蛋白質上的學習材料第1頁/共125頁蛋白質的生物學功能1.生物體的組成成分2.催化3.運輸4.運動5.抗體6.干擾素7.遺傳信息的控制8.細胞膜的通透性9.儲存酶蛋白結構蛋白免疫球蛋白第2頁/共125頁蛋白質的化學組成蛋白質是一類含氮有機化合物，除含有碳、氫、氧外，還有氮和少量的硫。某些蛋白質還含有其他一些元素，主要是磷、鐵、碘、鋅和銅等。這些元素在蛋白質中的組成百分比約為：

碳50％-55%氫6%-8％氧20%-23％氮16%硫0—4％其他微量N的含量平均為16%——凱氏定氮法的理論基礎。第3頁/共125頁一般，樣品含氮量平均在16%，含義是樣品中每存在1g元素氮，就說明含有6.25g蛋白質；故：※蛋白質含量=氮的量×6.25

取某一蛋白質樣品2g，測得氮含量為0．10g，此樣品約含蛋白質百分含量？()

第4頁/共125頁第5頁/共125頁蛋白質的水解1.酸水解法：鹽酸或者硫酸2.堿水解法：氫氧化鈉3.酶水解法：蛋白酶水解產(chǎn)物：氨基酸第6頁/共125頁氨基酸是蛋白質的基本組成單位。氨基酸是具有氨基（-NH3+）或亞氨基和羧基（-COOH）的有機分子。氨基酸種類多，但構成蛋白質具有遺傳密碼的氨基酸只有20種，其通式為：

H2N—C—HCOOHR氨基酸的結構特點：(1).α-碳原子上同時連有一個氨基和一個羧基，因而稱為α-氨基酸(2).除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都為不對稱碳原子,所以：A.氨基酸都具有旋光性。B.每一種氨基酸都具有D-型和L-型兩種立體異構體。目前已知的天然蛋白質中氨基酸都為L-型。第7頁/共125頁氨基酸的分類

中性AA（1）按R基團的酸堿性分酸性AA

堿性AA

（2）按R基團的化學結構分芳香族AA

脂肪族AA雜環(huán)AA第8頁/共125頁氨基酸的結構

甘氨酸Glycine

脂肪族氨基酸第9頁/共125頁氨基酸的結構

脂肪族氨基酸甘氨酸Glycine

丙氨酸Alanine第10頁/共125頁氨基酸的結構

甘氨酸Glycine

丙氨酸Alanine纈氨酸Valine

脂肪族氨基酸第11頁/共125頁氨基酸的結構

甘氨酸Glycine

丙氨酸Alanine纈氨酸Valine亮氨酸Leucine

脂肪族氨基酸第12頁/共125頁氨基酸的結構

甘氨酸Glycine

丙氨酸Alanine纈氨酸Valine亮氨酸Leucine異亮氨酸Ileucine

脂肪族氨基酸第13頁/共125頁氨基酸的結構

甘氨酸Glycine

丙氨酸Alanine纈氨酸Valine亮氨酸Leucine異亮氨酸Ileucine脯氨酸Proline

亞氨基酸第14頁/共125頁氨基酸的結構

甘氨酸Glycine

丙氨酸Alanine纈氨酸Valine亮氨酸Leucine異亮氨酸Ileucine脯氨酸Proline甲硫氨酸Methionine

含硫氨基酸第15頁/共125頁氨基酸的結構

甘氨酸Glycine

丙氨酸Alanine纈氨酸Valine亮氨酸Leucine異亮氨酸Ileucine脯氨酸Proline甲硫氨酸Methionine半胱氨酸Cysteine含硫氨基酸第16頁/共125頁氨基酸的結構

