1、Enzyme,第 五 章 酶,導 學,1.掌握酶的分子組成與活性中心，酶促反應(yīng)特點，酶的調(diào)節(jié)； 2.熟悉酶促反應(yīng)動力學，酶活性測定與酶活性單位； 3.了解酶促反應(yīng)機制，酶的命名與分類，酶與醫(yī)學的關(guān)系。,2,教學內(nèi)容,3,酶的分子結(jié)構(gòu) 酶促反應(yīng)特點與機制 酶促反應(yīng)動力學 酶的調(diào)節(jié) 酶的命名與分類 酶與醫(yī)學的關(guān)系,生物催化劑 蛋白質(zhì)：催化體內(nèi)99%以上的反應(yīng) 核酸：ribozyme，小于1%，核酶。,酶的概念,目前將生物催化劑分為兩類 酶 、 核酶（脫氧核酶）,酶是一類由活細胞產(chǎn)生的，對其特異底物具有高效催化作用的蛋白質(zhì)。,酶學研究簡史,公元前兩千多年，我國已有釀酒記載。 一百余年前，Pasteu

2、r認為發(fā)酵是酵母細胞生命活動的結(jié)果。 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一詞。 1897年，Buchner兄弟用不含細胞的酵母提取液，實現(xiàn)了發(fā)酵。 1926年，Sumner首次從刀豆中提純出脲酶結(jié)晶。 1982年，Cech首次發(fā)現(xiàn)RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。 1995年，Jack W.Szostak研究室首先報道了具有DNA連接酶活性DNA片段，稱為脫氧核酶(deoxyribozyme)。,第一節(jié) 酶的分子結(jié)構(gòu),底物(substrate, S)：酶作用的物質(zhì)。 產(chǎn)物(product, P)：反應(yīng)生成的物質(zhì)。 酶促反應(yīng)：酶催化的反應(yīng)。 酶活性：酶催化化學

3、反應(yīng)的能力。,幾個有關(guān)名詞,一、酶的活性中心,必需基團(essential group) 酶分子中氨基酸殘基側(cè)鏈的化學基團中，一些與酶活性密切相關(guān)的化學基團。,指必需基團在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近，組成具有特定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域，能與底物特異結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物。,酶的活性中心(active center),活性中心內(nèi)的必需基團,位于活性中心以外，維持酶活性中心應(yīng)有的空間構(gòu)象所必需。,活性中心外的必需基團,底 物,活性中心以外的必需基團,結(jié)合基團,催化基團,活性中心,目 錄,S S,酶分子表面能與底物特異結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的空間區(qū)域，這個區(qū)域稱為酶的活性中心（active center)。,* 酶

4、分子表面的一個裂隙 * 空間結(jié)構(gòu)與底物相適應(yīng) * 以非共價鍵與底物結(jié)合,底 物,活性中心以外的必需基團,結(jié)合基團,催化基團,活性中心,溶菌酶的活性中心,* 谷氨酸35和天冬氨酸52是催化基團；,* 色氨酸62和63、天冬氨酸101和色氨酸108是結(jié)合基團；,* AF為底物多糖鏈的糖基，位于酶的活性中心形成的裂隙中。,1、單純酶（simple enzyme） ：有些酶其分子結(jié)構(gòu)僅由氨基酸組成，沒有輔助因子。 如脲酶、一些蛋白酶、淀粉酶、酯酶和核糖核酸酶等。,二、 酶的化學組成,2、結(jié)合酶（conjugated enzyme）是除了在其組成中含有由氨基酸組成的蛋白質(zhì)部分外，還含有非蛋白質(zhì)部分,金屬

5、離子的作用 穩(wěn)定酶的構(gòu)象； 參與催化反應(yīng)，傳遞電子； 在酶與底物間起橋梁作用； 中和陰離子，降低反應(yīng)中的靜電斥力等。,小分子有機化合物的作用 在反應(yīng)中起運載體的作用，傳遞電子、質(zhì)子或其它基團。 主要是維生素。,小分子有機化合物在催化中的作用,輔助因子分類 （按其與酶蛋白結(jié)合的緊密程度）,三、酶的存在形式,19,一條多肽鏈構(gòu)成的酶 多個亞基，多個活性中心，四級結(jié)構(gòu) 幾種不同功能的酶彼此聚合形成 一條多肽鏈，多個活性中心，多種功能，也稱串連酶。,單體酶 (monomeric enzyme) 寡聚酶 (oligomeric enzyme ) 多酶復合體 (multienzyme system ) 多

