1、基礎生物化學習題及（上）基礎生物化學第二版，主編，高等教育第一章 蛋 白 質一、知識要點（一）氨基酸的結構蛋白質是重要的生物大分子，其組成是氨基酸。組成蛋白質的氨基酸有 20 種，均為 -氨基酸。每個氨基酸的 -碳上連接一個羧基，一個氨基，一個氫原子和一個側鏈 R 基團。20 種氨基酸結構的差別就在于它們的 R 基團結構的不同。根據(jù) 20 種氨基酸側鏈R 基團的極性，可將其分為四大類：非極性 R 基氨基酸（8 種）；不帶電荷的極性R 基氨基酸（7 種）；帶負電荷的 R 基氨基酸（2 種）；帶正電荷的 R 基氨基酸（3 種）。（二）氨基酸的性質氨基酸是兩性電解質。由于氨基酸含有酸性的羧基和堿性的

2、氨基，所以既是酸又是堿，是兩性電解質。有些氨基酸的側鏈還含有可解離的基團，其帶電狀況取決于它們的團不同，所以等電點不同。值。由于不同氨基酸所帶的可解離基除甘氨酸外，其它都有不對稱碳原子，所以具有 D-型和 L-型 2 種構型，具有旋光性，天然蛋白質中存在的氨基酸都是 L-型的。酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在 280nm 處有最大吸收值，大多數(shù)蛋白質都具有這些氨基酸，所以蛋白質在 280nm 處也有特征吸收，這是紫外吸收法定量測定蛋白質的基礎。氨基酸的 -羧基和 -氨基具有化學反應性，另外，許多氨基酸的側鏈還含有羥基、氨基、羧基等可解離基團，也具有化學反應性。較重要的化學反應有：（

3、1）茚三酮反應，除脯氨酸外，所有的 -氨基酸都能與茚三酮發(fā)生顏色反應，生成藍紫色化合物，脯氨酸與茚三酮生成黃色化合物。（2）Sanger 反應，-NH2與 2,4-二硝基氟苯作用產(chǎn)生相應的 DNB-氨基酸。（3）Edman 反應，-NH2 與苯異硫酸酯作用產(chǎn)生相應的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物（ T-氨基酸）。Sanger 反應和 Edmen 反應均可用于蛋白質多肽鏈N 端氨基酸的測定。氨基酸通過肽鍵相互連接而成的化合物稱為肽，由 2 個氨基酸組成的肽稱為二肽，由 3 個氨基酸組成的肽稱為三肽，少于 10 個氨基酸肽稱為寡肽，由 10 個以上氨基酸組成的肽稱為多肽。（三）蛋白質的結構蛋白質是具有

4、特定構象的大分子，為研究方便，將蛋白質結構分為四個結構水平，包括一級結構、二級結構、三級結構和四級結構。一般將二級結構、三級結構和四級結構稱為三維構象或高級結構。一級結構指蛋白質多肽鏈中氨基酸的排列順序。肽鍵是蛋白質中氨基酸之間的主要連接方式，即由一個氨基酸的 -氨基和另一個氨基酸的 -之間脫去一分子水相互連接。肽鍵具有部分雙鍵的性質，所以整個肽是一個剛性的平面結構。在多肽鏈的含有游離氨基的一端稱為肽鏈的氨基端或 N 端，而另一有一個游離羧基的一端稱為肽鏈的羧基端或 C 端。蛋白質的二級結構是指多肽鏈骨架盤繞折疊所形成的有規(guī)律性的結構。最基本的二級結構類型有 -螺旋結構和 -折疊結構，此外還有

5、 -轉角和回轉。右手 -螺旋結構是在蛋白和球蛋白中發(fā)現(xiàn)的最常見的二級結構,每圈螺旋含有 3.6 個氨基酸殘基，螺距為 0.54nm,螺旋中的每個肽鍵均參與氫鍵的形成以維持螺旋的穩(wěn)定。 -折疊結構也是一種常見的二級結構，在此結構中，多肽鏈以較伸展的曲折形式存在，肽鏈（或肽段）的排列可以有平行和反平行兩種方式。氨基酸之間的軸心距為 0.35nm,相鄰肽鏈之間借助氫鍵彼此連成片層結構。結構域是介于二級結構和三級結構之間的一種結構層次，是指蛋白質亞基結構中明顯分開的緊密球狀結構區(qū)域。超二級結構是指蛋白質分子 中的多肽鏈在三維折疊中形成有規(guī)則的三級結構體。蛋白質的三級結構是整個多肽鏈的三維構象，它是在二

6、級結構的基礎上，多肽鏈進一步折疊卷曲形成復雜的球狀分子結構。具有三級結構的蛋白質一般都是球蛋白，這類蛋白質的多肽鏈在三中沿多個方向進行盤繞折疊，形成十分緊密的近似球形的結構，分子的空間只能容納少數(shù)水分子，幾乎所有的極性 R 基都分布在分子外表面，形成親水的分子外殼，而非極性的基團則被埋在分子蛋白質分子中側鏈 R 基團的相互作用對穩(wěn)定球狀蛋白質的三級結構起著重要作用。，不與水接觸。蛋白質的四級結構指數(shù)條具有獨立的三級結構的多肽鏈通過非共價鍵相互連接而成的聚合體結構。在注：中國/天地農(nóng)BS 站搜集整理，交流之用 1具有四級結構的蛋白質中，每一條具有三級結構的皚鏈稱為亞基或亞，缺少一個亞基或亞基單獨

7、存在都不具有活性。四級結構涉及亞基在整個分子中的空間排布以及亞基之間的相互關系。維持蛋白質空間結構的作用要是氫鍵、離子鍵、疏水作用力和力等非共價鍵，又稱次級鍵。此外，在某些蛋白質中還有二硫鍵，二硫鍵在維持蛋白質構象方面也起著重要作用。蛋白質的空間結構取決于它的一級結構，多肽離岸主鏈上的氨基酸排列順序包含了形成復雜的三維結構（即正確的空間結構）所需要的全部信息。（四）蛋白質結構與功能的關系不同的蛋白質，由于結構不同而具有不同的生物學功能。蛋白質的生物學功能是蛋白質分子的天然構象所具有的性質，功能與結構密切相關。1一級結構與功能的關系蛋白質的一級結構與蛋白質功能有相適應性和（1）一級結構的變異與分

8、子病性，可從以下幾個方面說明：蛋白質中的氨基酸序列與生物功能密切相關，一級結構的變化往往導致蛋白質生物功能的變化。如鐮刀型細胞貧血癥，其病因是血紅蛋白中的一個核苷酸的突變導致該蛋白分子中 -鏈第 6 位谷氨酸被纈氨酸取代。這個一級結構上的細微差別使患者的血紅蛋白分子容易發(fā)生凝聚，導致紅細胞變成鐮刀狀，容易破裂引起貧血，即血紅蛋白的功能發(fā)生了變化。一級結構與生物進化研究發(fā)現(xiàn)，同源蛋白質中有許多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差異較大。如比較不同生物的細胞色素 C 的一級結構，發(fā)現(xiàn)與人類親緣關系接近，其氨基酸組成的差異越小，親緣關系越遠差異越大。蛋白質的激活作用在生物體內(nèi)，有些蛋白質常以前體的形

