2025年大學《分子科學與工程》專業(yè)題庫——分子結構動態(tài)與功能關系研究考試時間：______分鐘總分：______分姓名：______一、選擇題（每小題2分，共20分。請將正確選項的字母填入括號內）1.下列哪種運動形式通常被認為是分子振動而非轉動？（）A.C-H鍵的伸縮振動B.分子圍繞其質心的旋轉C.苯環(huán)平面內的搖擺D.分子整體的平移2.在研究蛋白質功能時，其活性位點的構象變化被認為是至關重要的。這種構象變化主要屬于哪種動態(tài)過程？（）A.分子內原子的平動B.整個蛋白質分子的快速翻轉C.活性位點附近側鏈或結構域的柔性運動D.蛋白質與配體結合后的不可逆化學鍵變化3.傅里葉變換紅外光譜（FTIR）常用于研究分子振動。當使用FTIR研究分子內氫鍵的動態(tài)時，主要關注的是哪種振動模式的頻率和強度變化？（）A.C=O伸縮振動B.O-H伸縮振動C.C-H伸縮振動D.N-H彎曲振動4.圓二色譜（CD）技術能夠提供關于分子手性及其構象的信息。它主要基于哪種物理原理？（）A.分子吸收紫外-可見光后產生熒光B.分子旋光性使左旋和右旋圓偏振光吸收率不同C.分子振動時對特定偏振光的散射能力不同D.分子在不同環(huán)境下的紅外吸收峰位發(fā)生移動5.分子動力學（MD）模擬在研究大分子系統(tǒng)時面臨的主要挑戰(zhàn)之一是“時間尺度問題”。這意味著？（）A.模擬所需的時間遠遠超過計算機能夠處理的范圍B.模擬得到的原子坐標精度不夠高C.MD模擬只能預測分子的能量變化，不能預測動力學過程D.模擬結果對初始條件非常敏感，難以得到穩(wěn)定結果6.對于藥物分子與靶點（如蛋白質）的結合，分子的構象柔性通常扮演著什么角色？（）A.阻礙藥物與靶點結合的主要因素B.藥物分子在靶點結合位點進行優(yōu)化的必要條件C.導致藥物產生副作用的直接原因D.與藥物靶點結合后立即導致靶點失活的結構特征7.納秒級的時間分辨光譜技術（如FLIM）主要用于研究什么？（）A.分子振動頻率的變化B.分子構象或分子間相互作用的動力學過程C.分子電子能級的精細結構D.原子核的自旋狀態(tài)8.X射線衍射（XRD）單晶研究可以提供分子靜態(tài)結構信息。要研究分子在晶體中的動態(tài)過程，通常需要采用哪種補充方法？（）A.溫度依賴性XRDB.中子衍射C.原子熒光光譜D.核磁共振波譜9.在設計實驗來研究聚合物玻璃化轉變時，選擇哪種物理量隨溫度的變化最為顯著和敏感？（）A.聚合物密度B.聚合物鏈的端基化學位移C.聚合物鏈段的運動速率D.聚合物結晶度10.分子功能的“動態(tài)調節(jié)”通常指的是？（）A.功能隨時間發(fā)生不可逆的退化B.功能受到分子內部或外部環(huán)境誘導的、可逆的動態(tài)變化影響C.功能僅在高濃度下才表現(xiàn)出來D.功能由分子的靜態(tài)結構唯一決定，不隨時間變化二、填空題（每空2分，共20分。請將答案填入橫線上）1.分子結構中的______運動是指圍繞原子核或化學鍵的振動。2.能夠反映分子整體非對稱性（手性）的圓二色譜信號來源于分子對______光的選擇性吸收差異。3.在分子動力學模擬中，通過不斷求解牛頓運動方程來追蹤系統(tǒng)中每個原子的______。4.許多酶的催化活性依賴于其活性位點微環(huán)境的______，這種微環(huán)境通常具有動態(tài)平衡特征。5.原子核磁共振（NMR）譜中的化學位移可以提供關于原子周圍______環(huán)境的信息，間接反映分子的局部動態(tài)。6.研究溶液中大分子構象變化的弛豫過程時，______弛豫和時間分辨光譜是常用的兩種實驗技術。7.對于具有多種穩(wěn)定構象的分子，構象之間的轉換速率決定了哪種構象在平衡狀態(tài)下占主導地位。8.在研究材料的光致變色現(xiàn)象時，分子的構象變化通常與光吸收和釋放過程緊密相關，體現(xiàn)了______與功能的關系。9.差示掃描量熱法（DSC）通過測量物質在程序控溫下吸收或釋放的______變化來研究其相變和熱致結構變化。10.理解分子結構動態(tài)對于設計具有特定功能（如高選擇性、高穩(wěn)定性、特定響應性）的分子和材料至關重要。三、簡答題（每題5分，共15分）1.簡述振動光譜（如紅外、拉曼）如何被用于推斷分子內部運動（特別是鍵的伸縮和彎曲振動）的信息。2.分子柔性（或缺乏柔性）如何影響分子在溶液中的擴散行為和與其它分子的相互作用？3.為什么研究蛋白質的功能通常需要考慮其動態(tài)結構特征，而不是僅僅依賴靜態(tài)的X射線晶體結構？