細胞生物學學問點匯總I份文字資料為你節(jié)約的復習時間用于閱讀中英文教材和查找感興趣的細胞生物學領域的前沿資料，這樣才能對這門課程有一個更加全面的了解。本文檔中消滅的英文不要求把握〔名詞解釋局部除外，只是對簡單中文名是中文、英文還是英文縮寫，只要寫對任何一種即可得分。準時聯(lián)系教師確認內(nèi)容的正確性。II核心學問點〔60：17202529324144454951一般學問點〔30：39111214161718192326283031353738394347485054擴展學問點〔10：2456810131521222427333436404246525355細胞骨架〔cytoskeleton〕的定義與種類：定義：細胞骨架是貫穿整個細胞的簡單的纖維狀蛋白網(wǎng)絡構(gòu)造細胞內(nèi)有三種類型的細胞骨架，分別是微絲〔microfilament,MFmicrotubule,MT〕和中間絲〔intermediatefilament，IF。肌動蛋白〔actin〕的種類及分布α主要存在于肌肉細胞的收縮性構(gòu)造中，目前已覺察的四種α于橫紋肌、心肌、血管平滑肌和腸道平滑肌。βγ在全部細胞內(nèi)都有分布，主要存在于與應力纖維相關的構(gòu)造中。微絲的組成與極性AB個核苷酸結(jié)合位點〔ATPADP〕和一個二價陽離子結(jié)合位點〔可與Mg2+Ca2+結(jié)合?！车碾p股螺旋狀微絲纖維。每個肌動蛋白單體都與四個其他肌動蛋白單體嚴密相鄰。D微絲中的全部肌動蛋白單體分子的縫隙開口端或縫隙底部都朝著同一方向排列〔minus。微絲和微管的正負極的定義裝和去組裝的速度大小來定義。速度快的是正極，速度慢的是負極。胞外微絲組裝反響的動力學過程AG-actin，ATP，Mg2+，K+，Na+BCMg2+K+、Na+Ca2+K+、Na+較低的環(huán)境里微絲趨向于解聚。DG-actin〔GforglobalF-actin〔Fforfibrous。F反響過程中C 不斷減小，C 不斷增加，直到到達平衡點。平衡點處的G-actin F-actinC〔criticalconcentration。G-actin c長期是微絲快速組裝的時期，C >C聚合反響速度>解聚反響速度穩(wěn)定期，G-actin是反響到達平衡點之后的時期，C

c=CG-actin c核苷酸ATP/ADP在微絲組裝中的作用A肌動蛋白本身也是一種ATPATPADP，ATPBATPADPATPADP聚反響。ATPATPATPTADPDFD微絲組裝的踏車行為〔treadmilling〕ADPCcCc相等，Cc+<Cc-。B當反響環(huán)境里Cc+<C <Cc-的時候，正極端發(fā)生的是聚合反響，負極端發(fā)生G-actin的是解聚反響，這種反響形式稱為踏車行為。Cc度。D影響微絲組裝的藥物A〔cytochalasin：能夠切割微絲并與游離的末端結(jié)合，結(jié)合后能解離。因此細胞松弛素的總體效果是促進微絲解聚。B〔phalloidin〔F-actin總體效果是阻斷微絲解聚，穩(wěn)定微絲。微絲網(wǎng)絡構(gòu)造的調(diào)整方式細胞內(nèi)微絲網(wǎng)絡構(gòu)造的調(diào)整主要是通過各種微絲結(jié)合蛋白的共同作用來實現(xiàn)的。細胞內(nèi)微絲結(jié)合蛋白的種類白，交聯(lián)蛋白，割斷及解聚蛋白，馬達蛋白。肌動蛋白單體結(jié)合蛋白的種類及作用Aβ4〔thymosinβ4：與肌動蛋白單體結(jié)合并封閉其發(fā)生聚合反響的界濃度，有利于細胞大規(guī)模組裝微絲的快速啟動。B〔profilin：只與肌動蛋白單體的正極端〔底部〕結(jié)合，抑制其增加微絲組裝反響的極性，促進正極端的生長。成核蛋白與加帽蛋白A成核蛋白：成核蛋白包括Arp2Arp3Arp2/3Arp2/3Arp2/3復合物的組裝受到胞內(nèi)信號轉(zhuǎn)導系統(tǒng)的掌握?？