第九章細(xì)胞骨架(Cytoskeleton)細(xì)胞骨架概述1928年，Koltzoff提出：原生質(zhì)中存在著一種具有一定形態(tài)和結(jié)構(gòu)的纖維成分，每一細(xì)胞就是一個由液體成分和硬性骨架組成的體系。20世紀(jì)40年代，Wyssling提出細(xì)胞質(zhì)中含有細(xì)絲組成的網(wǎng)架。20世紀(jì)60年代（1963）Slauterback首先在水螅刺細(xì)胞中發(fā)現(xiàn)了微管結(jié)構(gòu)，同時Porter在植物細(xì)胞中也發(fā)現(xiàn)了此結(jié)構(gòu)。后來研究手段和技術(shù)不斷創(chuàng)新：錄象增強反差顯微技術(shù)電鏡技術(shù)：免疫標(biāo)記、冷凍深度蝕刻、無樹脂包埋切片技術(shù)、高壓電鏡技術(shù)、整裝細(xì)胞制片技術(shù)相繼發(fā)現(xiàn)了微管、微絲、中等纖維和微梁網(wǎng)絡(luò)。細(xì)胞骨架（cytoskeleton）是指真核細(xì)胞中的蛋白纖維網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)。發(fā)現(xiàn)較晚，主要是因為一般電鏡制樣采用低溫（0-4℃）固定，而細(xì)胞骨架會在低溫下解聚。直到20世紀(jì)60年代后，采用戊二醛常溫固定，才逐漸認(rèn)識到細(xì)胞骨架的客觀存在。

細(xì)胞骨架不僅在維持細(xì)胞形態(tài)，承受外力、保持細(xì)胞內(nèi)部結(jié)構(gòu)的有序性方面起重要作用，而且還參與許多重要的生命活動如：在細(xì)胞分裂中細(xì)胞骨架牽引染色體分離；在細(xì)胞物質(zhì)運輸中，各類小泡和細(xì)胞器可沿著細(xì)胞骨架定向轉(zhuǎn)運；在肌肉細(xì)胞中，細(xì)胞骨架和它的結(jié)合蛋白組成動力系統(tǒng)；在白細(xì)胞的遷移、精子的游動、神經(jīng)細(xì)胞軸突和樹突的伸展等方面都與細(xì)胞骨架有關(guān)。另外，在植物細(xì)胞中細(xì)胞骨架指導(dǎo)細(xì)胞壁的合成。細(xì)胞骨架的主要功能微絲、微管和中間纖維位于細(xì)胞質(zhì)中，又稱胞質(zhì)骨架，它們均由單體蛋白以較弱的非共價鍵結(jié)合在一起，構(gòu)成纖維型多聚體，很容易進行組裝和去組裝，這正是實現(xiàn)其功能所必需的特點。狹義的細(xì)胞骨架指細(xì)胞質(zhì)骨架，包括微絲、微管、中間纖維；廣義的細(xì)胞骨架包括細(xì)胞核骨架、細(xì)胞質(zhì)骨架、細(xì)胞膜骨架和細(xì)胞外基質(zhì)。形成貫穿于細(xì)胞核、細(xì)胞質(zhì)、細(xì)胞外的一體化網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)。

細(xì)胞骨架的特點：彌散性、整體性、可變性細(xì)胞骨架cellskeleton胞質(zhì)骨架cytoskeleton微管(microtubule)微絲(microfilament)中間纖維(intermediatefilament)細(xì)胞核骨架(nuclearskeleton)細(xì)胞膜骨架(membraneskeleton)細(xì)胞外骨架(exocytoskeleton)細(xì)胞骨架的研究方法主要有三種：1、熒光顯微鏡應(yīng)用：熒光顯微鏡研究細(xì)胞骨架的動力學(xué)。另外，可用熒光抗體研究以很低濃度存在的蛋白質(zhì)在細(xì)胞內(nèi)的定位。eg:GFP(綠色熒光蛋白，Green-FluorescentProtein）的應(yīng)用相同細(xì)胞中微管、微絲和中間纖維的熒光定位三種不同熒光染料探針同相應(yīng)的蛋白纖維結(jié)合從而使細(xì)胞內(nèi)的纖維被染色。(a)含有肌動蛋白的纖維被蘑菇毒素鬼筆環(huán)肽標(biāo)記;(b)含微管蛋白的微管被微管蛋白的抗體標(biāo)記;(c)中間纖維被抗波形蛋白的抗體標(biāo)記。三種混合的熒光標(biāo)記物,各自的光都不強,并且各自的熒光波長不同。檢查時,用不同的濾光片,每次濾去兩種光日本科學(xué)家下村修、美國科學(xué)家馬丁?沙爾菲和美籍華裔科學(xué)家錢永健獲得2008年諾貝爾化學(xué)獎。他們?nèi)嗽诎l(fā)現(xiàn)和研究綠色熒光蛋白(GFP)方面有突出成就，代表了綠色熒光蛋白研究上的三個里程碑。用電視顯微鏡觀察到的微管發(fā)動機的運動示意圖2、電視顯微鏡（videomicroscopy）的應(yīng)用：強化光學(xué)顯微鏡功能的另一種方法就是用照相機將細(xì)胞的活動紀(jì)錄在膠片上并可在電視屏幕上顯示，即電視顯微鏡。用這種照相機能夠使顯微鏡觀察比自身分辨率低的物質(zhì)，并進行照相，如觀察直徑為25nm的微管、40nm的運輸泡。3、電子顯微鏡技術(shù)的應(yīng)用：細(xì)胞骨架的一個很特別的特性是用非離子去垢劑，如TritonX-100處理時保持非溶解狀態(tài)。當(dāng)用這類去垢劑處理細(xì)胞時，可溶性的物質(zhì)、膜成分被抽提出來，留下細(xì)胞骨架，并且同活細(xì)胞中的結(jié)構(gòu)完全一樣。根據(jù)這一特性，采用金屬復(fù)型技術(shù)在電子顯微鏡下觀察到細(xì)胞骨架的基本排列。細(xì)胞骨架的電子顯微鏡檢查用非離子去垢劑TritonX-100處理成纖維細(xì)胞,并進行冰凍干燥和金屬復(fù)型的細(xì)胞骨架。SF表示的是成束的微絲,MT表示微管;R是多聚核糖體。第一節(jié)微絲與細(xì)胞運動又稱肌動蛋白纖維(actinfilament),是指真核細(xì)胞中由肌動蛋白(actin)組成、直徑為7nm的骨架纖維。是由兩條線性排列的肌動蛋白鏈形成的螺旋，形狀如雙線捻成的繩子?！癯煞帧裱b配●微絲(microfilament,MF)結(jié)合蛋白●微絲特異性藥物●微絲功能●肌肉收縮(musclecontraction)一、微絲的組成與組裝（一）微絲的結(jié)構(gòu)成份

