一、名詞解釋#1、免疫球蛋白：是一類具有抗體活性的動(dòng)物糖蛋白。主要存在于血漿中，也見于其它體液及組織分泌物中。一般可分為五種。2、超二級結(jié)構(gòu)：在蛋白質(zhì)尤其是球蛋白中，存在著若干相鄰的二級結(jié)構(gòu)單位（a—螺旋、B一折疊片段、B—轉(zhuǎn)角等）組合在一起，彼此相互作用，形成有規(guī)則的、在空間能辨認(rèn)的二級結(jié)構(gòu)組合體，充當(dāng)三級結(jié)構(gòu)的構(gòu)件，稱為超二級結(jié)構(gòu)3、纖維狀蛋白：纖維狀蛋白分子結(jié)構(gòu)比較有規(guī)律，分子極不對稱，呈極細(xì)的纖維狀，溶解性能差，在生物體內(nèi)具保護(hù)、支持、結(jié)締的功能，如毛發(fā)中的角蛋白，血纖維蛋白等。4、鹽析作用：向蛋白質(zhì)溶液中加入大量中性鹽，可以破壞蛋白質(zhì)膠體周圍的水膜，同時(shí)又中和了蛋白質(zhì)分子的電荷，因此使蛋白質(zhì)產(chǎn)生沉淀，這種加鹽使蛋白質(zhì)沉淀析出的現(xiàn)象，稱鹽析作用。5、球狀蛋白：球狀蛋白的空間結(jié)構(gòu)遠(yuǎn)比纖維狀蛋白復(fù)雜，分子呈球形或橢圓形，溶解性能好，如血紅蛋白、清蛋白、激素蛋白等。#6、疏水相互作用：蛋白質(zhì)分子某些疏水基團(tuán)有自然避開水相的趨勢而自相黏附，使蛋白質(zhì)折疊趨於形成球狀蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)時(shí)，總是傾向?qū)⒎菢O性基團(tuán)埋在分子內(nèi)部，這一現(xiàn)象稱為疏水相互作用。7、簡單蛋白與結(jié)合蛋白簡單蛋白：完全由氨基酸組成的蛋白質(zhì)稱為簡單蛋白。結(jié)合蛋白：除了蛋白質(zhì)部分外，還有非蛋白成分，這種蛋白叫結(jié)合蛋白。8、別構(gòu)現(xiàn)象：當(dāng)有些蛋白質(zhì)表現(xiàn)其生理功能時(shí)，其構(gòu)象發(fā)生變化，從而改變了整個(gè)分子的性質(zhì)，這種現(xiàn)象稱別構(gòu)現(xiàn)象。9、分子?。褐改撤N蛋白質(zhì)分子一級結(jié)構(gòu)的氨基酸排列順序與正常的有所不同的遺傳病。10、多肽鏈：多個(gè)氨基酸以肽鍵相互連接形成多肽，多肽為鏈狀結(jié)構(gòu)，又叫多肽鏈。11、桑格（Sanger）反應(yīng)：即2,4二硝基氟苯與a一氨基酸中氨基反應(yīng)生成DNP-氨基酸，是黃色二硝基苯衍生物。用此反應(yīng)可以N-端氨基酸的種類。是生化學(xué)家Sanger創(chuàng)用，故稱桑格反應(yīng)。12、等電點(diǎn)：當(dāng)調(diào)節(jié)氨基酸溶液的pH值，使氨基酸分子上的一NHkD—COOH的解離度完全相等，即氨基酸所帶凈電荷為零，在電場中既不向正極移動(dòng)，也不向負(fù)極移動(dòng)，此時(shí)氨基酸所處溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點(diǎn)。13、氨基酸殘基：組成多肽鏈的氨基酸單位已不是完整的氨基酸分子，其中每一個(gè)—NH—CH—CO—I 單位稱為氨基酸殘基。R14、別構(gòu)現(xiàn)象：當(dāng)有些蛋白質(zhì)分子表現(xiàn)其生物功能時(shí),其構(gòu)象發(fā)生改變,從而改變了整個(gè)分子的性質(zhì)，這種現(xiàn)象稱為別構(gòu)現(xiàn)象。15、肽鍵平面：組成肽鍵（酰胺鍵）的六個(gè)原子QN,O,H,a-C,a-C）位于同一平面，呈剛性平面結(jié)構(gòu)，其中C-N鍵具有偏雙鍵性質(zhì)，C=O,N-H為反式排布，這種平面稱肽鍵平面又稱酰胺平面。16、結(jié)構(gòu)域：在超二級結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上，多肽鏈（40-400個(gè)氨基酸范圍）再折疊成相對獨(dú)立的三維實(shí)體，稱為結(jié)構(gòu)域。一般由100-200個(gè)氨基酸殘基組成，大蛋白質(zhì)分子由2-3個(gè)結(jié)構(gòu)域形成三級結(jié)構(gòu)，較小蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)即是單結(jié)構(gòu)域。17、蛋白質(zhì)的變性作用：天然蛋白質(zhì)因受物理的或化學(xué)的因素影響，其分子內(nèi)部原有的高度規(guī)律性結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，致使蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)和生物學(xué)性質(zhì)都有所改變，但并不導(dǎo)致蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的破壞，這種現(xiàn)象叫蛋白質(zhì)的變性作用18、氨基酸殘基：組成多肽鏈的氨基酸單位已不是完整的氨基酸分子，因此每一個(gè)-NH-CH-CO-殘基稱為氨基酸殘基。#19、透析：利用膠體對半透膜的不可滲透性，可將蛋白質(zhì)溶液中低分子量的雜質(zhì)與蛋白質(zhì)分離開，因而得到較為純凈的蛋白質(zhì)，這種以半透膜提純蛋白質(zhì)的方法稱透析。二、選擇1、每個(gè)蛋白質(zhì)分子必定有 （C）A.a-螺旋結(jié)構(gòu) B.B-片層結(jié)構(gòu)C.三級結(jié)構(gòu) D.四級結(jié)構(gòu)E.輔基2、關(guān)于肽鍵的下列描述，錯(cuò)誤的是 （E）A.具有部分雙鍵性質(zhì)B.可為蛋白酶所水解C.是蛋白質(zhì)分子中主要的共價(jià)鍵D.是一種酰胺鍵，穩(wěn)定性高E.以上都不對*3、下列氨基酸中具有親水側(cè)鏈的是（ACE）A蘇氨酸 B亮氨酸C絲氨酸D丙氨酸 E谷氨酸4、酰胺平面中具有部分雙鍵性質(zhì)的單鍵是：（B）AC-CaBC-NCN-HDN-Ca5、與氨基酸相似的蛋白質(zhì)的性質(zhì)是（D）A.高分子性質(zhì)B.膠體性質(zhì)C.沉淀性質(zhì) D.兩性性質(zhì)E.變性性質(zhì)6、含有色氨酸的蛋白質(zhì)所特有的顯色反應(yīng)是：（D）A雙縮脲反應(yīng)B黃色反應(yīng)C米倫氏反應(yīng)D乙醛酸反應(yīng)E坂口反應(yīng)F福林試劑反應(yīng)7、一種蛋白質(zhì)的營養(yǎng)價(jià)值高低主要決定于（C）A是否好吃可口B來源是否豐富C所含必需氨基酸的種類是否完全和相對數(shù)量的多少D市場價(jià)格的貴賤8、肽鍵平面的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)是：（ABD）A4個(gè)原子處于一個(gè)平面B肽鍵中的C-N鍵具有雙鍵的性質(zhì)C肽鍵中的C-N鍵可以自由旋轉(zhuǎn)D只有a-碳原子形成的單鍵可以自由旋轉(zhuǎn)E肽鍵平面是蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)的基本單位9、分離純化蛋白質(zhì)主要根據(jù)蛋白質(zhì)的哪些性質(zhì)（ACE）A分子的形狀和大小B粘度不同C溶解度不同D溶液的pH值E電荷不同10、可用來鑒定蛋白質(zhì)肽鏈N-末端氨基酸的試劑是：（DE）A茚三酮B亞硝酸C甲醛D2,4二硝基氟苯 E異硫氰酸苯酯11、跨膜蛋白與膜脂在膜內(nèi)結(jié)合部分的氨基酸殘基（C）A大部分是酸性 B大部分是堿性C大部分疏水性 D大部分是糖基化12、變性蛋白中未被破壞的化學(xué)鍵是：（DE）A氫鍵B鹽鍵 C疏水鍵D肽鍵E二硫鍵 F范得華力13、下列關(guān)于蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)的敘述哪些是正確的（BD）A.一條多肽鏈和一個(gè)輔基連成的緊密型結(jié)構(gòu)。B.蛋白質(zhì)分子中含有a—螺旋、B—片層折疊結(jié)構(gòu)和B—轉(zhuǎn)角。C.其輔基通過氨基酸殘基與分子內(nèi)部相連。D.大部分非極性基團(tuán)位於蛋白質(zhì)分子內(nèi)部。14、含有精氨酸的蛋白質(zhì)特有的呈色反應(yīng)是：（E）A.雙縮脲反應(yīng)B.黃色反應(yīng)C.米倫氏反應(yīng)D.乙醛酸反應(yīng)E.坂口反應(yīng)F.福林試劑反應(yīng)15、含有精氨酸的蛋白質(zhì)特有的呈色反應(yīng)是：（E）A.雙縮脲反應(yīng)B.黃色反應(yīng)C.米倫氏反應(yīng)D.乙醛酸反應(yīng)E.坂口反應(yīng)F.福林試劑反應(yīng)*16、含有酪氨酸的蛋白質(zhì)能引起的呈色反應(yīng)是：（A,B,C,F.）A.雙縮脲反應(yīng)B.黃色反應(yīng)C.米倫氏反應(yīng)D.乙醛酸反應(yīng)E.坂口反應(yīng)F.福林試劑反應(yīng)*18.在pH6-7的溶液中帶負(fù)電荷的氨基酸有： （A,C）A.AspB.ArgC.GluD.GlnE.HisF.Lys*19、可用來判斷蛋白質(zhì)水解程度的反應(yīng)是：（BC）A茚三酮反應(yīng)B亞硝酸反應(yīng)C甲醛反應(yīng)D2,4-二硝基氟苯反應(yīng)E異硫氰酸苯酯反應(yīng)20、胰島素A鏈與B鏈的交聯(lián)靠：（C）A氫鍵B鹽鍵C二硫鍵D酯鍵E范德華力*21、在pH6-7范圍內(nèi)帶下電荷的氨基酸有：（BEF）A、AspB、ArgC、GluD、GlnE、HisF、Lys22、含有精氨酸的蛋白質(zhì)的特有的顯色反應(yīng)是：（E）A雙縮尿反應(yīng)B黃色反應(yīng)C米倫氏反應(yīng)D乙醛酸反應(yīng)E坂口反應(yīng)F福林試劑反應(yīng)23、蛋白質(zhì)一級結(jié)構(gòu)與功能關(guān)系的特點(diǎn)是：（B）A相同氨基酸組成的蛋白質(zhì)功能一定相同B一級結(jié)構(gòu)相近的蛋白質(zhì)其功能類似性越大C一級結(jié)構(gòu)中任何氨基酸的改變，其生物活性就喪失D不同生物來源的同種蛋白質(zhì).其一級

