1、基礎(chǔ)生物化學(xué)習(xí)題集第1章 蛋白質(zhì)化學(xué)4、 簡答題1、 寫出a-氨基酸的結(jié)構(gòu)通式，并根據(jù)其結(jié)構(gòu)通式說明其結(jié)構(gòu)上的共同特點。 答： 共同特點：羥基相鄰的a碳原子（Ca）上都有一個氨基，因此稱a-氨基酸。連接在a碳原子上的還有一個氫原子和一個可變的側(cè)鏈，稱R基，各種氨基酸的區(qū)別就在于R基不同。2、 在ph6.0時，對Gly、Ala、Glu、Lys、Leu、和His混合電泳，哪些氨基酸移向正極?哪些移向負(fù)極？哪些不移動或接近原點？答：基本不動的： Gly、Ala、Leu 移向正極的： Glu 移向負(fù)極的： Lys、His3、 什么是蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)？蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)與其生物功能有何關(guān)系？答：蛋白質(zhì)的空

2、間結(jié)構(gòu)包括二級、三級和四級結(jié)構(gòu)，是蛋白質(zhì)在空間的形象。關(guān)系：一級結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)生物學(xué)功能的基礎(chǔ)，空間結(jié)構(gòu)與蛋白質(zhì)的功能表現(xiàn)有關(guān)。蛋白質(zhì)構(gòu)象是其生物活性的基礎(chǔ)，構(gòu)象改變，其功能活性也隨之改變。構(gòu)象破壞功能喪失4、 以細(xì)胞色素c為例簡述蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與生物進化的關(guān)系。答：研究細(xì)胞色素c和其它同源蛋白質(zhì)的同源序列發(fā)現(xiàn)，兩種同源蛋白質(zhì)中不同氨基酸殘基的數(shù)量與兩個物種系統(tǒng)發(fā)生的差異性成正比。親緣關(guān)系越近，其氨基酸組成的差異越小；親緣關(guān)系越遠(yuǎn)，氨基酸組成的差異越大。5、 試述維系蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的作用力。答：一級結(jié)構(gòu)主要是肽鍵連接的氨基酸序列，二級結(jié)構(gòu)除了肽鍵還有以氫鍵為主的作用力，三、四級主要靠氫鍵、范德華

3、力、疏水作用、鹽鍵作用力。6、 血紅蛋白有什么功能？它的四級結(jié)構(gòu)是什么樣的？肌紅蛋白有四級結(jié)構(gòu)嗎？簡述其三級結(jié)構(gòu)要點。答：血紅蛋白的功能：紅細(xì)胞中的血紅蛋白和氧氣親和力強，可與氧氣結(jié)合隨血液運輸?shù)饺砀魈?，供組織細(xì)胞進行有氧呼吸，同時，還能將組織細(xì)胞呼吸作用產(chǎn)生的二氧化碳送出體外。四級結(jié)構(gòu)的樣子：由4個亞基組成，2個亞基為a，2個亞基為。肌紅蛋白沒有四級結(jié)構(gòu)肌紅蛋白的三級結(jié)構(gòu)：有段-螺旋區(qū) ，每個-螺旋區(qū)含74個氨基酸殘基，分別稱為A、B、CG及H肽段。有18個螺旋間區(qū)，肽鏈拐角處為非螺旋區(qū)，包括N端有2個氨基酸殘基，C有5個氨基酸殘基的非螺旋區(qū)。5、 問答題1、 為什么說蛋白質(zhì)是生命活動最重

4、要的物質(zhì)基礎(chǔ)？蛋白質(zhì)元素組成有何特點？答：因為蛋白質(zhì)是生命活動的主要承擔(dān)者，其功能如下： 生物催化作用； 代謝調(diào)節(jié)作用； 免疫保護作用； 轉(zhuǎn)運和貯存作用； 動力和支持作用； 控制生長和分化作用； 接受和傳遞信息作用； 生物膜的功能。特點：結(jié)構(gòu)特點 由于組成蛋白質(zhì)的氨基酸的種類、數(shù)目、排列次序不同,于是肽鏈的空間結(jié)構(gòu)千差萬別,因此蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)是極其多樣的.2、 試比較Gly、pro與其它氨基酸結(jié)構(gòu)的異同，它們對多肽的二級結(jié)構(gòu)的形成有何影響？答：異同：Gly是脂肪族的AA 電中性,而且是唯一不顯旋光異構(gòu)性的AAPro則是在20種自然AA中唯一含有亞氨基的AA。影響：,Gly由于分子較小所以常用

5、于形成轉(zhuǎn)角,Pro由于有獨特的R基（雜環(huán)、亞氨基）,至使他也易于產(chǎn)生轉(zhuǎn)角.3、 蛋白質(zhì)水溶液為什么是一種穩(wěn)定的親水膠體？答蛋白質(zhì)表面帶有很多極性基因。蛋白質(zhì)顆粒在非等電點狀態(tài)時帶有相同電荷，蛋白質(zhì)顆粒之間相互排斥保持一定距離，不易沉淀。4、 為什么說蛋白質(zhì)天然構(gòu)象的信息存在于氨基酸順序中。蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)與功能之間有什么關(guān)系？答：因為氨基酸分子的結(jié)構(gòu)，大小，電荷不同，從而導(dǎo)致每種氨基酸分子能夠帶來的相互作用力不同；這種不同使得由不同氨基酸分子構(gòu)成的蛋白質(zhì)，在折疊過程中在各個節(jié)點上屈服于大小、方向不同的力，力作用的結(jié)果是形成了特殊的蛋白質(zhì)構(gòu)象。而如果氨基酸的順序打亂了，在原來的節(jié)點上分子不一樣了，帶

6、來的作用力大小和方向也變了，于是沒有辦法扭成原來的形狀。關(guān)系：蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)決定了蛋白質(zhì)的功能，不同的蛋白質(zhì)，正因為具有不同的空間結(jié)構(gòu)，因此具有不同的理化性質(zhì)和生理功能。5、什么是蛋白質(zhì)的變性？變性的機制是什么？舉例說明蛋白質(zhì)變性在實踐中的應(yīng)用。答：蛋白質(zhì)變性是指蛋白質(zhì)在某些物理和化學(xué)因素作用下其特定的空間構(gòu)象被改變，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)的改變和生物活性的喪失，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)變性。變性的機制：強酸、強堿、劇烈攪拌、重金屬鹽類、有機溶劑、超聲波等。蛋白質(zhì)的變性作用有許多實際應(yīng)用：例如臨床上用乙醇、煮沸、紫外線照射等消毒滅菌;日常生活中把蛋白質(zhì)煮熟食用，便于消化等。6、聚賴氨酸在ph7是呈無規(guī)則線

7、團，在ph10時則呈a-螺旋；聚谷氨酸在ph7是呈無規(guī)則線團，在ph4時則呈a-螺旋，為什么？答：多聚L賴氨酸和L谷氨酸的比旋隨pH改變的原因是（構(gòu)象改變）.當(dāng)多肽鏈形成螺旋時,旋光度較正值方向改變（即右旋增加）.一條肽鏈能否形成螺旋,與它的氨基酸組成和序列有極大的關(guān)系.R基小,并且不帶電荷的多聚丙氨酸,在pH7的水溶液中能自發(fā)地卷曲成螺旋.但是多聚賴氨酸在同樣的pH條件下卻不能形成螺旋,而是以無規(guī)卷曲形式存在.這是因為多聚賴氨酸在pH7時R基具有正電荷,彼此間由于靜電排斥,不能形成鏈內(nèi)氫鍵.正是如此,在pH12時,多聚賴氨酸即自發(fā)地形成螺旋.同樣,多聚谷氨酸也與此類似.總結(jié)如下,隨著pH升高