1.肌動蛋白(actin，Mr=43KD)是微絲的主要結(jié)構(gòu)成分,有聚合成長纖維的能力，在聚合前（單體）分子形狀外觀呈啞鈴狀（球形）,這種肌動蛋白（actin）又叫球形肌動蛋白（G-肌動蛋白，G-actin），在聚合后（多聚體）則呈纖維形，稱為纖維形肌動蛋白（F-肌動蛋白，F(xiàn)-actin）。

●肌動蛋白的分子組成肌動蛋白是一種中等大小的蛋白質(zhì),由375個氨基酸殘基組成,并且是由一個大的、高度保守的基因編碼。單體肌動蛋白分子的分子量為43kDa,其上有三個結(jié)合位點：一個是ATP結(jié)合位點,另兩個都是與肌動蛋白結(jié)合的結(jié)合蛋白結(jié)合位點?！窦拥鞍椎姆植技拥鞍资钦婧思?xì)胞中最豐富的蛋白質(zhì)。在肌細(xì)胞中,肌動蛋白占總蛋白的10%,即使在非肌細(xì)胞中,肌動蛋白也占細(xì)胞總蛋白的1～5%。肌動蛋白在非肌細(xì)胞的胞質(zhì)溶膠中的濃度為0.5mM。在特殊的結(jié)構(gòu)如微絨毛(microvilli)中,局部肌動蛋白的濃度要比典型細(xì)胞中的濃度高10倍。●肌動蛋白的編碼基因某些單細(xì)胞生物,如酵母、阿米巴蟲等只有一個肌動蛋白基因,而一些多細(xì)胞的生物含有多個肌動蛋白基因。如人就有6個肌動蛋白基因,每一個編碼一種肌動蛋白異構(gòu)體。某些植物含有多達(dá)60個肌動蛋白基因。肌動蛋白是非常保守的,可與組蛋白相比。

哺乳動物、鳥類中分離到的六種肌動蛋白α-肌動蛋白β-肌動蛋白γ-肌動蛋白α-橫紋肌動蛋白α-心肌肌動蛋白α-血管平滑肌肌動蛋白α-腸道平滑肌肌動蛋白見于所有肌肉細(xì)胞和非肌肉細(xì)胞中

2.肌動蛋白的類型根據(jù)等電點的不同可將高等動物細(xì)胞內(nèi)的肌動蛋白分為3類，α-肌動蛋白，β-肌動蛋白，γ-肌動蛋白。α分布于各種肌肉細(xì)胞中，β和γ分布于肌細(xì)胞和非肌細(xì)胞中。（二）微絲的裝配及動力學(xué)特性在適宜的溫度，存在ATP、K、Mg離子的條件下，肌動蛋白單體可自組裝為纖維。ATP-actin（結(jié)合ATP的肌動蛋白)對微絲纖維末端的親和力高，ADP-actin對纖維末端的親和力低，容易脫落。當(dāng)溶液中ATP-actin濃度高時，微絲快速生長，在微絲纖維的兩端形成ATP-actin“帽子”，這樣的微絲有較高的穩(wěn)定性。伴隨著ATP水解，微絲結(jié)合的ATP就變成了ADP，當(dāng)ADP-actin暴露出來后，微絲就開始去組裝而變短。

G-actin單體自體組裝成長鏈（可達(dá)數(shù)千個）兩條長鏈互相扭成雙螺旋微絲呈右手螺旋盤繞頭尾相接（有極性）1.微絲的裝配過程：2.體外裝配實驗肌動蛋白可在體外裝配成微絲，其結(jié)構(gòu)與在細(xì)胞中分離的微絲相同。G-actin纖維狀肌動蛋白（mf）（聚合：新G-actin加到微絲末端）ATP、Mg2+、高濃度Na+、K+Ca2+、低濃度Na+、K+（微絲趨于解聚成actin）單體G-肌動蛋白和F-肌動蛋白的結(jié)構(gòu)(a)非肌細(xì)胞中β-Actin單體的結(jié)構(gòu)模型,像是扁平的分子,由體積相等的兩個部分組成,中間有一個裂口,并且有四個亞結(jié)構(gòu)域,用Ⅰ-Ⅳ表示。ATP在裂口的地方與肌動蛋白結(jié)合。N端和C末端位于亞結(jié)構(gòu)域Ⅰ。(b)電子顯微鏡觀察的經(jīng)負(fù)染的絲狀肌動蛋白的形態(tài)。(c)肌動蛋白纖維亞基的裝配模型。F-肌動蛋白絲兩端不斷生長用肌動蛋白封端蛋白封住負(fù)端,微絲繼續(xù)快速加長,但是用封端蛋白封住正端,F-肌動蛋白加長的速率非常慢。F-肌動蛋白功能上的極性是指行使功能時具有方向性,如以微絲作為運輸軌道的發(fā)動機蛋白與微絲的結(jié)合是按方向識別的。微絲的踏車現(xiàn)象

發(fā)生踏車現(xiàn)象時,雖然F-肌動蛋白絲的凈長度沒有發(fā)生變化.但是裝配與去裝配仍在進行,只不過添加到微絲上的G-肌動蛋白分子與脫下來的速率相等。（三）影響微絲組裝的特異性藥物細(xì)胞松弛素B(cytochalasinsB)

細(xì)胞松弛素B是第一個用于研究細(xì)胞骨架的藥物，它是真菌分泌的生物堿。細(xì)胞松弛素(細(xì)胞松弛素B及其衍生物)在細(xì)胞內(nèi)同微絲的正端結(jié)合,并引起F-肌動蛋白解聚，阻斷亞基的進一步聚合。細(xì)胞松弛素B的結(jié)構(gòu)2.鬼筆環(huán)肽(philloidin)：是一種由毒蕈產(chǎn)生的雙環(huán)桿肽，與微絲有強親和作用，與微絲能夠特異性的結(jié)合，與微絲側(cè)面結(jié)合使肌動蛋白纖維穩(wěn)定，防止MF解聚。且只與F肌動蛋白結(jié)合，而不與G肌動蛋白結(jié)合，熒光標(biāo)記的鬼筆環(huán)肽可清晰地顯示細(xì)胞中的微絲。二、微絲網(wǎng)絡(luò)動態(tài)結(jié)構(gòu)的調(diào)節(jié)與細(xì)胞運動（一）非肌肉細(xì)胞內(nèi)微絲的結(jié)合蛋白

