1、名校名 推薦atp和酶一、學(xué)習(xí)目標(biāo)1、 atp的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式： a p p p（ a 代表腺苷， p 代表磷酸基團(tuán)，代表高能磷酸鍵） 。2、 atp的生理功能：是為生物體的新陳代謝代謝過(guò)程直接提供能量（能量貨幣）。3、 atp與 adp之間的相互轉(zhuǎn)化：酶atp+h2oadp+pi+能量（物質(zhì)可逆，能量不可逆）4、酶的概念和化學(xué)本質(zhì)酶是活細(xì)胞產(chǎn)生的一類(lèi)具有生物催化作用的有機(jī)物。絕大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)，少數(shù)酶是核酸，這種酶特稱(chēng)為核酶。5、酶的特性酶的高效性：酶的催化效率比無(wú)機(jī)催化劑要高107 1013 倍。酶的專(zhuān)一性：每一種酶只能催化一種化合物或一類(lèi)化合物的化學(xué)反應(yīng)。需要適宜的條件：一需要適宜的溫度條件，

2、在適宜的溫度條件下，酶的活性最高，高于或低于這個(gè)條件，酶的活性將下降；二需要適宜的 ph 值，在適宜的 ph值條件下，酶的催化活性最高，高于或低于這個(gè)條件，酶的催化活性將會(huì)下降。6、酶的活性：即酶促反應(yīng)的速率，受底物濃度、反應(yīng)產(chǎn)物的濃度、酶的濃度、溫度和 ph 的影響。二、教材分析1、重點(diǎn)難點(diǎn)與疑點(diǎn)重點(diǎn)難點(diǎn)是 atp的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式、 atp的生理功能、 atp與 adp之間的相互轉(zhuǎn)化、酶的概念和化學(xué)本質(zhì)、酶的高效性、酶的專(zhuān)一性等。疑點(diǎn)是酶促反應(yīng)需要適宜的條件、酶促反應(yīng)的速率，受底物濃度、反應(yīng)產(chǎn)物的濃度、酶的濃度、溫度和 ph的影響等。2、教材解讀課文解讀一、生命活動(dòng)的能量 “貨atp 是生物體進(jìn)行

3、新陳代謝所需能量的直接來(lái)幣” atp源。早在 20 世紀(jì) 20 年代，闡述：新陳代謝不僅需要酶，而且需要能量。我們幾位科學(xué)家就分別在肌知道，糖類(lèi)是細(xì)胞和生物體的主要能源物質(zhì)， 脂肪是肉中發(fā)現(xiàn)了一種叫做腺生物體內(nèi)儲(chǔ)存能量的主要物質(zhì)。 但是，這些有機(jī)物中嘌 呤 核苷 三磷 酸 的物的能量都不能直接用生物體的各項(xiàng)生命活動(dòng)， 它們?cè)谫|(zhì)，它是一種不穩(wěn)定的細(xì)胞中被逐步氧化分解釋放出來(lái)， 并將其中的一部分化合物，由 1分子腺嘌能量轉(zhuǎn)移到 atp中，通過(guò) atp直接提供給各項(xiàng)生命活呤、1 分子核糖和 3 分子動(dòng)。磷酸組成，簡(jiǎn)稱(chēng) atpatp的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式、分子式和分子結(jié)構(gòu)式（1）atp的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式atp 的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式

4、可寫(xiě)成： appp。其中 a 代表腺苷（即腺嘌呤），t 表示 3 個(gè)，p 表示磷酸，所以 atp 也稱(chēng)為三磷酸腺苷。 “”表示高能磷酸鍵，即1名校名 推薦“p”鍵，“”表示一般的共價(jià)鍵。（2）atp的分子式atp的分子式為： c10h16o13n5p3。（3）atp的分子結(jié)構(gòu)式nh 2nnnnohohoh|腺嘌呤och 2opo p o pohooo磷酸基團(tuán)磷酸基團(tuán)磷酸基團(tuán)oh核糖oh腺苷三個(gè)磷酸基團(tuán)三磷酸腺苷（ atp）闡述： atp是一種高能磷酸化合物，一分子atp中含有二個(gè)高能磷酸鍵， 每個(gè)高能磷酸鍵中貯存了大量的自由能，所謂自由能是指能直接用于作功的能量。atp中高能磷酸鍵貯存的自由能