9、式性，如酶原的激活。2蛋白質空間結構與功能的關系，只有按一 定方式裂解除去部分肽鏈之后才具有生物活蛋白質的空間結構與功能之間有密切相關性，其特定的空間結構是行使生物功能的基礎。以下兩方面均可說明這種相關性。（1）.核糖核酸酶的變性與復性及其功能的喪失與恢復核糖核酸酶是由 124 個氨基酸組成的一條多肽鏈，含有四對二硫鍵，空間構象為球狀分子。將天然核糖核酸酶在 8mol/L 脲中用 -巰基乙醇處理，則分子內(nèi)的四對二硫鍵斷裂，分子變成一條松散的肽鏈，此時酶活性完全喪失。但用透析法除去 -巰基乙醇和脲后，此酶經(jīng)氧化又自發(fā)地折疊成原有的天然構象，同時酶活性又恢復。（2）血紅蛋白的變構現(xiàn)象血紅蛋白是一個

10、四聚體蛋白質，具有氧合功能，可在血液中氧。研究發(fā)現(xiàn)，脫氧血紅蛋白與氧的親和力很低，不易與氧結合。一旦血紅蛋白分子中的一個亞基與 O2 結合，就會引起該亞基構象發(fā)生改變，并引起其它三個亞基的構象相繼發(fā)生變化，使它們易于和氧結合，說明變化后的構象最適合與氧結合。從以上例子可以看出，只有當?shù)鞍踪|以特定的適當空間構象存在時才具有生物活性。（五）蛋白質的重要性質蛋白質是兩性電解質，它的酸堿性質取決于肽鏈上的可解離的 R 基團。不同蛋白質所含有的氨基酸的種類、數(shù)目不同，所以具有不同的等電點。當?shù)鞍踪|所處環(huán)境的大于時，蛋白質分子帶負電荷，小于時，蛋白質帶正電荷，等于時，蛋白質所帶凈電荷為零，此時溶解度最小。

11、蛋白質分子表面帶有許多親水基團，使蛋白質成為親水的膠體溶液。蛋白質顆粒周圍的水化膜（水化層）以及非等電狀態(tài)時蛋白質顆粒所帶的同性電荷的互相排斥是使蛋白質膠體系統(tǒng)穩(wěn)定的主要。當這些穩(wěn)定被破壞時，蛋白質會產(chǎn)生沉淀。高濃度中性鹽可使蛋白質分子脫水并中和其所帶電荷，從而降低蛋白質的溶解度并沉淀析出，即鹽析。但這種作用并不引起蛋白質的變性。這個性質可用于蛋白質的分離。蛋白質受到某些物理或化學作用時，引起生物活性的喪失，溶解度的降低以及其它性質的改變，這種現(xiàn)象稱為蛋白質的變性作用。變性作用的實質是由于維持蛋白質高級結構的次級鍵遭到破壞而造成天然構象的，但未涉及共價鍵的斷裂。有些變性是可逆的，有些變性是不可

12、逆的。當變性條件不劇烈時，變性是可逆的，除去變性后，變性蛋白又可從新回復到原有的天然構象，恢復或部分恢復其原有的生物活性，這種現(xiàn)象稱為蛋白質的復性。（六）測定蛋白質分子量的方法1凝膠過濾法凝膠過濾法分離蛋白質的原理是根據(jù)蛋白質分子量的大小。由于不同排阻范圍的葡聚糖凝膠有一特定的蛋白質分子量范圍，在此范圍內(nèi)，分子量的對數(shù)和洗脫體積之間成線性關系。因此，用幾種已知分子量的蛋白質為標準，進行凝膠層析，以每種蛋白質的洗脫體積對它們的分子量的對數(shù)作圖，繪制出標準洗脫曲線。未知蛋白質在同樣的條件下進行凝膠層析，根據(jù)其所用的洗脫體積，從標準洗脫曲線上可求出此未知蛋白質對應的分子量。注：中國/天地農(nóng)BS 站搜

13、集整理，交流之用 2SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳法蛋白質在普通聚丙烯酰胺凝膠中的電泳速度取決于蛋白質分子的大小、分子形狀和所帶電荷的多少。 SDS（十二烷基磺酸鈉）是一種去污劑，可使蛋白質變性并解離成亞基。當?shù)鞍踪|樣品中加入 SDS 后，SDS與蛋白質分子結合，使蛋白質分子帶上大量的強負電荷，并且使蛋白質分子的形狀都變成短棒狀，從而消除了蛋白質分子之間原有的帶電荷量和分子形狀的差異。這樣電泳的速度只取決于蛋白質分子量的大小，蛋白質分子在電泳中的相對遷移率和分子質量的對數(shù)成直線關系。以標準蛋白質分子質量的對數(shù)和其相對遷移率作圖，得到標準曲線，根據(jù)所測樣品的相對遷移率，從標準曲線上便可查出其分子質量

14、。沉降法（超速離心法）沉降系數(shù)（S）是指離心場強度溶質的沉降速度。S 也常用于近似地描述生物大分子的大小。蛋白質溶液經(jīng)高速離心分離時，由于關系，蛋白質分子趨于下沉，沉降速度與蛋白質顆粒大小成正比，應用光學方法觀察離心過蛋白質顆粒的沉降行為，可判斷出蛋白質的沉降速度。根據(jù)沉降速度可求出沉降系數(shù)，將 S 帶入公式，即可計算出蛋白質的分子質量。RTSM D( )二、習 題（一）1 12 23 34 45 56 67 78 89 9兩性離子（dipolarion）必需氨基酸（essential等電點(isoelectric po稀有氨基酸(rare aminoamino acid）,)acid)非蛋白

15、質氨基酸(nonprotein amino acid)構型(configuration)蛋白質的一級結構(protein primary structure)構象(conformation)蛋白質的二級結構(protein secondary structure)10結構域()11蛋白質的三級結構(proteertiary structure) 12氫鍵(hydrogen bond) 13蛋白質的四級結構(protein quaternary structure) 14離子鍵(ionic bond)15超二級結構(super-secondary structure) 16疏水鍵(hydroob

16、ic bond)17力( van der Waals force)18鹽析(salting out) 19鹽溶(salting in) 20蛋白質的變性(denaturation) 21蛋白質的復性(renaturation) 22蛋白質的沉淀作用(preciion)23凝膠電泳（gel electrooresis） 24層析（chromatogray）(二)填空題蛋白質多肽鏈中的肽鍵是通過一個氨基酸的基和另一氨基酸的基連接而形成的。大多數(shù)蛋白質中氮的含量較恒定，平均為%，如測得 1 克樣品含氮量為 10mg,則蛋白質含量為%。在 20 種氨基酸中，酸性氨基酸有和2 種，具有羥基的氨基酸是和，

