生皮蛋白質(zhì)

生皮的組分角質(zhì)細(xì)胞生皮的組分生皮蛋白質(zhì)組分非蛋白組分纖維蛋白基質(zhì)蛋白膠原蛋白角蛋白網(wǎng)硬蛋白彈性蛋白白蛋白類黏蛋白其它球蛋白糖類酯類水和無機(jī)鹽含氮物質(zhì)膠原蛋白膠原蛋白，英文名collagen，源于希臘文，意思是“生成膠的產(chǎn)物”。1893年牛津大詞典給collagen的定義是“結(jié)締組織的組成成分，煮沸時產(chǎn)生膠質(zhì)”。Gross（1956）首先命名構(gòu)建膠原纖維的蛋白質(zhì)單體為tropocollagen(原膠原)?，F(xiàn)在膠原的科學(xué)定義是：“細(xì)胞外基質(zhì)（EMC）的結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)，分子中至少應(yīng)該有一個結(jié)構(gòu)域具有α鏈組成的三股螺旋構(gòu)象（即膠原域）”。什么是膠原蛋白？膠原蛋白我們在哪兒可以找到膠原蛋白？膠原蛋白膠原蛋白是ECM中的主要蛋白，實際上他是動物體中主要的結(jié)構(gòu)蛋白當(dāng)然也是組成動物皮膚的主要蛋白膠原蛋白在哺乳動物體內(nèi)非常普遍，大約占蛋白總量的25~30％，在真皮中膠原占蛋白總量80~85%膠原蛋白在所有多細(xì)胞動物體內(nèi)都能發(fā)現(xiàn)膠原蛋白在不同物種之間膠原蛋白具有高度保留性膠原蛋白結(jié)構(gòu)的特點所決定的膠原蛋白結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定性膠原蛋白膠原蛋白的類型已經(jīng)發(fā)現(xiàn)不下20種膠原有大約25種α鏈分別被不同的外顯子表達(dá)膠原蛋白膠原蛋白的類型不同組織可以由不同類型的膠原構(gòu)成，同一組織中也可出現(xiàn)幾種類型的膠原膠原蛋白膠原蛋白的類型不同種類膠原結(jié)構(gòu)與生理功能各異不同種類膠原在體內(nèi)承擔(dān)著不同的生理功能根據(jù)膠原蛋白的結(jié)構(gòu)形狀可分為6類①纖維性膠原：Ⅰ，Ⅱ，Ⅲ，Ⅴ，Ⅺ型②纖維性結(jié)合性膠原(FACIT)：Ⅸ，Ⅹ

Ⅱ，Ⅹ

Ⅳ型③短鎖膠原：Ⅷ，Ⅹ型④基底膜膠原：Ⅳ型⑤其它：Ⅵ，Ⅶ，Ⅹ

Ⅲ型等膠原蛋白膠原蛋白的類型根據(jù)組成膠原a鏈的異同可分為同三聚體(homotrimer)和異三聚體(heterotrimer)II、III型膠原為同三聚體,其余為異三聚體膠原蛋白膠原蛋白的類型膠原蛋白天然膠原在水中的溶解度很小，一般用0.05~0.5mol/L的HAC或中性鹽提取。近年來，為了研究方便，也有人通過基因重組的方法在酵母或植物中表達(dá)出膠原對于變性膠原一般有酸、堿、酶和高溫蒸煮等方法來制備膠原蛋白制備膠原蛋白膠原蛋白的基本結(jié)構(gòu)單位為膠原分子，呈細(xì)棒狀，由三條肽鏈構(gòu)成I型膠原分子長約280nm直徑1.5nm分子量約300KD膠原蛋白結(jié)構(gòu)膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)一級結(jié)構(gòu)膠原а鏈大約含1000多個氨基酸殘基，比如：I型膠原分子а1(I)鏈1056個殘基，а2(I)鏈1038個殘基。（SIB）膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)一級結(jié)構(gòu)膠原а鏈中Gly大約占氨基酸總數(shù)的1/3含咪唑基氨基酸（Pro和Hyp）約占1/5含有兩種特征氨基酸Hyp和Hyl，Hyp和Hyl在其它蛋白質(zhì)中含量極低，(可以通過測定Hyp確定膠原蛋白含量)每條膠原а鏈的分子量大約90Kd膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)一級結(jié)構(gòu)膠原а鏈主要區(qū)段的殘基呈現(xiàn)-(-Gly—X—Y-)-周期性排列，稱螺旋區(qū)段，螺旋區(qū)段大約占а鏈總長度的95%。а1(I)鏈螺旋區(qū)段長度為1014X常為Pro，Y常為Hyp膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)一級結(jié)構(gòu)膠原а鏈的兩端各有一段非螺旋區(qū)段，分別稱為N-端肽和C-端肽。端肽氨基酸序列不呈周期性排布，含有一定量的極性氨基酸。膠原а鏈端肽在膠原分子的形成和膠原纖維的組裝過程中起到至關(guān)重要的作用膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)一級結(jié)構(gòu)膠原a鏈中的極性氨基酸，一般集中分布，使a鏈中出現(xiàn)不少極性區(qū)，a鏈中的極性區(qū)中的酸堿性基團(tuán)與膠原的酸、堿膨脹現(xiàn)象有一定的聯(lián)系膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)一級結(jié)構(gòu)膠原a（1）鏈的103位——羥賴氨酸殘基處結(jié)合著一個半乳糖葡糖苷，生成羥賴氨酰半乳糖葡糖苷膠原的類型不同，糖基的位置不同，不同來源的同一類型膠原糖基的位置也可能不同膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)一級結(jié)構(gòu)目前這個糖基的功能還不十分清楚一般認(rèn)為和膠原分子測向間的定位有關(guān)但也有研究表明膠原中糖基的含量和形成膠原纖維的直徑成反比膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)一級結(jié)構(gòu)膠原a鏈的750~800位之間缺少Gly—X—Y結(jié)構(gòu)，可能是該區(qū)段容易被酶水解的原因在膠原a鏈非螺旋區(qū)9N，16C，以及螺旋區(qū)的87和930，存在的醛基賴氨酸，參與交聯(lián)鍵的形成膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)一級結(jié)構(gòu)膠原的а鏈一般由1000多個AA殘基組成，Gly大約占氨基酸總數(shù)的1/3，Pro和Hyp約占1/5含有兩種特征氨基酸Hyp和Hyl，Hyp和Hyl在其它蛋白質(zhì)中含量極低，膠原а鏈主要區(qū)段的殘基呈現(xiàn)-(-Gly—X—Y-)-周期性排列，稱螺旋區(qū)段膠原а鏈的兩端各有一段非螺旋區(qū)段，分別稱為N-端肽和C-端肽。端肽氨基酸序列不呈周期性排布，含有一定量的極性氨基酸。膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)二級結(jié)構(gòu)膠原的二級結(jié)構(gòu)是由三條а鏈構(gòu)成的三股螺旋，即由三條呈左手螺旋的肽鏈形成的右手復(fù)合螺旋，稱為膠原螺旋Φ=-60，Ψ=+140膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)二級結(jié)構(gòu)每條肽鏈的左手螺旋螺距0.9nm，含3AA每一殘基沿螺旋軸升高0.29nm遠(yuǎn)大于а螺旋的0.15nm右手大螺旋螺距約10nm，每條肽鏈含36AA膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)二級結(jié)構(gòu)所有肽單位的C=O均垂直于螺旋軸向外伸展，因此不能像a螺旋一樣形成鏈內(nèi)的氫鍵膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)二級結(jié)構(gòu)由于Pro和Hyp的側(cè)鏈?zhǔn)黔h(huán)形的，它們的а-C和酰胺N之間的鍵不能旋轉(zhuǎn)，高含量的Pro和Hyp促進(jìn)膠原螺旋的形成膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)二級結(jié)構(gòu)三股螺旋是一種錯位的螺旋，一股鏈上的Gly與第二股上的X和第三股上的Y相鄰，這樣Gly的N-H與相鄰a鏈殘基的C=O形成氫鍵這種鏈間的氫鍵形成的膠原螺旋構(gòu)象緊密，僵硬，具有很高的穩(wěn)定性，若氫鍵破壞，膠原肽鏈將成為無規(guī)卷曲膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)二級結(jié)構(gòu)穩(wěn)定膠原三股螺旋的力一是螺旋鏈間的氫鍵二是螺旋鏈間的范德華力對于III型膠原還有鏈間的-S—S-鍵Hpy和周圍的水分子形成氫鍵對三股螺旋的穩(wěn)定性也有很大的幫助膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)二級結(jié)構(gòu)膠原的二級結(jié)構(gòu)是由三條а鏈構(gòu)成的三股螺旋，即由三條呈左手螺旋的肽鏈形成的右手復(fù)合螺旋，稱為膠原螺旋每條肽鏈的左手螺旋螺距0.9nm；右手大螺旋螺距約10nm所有肽單位的C=O均垂直于螺旋軸向外伸展，因此不能像a螺旋一樣形成鏈內(nèi)的氫鍵三股螺旋是一種錯位的螺旋，依靠肽鏈間形成的氫鍵維持構(gòu)像穩(wěn)定膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)從原膠原到原纖維天然膠原纖維在電鏡下為不分支長鏈整條鏈上均勻分布明暗相間的橫紋，橫紋周期為67nm膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)從原膠原到原纖維膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)1968年Smith提出了1/4錯列模型，又稱Smith模型（Smith