結(jié)構(gòu)完全相同E一級結(jié)構(gòu)中氨基酸殘基任何改變,都不會(huì)影響其功能24、在下列肽鏈主干原子排列中，符合肽鏈結(jié)構(gòu)的是：（E）AC—N—N—CBN—C—C—NCN—C—N—CDC—C—C—NEC—C—N—CFC—O—N—H25、蛋白質(zhì)平均含氮量為：（D）A10%B12%C14%D16%E18%F20%*26、蛋白質(zhì)膠體溶液的穩(wěn)定因素是：（BD）A蛋白質(zhì)顆粒在溶液中進(jìn)行布朗運(yùn)動(dòng)，促使其擴(kuò)散B蛋白質(zhì)分子表面有水膜C蛋白質(zhì)溶液粒度大D蛋白質(zhì)分子帶有同性電荷27、蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的特征主要取決于： （A）A.氨基酸的排列次序B次級鍵的維持力C溫度，pH,離子強(qiáng)度D.肽鏈內(nèi)和肽鏈間的二硫鍵28、蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要維系力是 （D）A、鹽鍵B、疏水鍵C、氫鍵D、二硫鍵*29、非蛋白質(zhì)氨基酸是：（A、B）A、OrnB、CitC、AspD、ArgE、GluF、Lys30、具有四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)是（E）A、a-角蛋白B、B-角蛋白C、肌紅蛋白D、細(xì)胞色素CE、血紅蛋白31、在酰胺平面中具有部分雙鍵性質(zhì)的單鍵是（B）A、C-C B、C—NC、N—H D、N—C32、可用來判斷蛋白質(zhì)水解程度的反應(yīng)是（BC） °A、茚三酮反應(yīng)B、亞硝酸反應(yīng)C、甲醛反應(yīng)D、2,4-二硝基氟苯反應(yīng)E異硫氰酸苯酯反應(yīng)33、a-螺旋表示的通式是（B）1、血紅蛋白與肌紅蛋白均為氧的載體，前者是一個(gè)典型的變構(gòu)蛋白，而后者卻不是。（J）A、A、3.0B、3.6三、判斷 13C、2.27 D、4.6162、蛋白質(zhì)的變性是蛋白質(zhì)分子空間結(jié)構(gòu)的破壞，因此常涉及肽鍵的斷裂。（X）3、芳香氨基酸均為必需氨基酸。（X）4、凝膠過濾法測定蛋白質(zhì)分子量是根據(jù)不同蛋白質(zhì)帶電荷多少進(jìn)行的。（X）5、用透析法可解開蛋白質(zhì)中的二硫鍵。（X）6、SDS測定蛋白質(zhì)分子量的方法是根據(jù)蛋白質(zhì)分子所帶電荷不同。（X）7、蛋白質(zhì)分子中的肽鍵是單鍵，因此能夠自由旋轉(zhuǎn).（X）8、變性蛋白質(zhì)溶解度降低是因?yàn)榈鞍踪|(zhì)分子的電荷被中和以及除去了蛋白質(zhì)外面的水化層所引起的（X）9、一個(gè)蛋白質(zhì)樣品經(jīng)酸水解后，能用氨基酸自動(dòng)分析儀準(zhǔn)確測定它的所有氨基酸（X）10、雙縮脲反應(yīng)是肽和蛋白質(zhì)特有的反應(yīng)，所以二肽也有雙縮脲反應(yīng)。（X）11、可用8M尿素拆開蛋白質(zhì)分子中的二硫鍵（X）12、維持蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)最重要的作用力是氫鍵（X）13、多數(shù)蛋白質(zhì)的主要帶電基團(tuán)是它N-末端的氨基和C—末端的竣基組成。（X）14、在水溶液中，蛋白質(zhì)溶解度最小時(shí)的pH值通常就是它的等電點(diǎn)。（J）15、天然氨基酸都具有一個(gè)不對稱a—碳原子。（X）16、亮氨酸的疏水性比丙氨酸強(qiáng)。（J）17、自然界的蛋白質(zhì)和多肽類物質(zhì)均由L-型氨基酸組成。（X）18、蛋白質(zhì)在pI（等電點(diǎn)）時(shí)，其溶解度最小。（J）19、蛋白質(zhì)多肽鏈的骨架是CCNCCNCCN。（V）20、一氨基一竣基氨基酸pl為中性，因?yàn)橐籆OOH和NH+解離度相同。（X）21、構(gòu)型的改變必須有共價(jià)鍵的破壞。（V） 322、紙電泳分離氨基酸是基于它們的極性性質(zhì)。（X）四、填空1、蛋白質(zhì)溶液在280nm波長處有吸收峰，這是由于蛋白質(zhì)分子中存在著,2、胰蛋白酶是一種———酶，專一性地水解肽鏈中和殘基的竣基端形成的肽鍵。（水解酶賴氨酸 精氨酸）3、一般說來，球狀蛋白分子含有氨基酸殘基在其分子內(nèi)部，含氨基酸殘基在其分子的表面. （非極性極性）4、血漿脂蛋白包括、、、、。（乳糜微粒、極低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白、極高密度脂蛋白）5、蛋白質(zhì)按分子形狀分為 和；按分子組成分為 和。（纖維狀蛋白球狀蛋白 簡單蛋白結(jié)合蛋白）6、蛋白質(zhì)的變性作用最主要的特征是 ，變性作用是由于蛋白質(zhì)分子一發(fā)生改變所引起的。（生物學(xué)性質(zhì)的改變內(nèi)部高度規(guī)律性結(jié)構(gòu)）7、B-折疊結(jié)構(gòu)的特點(diǎn)是：（1）肽段伸展呈 ；（2）在片層中個(gè)肽段走向可以是 ；也可以是 ；（3）氫鍵是在 之間TOC\o"1-5"\h\z形成；（4）R伸向鋸齒的 方。（鋸齒狀平行反平行|相鄰肽鏈主鏈上的-C=O與一N一H 前）8、組成蛋白質(zhì)的20中氨基酸中，除 外，均為a-氨基酸；除 外，氨基酸分子中的a-碳原子，都有旋光異構(gòu)體；天然蛋白質(zhì)分子中，只存在 氨基酸。（ProGly L-）9、能形成二硫鍵的氨基酸是。 （半胱氨酸）10、蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)有 、、和等類型。（a-螺旋 B-折疊B轉(zhuǎn)角自由回轉(zhuǎn)）11、根據(jù)組成蛋白質(zhì)20種氨基酸側(cè)鏈R基的化學(xué)結(jié)構(gòu)，，可將蛋白質(zhì)分為四大類：（脂肪氨基酸， 芳香氨基酸， 雜環(huán)氨基酸，雜環(huán)亞氨基酸）12、蛋白質(zhì)多肽鏈主鏈形成的局部空間結(jié)構(gòu)稱為二級結(jié)構(gòu).這些二級結(jié)構(gòu)進(jìn)一步排列一些有規(guī)則的模塊稱之為或叫作.（超二級結(jié)構(gòu)， 折迭單元）13、一個(gè)氨基酸的a—竣基與另一個(gè)氨基酸的a—氨基脫水縮合而成的化合物 肽。氨基酸脫水后形成的鍵叫鍵，又稱鍵。（二肽肽酰胺鍵）14、穩(wěn)定蛋白質(zhì)膠體系統(tǒng)的因素是和.（水膜，電荷）15、GSH由和,組成的。（Glu,Cys,Gly,）16、a-螺旋是蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的主要形式之一，其結(jié)構(gòu)特點(diǎn)是：（1）螺旋盤繞手性為—；（2）上升一圈為—nm；（3）一圈中含氨基酸殘基數(shù)為—，每個(gè)殘基沿軸上升_nm；（4）螺旋圈與圈之間靠_而穩(wěn)定；（5）螺旋中R伸向。（右手0.54 3.60.15氫鍵外側(cè)）17、a-螺旋是蛋白質(zhì)—二—級結(jié)構(gòu)的主要形式之一，該模型每隔_3.6—個(gè)氨基酸殘基，螺旋上升一圈。a-螺旋穩(wěn)定的主要因素，是相鄰螺圈三種形『氫鍵_。8-折疊結(jié)構(gòu)有—平行式—以及—反平行式—兩種形式，穩(wěn)定B-折疊的主要因素是—?dú)滏I。18、蛋白質(zhì)具有各種各樣的生物功能，例如有—，—，—，,。（催化運(yùn)動(dòng)結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)防御營養(yǎng)）19、多肽鏈的正鏈?zhǔn)怯稍S多平面組成.平面之間以原子相互隔開,并以該原子為頂點(diǎn)作 運(yùn)動(dòng)。（一酰胺Ca旋轉(zhuǎn)）20、常用的拆開蛋白質(zhì)分子中二硫鍵的方法有（1）.法，常用的試劑為.（2）.法,常用的試劑為或。（氧化 過氧甲酸還原巰基乙醇 巰基乙酸）21、1、蛋白質(zhì)變性作用最主要的特征是 ，變性作用是由于蛋白質(zhì)分子中的被破壞，引起 。（生物學(xué)性質(zhì)的改變，次級鍵，天然構(gòu)象的解體）22、蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)是由共價(jià)鍵形成的，如 和；而維持蛋白質(zhì)空間構(gòu)象的穩(wěn)定性的是次級鍵，如 、、和等。（肽鍵，二硫鍵；氫鍵，鹽鍵，疏水鍵，范德華力）

