2025年大學(xué)《資源化學(xué)》專業(yè)題庫——生物大分子的結(jié)構(gòu)與功能研究考試時(shí)間：______分鐘總分：______分姓名：______一、選擇題（請將正確選項(xiàng)的字母填在括號內(nèi)，每題2分，共20分）1.下列哪一種氨基酸不是蛋白質(zhì)的組成氨基酸？()A.甘氨酸(Glycine)B.賴氨酸(Lysine)C.脯氨酸(Proline)D.絲氨酸(Serine)E.尿素(Urea)2.蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)中，依靠主鏈上氨基酸殘基之間氫鍵維持的有()。A.α-螺旋(Alphahelix)B.β-折疊(Betasheet)C.β-轉(zhuǎn)角(Betaturn)D.無規(guī)則卷曲(Randomcoil)E.以上都是3.DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)中，堿基互補(bǔ)配對的原則是()。A.A與T配對，G與C配對B.A與C配對，G與T配對C.A與G配對，T與C配對D.A與U配對，G與C配對E.A與C配對，G與U配對4.下列哪種物理方法常用于測定蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)含量？()A.紫外-可見光譜法(UV-VisSpectroscopy)B.圓二色譜法(CircularDichroism,CD)C.X射線衍射法(X-rayDiffraction)D.質(zhì)譜法(MassSpectrometry)E.凝膠過濾層析法(GelFiltrationChromatography)5.下列哪種分子通常作為生物大分子的載體或結(jié)構(gòu)成分？()A.蛋白質(zhì)(Protein)B.核酸(Nucleicacid)C.多糖(Polysaccharide)D.脂質(zhì)(Lipid)E.以上都是6.酶的變構(gòu)調(diào)節(jié)是指()。A.酶促反應(yīng)動力學(xué)參數(shù)的變化B.底物濃度對酶活性的影響C.非競爭性抑制D.酶活性中心構(gòu)象的改變E.酶的共價(jià)修飾7.核酸分子中，戊糖是()。A.葡萄糖(Glucose)B.果糖(Fructose)C.半乳糖(Galactose)D.核糖(Ribose)或脫氧核糖(Deoxyribose)E.甘露糖(Mannose)8.下列哪種技術(shù)可用于分離和鑒定蛋白質(zhì)？()A.紫外-可見光譜法B.聚焦電泳(IsoelectricFocusing)C.活性染色法D.氣相色譜法(GasChromatography)E.核磁共振法9.限制性內(nèi)切酶的主要功能是()。A.合成DNA鏈B.連接DNA片段C.切割DNA分子特定位點(diǎn)D.復(fù)制DNA分子E.轉(zhuǎn)錄RNA分子10.生物大分子的研究方法中，不屬于光譜學(xué)范疇的是()。A.紫外-可見吸收光譜B.熒光光譜C.核磁共振波譜D.圓二色譜E.紅外吸收光譜二、填空題（請將正確答案填在橫線上，每空2分，共20分）1.構(gòu)成蛋白質(zhì)的基本化學(xué)單位是________。2.蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)是指蛋白質(zhì)分子中________的特定空間排布。3.DNA分子中，一條鏈的堿基序列為ACGT，則其互補(bǔ)鏈的堿基序列為________。4.核酸根據(jù)所含戊糖的不同可分為________酸和________酸。5.維持蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的主要非共價(jià)鍵相互作用包括疏水作用、________、鹽橋和范德華力等。6.研究生物大分子溶液粘度的方法可用于估算分子的大小和________。7.酶促反應(yīng)動力學(xué)中，米氏常數(shù)(Km)代表________。8.某種生物大分子在紫外光照射下發(fā)出比其吸收光波長更長的熒光，這種現(xiàn)象稱為________。9.在分子生物學(xué)研究中，PCR技術(shù)是一種重要的________。