17、能形成二硫鍵的氨基酸是.蛋白質中的、和3 種氨基酸具有紫外吸收特性，因而使蛋白質在 280nm處有最大吸收值。5精氨酸的動。值為 10.76,將其溶于7 的緩沖液中，并置于電場中，則精氨酸應向電場的方向移組成蛋白質的 20 種氨基酸中，含有咪唑環(huán)的氨基酸是_，含硫的氨基酸有和。蛋白質的二級結構最基本的有兩種類型，它們是和。注：中國/天地農(nóng)BS 站搜集整理，交流之用 3 -螺旋結構是由同一肽鏈的和 間的 鍵維持的，螺距為 ,每圈螺旋含 個氨基酸殘基，每個氨基酸殘基沿軸上升高度為。天然蛋白質分子中的 -螺旋大都屬于 手螺旋。在蛋白質的 -螺旋結構中，在環(huán)狀氨基酸存在處局部螺旋結構中斷。球狀蛋白質中

18、有側鏈的氨基酸殘基常位于分子表面而與水結合，而有側鏈的氨基酸位于分子的。氨基酸與茚三酮發(fā)生氧化脫羧脫氨反應生成色化合物，而與茚三酮反應生成黃色化合物。維持蛋白質的一級結構的化學鍵有和；維持二級結構靠鍵；維持三級結構和四級結構靠鍵，其中包括、和.13穩(wěn)定蛋白質膠體的是和。GSH 的中文名稱是，它的活性基團是，它的生化功能是。加入低濃度的中性鹽可使蛋白質溶解度，這種現(xiàn)象稱為，而加入高濃度的中性鹽，當達到一定的鹽飽和度時，可使蛋白質的溶解度并,這種現(xiàn)象稱為,蛋白質的這種性質常用于。條件下，不同蛋白質的、和16用電泳方法分離蛋白質的原理，是在一定的不同，因而在電場中移動的和不同，從而使蛋白質得到分離。

19、氨基酸處于等電狀態(tài)時，主要是以形式存在，此時它的溶解度最小。鑒定蛋白質多肽鏈氨基末端常用的方法有和。測定蛋白質分子量的方法有、和。20今有甲、乙、丙三種蛋白質，它們的等電點分別為 8.0、4.5 和 10.0,當在場中電泳的情況為：甲，乙，丙。8.0 緩沖液中，它們在電21當氨基酸溶液的I 時，氨基酸以離子形式存在，當在。I 時，氨基酸以離子形式存1(+2-NH 3(22谷氨酸的。-COOH) 2.19,) = 9.67,R(R基)= 4.25,谷氨酸的等電點為天然蛋白質中的 螺旋結構，其主鏈上所有的羰基氧與亞氨基氫都參與了鏈內(nèi)鍵的形成，因此構象相當穩(wěn)定。將分子量分別為 a（90 000）、b

20、（45 000）、c（110 000）的三種蛋白質混合溶液進行凝膠過濾層析，它們被洗脫下來的先后順序是。肌紅蛋白的含鐵量為 0.34%，其最小分子量是.血紅蛋白的含鐵量也是 0.34%，但每分子含有 4個鐵原子，血紅蛋白的分子量是.一個 -螺旋片段含有 180 個氨基酸殘基，該片段中有圈螺旋？該 -螺旋片段的軸長為.(三) 選擇題1在生理條件下，下列哪種氨基酸帶正電荷？A丙氨酸 D蛋氨酸B酪氨酸 E異亮氨酸C賴氨酸2下列氨基酸中哪一種是非必需氨基酸？A亮氨酸 D蛋氨酸B酪氨酸 E蘇氨酸C賴氨酸3蛋白質的組成成分中，在 280nm 處有最大吸收值的最主要成分是：A酪氨酸的酚環(huán) C肽鍵B半胱氨酸的

21、硫原子 D苯丙氨酸4下列 4 種氨基酸中哪個有堿性側鏈？A脯氨酸B苯丙氨酸C異亮氨酸D賴氨酸5下列哪種氨基酸屬于亞氨基酸？A絲氨酸B脯氨酸C亮氨酸D組氨酸下列哪一項不是蛋白質 -螺旋結構的特點？ A天然蛋白質多為右手螺旋 B肽鏈平面充分伸展C每隔 3.6 個氨基酸螺旋上升一圈。D每個氨基酸殘基上升高度為 0.15nm.下列哪一項不是蛋白質的性質之一？A處于等電狀態(tài)時溶解度最小 C變性蛋白質的溶解度增加B加入少量中性鹽溶解度增加 D有紫外吸收特性注：中國/天地農(nóng)BS 站搜集整理，交流之用 48下列氨基酸中哪一種不具有旋光性？ALeuBAlaCGlyDSerEVal9在下列檢測蛋白質的方法中，哪一

22、種取決于完整的肽鏈？A凱氏定氮法B雙縮尿反應C紫外吸收法D茚三酮法10下列哪種酶作用于由堿性氨基酸的羧基形成的肽鍵？A糜蛋白酶B羧肽酶C氨肽酶D胰蛋白酶11下列有關蛋白質的敘述哪項是正確的？A蛋白質分子的凈電荷為零時的值是它的等電點B大多數(shù)蛋白質在含有中性鹽的溶液中會沉淀析出 C由于蛋白質在等電點時溶解度最大，所以沉淀蛋白質時應遠離等電點 D以上各項均不正確12下列關于蛋白質結構的敘述，哪一項是錯誤的？ A氨基酸的疏水側鏈很少埋在分子的中心部位 B電荷的氨基酸側鏈常在分子的外側，面向水相C白質的一級結構在決定高級結構方面是重要 D白質的空間結構主要靠次級鍵維持13列哪些妨礙蛋白質形成 -螺旋結

23、構？之一A脯氨酸的存在 C性氨基酸的相鄰存在 E以上各項都是B氨基酸殘基的大的支鏈D性氨基酸的相鄰存在14于 -折疊片的敘述，下列哪項是錯誤的？ A -折疊片的肽鏈處于曲折的伸展狀態(tài) B的結構是借助于鏈內(nèi)氫鍵穩(wěn)定的C有的 -折疊片結構都是通過幾段肽鏈平行排列而形成的D基酸之間的軸距為 0.35nm 15持蛋白質二級結構穩(wěn)定的主要作用力是：A鹽鍵B疏水鍵C氫鍵是：D二硫鍵16維持蛋白質三級結構穩(wěn)定的A肽鍵B二硫鍵C離子鍵D氫鍵E次級鍵17凝膠過濾法分離蛋白質時，從層析柱上先被洗脫下來的是：A分子量大的 C電荷多的B分子量小的 D帶電荷少的18. 下列哪項與蛋白質的變性無關？A. 肽鍵斷裂C離子鍵