5、在鍵斷裂時(shí)釋放出來(lái)，能直接推動(dòng)各項(xiàng)生命活動(dòng)而作功， 普通共價(jià)鍵斷裂時(shí)釋放的能量不能直接用于各項(xiàng)生命活動(dòng)。經(jīng)測(cè)定每 mol 高能磷酸鍵貯存的能量約為 30.5kj mol 1。所以 atp被稱(chēng)為生命活動(dòng)的直接能源物質(zhì)。p46 頁(yè)書(shū)本圖 4-1atp和 adp之間的相互轉(zhuǎn)化酶atp+h 2oadp+pi+ 能量闡述：在 atp與 adp的相互轉(zhuǎn)化中， atp既可以?xún)?chǔ)能，又可作為生命活動(dòng)的直接能源。 在 atp的第二個(gè)和第三個(gè)磷酸之間的高能磷酸鍵對(duì)細(xì)胞中能量的捕獲和釋放都是很重要的。 第三個(gè)磷酸位于末端， 能夠很快地移走，于 atp就轉(zhuǎn)變成了 adp，如果加上第三個(gè)磷酸， adp又轉(zhuǎn)變成了 atp。

6、在這些變化中，能量的轉(zhuǎn)變是很重要的。 把游離的磷酸束縛在 adp上形成 atp，需要能量，在這個(gè)反應(yīng)中能量被捕獲而且貯存起來(lái)。從 atp上移走第三個(gè)磷酸， 就釋放能量， atp又轉(zhuǎn)變成 adp了。所有這些變化都是在酶催化下完成的。這樣的過(guò)程在活細(xì)胞中可以永無(wú)止境地循環(huán)進(jìn)行。atp在活細(xì)胞中是用不完的， 換句話講，如果 atp用完了，也就意味著生命的結(jié)束。二、酶與酶促反應(yīng)酶是活細(xì)胞產(chǎn)生的一類(lèi)具有生物催化作用的有生物體內(nèi)每時(shí)每刻機(jī)物。絕大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)，少數(shù)酶是 rna。都在進(jìn)行著許多復(fù)雜的闡述：關(guān)于酶的化學(xué)本質(zhì)，多年來(lái)，科學(xué)家們一化學(xué)反應(yīng)，這些化學(xué)反直認(rèn)為所有酶的化學(xué)本質(zhì)都是蛋白質(zhì)。然而，20

7、世2名校名 推薦應(yīng)之所以能迅速而有規(guī)律地進(jìn)行，都和酶有關(guān)。酶通常是指由生活細(xì)胞產(chǎn)生的、具有催化活性的一類(lèi)特殊蛋白質(zhì)，又稱(chēng)為生物催化劑。絕大多數(shù)的酶都是蛋白質(zhì)。近年來(lái)，科學(xué)家發(fā)現(xiàn)，某些核酸也具有生物催化作用，它們被稱(chēng)為“核酶”。酶在常溫、常壓等溫和條件下具有很高的催化效率。例如， 1 個(gè)過(guò)氧化氫酶分子在室溫條件下每 1min 可催化 500 萬(wàn)個(gè)過(guò)氧化氫分子的分解反應(yīng)。酶也具有特異性。一種酶只能對(duì)一定的底物發(fā)生催化作用。例如，淀粉酶只能催化淀粉的水解，不能催化蛋白質(zhì)和脂質(zhì)的水解。紀(jì) 80 年代以來(lái)的科學(xué)表明，一些 rna分子也具有酶的催化作用。如一種叫做 rnasep 的酶，這種酶 20%的蛋白

