3酶化學(xué)一、名詞解釋輔酶：與酶蛋白結(jié)合比較松弛的小分子有機(jī)物質(zhì)，通過透析方法可以除去。輔基：是以共價(jià)鍵和酶蛋白結(jié)合，不能通過透析除去，需要經(jīng)過一定的化學(xué)處理才能與蛋白分開。酶的活性中心：（或稱活性部位）是指酶分子中直接和底物結(jié)合，并和酶催化作用直接有關(guān)的部位。酶的必需基團(tuán)：參與構(gòu)成酶的活性中心和維持酶的特定構(gòu)象所必需的基團(tuán)。同工酶：指催化相同的化學(xué)反應(yīng)，但其蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)、理化性質(zhì)和免疫性能等方面都存在明顯差異的一組酶。核酶：是對(duì)RNA有催化活性的RNA。變構(gòu)酶：一種調(diào)節(jié)酶，經(jīng)與一種或幾種代謝物結(jié)合后，能改變其催化活性。二、填空1、全酶由酶蛋白和輔因子組成，在催化反應(yīng)時(shí)，二者所起的作用不同，其中酶蛋白決定酶的專一性和高效率，輔因子起傳遞電子、原子或化學(xué)基團(tuán)的作用。2、輔因子包括輔酶，輔基和金屬離子等。其中輔基與酶蛋白結(jié)合緊密，需要化學(xué)方法處理除去，輔酶與酶蛋白結(jié)合疏松，可用透析法除去。3、T.R.Cech和S.Altman因各自發(fā)現(xiàn)了核酶（具有催化能力的RNA）而共同獲得1989年的諾貝爾獎(jiǎng)(化學(xué)獎(jiǎng))。4、根據(jù)酶的專一性程度不同，酶的專一性可以分為結(jié)構(gòu)專一性和立體異構(gòu)專一性。5、酶的活性中心包括結(jié)合部位和催化部位兩個(gè)功能部位，其中結(jié)合部位直接與底物結(jié)合，決定酶的專一性，催化部位是發(fā)生化學(xué)變化的部位，決定催化反應(yīng)的性質(zhì)。6、酶反應(yīng)的溫度系數(shù)Q10一般為1～2。7、酶促動(dòng)力學(xué)的雙倒數(shù)作圖(Lineweaver-Burk作圖法)，得到的直線在橫軸上的截距為（），縱軸上的截距為（）。8、判斷一個(gè)純化酶的方法優(yōu)劣的主要依據(jù)是酶的比活力和總活力。（回收率和純化倍數(shù)）9、競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑不改變酶反應(yīng)的Vm，非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑不改變酶反應(yīng)的Km值。10、使酶具有高催化效應(yīng)的因素是鄰近效應(yīng)和定位效應(yīng)、張力和變形、酸堿催化、共價(jià)催化和酶活性中心是低介電區(qū)域。11、如果一個(gè)酶對(duì)A、B、C三種底物的米氏常數(shù)分別為Kma、Kmb、Kmc，且Kma＞Kmb＞Kmc，則此酶的最適底物是C，與酶親和力最小的底物是A。12、根據(jù)調(diào)節(jié)物分子不同，別構(gòu)效應(yīng)分為同促效應(yīng)和異促效應(yīng)。根據(jù)調(diào)節(jié)物使別構(gòu)酶反應(yīng)速度對(duì)[S]敏感度不同分為正協(xié)同效應(yīng)和負(fù)協(xié)同效應(yīng)。同促效應(yīng)：不同的別構(gòu)酶的調(diào)節(jié)物分子不同，調(diào)節(jié)物是底物的別構(gòu)酶發(fā)生的別構(gòu)效應(yīng)即為同促效應(yīng)。異促效應(yīng)：指調(diào)節(jié)物與底物分子不同的別構(gòu)酶發(fā)生的別構(gòu)效應(yīng)。正協(xié)同效應(yīng)：當(dāng)?shù)孜锱c一個(gè)亞基上的活性中心結(jié)合后，引起酶分子構(gòu)象的改變，使其它亞基的活性中心與底物的結(jié)合能力增強(qiáng)的作用，稱為正協(xié)同效應(yīng)。