2025年大學《分子科學與工程》專業(yè)題庫——分子科學與工程生物催化考試時間：______分鐘總分：______分姓名：______一、選擇題（每小題2分，共20分。請將正確選項的字母填在題后的括號內(nèi)）1.下列哪種酶催化的反應通常不屬于生物催化范疇？A.細胞色素c氧化酶B.過氧化氫酶C.蛋白酶KD.質(zhì)子泵2.酶的米氏常數(shù)(Km)表示什么？A.酶的最大反應速率B.酶促反應速率達到最大速率一半時的底物濃度C.酶的催化效率D.酶與底物的親和力3.抑制劑與酶活性中心結(jié)合，使酶活性降低的現(xiàn)象稱為：A.競爭性抑制B.非競爭性抑制C.反競爭性抑制D.別構(gòu)調(diào)節(jié)4.下列哪種方法不屬于常見的酶固定化技術(shù)？A.吸附法B.包埋法C.共價偶聯(lián)法D.整細胞包埋法5.酶原激活的實質(zhì)是：A.酶的空間結(jié)構(gòu)發(fā)生改變，暴露活性中心B.酶的合成過程開始C.酶失去一部分結(jié)構(gòu)D.酶與輔因子結(jié)合6.別構(gòu)調(diào)節(jié)是指：A.酶活性受pH影響B(tài).酶活性受溫度影響C.一種小分子效應物與酶非活性中心結(jié)合，引起酶構(gòu)象變化，從而改變其活性D.酶促反應速率隨底物濃度增加而增加，符合米氏方程7.在分子催化層面，酶的高效性主要源于：A.底物濃度高B.催化循環(huán)中過渡態(tài)能量的降低C.酶的高穩(wěn)定性D.環(huán)境條件溫和8.下列哪個不是固定化酶相比游離酶的主要優(yōu)勢？A.可重復使用B.易于從反應體系中分離回收C.提高酶的穩(wěn)定性D.降低酶的催化效率9.酶工程的主要目標之一是：A.發(fā)現(xiàn)更多天然酶B.改造酶的性能以滿足特定工業(yè)需求C.研究酶的作用機理D.酶的純化方法10.整細胞催化是指利用完整的微生物細胞作為催化劑進行反應，其優(yōu)點之一是：A.酶的穩(wěn)定性高B.可以同時利用多種酶的催化活性C.反應條件要求極高D.酶的分離純化非常容易二、填空題（每空1分，共15分。請將答案填在橫線上）1.酶的命名通常根據(jù)其______和______來命名。2.米氏方程V=Vmax*[S]/(Km+[S])中，Km值越小，表示酶對______的親和力越強。3.酶活性中心的必需基團包括______基團和______基團。4.影響酶促反應速率的物理因素主要包括______、______和抑制劑。5.常用的酶固定化載體有______、______和膜材料等。6.酶原是______的酶，通常以______形式存在，具有生理活性。7.酶的變構(gòu)效應是指______與酶的非活性中心結(jié)合，引起酶構(gòu)象變化，從而改變其活性的現(xiàn)象。8.從分子設計角度看，提高酶催化效率的途徑包括降低過渡態(tài)能量和______。9.酶工程的核心技術(shù)之一是______，旨在改變酶的結(jié)構(gòu)和功能。10.分子識別是酶催化反應的基石，體現(xiàn)在酶活性中心與______的精確匹配。三、名詞解釋（每小題3分，共15分）1.酶的專一性2.固定化酶3.酶工程4.整細胞催化5.別構(gòu)效應四、簡答題（每小題5分，共20分）1.簡述影響酶促反應速率的因素及其影響機制。2.與游離酶相比，固定化酶具有哪些優(yōu)點？3.簡述酶原激活的過程和意義。4.解釋什么是酶的變構(gòu)調(diào)節(jié)，并舉例說明其生物學意義。