five-strandedmicrofibril

model）從原膠原到原纖維膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)處于同一軸線的前后兩個膠原分子，首尾不相接，而是出現(xiàn)一段空隙（HO），HO=0.5D。處于平行排列的兩個原膠原也不是齊頭齊尾的，而是錯開一定的距離。錯開的距離為D（D=67nm）從原膠原到原纖維D=67nmHO=0.5D膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)相鄰軸線頭尾靠近的兩個膠原分子之間存在一段重疊重合的重疊區(qū)和重合孔隙區(qū)，便形成了以D為周期的明暗條紋。從原膠原到原纖維膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)膠原纖維的高強(qiáng)度的力學(xué)行為以及氨基酸序列分析表明，在膠原分子之間一定也存在著共價交聯(lián)鏈間的共價交聯(lián)主要是在Lys和Hly的側(cè)鏈間形成的9N和16C的Lys已被氧化成醛賴氨酸，對應(yīng)螺旋區(qū)87位和930位的Hly形成交聯(lián)從原膠原到原纖維膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)醛醇縮合交聯(lián)從原膠原到原纖維膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)醛胺縮合交聯(lián)從原膠原到原纖維KetoaminecrosslinkAldiminecrosslink膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)羥醛組氨酸交聯(lián)從原膠原到原纖維膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)從原膠原到原纖維處于同一軸線的前后兩個膠原分子，首尾不相接，而是出現(xiàn)一段空隙（HO），HO=0.5D。處于平行排列的兩個原膠原也不是齊頭齊尾的，而是錯開一定的距離。錯開的距離為D（D=67nm）重合的重疊區(qū)和重合孔隙區(qū)，便形成了以D為周期的明暗條紋。相鄰的原膠原分子之間通過Lys或Hly之間的共價交聯(lián)使形成的纖維具有高強(qiáng)度的力學(xué)行為膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)以共價鍵交聯(lián)起來的膠原分子，可以形成很長的具有足夠機(jī)械強(qiáng)度的纖維單絲，是對Smith模型的重要支持這些交聯(lián)對膠原纖維的性能非常重要，比如當(dāng)山黧豆中毒時，抑制Lys轉(zhuǎn)化為醛賴氨酸，使交聯(lián)無法形成結(jié)果使膠原纖維強(qiáng)度減弱，使血管、關(guān)節(jié)、骨等器官發(fā)生異常隨著年齡的增長，三股螺旋內(nèi)及分子間的交聯(lián)越來越多使得膠原纖維變硬變脆，改變了骨、肌腱、韌帶的機(jī)械性能，使骨頭變脆、眼球角膜透明度下降。從原膠原到原纖維膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)膠原原纖維的形成過程是一個熵驅(qū)動的過程膠原單體的螺旋區(qū)段包含幾乎所有生成原纖維所需的結(jié)構(gòu)信息在膠原單體開始聚合的初始階段，疏水作用、鹽鍵等非共價鍵是維持原纖維穩(wěn)定的作用力在形成原纖維的后期，才開始形成共價鍵，進(jìn)一步使膠原原纖維穩(wěn)定從原膠原到原纖維膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)膠原原纖維的組裝膠原原纖維的結(jié)構(gòu)到底是什么樣的哪？半個多世紀(jì)以來，人們對膠原原纖維的結(jié)構(gòu)的研究始終沒有放棄過努力但是膠原原纖維一直和科學(xué)家們在玩捉迷藏，我們至今仍然不能認(rèn)識原纖維結(jié)構(gòu)的真面目膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)膠原原纖維的組裝1951年Hosemann認(rèn)為膠原原纖維是一種類晶體結(jié)構(gòu)（Paracrystal）1956年，Davidovits認(rèn)為膠原原纖維是一種膠態(tài)物質(zhì)1965年，Burge認(rèn)為首先形成由兩股膠原單體形成的繩狀結(jié)構(gòu)然后形成原纖維（Two-strandedrope）

1965年，Grant,CoxandHorne認(rèn)為膠原原纖維中的單體軸向隨機(jī)錯列（Randomaxialstaggersofmolecules）膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)膠原原纖維的組裝1967年GN