梢詰{空消滅，誘發(fā)T長。Arp2/3DBATPD蛋白的存在保護其不發(fā)生解聚反響。加帽蛋白的代表：CapZ。C動態(tài)性的主要緣由之一。延長保護蛋白主要指的是形成蛋白〔formi，形成蛋白能在微絲正極端形成二聚體環(huán)狀Arp2/3無分叉的微絲構(gòu)造。交聯(lián)蛋白ABC間的距離打算了所形成的微絲束或網(wǎng)的松緊程度。成束蛋白包括絲束蛋白〔fimbrin、絨毛蛋白〔villin〕和α-輔肌動蛋白〔-actinin平行交聯(lián)成束。E間的距離較小，形成的微絲束比較嚴密，內(nèi)部很難進入其他功能性蛋白分子。球蛋白。Gfilamin〕和血影蛋白spectrin成二維網(wǎng)狀構(gòu)造或三維凝膠樣構(gòu)造。割斷及解聚蛋白A主要包括凝溶膠蛋白〔gelsolin〕和肌動蛋白解聚因子/絲切蛋白ADF/cofilin。B的形成。蛋白的微絲負極端起到促進微絲解聚的作用。肌球蛋白〔myosin〕的構(gòu)造及種類AB〔構(gòu)造域、尾部構(gòu)造域。C貨物分子、其他細胞構(gòu)造或自身形成多聚體時相連的部位；D其他肌球蛋白都是非傳統(tǒng)類型的肌球蛋白。主要在應力纖維的相互滑動以及肌纖維的收縮過程中起作用。E 主要在細胞皮層區(qū)的囊泡運輸以及皮層與細胞質(zhì)膜的相對滑動過程中起作用。細胞皮層〔cellcortex〕ABC性。偽足〔podium〕AB偽足依據(jù)形態(tài)和內(nèi)部骨架構(gòu)造區(qū)分可以劃分為兩種類型：片狀偽足〔lamellipodium〕和絲狀偽足〔filopodium〕Arp2/3成片狀的二維網(wǎng)狀構(gòu)造。D行的束狀構(gòu)造。應力纖維〔stressfiber〕Aα-輔肌動蛋白二聚體交聯(lián)，在IIB細胞遷移〔cellmigration/crawling〕過程4胞整體前移。B狀偽足供給更大的擴展面，加速突起前移速度。C細胞前緣部位微絲的快速組裝依靠于三方面反響。1Arp2/3復合物在微絲正3形成蛋白維持絲狀偽足內(nèi)微絲的筆直無分叉組裝。DArp2/3端脫落，促使這局部微絲解聚。EII應細胞皮層的外形變化。微絨毛〔microvilli〕AB負極端終止于端網(wǎng)構(gòu)造。C白，因此微絨毛不具備運動的力量。D微絨毛軸心外圍的微絲通過I胞質(zhì)分裂環(huán)A核之間內(nèi)陷，將胞質(zhì)均勻安排到子細胞中。II具有收縮力量。肌纖維收縮的原理及肌絲的組成B部都暴露在粗肌絲兩端的外外表。D絲被兩根粗肌絲所共用。E的滑動。原肌球蛋白位移A在肌細胞處于靜息狀態(tài)時，原肌球蛋白〔tropomyosin，Tm〕與細肌絲嚴密結(jié)合，封閉了細肌絲與粗肌絲馬達構(gòu)造域頭部的結(jié)合位點，收縮裝置不啟動。B絲馬達構(gòu)造與頭部的結(jié)合位點，收縮裝置啟動。肌球蛋白沿微絲運動的分子機制〔以肌球蛋白II為代表〕ATPATP個肌動蛋白結(jié)合位點。1ATP，移動一步距離，即一個肌動蛋白單體的長度〔5nm。CII〔以下簡稱頭部頭部處于僵直狀態(tài)，與細肌絲嚴密結(jié)合。1ATP頭部與細肌絲的嚴密結(jié)合松開。ATPADP1Pi，ATP的距離，此時的頭部處于高能構(gòu)象，ADPPi向前移動后的頭部與前方下一個肌動蛋白分子的結(jié)合位點接觸，這種分子為一個肌動蛋白分子的距離。在能量釋放過程中，ADP直狀態(tài)，與肌動蛋白分子嚴密結(jié)合。IIII〔50〕肌球蛋白頭部相互作用，肌絲間的滑動可以連續(xù)進展而不會因肌球蛋白頭部脫離細肌絲而回彈。微管的組成與極性Aαβ-微管蛋白二聚體〔αβ-tubulindime。