五、論述題（每小題10分，共20分）1.論述固定化酶技術(shù)在工業(yè)生產(chǎn)中的應用前景及其面臨的挑戰(zhàn)。2.結(jié)合分子設計與工程的觀點，論述如何利用酶進行手性催化反應，并簡述其優(yōu)勢。---試卷答案一、選擇題1.D2.B3.A4.D5.A6.C7.B8.D9.B10.B二、填空題1.作用物；功能2.底物3.活性中心；催化4.溫度；pH5.不溶性無機載體；有機高分子載體6.無活性；inactive7.別構(gòu)效應物；別構(gòu)效應物8.優(yōu)化反應環(huán)境（如提高底物濃度、移除抑制劑等）9.酶的定向進化（或基因工程改造）10.底物（或輔因子）三、名詞解釋1.酶的專一性：指酶對其作用底物的特異性識別和催化能力，表現(xiàn)為只作用于特定結(jié)構(gòu)的底物或一類結(jié)構(gòu)相似的底物，并生成特定的產(chǎn)物。2.固定化酶：指將酶分子或酶分子集合固定在特定載體上（如凝膠、樹脂、膜等），使其仍保持催化活性，但可重復使用的技術(shù)。3.酶工程：指利用微生物學、生物化學、分子生物學等手段，對酶進行篩選、分離、純化、修飾、改造或創(chuàng)造新酶，并將其應用于工業(yè)、農(nóng)業(yè)、醫(yī)療等領域的技術(shù)。4.整細胞催化：指利用完整的微生物細胞作為催化劑，利用細胞內(nèi)多種酶的協(xié)同作用或特定酶的作用來催化底物轉(zhuǎn)化的一種生物催化技術(shù)。5.別構(gòu)效應：指某些小分子物質(zhì)（別構(gòu)效應物）非共價結(jié)合到酶分子活性中心以外的特定位點（別構(gòu)位點），引起酶空間結(jié)構(gòu)變化，從而改變酶催化活性的現(xiàn)象。四、簡答題1.影響酶促反應速率的因素及其影響機制：*底物濃度：當?shù)孜餄舛容^低時，反應速率隨底物濃度增加而近似成正比增加；當?shù)孜餄舛茸銐蚋邥r，反應速率達到最大值(Vmax)并不再增加，此時反應速率主要受酶濃度限制。機制：底物濃度影響酶與底物結(jié)合形成ES復合物的速率。*酶濃度：在底物濃度足夠、其他條件不變時，反應速率與酶濃度成正比。機制：酶是催化的物質(zhì)，酶濃度越高，單位時間內(nèi)能形成ES復合物的酶分子越多，產(chǎn)物生成速率越快。*溫度：酶促反應速率隨溫度升高而增加，但超過最適溫度后，速率會急劇下降。機制：溫度升高增加分子運動能量，提高ES復合物形成和轉(zhuǎn)化為E+P的速率，但過高溫度會導致酶蛋白變性失活。*pH：酶促反應速率隨pH變化，每個酶都有最適pH，在此pH下活性最高，偏離最適pH，活性會下降。機制：pH影響酶和底物分子的解離狀態(tài)，進而影響酶活性中心的結(jié)構(gòu)和底物結(jié)合，過高或過低的pH會導致酶變性。*抑制劑：抑制劑通過與酶結(jié)合，降低酶的催化活性。競爭性抑制劑與底物競爭結(jié)合酶的活性中心；非競爭性抑制劑與酶結(jié)合在活性中心外，改變酶構(gòu)象，降低活性；反競爭性抑制劑與ES復合物結(jié)合，降低產(chǎn)物生成。*激活劑：某些離子或小分子物質(zhì)能與酶結(jié)合，提高酶的催化活性。2.與游離酶相比，固定化酶具有的優(yōu)點：*可重復使用：固定化酶反應后易于從體系中分離，可清洗并重復使用，降低成本，提高經(jīng)濟效益。*易于分離純化：酶被固定后，與產(chǎn)物和未反應底物容易分開，簡化產(chǎn)物分離純化步驟。