Ramachandran也提出了一個膠原原纖維的模型膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)膠原原纖維的組裝開始，Ramachandran認(rèn)為膠原原纖維是膠原分子以正六邊形的結(jié)構(gòu)聚集在一起后來，他又修訂了自己的看法，提出了圓柱體模型和螺旋模型膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)膠原原纖維的組裝原纖維遭到不完全破壞以后，纖維松散后，得到的更為細(xì)小的膠原原纖維，且也有67nm的橫紋以上的原纖維模型都不能解釋這種現(xiàn)象這些試驗結(jié)果促進(jìn)了微原纖維理論的發(fā)展膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)膠原原纖維的組裝微原纖維理論認(rèn)為：原纖維是在形成微原纖維的基礎(chǔ)上而形成的，也就是說如果，我們把原膠原軸向排列形成的長鏈稱為初原纖維的話，由數(shù)根初原纖維首先組成微原纖維單元，然后由這些微原纖維單元組成膠原原纖維到底多少根初原纖維形成一根微原纖維呢？科學(xué)家們的答案五花八門，出現(xiàn)了4，5，7，8等不同的模型膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)膠原原纖維的組裝1954年，North,CowanandRandall認(rèn)為膠原原纖維的單元是由7根膠原單體組成（Groupsofsevenmolecules）膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)膠原原纖維的組裝1971年，MillerandWray提出了五股螺旋微原纖維模型（Five-strandedhelical

microfibrils）膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)膠原原纖維的組裝由五股初原纖維1/4錯列，相互螺旋形成微原纖維。

此模型一直以來是人們普遍認(rèn)可的一個模型，膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)膠原原纖維的組裝微原纖維進(jìn)一步交聯(lián)和螺旋形成原纖維原纖維和微原纖維都具有67nm周期性橫紋原纖維直徑大于20nm膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)膠原原纖維的組裝1974年Hosemann,DreissigandNemetschek等人提出了八股模型（Eight-strandedgroup）膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)膠原原纖維的組裝1975年，VeisandYuan等人提出了四股模型（Four-strandedgroup)膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)膠原原纖維的組裝隨著X-ray衍射技術(shù)的提高，數(shù)據(jù)的準(zhǔn)確度以及人們分析數(shù)據(jù)的能力也得到了很大的提高，人們發(fā)現(xiàn)很多膠原原纖維的X-ray衍射數(shù)據(jù)，以前的微原纖維模型根本解釋不了又有一些非微原纖維模型被提出膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)膠原原纖維的組裝1978年，Hukins,D.W.L.,Woodhead-Galloway等人提出了一個液晶模型膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)膠原原纖維的組裝1979年，HulmesandMiller又提出了一個準(zhǔn)六邊形模型（Quasi-hexagonalpacking）膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)膠原原纖維的組裝1980年，TrusandPiez提出了一個壓縮微原纖維模型(

Compressedmicrofibrils)膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)膠原原纖維的組裝1998年，Wess等人提出了Interconnectedcompressedmicrofibrils模型膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)膠原原纖維的組裝膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)膠原原纖維的組裝膠原原纖維的直徑是離散的，不是連續(xù)的人們在研究原纖維的組裝過程中發(fā)現(xiàn)，原纖維的兩端是不對稱的，一端較尖，類似于拋物線形狀，而另一端則較粗，原纖維的組裝首先從尖端開始膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)膠原原纖維的組裝1985年，Galloway,J.提出了同心圓模型膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)膠原原纖維的組裝膠原原纖維由膠原單體組成同心圓結(jié)構(gòu)由五個膠原單體先組成片狀結(jié)構(gòu)，然后圍繞在上一層的表面在膠原原纖維的外層形成“格子”狀結(jié)構(gòu)膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)膠原原纖維的組裝Silver等人1992提出的同心螺旋模型Hulmes等人提出的同心螺旋模型

