(zhì)分子的帶電狀況無(wú)關(guān)。在進(jìn)行凝膠過(guò)浦柱層析過(guò)程中，

比凝膠網(wǎng)眼大的分r?不能進(jìn)入網(wǎng)眼內(nèi)，被推阻在凝膠顆粒之外。比凝膠網(wǎng)眼小的顆?？梢赃M(jìn)入網(wǎng)眼內(nèi)，分r越小進(jìn)入網(wǎng)眼的鞏會(huì)越多，因此不同大小

的分子通過(guò)凝膠層折柱時(shí)所經(jīng)的路程距離不同,大分子物質(zhì)經(jīng)過(guò)的距離短而先被洗出，小分子物痂經(jīng)過(guò)的布曲長(zhǎng).后被洗脫,從而使蛋白質(zhì)得到分離。

18.A：蛋白質(zhì)的變性是其空間結(jié)構(gòu)被破壞，從而引起理化性質(zhì)的改變以及生物活性的喪失，但其一級(jí)結(jié)構(gòu)不發(fā)生改變，所以肽鍵沒(méi)有斷裂。蛋白質(zhì)

變性的機(jī)理是維持其空間結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的作用力被破壞，翅鍵、離子鍵和疏水鍵都是維持蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的作用力,當(dāng)這些作用力被破壞時(shí)空間結(jié)構(gòu)就被

破壞并引起變性，所以與變性有關(guān)。

19.A：蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)即蛋白質(zhì)多肽鏈中氨基酸的排列順序決定蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象.因?yàn)橐患?jí)結(jié)構(gòu)中包含著形成空間結(jié)構(gòu)所需要的所有信息，氨

基酸殘基的結(jié)構(gòu)和化學(xué)性質(zhì)決定了所生成的蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)的類(lèi)型以及三級(jí)、四級(jí)結(jié)構(gòu)的構(gòu)象：二硫溫和次級(jí)鍵都是維持蛋白質(zhì)空間構(gòu)煞穩(wěn)定的作

用力,但不決定蛋白質(zhì)的構(gòu)象：溫度及pH影響蛋白質(zhì)的溶斛度、解離狀態(tài)、生物活性等性質(zhì).但不決定蛋白用的構(gòu)象。

20.B：犯法酸即有竣基又有額基，可以提供乳質(zhì)子也可以接受乳質(zhì)子，所以即是酸又是堿，是兩性電解質(zhì)。由級(jí)基酸組成的蛋白質(zhì)分子上也有可解而

基團(tuán)，如谷氨酸和天冬氨酸惻鉉基團(tuán)f勺裝基以及賴(lài)氨酸的酒鏈氨基，所以也是兩性電解質(zhì)，這是氨基酸和蛋白質(zhì)所共在的性場(chǎng)；膠體性質(zhì)是蛋白質(zhì)所

具有的性質(zhì),沉淀反應(yīng)是蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)被破煉產(chǎn)生的現(xiàn)軟：變性是蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)被破壞后性質(zhì)發(fā)生改變并喪失生物活性的現(xiàn)象，這三種現(xiàn)象

均與氨基酸無(wú)關(guān)。

力F.依甚酸分子上的正電荷數(shù)和員電荷數(shù)相等時(shí)的pH值是范等電點(diǎn).即凈電荷為零,此時(shí)在電場(chǎng)中不泳動(dòng)-由于凈電荷為零.分子間的凈電斥

力最小，所以溶解度最小。

22.B：蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)多肽族中氨基酸的排列順序,蛋白質(zhì)中所含氨基酸的種類(lèi)和數(shù)目相同但排列順序不同時(shí)，其一級(jí)結(jié)構(gòu)以及在此基

礎(chǔ)上形成的空間結(jié)構(gòu)均有很大不同。正向質(zhì)分子中多肽鏈的折羽和盤(pán)繞是蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的內(nèi)容，所以B項(xiàng)是正確的。

（四）是非判斷題

I.鉗：胸氨酸與前三掰反應(yīng)產(chǎn)生黃色化合物,其它氨基酸與瑋一.相反應(yīng)產(chǎn)生藍(lán)色化合物.