#23、最早提出蛋白質(zhì)變性理論的是。（吳憲）24、蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)有 、、和等類型。（a-螺旋，B-折疊，B-轉(zhuǎn)角，自由回轉(zhuǎn)）25、破壞蛋白質(zhì)的 和中和了蛋白質(zhì)的 ，則蛋白質(zhì)膠體溶液就不穩(wěn)定而出現(xiàn)沉淀現(xiàn)象，蛋白質(zhì)可因加入 、、和—等類試劑而產(chǎn)生沉淀。（水膜，電荷，高濃度鹽類，有機(jī)溶劑，重金屬鹽，某些酸）26、在下列空格中填入合適的氨基酸名稱：⑴是帶芳香族側(cè)鏈的極性氨基酸。⑵和是帶芳香族側(cè)鏈的非極性氨基酸。⑶是含硫的極性氨基酸。（4）在一些酶的活性中心中起重要作用并含羥基的極性較小的氨基酸是 。（1）Tyr（2）Trp、Phe（3）Cys（4）Ser五、計(jì)算1、某一蛋白質(zhì)的多肽鏈在一些區(qū)段為a螺旋構(gòu)象，在另一些區(qū)段為B構(gòu)象，該蛋白質(zhì)的分子量為240000,多肽鏈外形的長度為5.06x10-5厘米，試計(jì)算：a螺旋體占分子的百分比？（假設(shè)B構(gòu)象中重復(fù)單位為0.7nm,即0.35nm長/殘基。氨基酸殘基平均分子量以120為計(jì)）解：設(shè)：a—螺旋體占分子的X%該蛋白質(zhì)應(yīng)含有的氨基酸殘基數(shù)為：240,000/120=2,000個(gè)根據(jù)多肽鏈的結(jié)構(gòu)，建立以下方程式：0.15nm*2000*X%+0.35nm*2,000*（100-X）%=5.06*10-5cm則：3X+700-7X=5.06x10-5x1074X=194X=48.5答：該蛋白質(zhì)分子中a—螺旋體占分子的48.5%2、測得一個(gè)蛋白質(zhì)中色氨酸的殘基占總量的0.29%,計(jì)算蛋白質(zhì)的最低分子量。（色氨酸殘基的分子量為186）（2分）解：M=186*100/0.29=641383、肌紅蛋白含鐵量為0.335%,其最小分子量是多少？血紅蛋白含鐵量也是0.335%。試求其分子量。解：肌紅蛋白的分子量為：100：0.335=M：56 M=100*56/0.335=16716.4血紅蛋白的分子量為：100：0.335=M：(4*56) M=66865.74、一個(gè)大腸桿菌的細(xì)胞中含106個(gè)蛋白質(zhì)分子，假設(shè)每個(gè)蛋白質(zhì)分子平均分子量約為40000,并且所有的分子都處于a-螺旋構(gòu)象，計(jì)算每個(gè)大腸桿菌細(xì)胞中的蛋白質(zhì)多肽鏈的總長度。（假設(shè)氨基酸殘基的平均分子量為118）解：(106*40000/118)*0.15*10-7=5.08(cm)5、測得一個(gè)蛋白質(zhì)的樣品的含氮量為10克，計(jì)算其蛋白質(zhì)含量。解：1克氮=6.25克蛋白質(zhì)10*6.25=62.5克6、試計(jì)算油100個(gè)氨基酸殘基組成的肽鏈的a.一螺旋的軸長長度。（2.5分）解：0.15nmx100=15nm7、下列氨基酸的混合物在pH3.9時(shí)進(jìn)行電泳，指出哪些氨基酸朝正極移動(dòng)？哪些氨基酸朝負(fù)極移動(dòng)？（3分）Phe(pI=5.48)His(pI=7.59)HisPhe(pI=5.48)His(pI=7.59)His。Arg(pI=10.76)Asp(pI=2.77)解：朝負(fù)極移動(dòng)者：Ala,Leu,Phe,Arg,朝正極移動(dòng)者：Asp8、計(jì)算100個(gè)氨基酸殘基組成的肽鏈的a一螺旋的軸長度。15nm9、已知牛血清白蛋白含色氨酸0.58%（按重量算），色氨酸分子量為204。⑴計(jì)算最低分子量；⑵用凝膠過濾測得牛血清白蛋白分子量大約為7萬，問該分子中含有幾個(gè)Trp殘基。解答：(1)設(shè)：當(dāng)該牛血清白蛋白只含一個(gè)Trp時(shí)的最低分子量為M則:204/M=0.58%M=0.58%/204=35172(約35000為計(jì))(2)該分子中應(yīng)含Trp殘基個(gè)數(shù)為：70000/35000=2答：(1)該牛血清白蛋白最低分子量約是35000。(2)當(dāng)分子量為70000時(shí)，該分子含有二個(gè)Trp殘基。六、問答1、一個(gè)A肽：經(jīng)酸解分析得知由Lys,His,Asp,Glu2,Ala,以及Val,Tyr和兩個(gè)NH分子組成。當(dāng)A肽與FDNB試劑反應(yīng)后，得DNP-Asp;當(dāng)用竣肽酶處理后得游離纈氨酸。如果我們在試驗(yàn)中將A肽用胰蛋白酶降解時(shí)，得到二肽，其中一種(Lys,Asp,Glu,Ala,Tyr)在pH6.4時(shí)，凈電荷為零，另一種(His,Glu,以及Val)可給出DNP-His,在pH6.4時(shí)，帶正電荷.止匕外，A肽用糜蛋白酶降解時(shí)，也得到二種肽，其中一種(Asp,Ala,Tyr)在pH6.4時(shí)呈中性，另一種(Lys,His,Glu2,以及Val)在pH6.4時(shí)，帶正電荷，問A肽的氨基酸順序如何？(10分)答：由題意可知A肽為八肽，由Lys、His、Asp、Glu2、Ala、Val、Tyr組成。且其中包括二個(gè)酰胺；由FDNB及竣肽酶反應(yīng)可知N端為Asp,C端為Val；由胰蛋白酶解、pH=6.4時(shí)電荷情況、生成DNP-His知所得二個(gè)肽段應(yīng)為：Asp—Glu、Ala、Tyr、Lys—(Glu、Asp其中有一個(gè)酰胺)—His—Gln—Val再由糜蛋白酶解、pH=6.4時(shí)電荷情況知所得肽段應(yīng)為：Asn—Ala—Tyr——Glu—Lys—His—Gln—Val所以整個(gè)八肽的氨基酸順序應(yīng)為：Asn—Ala—Tyr—Glu—Lys—His—Gln—Val2、將含有Asp(pI=2.98),Gly(pI=5.97),Thr(pI=6.53),Leu(pI=5.98)和Lys(pI=9.74)的pH=3.0的檸檬酸緩沖液,加到預(yù)先用同樣緩沖液平衡過的Dowex-50陽離子交換樹脂中，隨后用該緩沖液洗脫此柱,并分部的收集洗出液,，這五種氨基酸將按什么次序洗脫下來？(8分)答：氨基酸在離子交換層析中被洗脫下的次序取決于氨基酸在該條件下所帶電荷的種類、大小以及分子本身的極性等。因此以上五種氨基酸在pH=3.0緩沖液洗脫，洗脫下來的次序是:Asp—Thr—Glu—Leu—Lys先 后3、有一個(gè)七肽，經(jīng)分析它的氨基酸組成是：Lys,Gly,Arg,Phe,Ala,Tyr,和Ser.此肽未經(jīng)糜蛋白酶處理時(shí)，與FDNB反應(yīng)不產(chǎn)生a-DNP-氨基酸.經(jīng)糜蛋白酶作用后，此肽斷裂成兩個(gè)肽段，其氨基酸組成分別為Ala,Tyr,Ser,和Gly,Phe,Lys,Arg.這兩個(gè)肽段分別與FDNB反應(yīng)，可分別產(chǎn)生DNP-Ser和DNP-Lys.此肽與胰蛋白酶反應(yīng)，同樣能生成兩個(gè)肽段，它們的氨基酸組成分別是Arg,Gly,和Phe,Tyr,Lys,Ser,Ala.試問此七肽的一級結(jié)構(gòu)是怎樣的？答因?yàn)榇穗奈唇?jīng)糜蛋白酶處理時(shí)與FDNB反應(yīng)不產(chǎn)生a-DNP-氨基酸可推斷為：環(huán)七肽從經(jīng)糜蛋白酶水解成的兩個(gè)片段及它們與FDNB的反應(yīng)產(chǎn)物可知該兩片段可能為：—Ser—Ala—Tyr—(1)—Lys—Gly、Arg、Phe—(2。)此肽與胰蛋白酶反應(yīng)生成的兩個(gè)片段應(yīng)是：—Gly—Arg—(3)—Phe、Tyr、Ser、Ala、Lys—(40)(20)肽段結(jié)合(3)肽段綜合分析應(yīng)為：—Lys—Gly—Arg—Phe—(2)(40)與(1)肽段綜合分析應(yīng)為：—Phe—Ser—Ala—Tyr—Lys—(4)綜合(2)與(4)肽段，此肽應(yīng)為：Gly—Arg—Phe—Ser—AlaI ILysTyr4、下列氨基酸的混合物在pH3.9時(shí)進(jìn)行電泳，指出哪些氨基酸朝正極移動(dòng)？哪些氨基酸朝負(fù)極移動(dòng)？Ala(pI=6.0)Leu(pI=6.02)Phe(pI=5.48)Arg(pI=10.76)Asp(pI=2.77)His(pI=7.59)解：向負(fù)極移動(dòng)者：Ala,Leu,Arg,Phe,His.向正極移動(dòng)者：Asp5、某多肽的氨基酸順序如下：Glu-Val-Lys-Asn-Cys-Phe-Arg-Trp-Asp-Leu-Gly-Ser-Leu-Glu-Ala-Thr-Cys-Arg--His-Met-Asp-Gln-Cys-Tyr-Pro-Gly-Glu-Glu-Lys.