純化的肌動蛋白在體外能夠聚合形成肌動蛋白纖維，但是這種纖維不具有相互作用的能力，也不能行使某種功能,原因是缺少微絲結(jié)合蛋白。

■微絲結(jié)合蛋白的種類肌細(xì)胞和非肌細(xì)胞中都有微絲結(jié)合蛋白，至少已分離出100多種。蛋白質(zhì)相對分子質(zhì)量(kDa)來源單體隔離蛋白抑制蛋白(profilin)12～15廣泛分布胸腺素(thymosins)5廣泛分布封端蛋白β輔肌動蛋白(β-actinin)35～37腎、骨骼肌CapZ32,34肌組織加帽蛋白(cappingprotein)28～31Acanthamoeba交聯(lián)蛋白細(xì)絲蛋白(filamin)250平滑肌肌動蛋白結(jié)合蛋白(ABP)250血小板，巨噬細(xì)胞Gelactin23～28變形蟲成束蛋白絲束蛋白(fimbrin)68小腸表皮絨毛蛋白(villin)95腸表皮，卵巢成束蛋白(Fascin)57海膽卵α-輔肌動蛋白(α-Actinnin)95肌組織纖維切割蛋白凝溶膠蛋白(gelsolin)90哺乳動物細(xì)胞片段化蛋白/割切蛋白(fragmin/severin)42阿米巴蟲、海膽短桿素(Brevin)93血漿纖維去聚合蛋白Cofilin21廣泛分布ADF19廣泛分布蠶食蛋白(Depactin)18海膽卵膜結(jié)合蛋白(肌)營養(yǎng)不良蛋白(dystrophin)427骨骼肌肉粘著斑蛋白(vinculin)130廣泛分布膜橋蛋白(Ponticulin)17Dictyostelium

1.幾類主要的微絲結(jié)合蛋白2.

微絲結(jié)合蛋白的功能目前所發(fā)現(xiàn)的微絲結(jié)合蛋白的功能很多,但與肌動蛋白相互作用的方式卻十分簡單。應(yīng)該注意的是，有些微絲結(jié)合蛋白具有多種功能。微絲結(jié)合蛋白的作用方式⑴單體隔離蛋白(monomer-sequensteringprotein)抑制蛋白(profilin)和胸腺嘧素(thymosin)能夠同單體G-肌動蛋白結(jié)合，并且抑制它們的聚合,將具有這種作用的蛋白稱為肌動蛋白單體隔離蛋白,這類蛋白在非肌細(xì)胞中負(fù)責(zé)維持高濃度的單體肌動蛋白(50-200μm)。⑵交聯(lián)蛋白(cross-linkingprotein)這類蛋白的主要功能是改變細(xì)胞內(nèi)肌動蛋白纖維的三維結(jié)構(gòu)。每一種結(jié)合蛋白都有兩個或兩個以上的同肌動蛋白結(jié)合的位點，這樣，能夠使兩個或多個肌動蛋白纖維產(chǎn)生交聯(lián)，使細(xì)胞內(nèi)的肌動蛋白纖維形成網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)。加帽蛋白的作用⑶封端(加帽)蛋白類(endblockingproteins)

此類蛋白通過同肌動蛋白纖維的一端或兩端的結(jié)合調(diào)節(jié)肌動蛋白纖維的長度。加帽蛋白同肌動蛋白纖維的末端結(jié)合之后，相當(dāng)于加上了一個帽子(圖10-41)。如果一個正在快速生長的肌動蛋白纖維在(+)端加上了帽子，那末在(-)端就會發(fā)生去聚合。⑷纖維切割蛋白(filament-severingprotein)這類蛋白能夠同已經(jīng)存在的肌動蛋白纖維結(jié)合并將它一分為二。由于這種蛋白能夠控制肌動蛋白絲的長度，因此大大降低細(xì)胞中的粘度。經(jīng)這類蛋白作用產(chǎn)生的新末端能夠作為生長點,促使G-肌動蛋白的裝配。⑸肌動蛋白纖維去聚合蛋白(actinfilament-depolymerizingprotein)這些蛋白主要存在于肌動蛋白絲骨架快速變化的部位,它們同肌動蛋白絲結(jié)合,并引起肌動蛋白絲的快速去聚合形成G-肌動蛋白單體。⑹膜結(jié)合蛋白(membrane-bindingproteins)是非肌細(xì)胞質(zhì)膜下方產(chǎn)生收縮的機器。在劇烈活動時，由收縮蛋白作用于質(zhì)膜產(chǎn)生的力引起質(zhì)膜向內(nèi)或向外移動(如吞噬作用和胞質(zhì)分裂)。這種運動由肌動蛋白纖維直接或間接與質(zhì)膜相結(jié)合后形成的。直接的方式有同膜整合蛋白的結(jié)合，間接的方式有同外周蛋白的結(jié)合。兩個典型的例子是紅細(xì)胞膜骨架和細(xì)胞的整聯(lián)蛋白連接。肌動蛋白纖維、微絲結(jié)合蛋白與整聯(lián)蛋白的相互作用（a）肌動蛋白通過微絲結(jié)合蛋白與質(zhì)膜結(jié)合的排列模型；(b)肌動蛋白與整聯(lián)蛋白相連的方式。（二）細(xì)胞皮層具核細(xì)胞的質(zhì)膜下方存在的網(wǎng)架結(jié)構(gòu)，在質(zhì)膜下構(gòu)成了細(xì)胞質(zhì)的皮質(zhì)區(qū)，即細(xì)胞皮層。皮質(zhì)區(qū)中肌動蛋白絲含量豐富，含存在著結(jié)構(gòu)類似于血影蛋白、踝蛋白、帶4.1蛋白的蛋白質(zhì)。（三）應(yīng)力纖維（stressfiber）

當(dāng)將細(xì)胞放在培養(yǎng)瓶中進行培養(yǎng)時，細(xì)胞需要同培養(yǎng)瓶底接觸，將自己平鋪在基底，這種結(jié)合通常需要形成一種特殊的緊密的粘合斑。在粘合斑的細(xì)胞質(zhì)膜的下方有肌動蛋白成束狀排列，這種結(jié)構(gòu)叫應(yīng)力纖維.它具有收縮功能，在細(xì)胞的形態(tài)發(fā)生、細(xì)胞分化和組織形成中具有重要作用。由整聯(lián)蛋白介導(dǎo)的細(xì)胞外基質(zhì)同細(xì)胞內(nèi)的連接也是通過應(yīng)力纖維。培養(yǎng)的上皮細(xì)胞中的應(yīng)力纖維（微絲紅色、微管綠色）