8、,谷氨酸羧基離子化,多聚谷氨酸從螺旋轉(zhuǎn)變成無規(guī)線團,而賴氨酸氨基去質(zhì)子化,多聚賴氨酸從無規(guī)線團轉(zhuǎn)變成螺旋.7、 多肽鏈片段是在疏水環(huán)境中還是在親水環(huán)境中更有利于a-螺旋的形成，為什么？答：疏水環(huán)境 因為a螺旋需要形成鏈內(nèi)氫鍵以維持其結(jié)構(gòu),若在親水環(huán)境中則不利于鏈內(nèi)氫鍵的形成,而與水分子形成氫鍵。8、已知某蛋白質(zhì)的多肽鏈的一些節(jié)段是a-螺旋，而另一些節(jié)段是-折疊。該蛋白質(zhì)的分子量為240000，其分子長5.06x10-5cm，求分子中-螺旋和-折疊的百分率（蛋白質(zhì)中一個氨基酸平均分子量為120，每個氨基酸殘基在a-螺旋中的長度0.15nm，在-折疊中的長度為0.35nm）。答：設(shè)x個螺旋y個折疊

9、，120（X+Y）=240000， 0.1510-7 X +0.3510-7 Y= 5.0610-5，解方程就好，最后X=970，Y=1030所以：a-螺旋的百分率為：970/2000x100%=48.5%-折疊的百分率為：1030/2000x100%=51.5%9、計算ph7.0時，下列十肽所帶的凈電荷。Ala-Met-Phe-Glu-Try-Val-Leu-Typ-Gly-Ile答：在PH7.0時，只有Glu帶一個負(fù)電荷，其他都是不帶電的，所以這個十肽靜電荷為-1.第二章 核酸化學(xué)四、簡答題1、某DNA樣品含腺嘌呤15.1%（按摩爾堿基計算），計算其余剪輯的百分含量。答：根據(jù)減基互補配對原

10、則A=T=15.1% C=G=（1-15.1%）/2結(jié)果是：A(腺嘌呤)：15.1%T(胸腺嘧啶): 15.1%C（細(xì)胞嘧啶）: 34.9%G（鳥嘌呤）: 34.9%2、 核酸為什么是兩性電解質(zhì)，且可純化得到DNA的鈉鹽。核酸是由核苷酸組成的，核苷酸是兩性解離物質(zhì)。在多聚核苷酸鏈中，既含有呈酸性的磷酸基團，又有呈弱堿性的堿基，故為兩性電解質(zhì)，可發(fā)生兩性解離。在pH為8左右的溶液中，DNA分子是帶負(fù)電荷的，加一定濃度的NaCl，使Na+中和DNA分子上的負(fù)電荷，減少DNA分子之間的同性電荷相斥力，易于互相聚合而形成DNA鈉鹽沉淀。6、 問答題1、 DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)有些什么基本特點？這些特點能解釋

11、哪些最重要的生命現(xiàn)象？答：雙螺旋結(jié)構(gòu)特點：主鏈由兩條反向平行的多核甘酸鏈組成,形成右手螺旋.主鏈在螺旋外側(cè),堿基在內(nèi)側(cè).堿基對配對,A和T,C和G,滿足Chargaff的當(dāng)量的規(guī)律.DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)的螺距為3.4nm,包含10個核苷酸,雙螺旋的平均直徑為2nm.此外,DNA雙螺旋中存在大溝和小溝解釋的生命現(xiàn)象：該模型揭示了DNA作為遺傳物質(zhì)的穩(wěn)定性特征，最有價值的是確認(rèn)了堿基配對原則，這是DNA復(fù)制、轉(zhuǎn)錄和反轉(zhuǎn)錄的分子基礎(chǔ)，亦是遺傳信息傳遞和表達(dá)的分子基礎(chǔ)。該模型的提出是本世紀(jì)生命科學(xué)的重大突破之一，它奠定了生物化學(xué)和分子生物學(xué)乃至整個生命科學(xué)飛速發(fā)展的基石2、DNA和RNA的化學(xué)組成、分子結(jié)

12、構(gòu)和生理功能上的主要區(qū)別是什么？答：DNA 雙鏈雙螺旋結(jié)構(gòu) 主要在細(xì)胞核內(nèi)，少量存在于葉綠體，高爾基體中 RNA 單鏈結(jié)構(gòu) 主要存在于細(xì)胞質(zhì)中 DNA 組成成分 腺嘌呤A（胸腺嘧啶T、鳥嘌呤G、胞嘧啶C）脫氧核糖核苷酸RNA 組成成分 腺嘌呤A（尿嘧啶U、鳥嘌呤G、胞嘧啶C）核糖核苷酸DNA 記錄遺傳信息、轉(zhuǎn)錄RNA的模板RNA（mRNA） 編碼蛋白質(zhì)3、比較tRNA、rRNA和mRNA的結(jié)構(gòu)和功能。tRNA（轉(zhuǎn)運RNA）：多數(shù)tRNA由70-90個左右的核糖核苷酸組成并折疊成三葉草形，作用是在蛋白質(zhì)合成過程中運輸氨基酸；mRNA（信使RNA）：是由細(xì)胞核內(nèi)的DNA轉(zhuǎn)錄來的，它攜帶遺傳信息，在

13、蛋白質(zhì)合成時充當(dāng)模板，決定肽鏈的氨基酸排列順序；mRNA存在于原核生物和真核生物的細(xì)胞質(zhì)及真核細(xì)胞的某些細(xì)胞器（如線粒體和葉綠體）中；rRNA（核糖體RNA）：是核糖體的組成成分，它是3類RNA中相對分子質(zhì)量最大的一類RNA，與蛋白質(zhì)結(jié)合而形成核糖體，其功能是作為mRNA的支架，使mRNA分子在其上展開，實現(xiàn)蛋白質(zhì)的合成。4、從兩種不同細(xì)菌提取得DNA樣品，其腺嘌呤核苷酸分別占其堿基總數(shù)的32%和17%，計算這兩種不同來源DNA四種核苷酸的相對百分組成。兩種細(xì)菌中哪一種是從溫泉(64攝氏度）中分離出來的，為什么？答：細(xì)菌：堿基組成A為32%，則T為32%，G為18%，C為18%細(xì)菌：堿基組成A

14、為17%，則T為17%，G為33%，C為33%細(xì)菌是從溫泉(64)中分離出來的。原因是G+C=66%，DNA的Tm值高5、 計算（1）分子量為3x10*5的雙股DNA分子的長度;(2)這種DNA一分子占有的體積；（3）這種DNA一分子占有的螺旋圈數(shù)。（一個互補的脫氧核苷酸堿基對的平均分子質(zhì)量為618）答：概念：DNA 雙螺旋直徑2nm；螺旋一周包含10個堿基隊；螺距為3.4nm；相鄰堿基對平面的間距0.34nm.先求脫氧核苷酸對數(shù)：3105/618=485.44對DNA長度：脫氧核苷酸對數(shù)間距 485.440.34=165.05nm體積：底面積乘高底面積：3.14(2/2)的平方=3.14平方