(1995)膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)膠原原纖維的組裝膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)從膠原原纖維到膠原纖維膠原纖維的直徑很大且分布很廣，而膠原原纖維的直徑只在很窄的范圍內(nèi)。膠原原纖維進(jìn)一步交聯(lián)和螺旋組裝成膠原纖維膠原原纖維組裝膠原纖維的過程中遵循一定規(guī)律膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)從膠原原纖維到膠原纖維膠原蛋白膠原蛋白結(jié)構(gòu)膠原蛋白膠原纖維束在各組織內(nèi)的排列方式在不同組織中膠原纖維束的排列也是不同的由于肌腱和韌帶一般是單向受力，所以肌腱和韌帶內(nèi)膠原纖維一般是軸向排列膠原蛋白膠原纖維束在各組織內(nèi)的排列方式對于皮膚，要抵抗來自各方向的作用力，所以膠原纖維就要排列成立體網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)膠原蛋白膠原纖維束在各組織內(nèi)的排列方式對于血管壁的膠原纖維，一般受徑向力較大，所以一般為平面網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)膠原蛋白膠原纖維束在各組織內(nèi)的排列方式對于眼角膜的膠原纖維，排列整齊，直徑大小一致膠原蛋白膠原纖維束在各組織內(nèi)的排列方式對于心臟的膠原更為復(fù)雜，包裹在在肌纖維外側(cè)，好似給肌纖維穿了一個外衣。膠原蛋白膠原蛋白生物合成途徑第一步，在成纖細(xì)胞的粗面內(nèi)質(zhì)網(wǎng)上，由核糖體合成前原膠原a鏈（-chainsofpre-procollagen）前原膠原a鏈除了螺旋區(qū)段和端肽外，在兩端分別還有一段前肽，稱為N-前肽和C-前肽目前大約發(fā)現(xiàn)25種基因外顯子的長度大約54bp膠原蛋白膠原蛋白生物合成途徑第二步，前原膠原a鏈上某些Pro在脯氨酸羥化酶的作用下羥基化生成Hyp維生素C是脯氨酸氧化酶的激活因子a鏈的羥基化作用，使a鏈?zhǔn)艿揭欢ǔ潭鹊谋Ｗo(hù)OHOHOHAlpha-chain膠原蛋白膠原蛋白生物合成途徑第三步，前原膠原a鏈上某些Lys在賴氨酸羥化酶的作用下羥基化生成HylHyl是形成鏈間交聯(lián)所必需的OHOHOHAlpha-chainOHOH膠原蛋白膠原蛋白生物合成途徑第四步，特定的Hyl在半乳糖轉(zhuǎn)移酶和葡糖轉(zhuǎn)移酶的作用下連接一個半乳糖葡糖苷半乳糖葡糖苷可能和控制原纖維的直徑有關(guān)OHOHOHAlpha-chainOHOHGluGal膠原蛋白膠原蛋白生物合成途徑第五步，三條前原膠原a鏈相互螺旋形成前原膠原分子首先在C-前肽形成雙硫鍵三股前原膠原a鏈相互螺旋定位形成前原膠原分子C-TerminalN-Terminalssssssssssss膠原蛋白膠原蛋白生物合成途徑第六步，前原膠原分子被分泌到體外第七步，在細(xì)胞外，經(jīng)原膠原肽酶的作用下切除兩端前肽形成原膠原分子膠原蛋白膠原蛋白生物合成途徑第八步，原膠原分子經(jīng)自組裝過程形成原纖維膠原蛋白膠原蛋白生物合成途徑第九步，相鄰膠原分子形成共價交聯(lián)，穩(wěn)定原纖維穩(wěn)定性BIVALENT膠原蛋白膠原蛋白的合成過程膠原蛋白膠原蛋白的性質(zhì)膠原的等電點及制革中的變化膠原PI=7.5~7.8略偏堿性未經(jīng)任何處理的原料皮的等電點約為7制革過程中，膠原與化學(xué)試劑作用，使其極性基團(tuán)發(fā)生不可逆變化，等電點位置相應(yīng)發(fā)生變化經(jīng)過浸灰處理后，膠原的酰胺和堿發(fā)生反應(yīng)，羧基增加，等電點降低至4.7~5.3膠原蛋白膠原蛋白的性質(zhì)膠原的等電點及制革中的變化鉻鞣等電點升至6.5~7.5植鞣后等電點下降至3.2~4.0所以正常條件下，鉻鞣革的表面帶+正電荷。而植鞣革表面帶負(fù)電荷PNH3+COO-+[Cr-絡(luò)離子]+=PNH3+[COO-Cr-絡(luò)離子]PNH3+COO-+[植鞣制]=PNH3+植鞣制COO-膠原蛋白膠原蛋白的性質(zhì)膠原的等電點及制革中的變化低于等電點易與帶負(fù)電荷基團(tuán)結(jié)合高于等電點易與帶正電荷基團(tuán)結(jié)合反之，結(jié)合緩慢或不結(jié)合但易于滲透PIPNH3+COOHPNH3COO-易與帶負(fù)電荷基團(tuán)結(jié)合易與帶正電荷基團(tuán)結(jié)合膠原蛋白膠原蛋白的性質(zhì)酸、堿與膠原的作用酸堿容量：膠原在酸堿溶液中，其肽鏈上的酸性和堿性基團(tuán)分別能與堿或酸結(jié)合，結(jié)合酸堿的量分別稱為酸容量和堿容量。以每g干膠原結(jié)合酸堿量的mmol計。膠原的酸容量由氨基數(shù)決定，約為0.82~0.9mmol膠原的堿容量由羧基數(shù)決定，約為0.4~0.5mmol利用膠原的酸堿容量可以知道氨基和羧基的含量，可以判斷帶電情況膠原蛋白膠原蛋白的性質(zhì)酸、堿與膠原的作用膠原的極性基和酸堿結(jié)合后，分子內(nèi)及分子間的氫鍵與交聯(lián)鍵受到破壞，膠原的結(jié)構(gòu)遭到損壞，根據(jù)作用程度的強(qiáng)弱可分為：膨脹、膠解和水解膨脹作用程度膠解水解膠原蛋白膠原蛋白的性質(zhì)酸、堿與膠原的作用膨脹：膠原的堿性基或酸性基結(jié)合后，分子內(nèi)河分子間的離子鍵和氫鍵被打開，膠原充水膨脹膠原蛋白膠原蛋白的性質(zhì)酸、堿與膠原的作用黨南（Donnan）膜平衡理論：一個含有兩個可擴(kuò)散離子的電解質(zhì)溶液與另一種含有一個不可擴(kuò)散離子的鹽的溶液,當(dāng)達(dá)到平衡時可擴(kuò)散離子在膜兩邊的分布是不均勻的;當(dāng)達(dá)到平衡時，膜外的可擴(kuò)散離子的濃度小于膜內(nèi)的可擴(kuò)散離子濃度膠原蛋白膠原蛋白的性質(zhì)酸、堿與膠原的作用黨南（Donnan）膜平衡理論XX=Y(Y+Z)<(Y+Y+Z)/22X<2Y+Z膠原蛋白膠原蛋白的性質(zhì)酸、堿與膠原的作用電荷理論,其觀點是:生皮在酸溶液或堿溶液中使肽鏈側(cè)基帶同一種符號電荷,而這些同號電荷互相排斥,增大了膠原肽鏈間的距離而使生皮發(fā)生膨脹;感交離子膨脹理論膠原蛋白膠原蛋白的性質(zhì)酸、堿與膠原的作用膠解：膠原長時間受酸堿作用，其分子間的交聯(lián)鍵被破壞，肽鍵發(fā)生水解而溶于水膠原蛋白膠原蛋白的性質(zhì)酸、堿與膠原的作用水解：如果酸堿的濃度大作用時間長，膠原的主鏈遭受水解，肽鍵斷裂，膠原的酸容量和堿容量均增大。膠原蛋白膠原蛋白的性質(zhì)鹽與膠原的作用膨脹作用：鹽與膠原間的吸附作用強(qiáng)，皮與水中鹽濃度產(chǎn)生差異，水進(jìn)入皮內(nèi)平衡鹽的濃度，即鹽帶入大量的水進(jìn)入皮中使皮內(nèi)外鹽濃度平衡。脫水作用：鹽與水間的吸附力強(qiáng)，在鹽的周圍形成水化膜，吸附大量水使皮中水分減少NaCl：低濃度時（C<0.05M）主要以離子形式存在，易于纖維結(jié)合而引起膨脹；高濃度時主要以分子形式存在，吸水作用強(qiáng)，使皮脫水膠原蛋白膠原蛋白的性質(zhì)鹽與膠原的作用不同的鹽對膠原的作用差別很大。按照鹽對膠原的不同作用可把鹽分為三類：使膠原極度膨脹的鹽：膨脹作用使纖維縮短，變粗并引起膠原變性，如：碘化物、鈣鹽、鋰鹽、鎂鹽、硫氰酸鹽低濃度時有輕微膨脹作用，高濃度引起脫水的鹽，NaCl使膠原脫水的鹽：硫酸鹽、硫代硫酸鹽、碳酸鹽等膠原蛋白膠原蛋白的性質(zhì)鹽與膠原的作用鹽離子膨脹作用比較：陽離子：Ca2+>Li+>Na+>Rb+>Cs+陰離子：CNS->I->NO3->Cl->CH3COO->SO42->酒石酸根>檸檬酸根鹽類對膠原分子中鹽鍵的破壞作用與鹽的離子特性有關(guān)陽離子的力場：陽離子的半徑越小，或化學(xué)價越大，其力場亦強(qiáng)，則破壞鹽鍵的作用力也越大陰離子的變形性：陰離子的半徑越大，其變形也越大，破壞鹽鍵的作用力也越大膠原蛋白膠原蛋白的性質(zhì)鹽與膠原的作用制革中的應(yīng)用：浸水中為使鹽干皮快速回水，常在水中加入膨脹性鹽（Na2S）堿膨脹后加入(NH4)2SO4消腫，利用其脫水作用過量NaCl的加入，可以抑制浸酸過程中膠原纖維的劇烈膨脹以及由此導(dǎo)致的水解膠原蛋白膠原蛋白的性質(zhì)酶對膠原的作用膠原緊密的三股螺旋構(gòu)想對肽鏈的保護(hù)作用使膠原酶以外的酶很難對其發(fā)生作用動物膠原酶可以水解天然膠原，作用位點發(fā)生早第775~776位的Gly-Leu之間細(xì)菌膠原酶對Gly-X-Y敏感，可以把膠原肽鏈水解成片段胰蛋白酶的水解部位為780-781的Arg-Gly之間，但作用力相當(dāng)弱膠原蛋白膠原蛋白的性質(zhì)酶對膠原的作用胃蛋白酶、木瓜蛋白酶等蛋白酶都可以作用膠原分子的端肽，對螺旋區(qū)段無能為力。當(dāng)膠原變性以后，三股螺旋結(jié)構(gòu)受到破壞其它蛋白酶類可以進(jìn)行水解膠原蛋白膠原蛋白的性質(zhì)膠原的熱穩(wěn)定性可溶性膠原可溶性膠原的變性溫度為38~40℃（Tm）一定溫度下,膠原可發(fā)生溶膠-凝膠轉(zhuǎn)變,這種轉(zhuǎn)變主要是通過形成膠原原纖維來完成的膠原蛋白膠原蛋白的性質(zhì)膠原的熱穩(wěn)定性可溶性膠原超過變性溫度后，將產(chǎn)生熱變而膠化,此時膠原的三股螺旋結(jié)構(gòu)破壞,無序結(jié)構(gòu)增加

