1.氨基酸（aminoacid）：是含有一個(gè)堿性氨基（-NH2）和一個(gè)酸性羧基(-COOH)的有機(jī)化合物，氨基一般連在α-碳上。氨基酸是蛋白質(zhì)的構(gòu)件分子。2.必需氨基酸（essentialaminoacid）：指人（或其它脊椎動(dòng)物）自己不能合成，需要從食物中獲得的氨基酸。3.非必需氨基酸（nonessentialaminoacid）：指人（或其它脊椎動(dòng)物）自己能由簡(jiǎn)單的前體合成,不需要從食物中獲得的氨基酸。4.等電點(diǎn)（pI,isoelectricpoint）：使氨基酸處于兼性離子狀態(tài)，分子的靜電荷為零，在電場(chǎng)中不遷移的pH值。5.肽鍵（peptidebond）:一個(gè)氨基酸的羧基與另一個(gè)的氨基酸的氨基縮合，除去一分子水形成的酰氨鍵。6.肽（peptide）:兩個(gè)或兩個(gè)以上氨基酸通過(guò)肽鍵共價(jià)連接形成的聚合物。7.茚三酮反應(yīng)（ninhydrinreaction）：在加熱條件下，α－氨基酸或肽與茚三酮反應(yīng)生成紫色（與脯氨酸及羥脯氨酸反應(yīng)生成黃色）化合物的反應(yīng)。8.層析（chromatography）:按照在移動(dòng)相和固定相（可以是氣體或液體）之間的分配比例將混合成分分開(kāi)的技術(shù)。9.離子交換層析（ion-exchangecolumn）：使用帶有固定的帶電基團(tuán)的聚合樹(shù)脂或凝膠層析柱。一種用離子交換樹(shù)脂作支持劑的層析技術(shù)。10.透析（dialysis）：利用蛋白質(zhì)分子不能通過(guò)半透膜的性質(zhì)，使蛋白質(zhì)和其他小分子物質(zhì)如無(wú)機(jī)鹽、單糖等分開(kāi)的一種分離純化技術(shù)。11.凝膠過(guò)濾層析（gelfiltrationchromatography，GPC）：也叫做分子排阻層析/凝膠滲透層析。一種利用帶孔凝膠珠作基質(zhì)，按照分子大小分離蛋白質(zhì)或其它分子混合物的層析技術(shù)。12.親合層析（affinitychromatograph）：利用共價(jià)連接有特異配體的層析介質(zhì)，分離蛋白質(zhì)混合物中能特異結(jié)合配體的目的蛋白質(zhì)或其它分子的層析技術(shù)。13.高壓液相層析（HPLC）：使用顆粒極細(xì)的介質(zhì)，在高壓下分離蛋白質(zhì)或其他分子混合物的層析技術(shù)。14.凝膠電泳（gelelectrophoresis）：以凝膠為介質(zhì)，在電場(chǎng)作用下分離蛋白質(zhì)或核酸的分離純化技術(shù)。15.SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳（SDS）：在去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯酰胺凝膠電泳。SDS只跟分子的大小有關(guān)，跟分子所帶的電荷大小、多少無(wú)關(guān)。16.等電聚焦電泳（IEF）：利用一種特殊的緩沖液（兩性電解質(zhì)）在聚丙烯酰胺凝膠制造一個(gè)pH梯度，電泳時(shí)，每種蛋白質(zhì)遷移到它的等電點(diǎn)（pI）處，即梯度中為某一pH時(shí)，就不再帶有凈的正或負(fù)電荷了。17.雙向電泳（two-dimensionalelectrophoresis）：等電聚焦電泳和SDS的組合，即在同一塊膠上先進(jìn)行等電聚焦電泳（按照pI）分離，然后再進(jìn)行SDS（按照分子大小分離）。經(jīng)染色得到的電泳圖是二維分布的蛋白質(zhì)圖。18.Edman降解（Edmandegradation）：從多肽鏈游離的N末端測(cè)定氨基酸殘基的序列的過(guò)程。N末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯(PITC)修飾，然后從多肽鏈上切下修飾的殘基，再經(jīng)層析鑒定，余下的多肽鏈（少了一個(gè)殘基）被回收再進(jìn)行下一輪降解循環(huán)。