Bαβ-微管蛋白二聚體由α微管蛋白〔α-tubulin〕β微管蛋白〔β-tubulin〕首尾相連而成。兩個亞基內(nèi)部均有一個核苷酸結(jié)合位點〔可與GTPGDP，但由于構(gòu)象上的緣由，只有結(jié)合在βGTPαGTP下不會被水解。Cαβ攏構(gòu)成中空的微管構(gòu)造。βαABCGTP/GDPA微管蛋白本身也是一種GTPGTPGDP，GTP子很簡潔被GTP分子所替換，因此游離狀態(tài)下的微管蛋白攜帶的核苷酸分子以GTPGDP解聚反響。GTPGTP白二聚體已經(jīng)在末端聚合，使得整根微管最前端的幾個微管蛋白總是攜帶GTPGTP〔GTPcapTGDPDFD用的微管結(jié)合蛋白或是該微管結(jié)合蛋白因環(huán)境轉(zhuǎn)變而脫落造成的。微管組裝與去組裝的動力學不穩(wěn)定性〔dynamicinstability〕A，DT的這種反響特性稱為動力學不穩(wěn)定性。GTPTD逆的解聚狀態(tài)。中的T型末端由于有GTP13折，這種彎折構(gòu)象更有利于微管的解聚反響。微管組織中心組裝，與微管組織中心相連的總是負極端，向外延長的總是正極端。B裝的組織中心，基體是纖毛或鞭毛內(nèi)微管組裝的組織中心。中心體構(gòu)造及功能A〔或中心體基質(zhì)，γ三局部組成。中心粒被中心體基質(zhì)包圍，γ微管蛋白環(huán)狀復合物分布在中心體基質(zhì)外表。微管蛋白環(huán)狀復合物是微管組裝的起點，該復合物由γ13γ-微管蛋白組成一αβ-微管蛋白二聚體能夠在這個環(huán)上連續(xù)組裝形成的微管。9ABCE細胞內(nèi)的微管網(wǎng)絡組織形式ABGTP狀態(tài)，任何時刻都有一局部微管在延長，同時另一局部微管在崩解。C〔如加帽蛋白D不會觸發(fā)解聚反響，微管因此而穩(wěn)定存在。微管去穩(wěn)定蛋白〔stathmin〕AB去磷酸化的微管去穩(wěn)定蛋白與兩個αβ-微管的組裝，降低了胞內(nèi)游離αβ-微管蛋白二聚體的有效濃度，微管組裝速度變慢，動力學不穩(wěn)定性上升。C磷酸化的微管去穩(wěn)定蛋白喪失了與αβ-微管結(jié)合蛋白〔MAP〕微管，調(diào)整微管網(wǎng)絡的構(gòu)造和功能MAP2tau用都是將平行的微管交聯(lián)成束。N胞體及樹突微管束的間距較大。N束間距較小。影響微管組裝的特異性藥物A〔colchicine〕和諾考達唑〔nokodazole：與微管末端的微管蛋白效果是促進微管解聚。Btaxol末端的連續(xù)組裝?？傮w效果是穩(wěn)定微管構(gòu)造。依靠于微管的馬達蛋白A依靠于微管的馬達蛋白有兩種，分別是驅(qū)動蛋白〔 kinesin〕和動力蛋白dynein。B向是向微管的負極端。驅(qū)動蛋白的構(gòu)造及種類A輕鏈一同構(gòu)成尾部貨物結(jié)合構(gòu)造域。superfamilyproteins，KIFs〕的成員眾多，可被14C依據(jù)驅(qū)動蛋白馬達構(gòu)造域在重鏈氨基酸序列中的位置可將驅(qū)動蛋白分為N-驅(qū)N-NC動力蛋白〔dynein〕的構(gòu)造及種類AB構(gòu)造域在重鏈上。C性并幫助動力蛋白識別不同的貨物分子。毛和鞭毛的軸絲構(gòu)造中。E胞質(zhì)動力蛋白有兩個家族，分別是Cytoplasmicdynein1heavychain1Dync1h1〕Cytoplasmicdynein2heavychain1〔Dync2h1。Dync1h1運?！瞚nnerdyneinarm〕和外側(cè)動力蛋白臂〔outerdyneinarm。驅(qū)動蛋白沿微管運動的兩種分子模型〔handoverhand〕〔inchworm〕爬行模型。的兩個馬達構(gòu)造域一個總在前，另一個緊隨其后。驅(qū)動蛋白沿微管運動的步行模型〔以驅(qū)動蛋白I為代表〕ATPATP微管結(jié)合位點。