8、質(zhì)和 80%的 rna組成。科學(xué)家們將這種酶中的2+蛋白質(zhì)除去，并且提高了 mg 的濃度，他們發(fā)現(xiàn)留下來(lái)的 rna仍然具有與該種酶相同的催化活性。 后來(lái)的科學(xué)實(shí)驗(yàn)進(jìn)一步證實(shí)， 某些 rna分子同那些構(gòu)成酶的蛋白質(zhì)分子一樣， 都是效率非常高的生物催化劑。 所以從酶的化學(xué)本質(zhì)來(lái)說(shuō)， 絕大多數(shù)是蛋白質(zhì)， 少數(shù)是rna。但講酶的化學(xué)本質(zhì)是有機(jī)物是不會(huì)錯(cuò)的。具有酶活性的蛋白分子分為簡(jiǎn)單蛋白質(zhì)類(lèi)和結(jié)合蛋白質(zhì)類(lèi)。簡(jiǎn)單蛋白質(zhì)類(lèi)的酶只由氨基酸組成， 不含任何其它物質(zhì)， 如胃蛋白酶。結(jié)合蛋白質(zhì)類(lèi)的酶由蛋白質(zhì)和輔因子組成的，如乳酸脫氫酶、轉(zhuǎn)氨酶等。組成這類(lèi)酶的蛋白質(zhì)部分稱(chēng)為酶蛋白， 輔因子部分叫做輔酶或輔基。輔酶和

9、輔基并沒(méi)有什么本質(zhì)上的差別，只是它們與蛋白質(zhì)部分結(jié)合的牢固程度不同而已。通常把那些與酶蛋白結(jié)合得比較松的、 用透析法可以除去的小分子有機(jī)物叫輔酶， 把那些與酶蛋白結(jié)合得比較緊的、用透析法不容易除去的小分子物質(zhì)叫輔基。酶蛋白與輔因子單獨(dú)存在時(shí)都沒(méi)有催化活力，只有兩者結(jié)合在一起時(shí)， 才能起到酶的催化作用。 這完整的酶分子稱(chēng)為全酶。（1）酶的高效性酶的高效性是指與無(wú)機(jī)催化劑相比較，酶的催化713效率要高出很多，一般要高出10 10 倍。闡述：酶的催化具有高效性是指與無(wú)機(jī)催化劑比較而言的，失去了比較的對(duì)象也就無(wú)所謂高效性。 如細(xì)胞中的過(guò)氧化氧酶催化過(guò)氧化氫分解為水和氧， 這個(gè)過(guò)程也能被 fe3+所催化

10、，但過(guò)氧化氫酶催化的效率比 fe3+催化的效率高得多。再如在人體內(nèi)，人體細(xì)胞通過(guò)呼吸作用釋放出大量的 co2，co2擴(kuò)散進(jìn)入血液后和水反應(yīng)生成 h2co3，但生成的速度是比較慢的，當(dāng) co2 擴(kuò)散進(jìn)入紅細(xì)胞后，在紅細(xì)胞中有一種酶稱(chēng)為碳酸酐酶，這種酶能夠催化 co2和水生成 h2 co3的反應(yīng)，使反應(yīng)的速度比原先提高了約一萬(wàn)五千倍。（2）酶的專(zhuān)一性酶的專(zhuān)一性是指每一種酶只能催化一種化合物或一類(lèi)化合物的化學(xué)反應(yīng)。闡述：酶促反應(yīng)具有高度的特異性（專(zhuān)一性） ，即一種酶只能催化一種反應(yīng)或一組密切相關(guān)的反應(yīng)，酶對(duì)底物的專(zhuān)一性要求很高， 有時(shí)甚至只催化一種底物的反應(yīng)。如淀粉酶只能催化淀粉分解成麥芽糖而不能催

