資料僅供參考文件編號(hào)：2022年4月版本號(hào)：A修改號(hào)：1頁(yè)次：1.0審核：批準(zhǔn):發(fā)布日期：作業(yè)題一、填空題1、組成蛋白質(zhì)分子的堿性氨基酸有賴氨酸、精氨酸和組氨酸。酸性氨基酸有天冬氨酸和谷氨酸。2、在生理?xiàng)l件下（pH7.0左右），蛋白質(zhì)分子中的精氨酸側(cè)鏈和賴氨酸側(cè)鏈幾乎完全帶正電荷，但是組氨酸側(cè)鏈則帶部分正電荷3、脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應(yīng)產(chǎn)生黃色的物質(zhì)，而其他氨基酸與茚三酮反應(yīng)產(chǎn)生紫色的物質(zhì)4、常用的拆開蛋白質(zhì)分子中二硫鍵的方法有氧化法，常用的試劑為過甲酸；還原法，常用的試劑為β-巰基乙醇或巰基乙酸5、維持蛋白質(zhì)構(gòu)像的化學(xué)鍵有肽鍵、二硫鍵、氫鍵、疏水鍵、離子鍵和范德華力。6、當(dāng)溶液中鹽離子強(qiáng)度低時(shí)，可增加蛋白質(zhì)的溶解度，這種現(xiàn)象稱鹽溶。當(dāng)溶液中鹽離子強(qiáng)度高時(shí)，可使蛋白質(zhì)沉淀，這種現(xiàn)象稱鹽析。7、蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)是指α-螺旋、β-折疊、β-轉(zhuǎn)角、無(wú)規(guī)則卷曲等幾種類型8、測(cè)定蛋白質(zhì)濃度的方法主要有凱氏定氮法、雙縮脲法、Lowry法、紫外吸收法。9、天冬氨酸和賴氨酸是尿素合成途徑中重要的氨基酸10.大多數(shù)蛋白質(zhì)中氮的含量較恒定，平均為16%，如測(cè)得1g樣品含氮量為10mg,則蛋白質(zhì)含量為6.25%11、組成蛋白質(zhì)的氨基酸分子結(jié)構(gòu)中含有羥基的有酪氨酸，絲氨酸，蘇氨酸12、組成蛋白質(zhì)的20種氨基酸中，含有咪唑環(huán)的氨基酸是組氨酸，含硫的氨基酸是甲硫氨酸，半胱氨酸，胱氨酸13、蛋白質(zhì)中的苯丙氨酸，酪氨酸，和色氨酸3種氨基酸具有特性，因而使蛋白質(zhì)在280nm處有最大吸收值。14.鑒定蛋白質(zhì)多肽鏈氨基末端常用的方法有肼解法和羧肽酶法15.肽鍵實(shí)際上是一個(gè)共振雜化體，因此肽鍵具有部分雙鍵的性質(zhì)16.最早提出蛋白質(zhì)變性理論的科學(xué)家是吳憲二、判斷題1、天然氨基酸都具有一個(gè)不對(duì)稱α-碳原子答：錯(cuò)。因?yàn)楦拾彼岵]有不對(duì)稱的α-碳原子。雙縮脲反應(yīng)是肽和蛋白質(zhì)特有的反應(yīng)，二肽也有雙縮脲反應(yīng)答：錯(cuò)。雙縮脲只能與含有兩個(gè)或兩個(gè)以上肽鍵的蛋白質(zhì)或多肽反應(yīng)，二肽只有一個(gè)肽鍵，無(wú)法發(fā)生雙縮脲反應(yīng)。組氨酸是人體的一種半必須氨基酸答：對(duì)。因?yàn)樵谟變簳r(shí)候，組氨酸是必需氨基酸，無(wú)法自身合成；而到了成人，人體自身就能合成組氨酸，就成為了非必需氨基酸。在一次實(shí)驗(yàn)中，蛋白質(zhì)順序儀可以測(cè)定肽鏈長(zhǎng)度為200個(gè)氨基酸殘基的氨基酸順序答：錯(cuò)誤。維持蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)最重要的作用力是氫鍵答：錯(cuò)誤。維持蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)最重要的結(jié)構(gòu)應(yīng)該是疏水鍵。大多數(shù)蛋白質(zhì)主要帶電基團(tuán)是由它N端的氨基和C端的羧基組成答：錯(cuò)誤。應(yīng)該是由R基團(tuán)。變性蛋白質(zhì)溶解度降低是因?yàn)榈鞍踪|(zhì)分子的電荷被中和以及除去了蛋白質(zhì)外面的水化層所引起的。