成分：肌動蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白和-輔肌動蛋白。介導(dǎo)細(xì)胞間或細(xì)胞與基質(zhì)表面的粘著。應(yīng)力纖維可能在細(xì)胞形態(tài)發(fā)生、細(xì)胞分化和組織的形成等方面具有重要作用。非肌細(xì)胞中的應(yīng)力纖維與肌原纖維有很多類似之處：都包含myosinII、原肌球蛋白、filamin和α-actinin。培養(yǎng)的成纖維細(xì)胞中具有豐富的應(yīng)力纖維，并通過粘著斑固定在基質(zhì)上。在體內(nèi)應(yīng)力纖維使細(xì)胞具有抗剪切力。應(yīng)力纖維的形態(tài)與結(jié)構(gòu)組成(a)通過熒光標(biāo)記的抗肌動蛋白抗體顯示的培養(yǎng)中的成纖維細(xì)胞的應(yīng)力纖維;(b)應(yīng)力纖維的結(jié)構(gòu)組成,肌動蛋白呈反向平行,其它三種蛋白以各自的方式排列,將微絲裝配成束狀應(yīng)力纖維?！艏?xì)胞質(zhì)流動胞質(zhì)川流和穿梭運動◆細(xì)胞運動

變形運動（變形蟲式運動）阿米巴運動：（amoeboidmovement）褶皺膜運動（變皺膜運動）形態(tài)發(fā)生運動（四）細(xì)胞偽足的形成與遷移運動1．細(xì)胞偽足的形成①微絲纖維生長，使細(xì)胞表面突出，形成片足；②在片足與基質(zhì)接觸的位置形成粘著斑；③在myosin的作用下微絲纖維滑動，使細(xì)胞主體前移；④解除細(xì)胞后方的粘和點。如此不斷循環(huán)，細(xì)胞向前移動。阿米巴原蟲、白細(xì)胞、成纖維細(xì)胞都能以這種方式運動。

2.細(xì)胞的褶皺膜運動將哺乳動物的成纖維細(xì)胞進行體外培養(yǎng)，可以看到另一種細(xì)胞運動方式，即細(xì)胞膜表面變皺，形成若干波動式的褶皺和較長的突起。細(xì)胞的移動是靠這些褶皺和突起不斷交替地與玻璃表面相接觸。在細(xì)胞移動時，原生質(zhì)也跟著流動，但僅局限于細(xì)胞的邊緣區(qū)，而不像阿米巴樣運動那樣是在細(xì)胞的中央部位。3.細(xì)胞的形態(tài)發(fā)生并非所有的細(xì)胞都會產(chǎn)生位置的移動。事實上，體內(nèi)大多數(shù)細(xì)胞的位置是相對固定不變的，但是它們?nèi)匀荒鼙憩F(xiàn)出十分活躍的形態(tài)改變。例如，肌纖維收縮、頂體反應(yīng)、神經(jīng)元軸突生長、細(xì)胞表面突起（微絨毛、偽足等）、細(xì)胞分裂中的胞質(zhì)分裂(cytokinesis)等等。細(xì)胞骨架能維持細(xì)胞的形狀，卻又不僅僅是一個被動的支架，而是非常復(fù)雜的動態(tài)網(wǎng)絡(luò)，不斷組裝（聚合）和去組裝（解聚），使細(xì)胞能適應(yīng)其功能狀態(tài)發(fā)生形狀改變及其它運動方式。在形態(tài)發(fā)生時，某些細(xì)胞的移動是微絲收縮的結(jié)果，如神經(jīng)板形成神經(jīng)溝、胰臟的開始隆起和原腸的形成等等。參與這些形態(tài)建成的細(xì)胞頂端，都有一圈微絲纖維束，當(dāng)微絲收縮時，使平板內(nèi)陷或外突而形成溝或束。有的形態(tài)建成運動與微管的作用密切相關(guān)。例如當(dāng)精細(xì)胞形成精子時，細(xì)胞核伸得很長，與此同時，細(xì)胞中出現(xiàn)有大量規(guī)則排列的微管與細(xì)胞核相互纏繞在一起。肌球蛋白的功能（a）運輸小泡；(b)運輸微絲。4.胞質(zhì)環(huán)流胞質(zhì)環(huán)流是菌類、藻類和高等植物細(xì)胞中非?；钴S的運動現(xiàn)象。胞質(zhì)環(huán)流是由肌動蛋白和肌球蛋白相互作用引起的。胞質(zhì)環(huán)流對于細(xì)胞的營養(yǎng)代謝具有重要作用，能夠不斷地分配各種營養(yǎng)物和代謝物，使它們在細(xì)胞內(nèi)均勻分布。植物細(xì)胞的胞質(zhì)環(huán)流典型的胞質(zhì)環(huán)流。在此過程中,細(xì)胞質(zhì)環(huán)繞中央液泡流動。培養(yǎng)的動物細(xì)胞蠕動的三個過程示意圖培養(yǎng)的動物細(xì)胞移動可以分為三個過程∶首先是細(xì)胞前緣的擴展，這一步是由肌動蛋白的聚合作用引起的;第二是擴展的前緣通過粘著斑的形成附著到基底；第三是通過胞質(zhì)溶膠向前流動和細(xì)胞尾部的收縮將細(xì)胞向前推進，在細(xì)胞質(zhì)收縮過程中，肌動蛋白纖維切割蛋白可能起了重要作用。

是一些動物細(xì)胞表面的指狀突起。微絨毛的長度為1～3μm，直徑為0.1μm,由幾十個成束平行排列的肌動蛋白纖維支持并定向。微絨毛中肌動蛋白纖維的排列方向相同，(+)端指向微絨毛的尖端。一個腸細(xì)胞表面有幾千個微絨毛,它們的存在大大增加了腸上皮表面面積,有利于吸收營養(yǎng)物質(zhì)。微絨毛常存在于具有物質(zhì)吸收功能的組織表面,如小腸和腎小管。每一個微絨毛含有大約25個肌動蛋白纖維,并結(jié)合有絨毛蛋白和毛綠蛋白。肌球蛋白Ⅰ位于微絨毛的肌動蛋白束和細(xì)胞質(zhì)膜之間,功能尚不清楚。腸上皮細(xì)胞微絨毛的軸心微絲是非肌肉細(xì)胞中高度有序微絲束的代表，微絲呈同向平行排布，微絲束下端終止于端網(wǎng)結(jié)構(gòu)（terminalweb）。微絨毛中心的微絲束起維持微絨毛形狀的作用，其中不含肌球蛋白、原肌球蛋白和輔肌動蛋白，因而無收縮功能。微絲結(jié)合蛋白如絨毛蛋白、110K蛋白、毛緣蛋白、fodrin在微絲束的形成、維持及與微絨毛細(xì)胞膜連接中起重要作用。（五）微絨毛(microvillus)微絨毛中的肌動蛋白束及其相關(guān)蛋白