11、化麥芽糖分解成葡萄糖。 酶的專(zhuān)一性與酶是蛋白質(zhì)有關(guān)，每種蛋白質(zhì)都有特定的空間結(jié)構(gòu)， 酶催化反3名校名 推薦應(yīng)時(shí)，酶蛋白分子首先與底物分子結(jié)合，但酶分子與底物分子能否結(jié)合，取決于酶分子的活性部位與底物分子在空間構(gòu)象上是否對(duì)應(yīng)， 或經(jīng)底物誘導(dǎo)后能否與底物分子結(jié)合。酶與底物分子結(jié)合時(shí)， 底物能誘導(dǎo)酶分子的構(gòu)象發(fā)生變化， 使酶分子能與底物很好地結(jié)合形成酶底物的復(fù)合物， 從而發(fā)生催化作用。 酶與底物相互作用形成的酶底物復(fù)合物這一過(guò)程十分重要，在實(shí)驗(yàn)室內(nèi)進(jìn)行一個(gè)化學(xué)反應(yīng)，首先要給予活化能，所以需要加熱。酶促反應(yīng)不需要加熱，不必給以活化能。這是因?yàn)槊负偷孜锏南嗷プ饔靡尫乓恍┙Y(jié)合能，以使酶底物復(fù)合物穩(wěn)定。

12、而有了結(jié)合能的釋放，酶就可用來(lái)降低化學(xué)反應(yīng)的活化能了。酶促反應(yīng)的速率與1、溫度對(duì)酶的影響ph、溫度、酶的濃度、酶促反應(yīng)的正常進(jìn)行需要適宜的溫度。在最適溫底物濃度、反應(yīng)產(chǎn)物的度條件下，酶的催化能力最高。 溫度對(duì)酶催化能力的濃度等有密切關(guān)系。影響可用如圖所示的曲線表示。度酶促反應(yīng)速最適溫度溫度闡述：在較低溫度時(shí)，隨著溫度的升高，酶的活性也逐漸提高，達(dá)到最適溫度時(shí)，酶的催化能力最高，但高于最適溫度后酶的催化能力會(huì)迅速下降，最后完全失去催化能力，即溫度對(duì)酶催化能力的影響在最適溫度兩側(cè)的曲線是不對(duì)稱(chēng)的。 其原因是低溫不破壞蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)， 只是酶的催化能力下降； 高溫會(huì)導(dǎo)致蛋白質(zhì)分子發(fā)生熱變性， 而蛋

13、白質(zhì)的變性是不可逆的，酶蛋白變性后酶的功能就會(huì)完全喪失。 不同的溫度需要的最適溫度是不同的， 一般來(lái)講，在人體內(nèi)酶的最適溫度為 37，對(duì)變溫動(dòng)物來(lái)說(shuō)，體內(nèi)酶的最適溫度相對(duì)低一些。 對(duì)植物來(lái)說(shuō)， 分布在高緯度地區(qū)的植物，其體內(nèi)酶的最適溫度較低， 分布在低緯度地區(qū)的植物，體內(nèi)酶的最適溫度高一些。2、 ph值對(duì)酶的影響酶促反應(yīng)的正常進(jìn)行需要適宜的ph 值。在適宜的 ph 值條件下，酶的催化能力最高。ph 值對(duì)酶催化能力的影響度可酶用如圖所示的曲線表示。促反應(yīng)速最適 ph 值ph 值闡述：酶的催化能力的發(fā)揮有一個(gè)最適ph 值，在低于最適 ph 值時(shí)，隨著 ph值的升高，酶的催化能4名校名 推薦力也相應(yīng)