10.研究生物大分子高級結(jié)構(gòu)的三維空間信息，最直接的方法是________。三、名詞解釋（請給出每個(gè)名詞的準(zhǔn)確定義，每題4分，共20分）1.同源蛋白質(zhì)(HomologousProteins)2.別構(gòu)效應(yīng)(AllostericEffect)3.核心蛋白(CoreProtein)4.糖蛋白(Glycoprotein)5.生物大分子構(gòu)象(ConformationofBiomolecule)四、簡答題（請簡要回答下列問題，每題5分，共20分）1.簡述影響蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)形成的主要因素。2.比較凝膠過濾層析（GFC）和離子交換層析（IEC）在分離生物大分子方面的基本原理和區(qū)別。3.簡述核酸復(fù)制的基本過程及其關(guān)鍵酶的作用。4.為什么說研究生物大分子的結(jié)構(gòu)與功能關(guān)系對于資源化學(xué)領(lǐng)域具有重要意義？五、論述題（請結(jié)合所學(xué)知識，深入闡述下列問題，每題10分，共20分）1.論述蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與其高級結(jié)構(gòu)及生物學(xué)功能之間的關(guān)系。2.選擇一種你熟悉的研究生物大分子結(jié)構(gòu)與功能的方法（物理化學(xué)方法或生物化學(xué)方法均可），詳細(xì)說明其基本原理、主要應(yīng)用以及局限性。---試卷答案一、選擇題1.E2.A,B,C3.A4.B5.C6.D7.D8.B9.C10.C二、填空題1.氨基酸(Aminoacid)2.跨氨基酸殘基的二級結(jié)構(gòu)單元(Secondarystructureunits)3.GCTA4.核糖(Ribose),脫氧核糖(Deoxyribose)5.氫鍵(Hydrogenbond)6.形態(tài)(Shape)7.底物濃度(Substrateconcentration)使酶反應(yīng)速率達(dá)到最大速率一半時(shí)的值8.熒光(Fluorescence)9.DNA擴(kuò)增(DNAamplification)10.X射線衍射法(X-rayDiffraction)三、名詞解釋1.同源蛋白質(zhì)：指具有共同祖先、在進(jìn)化過程中由基因duplication而來的蛋白質(zhì)。它們在氨基酸序列、高級結(jié)構(gòu)及功能上具有相似性或同源性。2.別構(gòu)效應(yīng)：指非底物的分子（別構(gòu)調(diào)節(jié)劑）與酶的非活性位點(diǎn)（別構(gòu)位點(diǎn)）結(jié)合，引起酶的活性位點(diǎn)構(gòu)象變化，從而改變酶的催化活性（增強(qiáng)或抑制）的現(xiàn)象。3.核心蛋白：指構(gòu)成核糖體、細(xì)胞核骨架或其他復(fù)合物主體的蛋白質(zhì)部分，通常不含或含少量糖鏈。4.糖蛋白：指蛋白質(zhì)分子中連接有寡糖鏈（Oligosaccharides）的一類復(fù)合糖類。糖鏈的存在通常影響蛋白質(zhì)的折疊、穩(wěn)定性、運(yùn)輸、定位和功能。5.生物大分子構(gòu)象：指生物大分子（如蛋白質(zhì)、核酸）在三維空間中的具體形態(tài)和空間排布，由原子間的距離和角度決定，是動態(tài)變化的。四、簡答題1.影響蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)形成的主要因素包括：*氨基酸序列：特定的氨基酸殘基（如甘氨酸的柔韌性、脯氨酸的環(huán)狀結(jié)構(gòu)限制α-螺旋形成）及其側(cè)鏈性質(zhì)影響二級結(jié)構(gòu)的形成。*疏水作用：非極性氨基酸殘基傾向于聚集在分子內(nèi)部，驅(qū)動α-螺旋和β-折疊的形成。*氫鍵：氨基酸主鏈之間形成氫鍵是α-螺旋和β-折疊結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性的關(guān)鍵。*鹽橋和范德華力：這些非共價(jià)鍵相互作用也參與維持二級結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定。