芳香族氨基酸苯丙氨酸Phenylalanine第17頁/共125頁氨基酸的結構

芳香族氨基酸苯丙氨酸Phenylalanine酪氨酸Tyrosine第18頁/共125頁氨基酸的結構

芳香族氨基酸苯丙氨酸Phenylalanine酪氨酸Tyrosine色氨酸Trytophan第19頁/共125頁氨基酸的結構

堿性氨基酸精氨酸Arginine第20頁/共125頁氨基酸的結構

堿性氨基酸精氨酸Arginine賴氨酸Lysine第21頁/共125頁氨基酸的結構

堿性氨基酸精氨酸Arginine賴氨酸Lysine組氨酸Histidine第22頁/共125頁氨基酸的結構

天冬氨酸

Aspartate

酸性氨基酸第23頁/共125頁氨基酸的結構

天冬氨酸Aspartate

谷氨酸Glutamate

酸性氨基酸第24頁/共125頁氨基酸的結構

絲氨酸Serine

含羥基氨基酸第25頁/共125頁氨基酸的結構

絲氨酸Serine

蘇氨酸Threonine

含羥基氨基酸第26頁/共125頁氨基酸的結構

天冬酰胺Asparagine

含酰胺氨基酸第27頁/共125頁人體必需氨基酸有八種：

MetTrpLysValIleLeuPheThr

“假設來寫一兩本書”第28頁/共125頁幾種重要的不常見氨基酸在少數(shù)蛋白質中分離出一些不常見的氨基酸，通常稱為不常見蛋白質氨基酸。這些氨基酸都是由相應的基本氨基酸衍生而來的。其中重要的有4-羥基脯氨酸、5-羥基賴氨酸、N-甲基賴氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。第29頁/共125頁4.非蛋白質氨基酸150多種多是蛋白質中L型α-AA衍生物有一些是β-，γ-，δ-AA有些是D-型AA

第30頁/共125頁鳥氨酸瓜氨酸第31頁/共125頁(一)氨基酸的一般物理性質常見氨基酸均為無色結晶,其形狀因構型而異溶解性：各種氨基酸在水中的溶解度差別很大，并能溶解于稀酸或稀堿中，但不能溶解于有機溶劑。(2)熔點：氨基酸的熔點極高，一般在200℃以上。(3)味感：其味隨不同氨基酸有所不同，有的無味、有的為甜、有的味苦，谷氨酸的單鈉鹽有鮮味，是味精的主要成分。旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性，能使偏振光平面向左或向右旋轉，左旋者通常用（-）表示，右旋者用（+）表示。(5)紫外吸收性：構成蛋白質的20種氨基酸在可見光區(qū)都沒有光吸收，在近紫外區(qū)(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力。Tyr、Trp、Phe在近紫外光區(qū)的最大吸收峰（λmax）λ＝280nm有最大吸收峰第32頁/共125頁氨基酸在結晶形態(tài)或在水溶液中，并不是以游離的羧基或氨基形式存在，而是離解成兩性離子。在兩性離子中，氨基是以質子化(-NH3+)形式存在，羧基是以離解狀態(tài)(-COO-)存在。在不同的pH條件下，兩性離子的狀態(tài)也隨之發(fā)生變化。（二）氨基酸的離解性質如果在某一pH值下，氨基酸所帶正電荷的數(shù)目與負電荷的數(shù)目正好相等，即凈電荷為零，則稱該pH值為該氨基酸的等電點(pI)。

各種氨基酸都有其特定的等電點。中性氨基酸的pI在微酸性；堿性氨基酸的pI在堿性pH范圍；酸性氨基酸的pI在酸性pH范圍。氨基酸在等電點時溶解度最小，易發(fā)生沉淀。工業(yè)上利用這一性質提取氨基酸。

pH<pI,樣品帶正電荷，樣品點向陰極移動

pH>pI,樣品帶負電荷，樣品點向陽極移動pH=pI,樣品不帶電荷，樣品點不移動第33頁/共125頁應用：1、各種氨基酸都有其特定的等電點。鑒別AA2、氨基酸在等電點時溶解度最小，易發(fā)生沉淀。工業(yè)上利用這一性質提取氨基酸。第34頁/共125頁三,氨基酸的化學反應1．-氨基參與的反應（1）與甲醛發(fā)生羥甲基化反應用途：可以用來直接測定氨基酸的濃度。第35頁/共125頁三,氨基酸的化學性質1．-氨基參與的反應（2）與亞硝酸反應用途：范斯來克法定量測定氨基酸的基本反應。第36頁/共125頁三,氨基酸的化學性質1．-氨基參與的反應（3）酰化反應用途：用于保護氨基以及肽鏈的氨基端測定等。第37頁/共125頁Sanger法。2,4-二硝基氟苯在堿性條件下，能夠與游離氨基作用，生成二硝基苯衍生物（DNP）。二硝基氟苯（DNFB）反應第38頁/共125頁三,氨基酸的化學性質氨基酸與堿作用生成相應的鹽。氨基酸的堿金屬鹽能溶于水,而重金屬鹽則不溶于水。2．