膠原蛋白膠原蛋白的性質(zhì)膠原的熱穩(wěn)定性膠原纖維（不溶性膠原）膠原纖維的熱變性溫度要高的多收縮溫度（TS）：皮膠原在液體介質(zhì)中，受熱到一定溫度時發(fā)生收縮變形，這個產(chǎn)生變性的溫度稱為TS。收縮后的膠原纖維明顯變粗變短、強(qiáng)度大大下降并表現(xiàn)出彈性，此時膠原的天然結(jié)構(gòu)已經(jīng)崩潰，成為無規(guī)蜷曲膠原的熱變性與氫鍵的破壞有關(guān)。Hyp的含量高TS也高。制革中鞣制可大大提高濕熱穩(wěn)定性，這是因為在膠原纖維間引入了新的交聯(lián)收縮溫度是制革中對膠原水解、變性程度和革的鞣制質(zhì)量等評價的主要指標(biāo)膠原蛋白膠原蛋白的性質(zhì)膠原的熱穩(wěn)定性膠原纖維（不溶性膠原）膠原蛋白膠原蛋白的性質(zhì)膠原的機(jī)械強(qiáng)度開始的時候，很小的力就可使膠原纖維有很大的拉伸，這是由于1/4錯列結(jié)構(gòu)使原纖維具有很大的可伸縮性隨著分子間的交聯(lián)被拉伸，反抗的力也越來越大，膠原纖維也就表現(xiàn)出較強(qiáng)的抗拉伸能力超過一定的臨界點后，拉力和伸長便表現(xiàn)出直線關(guān)系，這可能是膠原原纖維之間受力相互滑動的原因膠原蛋白膠原蛋白的性質(zhì)膠原的機(jī)械強(qiáng)度膠原蛋白膠原蛋白的性質(zhì)膠原的生物學(xué)性質(zhì)

膠原的低抗原性膠原的抗原性與其它蛋白質(zhì)比較,要低得多,而且常被認(rèn)為是沒有抗原性的蛋白質(zhì)。但后來發(fā)現(xiàn)膠原也有一定的抗原性，且和膠原的端肽有關(guān)膠原蛋白膠原蛋白的性質(zhì)膠原的生物學(xué)性質(zhì)在體內(nèi)可降解膠原可被膠原酶水解，其分解產(chǎn)物可被其它蛋白酶水解生成氨基酸和多肽膠原在生物體內(nèi)發(fā)生分解代謝時,因場所不同而分為細(xì)胞外和細(xì)胞內(nèi)2條途徑。膠原蛋白膠原蛋白的性質(zhì)膠原的生物學(xué)性質(zhì)細(xì)胞適應(yīng)性和細(xì)胞增殖作用膠原分子可與細(xì)胞相互作用并影響細(xì)胞形態(tài)，各種細(xì)胞可在體內(nèi)機(jī)體外直接或間接的與不同類型的膠原作用，并通過這種作用控制細(xì)胞形態(tài)、運動、及細(xì)胞增殖與分化。

膠原蛋白膠原蛋白的性質(zhì)膠原的生物學(xué)性質(zhì)參與凝血作用當(dāng)血管壁的內(nèi)皮細(xì)胞一旦被剝離,導(dǎo)致膠原纖維暴露于血液中,流動血液中的血小板立刻與膠原纖維吸附在一起,發(fā)生凝聚反應(yīng),生成纖維蛋白,并形成血栓。膠原蛋白幾種膠原病骨質(zhì)疏松癥膠原蛋白幾種膠原病先天成骨不全骨形成不全(osteogenesisimperfecta)或稱脆骨病(brittlebonediesease)，即是由于膠原蛋白生物合成或轉(zhuǎn)錄后的修飾作用障礙所致?，F(xiàn)已清楚是由于I型膠原突變所致，據(jù)突變發(fā)生的位置及性質(zhì)不同，發(fā)病的嚴(yán)重性亦不同。膠原蛋白幾種膠原病埃當(dāng)綜合癥Ehlers?Danlos綜合癥即有10種以上不同膠原的缺陷，其癥狀主要為關(guān)節(jié)過度伸張，皮膚彈性增高、脆弱，血管脆弱及外傷后皮下粘蛋白或皮下脂肪小結(jié)形成膠原蛋白幾種膠原病風(fēng)濕病風(fēng)濕病的實質(zhì)是，結(jié)締組織炎癥導(dǎo)致的膠原纖維變性膠原蛋白幾種膠原病紅斑狼瘡紅斑狼瘡是“彌漫性膠原病”的一種。在20世紀(jì)克萊姆普爾發(fā)現(xiàn)系統(tǒng)性紅斑狼瘡的基本病理變化是人體膠原組織的纖維蛋白變性，膠原蛋白膠原蛋白的應(yīng)用制革膠原蛋白膠原蛋白的應(yīng)用食品明膠的應(yīng)用膠原蛋白膠原蛋白的應(yīng)用食品食用包裝材料膠原蛋白是制作人工腸衣的理想原料,在熱處理過程中,隨著水分和油脂的蒸發(fā)和熔化,膠原幾乎與肉食的收縮率一致膠原蛋白膠原蛋白的應(yīng)用食品保健食品一、提高免疫機(jī)能二、抑制癌細(xì)胞三、活化細(xì)胞機(jī)能四、止血作用五、活化筋骨，治療關(guān)節(jié)炎及酸痛六、防止皮膚老化、去皺紋膠原蛋白膠原蛋白的應(yīng)用感光材料1871年，英國的一位醫(yī)生馬多克斯(Maddox)在《英國攝影雜志》上發(fā)表文章，介紹了一種混合有溴化銀的糊狀膠合物，將它趁熱涂布在玻璃上干燥后，化學(xué)藥品不會象火棉膠那樣發(fā)生結(jié)晶現(xiàn)象。這種糊狀膠合物就是明膠。這種明膠與溴化銀的混合劑被稱為“感光乳劑”，將它涂布在玻璃上即可制成干板，這種乳劑干燥后，在沖洗時會適當(dāng)膨脹，但不會脫落，這有助于顯影和定影作用的發(fā)生。至今我們?nèi)栽谘赜玫木褪沁@種感光乳劑。馬多克斯的方法很快就被加工廠用于批量生產(chǎn)，這樣攝影師在拍攝時只需帶上幾塊工廠生產(chǎn)的干板即可，而無須自已臨時加工配制感光材料。這一重大革新極大地推動了攝影的發(fā)展和普及，同時也進(jìn)一步帶動了感光材料工業(yè)和照相機(jī)工業(yè)的發(fā)展。