答：錯(cuò)誤。溶液的pH值可以影響氨基酸的等電點(diǎn)答：錯(cuò)誤。等電點(diǎn)是氨基酸所帶凈電荷為零時(shí)溶液的pH值，溶液pH值不影響。.氨基酸與茚三酮反應(yīng)都生成藍(lán)紫色化合物答：錯(cuò)誤。脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應(yīng)生成黃色物質(zhì)。羧基碳和亞氨基氮之間的部分雙鍵性質(zhì)，所以肽鍵不能自由旋轉(zhuǎn)。答：正確。鹽析法可使蛋白質(zhì)沉淀，但不引起變性，所以鹽析法常用于蛋白質(zhì)的分離制備答：正確。蛋白質(zhì)在等電點(diǎn)時(shí)，凈電荷為零，溶解度最小答：正確。構(gòu)型的改變必需有舊的共價(jià)鍵的破壞和新的共價(jià)鍵的形成，而構(gòu)象的改變則不發(fā)生此變化答：正確。用羧肽酶A水解一個(gè)肽，發(fā)現(xiàn)釋放最快的是Leu,其次是Gly，據(jù)此可斷定，此肽的C端序列是Gly-Leu答：正確。蛋白質(zhì)分子中個(gè)別氨基酸的取代未必會(huì)引起蛋白質(zhì)活性的改變答：正確。在蛋白質(zhì)和多肽中，只有一種連接氨基酸殘基的共價(jià)鍵，即肽鍵答：錯(cuò)誤。從熱力學(xué)上講蛋白質(zhì)分子最穩(wěn)定的構(gòu)象是自由能最低時(shí)的構(gòu)象答：正確三、選擇題1、已知Lys的pk1,pKR,pK2分別為2.18，8.96，10.52，則它的pI值為（9.74）2、在下列所有氨基酸溶液中，不引起偏振光旋轉(zhuǎn)的氨基酸是（C）A丙氨酸B亮氨酸C甘氨酸D組氨酸3、蛋白質(zhì)分子在280nm處有吸收峰，它主要是由哪種氨基酸引起的（C）A谷氨酸B色氨酸C苯丙氨酸D組氨酸4、蛋白質(zhì)哪一種水解過程中由于多數(shù)氨基酸被遭到不同程度的破壞，產(chǎn)生消旋現(xiàn)象BA酸水解B酶水解C堿水解D酸和酶水解5、下列關(guān)于α-螺旋的敘述，哪些是錯(cuò)誤的（C）A、氨基酸殘基之間形成的=C=O與H-N=之間的氫鍵使α-螺旋穩(wěn)定B、減弱側(cè)鏈基團(tuán)R之間不利的相互作用，可使α-螺旋穩(wěn)定C、疏水作用使α-螺旋穩(wěn)定D、脯氨酸和甘氨酸的出現(xiàn)可使α-螺旋中斷6、蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)的構(gòu)象特征主要取決于：BA、氨基酸的組成、順序和數(shù)目B、氫鍵、離子鍵、范德華力和疏水作用等構(gòu)象維系力C、溫度、PH和離子強(qiáng)度等環(huán)境條件D、各氨基酸間彼此借以相連的肽鍵典型的α-螺旋是:C(A)2.610;(B)310;(C)3.613;(D)4.0158、對(duì)一個(gè)富含His殘基的蛋白質(zhì)，在使用離子交換層析時(shí)應(yīng)優(yōu)先考慮（C）（A）嚴(yán)格控制蛋白質(zhì)上樣液的濃度（B）嚴(yán)格控制鹽梯度（C）嚴(yán)格控制洗脫液的PH值（D）嚴(yán)格控制洗脫液的體積9、用凝膠過濾法（亦稱為分子篩層析）分離含有溶菌酶（Mr=14,000）、胰凝乳蛋白酶原（Mr=25,000）、卵清蛋白（Mr=45,000）和醛縮酶（Mr=150,000）的蛋白質(zhì)混合物。最后從層析柱上洗脫下來(lái)的蛋白質(zhì)是DA．醛縮酶B．胰凝乳蛋白酶原C．卵清蛋白D．溶菌酶10、下面是關(guān)于天然蛋白質(zhì)肽鍵的某些敘述，其中正確的是（D）A．肽鍵氫原子和氧原子總是處于C－N鍵相反的兩側(cè)B．肽鍵可以自由旋轉(zhuǎn)C．肽鍵的C－N鍵比一般的C－N鍵短D．肽鍵的C－N鍵具有部分雙鍵的性質(zhì)11.蛋白質(zhì)變性伴隨有結(jié)構(gòu)上的變化是（C）A肽鏈的斷裂B氨基酸殘基的化學(xué)修飾C一些側(cè)鏈基團(tuán)的暴露D氨基酸排列順序的改變12.