-羧基參與的反應（1）成鹽反應用途：保護氨基酸的羧基第39頁/共125頁3.茚三酮反應（鑒別反應）氨基酸與水合茚三酮共熱，，生成藍紫色化合物。第40頁/共125頁該反應非常靈敏，可在570nm測定吸光值應用：A.氨基酸定量分析B.氨基酸自動分析儀：第41頁/共125頁肽一個氨基酸的氨基與另一個氨基酸的羧基之間失水形成的酰胺鍵稱為肽鍵，所形成的化合物稱為肽。由兩個氨基酸組成的肽稱為二肽，由多個氨基酸組成的肽則稱為多肽。組成多肽的氨基酸單元稱為氨基酸殘基。第42頁/共125頁肽鍵組成肽鍵的原子處于同一平面。肽鍵中的C-N鍵具有部分雙鍵性質，不能自由旋轉。在大多數(shù)情況下，以反式結構存在。第43頁/共125頁第44頁/共125頁肽的結構第45頁/共125頁生物活性肽：生物體內具有一定生物學活性的肽類物質稱生物活性肽。重要的有谷胱甘肽、神經(jīng)肽、肽類激素等。第46頁/共125頁1.谷胱甘肽（GSH）：全稱為谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。其巰基可氧化、還原，故有還原型（GSH）與氧化型（GSSG）兩種存在形式。第47頁/共125頁谷胱甘肽的生理功用：解毒作用：與毒物或藥物結合，消除其毒性作用；參與氧化還原反應：作為重要的還原劑，參與體內多種氧化還原反應；保護巰基酶的活性：使巰基酶的活性基團-SH維持還原狀態(tài)；維持紅細胞膜結構的穩(wěn)定：消除氧化劑對紅細胞膜結構的破壞作用。第48頁/共125頁第二節(jié)蛋白質的分子結構包括：一級結構二級結構三級結構四級結構第49頁/共125頁肽鏈的氨基酸組成及其排列順序蛋白質的一級結構第50頁/共125頁多肽鏈的結構第51頁/共125頁通常在多肽鏈的一端含有一個游離的-氨基，稱為氨基端或N-端；在另一端含有一個游離的-羧基，稱為羧基端或C-端。氨基酸的順序是從N-端的氨基酸殘基開始，以C-端氨基酸殘基為終點的排列順序。第52頁/共125頁