24、被破壞B氫鍵被破壞 D疏水鍵被破壞19蛋白質空間構象的特征主要取決于下列哪一項？A多肽鏈中氨基酸的排列順序 C鏈內(nèi)及鏈間的二硫鍵B次級鍵 D溫度及20下列哪個性質是氨基酸和蛋白質所共有的？A膠體性質 C沉淀反應 E雙縮脲反應B兩性性質 D變性性質21氨基酸在等電點時具有的特點是：A不帶正電荷CA 和 B E在電場中不泳動22蛋白質的一級結構是指：B不帶負電荷 D溶解度最大A蛋白質氨基酸的種類和數(shù)目B蛋白質中氨基酸的排列順序C蛋白質分子中多肽鏈的折疊和盤繞 D包括 A,B 和 C(四)是非判斷題氨基酸與茚三酮反應都產(chǎn)生藍紫色化合物。因為羧基碳和亞氨基氮之間的部分雙鍵性質，所以肽鍵不能所有的蛋白質

25、都有酶活性。()旋轉。4 -碳和羧基碳之間的鍵不能旋轉。多數(shù)氨基酸有 D-和 L-兩種不同構型，而構型的改變涉及共價鍵的破裂。所有氨基酸都具有旋光性。注：中國/天地農(nóng)BS 站搜集整理，交流之用 5()7蛋白質的 20 種氨基酸都是必需氨基酸。8蛋白質多肽鏈中氨基酸的排列順序在很大程度上決定了它的構象。一氨基一羧基氨基酸的蛋白質的變性是蛋白質為中性，因為-COOH 和-NH2的解離度相同。結構的破壞，因此涉及肽鍵的斷裂。蛋白質是生物大分子，但并不都具有四級結構。血紅蛋白和肌紅蛋白都是氧的載體，前者是一個典型的變構蛋白，在與氧結合過應，而后者卻不是。13.用 FDNB 法和 Edman 降解法測定

26、蛋白質多肽鏈 N-端氨基酸的原理是相同的。呈現(xiàn)變構效()14并非所有蛋白質的 20 種氨基酸的 -碳原子上都有一個羧基和一個氨基。蛋白質是兩性電解質，它的酸堿性質主要取決于肽鏈上可解離的 R 基團。在具有四級結構的蛋白質分子中，每個具有三級結構的多肽鏈是一個亞基。所有的肽和蛋白質都能和硫酸銅的堿性溶液發(fā)生雙縮尿反應。一個蛋白質分子中有兩個半胱氨酸存在時，它們之間可以形成兩個二硫鍵。鹽析法可使蛋白質沉淀，但不引起變性，所以鹽析法常用于蛋白質的分離蛋白質的空間結構就是它的三級結構。維持蛋白質三級結構最重要的作用力是氫鍵。)22具有四級結構的蛋白質，它的每個亞基單獨存在時仍能保存蛋白質原有的生物活性

27、。)23變性蛋白質的溶解度降低，是由于中和了蛋白質分子表面的電荷及破 壞了外層的水膜所引起的。)24蛋白質二級結構的穩(wěn)定性是靠鏈內(nèi)氫鍵維持的，肽鏈上每個肽鍵都參與氫鍵的形成。（五）問答題12蛋白質的一級結構？為什么說蛋白質的一級結構決定其空間結構？蛋白質的空間結構？蛋白質的空間結構與其生物功能有何關系？蛋白質的 螺旋結構有何特點？蛋白質的 折疊結構有何特點？舉例說明蛋白質的結構與其功能之間的關系。6蛋白質的變性作用和復性作用？蛋白質變性后哪些性質會發(fā)生改變？簡述蛋白質變性作用的機制。蛋白質有哪些重要功能下列試劑和酶常用于蛋白質化學的研究中：CNBr、異硫 酸苯酯、丹黃酰氯、脲、6mol/L H

28、Cl、 -巰基乙醇、水合茚三酮、過甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。其中哪一個最適合完成以下各項任務？測定小肽的氨基酸序列。鑒定肽的氨基末端殘基。（3）不含二硫鍵的蛋白質的可逆變性；二硫鍵存在時還需加什么試劑？（4）在芳香族氨基酸殘基羧基側水解肽鍵。在蛋氨酸殘基羧基側水解肽鍵。在賴氨酸和精氨酸殘基羧基側水解肽鍵。10根據(jù)蛋白質一級氨基酸序列可以蛋白質的空間結構。假設有下列氨基酸序列（如圖）：151015Ile-Ala-His-Thr-Tyr-Gly-Pro-Glu-Ala-Ala-Met-Cys-Lys-Try-Glu-Ala-Gln-202527Pro-Asp-Gly-Met-Glu-Cys-A

29、la-e-His-Arg在該序列的哪一部位可能會出彎或 -轉角。何處可能形成鏈內(nèi)二硫鍵？假設該序列只是大的球蛋白的一部分，下面氨基酸殘基中哪些可能分布在蛋白的外表面，哪些分布在？氨酸；異亮氨酸；蘇氨酸；纈氨酸；谷氨酰胺；賴氨酸三、 習題解答（一）注：中國/天地農(nóng)BS 站搜集整理，交流之用 61兩性離子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正負兩種電荷，又稱兼性離子或偶極離子。2必需氨基酸：指（和其它哺乳動物）自身不能，機體又必需，需要從飲食中獲得的氨基酸。3. 氨基酸的等電點：指氨基酸的正離子濃度和負離子濃度相等時的值，用符號表示。稀有氨基酸：指存在于蛋白質中的 20 種常見氨基酸以外的其它罕見氨基

30、酸，它們是正常氨基酸的衍生物。非蛋白質氨基酸：指不存在于蛋白質分子中而以游離狀態(tài)和結合狀態(tài)存在于生物體的各種組織和細胞的氨基酸。6構型：指在異構體中不對稱碳原子上相連的各原子或取代基團的空間排布。構型的轉變伴隨著共價鍵的斷裂和重新形成。蛋白質的一級結構：指蛋白質多肽鏈中氨基酸的排列順序，以及二硫鍵的位置。構象：指有機分子中，不改變共價鍵結構，僅單鍵周圍的原子旋轉所產(chǎn)生的原子的空間排布。一種構象改變?yōu)榱硪环N構象時，不涉及共價鍵的斷裂和重新形成。構象改變不會改變分子的光學活性。蛋白質的二級結構：指在蛋白質分子中的局部區(qū)域內(nèi)，多肽鏈沿一定方向盤繞和折疊的方式。結構域：指蛋白質多肽鏈在二級結構的基礎上

31、進一步卷曲折疊成幾個相對獨立的近似球形的組裝體。蛋白質的三級結構：指蛋白質在二級結構的基礎上借助各種次級鍵卷曲折疊成特定的球狀分子結構的構象。12氫鍵：指負電性很強的氧原子或氮原子與 N-H 或 O-H 的氫原子間的相互。蛋白質的四級結構：指多亞基蛋白質分子中各個具有三級結構的多肽鏈以適當方式聚合所呈現(xiàn)的三維結構。離子鍵：帶相反電荷的基團之間的靜電引力，也稱為靜電鍵或鹽鍵。15超二級結構：指蛋白質分子中相鄰的二級結構二級結構組合體。組合在一起所形成的有規(guī)則的、在空間上能辨認的16疏水鍵：非極性分子之間的一種弱的、非共價的相互作用。如蛋白質分子中的疏水側鏈避開水相而相互17而形成的作用力。力：中