*提高穩(wěn)定性：酶固定在載體上，可以保護酶免受溶液中某些因素（如高濃度底物、有機溶劑、pH劇烈變化、酶自身降解等）的破壞，提高酶的穩(wěn)定性和使用壽命。*可固定于載體表面：可實現(xiàn)多酶催化或酶反應與分離過程的耦合，構(gòu)建固定化酶反應器，提高反應效率。*可進行放大：固定化酶易于進行放大，適用于工業(yè)規(guī)模生產(chǎn)。3.酶原激活的過程和意義：酶原激活是指無活性的酶原在特定條件下（如蛋白酶水解、特定離子作用、pH變化等）發(fā)生結(jié)構(gòu)變化，暴露或形成活性中心，轉(zhuǎn)變?yōu)橛谢钚缘拿傅倪^程。例如，胰蛋白酶原在腸激酶作用下，切除一段肽段后轉(zhuǎn)變?yōu)橐鹊鞍酌浮Ｒ饬x：①防止體內(nèi)酶在合成或運輸過程中對細胞或組織造成自我消化損傷；②實現(xiàn)酶在特定時空條件下發(fā)揮催化作用，精確調(diào)控生理代謝過程。4.解釋什么是酶的變構(gòu)調(diào)節(jié)，并舉例說明其生物學意義：酶的變構(gòu)調(diào)節(jié)是指某些小分子效應物（別構(gòu)效應物）非共價結(jié)合到酶分子活性中心以外的特定位點（別構(gòu)位點），引起酶的空間結(jié)構(gòu)變化，從而改變其催化活性（通常是對同一底物的Km值或Vmax值產(chǎn)生影響）的現(xiàn)象。例如，別構(gòu)激活劑結(jié)合后使酶活性增加，別構(gòu)抑制劑結(jié)合后使酶活性降低。生物學意義：變構(gòu)調(diào)節(jié)機制使得酶的催化活性能夠根據(jù)細胞內(nèi)代謝物濃度的變化進行快速、靈敏的調(diào)節(jié)，從而協(xié)調(diào)細胞內(nèi)各種代謝途徑，維持代謝平衡和細胞生命活動的穩(wěn)定。*(注：也可選擇其他典型例子，如血紅蛋白的氧結(jié)合變構(gòu)調(diào)節(jié))*5.論述固定化酶技術(shù)在工業(yè)生產(chǎn)中的應用前景及其面臨的挑戰(zhàn)。應用前景：固定化酶技術(shù)因其可重復使用、穩(wěn)定性高、易于分離、可連續(xù)化生產(chǎn)等優(yōu)點，在食品加工（如果葡糖漿生產(chǎn)、氨基酸合成）、醫(yī)藥工業(yè)（如抗生素生產(chǎn)、手性藥物合成）、環(huán)境保護（如廢水處理、污染物降解）、生物傳感器等領域具有廣闊的應用前景。特別是隨著新型載體材料、酶固定化方法（如納米技術(shù)、微反應器）的發(fā)展，固定化酶的性能和應用范圍將進一步提升，有望實現(xiàn)更高效、更環(huán)保、更經(jīng)濟的生物催化過程。面臨的挑戰(zhàn)：①固定化過程中可能導致酶失活或活性降低；②固定化后酶的傳質(zhì)限制可能成為反應瓶頸；③酶的再生和重復使用次數(shù)有限，成本效益有待提高；④難以固定化某些酶或需要多種酶協(xié)同催化的復雜反應體系；⑤大規(guī)模固定化酶的制備工藝和成本控制仍需優(yōu)化。6.結(jié)合分子設計與工程的觀點，論述如何利用酶進行手性催化反應，并簡述其優(yōu)勢。利用酶進行手性催化反應是生物催化的重要應用，符合分子工程的思想。通過篩選、改造或設計具有特定手性催化能力的酶（手性酶），可以實現(xiàn)底物的不對稱轉(zhuǎn)化，得到具有特定立體構(gòu)型的產(chǎn)物。分子設計層面可以采用：①篩選天然存在的高效手性酶；②利用蛋白質(zhì)工程（定點突變、定向進化）技術(shù)