2.對(duì)：在肽平面中，漫基碳和亞氨基翅之間的鍵長(zhǎng)為0.132nm,介于C.N單犍4IC=N雙鍵之間，具有部分雙犍的性質(zhì)，不能自由桎轉(zhuǎn)。

3.錯(cuò)：蛋白質(zhì)具有重要的生物功能.有些蛋白質(zhì)是防，可催化特定的生化反應(yīng)，有些蛋白明則具有其它的生物功能而不具有催化活性，所以不是所有

的蛋白質(zhì)都具有醉的活性。

4.錯(cuò)：a-碳和段基碳之間的鍵是C.C單鍵，可以白由旋轉(zhuǎn).

5.對(duì)：在20種雙基酸中，除甘皈酸外都具有不對(duì)稱(chēng)碳原子，所以具有L型和D-型2種不同構(gòu)型，這兩種不同構(gòu)型的轉(zhuǎn)變涉及到共價(jià)鍵的斷裂和從新

形成。

6.鉛：由于甘城酸的a-碳上連接有2個(gè)氫原子，所以不是不對(duì)稱(chēng)碳原子，沒(méi)有2種不同的立體異構(gòu)體，所以不具有旋光性.其它常見(jiàn)的級(jí)基酸都具

有不對(duì)稱(chēng)碳原子，因此具有旋光性。

7.錯(cuò)：必需氨基酸是指人（或哺乳動(dòng)物）自身不能合成機(jī)體又必需的氨基酸,包括8種氨基酸。其它氨基酸人體自身可以合成，稱(chēng)為非必需氨基酸。

8.對(duì)：蚩日偵的一級(jí)紿構(gòu)是蛋白域多肽轅中找基酸的撲處順序，不同稅基酸的結(jié)構(gòu)和化學(xué)性偵不同，因而決定了方肽徒形成一級(jí)結(jié)構(gòu)的類(lèi)型以及不同

類(lèi)型之間的比例以及在此基咄上形成內(nèi)更高層次的空間結(jié)構(gòu)。如在肺氨酸存在的也方a?螺旋中斷，R他能具有大的支鋅的敏基酸聚集的地方妨礙螺旋

結(jié)構(gòu)的形成,所以一級(jí)結(jié)構(gòu)在很大程度上決定了蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象.

9.錯(cuò)：一氨基一按法氨基酸為中性金基酸，其等電點(diǎn)為中性或接近中性，但氨基和瘦基的解附度，即pK值不同。

10.錯(cuò)：蛋白冊(cè)的變性是蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的破壞，這是由于維持蛋白質(zhì)構(gòu)象穩(wěn)定的作用力次級(jí)鍵被破壞所造成的,但變性不引起多肽鏈的降解，即肽

鏈不斷裂，

11.對(duì)：有些蛋白質(zhì)是由一條多肽鏈構(gòu)成的，只具有三級(jí)結(jié)構(gòu)，不具有四級(jí)結(jié)構(gòu)，如肌紅蛋白。

12.對(duì)：血紅蛋白是由4個(gè)亞基組成KJ具有4級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)，當(dāng)血紅蛋白的一個(gè)亞基與我結(jié)合后可加速其它亞基與氧的結(jié)合，所以具有變構(gòu)效應(yīng).

肌紅蛋白是僅有一條多肽鏈的蛋白旗，具有三級(jí)結(jié)構(gòu)，不具有四級(jí)結(jié)構(gòu)，所以在與軻的結(jié)合過(guò)程中不表現(xiàn)出變構(gòu)效應(yīng)。

13.錯(cuò)：Edman降解法是多肽鏈N雄氨基酸殘基被苯異疏城酸酯修飾.然后從親肽鏈上切下修飾的殘基，經(jīng)層析鑒定可知N端級(jí)基酸的種類(lèi).而余

卜的多肽鏈仍為一條完整的多肽鏈，被網(wǎng)收后可繼續(xù)進(jìn)行卜'一輪Edman反應(yīng)，測(cè)定N末端第二個(gè)孤基酸，反應(yīng)重豆多次就可連續(xù)測(cè)出多肽鏈的翅基酸

順序。FDNB法（Sanger反應(yīng)）是多肽鏈N末端氨基酸與FDNB（2.4-二硝基然琴）反應(yīng)生成二硝基笨衍生物（DNP-蛋白）,然后將其進(jìn)行酸水解，