(1)組成蛋白質的多肽鏈數(shù)目.(2)多肽鏈的氨基酸順序，

(3)多肽鏈內或鏈間二硫鍵的數(shù)目和位置。

蛋白質的一級結構包括：第53頁/共125頁蛋白質的空間結構第54頁/共125頁維系蛋白質分子構象的化學鍵第55頁/共125頁蛋白質的二級結構二級結構：多肽鏈中各原子在局部空間或一段肽鏈的氨基酸殘基的空間排布方式。為主鏈構象，不涉及側鏈構象。包括α-螺旋、β-折疊以及β-轉角，這些主鏈基本構象都是以酰胺平面（或稱肽鍵平面、肽單元）為基本結構單位，有規(guī)則的盤曲而成的。也存在部分無規(guī)則卷曲。第56頁/共125頁蛋白質-α螺旋結構右手螺旋(順時針)。肽鏈的主鏈形成緊密的螺旋,側鏈伸向外側，每一圈包含3.6個氨基酸殘基,每個殘基跨距為0.15nm,螺旋上升一圈的距離(螺距)為3.6×0.15=0.54nm，環(huán)內原子數(shù)13。螺旋通過氫鍵維持穩(wěn)定。第一個肽鍵的NH和第四個肽鍵的CO形成氫鍵,第n個肽鍵的NH和第n+3個肽鍵的CO形成氫鍵。氫鍵取向與主軸基本平行。α-螺旋結構形成的限制因素凡是有Pro存在的地方,不能形成。因Pro形成的肽鍵N原子上沒有H,不能形成氫鍵。靜電斥力。若一段肽鏈有多個Glu或Asp相鄰,則因pH=7.0時都帶負電荷,防礙α螺旋的形成;同樣多個堿性氨基酸殘基在一段肽段內,正電荷相斥,也防礙α螺旋的形成。位阻。如Asn、Leu側鏈很大，防礙α螺旋的形成。第57頁/共125頁蛋白質β—折疊結構β-折迭又叫β-折迭片或β-片層結構，也是蛋白質分子中常見的主鏈構象之一。所謂β-折迭是兩條或兩條以上充分伸展成鋸齒狀折迭構象的膚鏈側向聚集，按肽鏈的長軸方向平行并列，形成的折扇狀構象。。平行式N端N端平行式與反平行式第58頁/共125頁蛋白質的β-轉角結構又叫U型回折、β-轉彎或發(fā)夾結構。球狀蛋白質分子主鏈在盤曲折迭運行中往往發(fā)生180°的急轉彎，這種回折部位的構象即所謂β-轉角。β-轉角是由4個連續(xù)的殘基組成的，第一個殘基的羰基與第四個殘基的亞氨基間形成氫鍵聯(lián)結，穩(wěn)定構象。第59頁/共125頁蛋白質的三級結構蛋白質分子在一、二級結構基礎上，再進行三維空間的多向性盤曲折迭。形成特定的近似球狀的構象，稱為蛋白質分子的三級結構。三級結構包括蛋白質分子主鏈和側鏈所有原子或原子團的空間排布關系。蛋白質三級結構的構象特點（1）三級結構構象近似球形。（2）分子中的親水基團相對集中在球形分子的表面，疏水基團相對集中在分子內部，形成所謂“親水表面，疏水核”。（3）三級結構構象的穩(wěn)定性主要靠疏水相互作用維系。親水表面能吸附形成厚厚的水化膜和雙電層，對蛋出質分子構象起很好的保護作用。（4）三級結構形成之后，蛋白質分子的生物活性部位就形成了。第60頁/共125頁蛋白質的四級結構蛋白分子中的每個三級結構單位稱為一個亞基。所謂蛋白質分子的四級結構就是指蛋白質分子中亞基與亞基間的立體排布及相互作用關系，亞基的數(shù)目和類型也屬四級結構研究的內容，但不涉及亞基本身的構象。血紅蛋白第61頁/共125頁寡聚蛋白質分子的亞基組成維持四級結構穩(wěn)定的因素為各亞基之間的作用力如氫鍵、離子鍵、疏水鍵。含有四級結構的蛋白質，單獨的亞基一般沒有生物學功能，只有完整的四級結構才有生物學功能。第62頁/共125頁蛋白質的一、二、三、四級結構第63頁/共125頁維系蛋白質分子的一級結構：肽鍵、二硫鍵維系蛋白質分子的二級結構：氫鍵維系蛋白質分子的三級結構：疏水相互作用力、氫鍵、范德華力、鹽鍵維系蛋白質分子的四級結構：范德華力、鹽鍵、疏水相互作用力第64頁/共125頁一、一級結構與功能的關系（一）同源蛋白質的物種差異與生物進化蛋白質一級結構的種屬差異十分明顯，但相同部分氨基酸對蛋白質的功能起決定作用。根據(jù)蛋白質結構上的差異，可以斷定它們在親緣關系上的遠近。

1、同源蛋白質不同生物體中行使相同或相似功能的蛋白質。第65頁/共125頁細胞色素c（cytochromec）真核生物細胞色素c有100個左右氨基酸殘基。其中有28個位置的氨基酸是不變的，其中17位和14位上的Cys和70-80位的氨基酸是不變的。第66頁/共125頁細胞色素c的進化樹第67頁/共125頁（二）氨基酸序列的局部斷裂與蛋白質的激活

蛋白質一級結構中也有一些特定的序列能阻礙蛋白質表現(xiàn)出生物功能，只有將其切除后才能形成有活性的蛋白質。胰島素原胰島素蛋白酶原蛋白酶血纖維蛋白原血纖維蛋白

第68頁/共125頁（三）氨基酸序列的局部變異第69頁/共125頁HbAβ-鏈：Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Glu-Lys…HbSβ-鏈：Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Glu-Lys…第70頁/共125頁蛋白質的構象與功能的關系蛋白質的構象是生物活性的基礎，構象變化，其功能活性與隨之變化。第71頁/共125頁