32、性原子之間通過瞬間靜電相互作用產(chǎn)生的一種弱的分子間的力。當兩個原子之間的距離為它們的半徑之和時，力最強。鹽析：在蛋白質溶液中加入一定量的高濃度中性鹽（如硫酸氨），使蛋白質溶解度降低并沉淀析出的現(xiàn)象稱為鹽析。鹽溶：在蛋白質溶液中加入少量中性鹽使蛋白質溶解度增加的現(xiàn)象。蛋白質的變性作用：蛋白質分子的天然構象遭到破壞導致其生物活性喪失的現(xiàn)象。蛋白質在受到光照、熱、變。以及一些變性劑的作用時，次級鍵遭到破壞導致天然構象的破壞，但其一級結構不發(fā)生改21蛋白質的復性：指在一定條件下，變性的蛋白質分子恢復其原有的天然構象并恢復生物活性的現(xiàn)象。22蛋白質的沉淀作用：在外界影響下，蛋白質分子失去水化膜或被中和其

33、所帶電荷，導致溶解度降低從而使蛋白質變得不穩(wěn)定而沉淀的現(xiàn)象稱為蛋白質的沉淀作用。凝膠電泳：以凝膠為介質，在電場作用下分離蛋白質或核酸等分子的分離純化技術。層析：按照在移動相（可以是氣體或液體）和固定相（可以是液體或固體）之間的分配比例將混分分開的技術。（二）填空題1234567891234567氨；羧基；16 ；6.25谷氨酸；氨酸；絲氨酸；蘇氨酸苯丙氨酸；酪氨酸；色氨酸；紫外吸收負極組氨酸；半胱氨酸；蛋氨酸 -螺旋結構； -折疊結構C=O；N=H；氫；0.54nm； 3.6；0.15nm；右脯氨酸；羥脯氨酸極性；疏水性藍紫色；脯氨酸肽鍵；二硫鍵；氫鍵；次級鍵；氫鍵；離子鍵；疏水鍵；表面的水化

34、膜；同性電荷谷胱甘肽；巰基增加；鹽溶；減??；沉淀析出；鹽析；蛋白質分離帶電荷量；分子大小；分子形狀；方向；速率力注：中國/天地農(nóng)BS 站搜集整理，交流之用 7兩性離子；最小FDNB 法（2,4-二硝基氟苯法）；Edman 降解法（苯異硫氫酸酯法）沉降法；凝膠過濾法；SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳法（SDS法）20不正極移負極移動；21兩性離子；負；223.2223氫鍵；24C；a；b2516 672； 66 687；2650 圈；27nm（三）選擇題1D：5 種氨基酸中只有賴氨酸為堿性氨基酸，其等電點為 9.74,大于生理值，所以帶正電荷。B：人（或哺乳動物）的必需氨基酸包括賴氨酸、色氨酸、甲硫氨

35、酸、苯丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、蘇氨酸 8 種，酪氨酸不是必需氨基酸。A：酪氨酸和苯丙氨酸在 280nm 處的克分子消光系數(shù)分別為 540 何 120,所以酪氨酸比苯丙氨酸有較大吸收，而且大多數(shù)蛋白質中都含有酪氨酸。肽鍵的最大吸收在 215nm,半胱氨酸的硫原子在 280nm 和 215nm均無明顯吸收。D：在此 4 種氨基酸中，只有賴氨酸的R 基團可接受氫質子，作為堿，而其它 3 種氨基酸均無可解離的 R側鏈。B：氨基酸的 -碳上連接的是亞氨基而不是氨基，所以實際上屬于一種亞氨基酸，而其它氨基酸的 -碳上都連接有氨基，是氨基酸。B：天然蛋白質的 -螺旋結構的特點是，肽鏈圍繞中心軸旋轉

36、形成螺旋結構，而不是充分伸展的結構。另外在每個螺旋中含有 3.6 個氨基酸殘基，螺距為 0.54nm,每個氨基酸殘基上升高度為 0.15nm,所以 B不是 -螺旋結構的特點。7C：蛋白質處于等電點時，凈電荷為零，失去蛋白質分子表面的同性電荷互相排斥的穩(wěn)定，此時溶解度最?。患尤肷倭恐行喳}可增加蛋白質的溶解度，即鹽溶現(xiàn)象；因為蛋白質中含有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸，所以具有紫外吸收特性；變性蛋白質的溶解度減小而不是增加，因為蛋白質變性后，近似于球狀的空間構象被破壞，變成松散的結構，原來處于分子小了與水分子的作用，從而使蛋白質溶解度減小并沉淀。的疏水性氨基酸側鏈于分子表面，減C：甘氨酸的 -碳原子連接

37、的 4 個原子和基團中有 2 個是氫原子，所以不是不對稱碳原子，沒有構體，所以不具有旋光性。B：雙縮脲反應是指含有兩個或兩個以上肽鍵的化合物（肽及蛋白質）與稀硫酸銅的堿性溶液反應生成紫色（或青紫色）化合物的反應，產(chǎn)生顏色的深淺與蛋白質的含量成正比，所以可用于蛋白質的定量測定。茚三酮反應是氨基酸的游離的 -NH 與茚三酮之間的反應；凱氏定氮法是測定蛋白質消化后產(chǎn)生的氨；紫外吸收法是通過測定蛋白質的紫外消光值定量測定蛋白質的方法，因為大多數(shù)蛋白質都含有酪氨酸，有些還含有色氨酸或苯丙氨酸，這三種氨基酸具有紫外吸收特性，所以紫外吸收值與蛋白質含量成正比。D：靡蛋白酶即胰凝乳蛋白酶作用于酪氨酸、色氨酸和

38、苯丙氨酸的羧基參與形成的肽鍵；羧肽酶是從肽鏈的羧基端開始水解肽鍵的外肽酶；氨肽酶是從肽鏈的氨基端開始水解肽鍵的外肽酶；胰蛋白酶可以專一地水解堿性氨基酸的羧基參與形成的肽鍵。異11A：蛋白質的等電點是指蛋白質分子內(nèi)的正電荷桌能總數(shù)與負電荷總數(shù)相等時的值。蛋白質鹽析的條件是加入足量的中性鹽，如果加入少量中性鹽不但不會使蛋白質沉淀析出反而會增加其溶解度，即鹽溶。在等電點時，蛋白質的凈電荷為子間的凈電斥力最小，所以溶解度最小，在溶液中易于沉淀，所以通常沉淀蛋白質應調(diào)至等電點。12A：在蛋白質的空間結構中，通常是疏水性氨基酸的側鏈存在于分子的，因為疏水性基團避開水相而在一起，而親水側鏈分布在分子的表面以