14、升高，高于最適 ph值時(shí)，隨著 ph值的升高，酶的活性逐漸下降，在最適 ph 值兩側(cè)的曲線基本是對(duì)稱(chēng)的。 ph 過(guò)高或過(guò)低也會(huì)使蛋白質(zhì)變性，當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)變性后，酶也就完全喪失了催化的能力。 不同的酶需要的最適溫度是不同的， 如人胃液中的胃蛋白質(zhì)的最適 ph值為 1.8 左右，唾液淀粉酶的最適 ph值為 7 左右，溶酶體中酶的最適 ph 值約為 5 左右。3、酶的催化能力與時(shí)間的關(guān)系（如圖曲線所示）度酶促反應(yīng)速時(shí)間闡述：即使在最適溫度和 ph 值的條件下，酶的催化能力也不是一成不變的， 酶在“工作”了一段時(shí)間后會(huì)發(fā)生“鈍化”現(xiàn)象，即催化能力開(kāi)始下降，最后失去催化能力，酶促反應(yīng)的速度與時(shí)間的關(guān)系如圖曲

15、線所示。這些嚴(yán)重鈍化或失去催化能力的酶在細(xì)胞中水解酶的作用下會(huì)被分解成氨基酸， 氨基酸可以再度合成蛋白質(zhì)。4、酶促反應(yīng)速度與底物濃度的關(guān)系（如圖曲線所示）度酶促反應(yīng)速低物濃度闡述：酶促反應(yīng)的速度與底物濃度的有關(guān)系是：在酶量一定的條件下， 在一定范圍內(nèi)會(huì)隨著底物濃度的增加，反應(yīng)速度也增加， 但達(dá)到一定濃度后酶促反應(yīng)的速度也就不再增加了，原因是酶飽和了。拓展閱讀有關(guān) atp1997 年諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)的一半授予了美國(guó)的保羅 ?博耶和英國(guó)的約翰沃克，以表彰他們?cè)谘芯肯佘杖姿岷铣擅溉绾卫媚芰窟M(jìn)行 atp再生方面所取得的成就。三磷酸腺苷（ atp）的分子結(jié)構(gòu)很復(fù)雜，它的結(jié)構(gòu)簡(jiǎn)式如下：nh 2nnhoho

16、hohnn|ho p o p opoch 2oooohhhhohoh 5名校名 推薦atp的分子為 c10h16o13n5p3，分子量是 507，atp與 adp的轉(zhuǎn)化式可表示為：atp adp+pi+ 能量。 adp再脫去一個(gè)磷酸根形成一磷酸腺苷（簡(jiǎn)稱(chēng) amp）， amp是構(gòu)成 rna 的一種腺嘌呤核糖核苷酸。磷酸在 atp的功能中起著非常重要的作用。兩個(gè)磷酸之間（也就是 p 與 p 之間）用“”符號(hào)表示的化學(xué)鍵，是一種特殊的化學(xué)鍵。這種化學(xué)鍵斷裂時(shí)，放出的能量是正常的化學(xué)鍵放出的能量的2 倍以上（如每摩爾的高能磷酸鍵放出的能量約29.2941.84 千焦，而一般的 p o鍵只放出能量 8.

17、37 20.92 千焦 .從低等的單細(xì)胞生物到高等的人類(lèi)，能量的釋放、貯存和利用，都是以atp為中心的。生物體進(jìn)行各項(xiàng)生理活動(dòng)所需要的能量，大都直接地來(lái)自于atp，有些則間接地來(lái)源于 atp?？傊?，它們都通過(guò) atp來(lái)供應(yīng)能量。生物體的各種組織細(xì)胞中，各含有一定數(shù)量的 atp。而當(dāng)細(xì)胞中的 atp濃度過(guò)高是時(shí)，生物體可以將 atp的高能磷酸鍵中的能量轉(zhuǎn)移給肌酸，以生成磷酸肌酸（ cp）這種化合物。此反應(yīng)可簡(jiǎn)寫(xiě)成： atp+c adp+cp 。磷酸肌酸可作為一種輔助能源在動(dòng)物的肌肉中貯存。讓纖維素?zé)òl(fā)青春為什么纖維素沒(méi)有像蔗糖、淀粉一樣被人類(lèi)廣泛利用呢？原來(lái)，這與它的結(jié)構(gòu)有關(guān)。纖維素分子中的葡萄