15、納米 高:165.05nm體積: 3.14165.05=518.25立方納米圈數(shù)：核苷酸對數(shù)/螺距 485.44/10=48.54圈6、 用稀酸或高鹽溶液處理染色質(zhì),可以使組蛋白質(zhì)與DNA解離,請解釋。答：這是因為染色質(zhì)中的DNA和蛋白質(zhì)在稀酸或高鹽溶液中的溶解度不同，通過離心的方法可以分離DNA和蛋白質(zhì)。原理是利用了DNA和蛋白質(zhì)在稀酸或高鹽溶液中的溶解度不同。7、 真核mRNA和原核mRNA各有什么特點?答：真核mRNA的特點：(1)在mRNA5-末端有“帽子結(jié)構(gòu)”m7g(5)pppnm。(2)在mRNA鏈的3末端，有一段多聚腺苷酸(polya)尾巴。(3)mRNA一般為單順反子，即一條m

16、RNA只含有一條肽鏈的信息，指導(dǎo)一條肽鏈的形成。(4)mRNA的代謝半衰期較長(幾天)。原核mRNA的特點：(1)5-末端無帽子結(jié)構(gòu)存在，3-末端不含polya結(jié)構(gòu)。(2)一般為多順反子結(jié)構(gòu)，即一個mRNA中常含有幾個蛋白質(zhì)的信息。能指導(dǎo)幾個蛋白質(zhì)的合成。(3) mRNA代謝半衰期較短 (小于10分鐘) 。第三章 酶化學(xué)、維生素及輔酶四、簡答題1、酶的抑制有哪些類型？答：酶的抑制類型有不可逆抑制和可逆抑制?？赡嬉种朴懈偁幰种?、非競爭抑制和反競爭抑制。2、測定酶活力時為什么要測量初速度?答：在一般的酶促反應(yīng)體系中,底物往往是過量的,測定初速度時,底物減少量占總量的極少部分,不易準(zhǔn)確檢測,而產(chǎn)物則

17、是從無到有,只要測定方法靈敏,就可準(zhǔn)確測定.因此一般以測定產(chǎn)物的增量來表示酶促反應(yīng)速度較為合適.測初速度的原因也是這個,因為只有在初速度下,才能保證底物過量,酶被完全飽和,如果你用反應(yīng)中某一階段的速度的話,很難保證底物還是過量的,因為你根本就不知道這種酶的反應(yīng)速度到底有多快。3、和非酶催化劑相比,酶在其結(jié)構(gòu)上和催化機理上有什么特點?答：酶催化劑具有高效和專一的特點。酶和一般催化劑都是通過降低反應(yīng)活化能的機制來加快化學(xué)反應(yīng)速度的。但顯然酶的催化能力遠(yuǎn)遠(yuǎn)大于非酶催化劑.一種酶催化一種反應(yīng)，酶的3維空間結(jié)構(gòu)決定它只能與特定的底物結(jié)合催化底物轉(zhuǎn)化成產(chǎn)物。5、 簡答題1、 簡述酶作為生物催化劑與一般催化

18、劑的共性及個性。答：個性條件溫和,多數(shù)在中性,溫度為生物體溫效率高,為無機催化劑的上萬乃至上億倍專一性更強強共性只改變反應(yīng)速度,不改變反應(yīng)限度和反應(yīng)方向一般為加快反應(yīng),減慢的叫負(fù)催化劑。反應(yīng)前后催化劑總量不變。2、影響酶促反應(yīng)的因素有哪些?用曲線表示并說明它們各有什么影響?答：溫度：酶促反應(yīng)在一定溫度范圍內(nèi)反應(yīng)速度隨溫度的升高而加快；但當(dāng)溫度升高到一定限度時，酶促反應(yīng)速度不僅不再加快反而隨著溫度的升高而下降。在一定條件下，每一種酶在某一定溫度時活力最大，這個溫度稱為這種酶的最適溫度。酸堿度：每一種酶只能在一定限度的pH范圍內(nèi)才表現(xiàn)活性，超過這個范圍酶就會失去活性。酶濃度：在底物足夠，其它條件固

19、定的條件下，反應(yīng)系統(tǒng)中不含有抑制酶活性的物質(zhì)及其它不利于酶發(fā)揮作用的因素時，酶促反應(yīng)的速度與酶濃度成正比。底物濃度：在底物濃度較低時，反應(yīng)速度隨底物濃度增加而加快，反應(yīng)速度與底物濃度近乎：成正比，在底物濃度較高時，底物濃度增加，反應(yīng)速度也隨之加快，但不顯著；當(dāng)?shù)孜餄舛群艽笄疫_(dá)到一定限度時，反應(yīng)速度就達(dá)到一個最大值，此時即使再增加底物濃度，反應(yīng)也幾乎不再改變。抑制劑：能特異性的抑制酶活性,從而抑制酶促反應(yīng)的物質(zhì)稱為抑制劑。激活劑：能使酶從無活性到有活性或使酶活性提高的物質(zhì)稱為酶的激活劑。3、稱取25mg蛋白酶配成25ml溶液,取2ml溶液測得含蛋白氮0.2mg,另取0.1ml溶液測酶活力,結(jié)果每

20、小時可以水解酪蛋白產(chǎn)生1500ug酪氨酸,假定1個酶活力單位定義為每分鐘產(chǎn)生1ug酪氨酸的酶量,請計算:(1)枚溶液的蛋白質(zhì)濃度及比活。(2)每克酶制劑的總蛋白含量及總活力。答：解：（1）蛋白濃度=0.26.25mg/2mL=0.625mg/mL；（2） 比活力=(1500/601ml/0.1mL)0.625mg/mL=400U/mg;（3） 總蛋白=0.625mg/mL1000mL=625mg;（4） 總活力=625mg400U/mg=2.5105U。4、試比較酶的競爭性抑制作用與非競爭性抑制作用的異同。答：共同點：抑制劑與酶通過非共價方式結(jié)合.不同點：（1）競爭性抑制 抑制劑結(jié)構(gòu)與底物類似

21、,與酶形成可逆的EI復(fù)合物但不能分解成產(chǎn)物P.抑制劑與底物競爭活性中心,從而阻止底物與酶的結(jié)合.可通過提高底物濃度減弱這種抑制.競爭性抑制劑使Km增大,Km=Km（1+I/Ki）,Vm不變.（2）非競爭性抑制 酶可以同時與底物和抑制劑結(jié)合,兩者沒有競爭.但形成的中間物ESI不能分解成產(chǎn)物,因此酶活降低.非競爭抑制劑與酶活性中心以外的基團結(jié)合,大部分與巰基結(jié)合,破壞酶的構(gòu)象,如一些含金屬離子（銅、汞、銀等）的化合物.非競爭性抑制使Km不變,Vm變小.5、試述敵百蟲等有機磷農(nóng)藥殺死害蟲的生化機理.答：噴撒后被昆蟲吸收，進入消化道，破壞其內(nèi)臟，達(dá)到殺蟲效果6、 什么是米氏方程,米氏常數(shù)的意義是什么?