39、充分地與水作用；蛋白質的一級結構是多肽鏈中氨基酸的排列順序，此順序即決定了肽鏈形成二級結構的類型以及更次的結構；維持蛋白質空間結構的作用要是次級鍵。E：脯氨酸是亞氨基酸,參與形成肽鍵后不能再與 C=O 氧形成氫鍵，因此不能形成 -螺旋結構;氨基酸殘基的支鏈大時，空間位阻大，妨礙螺旋結構的形成；連續(xù)出現(xiàn)多個酸性氨基酸或堿性氨基酸時，同性電荷會互相排斥，所以不能形成穩(wěn)定的螺旋結構。C： -折疊結構是一種常見的蛋白質二級結構的類型，分為平行和反平行兩種排列方式，所以題中 C項的說法是錯誤的。在 -折疊結構中肽鏈處于曲折的伸展狀態(tài)，氨基酸殘基之間的軸心距離為 0.35nm,相鄰肽鏈（或同一肽鏈中的幾個

40、肽段）之間形成氫鍵而使結構穩(wěn)定。C：蛋白質二級結構的兩種主要類型是 -螺旋結構和 -折疊結構。在 -螺旋結構中肽鏈上的所有氨注：中國/天地農(nóng)BS 站搜集整理，交流之用 8基酸殘基均參與氫鍵的形成以維持螺旋結構的穩(wěn)定。在 -折疊結構中，相鄰肽鏈或肽段之間形成氫鍵以維持結構的穩(wěn)定，所以氫鍵是維持蛋白質二級結構穩(wěn)定的主要作用力。離子鍵、疏水鍵和力在維持蛋白質的三級結構和四級結構中起重要作用，而二硫鍵在穩(wěn)定蛋白質的三級結構中起一定作用。16E：肽鍵是連接氨基酸的共價鍵，它是維持蛋白質一級結構的作用力；而硫鍵是 2 分子半胱氨酸的巰基脫氫氧化形成的共價鍵，它可以存在于 2 條肽鏈之間也可以由存在一條肽鏈

41、的 2 個不相鄰的半胱氨酸之間，它在維持蛋白質三級結構中起一定作用，但不是最主要的。離子鍵和氫鍵都是維持蛋白質三級結構穩(wěn)定的之一，但此項選擇不全面，也不確切。次級鍵包括氫鍵、離子鍵、疏水鍵和力，所以次項選擇最全面、確切。17A：用凝膠過濾柱層析分離蛋白質是根據(jù)蛋白質分子大小不同進行分離的方法，與蛋白質分子的帶電狀況無關。在進行凝膠過濾柱層析過，比凝膠網(wǎng)眼大的分子不能進入網(wǎng)眼內(nèi)，被排阻在凝膠顆粒之外。比凝膠網(wǎng)眼小的顆?？梢赃M入網(wǎng)眼內(nèi)，分子越小進入網(wǎng)眼的機會越多，因此不同大小的分子通過凝膠層析柱時所經(jīng)的路程距離不同，大分子物質經(jīng)過的距離短而先被洗出，小分子物質經(jīng)過的距離長，后被洗脫，從而使蛋白質得

42、到分離。A：蛋白質的變性是其空間結構被破壞，從而引起理化性質的改變以及生物活性的喪失，但其一級結構不發(fā)生改變，所以肽鍵沒有斷裂。蛋白質變性的機理是維持其空間結構穩(wěn)定的作用力被破壞，氫鍵、離子鍵和疏水鍵都是維持蛋白質空間結構的作用力，當這些作用力被破壞時空間結構就被破壞并引起變性，所以與變性有關。A：蛋白質的一級結構即蛋白質多肽鏈中氨基酸的排列順序決定蛋白質的空間構象，因為一級結構中包含著形成空間結構所需要的所有信息，氨基酸殘基的結構和化學性質決定了所組成的蛋白質的二級結構的類型以及三級、四級結構的構象；二硫鍵和次級鍵都是維持蛋白質空間構象穩(wěn)定的作用力，但不決定蛋白質的構象；溫度及影響蛋白質的溶

43、解度、解離狀態(tài)、生物活性等性質，但不決定蛋白質的構象。20B：氨基酸即有羧基又有氨基，可以提供氫質子也可以接受氫質子，所以即是酸又是堿，是兩性電解質。由氨基酸組成的蛋白質分子上也有可解離基團，如谷氨酸和氨酸側鏈基團的羧基以及賴氨酸的側鏈氨基，所以也是兩性電解質，這是氨基酸和蛋白質所共有的性質；膠體性質是蛋白質所具有的性質，沉淀反應是蛋白質的膠體性質被破壞產(chǎn)生的現(xiàn)象；變性是蛋白質的空間結構被破壞后性質發(fā)生改變并喪失生物活性的現(xiàn)象，這三種現(xiàn)象均與氨基酸無關。21E： 氨基酸分子上的正電荷數(shù)和負電荷數(shù)相等時的值是其等電點，即凈電荷為零，此時在電場中不泳動。由于凈電荷為子間的凈電斥力最小，所以溶解度最

44、小。22B：蛋白質的一級結構是指蛋白質多肽鏈中氨基酸的排列順序，蛋白質中所含氨基酸的種類和數(shù)目相同但排列順序不同時，其一級結構以及在此基礎上形成的空間結構均有很大不同。蛋白質分子中多肽鏈的折疊和盤繞是蛋白質二級結構的內(nèi)容，所以 B 項是正確的。（四）是非判斷題錯：脯氨酸與茚三酮反應產(chǎn)生黃色化合物，其它氨基酸與茚三酮反應產(chǎn)生藍色化合物。對：在肽平面中，羧基碳和亞氨基氮之間的鍵長為 0.132nm，介于 CN 單鍵和 CN 雙鍵之間，具有部分雙鍵的性質，不能旋轉。3錯：蛋白質具有重要的生物功能，有些蛋白質是酶，可催化特定的生化反應，有些蛋白質則具有其它的生物功能而不具有催化活性，所以不是所有的蛋白

45、質都具有酶的活性。4錯： -碳和羧基碳之間的鍵是 CC 單鍵，可以旋轉。5對：在 20 種氨基酸中，除甘氨酸外都具有不對稱碳原子，所以具有 L-型和 D-型 2 種不同構型，這兩種不同構型的轉變涉及到共價鍵的斷裂和從新形成。6錯：由于甘氨酸的 -碳上連接有 2 個氫原子，所以不是不對稱碳原子，沒有 2 種不同的所以不具有旋光性。其它常見的氨基酸都具有不對稱碳原子，因此具有旋光性。異構體，7錯：必需氨基酸是指人（或哺乳動物）自身不能機體又必需的氨基酸，包括 8 種氨基酸。其它氨基酸自身可以，稱為非必需氨基酸。8對：蛋白質的一級結構是蛋白質多肽鏈中氨基酸的排列順序，不同氨基酸的結構和化學性質不同，