含有Ala,Asp,Lys,Cys的混合液，pI依次分別為6.0，2.77，9.74，5.07，pH9中電泳分離這四種氨基酸，自正極開始，電泳區(qū)帶的順序是（B）AAla,Cys,Lys,AspBAsp,Cys,Ala,LysCLys,Ala,Cys,AspDCys,Lys,Ala,Asp13.能保護(hù)巰基酶不被氧化的物質(zhì)是（A）AGSHB尿素CSDSDDNFB14.下列哪種情況最可能形成β折疊（B）ApolyProBAla-Val-Ala-Val-Ala-ValCpolyGlyDGly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala15.下列關(guān)于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)敘述不正確的是（B）A三級(jí)結(jié)構(gòu)具有空間構(gòu)象B各種蛋白質(zhì)均具有一、二、三和四級(jí)結(jié)構(gòu)C無(wú)規(guī)則卷曲是在一級(jí)結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上形成的Dα螺旋屬二級(jí)結(jié)構(gòu)16.變性蛋白質(zhì)的主要特點(diǎn)是：DA粘度下降B溶解度增加C不易被蛋白酶水解D生物學(xué)活性降低或喪失簡(jiǎn)答題為什么說(shuō)蛋白質(zhì)是生命活動(dòng)最重要的物質(zhì)基礎(chǔ)？答：蛋白質(zhì)是生命活動(dòng)的主要承擔(dān)者，蛋白質(zhì)具有的作用包括：1.許多蛋白質(zhì)是構(gòu)成細(xì)胞和生物體結(jié)構(gòu)的重要物質(zhì)，稱為結(jié)構(gòu)蛋白。2.細(xì)胞內(nèi)的化學(xué)反應(yīng)離不開酶的催化，絕大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)。3.有些蛋白質(zhì)（如血紅蛋白）具有運(yùn)輸?shù)墓δ堋?.有些蛋白質(zhì)起信息傳遞的作用，能夠調(diào)節(jié)機(jī)體的生命活動(dòng)，如胰島素。5.有些蛋白質(zhì)有免疫功能，人體的抗體是蛋白質(zhì)，可以幫助人體抵御病菌和病毒等抗原的侵害。試舉例說(shuō)明蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系（包括一級(jí)結(jié)構(gòu)、高級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系）。答：蛋白質(zhì)特定的空間結(jié)構(gòu)由它的一級(jí)結(jié)構(gòu)決定，而蛋白質(zhì)的生物學(xué)功能則是由它的特定的空間結(jié)構(gòu)決定。一級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)是其生物學(xué)功能的重要基礎(chǔ)。一般來(lái)說(shuō)，一級(jí)結(jié)構(gòu)不同，生物學(xué)功能各異。特別是在一級(jí)結(jié)構(gòu)中的“關(guān)鍵”部分發(fā)生變化，其功能也相應(yīng)發(fā)生改變。例如：鐮型貧血癥，一個(gè)氨基酸殘基的改變就導(dǎo)致了血紅蛋白空間結(jié)構(gòu)的明顯改變，從而引起血紅蛋白功能的改變。遺傳信息決定了生物全部蛋白質(zhì)的氨基酸序列。因此蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)進(jìn)化關(guān)系密切。通過同源蛋白質(zhì)之間的序列比對(duì)能揭示進(jìn)化上的關(guān)系。不同物種的同源蛋白質(zhì)氨基酸序列的差異，反映出不同物種在進(jìn)化程度上的差別和種屬的遠(yuǎn)近。