1〔16n。I型驅(qū)動蛋白馬達構(gòu)造域每一個運動周期可分為三個階段。在上一個運動周期完畢后，I型驅(qū)動蛋白的兩個頭部馬達構(gòu)造域〔以下簡〕一前一后排列在微管上。前方頭部沒有核苷酸，與微管外表嚴密結(jié)合，ADP，不與微管外表結(jié)合，處于高能構(gòu)象。ATP微管嚴密結(jié)合。ATP1Pi，使該頭部轉(zhuǎn)換為高能構(gòu)象并與微管外表脫離。同時，處于前方的頭部1的位置互換了。重復1-3的步驟，兩個頭部再次互換位置，完成一個運動循環(huán)。I50%以I蛋白沿微管的運動具有可持續(xù)性。這種可持續(xù)性在囊泡運輸過程中是必不行少的。細胞極化ABC上的微管能夠穩(wěn)定生長而不發(fā)生降解，從而推動極化構(gòu)造的形成。膜性細胞器運輸ABC胞質(zhì)動力蛋白來完成。內(nèi)質(zhì)網(wǎng)小管及高爾基體的定位ABCD高爾基體的定位是由胞質(zhì)動力蛋白沿微管負極方向拖拽高爾基體膜構(gòu)造而實現(xiàn)的。E位也隨之恢復。45“9+2”型纖毛的構(gòu)造和動力蛋白等構(gòu)成的高度特化的細胞構(gòu)造。B的基體發(fā)出。CAB管向上延長構(gòu)成軸絲的二聯(lián)體微管，CD連，相鄰二聯(lián)微管間由連接蛋白〔nexin〕相連，每組二聯(lián)微管都有兩條動力蛋白臂〔dyneinarm〕從AB纖毛的組裝纖毛的形成分為四個階段〔centriolar包裹在成熟的母中心粒的頂端，一些中心體蛋白從母中心粒頂端移除。母中心粒開頭延長并獵取成為基體所需的附屬構(gòu)造，初生軸絲開頭顯現(xiàn)，CV因的膜泡不斷融合而變大，最終成為次級中心粒膜泡〔secondarycentriolarvesicle，SCV。SCV融合形成環(huán)狀構(gòu)造，稱為纖毛或鞭毛項鏈。在纖毛或鞭毛內(nèi)物質(zhì)運輸系統(tǒng)的介導下，纖毛或鞭毛進一步裝配并延長。纖毛和鞭毛內(nèi)的雙向物質(zhì)運輸AB纖毛和鞭毛內(nèi)的雙向物質(zhì)運輸系統(tǒng)由鞭毛內(nèi)運輸系統(tǒng) transport，IFT〕復合物介導完成。IIDync2h1纖毛和鞭毛的運動機制AAB管向微管負極滑動。B軸絲的扭動力，使纖毛或鞭毛發(fā)生局部彎曲運動。C絲上的動力蛋白依次被活化或者失活，彎曲有規(guī)律地沿著軸絲向頂端傳播。D中間絲的主要類型6〔IVI〕角蛋白〔III〕主要存在于上皮細胞中。波形蛋白及相關蛋白〔III〕主要存在于連接組織、肌肉細胞和神經(jīng)膠質(zhì)細胞內(nèi)。主要存在于神經(jīng)細胞內(nèi)。E〔V〕主要存在于核纖層內(nèi)。中間絲蛋白的分子構(gòu)造AB中間絲蛋白由中部桿狀區(qū)、NC端頭部三局部組成。Cα，αβα1212βL1L21A、1B、2A、2B7水性溝槽，在二聚體組裝時發(fā)揮作用。間絲或細胞構(gòu)造間相互作用的主要部位，打算了中間絲在細胞內(nèi)的功能。中間絲的組裝ANCB聚體。是中間絲組裝的根本單位。多個四聚體之間首尾相連形成四聚體纖維。32成的長度不等的中間絲。C的方式摻入到原有的纖維中去。中間絲組裝的調(diào)控AB14-3-3導致中間絲網(wǎng)絡的解體。D分裂完畢后，中間絲蛋白去磷酸化，14-3-3蛋白從中間絲蛋白上脫落，中間絲蛋白重參與中間絲網(wǎng)絡的組裝。細胞分化過程中中間絲蛋白的表達調(diào)控AB角蛋白→波形蛋白→巢蛋白→神經(jīng)絲蛋白角蛋白與上皮細胞A角蛋白在上皮細胞中大量表達并組裝成能夠提抗機械應力作用的中間絲網(wǎng)絡〔角蛋白絲。B所受到的宏觀外力作用。C就會消滅損傷。D的羽毛，偶蹄類動物的蹄和角等。神經(jīng)絲蛋白與神經(jīng)絲A撐。、NF-MNF