原核細胞蛋白質的加工和分泌機制原核細胞的蛋白質由核糖體合成，但原核細胞沒有內質網、高爾基體對蛋白質進行加工和分選，核糖體合成后的蛋白質仍然具有嚴格的加工和分泌機制。蛋白質合成后有的可以自發(fā)地折疊，有的則需要相關蛋白的輔助加工后才具有生物活性。1原核細胞蛋白質加工與降解機制1.1蛋白質自發(fā)的共翻譯折疊翻譯尚未結束時，核糖體上的一些多鏈肽會發(fā)生折疊，形成獨特的三維構象，這種現象稱為共翻譯折疊。例如，多結構域的蛋白質中有一個結構域從核糖體合成后，幾秒鐘內可形成一個密實的結構，多數結構域以a螺旋和B折疊的方式形成二級結構，接著許多側鏈經過調整最終形成正確的三級結構，因此許多折疊過程在核糖體釋放該蛋白質C端時就已經完成了。一些多肽鏈會結合活性必需的輔助因子，由蛋白質激酶或者蛋白質修飾酶進行適當的修飾，并與其他蛋白質亞基正確組裝起來形成復雜的蛋白質巴。1.2分子伴侶引導蛋白質折疊加工許多蛋白質需要通過分子伴侶的作用才能有效折疊加工。分子伴侶是一類與部分折疊或不正確折疊的多肽鏈相互作用的蛋白質，能夠加速正確折疊的進行或者為蛋白質分子的正確折疊提供所需的微環(huán)境。分子伴侶從細菌到人類都可以找到，已經有兩類分子伴侶被研究得相當詳細:第一類伴侶蛋白叫做Hsp70蛋白家族，是真核生物的分子伴侶。DnaK和DnaJ是大腸桿菌的分子伴侶，它們的作用機制與Hsp70類似。DnaK和DnaJ引導蛋白質折疊加工。1.3陪伴蛋白輔助蛋白質進行折疊第二類伴侶分子是陪伴蛋白，它是許多不能自發(fā)折疊的胞內蛋白質進行折疊所需的精巧復合物。大腸桿菌中約10%~15%的胞內蛋白質需要GroEL/GroES的長駐陪伴蛋白體系，才能正常折疊。1.4折疊錯誤的蛋白質被酶系統(tǒng)降解蛋白質合成的同時也不斷發(fā)生降解，細胞清除不正常蛋白質或者積累過多的酶和調節(jié)蛋白，使細胞代謝井然有序。2原核細胞蛋白質的分泌轉運機制原核細胞能夠合成一些蛋白質分泌到周質空間中或細胞外，如水解酶類、細胞毒素等。蛋白質經典的分泌理論是信號肽途徑，即蛋白質的一端存在一段信號肽序列，由信號肽引導蛋白質進行定位和分泌，之后信號肽被蛋白酶切除，蛋白質分泌后繼續(xù)加工成熟。信號肽途徑是原核細胞分泌蛋白質的主要途徑，主要有Sec途徑、Tat途徑、ABC轉運子途徑和假菌絲蛋白途徑。2.1蛋白質分泌的Sec途徑和Tat途徑多數跨膜分泌蛋白質分子的起始處具有一段肽序列（15~20個氨基酸），稱為信號肽序列。細胞中的信號識別顆粒（SRP）可以識別含有信號肽的蛋白質，并將其傳遞給轉移酶復合體（如SecYEG、TatA），蛋白質穿過轉移酶復合體而分泌到周質空間或細胞外。SecYEG運輸未折疊狀態(tài)的蛋白質，轉運過程需要的能量來源于ATP和跨膜電化學勢。TatA運輸部分折疊狀態(tài)的蛋白質，轉運過程需要的能量來源于質子動力。原核細胞絕大多數蛋白質通過Sec途徑進行跨膜運輸2.2蛋白質分泌的其他途徑原核細胞還存在其他蛋白質分泌途徑，如ABC途徑轉運20~900kDa的蛋白質，轉運時不需要周質空間蛋白轉運系統(tǒng)的參與，這些底物分子大多具有信號肽，以疏松、保守的二級結構為標志且在分泌過程中不被切除。TypeV分泌系統(tǒng)可以將細胞內膜表面和細胞周質蛋白質自動轉出膜外，所轉運的蛋白質由一個信號肽端、一個B桶結構的C端和質量控制蛋白酶和構成，轉運過程不需要消耗能量，被轉運的大蛋白多數具有毒性。另外，還有一些蛋白不需要