高級(jí)結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系蛋白質(zhì)分子特定的空間構(gòu)象是表現(xiàn)其省區(qū)學(xué)功能或活性所必需的。事實(shí)上，蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的形成或改變，是蛋白質(zhì)行使其生物學(xué)功能的重要體現(xiàn)。當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)分子與其他分子，如酶的底物分子、與抗體蛋白特異性結(jié)合的抗原，以及與受體蛋白相結(jié)合的配體等相互作用時(shí)，蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象會(huì)發(fā)生變化，這種結(jié)構(gòu)改變所產(chǎn)生的物理、化學(xué)效應(yīng)對(duì)生命至關(guān)重要。3、為什么說(shuō)蛋白質(zhì)水溶液是一種穩(wěn)定的親水膠體？

答：蛋白質(zhì)分子的大小正好在納米級(jí)，符合膠體大?。坏鞍踪|(zhì)水溶液具有膠體的性質(zhì)：布朗運(yùn)動(dòng)，丁達(dá)爾現(xiàn)象，電泳等；所以蛋白質(zhì)水溶液可以穩(wěn)定存在，又是親水的。什么是蛋白質(zhì)的變性變性的機(jī)制是什么舉例說(shuō)明蛋白質(zhì)變性在實(shí)踐中的應(yīng)用。

答：蛋白質(zhì)由氨基酸組成，具有一定的空間結(jié)構(gòu)，在某些物理和化學(xué)因素作用下其特定的空間構(gòu)象被破壞，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)的改變和生物活性的喪失，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)變性。天然蛋白質(zhì)受到物理化學(xué)等因素的影響，導(dǎo)致生物活性的喪失，理化性質(zhì)的改變以及不對(duì)稱性增加的過程。實(shí)質(zhì)是蛋白質(zhì)分子內(nèi)的次級(jí)鍵遭到破壞，引起天然構(gòu)象解體，但一級(jí)結(jié)構(gòu)保持完整的過程生活中煮熟的雞蛋就是蛋青（蛋白質(zhì)）變成固體了。酶是蛋白質(zhì)，加酶洗衣粉使用溫度不能過高也是避免蛋白質(zhì)變性。重金屬也可以使蛋白質(zhì)變性．重金屬中毒后，醫(yī)生往往讓喝雞蛋清，這樣蛋清和金屬就沉淀了蛋白質(zhì)的酸水解和堿水解分別得到哪些氨基酸，各有何特點(diǎn)？答：蛋白質(zhì)堿水解，只有色氨酸不被破壞；蛋白質(zhì)酸水解，色氨酸被破壞，天冬酰胺和谷氨酰胺脫酰胺基。在酸性條件下水解的程度比較?。辉趬A性條件下的水解程度比較大，趨于完全，在堿性條件下水解出來(lái)的氨基酸與堿發(fā)生反應(yīng)成鹽。按氨基酸R基的極性性質(zhì)將其分為哪幾類？請(qǐng)寫出各類的性質(zhì)，氨基酸的名稱以及三字符號(hào)和單字符號(hào)答：非極性氨基酸（疏水氨基酸）：9種甘氨酸（Gly，G）丙氨酸（Ala，A）纈氨酸（Val，V）亮氨酸（Leu，L）異亮氨酸（Ile，I）脯氨酸（Pro，P）苯丙氨酸（Phe，F(xiàn)），色氨酸（Trp，W）蛋氨酸（Met，M）2、極性氨基酸（親水氨基酸）：1）極性不帶電荷/極性中性氨基酸：6種絲氨酸（Ser，S）酪氨酸（Tyr，Y）半胱氨酸（Cys，C）蘇氨酸（Thr，T）天冬酰胺（Asn，N）谷氨酰胺（Gln，Q）2）帶正電氨基酸（堿性氨基酸）3種賴氨酸（Lys，K）精氨酸（Arg，R）組氨酸（His，H）3）帶負(fù)電氨基酸（酸性氨基酸）2種天冬氨酸（Asp，D）谷氨酸（Glu，E）羊毛衫等羊毛制品在熱水中洗后在電干燥器內(nèi)干燥，會(huì)收縮。但絲制品進(jìn)行同樣處理，卻不會(huì)收縮。如何解釋這兩種現(xiàn)象