如用胰蛋白酶處理，此多肽將產(chǎn)生幾個(gè)小肽？(假設(shè)無二硫鍵存在)答：產(chǎn)生四個(gè)小肽Glu—Val—LysAsn—Cys—Phe—ArgTrp—Asp—Leu—Gly—Ser—Leu—Glu—Ala—Thr—Cys—ArgHis—Met—Asp—Glu—Cys—Tyr—Pro—Gly—Glu—Glu—Lys6、比較下列各題兩個(gè)多肽之間溶解度的大小(1)〔Gly〕20和〔Glu〕20,在pH7.0時(shí)(2)〔Lys—Ala〕3和〔Phe—Met〕3,在pH7.0時(shí)(3)〔Ala—Ser—Gly〕5和〔Asn—Ser—His〕5,在pH9.0時(shí)(4)〔Ala—Asp—Gly〕5和〔Asn—Ser—His〕5,在pH3.0時(shí)答：多肽在水中的溶解度主要取決它們側(cè)鏈R基團(tuán)大概相對極性，特別是離子化基團(tuán)的數(shù)目，離子化基團(tuán)愈多，多肽在水中的溶解度就愈大。因此在下列各題中：1)pH7.0時(shí)，〔Gly〕20的溶解度大于〔Gly〕202)pH7.0時(shí)，〔Lys—Ala〕3的溶解度大于〔Phe—Met〕33)pH9.0時(shí)，〔Asn—Ser—His〕5溶解度大于〔Ala—Ser—Gly〕54)pH3.0時(shí)，〔Asn—Ser—His〕5溶解度大于〔Ala—Asp—Gly〕57、一種酶分子量為360,000,在酸性環(huán)境中可解離為二個(gè)不同成分，其中一個(gè)成分分子量為120,000,另一個(gè)為60,000.大的占總蛋白的三分之二，具有催化活性；小的無活性.用B-巰基乙醇處理時(shí)，大的顆粒即失去催化活性，并且它的沉降系數(shù)減小，但沉降圖案上只呈現(xiàn)一個(gè)峰.關(guān)于該酶的結(jié)構(gòu)可做出什么結(jié)論？答：從題中已知酸水解結(jié)果可初步推測：該酶有具有催化活性的大亞基，分子量為120000,并含有二個(gè)(360000x2/3=240000,240000/120000=2),還有分子量為6000無催化活性的小亞基，個(gè)數(shù)也為二個(gè)，因(360000-120000x2)/6000=2再從B—巰基處理結(jié)果又知在兩個(gè)大亞基內(nèi)有二硫鍵。酶一、名詞解釋1、Kcat：酶的轉(zhuǎn)換數(shù)，即每秒鐘每個(gè)酶分子，轉(zhuǎn)換底物的微摩爾數(shù)。2、限制酶：在細(xì)菌的細(xì)胞內(nèi)有一類識別并水解外源DNA的酶，稱為限制性內(nèi)切酶。3、活性中心和必需基團(tuán)活性中心：是指酶分子中直接和底物結(jié)合，并和酶催化作用直接有關(guān)的部位。必需基團(tuán)：酶分子中有很多基團(tuán)，但并不是所有基團(tuán)都與酶的活性有關(guān)。其中有些基團(tuán)若經(jīng)化學(xué)修飾使其改變，則酶的活性喪失，這些基團(tuán)稱必需基團(tuán)。4、酶原：某些酶，特別與消化有關(guān)的酶，在最初合成和分泌時(shí)，沒有催化活性，這種沒有催化活性的酶的前體稱為酶原。5、同工酶：是指能催化同一種化學(xué)反應(yīng)，但其酶蛋白本身的分子結(jié)構(gòu)、組成卻有所不同的一組酶。6、巰基酶：某些含有巰基的酶，在體內(nèi)需要有自由的巰基存在時(shí)，才能發(fā)揮催化活性，若自由巰基發(fā)生改變，則酶的活性受到抑制或失去活性，這類酶叫巰基酶。7、酶原激活：酶原在一定的條件下經(jīng)適當(dāng)?shù)奈镔|(zhì)作用，可轉(zhuǎn)變成有活性的酶。酶原轉(zhuǎn)變成酶的過程成為酶原激活。這個(gè)過程實(shí)質(zhì)上是酶活性部位形成或暴露的過程。8、酶工程：指酶制劑在工業(yè)上的大規(guī)模生產(chǎn)及應(yīng)用。9、固定化酶：通過吸附、偶聯(lián)、交聯(lián)和包埋或化學(xué)方法做成仍具有酶催化活性的水不溶酶。10、中間產(chǎn)物學(xué)說：酶在催化反應(yīng)，酶首先與底物結(jié)合成一個(gè)不穩(wěn)定的中間產(chǎn)物，然后中間產(chǎn)物再分解成產(chǎn)物和原來的酶，此學(xué)說稱中間產(chǎn)物學(xué)說。11、金屬酶：酶分子中含有金屬元素的酶類12、別構(gòu)效應(yīng)劑：能夠與酶分子中的別構(gòu)中心結(jié)合，誘導(dǎo)出或穩(wěn)定住酶分子的某種構(gòu)象，使酶活動(dòng)中心對底物的結(jié)合與催化作用受到影響，從而調(diào)節(jié)酶的催化反應(yīng)速度及代謝過程的物質(zhì)。13、誘導(dǎo)酶：某些物質(zhì)能促進(jìn)細(xì)胞內(nèi)含量極微的酶迅速增加，這種是誘導(dǎo)生成的，稱為誘導(dǎo)酶。14、比活性：指單位重量樣品中的酶活力，即U數(shù)/mg蛋白質(zhì)或Kat數(shù)/kg蛋白質(zhì)。15、協(xié)同效應(yīng)：在別構(gòu)酶參與的酶促反應(yīng)中，底物與酶結(jié)合后，引起了調(diào)節(jié)酶分子構(gòu)象發(fā)生了變化，從而使酶分子上其它與底物結(jié)合部位與后繼的底物的親和力發(fā)生變化，或結(jié)合更容易，稱為正協(xié)同效應(yīng)，相反稱為負(fù)協(xié)同效應(yīng)。16、KNF模型：稱為別構(gòu)酶的序變模型，該學(xué)說認(rèn)為酶分子中的亞基結(jié)合小分子物質(zhì)（底物或調(diào)節(jié)物）后，亞基構(gòu)象各個(gè)依次變化，從而實(shí)現(xiàn)催化功能。17、別構(gòu)酶：由于酶分子構(gòu)相的變化而影響酶的催化活性，從而對代謝反應(yīng)起調(diào)節(jié)作用的酶。18、全酶與蛋白酶：一些結(jié)合蛋白質(zhì)酶類，除蛋白組分，還含有一對熱穩(wěn)定的非蛋白小分子物質(zhì)，前者稱為酶蛋白，后者稱為輔因子，只有兩者結(jié)合成完整體系才具有活力，此完整酶分子稱為全酶。19、共價(jià)修飾調(diào)節(jié)：一類調(diào)節(jié)酶可由于其它酶對其結(jié)構(gòu)進(jìn)行共價(jià)修飾，而使其在活性形式與非活性形式之間相互轉(zhuǎn)變，稱為共價(jià)修飾調(diào)節(jié)。20、多酶體系：在完整的細(xì)胞內(nèi)的某一代謝過程中，由幾個(gè)酶形成的反應(yīng)鏈體系，稱為多酶體系。21、輔基：結(jié)合酶中與酶蛋白結(jié)合較緊的，用透析法不易除去的小分子物質(zhì)稱為輔基。22、誘導(dǎo)契合學(xué)說：該學(xué)說認(rèn)為酶分子活性中心的結(jié)構(gòu)原來并非和底物的結(jié)構(gòu)互相吻合，但酶的活性中心不是僵硬的結(jié)構(gòu)，它具有一定的柔性，當(dāng)?shù)孜锱c酶相遇時(shí)，可誘導(dǎo)酶蛋白的構(gòu)象發(fā)生相應(yīng)的變化，使活性中心上有關(guān)的各個(gè)基團(tuán)達(dá)到正確的排列和定向，因而使酶和底物契合而結(jié)合成中間絡(luò)合物，并引起底物發(fā)生反應(yīng)。23、核糖酶：具有催化功能的RNA分子稱為核糖酶。24、酶原：沒有活性的酶的前體稱為“酶原”。25、酶的反饋抑制：酶作用的產(chǎn)物對酶本身的活性產(chǎn)生抑制作用，稱為酶的反饋抑制。26、乂川（3模型：稱為別構(gòu)酶的齊變模型或?qū)ΨQ模型，該模型認(rèn)為別構(gòu)酶的所有亞基，或者全部呈堅(jiān)固緊密、不利于結(jié)合底物的“T”狀態(tài)，或全是松散的、有利于結(jié)合底物的“R”狀態(tài)，這兩種狀態(tài)的轉(zhuǎn)變對于每個(gè)亞基是同時(shí)、齊步發(fā)生的。二、選擇1、核酶的化學(xué)本質(zhì)是（A）A、核糖核酸B、粘多糖C、蛋白質(zhì)D、核糖核酸和蛋白質(zhì)的復(fù)合物2、乳酸脫氫酶經(jīng)過透析后，其活性大大降低或消失，這是因?yàn)椋海–）A亞基解聚B酶蛋白變性C失去輔酶D缺乏底物與酶結(jié)合所需要的能量E以上都不對3、下列對酶的敘述，哪一項(xiàng)是正確的？（E）A所有的蛋白質(zhì)都是酶B所有的酶均以有機(jī)化合物作為底物C所有的酶均需特異的輔助因子D所有的酶對其底物都具絕對特異性E上述都不對4、測酶活性時(shí)，反應(yīng)速度對底物應(yīng)呈：（A）A一級反應(yīng) B混合級反應(yīng)C零級反應(yīng) D二級反應(yīng)5、在效應(yīng)物作用下，蛋白質(zhì)產(chǎn)生的變構(gòu)（或別構(gòu)）效應(yīng)是蛋白質(zhì)的（C）A一級結(jié)構(gòu)發(fā)生變化 B構(gòu)型發(fā)生變化C構(gòu)象發(fā)生變化 D氨基酸順序發(fā)生變化6、溫度對酶活性的影響是：（D）A.低溫可使酶失活B.催化的反應(yīng)速度隨溫度的升高而升高C.最適溫度是酶的特征性常數(shù)D.最適溫度隨反應(yīng)的時(shí)間而有所變化E.