22、試求酶促反應(yīng)速度達(dá)到最大反應(yīng)速度的99%時,所需求的底物濃度(用Km表示)答：米氏方程表示一個酶促反應(yīng)的起始速度（v）與底物濃度（S）關(guān)系的速度方程，vVmaxS/（Km+S）。米氏常數(shù)Km是酶促反應(yīng)速度n為最大酶促反應(yīng)速度值一半時的底物濃度。所需濃度底物為：根據(jù)公式：V=VmaxS/(Km+S),V=99%Vm,得S=99Km7、 什么是同工酶?為什么可以用電泳法對同工酶進行分離?同工酶在科學(xué)研究和實踐中有何應(yīng)用？答：同工酶是來源不同種屬或同一種屬,甚至同一個體的不同組織或同一組織,同一細(xì)胞中分離出具有不同分子形式,但卻催化相同反應(yīng)的酶。電泳的原理是在同一PH的緩沖液中,由于蛋白質(zhì)分子量和表

23、面所帶電荷不同,其等電點也不同,故在電場中移動的速率不同而使蛋白質(zhì)分離。由于同工酶理化性質(zhì)、免疫學(xué)活性都不同,因此可以用電泳法分離。可以作為遺傳標(biāo)記用于分析。8、 酶降低反應(yīng)活化能實現(xiàn)高效率的重要因素是什么?答：酶加快反應(yīng)速度主要靠降低反應(yīng)的活化能,即底物分子達(dá)到活化態(tài)所需的能量。酶的催化機理主要有以下幾點：（1）.鄰近定向 (2).底物形變 (3).酸堿催化和共價催化 (4)微環(huán)境的作用 9、 試述維生素與輔酶,輔基的關(guān)系。維生素缺乏癥的機理是什么?答：.維生素既不是構(gòu)成組織細(xì)胞的原料，也不是體內(nèi)能源物質(zhì)。很多維生素是在體內(nèi)轉(zhuǎn)變成輔酶或輔基，參與物質(zhì)的代謝調(diào)節(jié)。所有 B 族維生素都是以輔酶或

24、輔基的形式發(fā)生作用的，但是輔酶或輔基則不一定都是由維生素組成的，如細(xì)胞色素氧化酶的輔基為鐵卟啉，輔酶 Q 不是維生素等?；季S生素缺乏癥的主要原因有： 攝入量不足。可因維生素供給量不足，食物儲存不當(dāng)，膳食烹調(diào)不合理，偏食等而造成； 吸收障礙。長期慢性腹瀉或肝膽疾病患者，常伴有維生素吸收不良； 需要量增加。兒童、孕婦、乳母、重體力勞動者及慢性消耗性疾病患者，未予足夠補充； 長期服用抗菌素，一些腸道細(xì)菌合成的維生素，如維生素 K 、維生素 PP 、維生素 B 6 、 生物素、葉酸等發(fā)生缺乏。第四章 糖代謝四、簡答題1何謂三羧酸循環(huán)?它有何特點和生物學(xué)意義?答:三羧酸循環(huán)定位于線粒體內(nèi)膜上,從丙酮酸降

25、解產(chǎn)生的乙酰CoA與草酰乙酸縮合成檸檬酸開始，經(jīng)過一個環(huán)式反應(yīng)講乙?；鶑氐籽趸癁槎趸疾⑨尫派顒拥闹饕芰?。特點：.中間產(chǎn)物在循環(huán)中起到催化劑作用，即本身無量變。在三羧酸循環(huán)中,共有4次脫氫反應(yīng),脫下的氫原子以NADH+H+和FADH2的形式進入呼吸鏈,最后傳遞給氧生成水,在此過程中釋放的能量可以合成ATP。乙酰輔酶A不僅來自糖的分解,也可由脂肪酸和氨基酸的分解代謝中產(chǎn)生。.三羧酸循環(huán)既是分解代謝途徑,但又為一些物質(zhì)的生物合成提供了前體分子。生物學(xué)意義：三羧酸循環(huán)是機體獲取能量的主要方式，是糖、脂肪和蛋白質(zhì)三種主要有機物在體內(nèi)徹底氧化的共同代謝途徑，是體內(nèi)三種主要有機物互變的聯(lián)結(jié)機構(gòu)。、

26、2、磷酸戊糖途徑有何特點?其生物學(xué)意義何在?答：特點:無ATP生成,不是機體產(chǎn)能的方式。意義：為核酸的生物合成提供5-磷酸核糖提供NADPH。意義:1補充糖酵解2氧化階段產(chǎn)生NADPH,促進脂肪酸和固醇合成。3非氧化階段產(chǎn)生大量中間產(chǎn)物為其它代謝提供原料。3、為什么糖酵解途徑中產(chǎn)生的NADH必須氧化成NAD+才被循環(huán)利用?答：因為當(dāng)3-磷酸甘油醛氧化為1,3-三磷酸甘油酸的時候反應(yīng)中脫下的H必須為NAD+所接受才能生成NADPH和氫離子。五、簡答題、1、糖酵解和發(fā)酵有何異同?糖酵解過程需要哪些維生素或維生素衍生物參與?答：相同點：都要進行以下三個階段：葡萄糖1,6-二磷酸果糖；1,6-二磷酸果

27、糖3-磷酸甘油醛；3-磷酸甘油醛丙酮酸.都在細(xì)胞質(zhì)中進行.不同點：通常所說的糖酵解就是葡萄糖丙酮酸階段.根據(jù)氫受體的不同可以把發(fā)酵分為兩類：丙酮酸接受來自3-磷酸甘油醛脫下的一對氫生成乳酸的過程稱為乳酸發(fā)酵.（有時也將動物體內(nèi)的這一過程稱為酵解.）丙酮酸脫羧后的產(chǎn)物乙醛接受來自3-磷酸甘油醛脫下的一對氫生成乙醇的過程稱為酒精發(fā)酵.糖酵解過程需要的維生素或維生素衍生物有：NAD+.2、試述糖異生與糖酵解代謝途徑的關(guān)系和差異。生物體通過什么樣的方式來實現(xiàn)分解和合成代謝途徑的單向性?答：糖酵解途徑是指細(xì)胞在細(xì)胞質(zhì)中分解葡萄糖生成丙酮酸的過程。糖異生：由簡單的非糖前體（乳酸、甘油、生糖氨基酸等）轉(zhuǎn)變?yōu)?/p>

28、糖(葡萄糖或糖原)的過程.所以糖異生是與糖酵解相反的過程.在分解代謝途徑中只要有一個（也可以2個或2個以上）單向反應(yīng)即不可逆反應(yīng),就可實現(xiàn)分解代謝途徑的單向性；同樣,在合成代謝途徑中只要有一個（也可以2個或2個以上）單向反應(yīng)即不可逆反應(yīng),就可實現(xiàn)合成代謝途徑的單向性.3、為什么說三羧酸荀是糖,脂和蛋白質(zhì)三大物質(zhì)代謝的共通路?答：三羧酸循環(huán)的底物是乙酰輔酶A,而糖和脂類在進行分解時的最終底物正是這個乙酰輔酶A.同時,三羧酸循環(huán)中間還有10步反應(yīng),每一步都可以接受外來的正確分子進入循環(huán),這就為脫去氨基的氨基酸（即蛋白質(zhì)分解后的產(chǎn)物）的進一步氧化提供了途徑.需要進一步理解的是,這三類物質(zhì)的代謝終產(chǎn)物

29、都是二氧化碳和水（蛋白質(zhì)要加上尿素）,而這正是三羧酸循環(huán)的作用：將含碳骨架氧化成二氧化碳和水.使用共同的途徑,就可以減少參加不同反應(yīng)所需要的酶,不僅可以減少細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)成分的混亂程度（實際上已經(jīng)非?；靵y了）,還可以減少表達(dá)這些蛋白質(zhì)的壓力（即需要的原料和酶）,更可以減小基因組的大小.所以,可以說,三羧酸循環(huán)是糖、脂、蛋白質(zhì)的代謝共同通路.4、試說明丙氨酸的成糖過程。答：（1）丙氨酸經(jīng)GPT催化生成丙酮酸；（2） 丙酮酸在線粒體內(nèi)經(jīng)丙酮酸羧化酶催化生成草酰乙酸，后者經(jīng)蘋果酸脫氫酶催化生成蘋果酸出線粒體,在胞液中經(jīng)蘋果酸脫氫酶催化生成草酰乙酸,后者在磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用下生成磷酸烯醇式丙酮酸