*環(huán)狀結(jié)構(gòu)：脯氨酸的亞氨基酸環(huán)限制了主鏈旋轉(zhuǎn)，傾向于形成β-轉(zhuǎn)角。2.凝膠過濾層析（GFC）和離子交換層析（IEC）的基本原理和區(qū)別：*GFC：基于生物大分子分子大?。w積）的篩分原理。樣品溶液流過填充有多孔凝膠珠的色譜柱，分子大小不同的物質(zhì)在凝膠孔內(nèi)停留時(shí)間不同，從而被分離。洗脫順序通常為小分子先洗脫。屬于物理吸附分離。*IEC：基于生物大分子表面電荷與色譜柱填料上固定電荷之間的相互作用原理。色譜柱填料帶有固定電荷（陽離子交換或陰離子交換），帶相反電荷的蛋白質(zhì)被吸附，通過改變洗脫液離子強(qiáng)度或pH值，可按電荷量、電荷性質(zhì)或疏水性不同進(jìn)行分離。屬于離子相互作用分離。*區(qū)別：GFC分離依據(jù)是分子大小/體積，IEC分離依據(jù)是表面電荷；GFC是疏水作用驅(qū)動的物理篩分，IEC是離子作用驅(qū)動的吸附分離；GFC柱通常可重復(fù)使用，IEC柱因再生過程可能影響填料壽命。3.核酸復(fù)制的基本過程及其關(guān)鍵酶的作用：*基本過程：以親代DNA分子為模板，合成新的互補(bǔ)DNA鏈，最終形成兩個(gè)完全相同的DNA雙螺旋分子。主要包括起始、引物合成、延伸、終止和復(fù)性等階段。*關(guān)鍵酶及其作用：*DNA聚合酶(DNAPolymerase)：負(fù)責(zé)在模板鏈指引下合成新的DNA鏈，按5'→3'方向聚合脫氧核苷酸。需要引物提供起始點(diǎn)，具有3'→5'外切核酸酶活性進(jìn)行校對。*引物酶(Primase)：合成短小的RNA引物（約10個(gè)核苷酸），提供DNA聚合酶合成的起始點(diǎn)。*DNA連接酶(DNALigase)：連接DNA鏈中的磷酸二酯鍵，主要用于連接岡崎片段（有絲分裂和減數(shù)分裂中的DNA復(fù)制）或修復(fù)DNA損傷。*解旋酶(Helicase)：解開DNA雙螺旋，提供單鏈模板。*單鏈結(jié)合蛋白(Single-StrandBindingprotein,SSB)：結(jié)合單鏈DNA，防止其重新螺旋化。4.研究生物大分子的結(jié)構(gòu)與功能對于資源化學(xué)領(lǐng)域具有重要意義，原因如下：*資源化學(xué)常涉及生物資源的開發(fā)利用，如生物質(zhì)轉(zhuǎn)化、生物礦化、生物酶催化等。理解關(guān)鍵生物大分子（如酶、核酸、多糖）的結(jié)構(gòu)，有助于闡明其催化反應(yīng)機(jī)理、識別活性位點(diǎn)、預(yù)測底物/產(chǎn)物特異性，為設(shè)計(jì)或改造高效催化劑、優(yōu)化轉(zhuǎn)化過程提供理論基礎(chǔ)。*分析生物大分子的結(jié)構(gòu)與功能，可以幫助識別和利用具有特定功能（如結(jié)構(gòu)支撐、儲能、信息傳遞）的生物材料，推動生物基材料的發(fā)展。*在生物礦化研究中，理解調(diào)控礦物沉積的蛋白質(zhì)（如絲蛋白）的結(jié)構(gòu)與功能，有助于控制合成具有特定形貌和性能的納米材料。*對于利用基因工程改造微生物以生產(chǎn)目標(biāo)產(chǎn)物（如生物燃料、藥物）的資源化學(xué)途徑，深入理解基因表達(dá)調(diào)控相關(guān)的核酸和蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)與功能至關(guān)重要。五、論述題1.蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)（氨基酸序列）與其高級結(jié)構(gòu)及生物學(xué)功能之間的關(guān)系論述：*蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)是氨基酸殘基按一定順序通過肽鍵連接而成的線性序列，它蘊(yùn)含著決定蛋白質(zhì)三維構(gòu)象和功能的全部信息。雖然并非所有氨基酸序列都能自發(fā)折疊成有活性的結(jié)構(gòu)，但序列中的化學(xué)性質(zhì)（如極性、電荷、疏水性、大小、柔韌性）和特定的基序（Motif）嚴(yán)格規(guī)定了折疊的可能性。