6、功能酶 (multifunctional enzyme ),四、 同工酶及其測定,* 定義 同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化學反應(yīng)，而酶蛋白的分子結(jié)構(gòu)理化性質(zhì)乃至免疫學性質(zhì)不同的一組酶。,* 舉例：乳酸脫氫酶(LDH1 LDH5),骨骼肌,心肌,來源： 由不同基因或等位基因編碼的不同多肽鏈所組成；或由同一基因轉(zhuǎn)錄生成的不同mRNA翻譯的不同多肽鏈組成。,同工酶存在于同一種屬或同一個體的不同組織或同一細胞的不同亞細胞結(jié)構(gòu)中，在生長發(fā)育的不同時期和不同條件下，都有不同的同工酶分布。,多肽,亞基,mRNA,四聚體,結(jié)構(gòu)基因,a b,乳酸脫氫酶同工酶形成示意圖,丙酮酸,乳酸,乳酸脫氫酶,不

7、同組織中LDH同工酶的電泳圖譜,點樣槽位置,臨床意義,心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶譜的變化,1,酶活性,心肌梗死酶譜,正常酶譜,肝病酶譜,2,3,4,5,舉例：肌酸激酶（CK）,CK1(BB) 腦,CK2(MB) 心肌,CK3(MM) 骨骼肌,第二節(jié) 酶促反應(yīng)的特點和機制,酶與一般催化劑的共同點 在反應(yīng)前后沒有質(zhì)和量的變化； 只能催化熱力學允許的化學反應(yīng)； 只能加速可逆反應(yīng)的進程，而不改變反應(yīng)的平衡點。,1、高效性,酶的催化效率通常比非催化反應(yīng)高10810120倍，比一般催化劑高1051017倍。 酶的催化不需要較高的反應(yīng)溫度。 酶和一般催化劑加速反應(yīng)的機理都是降低反應(yīng)的活化能(acti

8、vation energy)。酶比一般催化劑更有效地降低反應(yīng)的活化能。,一、酶促反應(yīng)的特點,例如：過氧化氫分解 2H2O2 2H2O + O2 用Fe+ 催化，效率為610-4 mol/molS，而用過氧化氫酶催化，效率為6 106 mol/molS。 用-淀粉酶催化淀粉水解，1克結(jié)晶酶在65C條件下可催化2噸淀粉水解。,一種酶僅作用于一種或一類化合物，或一定的化學鍵，催化一定的化學反應(yīng)并生成一定的產(chǎn)物。酶的這種特性稱為酶的特異性或?qū)Ｒ恍浴?2、特異性,根據(jù)酶對其底物結(jié)構(gòu)選擇的嚴格程度不同，酶的特異性可大致分為以下3種類型：,絕對特異性(absolute specificity)：只能作用于特

9、定結(jié)構(gòu)的底物，進行一種專一的反應(yīng)，生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物 。 相對特異性(relative specificity)：作用于一類化合物或一種化學鍵。 立體異構(gòu)特異性(stereo specificity)：作用于立體異構(gòu)體中的一種。,（1）絕對特異性,酶只作用于特定結(jié)構(gòu)的底物，進行一種專一的反應(yīng)，生成一種特定結(jié)構(gòu)的產(chǎn)物 。 如：,（2）相對特異性,多數(shù)酶可對一類化合物或一種化學鍵起催化作用，這種對底物分子不太嚴格的選擇性稱為相對專一性（relative specificity）。,脂肪酶不僅水解脂肪，也可水解簡單的酯。,胰蛋白酶水解由堿性氨基酸（精氨酸和賴氨酸）的羧基所形成的肽鍵。,相對專一性