30、;（3） 磷酸烯醇式丙酮酸循糖酵解途徑至1,6-雙磷酸果糖;（4）1,6-雙磷酸果糖經(jīng)果糖雙磷酸酶-1催化生成6-磷酸果糖,在異構(gòu)為6-磷酸葡萄糖;（5）6-磷酸葡萄糖在葡萄糖-6-磷酸酶作用下生成葡萄糖2、 試述無氧酵解,有氧氧化及磷酸戊糖旁路三條糖代謝途徑之間的關(guān)系。答：（1）在缺氧情況下進行的糖酵解（2） 在氧供應(yīng)充足時進行的有氧氧化（3） 生成磷酸戊糖中間代謝物的磷酸戊糖途徑。5、釀酒業(yè)是我國傳統(tǒng)輕工業(yè)的重要產(chǎn)業(yè)之一,其生化機制是在釀酒酵母等微生物的作用下從葡萄糖代謝為乙醇的過程。請寫出在細(xì)胞內(nèi)葡萄糖轉(zhuǎn)化為乙醇的代謝途徑.答：在某些酵母和某些微生物中， 丙酮酸可以由丙酮酸脫羧酶催化脫羧

31、變成乙醛， 該酶需要硫胺素焦磷酸為輔酶。乙醛繼而在乙醇脫氫酶的催化下被 NADH 還原形成乙醇。 葡萄糖+2Pi+2ADP+2H+ 生成 2 乙醇+2CO2+2ATP+2H2O脫氫反應(yīng)的酶： 3-磷酸甘 油醛脫氫酶 ，醇脫氫酶底物水平磷酸化反應(yīng)的酶：磷酸甘油酸激酶，丙酮酸激酶。第5章 能量代謝4、 簡答題1、 簡述化學(xué)滲透學(xué)說的主要內(nèi)容，其最顯著的特點是什么？答：主要內(nèi)容：催化定向：呼吸鏈的電子載體不對稱地排列在線粒體內(nèi)膜上，遞氫體和電子載體是間隔交替排列的，催化反應(yīng)是定向的。遞氫體作用：遞氫體有質(zhì)子泵的作用，復(fù)合物、中的遞氫體將H+從線粒體基質(zhì)跨過內(nèi)膜泵至內(nèi)膜外側(cè)空間，同時將電子（2e-）傳

32、給其后的電子傳遞體。質(zhì)子驅(qū)動力：內(nèi)膜對H+是不透性的，泵出內(nèi)膜外側(cè)的H+不能自由返回，從而在內(nèi)膜的兩側(cè)形成跨膜的電化學(xué)勢梯度，包括H+化學(xué)勢梯度和電勢梯度。這種質(zhì)子濃度梯度，形成膜電位，好像電池兩極的離子濃度差造成電位差而含有電能一樣。因這種跨膜的質(zhì)子電化學(xué)梯度即為推動ATP合成的原動力。ATP的合成：由于線粒體內(nèi)膜對H+的不通透性，強大的質(zhì)子流只能通過內(nèi)膜上ATP合成酶專一的質(zhì)子通道返回至基質(zhì)。這樣，驅(qū)使H+返回基質(zhì)的質(zhì)子驅(qū)動力為ATP的合成提供了能量。（2）特點：由磷脂和蛋白多肽構(gòu)成的膜對離子和質(zhì)子具有選擇性具有氧化還原電位的電子傳遞體不勻稱地嵌合在膜內(nèi)膜上有偶聯(lián)電子傳遞的質(zhì)子轉(zhuǎn)移系統(tǒng)膜上

33、有轉(zhuǎn)移質(zhì)子的ATP酶。2、 在體內(nèi)ATP有哪些生理作用？答：一、ATP是生物體的“能量通貨”（最主要）二、間接為信息傳遞提供原料3.、何為能荷？能荷與代謝調(diào)節(jié)有什么關(guān)系？答：能荷（energy charge)的定義為在總的腺苷酸系統(tǒng)中（即ATP,ADP和AMP濃度之和）所負(fù)荷的高能磷酸基數(shù)量。即能量負(fù)荷。細(xì)胞所處的能量狀態(tài)用ATP、ADP和AMP之間的關(guān)系式來表示，稱為能荷。當(dāng)檸檬酸濃度高時說明體內(nèi)物質(zhì)代謝前體如丙酮酸充分，從而抑制糖酵解同時體內(nèi)ATP含量高說明能荷高體內(nèi)能量充足 也會抑制糖酵解進行。4、何為高能化合物？舉例說明生物體內(nèi)有哪些重要的高能化合物。答：高能化合物指體內(nèi)氧化分解中，一

34、些化合物通過能量轉(zhuǎn)移得到了部分能量，把這類儲存了較高能量的化合物，如三磷酸腺苷（ATP),稱為高能化合物它們是生物釋放,儲存和利用能量的媒介，是生物界直接的供能物質(zhì)。 例如磷酸烯醇式丙酮酸，胺甲酰磷酸，乙酰輔酶A，1,3-二磷酸甘油酸，磷酸肌酸，乙酰磷酸，焦磷酸（PPi2Pi），磷酸精氨酸，ATP，ADP等。5、 問答題1、 什么是生物氧化？有何特點？試比較體內(nèi)氧化和體外氧化的異同。答：生物氧化的特點是條件溫和,多向反應(yīng),反應(yīng)釋放能量大以葡萄糖為例體外氧化需要點燃的劇烈條件,不需要酶的催化,釋放能量1mol葡萄糖完全氧化為2807kJ/mol但是體內(nèi)氧化時完全分解1mol葡萄糖釋放2870kJ

35、/mol能量,比體外反應(yīng)放出熱量大且只需要體溫和酶條件就可正常進行葡萄糖在體內(nèi)的多向氧化,還可生成乳酸,但體外就不行了,不過體外不完全氧化可以生成CO2、 ATP 為什么是生物體內(nèi)最重要的高能化合物？答：ATP是生物體內(nèi)最直接的能量來源。ATP在細(xì)胞中易于再生，所以是源源不斷的能源。細(xì)胞內(nèi)ATP和ADP相互轉(zhuǎn)化的能量機制，是生物界的共性。3、 線粒體內(nèi)膜上有哪幾種電子傳遞鏈？答：NADH氧化呼吸鏈： NADHFMNCoQCyt bCyt c1Cyt cCyt aa3O2琥珀酸氧化呼吸鏈：琥珀酸 FADCoQCyt bCyt c1Cyt cCyt aa3O24、 線粒體外產(chǎn)生的 NADH 是如何

36、進入線粒體氧化的？答：細(xì)胞質(zhì)內(nèi)的NADH是通過蘋果酸-天冬氨酸穿梭途徑進入線粒體開始進一步的氧化的.首先,在胞漿中蘋果酸脫氫酶與NADH作用生成蘋果酸以及NAD+.然后,第一個反向轉(zhuǎn)運體將蘋果酸從胞漿引入線粒體基質(zhì)與此同時并將-酮戊二酸從線粒體基質(zhì)中導(dǎo)出到胞漿中.當(dāng)蘋果酸到達(dá)線粒體基質(zhì)后,它被線粒體蘋果酸脫氫酶轉(zhuǎn)換成草酰乙酸,與此同時NAD+被其中的兩個電子還原成NADH且氫離子被釋放出來.最后,NADH和線粒體中生成的NADH一樣,將電子傳遞給NADH脫氫酶復(fù)合體,進入氧化電子鏈.第6章 脂質(zhì)代謝4、 簡答題1、 為什么攝入過多的糖容易長胖？答：人體首先供能的物質(zhì)在三大營養(yǎng)物質(zhì)里是糖，當(dāng)攝糖