18、糖是由 -1 ，4 糖苷鍵連接而成的。一個(gè)纖維素分子大約含有幾百個(gè)到150 個(gè)葡萄糖分子。依靠纖維素酶酶解，纖維素能逐漸被分解成為寡糖、雙糖和單糖，但人體內(nèi)缺乏纖維素酶，因而人體無(wú)法直接利用纖維素。要想充分利用纖維素，首先需要有大量的纖維素酶。好在纖維素酶在自然界分布很廣，許多微生物（主要是霉菌和細(xì)菌）都能生產(chǎn)纖維素酶。目前，微生物發(fā)酵已經(jīng)是大規(guī)模生產(chǎn)纖維素酶的主要途徑。目前，各國(guó)科學(xué)家在纖維素酶解工藝方面的研究非常活躍。實(shí)驗(yàn)表明，這些工藝一方面需要?jiǎng)?chuàng)造較好的水解條件，如將原料充分粉碎，加強(qiáng)酶與底物的接觸，使酶解過(guò)程更加容易，另一方面需要有活力較高的纖維素酶。為了進(jìn)一步提高纖維素酶解的產(chǎn)量和質(zhì)

19、量，現(xiàn)在的關(guān)鍵是選育纖維素酶的高產(chǎn)菌種，從而讓纖維素也像蔗糖、淀粉一樣被人類(lèi)廣泛利用，煥發(fā)青春。蛋白催化劑現(xiàn)在我們可以把酶簡(jiǎn)單地定義為有機(jī)催化劑?；瘜W(xué)家們開(kāi)始著手分離酶，想看看它們究竟是些什么樣的物質(zhì)。麻煩的是，在各種細(xì)胞和天然液體內(nèi)，酶的含量都非常小，而且所得到的提取物總是混合物，很難分清其中哪些是酶，哪些不是酶。許多生物化學(xué)家曾經(jīng)猜測(cè)酶就是蛋白質(zhì)，因?yàn)樯晕⒓訜?，酶的特性很容易被破壞，就像使蛋白質(zhì)變性一樣。但是，在 20 世紀(jì) 20 年代，德國(guó)生物化學(xué)家威爾施泰特報(bào)道說(shuō)，某些純化了的酶溶液（他認(rèn)為他已經(jīng)從中去掉了所有的蛋白質(zhì)） ，表現(xiàn)出明顯的催化作用。他的結(jié)論是：酶不是蛋白質(zhì)，而是比較簡(jiǎn)單的

20、化學(xué)物質(zhì)，它實(shí)際上可能是利用蛋白質(zhì)作為載體分子。當(dāng)時(shí)大多數(shù)生物化學(xué)家都站在威爾施泰特一邊，他是諾貝爾獎(jiǎng)金獲得者，享有很高的威望?？墒?，這個(gè)學(xué)說(shuō)剛一提出，康奈爾大學(xué)的生物化學(xué)家薩姆納幾乎馬上就提出有力的證據(jù)予以反駁。薩姆納從刀豆（一種美洲熱帶植物的白色種子）中分離出一些結(jié)晶，溶解后顯示出一種叫做脲酸的酶的特性，即能夠催化尿素分解成二氧化碳和氨。薩姆納的結(jié)晶顯示出明顯的蛋白質(zhì)性質(zhì)，而且他無(wú)法把蛋白質(zhì)與酶的活力分開(kāi)。凡是使蛋白質(zhì)變性的東西也都會(huì)破壞這種酶。這一切好像都證明，他所得到的是一種純的結(jié)晶狀的酶，而且證明酶是一種蛋白質(zhì)。由于威爾施泰特的巨大威望，在一段時(shí)間內(nèi)薩姆納的發(fā)現(xiàn)沒(méi)有受到重視。但是，1