答:羊毛纖維多肽鏈的主要結(jié)構(gòu)單位是連續(xù)的α-螺旋圈，其螺距為5.4A。當(dāng)處于熱水（或蒸汽）環(huán)境下，使纖維伸展為具有β-折疊構(gòu)象中相鄰R基團(tuán)之間的距離是7。0A。當(dāng)干燥后，多肽鏈重新由β折疊轉(zhuǎn)化為α螺旋構(gòu)象，所以羊毛收縮了。而絲制品中的主要成分是絲心蛋白，它主要是由呈現(xiàn)β折疊構(gòu)象的多肽鏈組成的，絲中的β-折疊含有一些小的、包裝緊密的氨基酸側(cè)鏈，所以比羊毛中的α-螺旋更穩(wěn)定，水洗和干燥其構(gòu)象基本不變。簡(jiǎn)述甘氨酸的特點(diǎn)及其在蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中的作用答：甘氨酸的特點(diǎn)是側(cè)鏈R基團(tuán)很小，在α-螺旋中任取二面角，破壞α-螺旋；在β-折疊中，片層緊密而穩(wěn)定。氨基酸小且具有柔性，常出現(xiàn)在β-轉(zhuǎn)角中。所以甘氨酸小，不易產(chǎn)生空間位阻，有更高的構(gòu)象柔韌性，在蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)中有重要作用。9、胃液（pH=1.5）的胃蛋白酶的等電點(diǎn)約為1，遠(yuǎn)比其他蛋白質(zhì)低。試問等電點(diǎn)如此低的胃蛋白酶必須存在有大量的什么樣的官能團(tuán)什么樣的氨基酸才能提供這樣的基團(tuán)答：必須存在-COO-;Asp與Glu兩種氨基酸能提供這樣的基團(tuán)。10、許多蛋白質(zhì)在280nm處具有很強(qiáng)的紫外吸收，但明膠例外，為什么

答：許多蛋白質(zhì)在280nm處具有芳香環(huán)側(cè)鏈的氨基酸殘基，如色氨酸和苯丙氨酸，而使其具有紫外吸收能力。明膠系膠原蛋白的部分降解產(chǎn)物，膠原蛋白具有特殊的氨基酸組成，含芳香環(huán)的氨基酸比例太低，因而明膠蛋白溶液在280nm不具吸收能力。許多天然蛋白質(zhì)富含二硫鍵，其機(jī)械性質(zhì)（張力強(qiáng)度、黏性、硬度等）都與二硫鍵的含量有關(guān)。例如：富含二硫鍵的麥谷蛋白，使小麥面的黏性和彈性增加。同樣，烏龜殼的堅(jiān)硬性也是由于其α-角蛋白中存在廣泛的二硫鍵之故。（1）二硫鍵含量和蛋白質(zhì)的機(jī)械性質(zhì)之間相關(guān)性的分子基礎(chǔ)是什么（

2）大多數(shù)球狀蛋白當(dāng)短暫加熱到65℃時(shí)，就會(huì)變性失去其活性。但是含多個(gè)二硫鍵的球蛋白卻必須在更高的溫度下加熱更長(zhǎng)的時(shí)間才能使之變性，此種蛋白質(zhì)的一個(gè)例子就是牛胰蛋白酶抑制劑（BPT1），它含有58個(gè)氨基酸殘基，呈單鏈，含有3個(gè)二硫鍵。冷卻BPT1的變性溶液時(shí)，蛋白質(zhì)的活性得到恢復(fù)。此性質(zhì)的分子基礎(chǔ)是什么？答：（1）二硫鍵為共價(jià)鍵，它比穩(wěn)定大多數(shù)蛋白質(zhì)的非共價(jià)鍵相互作用要強(qiáng)得多。二硫鍵使蛋白質(zhì)肽鏈間相互交聯(lián)，增加其機(jī)械強(qiáng)度和硬度；（2）胱氨酸殘基（二硫鍵）避免了蛋白質(zhì)完全解折疊。12、用強(qiáng)酸性陽(yáng)離子交換樹脂分離下列每對(duì)氨基酸，當(dāng)用PH7.0的緩沖液洗脫時(shí)，下述每對(duì)中先從柱上洗脫下來(lái)的是那種氨基酸？