37、過多時，多余的糖分會轉(zhuǎn)化為脂肪儲存起來，而在三大營養(yǎng)物質(zhì)的轉(zhuǎn)化中，糖類可以大量地轉(zhuǎn)化為脂肪，而脂肪卻不能大量地轉(zhuǎn)化為糖類，所以說攝入過多的糖容易長胖2、 寫出 1 摩爾軟脂酸在體內(nèi)氧化分解成 CO2 和 H2O 的反應(yīng)歷程。計算產(chǎn)生的 ATP 摩爾數(shù)。答：軟脂酸耗兩個ATP（其實是一個ATP變成了一AMP）活化為軟脂酰-CoA進入線粒體,然后進行7次-氧化后生成8個乙酰輔酶A、7個FADH2、7個NADH和7個質(zhì)子.一、其中7個FADH2可以經(jīng)氧化呼吸鏈（在這里O2作為最終電子受體得到由FADH2經(jīng)電子傳遞鏈傳來的電子后被還原為H2O）氧化,得到7*1.5=10.5個ATP.二、其中7個NAD

38、H可以經(jīng)氧化呼吸鏈（在這里O2作為最終電子受體得到由NADH經(jīng)電子傳遞鏈傳來的電子后被還原為H2O）氧化,得到7*2.5=17.5個ATP.三、其中8個乙酰輔酶A進行三羧酸循環(huán)完全氧化（在這里生成CO2）后放出的FADH2與NADH再經(jīng)氧化呼吸鏈（在這里O2作為最終電子受體得到由FADH2、NADH經(jīng)電子傳遞鏈傳來的電子后被還原為H2O）氧化,總共能得到8*10=80個ATP.所以總共可得到10.5+17.5+80-2（活化軟脂酸時用的）=106個ATP.3、 請列出乙酰 COA 可進入的代謝途徑。答：進入三羧酸循環(huán)被徹底氧化在油料種子萌發(fā)時進入乙醛酸循環(huán)進一步轉(zhuǎn)變成植物萌發(fā)所需要的單糖合成脂

39、肪酸和膽固醇參與乙?；磻?yīng)在肝臟線粒體中經(jīng)生酮作用轉(zhuǎn)化成酮體（羥丁酸、乙酰乙酸、丙酮）TCA循環(huán)中產(chǎn)生酮戊二酸、琥珀酸等用于氨基酸的合成5、 問答題1、 試比較飽和脂肪酸的 -氧化與從頭合成的異同。答：區(qū)別點從頭合成氧化細(xì)胞中發(fā)生部位細(xì)胞質(zhì)線粒體?；d體ACP-SHCoA-SH二碳片段的加入與裂解方式丙二酰單酰CoA乙酰CoA電子供體或受體NADPHFAD、NAD+酶系七種酶和一個蛋白質(zhì)組成復(fù)合物四種酶原料轉(zhuǎn)運方式檸檬酸轉(zhuǎn)運系統(tǒng)肉堿穿梭系統(tǒng)羥脂酰化合物的中間構(gòu)型D-型L-型對二氧化碳和檸檬酸的需求要求不要求能量變化消耗7個ATP和14NADPH產(chǎn)生106個ATP2、 試述油料作物種子萌發(fā)是脂肪

40、轉(zhuǎn)化成糖的生物化學(xué)機理。答：油料植物種子發(fā)芽時把脂肪轉(zhuǎn)化為碳水化合物是通過乙醛酸循環(huán)來實現(xiàn)的。 這個過程依賴于線粒體、乙醛酸體及細(xì)胞質(zhì)的協(xié)同作用。3、 在人的膳食嚴(yán)重缺乏糖時 （如進行禁食減肥的人群） 為什么易發(fā)生酸中毒？酸中毒對人體有哪些危害？怎樣急救酸中毒病人？答：當(dāng)患者胰島素嚴(yán)重缺乏時，糖代謝紊亂急劇加重，這時，機體不能利用葡萄糖，只好動用脂肪供能，而脂肪燃燒不完全，因而出現(xiàn)繼發(fā)性脂肪代謝嚴(yán)重紊亂：當(dāng)脂肪分解加速，酮體生成增多，超過了組織所能利用的程度時，酮體在體內(nèi)積聚使血酮超過2毫克%，即出現(xiàn)酮血癥。即使我們所說的酸中毒。對人體的危害：中度酸中毒則出現(xiàn)呼吸深快、精神不好、煩躁不安、嗜睡

41、、惡心嘔吐，口唇呈樓挑紅色等，有時呼出的氣體有爛蘋果氣味。重度酸中毒可出現(xiàn)高熱、抽搐、神志不清，呈昏迷狀態(tài)。急救措施：口服中毒嚴(yán)禁催吐和洗胃，也不能用碳酸鈉、碳酸 氫鈉中和，以免胃腸道脹氣導(dǎo)致穿孔。應(yīng)立即 口服弱堿類溶液。急性吸入中毒迅速移離現(xiàn)場，給予5%碳酸氫鈉溶液3 -5毫升，霧化吸入，每日2-3次。有條件的吸 氧。第7章 氨基酸代謝4、 簡答題1、 催化蛋白質(zhì)降的酶有哪幾類?它們的作用特點如何？答：水解蛋白質(zhì)的酶可分為兩大類：肽酶和蛋白酶。肽酶又叫肽鏈外切酶，只作用于多肽鏈的末端，依次將氨基酸一個一個地或兩個兩個地從肽鏈上分解下來。其中，作用于羧基末端肽鍵的肽酶，叫羧肽酶，作用于氨基末端

42、肽鍵的肽酶，叫氨肽酶；蛋白酶又叫肽鏈內(nèi)切酶，作用于多肽鏈的內(nèi)部，從而使多肽鏈變?yōu)樵S多小肽段。最后在肽酶的作用下進一步水解，最終變成各種游離氨基酸。2、 人類對氨基代謝的終產(chǎn)物是什么？鳥類對氨基代謝的終產(chǎn)物是什么？答：人類對氨基代謝的終產(chǎn)物是尿素，鳥類對氨基代謝的終產(chǎn)物是尿酸水,二氧化碳3、 維生素 B 族中有哪些成員是與氨基代謝有關(guān)的？請簡述之答：FMN與FAD為L-氨基酸脫氫酶的輔基；轉(zhuǎn)氨酶和脫羧酶的輔酶都是磷酸吡哆醛（B6）；四氫葉酸參與“一碳單位”的轉(zhuǎn)移！5、 簡答題1、 氨基酸脫氨后產(chǎn)生的氨和 a-酮酸有哪些主要的去路？答：氨的去路：氨在體內(nèi)雖不斷產(chǎn)生,但又在不斷地迅速地變成其他無毒性