四、論述題（每題10分，共20分）1.論述分子內氫鍵的動態(tài)平衡如何影響蛋白質活性位點的構象和催化活性。請結合具體實例或機制進行說明。2.結合你所學知識，比較分子動力學（MD）模擬和量子化學計算在研究分子結構動態(tài)與功能關系方面的主要區(qū)別、優(yōu)勢和局限性。---試卷答案一、選擇題1.B2.C3.B4.B5.A6.B7.B8.B9.C10.B二、填空題1.化學鍵2.圓偏振3.位置和速度4.環(huán)境或微環(huán)境5.電子6.值得7.動力學8.結構動態(tài)9.熱量10.結構動態(tài)三、簡答題1.解析思路：振動光譜（紅外和拉曼）基于分子振動時吸收或散射特定頻率的光子。不同化學鍵（如C-H,C=O,N-H）由于其鍵長、鍵角和力常數(shù)不同，具有獨特的振動頻率。通過測量光譜中出現(xiàn)的吸收峰或散射峰的位置（波數(shù)或頻率），可以識別分子中存在的化學鍵類型。峰的強度（紅外）或偏振變化（拉曼）可以提供關于振動模式（伸縮或彎曲）和分子對稱性的信息。因此，通過分析振動光譜圖，可以推斷出分子內部發(fā)生的鍵的伸縮和彎曲等基本運動形式及其特征。2.解析思路：分子柔性指的是分子鏈或結構單元能夠進行較大范圍運動（如轉動、構象變化）的能力。具有高柔性的分子，其鏈段運動速度快，在溶液中通常表現(xiàn)為更快的擴散速率，因為它們可以更有效地占據空間。同時，柔性也使得分子能夠采取更多樣化的構象，這可以增加與特定靶點或其他分子的接觸概率和結合機會，從而可能影響選擇性或反應速率。相反，缺乏柔性的剛性分子，其構象變化受限，可能導致在溶液中擴散緩慢，并且與其它分子的相互作用模式可能更固定，影響其功能表現(xiàn)。3.解析思路：靜態(tài)的X射線晶體結構通常反映了分子在低溫、高壓或有序環(huán)境下的平均構象，可能凍結了分子中一些重要的動態(tài)過程。蛋白質功能，如催化、結合、信號傳導等，往往依賴于其活性位點或關鍵區(qū)域的快速構象變化。這些動態(tài)過程可能涉及微小的振動、側鏈旋轉、結構域運動等，這些運動對于酶的底物結合與轉化、受體的信號識別與傳遞至關重要。如果僅基于靜態(tài)結構，可能會忽略這些動態(tài)元素，無法理解功能實現(xiàn)的真實機制。因此，考慮動態(tài)結構特征才能更全面、更準確地揭示蛋白質功能的本質。四、論述題1.解析思路：分子內氫鍵是蛋白質結構中常見的弱相互作用，但它并非靜態(tài)固定。氫鍵的斷裂和形成是一個快速的動態(tài)平衡過程。這個動態(tài)平衡對于蛋白質的折疊、unfolds和維持其功能構象至關重要。在蛋白質活性位點，底物或水分子可能與氫鍵網絡發(fā)生相互作用，影響局部氫鍵的穩(wěn)定性。這種相互作用可能導致氫鍵的斷裂，進而觸發(fā)活性位點構象的調整（如開/閉切換），為底物進入催化位點創(chuàng)造條件或直接參與催化過程。反之，催化反應的中間體或產物也可能影響氫鍵網絡，從而改變酶的構象狀態(tài)，影響其催化效率或與其他分子的結合。例如，許多蛋白酶在結合底物后，其活性位點附近的氫鍵網絡會發(fā)生變化，促進底物的轉化。因此，氫鍵的動態(tài)平衡是蛋白質構象調控和功能實現(xiàn)的關鍵環(huán)節(jié)。2.解析思路：分子動力學（MD）模擬和量子化學（QC）計算是研究分子結構動態(tài)與功能關系的兩種主要計算方法，它們在原理、方法、時空尺度、精度和計算成本上存在顯著差異。*MD模擬：基于牛頓運動方程，通過數(shù)值積分追蹤系統(tǒng)中每個原子隨時間的運動軌跡。它考慮了原子間的相互作用力場（勢能函數(shù)）。MD的優(yōu)點是能夠模擬大尺寸分子體系（可達納米級）和相對較長的時間尺度（可達微秒甚至毫秒），可以直接觀察和統(tǒng)計分子的動態(tài)行為（如構象分布、擴散系數(shù)、振動頻率等），并提供體系中所有原子的詳細信息。但其精度受限于力場參數(shù)化和環(huán)境模型（如水模型）的近似性，對于涉及化學鍵斷裂與形成的反應過程可能效果不佳，且計算量巨大。*QC計算：通常采用波函數(shù)求解方法（如密度泛函理論DFT），在原子核和電子的層面上解決薛定諤方程。QC的優(yōu)點是能夠提供很高的化學精度，可以準確地計算能量、光譜、反應能壘等，并且不依賴經驗參數(shù)。其缺點是計算成本隨體系規(guī)模（原子數(shù)）和復雜度（如含時計算）迅速增加，通常只能處理小分子體系（幾十到幾百個原子），時間尺度也受限于計算可行性（通常在飛秒到皮秒級）。對于研