10、,酶作用于一類化合物或一種化學鍵。 如：,（3）立體結(jié)構(gòu)特異性,酶對空間構(gòu)型所具有的特異性要求稱為空間異構(gòu)特異性（stereo specificity）,延胡索酸酶僅對延胡索酸(反丁烯二酸)起催化作用，將其加水生成蘋果酸，對順丁烯二酸則無作用,立體異構(gòu)特異性,旋光異構(gòu)性,延胡索酸酶,延胡索酸,延胡索酸酶,延胡索酸酶,立體異構(gòu)特異性,3、不穩(wěn)定性,酶容易變性 這是酶的化學本質(zhì)（蛋白質(zhì)）所決定的。,4、可調(diào)節(jié)性,對酶生成與降解量的調(diào)節(jié) 酶催化效力的調(diào)節(jié) 通過改變底物濃度對酶進行調(diào)節(jié)等,酶促反應(yīng)受多種因素的調(diào)控，以適應(yīng)機體對不斷變化的內(nèi)外環(huán)境和生命活動的需要。其中包括三方面的調(diào)節(jié)。,活化能：底物分子

11、從初態(tài)轉(zhuǎn)變到活化態(tài)所需的能量。,二、酶催化的作用機制,（二）酶催化的作用機制,1.酶與底物復合物的形成和誘導契合作用,酶底物復合物,過渡態(tài),鎖鑰學說,誘導契合假說,酶與底物相互接近時，其結(jié)構(gòu)相互誘導、相互變形和相互適應(yīng)，進而相互結(jié)合。這一過程稱為酶-底物結(jié)合的誘導契合假說 。,誘導契合假說,羧肽酶的誘導契合模式,Arg145胍基 Tyr248-OH Glu270- COO-,2鄰近效應(yīng)與定向排列,鄰近效應(yīng)（proximity effect）和定向排列（orientation arrange）將分子間的反應(yīng)變成類似分子內(nèi)的反應(yīng)，使反應(yīng)速率顯著提高。,趨近和定向效應(yīng),在酶反應(yīng)體系中：底物與酶隨機碰

12、撞,酶活性中心,底物 A,酶活性中心,不正確定向,正確定向,酶與底物間的親和力 使二者靠近，并選擇 最佳定向,趨近和定向效應(yīng),A B 趨近，局部濃度 酶活性中心 A、B分子間反應(yīng)分子內(nèi)反應(yīng) 分子間反應(yīng)：要求底物濃度103108M 分子內(nèi)反應(yīng)：與底物濃度無關(guān),親和力,在疏水環(huán)境中進行酶反應(yīng)有很大的優(yōu)越性，此現(xiàn)象稱為表面效應(yīng)。,酶的活性中心多位于其分子內(nèi)部的疏水“口袋”中，酶反應(yīng)在酶分子內(nèi)部的疏水環(huán)境中進行。 疏水環(huán)境可使底物分子脫溶劑化。排除水分子的干擾，防止酶和底物分子之間形成水化膜。,3.表面效應(yīng),4.多元催化,酶活性中心催化基團通過多種途徑催化產(chǎn)物的生成,1質(zhì)子轉(zhuǎn)移反應(yīng)都包含廣義酸-堿催化

13、反應(yīng),2酶可與底物形成瞬時共價鍵(共價催化),3酶可通過親核催化或親電子催化加速反應(yīng),酶分子中的廣義酸、堿基團通過提供部分質(zhì)子或接受部分質(zhì)子的作用，達到降低反應(yīng)活化能的作用。,第三節(jié) 酶促動力學,概念 研究各種因素對酶促反應(yīng)速度的影響，并加以定量的闡述。 影響因素包括有 酶濃度、底物濃度、pH、溫度、 抑制劑、激活劑等。, 研究一種因素的影響時，其余各因素均恒定。,一、底物濃度對反應(yīng)速度的影響,單底物、單產(chǎn)物反應(yīng) 酶促反應(yīng)速度一般在規(guī)定的反應(yīng)條件下，用單位時間內(nèi)底物的消耗量和產(chǎn)物的生成量來表示 反應(yīng)速度取其初速度，即底物的消耗量很?。ㄒ话阍?以內(nèi)）時的反應(yīng)速度 底物濃度遠遠大于酶濃度,研究前提