照相明膠年需用量在2500~3000噸；而現(xiàn)年產(chǎn)量在700~1000噸

膠原蛋白膠原蛋白的應(yīng)用化妝品膠原蛋白作為一種有效的化妝品原料,可以滋潤肌膚,賦予其平滑感覺,對頭發(fā)也有很好的調(diào)理作用。試驗證明,0.01%的膠原蛋白純?nèi)芤壕陀辛己玫目垢鞣N輻射的作用,且能形成很好的保水層,能供給皮膚所需要的全部水分。在美國、德國、日本等國家,許多高檔化妝品中添加有膠原蛋白膠原蛋白膠原蛋白的應(yīng)用美容矯形注射性膠原溶液,用于面部軟組織的充填整形美容。自80年代初期開始應(yīng)用至今已有20余年歷史膠原蛋白膠原蛋白的應(yīng)用醫(yī)藥膠原蛋白膠原蛋白的應(yīng)用生物醫(yī)療材料膠原敷料可與宿主細(xì)胞外基質(zhì)相互作用,以促進(jìn)細(xì)胞在新結(jié)締組織上的粘附、移動、生長和沉積;能誘導(dǎo)分化及成纖維細(xì)胞的趨化性,延遲傷口收縮,加速創(chuàng)傷修復(fù)。

膠原蛋白膠原蛋白的應(yīng)用生物醫(yī)療材料膠原蛋白膠原蛋白的應(yīng)用生物醫(yī)療材料膠原蛋白膠原蛋白的應(yīng)用生物醫(yī)療材料膠原蛋白膠原蛋白的應(yīng)用生物醫(yī)療材料角蛋白角蛋白角蛋白角蛋白廣泛存在于動物的皮膚及皮膚的衍生物，如毛發(fā)、甲、角、鱗和羽等，屬于結(jié)構(gòu)蛋白。角蛋白可分為兩類，一類是a-角蛋白另一類是β-角蛋白。a-角蛋白是角蛋白中的優(yōu)勢形式。α-角蛋白：乳哺動物的角蛋白，如毛發(fā)

(α-螺旋)β-角蛋白:鳥類及爬蟲類的角蛋白,如絲心蛋白(β-折疊)角蛋白α-角蛋白：乳哺動物的角蛋白，如毛發(fā)

(α-螺旋)β-角蛋白:鳥類及爬蟲類的角蛋白,如絲心蛋白(β-折疊)角蛋白β-角蛋白層與層之間范德華力維持絲心蛋白非常柔軟β-折疊結(jié)構(gòu)，已經(jīng)使肽鏈處于相當(dāng)伸展?fàn)顟B(tài)，所以絲心蛋白不能拉伸角蛋白角蛋白中主要的是a-角蛋白，a-角蛋白一級結(jié)構(gòu)中含大量Cys，(所以存在大量二硫鍵使之非常堅固，根據(jù)含硫量多少分：硬角蛋白，存在于蹄、爪、角等中；軟角蛋白，存在于皮膚等）2000根頭發(fā)集成一束，就能輕松的支撐30公斤的重量。

硬角蛋白：Cys含量在7%以上，有的高達(dá)11%。結(jié)構(gòu)牢固，組織緊密有序，較為堅硬，物理與化學(xué)性質(zhì)穩(wěn)定軟角蛋白：Cys含量在7%以下，結(jié)構(gòu)相對疏松，形成的組織比較柔軟，化學(xué)和物理穩(wěn)定性不及硬角蛋白角蛋白角蛋白不溶于水，在沸水中也只能微漲，比膠原更耐酸和酶的作用，但二硫鍵對堿敏感，所以能在堿溶液中溶解角蛋白對重鉻酸有高度親和力，毛皮染色多用重鉻酸作媒染劑角蛋白a-角蛋白主要由a-螺旋構(gòu)象的多肽鏈組成。一般是由三條右手a-螺旋肽鏈形成一個原纖維（向左纏繞），原纖維的肽鏈之間有二硫鍵交聯(lián)以維持其穩(wěn)定性a-角蛋白的伸縮性很好，一根毛發(fā)可以拉伸到原來長度的兩倍角蛋白頭發(fā)的結(jié)構(gòu)角蛋白a-角蛋白的伸縮性能很好，當(dāng)a-角蛋白被過度拉伸時，則氫鍵被破壞而不能復(fù)原。此時a-角蛋白轉(zhuǎn)變成β-折疊結(jié)構(gòu)，稱為β