21、930 年，6名校名 推薦洛克菲勒研究院的化學(xué)家諾思羅普和他的同事們證明薩姆納的發(fā)現(xiàn)是正確的。他們結(jié)晶出了許多種酶（包括胃蛋白酶在內(nèi)） ，而且發(fā)現(xiàn)它們都是蛋白質(zhì)。此外，諾思羅普還證明，這些結(jié)晶都是純蛋白質(zhì)，即使溶解并稀釋到一般化學(xué)試驗(yàn)（如威爾施泰特所做的那些試驗(yàn)）不能再查到蛋白質(zhì)存在的程度，仍然會(huì)保持它們的催化活力。酶就這樣被證實(shí)是蛋白催化劑。到目前為止，人們已經(jīng)識(shí)別出大約 2000 種不同的酶，并對(duì) 200 多種酶進(jìn)行了結(jié)晶全部都是蛋白質(zhì)，無(wú)一例外。由于他們的工作，薩姆納和諾思羅普分享了1946 年的諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)酶工程技術(shù)動(dòng)物、植物和細(xì)菌的活細(xì)胞都是一個(gè)特殊的化工廠。在億萬(wàn)年的漫長(zhǎng)進(jìn)化過(guò)程中

22、，這些活細(xì)胞獲得了一種驚人的本領(lǐng)，它們不僅能合成生命活動(dòng)所必須的一切物質(zhì)，而且一些細(xì)菌還能在極端環(huán)境條件下生存。如有的細(xì)菌能在近冰點(diǎn)的水中生存，有的則生長(zhǎng)在幾乎沸騰的水中；有的細(xì)菌適應(yīng)低 ph（ 1 2）環(huán)境，而有的則適應(yīng)于高 ph（911）環(huán)境；還有些細(xì)菌能夠抵抗高滲透壓的環(huán)境而生活在高鹽環(huán)境中。無(wú)論在哪種情況下，活細(xì)胞里生物合成的經(jīng)濟(jì)性和有效性都是現(xiàn)代化工業(yè)所不能比的。據(jù)估算，一個(gè)活細(xì)胞內(nèi)可以同時(shí)發(fā)生 15002000 個(gè)化學(xué)反應(yīng)，這些反應(yīng)都是由酶來(lái)催化完成的，由此構(gòu)成了生命物質(zhì)代謝的基礎(chǔ)。一個(gè)活細(xì)胞內(nèi)大約含有幾千種酶，現(xiàn)已知道的超過(guò) 1000 種，它們大都是蛋白質(zhì)（少數(shù)情況下可以是核酸）

23、 。酶有人們非常感興趣的獨(dú)特性能：化學(xué)催化能耗低、污染少，不僅能完成普通化學(xué)催化劑不能完成的反應(yīng)，且具更高的專(zhuān)一性，即一種酶只能催化一種或一類(lèi)反應(yīng)。這給了人們很大的啟示即如何有效地借用酶的這些特性和生化反應(yīng)原理為人類(lèi)服務(wù)。 20 世紀(jì) 70 年代以來(lái)，隨著現(xiàn)代生物技術(shù)的興起，酶工程技術(shù)亦應(yīng)運(yùn)而生，并在制藥業(yè)、食品工業(yè)、諸多基本化學(xué)工業(yè)和農(nóng)業(yè)生產(chǎn)中顯示出強(qiáng)大的生命力。實(shí)際上早在 4000 多年前，我國(guó)勞動(dòng)人民就掌握了運(yùn)用酶的技術(shù)， 如釀酒技術(shù)中使用的酒曲就含有大量生醇發(fā)酵的酶，只不過(guò)以前的人們不知道罷了。近百年來(lái)，由于人們對(duì)酶在生物體內(nèi)的作用機(jī)制有了突飛猛進(jìn)的認(rèn)識(shí)，不僅從各種生物體內(nèi)提取鑒定了眾