14、,一、底物濃度對反應(yīng)速度的影響,矩形雙曲線,當?shù)孜餄舛容^低時,反應(yīng)速度與底物濃度成正比；反應(yīng)為一級反應(yīng)。,隨著底物濃度的增高,反應(yīng)速度不再成正比例加速；反應(yīng)為混合級反應(yīng)。,當?shù)孜餄舛雀哌_一定程度,反應(yīng)速度不再增加，達最大速度；反應(yīng)為零級反應(yīng),（一）米曼氏方程式,中間產(chǎn)物,酶促反應(yīng)模式中間產(chǎn)物學說,1913年Michaelis和Menten提出反應(yīng)速度與底物濃度關(guān)系的數(shù)學方程式，即米曼氏方程式，簡稱米氏方程式(Michaelis equation)。,S：底物濃度 v：不同S時的反應(yīng)速度 Vmax：最大反應(yīng)速度 m：米氏常數(shù),v,當反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時,Km值的推導,KmS,Km值等于酶

15、促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時的底物濃度，單位是mol/L。,Km,Vmax/2,v,（二）Km與Vmax的意義,Km值 Km等于酶促反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時的底物濃度。 意義： a) Km是酶的特征性常數(shù)之一； Km可近似表示酶對底物的親和力； c) 同一酶對于不同底物有不同的Km值。,Km越大，表示酶對底物的親和力越??； Km越小，表示酶對底物的親和力越大。,Km是酶的特征性常數(shù),同一酶對其所催化的不同底物有不同的Km； 其中Km 最小的底物是該酶的最適底物。,Km的范圍多在10-610-2mol/L之間。,Km只與酶和底物的種類以及反應(yīng)環(huán)境（ pH、溫 度、離子強度）有關(guān)，而與酶濃度

16、無關(guān)。,一些酶的底物的Km,Vmax 定義：Vm是酶完全被底物飽和時的反應(yīng)速度，與酶濃度成正比。,意義：Vmax=K3 E 如果酶的總濃度已知，可從Vmax計算 酶的轉(zhuǎn)換數(shù)(turnover number)，即動力學常數(shù)K3。,定義 當酶被底物充分飽和時，每秒鐘一個酶分子催化底物轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物的分子數(shù)。 意義 可用來比較每單位酶的催化能力。,酶的轉(zhuǎn)換數(shù),二、酶濃度對反應(yīng)速度的影響,當SE，反應(yīng)速度與酶濃度成正比。,0,V,E,關(guān)系式為：V = K3 E,（三）m值與max值的測定,雙倒數(shù)作圖法(林-貝氏作圖法),y,b,a,x,y =ax+b,雙倒數(shù)作圖法,直線的斜率等于1/Vmax，橫軸截距為-

17、Km,雙重影響,三、溫度對反應(yīng)速度的影響,最適溫度 酶促反應(yīng)速度最快時的環(huán)境溫度。,低溫的應(yīng)用,最適溫度不是一個固定的常數(shù)，它隨底物的種類、濃度, 溶液的離子強度, pH, 反應(yīng)時間等的影響。,例: 反應(yīng)時間短，最適溫度高。 反應(yīng)時間長，最適溫度低。,四、 pH對反應(yīng)速度的影響,最適pH ： 酶催化活性最大時的環(huán)境pH。,2pH影響反應(yīng)速度的原因,( 1 ) pH影響了酶分子、底物分子和ES復合物的 解離狀態(tài)。,( 2 ) 過高、過低的pH導致酶蛋白變性。,酶的最適pH也不是一個固定的常數(shù)，它受到底物的種類、濃度; 緩沖液的種類、濃度; 酶的純度;反應(yīng)的溫度、時間等的影響。,例: 堿性磷酸酶催

18、化磷酸苯酯水解時,s為2.5x10-5 M，最適pH為 8.3 s為2.5x10-2 M，最適pH為10.0,五、抑制劑對反應(yīng)速度的影響,81,抑制劑（inhibitor）：使酶促反應(yīng)速度下降，但不引起酶蛋白變性的物質(zhì)。 直接or間接影響酶活性中心,抑制作用,（一）不可逆抑制作用,概念：抑制劑與酶的必需基團共價結(jié)合，引起酶活性喪失，不能用透析、超濾等方法將其除去，恢復酶活性。 常見抑制劑：絲氨酸酶抑制劑 巰基酶抑制劑,82,1、巰基酶抑制劑,巰基酶：以巰基（-SH）為必需基團的酶 抑制劑：重金屬離子Pb2+、Hg2+、 Ag+； 非金屬（As3+ 砷）；烷化劑（碘乙酸） 解毒：含多個-SH的物