天冬氨酸和賴氨酸，（2）精氨酸和甲硫氨酸，（3）谷氨酸和纈氨酸，（4）甘氨酸和亮氨酸，（5）絲氨酸和丙氨酸答：（1）Asp凈電荷為負(fù)，Lys靜電荷為正，Lys與樹脂磺酸基相反離子吸附作用大，故Asp>Lys（2）Arg凈電荷為正，Met靜電荷接近零，故Met>Arg（3）Glu凈電荷為負(fù)，Val凈電荷接近零，故Glu>Val（4）Gly和Leu凈電荷都接近零，但Leu的非極性側(cè)鏈與樹脂骨架之間的非極性相互作用大，故Gly>Leu計(jì)算出由丙氨酸、甘氨酸、組氨酸、精氨酸和纈氨酸所構(gòu)成的可能的五肽數(shù)目？答：五肽的第一個(gè)殘基是五個(gè)殘基中的一個(gè)，第二個(gè)殘基是余下四個(gè)殘基中的一個(gè)，余此類推。因此，可能形成的五肽數(shù)目是：5×4×3×2×1＝120一種分子量為24000，PI為5.5的酶被一種分子量類似，但PI為7.0的蛋白質(zhì)和另一種分子量為100000，PH為5.5的蛋白質(zhì)污染，提出一種純化該酶的方案答：用凝膠過濾（即分子排阻層析）法先出去相對(duì)分子質(zhì)量為100

000、pI為5.4的蛋白質(zhì)，余留下來(lái)的低相對(duì)分子質(zhì)量的含酶的混合物再用層析法分離，就能獲得所需要的純酶。誤服重金屬鹽(銅鹽、鎳鹽、汞鹽,銀鹽)怎么辦為什么

答：大量服用牛奶等富含蛋白質(zhì)的物質(zhì)。人體重金屬中毒皆因人體中蛋白質(zhì)遇到重金屬變性，若是喝下富含蛋白質(zhì)的物質(zhì)，會(huì)代替人體中的蛋白質(zhì)變性，從而保住人體中蛋白質(zhì)不受破壞，總而不會(huì)造成中毒等狀況。16、已知某蛋白質(zhì)是由一定數(shù)量的鏈內(nèi)二硫鍵連接的兩個(gè)多肽鏈組成的。1.00g該蛋白樣品可以與25.00mg還原型谷胱甘肽（GSH,MW=307)反應(yīng)（1）該蛋白的最小相對(duì)分子質(zhì)量是多少？（2）如果該蛋白真實(shí)相對(duì)分子質(zhì)量為98240，則每分子中含有幾個(gè)二硫鍵？（3）多少mg的巰基乙醇（MW=78.0）可以與起始的1.00g該蛋白完全反應(yīng)

答：（1）5*10^（-3）/307=1/M*2，M＝24560；由題意可知有4個(gè)二硫鍵；m=78*2/24560/1000=6.35mg氨基酸殘基的平均相對(duì)分子質(zhì)量為110，某一蛋白質(zhì)的多肽鏈在一些區(qū)段為α螺旋構(gòu)象，在另一些區(qū)段為β-折疊構(gòu)象，該蛋白質(zhì)的相對(duì)分子質(zhì)量為240000，多肽鏈外形的長(zhǎng)度為5.06×10-5cm,請(qǐng)計(jì)算α螺旋構(gòu)象占此分子的百分之多少？

答：該蛋白質(zhì)共有的氨基酸殘基數(shù)目為：240000/120=2000(個(gè))設(shè)其中有n個(gè)氨基酸處于β-折疊構(gòu)象，則：3.6n+1.5×(2000-n)=5.06×10-5×108式中(2000-n)為處于α-螺旋的氨基酸數(shù)目2.1n=2060n=981即有981個(gè)氨基酸處于β-折疊構(gòu)象，所以α-螺旋的氨基酸數(shù)目為:2000-981=1019(個(gè))所以α-螺旋氨基酸占總數(shù)的百分?jǐn)?shù)為:1019/2000×100%=50.95%18、氨基酸的定量分析表明牛血清清蛋白含有0.58%的色氨酸（色氨酸的相對(duì)分子質(zhì)量為204）。（1）試計(jì)算牛血清清蛋白的最小相對(duì)分子質(zhì)量（假設(shè)每個(gè)蛋白分子只含有一個(gè)色氨酸殘基）（2）凝膠過濾測(cè)得的牛血清清蛋白的相對(duì)分子質(zhì)量為70000，試問血清清蛋白分子含有幾個(gè)色氨酸殘基？

答：(1)牛血清蛋白的最小分子量=204÷0.58%≈35200(2)該血清蛋白分子中含色氨酸分子數(shù)=70000÷35200≈2五、名詞解釋氨基酸的等電點(diǎn)（pI）:當(dāng)溶液濃度為某一pH時(shí)，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-數(shù)目正好相等，凈電荷為零，這一pH即為氨基酸的等電點(diǎn)，簡(jiǎn)稱pI肽鍵和肽鏈:肽鍵是一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脫水縮合形成的酰胺鍵，即-CO-NH-。