別構效應：又稱變構效應，是指寡聚蛋白與配基結合，改變蛋白質構象，導致蛋白質生物活性改變的現(xiàn)象.它是細胞內最簡單的調節(jié)方式.例：血紅蛋白的別構效應一個亞基與氧結合后，引起該亞基構象改變進而引起另三個亞基的構象改變整個分子構象改變與氧的結合能力增加第72頁/共125頁蛋白質的性質第73頁/共125頁蛋白質的重要理化性質蛋白質是氨基酸組成的，所以，氨基酸的許多理化性質必然反映到蛋白質上。如兩性解離和等電點、成酯反應、成鹽反應、一些顯色反應、光吸收性質等在蛋白質上都有所表現(xiàn)。第74頁/共125頁1.蛋白質的變性作用在某些物理化學因素作用下，蛋白質分子內部的次級鍵斷裂，二、三級空間結構被破壞，從而引起理化性質改變，生物活性喪失。叫做蛋白質的變性作用。注意：蛋白質變性后一級結構沒有發(fā)生變化。只是空間構象發(fā)生變化。造成蛋白質變性的因素：強酸、強堿、尿素、重金屬鹽、乙醇、加熱、紫外線、X線等。變性復性注意：并不是所有變性蛋白都可以復性的！第75頁/共125頁變性蛋白質的性質理化性質發(fā)生了變化，旋光性改變，粘度增加，光吸收性質增強，失去了結晶能力，溶解度降低，易發(fā)生凝集、沉淀。由于側鏈基團外露，顏色反應增強。生化性質發(fā)生了變化，變性蛋白質比天然蛋白質易被蛋白酶水解。生物活性喪失，這是蛋白質變性的最重要的明顯標志之一。第76頁/共125頁2.蛋白質的沉淀作用改變溶液的條件，將影響蛋白質的溶解性質在適當?shù)臈l件下，蛋白質能夠從溶液中沉淀出來。第77頁/共125頁1.可逆沉淀(1)在溫和條件下，通過改變溶液的pH或電荷狀況，使蛋白質從膠體溶液中沉淀分離。(2)在沉淀過程中，結構和性質都沒有發(fā)生變化，在適當?shù)臈l件下，可以重新溶解形成溶液，所以這種沉淀又稱為非變性沉淀。第78頁/共125頁2.不可逆沉淀(1)在強烈沉淀條件下，不僅破壞了蛋白質膠體溶液的穩(wěn)定性，而且也破壞了蛋白質的結構和性質，產(chǎn)生的蛋白質沉淀不可能再重新溶解于水。(2)由于沉淀過程發(fā)生了蛋白質的結構和性質的變化，所以又稱為變性沉淀。第79頁/共125頁蛋白質的沉淀性質的應用鹽析：當溶液中鹽濃度提高到一定的飽和度時，蛋白質溶解度逐漸降低，蛋白質分子發(fā)生絮結，成沉淀析出，這種現(xiàn)象稱為鹽析。

鹽析作用的發(fā)生機理很復雜，一般認為中性鹽與水的親和力大，又是強電解質，當一定高濃度的中性鹽加到蛋白質溶液中時，一方面結合大量自由水，降低水分活度；一方面又奪取蛋白質表面的水化膜，增強蛋白質分子之間互相作用的機會，促其聚集絮結成沉淀析出。

利用鹽析的原理，加中性鹽使蛋白質沉淀的方法叫做鹽析沉淀法。第80頁/共125頁有機溶劑沉淀：

水溶性有機溶劑如丙酮、乙醇等，具有介電常數(shù)比較小，與水的親和力大，能以任何比例與水相溶等特點。當向蛋白質水溶液中加入適量這類溶劑時，它能奪取蛋白質顆粒表面的水化膜，同時，還能降低水的介電常數(shù)，增加蛋白質顆粒間的靜電相互作用，導致蛋白質分子聚集絮結沉淀。第81頁/共125頁失活沉淀：