19.同源蛋白質(zhì)（homologousprotein）：在不同生物體內(nèi)行使相同或相似功能的蛋白質(zhì)，例如血紅蛋白。20.構(gòu)型（configuration）:有機(jī)分子中各個(gè)原子特有的固定的空間排列。這種排列不經(jīng)過(guò)共價(jià)鍵的斷裂和重新形成是不會(huì)改變的。構(gòu)型的改變往往使分子的光學(xué)活性發(fā)生變化。21.構(gòu)象（conformation）:指一個(gè)分子中，不改變共價(jià)鍵結(jié)構(gòu)，僅單鍵周?chē)脑臃胖盟a(chǎn)生的空間排布。一種構(gòu)象改變?yōu)榱硪环N構(gòu)象時(shí)，不要求共價(jià)鍵的斷裂和重新形成。構(gòu)象改變不會(huì)改變分子的光學(xué)活性。22.蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)（primarystructure）：指多肽鏈的氨基酸序列。23.蛋白質(zhì)二級(jí)結(jié)構(gòu)(proteinsecondarystructure)：指肽鏈主鏈不同肽段通過(guò)自身的相互作用，形成氫鍵，沿某一主軸盤(pán)旋折疊而形成的局部空間結(jié)構(gòu)，是蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)的構(gòu)象單元，通過(guò)骨架上的羰基和酰胺基團(tuán)之間形成的氫鍵維持。常見(jiàn)的有α-螺旋、β-折疊、β-轉(zhuǎn)角、Q環(huán)和無(wú)規(guī)則卷曲等。24.蛋白質(zhì)三級(jí)結(jié)構(gòu)（proteintertiarystructure）:多肽鏈借助各種非共價(jià)鍵彎曲、折疊成具特定走向的緊密球狀構(gòu)象。它包括一級(jí)結(jié)構(gòu)中相距較遠(yuǎn)的肽段之間的幾何相互關(guān)系和側(cè)鏈在三維空間中彼此間的相互關(guān)系。三級(jí)結(jié)構(gòu)主要是靠氨基酸側(cè)鏈之間的疏水相互作用、氫鍵、范德華力和鹽鍵(離子鍵)維持的。25.蛋白質(zhì)四級(jí)結(jié)構(gòu)（proteinquaternarystructure）:寡聚蛋白質(zhì)所有，eg:血紅蛋白，寡聚蛋白質(zhì)中各亞基之間在空間上的相互關(guān)系和結(jié)合方式。26。.α-螺旋（α-helix）:蛋白質(zhì)中常見(jiàn)的二級(jí)結(jié)構(gòu)，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤(pán)繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結(jié)構(gòu)，螺旋是靠鏈內(nèi)氫鍵維持的。每個(gè)氨基酸殘基（第n個(gè)）的羰基與多肽鏈C端方向的第4個(gè)殘基（第4+n個(gè)）的酰胺氮形成氫鍵。在古典的右手α-螺旋結(jié)構(gòu)中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個(gè)氨基酸殘基，每個(gè)殘基沿著螺旋的長(zhǎng)軸上升0.15nm.27.β-折疊（β-pleatedsheet）:蛋白質(zhì)中常見(jiàn)的二級(jí)結(jié)構(gòu),是由伸展的多肽鏈組成的。折疊片的構(gòu)象是通過(guò)一個(gè)肽鍵的羰基氧和位于同一個(gè)肽鏈的另一個(gè)酰氨氫之間形成的氫鍵維持的。氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈，這些肽鏈可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽鏈反向排列）。28.