每?jī)蓚€(gè)氨基酸相互連接形成一個(gè)肽鍵，多個(gè)氨基酸相互連接就形成了多個(gè)肽鍵，由多個(gè)氨基酸相互連接形成的含有多個(gè)肽鍵的一條鏈狀結(jié)構(gòu)稱為肽鏈。一級(jí)結(jié)構(gòu):蛋白質(zhì)的一級(jí)結(jié)構(gòu)包括組成蛋白質(zhì)的多肽鏈數(shù)目、多肽鏈的氨基酸序列，以及多肽鏈的內(nèi)或鏈間二硫鍵的數(shù)目和位置。二級(jí)結(jié)構(gòu):蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)是指肽鏈的主鏈空間的排列。它只涉及肽鏈主鏈的構(gòu)象及鏈內(nèi)或鏈間形成的氫鍵。三級(jí)結(jié)構(gòu):蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)是指在二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上，肽鏈在空間進(jìn)一步盤繞、折疊形成的包括主鏈和側(cè)鏈構(gòu)象在內(nèi)的特征三維結(jié)構(gòu)。蛋白質(zhì)變性與復(fù)性:蛋白質(zhì)因受某些物理或化學(xué)因素的影響，分子的空間構(gòu)象被破壞，從而導(dǎo)致其理化性質(zhì)發(fā)生改變并失去原有的生物學(xué)活性的現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的變性作用。如果變性條件劇烈持久，蛋白質(zhì)的變性是不可逆的。如果變性條件不劇烈，這種變性作用是可逆的，說(shuō)明蛋白質(zhì)分子內(nèi)部結(jié)構(gòu)的變化不大。這時(shí)，如果除去變性因素，在適當(dāng)條件下變性蛋白質(zhì)可恢復(fù)其天然構(gòu)象和生物活性，這種現(xiàn)象稱為蛋白質(zhì)的復(fù)性分子病:分子病由于遺傳上的原因而造成的蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)或合成量的異常所引起的疾病。蛋白質(zhì)分子是由基因編碼的，即由脫氧核糖核酸(DNA)分子上的堿基順序決定的。如果DNA分子的堿基種類或順序發(fā)生變化，那么由它所編碼的蛋白質(zhì)分子的結(jié)構(gòu)就發(fā)生相應(yīng)的變化，嚴(yán)重的蛋白質(zhì)分子異常可導(dǎo)致疾病的發(fā)生。實(shí)際上任何由遺傳原因引起的蛋白質(zhì)功能異常所帶來(lái)的疾病都是分子病，但習(xí)慣上把酶蛋白分子催化功能異常引起的疾病歸屬于先天性代謝缺陷而把除了酶蛋白以外的其他蛋白質(zhì)異常引起的疾病稱為分子病兩性離子:兩性離子是總電荷為0，電中性的化合物，但是帶正電和負(fù)電的原子不同。有些化學(xué)家將此術(shù)語(yǔ)限定為未具有相鄰正負(fù)電荷的化合物。此定義將諸如氧化胺的化合物排除。兩性離子為極性，通常易溶于水，難溶于大部分有機(jī)溶劑。同源蛋白質(zhì):不同物種中具有相同或相似功能的蛋白質(zhì)或具有明顯序列同源性的蛋白質(zhì)。不變殘基:同源蛋白質(zhì)中，氨基酸殘基相同的稱為不變殘基可變殘基:同源蛋白質(zhì)中，氨基酸殘基不同的稱為可變殘基。構(gòu)型:在立體化學(xué)中，因分子中存在不對(duì)稱中心而產(chǎn)生的異構(gòu)體中的原子或取代基團(tuán)的空間排列關(guān)系。有D型和L型兩種。構(gòu)型的改變要有共價(jià)鍵的斷裂和重新組成，從而導(dǎo)致光學(xué)活性的變化構(gòu)象:指一個(gè)分子中，不改變共價(jià)鍵結(jié)構(gòu)，僅單鍵周圍的原子旋轉(zhuǎn)所產(chǎn)生的原子的空間排布。