46、因而決定了多肽鏈形成二級結構的類型以及不同類型之間的比例以及在此基礎上形成的更次的空間結構。如在脯氨酸存在的地方 -螺旋中斷，R 側鏈具有大的支鏈的氨基酸所以一級結構在很大程度上決定了蛋白質的空間構象。錯：一氨基一羧基氨基酸為中性氨基酸，其等電點為中性或接近中性，但氨基和羧基的解離度，即值不同。錯：蛋白質的變性是蛋白質空間結構的破壞，這是由于維持蛋白質構象穩(wěn)定的作用力次級鍵被破壞所造成的，但變性不引起多肽鏈的降解，即肽鏈不斷裂。的地方妨礙螺旋結構的形成，11對：有些蛋白質是由一條多肽鏈的，只具有三級結構，不具有四級結構，如肌紅蛋白。12對：血紅蛋白是由 4 個亞基組成的具有 4 級結構的蛋白質

47、，當血紅蛋白的一個亞基與氧結合后可加速其它亞基與氧的結合，所以具有變構效應。肌紅蛋白是僅有一條多肽鏈的蛋白質，具有三級結構，不具注：中國/天地農(nóng)BS 站搜集整理，交流之用 9有四級結構，所以在與氧的結合過不變構效應。13錯：Edman 降解法是多肽鏈N 端氨基酸殘基被苯異硫氫酸酯修飾，然后從多肽鏈上切下修飾的殘基，經(jīng)層析鑒定可知 N 端氨基酸的種類，而余下的多肽鏈仍為一條完整的多肽鏈，被回收后可繼續(xù)進行下一輪 Edman 反應，測定 N 末端第二個氨基酸。反應重復多次就可連續(xù)測出多肽鏈的氨基酸順序。FDNB 法（Sanger反應）是多肽鏈 N 末端氨基酸與 FDNB（2,4-二硝基氟苯）反應生

48、成二衍生物（DNP-蛋白），然后將其進行酸水解，打斷所有肽鍵，N 末端氨基酸與二基結合牢固，不易被酸水解。水解產(chǎn)物為黃色的 N 端 DNP-氨基酸和各種游離氨基酸。將 DNP-氨基酸抽提出來并進行鑒定可知 N 端氨基酸的種類，但不能測出其后氨基酸的序列。14對：大多數(shù)氨基酸的 -碳原子上都有一個氨基和一個羧基，但脯氨酸和羥脯氨酸的 -碳原子上連接的氨基氮與側鏈的末端碳共價結合形成環(huán)式結構，所以不是氨基。15對：蛋白質是由氨基酸組成的大分子，有些氨基酸的 R 側鏈具有可解離基團，如羧基、氨基、咪唑基等等。這些基團有的可H+,有的可接受,所以使得蛋白質分子即是酸又是堿，是兩性電解質。H+蛋白質分子

49、中可解離 R 基團的種類和數(shù)量決定了蛋白質提供和接受 H+ 的能力，即決定了它的酸堿性質。對：在具有四級結構的蛋白質分子中，每個具有三級結構的多肽鏈是一個亞基。錯：具有兩個或兩個以上肽鍵的物質才具有類似于雙縮脲的結構，具有雙縮脲反應，而二肽只具有一個肽鍵，所以不具有雙縮脲反應。錯：二硫鍵是由兩個半胱氨酸的巰基脫氫氧化而形成的，所以兩個半胱氨酸只能形成一個二硫鍵。19對：鹽析引起的蛋白質沉淀是由于大量的中性鹽破壞了蛋白質膠體的穩(wěn)定（蛋白質分子表面的水化膜及所帶同性電荷互相排斥），從而使蛋白質溶解度降低并沉淀，但并未破壞蛋白質的空間結構，所以不引起變性。根據(jù)不同蛋白質鹽析所需的鹽飽和度分段鹽析可將

50、蛋白質進行分離和純化。20錯：蛋白質的空間結構包括二級結構、三級結構和四級結構三個層次，三級結構只是其中一個層次。21錯：維持蛋白質三級結構的作用力有氫鍵、離子鍵、疏水鍵、疏水鍵。力以及二硫鍵，其中最重要的是錯：具有四級結構的蛋白質，只有所有的亞基以特定的適當方式組裝在一起時才具有生物活性，缺少一個亞基或單獨一個亞基存在時都不具有生物活性。錯：蛋白質變性是由于維持蛋白質構象穩(wěn)定的作用力（次級鍵和而硫鍵）被破壞從而使蛋白質空間結構被破壞并山個喪失生物活性的現(xiàn)象。次級鍵被破壞以后，蛋白質結構松散，原來在分子的疏水性氨基酸側鏈伸向外部，減弱了蛋白質分子與水分子的相互作用，因而使溶解度將低。24錯：蛋

51、白質二級結構的穩(wěn)定性是由鏈內(nèi)氫鍵維持的，如 -螺旋結構和 -折疊結構中的氫鍵均起到穩(wěn)定結構的作用。但并非肽鏈中所有的肽鍵都參與氫鍵的形成，如脯氨酸與相鄰氨基酸形成的肽鍵，以及回轉中的有些肽鍵不能形成鏈內(nèi)氫鍵。（五） 問答題（解題要點）1答：蛋白質一級結構指蛋白質多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序。因為蛋白質分子肽鏈的排列順序包含了自動形成復雜的三維結構（即正確的空間構象）所需要的全部信息，所以一級結構決定其高級結構。2答：蛋白質的空間結構是指蛋白質分子中原子和基團在三上的排列、分布及肽鏈。蛋白質的空間結構決定蛋白質的功能?？臻g結構與蛋白質各自的功能是相適應的。3答：（1）多肽鏈主鏈繞中心軸旋轉，形成

52、棒狀螺旋結構，每個螺旋含有 3.6 個氨基酸殘基，螺距為 0.54nm,氨基酸之間的軸心距為 0.15nm.。 -螺旋結構的穩(wěn)定主要靠鏈內(nèi)氫鍵，每個氨基酸的 NH 與前面第四個氨基酸的 CO 形成氫鍵。天然蛋白質的 -螺旋結構大都為右手螺旋。4答： -折疊結構又稱為 -片層結構，它是肽鏈主鏈或某一肽段的一種相當伸展的結構，多肽鏈呈扇面狀折疊。（1）兩條或多條幾乎完全伸展的多肽鏈（或肽段）側向間形成的氫鍵連接成片層結構并維持結構的穩(wěn)定。在一起，通過相鄰肽鏈主鏈上的氨基和羰基之氨基酸之間的軸心距為 0.35nm（反平行式）和 0.325nm（平行式）。 -折疊結構有平行排列和反平行排列兩種。 5答

53、：蛋白質的生物學功能從根本上來說取決于它的一級結構。蛋白質的生物學功能是蛋白質分子的天然構象所具有的屬性或所表現(xiàn)的性質。一級結構相同的蛋白質，其功能也相同，二者之間有應性。性和相適6答：蛋白質變性作用是指在某些的影響下，蛋白質分子的空間構象被破壞，并導致其性質和生物活性改變的現(xiàn)象。蛋白質變性后會發(fā)生以下幾方面的變化：生物活性喪失；理化性質的改變，包括：溶解度降低，因為疏水側鏈基團；結晶能力喪失；分子形狀改變，由球狀分子變成松散結構，分子不對稱性加大；粘度增加；光學性質發(fā)生改變，如旋光性、紫外吸收光譜等均有所改變。注：中國/天地農(nóng)BS 站搜集整理，交流之用 10（3）生物化學性質的改變，分子結構