重金屬鹽沉淀：當溶液pH大于等電點時，蛋白質顆粒帶負電荷，易與重金屬離子（Hg2+、Pb2+、Cu2+、Ag+等）結合，生成不溶性鹽類，沉淀析出。誤服重金屬鹽的病人，大量口服牛奶、豆?jié){或蛋清能夠解毒，就是因為這些食物中的蛋白質與重金屬離子形成不溶性鹽，經(jīng)催吐劑嘔吐排出體外。達到解毒的目的。生物堿試劑沉淀：當溶液的pH低于等電點時，蛋白質分產(chǎn)是陽離子形式存在。易與生物堿試劑（如苦味酸、鞣酸、磷鎢酸、磷鉬酸及三氯醋酸等）作用。生成不溶性鹽沉淀，并伴隨發(fā)生蛋白質分子變性。第82頁/共125頁3.蛋白質的顏色反應（1）雙縮脲反應雙縮脲是由兩分子尿素縮合而成的化合物。將尿素加熱到180℃，則兩分子尿素縮合成一分子雙縮脲，并放出一分子氨氣。雙縮脲在堿性溶液中能與硫酸銅反應產(chǎn)生紅紫色絡合物，該反應稱為雙縮脲反應。蛋白質分子中含有許多和雙縮脲結構相似的肽鍵，因此也能起雙縮脲反應，形成紅紫色絡合物。通?？捎么朔磻ㄐ缘鞍踪|，也可根據(jù)反應產(chǎn)生的顏色在540nm處比色，定量測定蛋白質。（2）Folin（福林）-酚試劑反應：蛋白質分子一般都含有酪氨酸，酪氨酸中的酚基能將福林-酚試劑中的磷鉬酸及磷鎢酸還原成藍色化合物（即鉬藍和鎢藍的混合物）。這一反應常用來定量測定蛋白質的含量。第83頁/共125頁蛋白質的分離方法1、根據(jù)分子量不同進行分離凝膠過濾法透析法超速離心第84頁/共125頁凝膠過濾層析技術基本原理概念（排阻層析，分子篩層析）：當生物大分子通過裝有凝膠顆粒的層析柱時，根據(jù)它們分子大小不同而進行分離的技術。原理凝膠顆粒內部具有多孔網(wǎng)狀結構，被分離的混合物流過層析柱時，比凝膠孔徑大的分子不能進入凝膠孔內，在凝膠顆粒之間的空隙向下移動，并最先被洗脫出來；比網(wǎng)孔小的分子能不同程度的自由出入凝膠孔內外，在柱內經(jīng)過的路程較長移動速度較慢，最后被洗脫出來。第85頁/共125頁凝膠顆粒第86頁/共125頁蛋白在食品加工中的性質及功能功能機制食品蛋白質種類溶解性親水性飲料乳清蛋白粘度水結合湯、調味汁明膠持水性氫鍵、離子水合香腸、蛋糕、肌肉蛋白，雞蛋蛋白粘結-粘合疏水結合、氫鍵肉、香腸、面條肌肉蛋白，雞蛋蛋白彈性疏水結合和二硫交聯(lián)肉和面包肌肉蛋白，谷物蛋白乳化界面吸附和成膜香腸、蛋糕肌肉蛋白，雞蛋蛋白泡沫界面吸附和成膜冰淇淋、蛋糕雞蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和風味的結合疏水結合和截留油炸面圈谷物蛋白第87頁/共125頁1、蛋白質的水化性：蛋白質分子中帶電基團、主鏈肽基團與水分子相互結合的性質。