α螺旋:α-螺旋是蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)的主要形式之一。指多肽鏈主鏈圍繞中心軸呈有規(guī)律的螺旋式上升，每3.6個(gè)氨基酸殘基螺旋上升一圈，向上平移0.15nm，故螺距為0.54nm。螺旋的方向?yàn)橛沂致菪?。氨基酸?cè)鏈R基團(tuán)伸向螺旋外側(cè)，每個(gè)肽鍵的N-H和第四個(gè)肽鍵的羰基氧形成氫鍵，氫鍵的方向與螺旋長(zhǎng)軸基本平行。由于肽鏈中的全部肽鍵都可形成氫鍵，故α-螺旋十分穩(wěn)定。β折疊:蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)，肽鍵平面折疊成鋸齒狀，相鄰肽鏈主鏈的N-H和C=O之間形成有規(guī)則的氫鍵，在β-折疊中，所有的肽鍵都參與鏈間氫鍵的形成，氫鍵與β-折疊的長(zhǎng)軸呈垂直關(guān)系。β轉(zhuǎn)角:蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)蘊(yùn)含著蛋白一級(jí)序列的生物信息，是三級(jí)結(jié)構(gòu)，四級(jí)結(jié)構(gòu)（亞基）的結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)，常見的二級(jí)結(jié)構(gòu)有a螺旋，b折疊，b轉(zhuǎn)角，loop無(wú)規(guī)線團(tuán)等等，二級(jí)結(jié)構(gòu)是功能發(fā)揮的基礎(chǔ)鹽析:鹽析一般是指溶液中加入無(wú)機(jī)鹽類而使某種物質(zhì)溶解度降低而析出的過程鹽溶:在蛋白質(zhì)水溶液中，加入少量的中性鹽，如硫酸銨、硫酸鈉、氯化鈉等，會(huì)增加蛋白質(zhì)分子表面的電荷，增強(qiáng)蛋白質(zhì)分子與水分子的作用，從而使蛋白質(zhì)在水溶液中的溶解度增大。這種現(xiàn)象稱為鹽溶。疏水作用:疏水作用是指水介質(zhì)中球狀蛋白質(zhì)的折疊總是傾向于把疏水殘基埋藏在分子內(nèi)部的現(xiàn)象。疏水作用及疏水和親水的平衡在蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能的方方面面都起著重要的作用。別構(gòu)效應(yīng):別構(gòu)效應(yīng)又稱為變構(gòu)效應(yīng)，是寡聚蛋白與配基結(jié)合改變蛋白質(zhì)的構(gòu)象，導(dǎo)致蛋白質(zhì)生物活性改變的現(xiàn)象。別構(gòu)效應(yīng)某種不直接涉及蛋白質(zhì)活性的物質(zhì)，結(jié)合于蛋白質(zhì)活性部位以外的其他部位（別構(gòu)部位），引起蛋白質(zhì)分子的構(gòu)象變化，而導(dǎo)致蛋白質(zhì)活性改變的現(xiàn)象。協(xié)同效應(yīng):在血紅蛋白與氧結(jié)合的過程中，首先一個(gè)氧分子與血紅蛋白四個(gè)亞基中的一個(gè)結(jié)合，與氧結(jié)合之后的珠蛋白結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，造成整個(gè)血紅蛋白結(jié)構(gòu)的變化，這種變化使得第二個(gè)氧分子相比于第一個(gè)氧分子更容易尋找血紅蛋白的另一個(gè)亞基結(jié)合，而它的結(jié)合會(huì)進(jìn)一步促進(jìn)第三個(gè)氧分子的結(jié)合，以此類推直到構(gòu)成血紅蛋白的四個(gè)亞基分別與四個(gè)氧分子結(jié)合。而在組織內(nèi)釋放氧的過程也是這樣，一個(gè)氧分子的離去會(huì)刺激另一個(gè)的離去，直到完全釋放所有的氧分子，這種有趣的現(xiàn)象稱為協(xié)同效應(yīng)。綜合設(shè)計(jì)1、鈣調(diào)蛋白（CaM）是由148個(gè)氨基酸組成的單鏈分子,其pI值在3.9-4.1之間,分子量約為17KDa.該蛋白能夠耐一定的高溫，在900C加熱3