打斷所有肽鍵,N末端我基酸與二硝尊米基結(jié)合牢固，不易被酸水解.水解產(chǎn)物為黃色的N端DNP-城基酸和各種游離城基酸.，將DNP-短基酸抽提出

來(lái)并進(jìn)行鑒定可知N端氨基酸的種類(lèi).但不能測(cè)出其后氨基酸的序列。

14.對(duì)：大多數(shù)皴基酸的a-碳原子上都有一個(gè)自由原基和一個(gè)自由陵基，但嘀須酸和拜朧氨酸的a-碳原子上連接的宛基疑與惻徒的末端碳共價(jià)結(jié)合

形成環(huán)式結(jié)構(gòu)，所以不是自由氨基。

15.對(duì)：蛋白質(zhì)是由氨基酸組成的大分子,有些氨基酸的R他徒具有可解離基團(tuán)，如裝基、氨基、咪哇基等等.這些基團(tuán)有的可群放H+.有的可接受

H+,所以使得蛋白質(zhì)分子即是酸又是械，是兩性電解質(zhì)。蛋白質(zhì)分子中可解宏R甚團(tuán)的種類(lèi)和數(shù)量決定了蛋白質(zhì)提供和接受H+的能力，即決定了它

的酸硬性偵。

16.對(duì)：在具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)分子中，每個(gè)具有三級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽處是一個(gè)亞基.

17.錯(cuò)：具有兩個(gè)或兩個(gè)以上肽掩的物質(zhì)才具有類(lèi)似于雙縮腆的結(jié)構(gòu)，具有雙縮股反應(yīng)，而二肽只具有一個(gè)肽鍵，所以不具有雙縮賬反應(yīng)。

18.錯(cuò)：二硫鍵是由兩個(gè)半胱熨酸的笫基脫生氧化而形成的，所以?xún)蓚€(gè)半胱疑酸只能形成一個(gè)二破鍵.

19.對(duì)：鹽析引起的蛋白質(zhì)沉淀是由于大量的中性鹽破壞了蛋白質(zhì)膠體的穩(wěn)定因素（蛋白質(zhì)分子表面的水化膜及所帶同性電荷互相排斥），從而使蛋

白質(zhì)溶斛度降低并沉淀，但并未破壞曾白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu).所以不引起變性.根據(jù)不同蛋白質(zhì)鹽析所需的鹽飽和度分段鹽析可將蛋白質(zhì)進(jìn)行分離和純化.

20.鉛：蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)包括二級(jí)結(jié)構(gòu)、三級(jí)結(jié)構(gòu)和四級(jí)結(jié)構(gòu)三個(gè)層次，三級(jí)結(jié)構(gòu)只是我中一個(gè)層次。

21.錯(cuò)：維持蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)的作用力有氫鍵、離子?健、疏水鍵、范德華力以及二硫鍵，其中墳重要的是疏水鍵。

22.錯(cuò)：具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白歷，只有所有的亞基以特定的適當(dāng)方式組裝在一起時(shí)才具有生物活性，缺少一個(gè)亞基或單獨(dú)一個(gè)亞基存在時(shí)都不具有生

物活性.

23.錯(cuò)：蛋白質(zhì)變性是由于維特蛋白質(zhì)構(gòu)象穩(wěn)定的作用力（次級(jí)鍵和而硫鍵）被破壞從而使蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)被破壞并山個(gè)喪失生物活性的現(xiàn)象。次級(jí)

說(shuō)被破壞以后，蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)松敝,原來(lái)聚集在分子內(nèi)部的破水性城基酸惻能伸向外部，減弱了蛋白演分子與水分子的相互作用，因而使溶解度粕低.

24.錯(cuò)：蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性是由鏈內(nèi)氫鍵維持的，如a-螺旋結(jié)構(gòu)和B-折掙結(jié)構(gòu)中的氯健均起到穩(wěn)定結(jié)構(gòu)的作用。但并非肽鏈中所仃的肽鍵都

參與郭鍵的形成.如膈妖酸與相鄰紙基酸形成的肽鍵,以及自由回轉(zhuǎn)中的有些肽鍵不能形成跳內(nèi)氫鍵.

（五）問(wèn)答題（解領(lǐng)要點(diǎn)）

I.答：蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)多肽進(jìn)中氨基酸殘基的排列頑序.因?yàn)榈鞍踪|(zhì)分子肽鏈的排列順序包含了白動(dòng)形成復(fù)雜的三維結(jié)構(gòu)（即正確的空間構(gòu)

象）所需要的全部信息，所以一級(jí)結(jié)構(gòu)決定其高級(jí)結(jié)構(gòu)。

2.答：蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)分「中原子?和基團(tuán)在三維空間上的排列、分布及肽鏈走向。蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)決定蛋白垢的功能?？臻g結(jié)構(gòu)與蛋

白質(zhì)各自的功能是相適應(yīng)的.