三、單項(xiàng)選擇題1、酶的活性中心是指酶分子：A、上的幾個(gè)必需基團(tuán)B、與底物結(jié)合的部位C、結(jié)合底物并發(fā)揮催化作用的部位D、中心部位的一種特殊結(jié)構(gòu)E、催化底物變成產(chǎn)物的部位2、當(dāng)酶促反應(yīng)v=80%Vmax時(shí)，[S]為Km的倍數(shù)是：A、4B、5C、10D、40E、803、酶的競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑的動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)是：A、Vmax和Km都不變B、Vmax不變，Km↓C、Vmax↑，Km不變D、Vmax↓，Km不變E．Vmax不變，Km↑4、同工酶的特點(diǎn)是：A．催化同一底物起不同反應(yīng)的酶的總稱B．催化的反應(yīng)及分子組成相同，但輔酶不同的一組酶D．多酶體系中酶組分的統(tǒng)稱C．催化作用相同，但分子結(jié)構(gòu)和理化性質(zhì)不同的一組酶E．催化作用、分子組成及理化性質(zhì)均相同，但組織分布不同的一組酶5、別構(gòu)效應(yīng)劑與酶的哪一部位結(jié)合：A．活性中心以外的調(diào)節(jié)部位B．酶的蘇氨酸殘基C．酶活性中心的底物結(jié)合部位D．任何部位E．輔助因子的結(jié)合部位6、目前公認(rèn)的酶與底物結(jié)合的學(xué)說是A、活性中心說B、誘導(dǎo)契合學(xué)說C、鎖匙學(xué)說7、下列關(guān)于酶活性中心的敘述正確的的是D、中間產(chǎn)物學(xué)說A、所有酶都有活性中心B、所有酶的活性中心都含有輔酶C、酶的活性中心都含有金屬離子D、所有抑制劑都作用于酶活性中心。8、NAD+在酶促反應(yīng)中轉(zhuǎn)移A、氨基9、FAD或FMN中含有哪一種維生素？A、尼克酸B、核黃素C、吡哆醛B、氫原子C、氧原子D、羧基D、吡哆胺10、利用恒態(tài)法推導(dǎo)米氏方程時(shí)，引入了除哪個(gè)外的三個(gè)假設(shè)？A、在反應(yīng)的初速度階段，E+P→ES可以忽略B、假設(shè)［S］>>［E］，則［S］-［ES］≈［S］C、假設(shè)E+S→ES反應(yīng)處于平衡狀態(tài)D、反應(yīng)處于動(dòng)態(tài)平衡時(shí)，即ES的生成速度與分解速度相等11、酶分子經(jīng)磷酸化作用進(jìn)行的化學(xué)修飾主要發(fā)生在其分子中哪個(gè)氨基酸殘基上?A、PheB、CysC、LysD、TrpE、Ser12、如按Lineweaver-Burk方程作圖測(cè)定Km和Vmax時(shí)，X軸上實(shí)驗(yàn)數(shù)據(jù)應(yīng)示以A、1／VmaxB、VmaxC、1／[S]D、[S]E、Vmax／[S]13、大腸桿菌天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶別構(gòu)抑制劑是A、ATPB、CTPC、UTPD、ADPE、GTP14、下列哪一項(xiàng)不是Km值的意義?A、Km值是酶的特征性物理常數(shù)，可用于鑒定不同的酶B、Km值可以表示酶與底物之間的親和力，Km值越小、親和力越大C、Km值可以預(yù)見系列反應(yīng)中哪一步是限速反應(yīng)D、用Km值可以選擇酶的最適底物E、比較Km值可以估計(jì)不同酶促反應(yīng)速度15、有機(jī)磷農(nóng)藥作為酶的抑制劑是作用于酶活性中心的：A、巰基B、羥基C、羧基D、咪唑基E、氨基16、某種酶活性需以-SH為必需基團(tuán)，能保護(hù)此酶不被氧化的物質(zhì)是：A、CysB、GSHC、尿素D、離子型去污劑E、乙醇17、丙氨酸氨基轉(zhuǎn)移酶的輔酶是：A、NAD＋B、NADP＋C、磷酸吡哆醛D、煙酸E、核黃素C18、含B族維生素的輔酶在酶促反應(yīng)中的作用是A、傳遞電子，原子和化學(xué)基因的作用B、穩(wěn)定酶蛋白的構(gòu)