（六）胞質(zhì)分裂環(huán)有絲分裂末期，兩個即將分離的子細(xì)胞內(nèi)產(chǎn)生收縮環(huán)，收縮環(huán)由大量反向平行排列的微絲和myosinII組成，由分裂末期胞質(zhì)中的肌動蛋白裝配而成。隨著收縮環(huán)的收縮，兩個子細(xì)胞的胞質(zhì)分離。胞質(zhì)分裂后，收縮環(huán)即消失。收縮環(huán)是非肌肉細(xì)胞中具有收縮功能的微絲束的典型代表，在很短的時間內(nèi)，微絲能迅速裝配與去裝配以完成細(xì)胞功能，起收縮機制亦是肌動蛋白和肌球蛋白的相對滑動。在細(xì)胞松馳素存在的情況下，不能形成胞質(zhì)分裂環(huán)，因此形成雙核細(xì)胞。■肌動蛋白和肌球蛋白Ⅱ在胞質(zhì)分裂中的作用在細(xì)胞的有絲分裂后期進行的胞質(zhì)分裂，主要是通過肌動蛋白和肌球蛋白形成的纖維束，并通過由這種束狀纖維形成的收縮環(huán)的收縮將細(xì)胞切割開，維持了子細(xì)胞的正常形態(tài)大小。通過熒光標(biāo)記的抗肌球蛋白Ⅰ和肌球蛋白Ⅱ的抗體研究細(xì)胞的有絲分裂發(fā)現(xiàn),肌球蛋白Ⅰ位于細(xì)胞極,而肌球蛋白Ⅱ位于收縮環(huán),從而表明肌球蛋白Ⅱ在胞質(zhì)分裂過程中起作用。肌動蛋白在細(xì)胞赤道處裝配成環(huán)狀結(jié)構(gòu)，通過肌球蛋白的作用進行環(huán)的收縮形成分裂溝，最后將細(xì)胞一分為二。胞質(zhì)分裂中收縮環(huán)的形成及作用三、肌球蛋白：依賴于微絲的分子馬達(dá)（一）分子馬達(dá)

是分布于細(xì)胞內(nèi)部或細(xì)胞表面的一類蛋白質(zhì)，它負(fù)責(zé)細(xì)胞內(nèi)的一部分物質(zhì)或者整個細(xì)胞的運動，生物體內(nèi)各種組織、器官乃至整個生物體的運動最終都?xì)w結(jié)為分子馬達(dá)在微觀尺度上的運動。分子馬達(dá)將化學(xué)鍵中的能量耦合轉(zhuǎn)化為動能。（二）主要的馬達(dá)蛋白(Motorproteins)1.肌球蛋白(Myosin)主要功能之一是肌肉收縮。在非肌肉組織中維持細(xì)胞的彈性，以及參與細(xì)胞胞質(zhì)分裂。2.

驅(qū)動蛋白(Kinesin)以微管為軌道的動力蛋白，運動的極性由三磷酸腺苷水解酶活性域在蛋白一級結(jié)構(gòu)中的位置決定。3.動力蛋白(Dynein)一般是以超分子集成體的形式存在，往微管的負(fù)極運動。

四、肌細(xì)胞的收縮運動

肌肉可看作一種特別富含細(xì)胞骨架的效力非常高的能量轉(zhuǎn)換器，它直接將化學(xué)能轉(zhuǎn)變?yōu)闄C械能。肌細(xì)胞在進化的過程中形成了一種高度特化的的功能:肌收縮(musclecontraction)。在肌細(xì)胞中,肌動蛋白和肌球蛋白聯(lián)合形成一種復(fù)合物:稱為肌動球蛋白(actomyosin),一種高度有序的結(jié)構(gòu),并能高效地工作。（一）肌纖維的結(jié)構(gòu)

骨骼肌細(xì)胞又稱肌纖維(myofibers)，是圓柱形的肌細(xì)胞(長度可達(dá)40mm,寬為10-100μm),并且含有許多核(可多達(dá)100個核)。每個肌纖維被一層細(xì)胞質(zhì)膜包被，這種細(xì)胞膜稱作肌纖維膜(sarcolemma)。扁平的細(xì)胞核位于肌纖維膜的下方，并沿細(xì)胞的長度多點分布。1.肌原纖維(myofibril)肌原纖維是橫紋肌中長的、圓柱形的結(jié)構(gòu)。肌原纖維有明暗相間的帶，明帶稱為I帶(Iband)，暗帶稱為A帶(Aband)。在I帶中有一條著色較深的線,叫Z線。2.肌節(jié)(sarcomere)肌節(jié)是Z線將肌原纖維分成的一系列的重復(fù)單位,含有一個完整的A帶和兩個二分之一I帶,肌節(jié)是肌收縮的單位。肌細(xì)胞和肌原纖維的結(jié)構(gòu)

肌原纖維的結(jié)構(gòu)3.肌原纖維的結(jié)構(gòu)在電子顯微鏡下揭示肌原纖維是由兩種類型的長纖維構(gòu)成,一種是細(xì)肌絲，直徑為6nm；另一種是粗肌絲，直徑為15nm。明帶只含有細(xì)肌絲，所以比較亮，而暗帶之所以暗，是因為有粗肌絲和細(xì)肌絲的重疊。粗肌絲的長度占據(jù)整個A帶，而細(xì)肌絲沒有伸展到A帶的中央?yún)^(qū)，所以A帶的中央?yún)^(qū)也比較明亮，該區(qū)叫H帶。

粗肌絲(thinkfilament)組成肌節(jié)的肌球蛋白絲。細(xì)肌絲(thinfilament)組成肌節(jié)的肌動蛋白絲。細(xì)肌絲是由三種蛋白組成,除了肌動蛋白外,還有兩個結(jié)合蛋白,即原肌球蛋白和肌鈣蛋白。

●原肌球蛋白(tropomyosin,Tm)原肌球蛋白是細(xì)肌絲中肌動蛋白的結(jié)合蛋白，由兩條平行的多肽鏈組成α螺旋構(gòu)型，每條原肌球蛋白首尾相接形成一條連續(xù)的鏈同肌動蛋白細(xì)肌絲結(jié)合,正好位于雙螺旋的溝中。每一條原肌球蛋白有7個肌動蛋白結(jié)合位點，因此Tm同肌動蛋白細(xì)肌絲中7個肌動蛋白亞基結(jié)合。主要作用是加強和穩(wěn)定肌動蛋白絲，抑制肌動蛋白與肌球蛋白結(jié)合。●肌鈣蛋白(troponin.Tn)肌鈣蛋白分子量80KD，由3個多肽，即肌鈣蛋白T(Tn-T)、肌鈣蛋白I(Tn-I)、肌鈣蛋白C(Tn-C)組成的復(fù)合物。Tn-T是一種長形的纖維狀分子,Tn-I和Tn-C都是球形分子。Tn-I能夠同肌動蛋白以及Tn-T結(jié)合,它同肌動蛋白的結(jié)合就抑制了肌球蛋白與肌動蛋白的結(jié)合。Tn-C是肌鈣蛋白的Ca2+結(jié)合亞基，Tn-C控制著原肌球蛋白在肌動蛋白纖維表面的位置。在細(xì)肌絲上大約每隔40nm就結(jié)合有一個肌鈣蛋白。