第88頁/共125頁蛋白質水化過程干蛋白質極性位點結合吸附水分子多分子層水吸附

液體水凝聚

溶脹溶劑化分散作用第89頁/共125頁影響蛋白質結合水的環(huán)境因素pH

當pH＝pI時，蛋白質的水合能力最低。溫度溫度升高，水合能力下降。結構蛋白質比表面積大、表面極性基團數(shù)目多、多孔結構都有利于蛋白質的水化。離子強度低濃度的鹽能提高蛋白質的水合能力。濃度濃度越高，水合能力升高。第90頁/共125頁2、持水性1、定義：蛋白質的持水性是指水化了的蛋白質膠體牢固束縛住水不丟失的能力。2、持水性對食品品質的影響：烹飪過程中肌肉蛋白質持水性越好，意味著肌肉中水的含量較高，制作出的菜肴口感鮮嫩、不柴、易咀嚼。第91頁/共125頁3、提高持水能力的方法：除了避免使用老齡的動物肌肉外，還要注意使肌肉蛋白質處于最佳的水化狀態(tài)。比較有實際意義的操作方法是1、盡量使肌肉遠離其等電點，如用經(jīng)過排酸的肌肉進行烹飪，這時肌肉的pH較高；2、使用食鹽調節(jié)肌肉蛋白質的離子強度，使肌肉蛋白質充分水化。3、在烹飪過程中還要避免蛋白質受熱過度變性導致水的流失，要做到這一點，可以在肌肉的表面裹上一層保護性物質，如淀粉糊和蛋清；4、采用在較低油溫中滑熟的烹飪方法來處理。第92頁/共125頁（二）膨潤定義：蛋白質的膨潤是指蛋白質吸水后不溶解，在保持水分的同時賦予制品以強度和粘度的一種重要功能特性。實例：如以干凝膠形式保存的干明膠、魷魚、海參、蹄筋、魚唇烹調前的發(fā)制等。第93頁/共125頁蛋白質干凝膠的膨潤過程1、吸水蛋白質吸收的水量有限，大約每克干物質吸水0.2～0.3g，所以這個階段蛋白質干凝膠的體積不會發(fā)生大的變化，這部分水是依靠原料中的親水基團如-NH2、-COOH、-OH、-SH、＞C=O等吸附的結合水。吸水量有限、體積變化不大、結合水。第94頁/共125頁蛋白質干凝膠的膨潤過程2、滲透通過滲透作用進入凝膠內部，這些水被凝膠中的細胞物理截留，因此這部分水是體相水。由于吸附了大量的水，膨潤后的凝膠體積膨大。

通過滲透大量水進入凝膠內部、體積增大、體相水。第95頁/共125頁3、膨化度干凝膠的膨潤程度可以用膨化度表示。定義：膨化度是指1g干凝膠膨潤時吸進的液體的質量。表示式：膨化度＝第96頁/共125頁4、影響膨潤的因素

（1）凝膠干制過程――蛋白質的變性程度有關干蛋白質凝膠的膨潤與凝膠干制過程中蛋白質的變性程度有關。在干制脫水過程中，蛋白質變性程度越低，發(fā)制時的膨潤速度越快，復水性越好，更接近新鮮時的狀態(tài)。真空冷凍干燥得到的干制品對蛋白質的變性作用最低，所以，復水后的產(chǎn)品質量最好。第97頁/共125頁（2）介質的pH值――堿發(fā)蛋白質在遠離其等電點的情況下水化作用較大，所以，基于這樣的原理，許多烹飪原料采用堿法發(fā)制。堿發(fā)的干貨原料主要有魷魚、海參、鮑魚、蓮子等。由于堿與蛋白質容易產(chǎn)生有毒物質，所以，對堿發(fā)的時間及堿的濃度都要進行控制，并在發(fā)制完成后充分地漂洗。堿是強的氫鍵斷裂劑，所以，膨潤過度會導致制品喪失應有的粘彈性和咀嚼性，所以，堿發(fā)過程中的品質控制是非常重要的。第98頁/共125頁（3）溫度――油發(fā)、鹽發(fā)還有一些干貨原料，用水或堿液浸泡都不易漲發(fā)，如蹄筋、魚肚、肉皮等，這就需要先進行油發(fā)或鹽發(fā)。這是因為，這類蛋白質干凝膠大都是由以蛋白質的二級結構為主的纖維狀蛋白如角蛋白、膠原蛋白、彈性蛋白組成的，所以，結構堅硬、不易水化。用熱油(120℃左右)及熱鹽處理，蛋白質受熱后部分氫鍵斷裂，水分蒸發(fā)使制品膨大多孔，利于蛋白質與水發(fā)生相互作用而水化。第99頁/共125頁三、乳化性與起泡性

蛋白質的乳化性與起泡性質是與蛋白質的表面性質相關的功能特性。第100頁/共125頁（一）乳化性1、乳狀液：是指一種或多種液體分散在另一種與它不相溶的液體中的體系。2、乳化劑：是指使油和水不相溶的兩相能形成穩(wěn)定的乳狀液的第三種物質。3、乳化性：乳化劑所起的作用牛奶中的磷脂和蛋白質就是使牛奶形成穩(wěn)定的乳狀液的乳化劑，即磷脂和蛋白質具有乳化性。第101頁/共125頁