-角蛋白。角蛋白燙發(fā)是角蛋白在濕熱條件下可以伸展轉(zhuǎn)變?yōu)棣聵?gòu)象，但在冷卻干燥時又可自發(fā)地恢復(fù)原狀這是因為

—角蛋白的側(cè)鏈R基一般都比較大，不適于處在

—構(gòu)象狀態(tài)，此外

—角蛋白中的螺旋多肽鏈間有著很多的二硫鍵交聯(lián)，這些交聯(lián)鍵也是當(dāng)外力解除后使肽鏈恢復(fù)原狀(

—螺旋構(gòu)象)的重要力量。這就是卷發(fā)行業(yè)的生化基礎(chǔ)角蛋白表皮由基底層到角質(zhì)層的變化過程，是角蛋白形成、細(xì)胞增殖、分化、移動和脫落的過程，也是生成角蛋白和角化的過程。角質(zhì)細(xì)胞顆粒層細(xì)胞棘細(xì)胞基底細(xì)胞透明層細(xì)胞角蛋白電鏡下角質(zhì)細(xì)胞內(nèi)充滿密集、粗大的角蛋白絲束及均質(zhì)狀物角蛋白角蛋白的溶解制備a-角蛋白中極性氨基酸含量極高（越占50%），表現(xiàn)出極好的親水性。之所以不溶于水是因為其鏈間的大量雙硫鍵在盡可能不引起主鏈水解的條件下，破壞雙硫鍵，使角蛋白溶解，再用適當(dāng)?shù)霓k法分離溶解的混合物，是角蛋白制備的主要原則角蛋白角蛋白的溶解制備堿水解法樣品非角蛋白2MHCL65℃過濾、水洗、干燥pH=10.5NaOH母液殘渣HAC調(diào)pH至4級分I溶液乙醇級分II級分I：低硫角蛋白，可結(jié)晶級分II：高硫角蛋白，無定形角蛋白角蛋白的溶解制備氧化法氧化劑可使雙硫鍵斷裂，常用過氧乙酸做氧化劑。鹽析后可得到兩個組分：a-角質(zhì)素和γ-角質(zhì)素還原法亞硫酸鹽、硫化鈉、巰基乙醇可以將雙硫鍵還原為Cys，還原生成的Cys非常活潑，很溶液再度生成雙硫鍵。所以通常還原后接著要對巰基進(jìn)行封閉角蛋白角蛋白的性質(zhì)角蛋白的吸水性角蛋白側(cè)鏈含有大量極性基團(tuán)，可以吸收大量水，最大吸水量可達(dá)60%毛吸水后發(fā)生溶脹，直徑可增加17.5%~18%，長度可增加1.2%~1.8%角蛋白角蛋白的性質(zhì)酸堿與角蛋白的作用每g干角蛋白的酸容量為0.82mmol，堿容量為0.78mmol角蛋白的雙硫鍵對酸非常穩(wěn)定。用強(qiáng)酸長時間處理，角蛋白會由于肽鍵的水解而溶解。但水解片段仍然保持雙硫鍵結(jié)構(gòu)角蛋白角蛋白的性質(zhì)酸堿與角蛋白的作用堿對雙硫鍵有破壞作用，可使角蛋白發(fā)生強(qiáng)烈水解堿催化雙硫鍵水解的反應(yīng)屬于β-消除反應(yīng)角蛋白角蛋白的性質(zhì)酸堿與角蛋白的作用角蛋白角蛋白的性質(zhì)酸堿與角蛋白的作用脫氫丙氨?？梢园l(fā)生新的交聯(lián)反應(yīng)堿法水解a—角蛋白，得到的產(chǎn)物非常復(fù)雜角蛋白角蛋白的性質(zhì)酸堿與角蛋白的作用在氫氧化鈣溶液中，雙硫鍵斷裂后，生成的脫氫丙氨酰和Cys進(jìn)一步反應(yīng)生成有鈣參加的新的交聯(lián)，這種交聯(lián)很牢固，不易被堿和硫化物破壞，這就是浸灰不當(dāng)而發(fā)生“護(hù)毛”的原因角蛋白角蛋白的性質(zhì)酸堿與角蛋白的作用角蛋白在堿溶液中的溶解速率隨堿的濃度、作用時間長短、溫度高低而變化在制革的脫毛操作中要十分注意這三個因素NaOH濃度（M）溫度（℃）時間（h）破壞程度0.1651溶解10%0.3658完全溶解0.685~901完全溶解角蛋白角蛋白的性質(zhì)氧化劑與角蛋白的作用角蛋白對氧化劑敏感，氧化時首先是雙硫鍵破壞，然后次磺酸氧化氧化的特異性和氧化劑的種類有關(guān)。過氧化氫、亞氯酸鈉、高錳酸鉀、過甲酸、過乙酸都可以氧化角蛋白角蛋白的氧化還受pH值和催化劑的影響次磺酸亞磺酸磺酸角蛋白角蛋白的性質(zhì)氧化劑與角蛋白的作用有機(jī)過氧酸是雙硫鍵的有效氧化劑。過甲酸、過乙酸是常用的有機(jī)過氧酸在有機(jī)過氧酸的作用下，雙硫鍵的氧化是不可逆反應(yīng)，并且由此可得到可溶性的角蛋白衍生物角蛋白中其它活潑的側(cè)鏈基團(tuán)也可以被氧化角蛋白角蛋白的性質(zhì)還原劑與角蛋白的作用角蛋白對還原劑的反應(yīng)主要發(fā)生在雙硫鍵上，屬于雙硫鍵交換反應(yīng)包括兩個連續(xù)的親核取代，中間產(chǎn)物為不對稱雙硫化合物此反應(yīng)是一個可逆反應(yīng)，反應(yīng)平衡取決于還原劑的電極電位和溶液的pH。為了達(dá)到完全反應(yīng)，過剩的還原劑是必要的常用的還原劑有巰基乙醇、硫化鈉、鄰甲苯硫酚、巰基乙酸等這是制革中Na2S脫毛的原理角蛋白角蛋白的性質(zhì)酶對角蛋白的作用角蛋白對酶有極強(qiáng)的抵抗能力，一般的蛋白酶均不能水解角蛋白當(dāng)雙硫鍵破壞后，角蛋白變性，蛋白酶可與之發(fā)生反應(yīng)毛制品被蟲蛀是因為皮蠹蟲可以分泌雙硫鍵還原酶黑皮蠹角蛋白角蛋白的性質(zhì)酶對角蛋白的作用角蛋白角蛋白的性質(zhì)酶對角蛋白的作用角蛋白酶是微生物產(chǎn)生的一類具有角蛋白水解活性的酶，許多皮膚真菌可分泌角蛋白酶，如須癬毛癬菌、紅色毛癬菌、雞禽毛癬菌、石膏樣小孢子菌、犬小孢子菌、新霉素鏈霉菌、密旋鏈霉菌、短帚霉、黃曲霉、白色念珠菌、熱帶念珠菌、近平滑念珠菌和克柔念珠菌等。一些細(xì)菌也可產(chǎn)生角蛋白酶，如棲息微球菌、表皮葡萄球菌和地衣芽孢桿菌等。角蛋白酶反應(yīng)的水解產(chǎn)物因角蛋白酶的不同而不同，須癬毛癬菌角蛋白酶I的水解產(chǎn)物是氨基酸，顆粒發(fā)癬菌角蛋白酶則是短肽。