在肌節(jié)中除了上述的蛋白成分外,還有兩種重要的蛋白:肌聯(lián)蛋白(titin)和伴肌動蛋白(nebulin)。原肌球蛋白及其結(jié)合蛋白a)原肌球蛋白的螺旋結(jié)構(gòu);(b)原肌球蛋白的序列特征,C是保守區(qū),V是可變區(qū),不同來源的原肌球蛋白的V區(qū)序列可能不同;非肌細(xì)胞中的原肌球蛋白的長度要短些,但保守區(qū)的組成相同;(c)原肌球蛋白（Tropomyosin）、肌鈣蛋白（Troponin

）和肌動蛋白（Actin）的結(jié)合關(guān)系。肌鈣蛋白C（TnC）特異地與鈣結(jié)合，肌鈣蛋白T(TnT)與原肌球蛋白有高度親和力，肌鈣蛋白I抑制肌球蛋白的ATP酶活性，肌聯(lián)蛋白-伴肌動蛋白纖維系統(tǒng)對粗肌絲和細(xì)肌絲的穩(wěn)定作用(a)每條粗肌絲都有肌聯(lián)蛋白纖維維持它的穩(wěn)定,跨度起自Z線到M線;每條細(xì)肌絲的(+)端到(-)都結(jié)合有伴肌動蛋白纖維；(b)用凝溶角蛋白（一種纖維切割蛋白）處理肌細(xì)胞,破壞了肌節(jié)中的細(xì)肌絲,沒有了肌動蛋白的支持,伴肌動蛋白凝縮在Z線。(二)肌肉收縮的滑動模型■肌收縮的滑動模型(slidingfilamentmodel)及分子基礎(chǔ)●實驗依據(jù)研究發(fā)現(xiàn):肌收縮過程中，肌節(jié)幾乎縮短50%，但是肌節(jié)的A帶的長度并沒有發(fā)生變化。肌節(jié)的縮短只是伴隨著I帶的縮短，在整個收縮的肌纖維中，I帶幾乎消失了?！窕瑒幽Ｐ蛢蓚€英國研究小組的科學(xué)家們提出滑動絲模型解釋肌收縮的機理。他們推測:肌節(jié)的縮短并不是因纖絲的縮短而引起,而是由纖絲互相滑動所致。細(xì)肌絲向肌節(jié)中央滑動,肌絲滑進了A帶之中導(dǎo)致重疊部分增加,使得I帶和H帶的寬度縮小,其結(jié)果是縮短了肌節(jié)，減少了肌纖維的長度。1.動作電位的產(chǎn)生

神經(jīng)系統(tǒng)的電信號傳遞是以膜電位的形式沿著神經(jīng)細(xì)胞傳遞的,這種膜電位叫動作電位(actionpotentials)。當(dāng)動作電位到達(dá)神經(jīng)細(xì)胞末梢時，它觸發(fā)神經(jīng)遞質(zhì)擴散，穿過軸突，并同相鄰靶細(xì)胞的質(zhì)膜結(jié)合，使細(xì)胞質(zhì)膜去極化，最后信號通過與肌質(zhì)網(wǎng)相鄰的T管激發(fā)肌質(zhì)網(wǎng)向胞質(zhì)溶膠釋放貯存的Ca2+離子,從而使胞質(zhì)溶膠中的Ca2+離子濃度快速升高,使電信號轉(zhuǎn)變成化學(xué)信號。2.Ca2+離子對肌收縮的調(diào)節(jié)作用細(xì)胞中Ca2+離子濃度能夠調(diào)節(jié)原肌球蛋白對肌動蛋白的抑制作用,因為高濃度的Ca2+離子能夠同肌鈣蛋白的Tn-C亞基結(jié)合，改變原肌球蛋白同肌動蛋白結(jié)合的位置，解除原肌球蛋白對肌動蛋白的抑制，露出與肌球蛋白結(jié)合的位點。Ca2+離子對原肌球蛋白與肌動蛋白結(jié)合的影響肌收縮時肌節(jié)的收縮(a)肌收縮時肌節(jié)長度變化及肌節(jié)結(jié)構(gòu)差異示意圖。在肌收縮時,肌球蛋白的交聯(lián)橋(cross-bridge)與周圍的細(xì)肌絲接觸,細(xì)肌絲被推動滑向肌節(jié)的中心。(b)肌收縮時的電子顯微鏡照片。3.肌球蛋白Ⅱ的作用粗肌絲同細(xì)肌絲之間的滑動主要涉及粗肌絲中肌球蛋白Ⅱ的頭部同肌動蛋白細(xì)肌絲接觸，產(chǎn)生細(xì)肌絲與粗肌絲之間的交聯(lián)橋(crossbridges)，才能產(chǎn)生滑動。

肌收縮時,每個肌球蛋白的頭都向外伸出,并與細(xì)肌絲緊緊地結(jié)合,形成細(xì)肌絲與粗肌絲間的交聯(lián)橋。肌球蛋白Ⅱ的頭部一旦同細(xì)肌絲結(jié)合,頭部就會快速向中心部位彎曲，使細(xì)肌絲沿粗肌絲向肌節(jié)中央移動5～15nm。4.旋轉(zhuǎn)升降臂(swingingleverarm)假說1993年IvanRayment等提出旋轉(zhuǎn)升降臂假說解釋肌球蛋白與肌動蛋白之間滑動的機理:他們認(rèn)為ATP水解釋放出的能量誘導(dǎo)肌球蛋白頭部構(gòu)型發(fā)生少許改變,然后通過旋轉(zhuǎn)使肌球蛋白α螺旋的頸部伸展,實際上,肌球蛋白的頸部作為強度極高的升降臂(leverarm),引起肌動蛋白纖維快速的遠(yuǎn)距離滑動。

肌球蛋白頸部作為旋轉(zhuǎn)升降臂開關(guān)的模型■Ca2+離子在肌收縮中的作用●原肌球蛋白的抑制作用原肌球蛋白能夠同7個肌動蛋白單體結(jié)合，并封閉了肌動蛋白上同肌球蛋白結(jié)合的位點。在這種情況下，肌節(jié)中的粗肌絲和細(xì)肌絲之間不可能形成交聯(lián)橋，只有解除原肌球蛋白對肌動蛋白纖維的抑制，才有可能形成交聯(lián)橋。微絲功能◆維持細(xì)胞形態(tài)，賦予質(zhì)膜機械強度◆細(xì)胞運動◆微絨毛(microvillus)◆應(yīng)力纖維(stressfiber)◆參與胞質(zhì)分裂◆肌肉收縮(musclecontraction)第二節(jié)微管及其功能

微管是直徑為24～26nm的中空圓柱體。外徑平均為24nm,內(nèi)徑為15nm。微管的長度變化不定，在某些特化細(xì)胞中,微管可長達(dá)幾厘米(如中樞神經(jīng)系統(tǒng)的運動神經(jīng)元)。微管壁大約厚5nm，微管通常是直的,但有時也呈弧形。細(xì)胞內(nèi)微管呈網(wǎng)狀和束狀分布,并能與其他蛋白共同組裝成紡錘體、基粒、中心粒、纖毛、鞭毛、軸突、神經(jīng)管等結(jié)構(gòu)。以細(xì)胞核為中心向外放射狀排列的微管纖維（紅色）一、微管的結(jié)構(gòu)組成與極性1.微管的分子組成與結(jié)構(gòu)分子組成微管是以α，β微管蛋白(tubulin)結(jié)合成的異源二聚體為基本單位構(gòu)成的。結(jié)構(gòu)微管是由13條原纖維（protofilament）構(gòu)成的中空管狀結(jié)構(gòu)，直徑22~25nm。每一條原纖維由微管蛋白二聚體線性排列而成。微管蛋白二聚體由結(jié)構(gòu)相似的α和β球蛋白構(gòu)成.