43、含氮物質(zhì).其主要去路有：（1） 合成尿素（2）合成谷氨酰胺3）可以氨基化其他的-酮戊酸以變回另外一種-氨基酸,這就是體內(nèi)非必需氨基酸合成的途徑.（4）合成其他含氮化合物如嘌呤堿和嘧啶堿等.-酮酸的去路：（1）經(jīng)還原加氨或轉(zhuǎn)氨生成非必需氨基酸；（2）經(jīng)三羧酸循環(huán)轉(zhuǎn)變成糖、脂肪或酮體.2、 在氨基代謝中。哪些氨基酸可形成草酰乙酸進入糖代謝途徑？答：在氨基酸代謝中，（天冬氨酸,天冬酰胺）可形成草酰乙酸進入糖代謝途徑氨基酸：含有氨基和羧基的一類有機化合物的通稱。生物功能大分子蛋白質(zhì)的基本組成單位，3、 述天冬氨酸徹底氧化分解成 CO2 和 H2O 的反應(yīng)歷程，并計算產(chǎn)生的 ATP 的摩爾數(shù)答：天冬氨酸

44、+酮戊二酸-（谷草轉(zhuǎn)氨酶） 草酰乙酸+谷氨酸 谷氨酸 +NAD+H2O(L 谷氨酸脫氫酶） 酮戊二酸+NH3+NADH 草酰乙酸+GTP(Mg、PEP 羧 激酶）PEP+GDP+CO2 PEP+ADP(丙酮酸激酶）丙酮酸+ATP 丙酮酸+NAD+COASH (丙酮酸脫氫酶系）乙酰 COA+NADH+H+CO2 乙酰 COA+3NAD+FAD+GDP+Pi+2H2O (TCA 循 環(huán) ） 2CO2+COASH+3NADH+3H+FADH2+GTP 耗 1ATP 生 2ATP 5NADH+1FADH2+1GTP=1ATP 凈 生 成 1+2+2.5 5+1.5 1=15ATP 耗 1ATP 生 成

45、 2ATP+3NADH+1FADH+1NADPH 凈生成 1+2+2.54+1?51=12.5ATP 脫氫反應(yīng)的酶：L谷氨酸脫氫酶（NAD+） ，丙酮酸脫氫酶系（CoA，TPP，硫辛酸，F(xiàn)AD，Mg2+） ，異檸檬酸 脫氫酶（NAD+，Mg2+） ，a-酮戊二酸脫氫酶系（CoA，TPP，硫辛酸，NAD+，Mg2+） ，琥 珀酸脫氫酶 （FAD， Fe3+） 蘋果酸脫氫酶 ， （NAD+） 分） 。 （3 共消耗 1ATP， 生成 2ATP、 5NADH和 1FADH，則凈生成：-1+2+35+2118ATP第8章 核苷酸代謝4、 簡答題1、 降解核酸的酶有哪幾類？舉例說明它們的作用方式和特異性

46、。答：解旋酶：有DNA解旋酶和RNA解旋酶,DNA解旋酶的作用是只作用于雙鏈DNA分子,使DNA雙鏈打開,RNA解旋酶的作用是只作用于雙鏈RNA分子,使RNA雙鏈打開.聚合酶：有DNA聚合酶和RNA聚合酶,DNA聚合酶的作用是形成新的DNA分子,RNA聚合酶的作用是形成新的RNA分子。2、 核苷酸的合成包括哪兩條途徑？答：從頭合成途徑和補救合成途徑3、 脫氧核糖核苷酸合成途徑？答：脫氧核糖核苷酸是通過相應(yīng)核糖核苷酸還原，以H取代其核糖分子中C2上的羥基而生成，而非從脫氧核糖從頭合成。此還原作用是在二磷酸核苷酸(NDP)水平上進行的。5、 問答題1、 什么是限制性內(nèi)切酶？有何特點？它的發(fā)現(xiàn)有何特

47、殊意義？答：限制性核酸內(nèi)切酶是可以識別特定的核苷酸序列，并在每條鏈中特定部位的兩個核苷酸之間的磷酸二酯鍵進行切割的一類酶，簡稱限制酶。根據(jù)限制酶的結(jié)構(gòu)，輔因子的需求切位與作用方式，可將限制酶分為三種類型，分別是第一型（Type I）、第二型（Type II）及第三型（Type III）。型限制性內(nèi)切酶既能催化宿主DNA的甲基化，又催化非甲基化的DNA的水解；而型限制性內(nèi)切酶只催化非甲基化的DNA的水解。III型限制性內(nèi)切酶同時具有修飾及認(rèn)知切割的作用。2、不同生物分解嘌呤堿的能力不同，寫出三種嘌呤堿代謝排泄物的名稱，分別指出它們是 有哪些生物排出的。答：嘌呤生物合成指核酸堿基成分的腺嘌呤和鳥嘌

48、呤的生物合成。是鳥類和爬蟲類排泄物尿酸的重要代謝過程,是通過許多細(xì)胞進行的。它是以與核糖磷酸相結(jié)合的形態(tài)由氨(通過天冬氨酸,谷酰胺)、甘氨酸、甲酸和二氧化碳所合成。具有先合成肌苷酸,然后氧化成為尿酸的途徑,并有AMP、GMP的合成支路。AMP可抑制PRPP向磷酸核糖胺的轉(zhuǎn)化反應(yīng)及肌苷酸和天冬氨酸的結(jié)合反應(yīng),而GMP前者反應(yīng)和肌苷酸向黃嘌呤核苷酸的轉(zhuǎn)化反應(yīng)的抑制。2、 痛風(fēng)病是由于什么形成過多導(dǎo)致？別嘌呤醇為什么可用來治療痛風(fēng)癥？請說明這種治療 方法的生化基礎(chǔ)。答：血液中尿酸長期增高是痛風(fēng)發(fā)生的關(guān)鍵原因.人體尿酸主要來源于兩個方面:(1)人體細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)分解代謝產(chǎn)生的核酸和其它嘌呤類化合物,經(jīng)一

49、些酶的作用而生成內(nèi)源性尿酸.(2)食物中所含的嘌呤類化合物,核酸及核蛋白成分,經(jīng)過消化與吸收后,經(jīng)一些酶的作用生成外源性尿酸.痛風(fēng)的治療原則假日歡聚飲食要節(jié)制,特別是不要過多進食水產(chǎn)品等含嘌呤高的食物.以往每每有人在飽食魚,蝦等美味后出現(xiàn)足踝,膝關(guān)節(jié)疼痛,到醫(yī)院一檢查,血液中尿酸含量明顯增高,被診斷為患了痛風(fēng).痛風(fēng)是全身慢性代謝性疾病,因體內(nèi)嘌呤代謝異常,血中的嘌呤代謝產(chǎn)物尿酸含量增高所致.痛風(fēng)一旦發(fā)生就無法治愈,所以要注意預(yù)防,最好的辦法就是定期檢查血尿酸濃度(每3個月一次),一旦發(fā)現(xiàn)血尿酸超過正常值,就要服用降尿酸藥物,只要控制了高尿酸血癥,痛風(fēng)就不會發(fā)生.治療痛風(fēng)的總體原則是:1)合理控

50、制飲食;2)攝入充足的水分3)生活要有規(guī)律;4)適當(dāng)參加體育活動;5)采取有效的藥物治療;6)定期進行健康體檢.第9章 核酸合成4、 簡答題1、 為什么說 DNA 復(fù)制是半保留不連續(xù)復(fù)制？其重要的實驗依據(jù)是什么？答：半保留即母鏈DNA解開為兩股單鏈,各自作為模板按堿基配對規(guī)律,合成與模板互補的子鏈。子代細(xì)胞的DNA,一股單鏈從親代完整地接受過來,另一股單鏈則完全重新合成。半不連續(xù)復(fù)制是由于DNA雙螺旋的兩股單鏈?zhǔn)欠聪蚱叫?一條鏈的走向為5-3,另一條鏈為3-5,DNA的兩條鏈都能作為模板以邊解鏈邊復(fù)制方式,同時合成兩條新的互補鏈。但是,所有已知DNA聚合酶的合成方向都是5-3,所以在復(fù)制是,一