3.答：（1）多肢鏈在槌繞中心軸旋轉(zhuǎn)，形成棒狀爆旋結(jié)構(gòu)，每個(gè)螺旋含有3.6個(gè)氨基酸殘基，辨距為0.54nm.冢基酸之間的地心距為0.15nm.。

（2）a-螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定主要靠鏈內(nèi)氫鍵,每個(gè)氨基酸的N.H與前面第四個(gè)氨基酸的C=。形成氫鍵。

（3＞天然蛋白質(zhì)的。-螺旋結(jié)構(gòu)大都為右手螺旋，

4.答：B-折疊結(jié)構(gòu)又稱(chēng)為6-片層結(jié)構(gòu)，它是肽鏈主鏈或某一肽段的?種相當(dāng)楣展的結(jié)構(gòu),多肽鏈呈扇面狀折疊?

（口兩條或多條幾乎完全伸展的多肽鏈（或肽段》側(cè)向聚集在一起，通過(guò)相鄰肽漣主旅上的欲基和鐐基之間形成的氫犍連接成片層結(jié)構(gòu)并維持結(jié)構(gòu)的

穩(wěn)定。

（2＞）基酸之間的軸心距為0.距nm（反平行式）和0.325nm（平行式）.

（3）B-折登結(jié)構(gòu)有平行排列和反平行排列兩種，

5.答：蛋口偵的生物學(xué)功能從根本上來(lái)說(shuō)取決于它的一級(jí)結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)的生物學(xué)功能是蛋白質(zhì)分子的天然構(gòu)象所具有的屬性或所表現(xiàn)的性質(zhì)。一級(jí)結(jié)

構(gòu)相同的蛋白質(zhì)，其功能也相同，二者之間有統(tǒng)一性和相適應(yīng)性。

6.答：蛋白質(zhì)變性作用是指在某的因素的影響下，蛋白質(zhì)分f?的空間構(gòu)象被破壞，并導(dǎo)致其性質(zhì)和生物活性改變的現(xiàn)象。蛋白質(zhì)變性后會(huì)發(fā)生以下幾

方面的變化：

（1）生物活性喪失；

（2）理化性質(zhì)的改變,包括：溶解度降低，因?yàn)槭杷畟?cè)鏈基團(tuán)暴揚(yáng)：結(jié)晶能力喪失：分子形狀改變.由球狀分子變成松散結(jié)構(gòu),分子不對(duì)稱(chēng)性加大：

粘度增加：光學(xué)性質(zhì)發(fā)生改變，如施光性、紫外吸收光譜等均有所改變，

（3）生物化學(xué)性質(zhì)的改變，分子結(jié)構(gòu)伸展松散，易被蛋白的分解。

7.答：維持蛋白質(zhì)空間構(gòu)象穩(wěn)定的作電力是次級(jí)鍵，此外，二畸鍵也起一定的作用，當(dāng)某些因素破壞了這些作用力時(shí)，蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象即ifl到破壞，

引起變性.

8.答：蛋白質(zhì)的重要作用主要有以下幾方面：

（1）生物催化作用的是蛋白質(zhì)，具有催化能力，新陳代謝的所有化學(xué)反應(yīng)幾乎都是在他的催化下進(jìn)行的。

（2>結(jié)構(gòu)蛋白有些蛋白質(zhì)的功能是參與細(xì)胞和組織的建成.

（3）運(yùn)輸功能如血紅蛋白具有運(yùn)輸氧的功能。

（4）收縮運(yùn)動(dòng)收縮蛋白（如肌動(dòng)蛋白和肌球法白）與肌肉收縮和細(xì)胞運(yùn)動(dòng)密切林關(guān).

（5）激素功能動(dòng)物體內(nèi)的激素許多是蛋白質(zhì)或多肽，是調(diào)H.新陳代謝的生理活性物痂。

（6）免疫保護(hù)功能抗體是蛋白質(zhì),能與特異抗原結(jié)合以消除抗原的作用,具有免疫功能.

（7）B藏蛋白有些蛋白質(zhì)具有貯:藏功能，如植物種子的谷蛋白可供種子福發(fā)時(shí)利用。

（8）接受和傳遞信息生物體中的受體蛋白能專(zhuān)一地接受和傳通外界的信息。

（9）控制生長(zhǎng)與分化有些蛋白參與細(xì)胞生長(zhǎng)與分化的調(diào)控.