微管纖維

2.微管的極性微管的極性有兩層涵義：一是組裝的方向性,由于微管是以αβ二聚體作為基本構(gòu)件進行組裝的，并且是以首-尾排列的方式進行組裝，所以每一根原纖維都有相同的極性(方向性)，這樣,組裝成的微管的一端(-)是α-微管蛋白亞基組成的環(huán)，而相對的一端(+)是以β-微管蛋白亞基組成的環(huán)。二是兩端的組裝速度是不同的,正端生長得快,負(fù)端則慢,同樣,如果微管去組裝也是正端快負(fù)端慢。微管的結(jié)構(gòu)和亞基組成(a)微管中微管蛋白二聚體的排列,微管蛋白的排列具有方向性。(b)α和β微管蛋白單體即它們與非交換的GTP和交換型GDP的結(jié)合部位；+-

每一個微管蛋白二聚體有兩個GTP結(jié)合位點,一個位于α亞基,另一個位于β亞基上。α亞基上的GTP結(jié)合位點是不可逆的結(jié)合位點。結(jié)合在β亞基上的GTP能夠被水解成GDP，所以這個位點又稱為可交換的位點(exchangeablesite,E位點)。二、微管的組裝與去組裝

（一）微管的體外組裝與踏車行為

在一定條件下，微管一端發(fā)生裝配使微管延長，而另一端發(fā)生去裝配而使微管縮短，這一現(xiàn)象稱踏車現(xiàn)象。微管踏車：指微管的聚合解聚過程，在微管的正極端異二聚體微管蛋白聚合的同時，微管的負(fù)極端不斷解聚，解聚下來的微管蛋白又可聚合到微管的正極端，這種“微管蛋白流”稱微管踏車運動。

1.體外微管裝配條件（1）微管蛋白濃度：低于臨界濃度時，不發(fā)生微管聚合；（2）最適pH：pH6.9；（3）離子：去Ca2+，存Mg2+；（4）溫度：37℃裝配，0℃解聚

（5）GTP供應(yīng)

2..微管裝配過程

首先α-微管蛋白和β-微管蛋白形成αβ二聚體,然后αβ二聚體平行于長軸重復(fù)排列形成原纖維(protofilament),進一步經(jīng)過側(cè)面增加二聚體而擴展為螺旋帶,當(dāng)螺旋帶加寬至13根原纖維時,即合攏形成一段微管。然后在端部不斷添加二聚體使微管延長。二聯(lián)管(doublet)常見于特化的細(xì)胞結(jié)構(gòu)。二聯(lián)管是構(gòu)成纖毛和鞭毛的周圍小管,是運動類型的微管,它對低溫、Ca2+和秋水仙素都比較穩(wěn)定。組成二聯(lián)管的單管分別稱為A管和B管，其中A管是由13根原纖維組成，B管是由10根原纖維組成，所以二聯(lián)管是由兩個單管融合而成的，一個二聯(lián)管只有23根原纖維。三聯(lián)管(triplet)見于中心粒和基體，由A、B、C三個單管組成，A管由13根原纖維組成，B管和C管都是10根原纖維，所以一個三聯(lián)管共有33根原纖維。三聯(lián)管對于低溫、Ca2+和秋水仙素的作用是穩(wěn)定的。3.微管的類型單管(singlet)大部分細(xì)胞質(zhì)微管是單管微管,它在低溫、Ca2+和秋水仙素作用下容易解聚,屬于不穩(wěn)定微管。雖然絕大多數(shù)單管是由13根原纖維組成的一個管狀結(jié)構(gòu)，在極少數(shù)情況下，也有由11根或15根原纖維組成的微管,如線蟲神經(jīng)節(jié)微管就是由11或15條原纖維組成。1.秋水仙素(colchicine)秋水仙素是一種生物堿,能夠與微管特異性結(jié)合。秋水仙素同二聚體的結(jié)合,形成的復(fù)合物可以阻止微管的成核反應(yīng)。秋水仙素和微管蛋白二聚體復(fù)合物加到微管的正負(fù)兩端,可阻止其它微管蛋白二聚體的加入或丟失。不同濃度的秋水仙堿對微管的影響不同。用高濃度的秋水仙素處理細(xì)胞時,細(xì)胞內(nèi)的微管全部解聚,但是用低濃度的秋水仙素處理動物和植物細(xì)胞,微管保持穩(wěn)定,并將細(xì)胞阻斷在中期。2.長春花堿具有類似秋水仙素的功能。

2.紫杉醇(taxol)是紅豆杉屬植物中的一種復(fù)雜的次生代謝產(chǎn)物,紫杉醇只結(jié)合到聚合的微管上,不與未聚合的微管蛋白二聚體反應(yīng),因此維持了微管的穩(wěn)定。（二）作用于微管的特異性藥物三、微管組織中心

(microtubuleorganizingcenters,MTOC)