51、條鏈的合成方向和復(fù)制叉前進方向相同,可以連續(xù)復(fù)制,稱為領(lǐng)頭鏈;另一條鏈的合成方向與復(fù)制叉前進方向相反,不能順著解鏈方向連續(xù)復(fù)制,必須待模板鏈解開至足夠長度,然后從5-3生成引物并復(fù)制子鏈。延長過程中,又要等待下一段有足夠長度的模板,再次生成引物而延長,然后連接起來,這條鏈稱隨從鏈。因此就把領(lǐng)頭鏈連續(xù)復(fù)制,隨從鏈不連續(xù)復(fù)制的復(fù)制方式稱為半不連續(xù)復(fù)制。2、 DNA 復(fù)制與 RNA 轉(zhuǎn)錄各有何特點？試比較之答：相同點（1）都需要模板（2）都以三磷酸核苷酸為底物。（3）合成方向都是從53。不同點：（1）轉(zhuǎn)錄不需引物。（2）只轉(zhuǎn)錄DNA分子中的一個片斷。（3）雙鏈DNA只有一條鏈具有轉(zhuǎn)錄活性。（4）哪個

52、基因被轉(zhuǎn)錄與特定時間、空間、生理狀態(tài)有關(guān)。（5）RNA聚合酶無校對功能。3、 DNA 復(fù)制的高度準(zhǔn)確性是通過什么來實現(xiàn)的？答：答：a.嚴(yán)格遵守堿基的配對規(guī)律。 B.在復(fù)制時對堿基的正確選擇。 c.對復(fù)制過程中出現(xiàn)的錯誤及時校正4、 何謂反轉(zhuǎn)錄作用？它在醫(yī)學(xué)上有何意義？答：逆轉(zhuǎn)錄酶是一類存在于RNA病毒中具有RNADNA逆轉(zhuǎn)錄活性的特殊蛋白質(zhì).由它催化轉(zhuǎn)錄合成的DNA稱為互補DNA(cDNA).逆轉(zhuǎn)錄酶可用于RT-PCR,將RNA轉(zhuǎn)變?yōu)镈NA后擴增,以獲得RNA的序列.逆轉(zhuǎn)錄酶是多功能酶,具有RNA酶,連接酶,聚合酶活性.5、 簡述真核生物 mRNA 的加工過程。、答：信使RNA：真核生物編碼蛋

53、白質(zhì)的基因以單個基因為轉(zhuǎn)錄單位,但有內(nèi)含子,需切除.信使RNA的原初轉(zhuǎn)錄產(chǎn)物是分子量很大的前體,在核內(nèi)加工時形成大小不等的中間物,稱為核內(nèi)不均一RNA(hnRNA).其加工過程包括：1.5端加帽子：在轉(zhuǎn)錄的早期或轉(zhuǎn)錄終止前已經(jīng)形成.首先從5端脫去一個磷酸,再與GTP生成5,5三磷酸相連的鍵,最后以S-腺苷甲硫氨酸進行甲基化,形成帽子結(jié)構(gòu).帽子結(jié)構(gòu)有多種,起識別和穩(wěn)定作用.2.3端加尾：在核內(nèi)完成.先由RNA酶III在3端切斷,再由多聚腺苷酸聚合酶加尾.尾與通過核膜有關(guān),還可防止核酸外切酶降解.3.內(nèi)部甲基化：主要是6-甲基腺嘌呤,在hnRNA中已經(jīng)存在.可能對前體的加工起識別作用.看這個網(wǎng)頁,

54、很清楚而詳細(xì).5、 簡答題1、 試述記、基因工程的基本過程。答：進行基因操作一般要經(jīng)歷四個基本步驟,也就是基因操作的“四步曲”.A、 提取目的基因 基因操作的第一步,是取得人們所需要的特定基因,也就是目的基因B、 目的基因與運載體結(jié)合C、 將目的基因?qū)胧荏w細(xì)胞D、 目的基因的檢測和表達(dá)2、 從 DNA 的特點出發(fā)闡述為什么 DNA 最適合作為遺傳物質(zhì)？ 舉例說明 DNA 分子結(jié)構(gòu)和功能的深入研究對生命科學(xué)帶來的劃時代的影響。答：因為它具有相對的穩(wěn)定性；能夠精確的自我復(fù)制,使親代與子代間保持遺傳的連續(xù)性；能夠指導(dǎo)蛋白質(zhì)合成,控制新陳代謝過程和性狀發(fā)育；在特定條件下產(chǎn)生可遺傳的變異.如：DNA雙

55、螺旋結(jié)構(gòu)模型對人類社會的影響3、 敘述參與 DNA 復(fù)制的酶類有哪些以及它們各自的功能。答：需要 解旋酶和DNA聚合酶解旋酶作用：把兩條螺旋的雙鏈解開。DNA聚合酶作用：把脫氧核糖核苷酸連接到母鏈上。第10章 蛋白質(zhì)合成4、 簡答題1、 什么是遺傳密碼？簡述其基本特點。答：mRNA中核苷酸的序列與蛋白質(zhì)中氨基酸序列之間的關(guān)系, mRNA中對應(yīng)于氨基酸的核苷酸序列特點：1、密碼子的連續(xù)性（無標(biāo)點、無重疊）2、密碼子的簡并性3、密碼子的擺動性（變偶性）4、密碼子的通用性（近于完全通用）AUG為甲硫氨酸的密碼子，又是肽鏈合成的起始密碼子UAA，UAG，UGA為終止密碼子，不編碼任何氨基酸，而成為肽鏈

56、合成的終止部位（無義密碼子）2、 mRNA 遺傳密碼排列順序翻譯成多肽的氨基酸排列順序時，保證準(zhǔn)確翻譯的關(guān)鍵是什么？答：保準(zhǔn)翻譯的關(guān)鍵是：a、氨基酸與相應(yīng)的tRNA的特異結(jié)合；b、tRNA上的反密碼子與mRNA上的反密碼子之間的互補結(jié)合；c、遵循堿基互補配對原則。3、 肽鏈合成后的加工處理主要有哪些方式？有什么生物學(xué)意義？答：甲基化 磷酸化 折疊 等等 意義：甲基化使其穩(wěn)定能更好的行使功能,磷酸化 使其能得到相應(yīng)的功能 折疊使其形成一定的空間構(gòu)型 是分子更加穩(wěn)定5、 簡答題1、 試述遺傳中心法則的主要內(nèi)容，該法則對生命科學(xué)有什么理論意義和指導(dǎo)作用？在生命 科學(xué)迅猛發(fā)展的今天，中心法則面臨什么樣的挑戰(zhàn)？答：1）中心法則包括DNA復(fù)制、轉(zhuǎn)錄、翻譯及RNA的逆轉(zhuǎn)錄和復(fù)制過程。（2）中心法則總結(jié)了生物體內(nèi)遺傳信息的流動規(guī)律，揭示了遺傳的分子基礎(chǔ)，使人們對細(xì)胞的生長、發(fā)育、遺傳、變異等生命現(xiàn)象有了更深刻的認(rèn)識，而且以這方面的理論和技術(shù)為基