β-轉(zhuǎn)角（β-turn）：也是多肽鏈中常見(jiàn)的二級(jí)結(jié)構(gòu),是連接蛋白質(zhì)分子中的二級(jí)結(jié)構(gòu)（α-螺旋和β-折疊），使肽鏈走向改變的一種非重復(fù)多肽區(qū)，一般含有2～16個(gè)氨基酸殘基。含有5個(gè)以上的氨基酸殘基的轉(zhuǎn)角又常稱(chēng)為環(huán)（loop）。常見(jiàn)的轉(zhuǎn)角含有4個(gè)氨基酸殘基有兩種類(lèi)型：轉(zhuǎn)角I的特點(diǎn)是：第一個(gè)氨基酸殘基羰基氧與第四個(gè)殘基的酰氨氮之間形成氫鍵；轉(zhuǎn)角Ⅱ的第三個(gè)殘基往往是甘氨酸。這兩種轉(zhuǎn)角中的第二個(gè)殘基大都是脯氨酸。29.無(wú)規(guī)卷曲（randomcoil）直鏈多聚體的一種比較不規(guī)則的構(gòu)象，其側(cè)鏈間的相互作用比較小。無(wú)規(guī)卷曲對(duì)圍繞單鍵轉(zhuǎn)動(dòng)阻力極小，并且由于溶劑分子的碰撞而不斷扭曲，因此不具獨(dú)特的三維結(jié)構(gòu)和最適構(gòu)象。無(wú)規(guī)卷曲可因環(huán)境而改變，有其生物學(xué)意義，這類(lèi)有序的非重復(fù)性結(jié)構(gòu)經(jīng)常構(gòu)成酶活性部位和其他蛋白質(zhì)特異的功能部位。30.超二級(jí)結(jié)構(gòu)（super-secondarystructure）:在蛋白質(zhì)中，特別是球蛋白中，經(jīng)?？梢钥吹接扇舾上噜彽亩?jí)結(jié)構(gòu)單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規(guī)則的，種類(lèi)不多的二級(jí)結(jié)構(gòu)組合或二級(jí)結(jié)構(gòu)串，在各種蛋白質(zhì)中充當(dāng)三級(jí)結(jié)構(gòu)的構(gòu)件。分為αα,βαβ,ββ三種31.結(jié)構(gòu)域（domain）:多肽鏈在二級(jí)結(jié)構(gòu)或超二級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上形成三級(jí)結(jié)構(gòu)的局部折疊區(qū)，它是相對(duì)獨(dú)立的緊密球狀實(shí)體。32.纖維蛋白（fibrousprotein）：一類(lèi)主要的不溶于水的蛋白質(zhì)，通常都含有呈現(xiàn)相同二級(jí)結(jié)構(gòu)的多肽鏈許多纖維蛋白結(jié)合緊密，并為單個(gè)細(xì)胞或整個(gè)生物體提供機(jī)械強(qiáng)度，起著保護(hù)或結(jié)構(gòu)上的作用。33.球蛋白(globularprotein)：緊湊的，近似球形的，含有折疊緊密的多肽鏈的一類(lèi)蛋白質(zhì)，許多都溶于水。典形的球蛋白含有能特異的識(shí)別其它化合物的凹陷或裂隙部位。64.肌紅蛋白（myoglobin，MYO,Mb）：由153個(gè)氨基酸殘基組成，是由一條肽鏈和一個(gè)血紅素輔基組成的結(jié)合蛋白，和血紅蛋白同源，與氧的結(jié)合能力介于血紅蛋白和細(xì)胞色素氧化酶之間，可幫助肌細(xì)胞將氧轉(zhuǎn)運(yùn)到線粒體。它的氧飽和曲線為雙曲線型。65.鹽溶（salting-in）：在蛋白質(zhì)水溶液中，加入少量的中性鹽，如硫酸銨、硫酸鈉、氯化鈉等，會(huì)增加蛋白質(zhì)分子表面的電荷，增強(qiáng)蛋白質(zhì)分子與水分子的作用，從而使蛋白質(zhì)在水溶液中的溶解度增大，這種現(xiàn)象稱(chēng)為鹽溶。66.鹽析（salting-out）：增加中性鹽濃度使蛋白質(zhì)、氣體、未帶電分子溶解度降低的現(xiàn)象。是蛋白質(zhì)分離純化中經(jīng)常使用的方法，最常用的中性鹽有硫酸銨、硫酸鈉和氯化鈉等。67.Wenternblot：蛋白質(zhì)印跡，它是分子生物學(xué)、生物化學(xué)和免疫遺傳學(xué)中常用的一種實(shí)驗(yàn)方法。其基本原理是通過(guò)特異性抗體對(duì)凝膠