象C、作為酶活性中心的一部分D、決定酶的專一性E、提高酶的催化活性19、關(guān)于變構(gòu)酶的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)的錯(cuò)誤敘述是A、有多個(gè)亞基組成B、有與底物結(jié)合的部位C、有與變構(gòu)劑結(jié)合的部位D、催化部位與別構(gòu)部位都處于同一亞基上E、催化部位與別構(gòu)部位既可處于同一亞基，也可處于不同亞基上20、將米氏方程改為雙倒數(shù)方程后：A、1／v與1／［S］成反比B、以1／v對(duì)1／［S］作圖，其橫軸為1／［S］C、v與［S］成正比D、Km值在縱軸上E、Vmax值在縱軸上21、一個(gè)簡(jiǎn)單的酶促反應(yīng)，當(dāng)［S］<<Km時(shí)：A、反應(yīng)速度最大B、反應(yīng)速度難以測(cè)定C、底物濃度與反應(yīng)速度成正比D、增加酶濃度，反應(yīng)速度顯著變大22、下列哪種輔酶中不含核苷酸A、FADB、NAD＋C、FH4D、NADPE、CoASH23、酶蛋白分子中參與酸、堿催化的最主要的酸堿基團(tuán)是A、氨基B、羧基C、巰基D、酚基E、咪唑基24、下列哪一項(xiàng)不是酶具有高催化效率的因素?A、加熱B、酸堿催化C、“張力”和“形變”D、共價(jià)催化E、鄰近定位效應(yīng)25、純化酶制劑時(shí)，酶純度的主要指標(biāo)是A、蛋白質(zhì)濃度B、酶量C、酶的總活性D、酶的比活性E、酶的理化性質(zhì)四、是非題1、米氏常數(shù)（Km）是與反應(yīng)系統(tǒng)的酶濃度無關(guān)的一個(gè)常數(shù)。（Km值是酶的特征常數(shù)，一般只與酶的性質(zhì)有關(guān)，與酶濃度無關(guān)，不同的酶，Km值不同）2、同工酶就是一種酶同時(shí)具有幾種功能。3、輔酶與酶蛋白的結(jié)合不緊密，可以用透析的方法除去。4、一般來說酶是具有催化作用的蛋白質(zhì)，相應(yīng)地蛋白質(zhì)都是酶。5、酶反應(yīng)的專一性和高效性取決于酶蛋白本身。6、酶活性中心是酶分子的一小部分。7、酶的最適溫度是酶的一個(gè)特征性常數(shù)。8、競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑在結(jié)構(gòu)上與酶的底物相類似。9、L-氨基酸氧化酶可以催化D-氨基酸氧化。10、維生素E的別名叫生育酚，維生素K的別名叫凝血維生素。11、泛酸在生物體內(nèi)用以構(gòu)成輔酶A，后者在物質(zhì)代謝中參加酰基的轉(zhuǎn)移作用。12、本質(zhì)為蛋白質(zhì)的酶是生物體內(nèi)唯一的催化劑。13、酶反應(yīng)的最適pH只取決于酶蛋白本身的結(jié)構(gòu)。14、酶活性中心一般由在一級(jí)結(jié)構(gòu)中相鄰的若干氨基酸殘基組成?；钚灾行?activecenter):酶中含有底物結(jié)合部位和參與催化底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物的氨基酸殘基的部分。15、酶只能改變化學(xué)反應(yīng)的活化能而不能改變化學(xué)反應(yīng)的平衡常數(shù)。16、酶活力的測(cè)定實(shí)際上就是酶的定量測(cè)定。檢查酶的含量及存在，不能直接用重量或體積來表示，常用它催化某一特定反應(yīng)的能力來表示，即用酶的活力來表示，因此酶活力的測(cè)定實(shí)際上就是酶的定量測(cè)定。17、酶反應(yīng)速度一般用單位時(shí)間內(nèi)底物的減少量來表示。18、Km是酶的特征常數(shù)，只與酶的性質(zhì)有關(guān)，與酶的底物無關(guān)。19、當(dāng)[S]>>Km時(shí)，v趨向于Vmax，此時(shí)只有通過增加[E]來增加v。20、酶的最適溫度與酶的作用時(shí)間有關(guān)，作用時(shí)間長(zhǎng)，則最適溫度高，作用時(shí)間短，則最適溫度低。