（10）盤(pán)蛋白能引起機(jī)體中毒癥狀和死亡的異體蛋白，如細(xì)菌庫(kù)索、蛇毒、蠅毒、葡麻毒素等。

9.答：（a）異硫疑酸苯酯：（b）丹黃酰氯：（c）制、B-臻基乙醇：（d）族凝乳蛋白的：（e）CNBr:（f）胰蛋白酶。

10.答：（I）可能在7位和19位打彎，因?yàn)榕箢~酸常出現(xiàn)在打彎處，

（2）13位和24位的半胱氨酸可形成二破鍵。

（3）分布在外表面的為極性和帶電荷的殘基：Asp、Gin和Lys：分布在內(nèi)部的是非極性的板基酸殘基：Try、Leu和Vai：Thr盡管有極性，但疏水性

也很強(qiáng)，因此，它出現(xiàn)在外表面和內(nèi)部的可能性都有。

第二章核酸

一、知識(shí)要點(diǎn)

核酸分兩大類(lèi)：DNA和RNA。所有生物細(xì)胞都含有這兩類(lèi)核酸。但病毒不同,DNA病毒只含有DNA,RN,\病毒只含RNA。

核酸的基本結(jié)構(gòu)單位是核甘酸，核甘酸山一個(gè)古財(cái)皎基（噪吟或喧脆），一個(gè)戊腦（核耀或脫鞏核糖）和一個(gè)或幾個(gè)儲(chǔ)酸組成,核酸是一種方聚核料

酸，核甘酸耶礴酸二酯健彼此連接在一起，核酸中還有少城的稀仃堿基。RNA中的核甘酸殘基含有核精，其咤臟堿基?般是尿曉皖和胞嘴院，而DNA

中其核甘酸含有2'-脫氧核糖,其喀吃堿基一般是胸腺喀嚏和胞喀蛇,花RNA和DNA中所含的噪吟基本上都是鳥(niǎo)嚓吟和腺喋吟。

核甘酸在細(xì)胞內(nèi)有許多重要功能：它們用于合成核酸以攜帶遺傳信息：它們還是細(xì)胞中主要的化學(xué)能我體：是許多種醉的輔因子的結(jié)構(gòu)成分，而且有

些（如cAMP、eGMP）還是細(xì)胞的第二信使.

DNA的空間結(jié)構(gòu)模型是在1953年由Watson和Crick兩個(gè)人提出的。建立DNA空間結(jié)構(gòu)模型的依據(jù)主要有兩方面：一是由Chargaff發(fā)現(xiàn)的DNA中

堿基的等價(jià)性,提示A=T、G;OC間堿基互補(bǔ)的可能性：二是DNA纖維的X-射線(xiàn)衍射分析資料，提示「雙螺旋結(jié)構(gòu)的可能性。DNA是由兩條反向直

線(xiàn)型多核甘酸組成的雙螺旋分子”單錢(qián)多核甘酸中兩個(gè)核甘酸之間的唯一連鍵是3'S-磷酸二的鍵.按Watson-Crick模型，DNA的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)有：兩

條反相平行的多核甘酸鏈圍繞同一中心軸互繞：喊恭位于結(jié)構(gòu)的內(nèi)惻，而親水的精磷酸主優(yōu)位于螺旋的外側(cè)，通過(guò)磷酸二的鍵相連，形成核酸的骨架：

堿基平面與軸垂直.融環(huán)平面則與軸平行.兩條鏈皆為右手螺旋：雙螺旋的直徑為2nm.喊基堆積距離為034nm.兩核酸之間的夾角是36°,每對(duì)螺

旋由10對(duì)瞬基組成：喊法按A=T,GQC配對(duì)互補(bǔ)，彼此以繳鍵相連系。維持DNA結(jié)構(gòu)穩(wěn)定的力盤(pán)主要是喊基堆積力：雙嫖旋結(jié)構(gòu)表面有兩條螺形

凹溝，一大一小。

DNA能夠以幾種不同的結(jié)構(gòu)形式存在。從B型DNA轉(zhuǎn)變而來(lái)的兩種結(jié)構(gòu)A型和Z型結(jié)構(gòu)巳在結(jié)品研究中得到證實(shí)，在順序用同的情況FA型螺施較

B型更短,具有稍大的直徑.DNA中的?些特殊順序能引起DNA彎曲。帶仃同條鏈自身互補(bǔ)的顛倒重發(fā)能形成發(fā)卡或十字架結(jié)構(gòu)，以鏡影排列的

多嘵呢序列可以通過(guò)分子內(nèi)折/形成二股螂旋.被稱(chēng)為H-DNA的三鏈螺旋結(jié)構(gòu),由于它存在于基因調(diào)控區(qū),因而有重要的生物學(xué)意義.