角蛋白角蛋白的性質(zhì)角蛋白的交聯(lián)反應(yīng)通過在還原角蛋白的半胱氨酰之間引入新的化學(xué)交聯(lián)，可以改變角蛋白的性質(zhì)，提高耐堿能力，改善濕熱穩(wěn)定性和增加抗蟲能力常用的交聯(lián)劑有甲醛、二鹵代烷等彈性蛋白彈性蛋白在動物皮中含量約為1.0%彈性蛋白是彈性纖維的主要成分。由二類短肽交替排列構(gòu)成。一種是疏水短肽，賦予分子以彈性另一種為富Ala及Lys殘基的α螺旋，負(fù)責(zé)在相鄰分子間交聯(lián)，形成網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)彈性蛋白原是彈性蛋白的單體，含800多個AA殘基。非極性AA高到90%，這是彈性蛋白的AA組成特征之一強(qiáng)烈的疏水性富含Pro和Gly（無糖基化，Hyp含量極低，不含Hyl）彈性蛋白外面包著一層由微原纖維（糖蛋白）構(gòu)成的殼。彈性蛋白彈性蛋白含有較多的Lys，通過Lys形成的共價交聯(lián)把肽鏈連接起來。由3個經(jīng)氧化脫氨的Lys和1個未脫氨的Lys形成鎖鏈素或異鎖鏈素通過鎖鏈素或異鎖鏈素可以連接二、三、四條彈性蛋白原肽鏈，形成一個多肽鏈網(wǎng)彈性蛋白每一個彈性蛋白分子隨意的蜷曲當(dāng)受力伸展時彈性蛋白分子就變得有規(guī)律了一旦出去外力，又可恢復(fù)原來構(gòu)象網(wǎng)硬蛋白網(wǎng)硬蛋白是構(gòu)成網(wǎng)狀纖維的蛋白質(zhì)，在生皮中，網(wǎng)狀纖維含量較少，集中分布于真皮層的上層銀浸染呈深褐色，故又名嗜銀纖維。纖維細(xì)，分支多，交織成網(wǎng)細(xì)的原纖維表面覆蓋蛋白多糖和糖蛋白網(wǎng)硬蛋白網(wǎng)硬纖維的X衍射圖譜及電鏡圖像均與膠原纖維相似網(wǎng)硬蛋白不溶于沸水，不易溶于熱酸而溶于熱堿，這種性質(zhì)與III型膠原中雙硫鍵交聯(lián)結(jié)構(gòu)的存在表現(xiàn)出一致性網(wǎng)硬蛋白可以被膠原酶和胃蛋白酶水解目前一般認(rèn)為網(wǎng)硬蛋白就是III型膠原糖蛋白與蛋白聚糖糖蛋白與蛋白聚糖糖蛋白：糖與蛋白之間以蛋白為主，其一定部位以共價鍵與若干糖分子鏈相連所構(gòu)成的分子稱為糖蛋白；其總體性質(zhì)更接近蛋白質(zhì)。糖蛋白的含糖量變化很大，低至2%高至60%膜糖蛋白血型糖蛋白糖蛋白與蛋白聚糖蛋白聚糖：蛋白聚糖是由蛋白質(zhì)和糖胺多糖通過共價鍵相連的化合物，結(jié)構(gòu)極為復(fù)雜。與糖蛋白的區(qū)別是核心蛋白上的糖為胺多糖鏈生皮中的其他蛋白生皮組織的基質(zhì)中還含有一些其他蛋白，包括白蛋白、球蛋白、層粘連蛋白、纖維粘連蛋白等生皮的基質(zhì)為均一性無定性的膠狀物，在皮組織中起著潤滑纖維的作用鮮皮干燥后，它們就會將纖維粘結(jié)起來，使纖維失去柔軟性而變脆在制革中，要力求完全去掉這些蛋白生皮中的其他蛋白白蛋白白蛋白是基質(zhì)中含量最豐富的蛋白質(zhì)白蛋白相對分子量較低（MW=66KD），呈球形，溶解度大。在生理pH下，白蛋白帶負(fù)電荷40%的乙醇、2.6~3mol/L的(NH4)2SO4或加熱均引起白蛋白的沉淀生皮中的其他蛋白白蛋白白蛋白是唯一清水中可以溶解的蛋白質(zhì)白蛋白可溶于酸、堿、鹽溶液白蛋白肽鏈帶有一個活性巰基，表現(xiàn)出很高的親和性白蛋白可以和脂肪酸結(jié)合，達(dá)到運輸脂肪酸的目的生皮中的其他蛋白纖粘連蛋白(Fibronectin)纖維粘連蛋白屬非膠原糖蛋白的一種,稱為冷不溶球蛋白,廣泛存在于動物界

FN是高相對分子質(zhì)量的粘附性的糖蛋白,含糖約5%纖維粘連蛋白作為一種中介蛋白，能將細(xì)胞連接到膠原、肝素等細(xì)胞外基質(zhì)上

生皮中的其他蛋白層粘連蛋白(Laminin)層粘連蛋白主要存在于基膜結(jié)構(gòu)中，是基膜所特有的非膠原糖蛋白

相對分子質(zhì)量為820kDa,含13-15%的糖，有三個亞單位,結(jié)構(gòu)上呈現(xiàn)不對稱的十字形短臂有三個球形結(jié)構(gòu)域，其中有一個結(jié)構(gòu)域同Ⅳ型膠原結(jié)合，第二個結(jié)構(gòu)域同肝素結(jié)合，還有同細(xì)胞表面受體結(jié)合的結(jié)構(gòu)域所以LN的主要功能就是作為基膜的主要結(jié)構(gòu)成分對基膜的組裝起關(guān)鍵作用,在細(xì)胞表面形成網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)并將細(xì)胞固定在基膜上。生皮中的其他蛋白生皮中的其他蛋白大部分球狀蛋白與白蛋白表現(xiàn)出相似的沉淀條件，加熱、乙醇、硫酸銨可使其沉淀但沉淀的具體條件，各種球狀蛋白還是有差別的不同種屬不同年齡，同一張皮的不同部位，球狀蛋白的含量不同纖維結(jié)構(gòu)比較疏松的部位，球狀蛋白含量較高在制革中的浸水、浸灰和浸酸等操作中，球狀蛋白被程度不同的除去球狀蛋白去除越多，纖維的分散越好，更有利于化工材料的滲透生皮中的非蛋白組分除蛋白質(zhì)之外，生皮中還存在一定量的非蛋白組分非蛋白組分的存在及其與蛋白質(zhì)的相互作用對蛋白質(zhì)的力學(xué)性質(zhì)和化學(xué)及生物穩(wěn)定性都具有重要意義，并對制革過程有著很大的影響糖類、脂類和水是三種主要的非蛋白組分非蛋白組分糖類酯類水和無機(jī)鹽其它含氮物質(zhì)生皮中的糖類糖的含