以上都不對7、在嘧啶核甘酸的合成途徑中，CTP可以使天冬氨酸轉(zhuǎn)氨甲酰酶產(chǎn)生別構(gòu)效應(yīng)的事實(shí)屬于下列哪種情況： （B,E）A.別構(gòu)抑制B.別構(gòu)激活C.酶的誘導(dǎo)生成作用D.非共價(jià)作用E.前體活化作用8、非競爭抑制作用是：（B,C,D）A.抑制劑與酶活性中心外的部位結(jié)合B.酶與抑制劑結(jié)合后，還可與底物結(jié)合C.酶與底物結(jié)合后，還可與抑制劑結(jié)合D.酶一底物一抑制劑復(fù)合物不能進(jìn)一步釋放產(chǎn)物E.以上都不對9、關(guān)于研究酶反應(yīng)速度應(yīng)以初速度為準(zhǔn)的原因中，哪項(xiàng)不對？（E）A.反應(yīng)速度隨時(shí)間的延長而下降，B.產(chǎn)物濃度的增加對反應(yīng)速度呈負(fù)反饋?zhàn)饔?，C.底物濃度與反應(yīng)速度成正比，D.溫度和pH有可能引起部分酶失活，E.測定初速度比較簡單方便10、酶促反應(yīng)達(dá)最大速度后，增加底物濃度不能加快反應(yīng)速度的原因是：（A）A.全部酶與底物結(jié)合成E-S復(fù)合體B.過量底物對酶有負(fù)反饋抑制C.過量底物與激活劑結(jié)合影響底物與酶的結(jié)合D.改變了化學(xué)反應(yīng)的平衡點(diǎn)E.以上都不是11、底物濃度飽和后，再增加底物濃度，則（D）A.反應(yīng)速度隨底物濃度的增加而增加B.隨著底物濃度的增加酶逐漸失活C.酶的結(jié)合部位被更多的底物占據(jù)D.再增加酶的濃度反應(yīng)速度不再增加E.形成酶一底物復(fù)合體增加12、有機(jī)磷農(nóng)藥 （E）A.對酶有可逆性抑制作用B.可與酶活性中心上組氨酸的咪唑基結(jié)合，使酶失活C.可與酶活性中心上半胱氨酸的巰基結(jié)合使，酶失活D.能抑制膽堿乙?；窫.能抑制膽堿酯酶13、非競爭性抑制劑的存在，使酶促反應(yīng)動(dòng)力學(xué)改變?yōu)椋海–）AV不變，km變小BV不變，km變大CV變小，km變大DV變小，km不變EV變小，km變小FV變大，km變大14、含唾液淀粉酶的唾液經(jīng)透析后，水解淀粉的能力顯著下降，其原因是：（B）A、酶變性失活B、失去Cl-C、失去Ca2+ D、失去輔酶15、受共價(jià)修飾調(diào)節(jié)的酶有（AB）A糖原磷酸化酶 B谷氨酰胺合成酶CB一半乳糖甘酶D精氨酸酶E色氨酸合成酶 F乙酰輔酶A竣化酶16、競爭性抑制劑的存在，使酶促反應(yīng)的動(dòng)力學(xué)改變?yōu)椋海˙）AV不變,Km變小BV不變,Km變大CV變小,Km變大DV變小,Km不變EV和Km都變小FV和Km都變大17、有機(jī)磷農(nóng)藥的殺菌機(jī)理是：（D）A是酶的可逆性抑制作用B可與酶的活性中心上組氨酸的？？基結(jié)合使酶失活C可與酶活性中心上半胱氨酸的巰基結(jié)合使酶失活D能抑制膽堿脂酶E能抑制膽堿乙酰化酶18、pH對酶促反應(yīng)速度的影響，下列哪能項(xiàng)是正確的：（B）ApH對酶促反應(yīng)速度影響不大B不同的酶有其不同的最適pHC酶的最適pH都在中性即pH=7左右D酶的活性隨pH的提高而增大EpH對酶促反應(yīng)速度影響最大的主要在于影響酶的等電點(diǎn)19、在對酶的抑制中，Vmax不變，Km增加的是（A）A、競爭性抑制 B、非競爭性抑制C、反競爭性抑制D、不可逆抑制20、根據(jù)國際系統(tǒng)命名法原則，以下哪一個(gè)屬轉(zhuǎn)移酶類（A）A、EC2.7.1.126B、EC1.7.1.126C、EC、3.7.1.126D、EC6.7.1.12621、1、下列有關(guān)酶蛋白的敘述，哪個(gè)是不正確的？（C）A、屬于結(jié)合酶的組成部分B、為高分子化合物C、與酶的特異性無關(guān) D、不耐熱 E、不能透過半透膜22、關(guān)于變構(gòu)酶的結(jié)構(gòu)特點(diǎn)的錯(cuò)誤敘述是：（D）A、有多個(gè)亞基組成 B、有與底物結(jié)合的部位C、有與變構(gòu)劑結(jié)合的部位 D、催化部位與別構(gòu)部位都處于同一亞基上E、催化部位與別構(gòu)部位既可處于同一亞基也可處于不同亞基上23、酶蛋白和輔酶之間有下列關(guān)系（BDE）A、兩者以共價(jià)鍵相結(jié)合，二者不可缺一 B、只有全酶才有催化活性C、在酶促反應(yīng)中兩者具有相同的任務(wù)D、一種酶蛋白通常只需一種輔酶E、不同的酶蛋白可使用相同輔酶，催化不同的反應(yīng)24、關(guān)于別構(gòu)酶，正確的表達(dá)是（ACF）A、它們一般是寡聚酶 B、它們一般是單體酶C、當(dāng)效應(yīng)劑與別構(gòu)酶非共價(jià)結(jié)合后，引起別構(gòu)效應(yīng)。D、當(dāng)效應(yīng)劑與別構(gòu)酶共價(jià)結(jié)合后，引起別構(gòu)效應(yīng)。E、別構(gòu)酶的動(dòng)力學(xué)性質(zhì)符合米氏方程式。F、別構(gòu)酶的動(dòng)力學(xué)性質(zhì)不符合米氏方程式。25、酶促作用對反應(yīng)過程能量的影響在于（B）A、提高活化能B、降低活化能C、提高產(chǎn)物的能閾D、降低產(chǎn)物的能閾E、降低反應(yīng)的自由能26、下列哪一個(gè)酶的催化活性需要金屬離子？（B）A、溶菌酶 B、竣肽酶C、胰凝乳蛋白酶D、胰蛋白酶三、判斷、同一種輔酶與酶蛋白之間可有共價(jià)和非共價(jià)兩種不同類型的結(jié)合方式。（x）2、Km值僅由酶和底物的相互關(guān)系決定，而不受其它因素影響。（X）3、酶的敏感性就是指酶對能使蛋白質(zhì)變性的因素極為敏感。（V）4、人體生理的pH值是體內(nèi)各種酶的最適pH值。（X）5、Km可近似表示酶對底物親和力的大小，Km愈大，表明親和力愈大。（X）6、激活劑對酶具有激活作用，激活劑濃度越高，則酶活性越大。（X）7、非競爭性抑制中，一旦酶與抑制劑結(jié)合后，則再不能與底物結(jié)合。（X）8、毒氣DFP為不可逆型抑制劑。（V）5、溶菌酶和輔酶NAD和NADP是名種脫竣酶的輔酶。（X）6、胰蛋白酶均屬單體酶。（V）7、酶促反應(yīng)的初速度與底物濃度無關(guān)。（X）8、酶的Km值是酶的特征常數(shù)，它不隨測定的pH和溫度而改變。（X）9、別構(gòu)酶動(dòng)力學(xué)曲線的特點(diǎn)都是呈S形曲線。（X）10、不可逆抑制作用中抑制劑通常以共價(jià)鍵與酶蛋白中的基團(tuán)結(jié)合。（V）11、反競爭抑制中，酶只有與底物結(jié)合后，才能與抑制劑結(jié)合。（V）12、酶活性中心是親水的介電區(qū)域。（X）TOC\o"1-5"\h\z13、溶菌酶的實(shí)現(xiàn)催化功能需金屬離子Mg2+參與。 （V）14、抗體酶既具有專一結(jié)合抗原的性質(zhì)，又具有酶的催化功能。 （V）15、溶菌酶的實(shí)現(xiàn)催化功能需金屬離子Mg2+參與。 （V）16、抗體酶既具有專一結(jié)合抗原的性質(zhì)，又具有酶的催化功能。 （V）17、誘導(dǎo)酶是指在加入誘導(dǎo)物后本身構(gòu)象發(fā)生變化，趨向于易和底物結(jié)合的一類酶。（X）18、溶菌酶和胰蛋白酶均屬單體酶。（V）19、輔助因子都可用透析法去除。（X）20、在酶分離純化過程中，有時(shí)需在抽提溶劑中加入少量的巰基乙醇，這是為了防止酶蛋白的-SH被氧化。（V）1021、在穩(wěn)態(tài)平衡假說中，產(chǎn)物和酶結(jié)合形成復(fù)合物的速度極小。（J）22、Km可近似表示酶對底物親和力的大小，Km愈大，表明親和力愈大。（X）23、人體生理的pH值是體內(nèi)各種酶的最適pH值。（X）24、誘導(dǎo)酶是指在加入誘導(dǎo)物后本身構(gòu)象發(fā)生變化，趨向于易和底物結(jié)合的一類酶。（X）25、抑制劑對酶的抑制作用是酶變性失活的結(jié)果。（X）26、在酶分離純化過程中，有時(shí)需在抽提溶劑中加入少量的巰基乙醇，這是為了防止酶蛋白的-SH被氧化。（J）27、在穩(wěn)態(tài)平衡假說中，產(chǎn)物和酶結(jié)合形成復(fù)合物的速度極小。（J）28、輔助因子都可用透析法去除。（X）四、填空使酶具有高催化效率的主要因素有 ,, _和——（酶與底物的靠近及定向效應(yīng)酶與底物發(fā)生變形作用共價(jià)催化酸堿催化_）2、結(jié)合蛋白酶類必須 和相結(jié)合才有活性，此完整的酶分子稱為 。（酶蛋白輔因子全酶）3、酶原是 。酶原變成酶的過程稱為。這個(gè)過程實(shí)質(zhì)上是酶的 部位 或的過程，某些酶以酶原的形式存在，其生物學(xué)意義是 沒有催化活性的前體酶原的激活活性形成暴露保護(hù)組織細(xì)胞不被水解破壞4、酶活性部位上的基團(tuán)可分為兩類 和。酶的活性部位不僅決定酶的，同時(shí)也對酶的催化性質(zhì)起決定作用。結(jié)合基團(tuán)催化基團(tuán)專一性5、根據(jù)蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)上的特點(diǎn)，可把酶分為三類：、和。