19、質(zhì) （二巰基丙醇、GSH、Cys）,83,巰基酶的失活與復活,84,2. 絲氨酸酶抑制劑,85,絲氨酸酶：以Ser羥基(-OH)為必需基團的酶 抑制劑：有機磷化合物 膽堿酯酶抑制 解磷定解救,膽堿酯酶的失活與復活,86,87,有機磷農(nóng)藥的中毒機理,（二） 可逆性抑制作用,* 概念 抑制劑通常以非共價鍵與酶或酶-底物復合物可逆性結(jié)合，使酶的活性降低或喪失；抑制劑可用透析、超濾等方法除去。,競爭性抑制 非競爭性抑制 反競爭性抑制,* 類型,. 競爭性抑制作用,定義 抑制劑與底物的結(jié)構(gòu)相似，能與底物競爭酶的活性中心，從而阻礙酶底物復合物的形成，使酶的活性降低。這種抑制作用稱為競爭性抑制作用。,競爭性

20、抑制,* 特點,抑制程度取決于抑制劑與酶的相對親和力及底物濃度；,I與S結(jié)構(gòu)類似，競爭酶的活性中心；,動力學特點：Vmax不變，表觀Km增大。,無抑制劑,1/V,1/S,競爭性抑制作用特點：,1）競爭性抑制劑的結(jié)構(gòu)與底物結(jié)構(gòu)十分相似，二者競爭酶的結(jié)合部位。,4）Vmax不變，Km增大,2）抑制程度取決于I和S的濃度以及與酶結(jié)合的親和力大小。,3）可以通過增大底物濃度，即提高底物的競爭能力來消除。,* 舉例,丙二酸與琥珀酸競爭琥珀酸脫氫酶,磺胺藥物的藥用機理,對氨基苯磺酰胺,磺胺類藥物抑菌機制,對氨基苯磺酰胺,有些抑制劑可與酶的活性中心外的必需基團結(jié)合，不影響酶與底物的結(jié)合，酶和底物的結(jié)合也不影

21、響酶與抑制劑的結(jié)合，因此抑制劑和底物與酶之間沒有競爭關(guān)系。 但是酶-底物-抑制劑(ESI)復合物不能進行反應(yīng) ，呈抑制作用。,2. 非競爭性抑制,非競爭性抑制,* 反應(yīng)模式,* 特點,抑制劑與酶活性中心外的必需基團結(jié)合，底物與抑制劑之間無競爭關(guān)系；,抑制程度取決于抑制劑的濃度；,動力學特點：Vmax降低，表觀Km不變。,3. 反競爭性抑制,抑制劑僅與酶和底物形成的中間產(chǎn)物(ES)結(jié)合，形成ESI，使ES的量下降，從而減少產(chǎn)物的生成。,* 反應(yīng)模式,E+S,E+P,ES,反競爭性抑制,* 特點：,抑制劑只與酶底物復合物結(jié)合；,抑制程度取決與抑制劑的濃度及底物的濃度；,動力學特點：Vmax降低，表

22、觀Km降低。,六、激活劑可加速酶促反應(yīng)速率,必需激活劑（essential activator） 為酶促反應(yīng)所必需，如缺乏則測不到酶的活性。,Mg2+為己糖激酶的必需激活劑,非必需激活劑（non-essential activator） 可以提高酶的催化活性，但不是必需的。,Cl-對唾液淀粉酶的激活作用,七、酶的活性測定與酶活性單位,106,酶活性：在規(guī)定條件下，單位時間內(nèi)，酶催化的底物的減少量或產(chǎn)物的生成量。 酶純度表示：比活力（酶活性單位/mg蛋白）,酶活性單位：是指在規(guī)定條件下，使酶反應(yīng)達到某一速度所需要的酶量。,酶活性單位,Kat單位：每秒鐘轉(zhuǎn)化1mol底物所需的酶量 1Kat1mol