54、伸展松散，易被蛋白酶分解。答：維持蛋白質空間構象穩(wěn)定的作用力是次級鍵，此外，二硫鍵也起一定的作用。當某些些作用力時，蛋白質的空間構象即遭到破壞，引起變性。答：蛋白質的重要作用主要有以下幾方面：破壞了這（1）生物催化作用的。酶是蛋白質，具有催化能力，新陳代謝的所有化學反應幾乎都是在酶的催化下進行（2）結構蛋白有些蛋白質的功能是參與細胞和組織的建成。（3）功能如血紅蛋白具有氧的功能。收縮運動激素功能收縮蛋白（如肌動蛋白和肌球蛋白）與肌肉收縮和細胞運動密切相關。 動物體內(nèi)的激素許多是蛋白質或多肽，是調(diào)節(jié)新陳代謝的生理活性物質。（6）免疫保護功能抗體是蛋白質，能與特異抗原結合以清除抗原的作用，具有免疫

55、功能。（7）貯藏蛋白有些蛋白質具有貯藏功能，如植物的谷蛋白可供萌發(fā)時利用。接受和傳遞信息控制生長與分化生物體中的受體蛋白能專一地接受和傳遞外界的信息。有些蛋白參與細胞生長與分化的調(diào)控。（10）毒蛋白能引起機體癥狀和的異體蛋白，如細菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。答：（a）異硫氫酸苯酯；（b）丹黃酰氯；（c）脲、 -巰基乙醇；（d）胰凝乳蛋白酶；（e）CNBr; （f）胰蛋白酶。答：（1）可能在 7 位和 19 位打彎，因為脯氨酸常出現(xiàn)在打彎處。（2）13 位和 24 位的半胱氨酸可形成二硫鍵。（3）分布在外表面的為極性和帶電荷的殘基：Asp、Gln 和 Lys；分布在的是非極性的氨基酸殘基：T

56、ry、Leu 和 Val；Thr 盡管有極性，但疏水性也很強，因此，它出現(xiàn)在外表面和的可能性都有。第二章 第二章核 酸一、知識要點核酸分兩大類：DNA 和 RNA。所有生物細胞都含有這兩類核酸。但只含 RNA。不同，DNA只含有 DNA，RNA核酸的基本結構是核苷酸。核苷酸由一個含氮堿基（嘌呤或嘧啶），一個戊糖（核糖或脫氧核糖）和一個或幾個磷酸組成。核酸是一種多聚核苷酸，核苷酸靠磷酸二酯鍵彼此連接在一起。核酸中還有少量的稀有堿基。RNA 中的核苷酸殘基含有核糖，其嘧啶堿基一般是尿嘧啶和胞嘧啶，而 DNA 中其核苷酸含有 2-脫氧核糖，其嘧啶堿基一般是胸腺嘧啶和胞嘧啶。在 RNA 和 DNA 中

57、所含的嘌呤基本上都是鳥嘌呤和腺嘌呤。核苷酸在細胞內(nèi)有許多重要功能：它們用于核酸以攜帶遺傳信息；它們還是細胞中主要的化學能載體；是許多種酶的輔因子的結分，而且有些（如 c、cGMP）還是細胞的第二信使。DNA 的空間結構模型是在 1953 年由 Watson 和 Crick 兩個人。建立 DNA 空間結構模型的依據(jù)主要有兩方面：一是由 Chargaff 發(fā)現(xiàn)的 DNA 中堿基的等價性，提示 A=T、GC 間堿基互補的可能性；二是 DNA的 X-射線衍射分析資料，提示了雙螺旋結構的可能性。DNA 是由兩條反向直線型多核苷酸組成的雙螺旋分子。單鏈多核苷酸中兩個核苷酸之間的唯一連鍵是 3,5 - 磷酸

58、二酯鍵。按 Watson-Crick 模型，DNA的結構特點有：兩條反相平行的多核苷酸鏈圍繞同一中心軸互繞；堿基位于結構的內(nèi)側，而親水的糖磷酸主鏈位于螺旋的外側，通過磷酸二酯鍵相連，形成核酸的骨架；堿基平面與軸垂直，糖環(huán)平面則與軸平行。兩條鏈皆為右手螺旋；雙螺旋的直徑為 2nm，堿基堆積距離為 0.34nm，兩核酸之間的夾角是 36，每對螺旋由 10 對堿基組成；堿基按 A=T，GC 配對互補，彼此以氫鍵相連系。維持 DNA 結構穩(wěn)定的力量主要是堿基堆積力；雙螺旋結構表面有兩條螺形凹溝，一大一小。DNA 能夠以幾種不同的結構形式存在。從 B 型 DNA 轉變而來的兩種結構 A 型和 Z 型結構

59、巳在結晶研究中得到證實。在順序相同的情況下 A 型螺旋較 B 型更短，具有稍大的直徑。DNA 中的一些特殊順序能引起 DNA彎曲。帶有同一條鏈自身互補的顛倒重復能形成發(fā)卡或結構，以鏡影排列的多嘧啶序列可以通過分子內(nèi)折疊形成三股螺旋，被稱為 H -DNA 的三鏈螺旋結構。由于它存在于意義。調(diào)控區(qū)，因而有重要的生物學不同類型的 RNA 分子可自身回折形成發(fā)卡、局部雙螺旋區(qū)，形成二級結構，并折疊產(chǎn)生三級結構，RNA與蛋白質復合物則是四級結構。tRNA 的二級結構為三葉草形，三級結構為倒 L 形。mRNA 則是把遺傳信息從DNA 轉移到核糖體以進行蛋白質的載體。核酸的糖苷鍵和磷酸二酯鍵可被酸、堿和酶水

60、解，產(chǎn)生堿基、核苷、核苷酸和寡核苷酸。酸水解時，糖苷鍵比磷酸酯鍵易于水解；嘌呤堿的糖苷鍵比嘧啶堿的糖苷鍵易于水解；嘌呤堿與脫氧核糖的糖苷鍵最不穩(wěn)定。RNA 易被稀堿水解，產(chǎn)生 2-和 3-核苷酸，DNA 對堿比較穩(wěn)定。細胞內(nèi)有各種核酸酶可以分解核酸。其中限制性內(nèi)切酶是工程的重要工具酶。核酸的堿基和磷酸基均能解離，因此核酸具有酸堿性。堿基雜環(huán)中的氮具有結合和核苷和核苷酸的堿基與游離堿基的解離性質相近，它們是兼性離子。質子的能力。注：中國/天地農(nóng)BS 站搜集整理，交流之用 11核酸的堿基具有共軛雙鍵，因而有紫外吸收的性質。各種堿基、核苷和核苷酸的吸收光譜略有區(qū)別。核酸的紫外吸收峰在 260nm 附