單體酶寡聚酶多酶復(fù)合物6、要使酶反應(yīng)速度達(dá)到Vmax的80%,此時(shí)底物濃度應(yīng)是此酶Km值的__m^_。7、和一般化學(xué)反應(yīng)相同，測定酶促反應(yīng)速度有兩種方法，（1）（2）（單位時(shí)間內(nèi)底物的消耗量，單位時(shí)間內(nèi)產(chǎn)物的生成量，）8、米氏常數(shù)是酶的常數(shù)，可用來近似地表示,Km愈大，則表示酶與底物（酶的特征物理常數(shù) 酶對底物親和力的大小 酶與底物親和力愈?。?、酶的非競爭性抑制動(dòng)力學(xué)特點(diǎn)是Vmax，而Km。（減小不變）10、關(guān)于酶與底物的結(jié)合，現(xiàn)在普遍認(rèn)為的是學(xué)說，該學(xué)說能較好地解釋酶催化作用的；而酶催化作用的高效率可用和解釋。（誘導(dǎo)契合學(xué)說 專一性 能閥學(xué)說 中間產(chǎn)物學(xué)說）11、Mechaelis和Menten根據(jù)推導(dǎo)了的公式，稱為。（中間產(chǎn)物學(xué)說 表示底物濃度與反應(yīng)速度之間的關(guān)系 米氏方程）12、可逆性抑制作用分為和兩種主要類型，前者是改變而不改變可通過方法來消除這種抑制作用；后者改變而不改變。（競爭性抑制， 非競爭性抑制，Km,V, 增加底物濃度，V,Km）13、酶活性部位上的基團(tuán)可分為兩類：和。酶的活性部位不僅決定酶的，同時(shí)也對酶的 起決定性作用。（結(jié)合基團(tuán)催化基團(tuán)專一性催化性質(zhì)）14、米氏常數(shù)Km是 常數(shù)，可用來近似表示。Km愈大，則表示 ，愈小則表示。（酶的特征性物理酶對底物親和力的大小酶對底物親和力小酶對底物親和力大）15、根據(jù)酶催化反應(yīng)的類型，把酶分為六大類,它們是 、 、、、、。11(氧化還原酶、轉(zhuǎn)移酶、水解酶、裂解酶、異構(gòu)酶、合成酶)16、酶具有高催化效率的因素主要是 鄰近定位效應(yīng)、張力與變形、酸堿催化、共價(jià)催化17、當(dāng)時(shí)，酶促反應(yīng)速度與[E]成正比。(底物過量)18、酶活性中心的兩個(gè)功能部位為 和。(結(jié)合中心催化中心)19、酶的負(fù)協(xié)同效應(yīng)使酶的 對不敏感。(反應(yīng)速度 底物濃度)20、酶的輔助因子在酶促反應(yīng)中起作用，而酶蛋白決定酶的。(催化作用 專一性)21、蛋白水解酶類可分為_、—和三類。(肽鏈內(nèi)切酶肽鏈外切酶 二肽酶)22、根據(jù)酶蛋白分子結(jié)構(gòu)的特點(diǎn)，可把酶分為三類：、、(單體酶、寡聚酶、多酶絡(luò)和物)23、酶對底物的專一性可以分為兩種情況：和。(結(jié)構(gòu)專一性，立體異構(gòu)專一性)24、影響酶促反應(yīng)速度的因素有 、、、、和等。(酶濃度，底物濃度，PH，溫度，激活劑，抑制劑)25、作為生物催化劑的酶與無機(jī)催化劑不同的特點(diǎn)是：(1)(2)(3)(4)(催化效率高，專一性強(qiáng)，酶易失活，酶活力的可調(diào)性)26、競爭性抑制劑使Vmax,Km。非競爭性抑制的酶反應(yīng)中Vmax__,Km。(不變，增加，減小，不變)五、計(jì)算1、某酶制劑的比活力為42單位/mg蛋白質(zhì),每ml含12mg蛋白質(zhì)，(1)計(jì)算1ml反應(yīng)液中含5ul酶制劑時(shí)的反應(yīng)初速度(2)若1ml反應(yīng)液內(nèi)含5ul酶制劑,在10分鐘內(nèi)消耗底物多少？解：1個(gè)酶活力單位為特定條件下,1分鐘內(nèi)能轉(zhuǎn)化1umol底物的量.反應(yīng)初速度v=5X10-3X12X42=2.52(umol/L/min)(2)10分鐘內(nèi)消耗底物：2.52umol/L/minX10min=25.2umol2、某酶的Km為4.7*10-3M,如果該反應(yīng)的Vmax是22umol*L-1*min-1,在底物濃度為2*10旬和抑制的濃度為5*10-4M的情況下在：競爭性抑制，其反應(yīng)速度將是多大？非競爭性，其反應(yīng)速度又將是多大？(Ki在這兩種情況下都是3*10-4) (共3分)解：(1)v=Vmax[S]/{Km(1+[I]/Ki)+[S]}=22*10-6*2*10-4/{4.7*10-3*(1+5*10-4/3*10-4)+2*10-4}=3.46*10-7(mol*L-1*min-1)v=(Vmax/(1+[I]/Ki)[S])/(Km+[S])=3.57*10-7(mol*L-1*min-13、某一符合米氏方程的酶，當(dāng)[S]=2Km時(shí)，其反應(yīng)速度Vmax等于多少？v=Vmax[S]/(Km+[S])v=Vmax*2Km/(Km+2Km)v=2/3Vmax即此時(shí)反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度2/3#4、某酶的Km為4.0X10-4mol/L,Vmax=24umol/L/min,計(jì)算出當(dāng)?shù)孜餄舛葹?X10-4mol/L,非競爭性抑制劑濃度為6.0X10-4mol/L,Ki為3.0X10-4mol/L時(shí)的抑制百分?jǐn)?shù)。有抑制劑存時(shí)：v=Vmax[S]/(1+[I]/Ki)(Km+[S])v=24*2X10-4/(1+6.0X10-4/3.0X10-4)(4.0X10-4+2X10-4)v=24*2X10-4/1812v=8/3X10-4(pmol/L/min)無抑制劑存時(shí)：v=Vmax[S]/(Km+[S])v=24*2X10-4/(4.0X10-4+2X10-4)v=8X10-4(pmol/L/min)[1-8/3X10-4(pmol/L/min)/8X10-4(pmol/L/min)]*100%=66.7%即有非況爭性抑制劑存在時(shí),其抑制百分?jǐn)?shù)為66.7%5、已知1亳升酶溶液中含蛋白質(zhì)量為0.625mg,每亳升酶溶液所含酶單位為250,些酶的活性是多少？(3’)250/0.625=400U/mg6、一酶促反應(yīng)的速度為Vmax的80%,在Km與[S]之間有何關(guān)系？Km=[S]/47、某一酶促80反應(yīng)的速度從最大速度的10%提高到90%時(shí)，底物濃度要做多少改變？需提高80倍8、一種純酶按重量算含Leu1.65%和He2.48%,問該酶最低分子量為多少？解：設(shè)該酶的最低分子量為M,最少含X個(gè)Leu殘基，含丫個(gè)He殘基則：XMLeu/M=1.65% YMIle/M=2.48%因?yàn)镸Leu=Mlle=131所以X/Y=1.65/2.48=2/3即X=2 Y=3代入公式：2x131/M=1.65% M=2x131/1.65%=15800答該酶最低分子量為158009、過氧化氫酶Km值為2.5*10-2克分子/升，當(dāng)?shù)孜镞^氧化氫濃度為100毫克分子/升時(shí)，求在此濃度下，過氧化氫酶被底物所飽和的百分?jǐn)?shù)(即V/Vmax二？)解答：V=Vmax[S]/(Km+[S])故V/Vmax=[S]/(Km+[S])=100*10-3/(2.5*10-2+10-1)=0.1/0.125*100%=80%10、某酶的Km為4.0X10-4mol/L,Vmax=24pmol/L/min,計(jì)算出當(dāng)?shù)孜餄舛葹?X10-4mol/L,非競爭性抑制劑濃度為6.0X10-4mol/L,Ki為3.0X10-4mol/L時(shí)的抑制百分?jǐn)?shù)。解答：有抑制劑存在時(shí)：v=Vmax[S]/(1+[I]/Ki)(Km+[S])v=24*2X10-4/(1+6.0X10-4/3.0X10-4)(4.0X10-4+2X10-4)v=24*2X10-4/18v=8/3X10-4(pmol/L/min)無抑制劑存在時(shí)：v=Vmax[S]/(Km+[S])v=24*2X10-4/(4.0X10-4+2X10-4)v=8X10-4(pmol/L/min)[1-8/3X10-4(pmol/L/min)/8X10-4(pmol/L/min)]*100%=66.7%即有非競爭性抑制劑存在時(shí),其抑制百分?jǐn)?shù)為66.7%六、問答1、同工酶有何生理意義？同工酶指能催化同一種化學(xué)反應(yīng)，但其酶蛋白分子結(jié)構(gòu)組成卻不同的一組酶。同工酶可能是生命有機(jī)體對環(huán)境變化或代謝變化的另一種調(diào)節(jié)方式，即當(dāng)一種同工酶受抑制或破壞時(shí)，其他同工酶仍起作用，從而保證代謝的正常進(jìn)行。#2、簡述多底物反應(yīng)的幾種機(jī)理。多底物反應(yīng)有：依次反衣機(jī)理，即產(chǎn)生的底物隨酶催化反應(yīng)依次釋放；隨機(jī)反應(yīng)機(jī)理，即底物以隨機(jī)的方式釋放；乒乓反應(yīng)機(jī)理。3、如何解釋酶活性與pH的變化關(guān)系，假如其最大活性在pH=4或pH=11時(shí)，酶活性可能涉及那些氨基酸側(cè)鏈？解答：(1)過酸、過堿影響酶蛋白的構(gòu)象，甚至使酶變性失活。