4、乳化能力：形成乳狀液的能力。由蛋白質穩(wěn)定的食品乳狀液體系是很多的，如乳、奶油、冰淇淋、蛋黃醬和肉糜等。由于蛋白質有良好的親水性，其更適宜乳化成O／W型乳狀液。第102頁/共125頁5、蛋白質的乳化原理：蛋白質是既含有疏水性基團又含有親水基團，甚至帶有電荷的大分子物質。蛋白質能在油――水界面充分伸展，一方面可以降低油――水界面的界面張力，增加油、水之間的靜電相互斥力，起到乳化劑的作用；另一方面，可以在油――水界面之間形成一定的物理障礙，有助于乳狀液的穩(wěn)定。第103頁/共125頁6、影響蛋白質乳化能力的因素：（1）取決于蛋白質的表面性質如蛋白質表面親水基團與疏水基團的比例與分布，蛋白質的柔性等。表面性質良好的蛋白質有：酪蛋臼(脫脂乳粉)，肉和魚中的肌動球蛋白，大豆蛋白，血漿及血漿球蛋白。那些有高的表面親水性、結構穩(wěn)定的球蛋白，如乳清蛋白、卵清蛋白等，表面性質較差。第104頁/共125頁（2）蛋白質的溶解度一般來說，蛋白質的溶解度越高就越容易形成良好的乳狀液。可溶性蛋白的乳化能力高于不溶性蛋白的乳化能力。第105頁/共125頁（3）介質的pH值A大多數(shù)蛋白質在遠離其等電點的pH條件下乳化作用更好。這時，蛋白質有高的溶解度并且蛋白質表面帶有電荷，有助于形成穩(wěn)定的乳狀液，這類蛋白有大豆蛋白、花生蛋白、酪蛋白、乳清蛋白及肌纖維蛋白。B還有少數(shù)蛋白質（明膠和蛋清蛋白）在等電點時具有良好的乳化作用，這是由于已吸附到油—水界面的蛋白質膜在等電點附近更穩(wěn)定，不易變形和解吸，同時蛋白質與脂肪的相互作用增強。第106頁/共125頁（4）溫度對蛋白質乳狀液進行加熱處理，通常會損害蛋白質的乳化能力。但對那些已高度水化的界面蛋白質膜，加熱產(chǎn)生的凝膠作用提高了蛋白質表面的粘度和硬度，阻礙油滴相互聚集，反而穩(wěn)定了乳狀液。第107頁/共125頁（5）濃度要形成良好的蛋白質乳狀液，一定的蛋白質濃度是必需的，這樣，蛋白質才能在界面上形成足夠厚度及有一定彈性的膜。通常蛋白質的濃度要達到0.5％～5％。第108頁/共125頁（二）起泡性食品泡沫是指氣泡(空氣、二氧化碳氣體)分散在含有可溶性表面活性劑的連續(xù)液態(tài)或半固體相中的分散體系第109頁/共125頁1、泡沫的形成純液體很難形成穩(wěn)定的泡沫，必須加入起泡劑。常用的起泡劑是表面活性劑。常見的食品泡沫有；蛋糕、啤酒泡沫、面包等。第110頁/共125頁

2、泡沫的穩(wěn)定性泡沫不穩(wěn)定，有自動聚集，氣泡變大、破裂，液相排水等傾向。要形成穩(wěn)定的食品泡沫，可采用降低氣-液界面張力、提高主體液相的粘度(如加糖或大分子親水膠體)及在界面間形成牢固而有彈性的蛋白質膜等方法。第111頁/共125頁

3、影響泡沫的穩(wěn)定性的因素（1）蛋白質：蛋白質在食品泡沫中通過吸附到氣-液界面并形成有一定強度的保護膜，起到穩(wěn)定氣泡的作用。蛋清和明膠蛋白雖然表面活性較差，但它可以形成具有一定機械強度的薄膜，尤其是在其等電點附近，蛋白質分子間的靜電相互吸引使吸附在空氣／水界面上的蛋白質膜的厚度和硬度增加，泡沫的穩(wěn)定性提高。第112頁/共125頁（2）提高液相粘度提高泡沫中主體液相的粘度，一方面有利于氣泡的穩(wěn)定，但同時也會抑制氣泡的膨脹。所以，在打擦加糖蛋白泡沫時，糖應在打擦起泡后加入。第113頁/共125頁（3）脂類的存在脂類會損害蛋白質的起泡性，所以，在打擦蛋白時，應避免接觸到油脂。第114頁/共125頁（4）熱處理泡沫形成前對蛋白質溶液進行適度的熱處理可以改進蛋