21、正協(xié)同效應(yīng)使酶與底物親和力增加。五、問答題1.酶作為生物催化劑具有什么特點(diǎn)？ρ67答：①酶具有極高的催化效率②酶的催化作用具有高度專一性③酶易失活④酶的催化活性受到調(diào)節(jié)、控制⑤有些酶的催化活性與輔因子有關(guān)2.按酶促反應(yīng)的性質(zhì)，國(guó)際酶學(xué)委員會(huì)把酶分成哪六大類？答：氧化還原酶類、轉(zhuǎn)移酶類、水解酶類、裂合酶類、異構(gòu)酶類、合成酶類3.何謂酶原與酶原激活？酶原與酶原激活的生物學(xué)意義是什么？答：酶原：有些酶在細(xì)胞內(nèi)合成和初分泌時(shí)，并不表現(xiàn)有催化活性，這種無活性狀態(tài)的酶的前體形式稱為～。酶原激活：指酶原在一定條件下被打斷一個(gè)或幾個(gè)特殊的肽鍵，從而使酶構(gòu)象發(fā)生一定的變化形成具有活性的三維結(jié)構(gòu)過程。⑴可保護(hù)分泌酶原的組織不被水解破壞⑵酶原激活是有機(jī)體調(diào)控酶活的一種形式4.試述影響酶促反應(yīng)速度的因素？答：影響因素：酶濃度、底物濃度、pH、溫度、抑制劑、激活劑等⑴酶濃度：在底物足夠過量而其它條件固定的條件下，若反應(yīng)系統(tǒng)中不含有抑制酶活性的物質(zhì)及其它不利于酶發(fā)揮作用的因素時(shí)，酶促反應(yīng)的速度和酶濃度成正比。⑵底物濃度：在酶濃度、PH、溫度等條件固定不變的情況下①當(dāng)?shù)孜餄舛容^低時(shí)，反應(yīng)速度與底物濃度成正比②隨著底物濃度的增高，反應(yīng)速度不再成正比例加速③當(dāng)?shù)孜餄舛雀哌_(dá)一定程度，反應(yīng)速度不再增加，達(dá)最大速度⑶PH：酶的活力受環(huán)境pH的影響，在一定pH下，酶表現(xiàn)最大活力，高于或低于此pH，酶活力降低⑷溫度①和一般化學(xué)反應(yīng)相同，在達(dá)到最適溫度之前，反應(yīng)速度隨溫度升高而加快。②酶是蛋白質(zhì)，隨著溫度升高，使酶蛋白逐漸變性而失活，引起酶反應(yīng)速率下降。⑸抑制劑：使酶活力下降，但并不引起酶蛋白變性⑹激活劑：能提高酶活性5.何謂米氏方程式，米氏常數(shù)的意義是什么？Km值是反應(yīng)速度為最大速度一半時(shí)的底物濃度。單位用mol/L或mol/L表示。6.什么是酶的可逆的抑制作用？可逆的抑制作用可分哪幾種？請(qǐng)簡(jiǎn)述它們的特點(diǎn)。答：酶的可逆的抑制作用：抑制劑與酶以非共價(jià)鍵結(jié)合而引起酶活性降低或喪失，能用透析、超濾等物理方法除去抑制劑而使酶復(fù)活，這種抑制作用是可逆的?？赡娴囊种谱饔每煞譃椋孩鸥?jìng)爭(zhēng)性抑制：抑制劑和底物競(jìng)爭(zhēng)酶的結(jié)合部位，從而影響了底物與酶的正常結(jié)合。①大多數(shù)競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑的結(jié)構(gòu)與底物結(jié)構(gòu)類似②抑制程度取決于底物及抑制劑的相對(duì)濃度③抑制作用可以通過增加底物濃度而解除⑵非競(jìng)爭(zhēng)性抑制：底物和抑制劑同時(shí)和酶結(jié)合，兩者沒有競(jìng)爭(zhēng)作用，但中間的三元復(fù)合物不能進(jìn)一步分解為產(chǎn)物，酶活力降低。①抑制劑結(jié)構(gòu)與底物無共同之處②抑制劑與酶活性部位以外的基團(tuán)相結(jié)合③抑制作用不能通過增加底物濃度來解除⑶反競(jìng)爭(zhēng)性抑制：酶只能與底物結(jié)合后，才能與抑制劑結(jié)合，不再分解，從而降低形成產(chǎn)物的數(shù)量。7.某酶的Km為24×10－4mol／L，［S］為0.5mol／L時(shí)，測(cè)得速度為128μmol／min，計(jì)算出底物濃度為10－4mol／L時(shí)的初速度。8、從肝細(xì)胞中提取的一種蛋白水解酶的粗提液300ml含有150mg蛋白