13（2）PH改變不劇烈時(shí)，影響底物分子的解離狀態(tài)和酶分子的解離狀態(tài)，從而影響酶對底物的結(jié)合與催化。（3）PH影響酶分子中另一些基團(tuán)的解離，這些基團(tuán)的解離狀態(tài)與酶的專一性及酶分子的活性中心構(gòu)象有關(guān)。如果酶的最大活性在PH=4時(shí)，可能涉及酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；如果酶的最大活性在PH=11時(shí)，可能涉及堿性氨基酸：賴氨酸、組氨酸和精氨酸。述酶活性調(diào)控的幾種機(jī)制。解答：酶活性調(diào)控的機(jī)制有：別構(gòu)效應(yīng)的調(diào)控，可逆共價(jià)修飾調(diào)控，酶原的激活和激促蛋白或抑制蛋白質(zhì)的調(diào)控。5、運(yùn)用生化理論，試分析下述現(xiàn)象：絕大多數(shù)酶溶解在純水中會(huì)失活，為什么？解答：酶溶解在蒸餾水中，（1）不能為酶催化反應(yīng)提供最適的PH環(huán)境，特別是當(dāng)反應(yīng)過程中，PH發(fā)生變化時(shí)，不能起緩沖作用；（2）在蒸餾水中蛋白質(zhì)容易變性；（3）酶在凈水溶液中缺乏必需的離子，且對溫度變化敏感，所以對酶來說在蒸餾水中容易失活。核酸一、名詞解釋1、cAMP和cGMP：分別是環(huán)腺甘酸和環(huán)鳥甘酸，它們是與激素作用密切相關(guān)的代謝調(diào)節(jié)物。#2、斷裂基因斷裂基因：真核生物的基因由于內(nèi)含子的存在，而使基因呈不連續(xù)狀態(tài)，這種基因稱為斷裂基因。3結(jié)構(gòu)基因：為多肽或RNA編碼的基因叫結(jié)構(gòu)基因。4、假尿昔：在tRNA中存在的一種5-核糖尿嘧啶，屬于一種碳甘，其C,與尿嘧啶的C相連接。 1 5#5、Southern印跡法：把樣品DNA切割成大小不等的片段，進(jìn)行凝膠電泳，將電泳分離后的DNA片段從凝膠轉(zhuǎn)移到硝酸纖維素膜上，再用雜交技術(shù)與探針進(jìn)行雜交，稱Southern印跡法。6、核酸的變性：高溫，酸，堿以及某些變性劑（如尿素）能破壞核酸中的氫鍵，使有規(guī)律的螺旋型雙鏈結(jié)構(gòu)變成單鏈的無規(guī)則的“線團(tuán)”，此種作用稱為核酸的變性。7、核酸的變性：高溫、酸、堿以及某些變性劑（如尿素）能破壞核酸種的氫鍵，使有規(guī)律的雙螺旋結(jié)構(gòu)變成單鏈，似無規(guī)則的“線團(tuán)”，此謂核酸的變性。8、內(nèi)含子：基因中不為蛋白質(zhì)、核酸編碼的居間序列，稱為內(nèi)含子。9、假尿昔：tRNA分子中存在一種核糖尿嘧啶，其C’是與尿嘧啶的第三個(gè)碳原子相連。10、增色效應(yīng)：核酸變性或降解時(shí)其紫外線吸收增加的現(xiàn)象。11、hnRNA：稱為核不均一RNA，是細(xì)胞質(zhì)mRNA的前體。12、退火：變性核酸復(fù)性時(shí)需緩慢冷卻，這種緩慢冷卻處理的過程，叫退火。13、復(fù)制子：基因組能獨(dú)立進(jìn)行復(fù)制的單位稱為復(fù)制子。原核生物只有一個(gè)復(fù)制子，真核生物有多個(gè)復(fù)制子。14、增色效應(yīng)：DNA或RNA變性或降解時(shí)其紫外吸收值增加的現(xiàn)象稱增色效應(yīng)。15、減色效應(yīng)：DNA或RNA復(fù)性時(shí)其紫外吸收值減少的現(xiàn)象稱減色效應(yīng)。16、Northern印跡法：將電泳分離后的RNA吸印到纖維素膜上再進(jìn)行分子雜交的技術(shù)，稱Northern印跡法。17、解鏈溫度：DNA的加熱變性一般在較窄的溫度范圍內(nèi)發(fā)生，通常把DNA的雙螺旋結(jié)構(gòu)失去一半時(shí)的溫度稱為DNA的解鏈溫度。二、選擇#1、把RNA轉(zhuǎn)移到硝酸纖維素膜上的技術(shù)叫：（B）ASouthernblottingBNorthernblottingCWesternblottingDEasternblotting2、外顯子代表：（E）A一段可轉(zhuǎn)錄的DNA序列B一段轉(zhuǎn)錄調(diào)節(jié)序列C一段基因序列 D一段非編碼的DNA序列 E一段編碼的DNA序列3、脫氧核糖的測定采用（B）A、地衣酚法 B、二苯胺法C、福林-酚法D、費(fèi)林熱滴定法*4、在DNA雙螺旋二級結(jié)構(gòu)模型中，正確的表達(dá)是：（CF）14

A兩條鏈方向相同，都是右手螺旋B兩條鏈方向相同，都是左手螺旋C兩條鏈方向相反，都是右手螺旋D兩條鏈方向相反，都是左手螺旋E兩條鏈的堿基順序相同F(xiàn)兩條鏈的堿基順序互補(bǔ)5、可見于核酸分子的堿基是：（A）A5-甲基胞嘧啶B2-硫尿嘧啶C5-氟尿嘧啶D四氧嘧啶E6-氮雜尿嘧啶6、下列描述中哪項(xiàng)對熱變性后的DNA： （A）A紫外吸收增加B磷酸二酯鍵斷裂C形成三股螺旋D（G-C）%含量增加7、雙鏈DNATm值比較高的是由于下列那組核甘酸含量高所致：（B）AG+ABC+GCA+TDC+TEA+CAG+ABC+GCA+TDC+TEA+C8、核酸分子中的共價(jià)鍵包括：（A）A嘌吟堿基第9位N與核糖第1位C之間連接的B-糖昔鍵B磷酸與磷酸之間的磷酸酯鍵C磷酸與核糖第一位C之間連接的磷酸酯鍵 D核糖與核糖之間連接的糖昔鍵9、可見于核酸分子的堿基是（A）A、5一甲基胞嘧啶B、2—硫尿嘧啶C、5—硫尿嘧啶D、四氧嘧啶E、6—氮雜尿嘧啶*10、Watson和Crick提出DNA雙螺旋學(xué)說的主要依據(jù)是（DE ）A、DNA是細(xì)菌的轉(zhuǎn)化因子B、細(xì)胞的自我復(fù)制C、一切細(xì)胞都含有DNAD、DNA堿基組成的定量分析E對DNA纖維和DNA晶體的X光衍射分析F以上都不是主要依據(jù)11、多數(shù)核甘酸對紫外光的最大吸收峰位于：（C）A、220nm附近B、240nm附近C、260nm附近D、280nm附近E300nm附近F320nm附近12、含有稀有堿基比例較多的核酸是：（C）A、胞核DNAB、線粒體DNAC、tRNAD、mRNAE、rRNAF、hnRNA13、自然界游離核甘酸中的磷酸最常連于戊糖的（C）A、C-2'B、C-3'C、C-5'D、C-2'及C-3'C-2E、C-2'及C-5’*14、在DNA雙螺旋二級結(jié)構(gòu)中，正確的表達(dá)是（CF）A、兩條鏈方向相同，都是右手螺旋。B、兩條鏈方向相同，都是左手螺旋。C、兩條鏈方向相反，都是右手螺旋。D、兩條鏈方向相反，都是左手螺旋。E、兩條鏈的堿基順序相同。F、兩條鏈的堿基順序互補(bǔ)。15、核酸分子儲存、傳遞遺傳信息的關(guān)鍵部分是：C）E.磷酸二酯鍵E.N1—C1F.F.S

E.磷酸二酯鍵E.N1—C1F.F.S

提取物YA260/A280=1,16、嘌吟核昔中嘌吟與戊糖的連接鍵是：（A）A.N9—C1 B.C8—C1C.N1—C1D.N7—C1一C17、可用於測量生物樣品中核酸含量的元素是：（B）A.N B.P C.CD.H E.O18、X和Y兩種核酸提取物，經(jīng)紫外線檢測，提取物X的A/A=2,結(jié)果表明：（B） 260280A.提取物X的純度低於提取物YB.提取物Y的純度低於提取物XC.提取物X和Y的純度都低D.提取物X和Y的純度都高E.不能表明二者的純度三、判斷1、Tm值高的DNA分子中（C=G）%含量高。（J）由于RNA不是雙鏈，因此所有的RNA分子中都沒有雙螺旋結(jié)構(gòu)。（X）3、Tm值低的DNA分子中（A=T）%含量高。（J）4、由于RNA不是雙鏈，因此所有的RNA分子中都沒有雙螺旋結(jié)構(gòu)。（X）5、DNA堿基摩爾比規(guī)律僅適合于雙鏈，而不適合于單鏈。（是）6、二苯胺法測定DNA含量必須用同源的DNA作標(biāo)準(zhǔn)樣品。 （X）7、起始濃度高、含重復(fù)序列多的DNA片段復(fù)性速度快。 （J）8、核甘酸的等電點(diǎn)的大小取決于核糖上的羥基與磷酸基的解離。（X）9、核甘酸的堿基和糖相連的糖昔鍵是*0型。（X）10、DNA堿基摩爾比規(guī)律僅適合于雙鏈，而不適合于單鏈。（J）四、填空15TOC\o"1-5"\h\z1、天然DNA的負(fù)超螺旋是由于0附雙螺旋中兩條鏈引起的，為 手超螺旋。正超螺旋是由于0附雙螺旋中兩條鏈 引起的，為手超螺旋。松弛（少繞） 右扭緊（多繞） 左2、可利用和這兩種糖的特殊顏色反應(yīng)區(qū)別DNA和RNA，或作為兩者定量測定的基礎(chǔ)。（苔黑酚 二苯胺）3、建立DNA雙螺旋模型的主要實(shí)驗(yàn)依據(jù)是 、和 _X-光衍射數(shù)據(jù)，關(guān)于堿基對的證據(jù)，電位滴定行為4、mRNA約占細(xì)胞總RNA的，其分子量為道爾頓，在細(xì)胞質(zhì)中常與—結(jié)合。（3~5% 0.2-2.0*106 核糖體）5、3’，5’-環(huán)鳥甘酸的代號為，是生物體內(nèi)與 密切相關(guān)的代謝調(diào)節(jié)物。類似的化合物還有 和。（cGMP激素作用cAMPcCMP）6、DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)模型是和於年提出的。