23、/s,107,國際單位 （International Unit, IU）：是指在規(guī)定條件下（如25，最適pH，最適底物濃度）每分鐘催化1mol底物發(fā)生反應(yīng)的酶量。 1IU =mol/min,IU16.6710-9Kat,第四節(jié) 酶的調(diào)節(jié),代謝途徑(Metabolic Pathway),代謝途徑：一組連續(xù)的酶促反應(yīng) 多酶體系：催化一個代謝途徑全部反應(yīng)的酶 關(guān)鍵酶：調(diào)控整個代謝途徑的反應(yīng)速度的酶 催化單向反應(yīng)、速度較慢的反應(yīng),109,一、 別構(gòu)調(diào)節(jié)(變構(gòu)調(diào)節(jié)),110,活性中心,別構(gòu)效應(yīng)劑,酶結(jié)構(gòu)改變,（激活或抑制） 酶活性改變,別構(gòu)調(diào)節(jié)(Allosteric Regulation, 變構(gòu)調(diào)節(jié)),

24、概念：一些代謝物與酶活性中心以外的特定部位以非共價鍵可逆結(jié)合，改變酶構(gòu)象，從而改變酶活性。 別構(gòu)酶(多亞基酶) 催化亞基-底物 調(diào)節(jié)亞基-別構(gòu)效應(yīng)劑(非共價鍵) 別構(gòu)效應(yīng)劑： 別構(gòu)激活劑、別構(gòu)抑制劑 S 別構(gòu)酶 P 意義：防止產(chǎn)物過多、代謝物合理調(diào)配和有效利用,111,別構(gòu)抑制與別構(gòu)激活,112,二、 化學修飾調(diào)節(jié)(共價修飾調(diào)節(jié)),113,蛋白的磷酸化與去磷酸化,化學修飾調(diào)節(jié)(共價修飾調(diào)節(jié)),概念：酶蛋白肽鏈上某些AA殘基與一些化學基團發(fā)生可逆共價結(jié)合，改變酶構(gòu)象，從而改變酶活性。 共價鍵的變化 低活性 高活性，由不同的酶催化 有放大效應(yīng),114,化學修飾類型,磷酸化去磷酸化（最常見） 乙酰化

25、去脫乙酰化 甲基化去甲基化 腺苷化去腺苷化 -SH與-S-S-互變,115,3、酶原激活,酶原(zymogen)：有些酶的最初存在形式是無活性的酶前體，稱為。 酶原激活：酶原轉(zhuǎn)化為有活性的酶的過程，活性中心的形成or暴露過程,116,酶原激活的機理,酶原激活的本質(zhì)：活性中心的形成和暴露,胰蛋白酶原的激活過程,胰蛋白酶原的激活過程,酶原的種類,消化道酶：胃蛋白酶、胰酶（胰腺分泌的蛋白酶） 凝血酶纖維Pr溶解酶,120,意義：酶原是酶的安全運輸、儲存形式，避免細胞自身消化。,酶原激活的生理意義,避免細胞產(chǎn)生的酶對細胞進行自身消化，并使酶在特定的部位和環(huán)境中發(fā)揮作用，保證體內(nèi)代謝正常進行。 有的酶原可以視為酶的儲存形式。在需要時，酶原適時地轉(zhuǎn)變成有活性的酶，發(fā)揮其催化作用。,三、酶原激活,122,胰蛋白酶原激活,四、酶的數(shù)量調(diào)節(jié),酶的合成調(diào)節(jié)：誘導、阻遏 酶的降解調(diào)節(jié) 溶酶體途徑 泛素-蛋白酶體途徑,123,酶的調(diào)節(jié),酶的結(jié)構(gòu)調(diào)節(jié)：快速調(diào)節(jié)，酶-調(diào)節(jié)物 別構(gòu)調(diào)節(jié)、化學修飾調(diào)節(jié)、酶原激活 酶的含量調(diào)節(jié)：慢速調(diào)節(jié) 酶的合成、降解,124,酶的命名,1、習慣命名方法 根據(jù)作用底物來命名，如淀粉酶、蛋白酶等。 根據(jù)所催化的反應(yīng)的類型命