不同類(lèi)型的RNA分子可自身回折形成發(fā)卡、局部雙螺旋區(qū)，形成二級(jí)結(jié)構(gòu)，并護(hù)法產(chǎn)生三級(jí)結(jié)構(gòu)，RNA與蛋白質(zhì)復(fù)合物則是四線(xiàn)結(jié)構(gòu)。IRNA的二

級(jí)結(jié)構(gòu)為三葉草形.三級(jí)結(jié)構(gòu)為倒L形。n】RNA則是把遺傳信息從DNA轉(zhuǎn)移到核蒯體以進(jìn)行蛋白質(zhì)合成的載體。

核酸的糖甘鍵和磷酸二酯彼可被酸、堿和除水解，產(chǎn)生麻基、核甘、核甘酸和寡核甘酸,酸水解時(shí)，軸音鍵比夠酸的鍵易于水解：嗓吟破的獨(dú)背鍵比

喘隴毓的糖仔犍易于水解；噪吟堿與脫氧核糖的糖件鍵蚣不穩(wěn)定,RNA易被稀出水解，產(chǎn)生2、和3、核仔酸，DNA對(duì)減比較稔定。細(xì)胞內(nèi)有各種核酸

酌可以分解核酸.其中限制性?xún)?nèi)切酶是基因丁?程的貞耍工R酣.

核酸的喊聯(lián)和磷酸基均能解離，因此核酸具有酸堿性。喊法雜壞中的氮具有結(jié)合和秣放質(zhì)子的能力，核昔和核苜酸的堿域與游離堿基的解密性質(zhì)相近，

它們是我性離子。

核酸的堿拓具有共觀雙鍵，因而有紫外吸收的性質(zhì)。各種喊拓、核昔和核甘酸的般收光譜略有區(qū)別，核酸的紫外吸收峰在26（inm附近，可用于測(cè)定核

酸。根據(jù)260nm與280nm的吸收光度（A260）可判斷核酸純度。

變性作用是指核酸雙螺旋結(jié)構(gòu)被破壞，雙鏈解開(kāi)，但共價(jià)鍵并未斷裂,引起變性的因素很多，升高溫度、過(guò)酸、過(guò)做、純水以及加入變性劑等都能造

成核酸變性。核酸變性時(shí)，物理化學(xué)性尤將發(fā)生改變，表現(xiàn)出增色效應(yīng)。熱變性?半時(shí)的溫度稱(chēng)為熔點(diǎn)或變性溫度，以丁明又表示。DNA的G+C含

量影響?！ㄖ?由于G三C比A=T減翦對(duì)更穩(wěn)定，因此后含G三C的DNA比富含A=T的DNA具有更高的熔解溫度.根據(jù)經(jīng)驗(yàn)公式xG+C=（7>“-69.3）

X2.44可以由DNA的力〃值計(jì)算G+C含徽，或由G+C含於計(jì)穌7）〃值。

變性DNA在適當(dāng)條件下可以復(fù)性，物化性質(zhì)得到恢更,具有減色效應(yīng)。用不同來(lái)藏的DNA進(jìn)行退火,可得到雜交分子。也可以由DNA鏈與互補(bǔ)RNA

域得到雜交分子.

雜交的程度依賴(lài)于序列同源性。分「雜交是用于研究和分離特殊基因和RNA的求要分:生物學(xué)技術(shù)。

染色體中的DNA分子是細(xì)胞內(nèi)最大的大分子.許多較小的DNA分子，如病毒DNA.質(zhì)粒DNA、線(xiàn)粒體DNA和葉綠體[]NA也存在于細(xì)胞中,許多D、A

分子，特別是細(xì)菌的染色體DNA和線(xiàn)粒體、葉綠體DNA是環(huán)形的。病器和染色體DNA有一個(gè)共同的特點(diǎn)，就是它們比包裝它們的病毒顆粒和細(xì)胞

器要長(zhǎng)得