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在細(xì)胞質(zhì)中決定微管在生理狀態(tài)或?qū)嶒炋幚斫饩酆笾匦陆M裝的結(jié)構(gòu)叫微管組織中心。MTOC的主要作用是幫助大多數(shù)細(xì)胞質(zhì)微管組裝過程中的成核反應(yīng)，微管從MTOC開始生長，這是細(xì)胞質(zhì)微管組裝的一個獨特的性質(zhì)，即細(xì)胞質(zhì)微管的組裝受統(tǒng)一的功能位點控制。●微管組織中心主要包括中心體，纖毛基體和著絲點等部位，它們在微管裝配過程中起著重要作用。（一）中心體(centrosome)是動物細(xì)胞中決定微管形成的一種細(xì)胞器,包括中心粒和中心粒周圍基質(zhì)。在細(xì)胞間期,位于細(xì)胞核的附近,在有絲分裂期,位于紡錘體的兩極?！裰行牧?centrioles)是中心體的主要結(jié)構(gòu),成對存在,即一個中心體含有一對中心粒，且互相垂直形成“L”形排列。中心粒直徑為0.2μm，長為0.4μm，是中空的短圓柱狀結(jié)構(gòu)。圓柱的壁由9組間距均勻的三聯(lián)管組成,三聯(lián)管是由3個微管組成,每個微管包埋在致密的基質(zhì)中。組成三聯(lián)管的3個微管分別稱A、B、C纖維,A伸出兩個短臂,一個伸向中心粒的中央,另一個反方向連到下一個三聯(lián)管的C纖維,9組三聯(lián)管串聯(lián)在一起,形成一個由短臂連起來的齒輪狀環(huán)形結(jié)構(gòu)。中心粒結(jié)構(gòu)圖示一對中心粒,每個中心粒都是由9個三聯(lián)管組成,外面還有中心粒周質(zhì)基質(zhì)。微管從中心粒上開始形成。微管從微管組織中心向外生長陰影部分是MTOCs.,包含一對中心粒和一個中心體。圖中標(biāo)出了生長中微管的正端,靠近MTOCs部分是微管的負(fù)端。微管蛋白以環(huán)狀的γ球蛋白復(fù)合體為模板核化、先組裝出（-）極，然后開始生長，因此中心體周圍的微管（-）極指向中心體，（+）級遠(yuǎn)離中心體。

（二）其他類型的微管組織中心纖毛和鞭毛的微管組織中心，位于鞭毛和纖毛根部的類似中心粒的結(jié)構(gòu)稱為基體（basalbody）?；w只含有一個中心粒而不是一對中心粒。植物細(xì)胞成膜體的形成植物胞質(zhì)分裂后期或末期，兩極處微管消失，中間微管保留，并數(shù)量增加，形成桶狀的成膜體。其它類型的細(xì)胞具有不同類型的MTOCs，如真菌的細(xì)胞有初級MTOCs,稱為紡錘極體(spindlepolebody)。植物細(xì)胞既沒有中心體，又沒有中心粒，所以植物細(xì)胞的MOTC是細(xì)胞核外被表面的成膜體(phragmoplast)。四、微管動力學(xué)性質(zhì)微管的動力學(xué)(microtubuledynamics)除了特化細(xì)胞的微管外，大多數(shù)細(xì)胞質(zhì)微管都是不穩(wěn)定的，能夠很快地組裝和去組裝。低溫、提高Ca2+濃度、用某些化學(xué)試劑(如秋水仙素)處理生活細(xì)胞都會破壞細(xì)胞質(zhì)微管的動態(tài)變化，這些化學(xué)試劑與微管蛋白亞基或同微管多聚體結(jié)合，阻止微管的組裝或去組裝。

γ微管蛋白(γtubulin)在微管組裝中的作用雖然組成微管的亞基是α、β微管蛋白二聚體,但是存于中心體的另一種微管蛋白：γ微管蛋白對微管的形成具有重要作用。通過遺傳學(xué)的研究，發(fā)現(xiàn)γ-微管蛋白通過與β-微管蛋白的相互作用幫助微管的成核反應(yīng)(nucleation)。五、微管結(jié)合蛋白對微管網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)的調(diào)節(jié)

組成微管的化學(xué)成分除微管蛋白外，還包括其它一些蛋白質(zhì)。通稱為微管結(jié)合蛋白（microtubule-associatedprotein，MAP）。它們是微管系統(tǒng)結(jié)構(gòu)和功能所必須的組分，與微管的解聚與聚合有關(guān)，促進或調(diào)節(jié)微管裝配。主要有：微管動力蛋白（馬達(dá)分子），如Kinesin、Dyenin等。對物質(zhì)延微管運動起定向驅(qū)動作用。

微管結(jié)合蛋白，已發(fā)現(xiàn)兩大家族，即MAP蛋白類和Tau蛋白類。MAP對骨架空間構(gòu)建及細(xì)胞形態(tài)建成的關(guān)系極為密切。tau蛋白可以控制微管延長。（一）微管結(jié)合蛋白的種類和結(jié)構(gòu)特點

主要的MAPs家族叫作組裝MAPs(assemblyMAPs),主要是將微管在胞質(zhì)溶膠中進行交聯(lián)。這些MAPs的結(jié)構(gòu)中具有兩個結(jié)構(gòu)域,一個是堿性的微管蛋白結(jié)合結(jié)構(gòu)域,另一個是酸性的外伸的結(jié)構(gòu)域。在電子顯微鏡下觀察,外伸的結(jié)構(gòu)域像是從微管壁上伸出的纖維臂。從微管上伸出的臂能與膜、中間纖維及其它微管結(jié)合。MAP包括I型和II型兩大類，I型對熱敏感，如MAP1a、MAP1b，主要存在于神經(jīng)細(xì)胞。II型熱穩(wěn)定性高，包括MAP2a、b、c，MAP4和tau蛋白。其中MAP2a只存在于神經(jīng)細(xì)胞,，MAP2a的含量減少影響樹突的生長。

微管聚合蛋白MAP2至今發(fā)現(xiàn)的MAPs大多數(shù)存在于腦組織，只有少數(shù)幾種廣泛存在于各種細(xì)胞中。某些微管結(jié)合蛋白蛋白質(zhì)相對分子質(zhì)量(kDa)來源MAP1A350神經(jīng)組織MAP1B(MPA5)325神經(jīng)組織MAP2A，MPA2B270神經(jīng)組織MAP2C70神經(jīng)組織Tau蛋白50-65神經(jīng)組織MAP4200廣泛存在MAP3180廣泛存在發(fā)動蛋白(dynamin)100神經(jīng)組織

（二）MAPs的功能1..使微管相互交聯(lián)形成束狀結(jié)構(gòu)，也可以使微管同其它細(xì)胞結(jié)構(gòu)交聯(lián),這些結(jié)構(gòu)包括質(zhì)膜、微絲和中間纖維等；2.通過與微管成核點的作用促進微管的聚合；3.在細(xì)胞內(nèi)沿微管轉(zhuǎn)運囊泡和顆粒，因為一些分子發(fā)動機能夠同微管結(jié)合轉(zhuǎn)運細(xì)胞內(nèi)的物質(zhì)；4.提高微管的穩(wěn)定性∶由于MAPs同微管壁的結(jié)合，自然就改變了微管組裝和解聚的動力學(xué)。MAPs同微管的結(jié)合能夠控制微管的長度防止微管的解聚。六、微管對細(xì)胞結(jié)構(gòu)的組織作用●微管對于維持細(xì)胞內(nèi)部的組織也有重要作用。用破壞微管的藥物處理細(xì)胞，發(fā)現(xiàn)能夠嚴(yán)重影響膜細(xì)胞器，特別是高爾基體在細(xì)胞內(nèi)的位置。高爾基體在細(xì)胞內(nèi)的位置一般