24、多的酶廣泛用于工農(nóng)業(yè)生產(chǎn)，在一定程度上還能創(chuàng)造出在選擇性和活性上模擬酶性質(zhì)的聚合物催化劑，并在分子仿生學(xué)領(lǐng)域占有重要一席之地?，F(xiàn)在全世界工業(yè)用酶的市場(chǎng)已超過(guò)15 億美元，專(zhuān)家們預(yù)計(jì)其銷(xiāo)售額每年將以10%比率增長(zhǎng)。食品工業(yè)中酶主要用于淀粉轉(zhuǎn)化、奶制品及食物和飲料生產(chǎn)。如葡萄糖異構(gòu)酶應(yīng)用于飲料工業(yè)生產(chǎn)高果糖玉米甜味劑；以麥芽糖淀粉酶代替化學(xué)品單酸甘油脂作為面包制造抗腐變用。紡織品工業(yè)中酶在漂白、除垢、脫漿和牛仔褲的現(xiàn)代“石洗”等工藝中正發(fā)揮越來(lái)越大的作用。造紙工業(yè)中紙漿漂白氯的用量是環(huán)境污染的主要因素。業(yè)已開(kāi)發(fā)出的聚糖酶和 -甘露聚糖酶被證明具有更為高效的漂白性能。酶添加劑應(yīng)用于動(dòng)物飼料也具有重大

25、價(jià)值。大量的動(dòng)物飼料是植物組織，其中含有不能消化的，甚至抗?fàn)I養(yǎng)的成分。特別是單胃動(dòng)物（如豬、家禽等）不易消化非淀粉的多聚糖，如- 葡聚糖和木糖。用 - 葡聚糖酶和木糖酶事先處理飼料，就可解決不易消化問(wèn)題，從而減少糧食的消耗量。植酸是一種抗?fàn)I養(yǎng)性的物質(zhì)，它能結(jié)合多種礦物質(zhì)（磷、鈣、鐵、鋅）和蛋白質(zhì)，造成主要營(yíng)養(yǎng)物質(zhì)吸收不良。研究證明，植酸酶可克服這一障礙?？墒亲匀惶崛〉闹菜崦府a(chǎn)量低、價(jià)格昂貴，限制了它的應(yīng)用。科學(xué)家們正在通過(guò)基因工程方法來(lái)解決這一難題。此外，化妝品工業(yè)也正在介入酶工程這一領(lǐng)域，希望能用一些酶（如超氧化物歧化酶能消除皮膚表面的自由基）和生物表面活化劑（如糖脂）作為刺激性化學(xué)品的溫和

26、的替代品；環(huán)境污染中的許多問(wèn)題看來(lái)有可能通過(guò)微生物和酶的途徑來(lái)解決；作為藥物來(lái)治療疾病的酶，臨床上已20 余種，例如用鏈激酶治療血栓病、用凝血因子和治療血友病等功效顯著。從這些資料我們可以粗略地看到酶與我們生活的關(guān)系是7名校名 推薦多么的密切。但是，上述所用的傳統(tǒng)酶存在著局限性。從細(xì)菌、酵母、植物和動(dòng)物細(xì)胞中分離提取酶是一個(gè)復(fù)雜而造價(jià)昂貴的事，從而影響了它的大量供應(yīng)；不少酶即使提取了出來(lái)，其穩(wěn)定性卻很差，因?yàn)槊傅幕钚砸蕾?lài)其天然的大分子生理構(gòu)象，而這種構(gòu)象必須在有限的溫度、 ph、鹽濃度范圍內(nèi)才能保持，因此環(huán)境條件稍有所變化，就很容易使酶失去活性，這大大限制了酶的應(yīng)用；再者，工業(yè)流程中酶必須與反應(yīng)物混合，在水溶