*在蛋白質(zhì)折疊過程中，氨基酸側(cè)鏈間的相互作用（疏水效應(yīng)是主導(dǎo)力量）以及主鏈原子間的氫鍵形成，引導(dǎo)二級結(jié)構(gòu)（α-螺旋、β-折疊）的生成，進(jìn)而組裝成具有特定拓?fù)錁?gòu)象的三級結(jié)構(gòu)。脯氨酸的環(huán)結(jié)構(gòu)等序列特征會限制或促進(jìn)特定二級結(jié)構(gòu)單元的形成。*三級結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)分子的整體折疊形式，形成了具有特定功能位點(diǎn)（如活性中心）的緊湊球狀或纖維狀結(jié)構(gòu)。維系三級結(jié)構(gòu)的主要是疏水作用、氫鍵、鹽橋、范德華力等非共價(jià)鍵。*對于寡聚蛋白，四級結(jié)構(gòu)是指亞基（ProteinSubunit）的組成、排列方式和相互作用。亞基間的接口區(qū)域的氨基酸序列和側(cè)鏈相互作用決定了四級結(jié)構(gòu)。*蛋白質(zhì)的生物學(xué)功能（如酶的催化、抗原的識別、載體的運(yùn)輸、結(jié)構(gòu)的支撐等）嚴(yán)格依賴于其特定的三維結(jié)構(gòu)。活性位點(diǎn)、結(jié)合位點(diǎn)等功能的實(shí)現(xiàn)都需要精確的構(gòu)象。例如，酶的活性位點(diǎn)通常由特定的氨基酸殘基組成，其空間位置和微環(huán)境（如電荷狀態(tài)、氫鍵網(wǎng)絡(luò)）由高級結(jié)構(gòu)決定。別構(gòu)調(diào)節(jié)劑通過與特定位點(diǎn)結(jié)合，改變蛋白質(zhì)構(gòu)象，進(jìn)而影響活性位點(diǎn)的可及性或催化效率。*因此，蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)是其高級結(jié)構(gòu)和生物學(xué)功能的根本基礎(chǔ)。一級結(jié)構(gòu)的微小改變（如點(diǎn)突變）可能導(dǎo)致高級結(jié)構(gòu)異常，進(jìn)而失去或改變生物學(xué)功能（如導(dǎo)致酶失活或疾?。?。反之，高級結(jié)構(gòu)的變化也會影響甚至破壞生物學(xué)功能。這種從序列到結(jié)構(gòu)再到功能的級聯(lián)關(guān)系是蛋白質(zhì)生物學(xué)的核心原理。2.選擇一種研究生物大分子結(jié)構(gòu)與功能的方法進(jìn)行闡述（以核磁共振波譜法為例）：*方法名稱：核磁共振波譜法(NuclearMagneticResonanceSpectroscopy,NMRSpectroscopy)*基本原理：基于原子核（主要是氫核1H，其次是碳核13C等）在強(qiáng)磁場中的行為。具有磁自旋的原子核（如1H）像小磁針一樣，會順著或逆著外部磁場方向排列。當(dāng)施加一個(gè)特定頻率的射頻脈沖時(shí)，處于低能級的原子核會吸收能量躍遷到高能級。脈沖停止后，原子核會釋放能量回到低能級，產(chǎn)生共振信號。不同化學(xué)環(huán)境（化學(xué)位移）的原子核吸收射頻能量的頻率不同，導(dǎo)致在譜圖上出現(xiàn)不同化學(xué)位移處的信號峰。通過分析譜圖中的峰位（化學(xué)位移）、峰形（自旋-自旋耦合裂分）、峰強(qiáng)度，可以獲得分子中原子核的化學(xué)環(huán)境信息。*主要應(yīng)用：*確定蛋白質(zhì)三維結(jié)構(gòu)：高分辨率的1HNMR譜可以提供蛋白質(zhì)在溶液狀態(tài)下的詳細(xì)結(jié)構(gòu)信息。通過化學(xué)位移、耦合常數(shù)、自旋擴(kuò)散等數(shù)據(jù)，可以確定氨基酸殘基的二級結(jié)構(gòu)（α-螺旋、β-折疊等）、三級結(jié)構(gòu)的遠(yuǎn)程距離約束、氫鍵信息以及分子的整體折疊狀態(tài)和動態(tài)性質(zhì)。*確定核酸（DNA/RNA）結(jié)構(gòu)：NMR可用于測定核酸小分子（如核苷酸、寡核苷酸）的構(gòu)