這個(gè)結(jié)構(gòu)模型認(rèn)為DNA分子是由兩條的多核甘酸鏈構(gòu)成。和排列在外側(cè)，形成了兩條向―盤旋的主鏈，兩條主鏈的橫檔代表一對排列在外側(cè)，它們彼此鍵相連。.（Wanton，Crick1953反向平行磷酸核糖右堿基氫）7、DNA的復(fù)性速度與、以及DNA片段的大小有關(guān)。（起始濃度重復(fù)序列的多少）8、因紫外光照射而引起的DNA破壞的修復(fù)系統(tǒng)有和兩種。（光復(fù)活修復(fù) 切除修復(fù)）9、tRNA的二級結(jié)構(gòu)是 型，其結(jié)構(gòu)中與蛋白質(zhì)生物合成關(guān)系最密切的是和。三葉草葉， 氨基酸臂， 反密碼環(huán)）10、DNA的復(fù)性速度與、以及DNA片段的大小有關(guān)。（起始濃度重復(fù)序列的多少）11、原核生物核糖體的沉降系數(shù)約70S。它是由30S亞基和50S亞基構(gòu)成的。這兩個(gè)亞基中所包含的rRNA的沉降系數(shù)分別為16S>5S和23SO12、tRNA的二級結(jié)構(gòu)是三葉草型,其結(jié)構(gòu)中與蛋白質(zhì)生物合成關(guān)系最密切的是 和o（氨基酸臂反密碼環(huán)）13、結(jié)構(gòu)基因?yàn)?和編碼。（多肽RNA）14、DNA雙螺旋結(jié)構(gòu)模型是 和于—年提出的.這個(gè)結(jié)構(gòu)模型認(rèn)為DNA分子是由兩條多核甘酸鏈構(gòu)成的—和排列在外側(cè)構(gòu)成兩條向—盤旋的主鏈,兩條鏈的橫檔代表一對 排列在內(nèi)側(cè),它們彼此以相連。（WatsonCrick1953反向平行 磷酸脫氧核糖 右手堿基氫鍵）15、從E.coli中分離的DNA樣品內(nèi)含有20%的腺嘌吟（A）,那么T=%,G+C=%o（2060）16、生物基因的功能主要有二個(gè)方面：（1）；（2）o（通過復(fù)制將遺傳物質(zhì)從親代傳給子代 通過轉(zhuǎn)錄和翻譯進(jìn)行基因表達(dá)）17、真核mRNA一般是—順反子。其前體是 ，在成熟過程中，其5'端加上帽子結(jié)構(gòu),在3'端加上尾巴結(jié)構(gòu),并通過—分子的幫助除去—和拼接o（單不均一核RNA 7-甲基鳥昔 多聚腺甘酸小核RNA 內(nèi)含子外顯子）18、原核細(xì)胞中rRNA的前體是 ,經(jīng)過甲基化作用和酶的作用轉(zhuǎn)變成成熟的rRNA。（前核糖體RNA 專一核酸內(nèi)切）19、嘌吟環(huán)上的第 位氮原子與戊糖的第 位碳原子相連形成，通過這種相連而成的化合物叫o（9 5,糖昔鍵糖昔鍵嘌吟核昔）五、計(jì)算1、有一噬菌體的突變株其DNA長度為15um,而野生型的DNA長度為17um,問該突變體的DNA中有多少個(gè)堿基缺失？解：因?yàn)橄噜弶A基對之間的距離是0.34nm,所以該突變體的DNA中堿基缺失數(shù)為：（17-15）*1000/0.34=5.88*103個(gè)162、按照根據(jù)Watson-Crick模型推測的大小，試計(jì)算每1微米DNA雙螺旋的核甘酸對的平均數(shù)。解：根據(jù)Watson-松江女模型，DNA雙螺旋中，1對核甘酸之間的距離為0.34nm,所以1微米DNA雙螺旋的核甘酸對的平均數(shù)：1*1000/0.34=2941對3、大腸桿菌內(nèi)RNA的總質(zhì)量是3.2*1010道爾頓，其中80%是rRNA，15%是tRNA，5%是mRNA。一個(gè)核甘酸的平均分子量是340，計(jì)算假定每個(gè)核蛋白體中RNA的分子量是1.7*106，mRNA平均長度為1000個(gè)核甘酸，那么每個(gè)mRNA上有多少個(gè)核蛋白體？(2)假定每個(gè)tRNA的長度為90個(gè)核甘酸，那么每個(gè)核蛋白體有幾個(gè)tRNA分子？解：每個(gè)大腸桿菌內(nèi)的核蛋白體數(shù)=(3.2*1010*80%)/1.7*106=1.5*104每個(gè)大腸桿菌內(nèi)的mRNA數(shù)=(3.2*1010*5%)/1000*340=0.47*104每個(gè)大腸桿菌內(nèi)的tRNA數(shù)=(3.2*1010*15%)/90*340=15.7*104(1)每個(gè)mRNA上的核蛋白體=1.5*104/0.47*104=3.19(個(gè))每個(gè)核蛋白體上的tRNA分子數(shù)=15.7*104/1.5*104=10.47(個(gè))4、一個(gè)雙鏈DNA的分子長度為15.22pm,(1)計(jì)算這個(gè)雙鏈DNA的分子量。(設(shè)：DNA中每對核甘酸平均分子量為670D)(2)這個(gè)DNA分子約含有多少螺旋？解：(1)這個(gè)雙鏈DNA的分子量為15.22X103X670/0.34=3.0X107D(2)這個(gè)DNA分子含有的螺旋數(shù)為15.22X103/0.34=4476個(gè)5、有一個(gè)人噬菌體突變體的DNA外形長度是15pm,而正常的人噬菌體DNA的長度是17pm,問：(1)突變體DNA中有多少堿基對丟失掉？(2)正常的人噬菌體DNA按摩爾計(jì)含28.8%的胸腺嘧啶，求該噬菌體中其它堿基的摩爾百數(shù)。解：(1)：(17-15)x103nm/0.34nm=5882(bp)(2)：根據(jù)堿基配對原則：A=TG=C所以該噬菌體中[A]=[T]=28.8%；[G]=[C]=(100-28.8X2)/2%=21.2%6、按照WatsonCrick的DNA雙螺旋模型，試計(jì)算1微米DNA雙螺旋的核甘酸對的平均數(shù)。解：1X103/0.34=2941對核甘酸7、有一個(gè)人噬菌體突變體的DNA外形長度是15pm,而正常的人噬菌體DNA的長度17pm,問：(1)突變體DNA中有多少堿基對丟失掉？(2)正常的人噬菌體DNA按摩爾計(jì)含28.8%的胸腺嘧啶，求該噬菌體中其它堿基的摩爾百數(shù)。解：(1)突變體DNA丟失的堿基數(shù)為：(17-15)pm/0.34nm=2X103nm/0.34nm=5882(bp)(2)根據(jù)堿基配對的原則A=TG=C[A]=[T]=28.8%[G]=[C]=(100-28.8X2)/2%=21.2%8、一個(gè)雙鏈DNA的分子長度為15.20m(1)計(jì)算這個(gè)雙鏈DNA的分子量(設(shè)：DNA中每對核甘酸平均分子量為670)(2)這個(gè)DNA含有多少螺旋？答(1)該雙鏈DNA分子量為15.22X103X670/0.34=3.0X107(道爾頓)含有的螺旋數(shù)為15.22X103/0.34=4476(個(gè))9、以下是雙股DNA在含有1mmol/LEDTA的10mmol/L磷酸緩沖液中所得到的Tm數(shù)據(jù):樣品(G+C)%Tm(℃)A70.078.5B52.571.2C37.565.017在上述情況下，推導(dǎo)一個(gè)（G+C）%含量與Tm的關(guān)系的公式。計(jì)算樣品Z的（G+C）%含量？答（1）（G+C）%=2.4（Tm-49.3）（2）57.610、如果大腸桿菌染色體DNA的75%用來編碼蛋白質(zhì)，假定蛋白質(zhì)的平均分子量為6*103,請問：若大腸桿菌染色體DNA大約能編碼2000種蛋白質(zhì)。求該染色體DNA的長度是多少？該染色體DNA的分子量大約是多少？（以三個(gè)堿基編碼一個(gè)氨基酸，氨基酸平均分子量為120，核甘酸對平均分子量為640計(jì)算。）解答：大腸桿菌染色體含有的堿基數(shù)為2000*3*6*103/120=3*1063*106/0.75=4*106故染色體的長度=0.34nm*4*106=1.36*106nm染色體DNA的分子量=640*4*106=2.56*10911、單個(gè)人類細(xì)胞內(nèi)存在的所有DNA，其總長度為2m，相當(dāng)于5.5*109堿基對，假設(shè)DNA中有1/3是多余的，不能用作蛋白質(zhì)合成的密碼，并設(shè)每個(gè)基因平均含900對堿基，試計(jì)算單個(gè)人類細(xì)胞的DNA含多少基因？解答：基因數(shù)=5.5*109*2/（3*900）=4.09X106維生素的結(jié)構(gòu)與功能一、名詞解釋1、NADP：煙酰胺腺嘌呤二核甘酸磷酸，是具有傳遞氫功能的脫氫酶的輔酶。2、維生素：是維持生命機(jī)體正常生命活動(dòng)的一類必不可少，但含量極微的一類小分子有機(jī)物。一碳單位：指含有一個(gè)碳原子的基團(tuán)。如甲基、亞甲基、甲酰基等。維生素：維持機(jī)體正常生命活動(dòng)不可缺少的,含量極微必需從食物中攝取的一類小分子有機(jī)化合物。5、脂溶性維生素：通常將維生素分為脂溶性和水溶性兩類，其中脂溶性維生素包括維生素A、D、E、K等。6、水溶性維生素：水溶性維生素包括B族維生素和維生素C等。7、激素：由多細(xì)胞生物的特殊細(xì)胞合成，并經(jīng)體液輸送到其它部位顯示特殊生理活性的微量化學(xué)物質(zhì)。二、選擇1、作為?；d體的輔酶含有：（F）A硫胺素 B核黃素 C吡哆醛D吡哆胺 E尼克酸 F泛酸2、與視蛋白結(jié)合構(gòu)成視紫紅質(zhì)的物質(zhì)是：（D）A全反型視黃醛 B11-順型視黃醇C全反型視黃醛 D11-順型視黃醛E以上均不是*3、能促進(jìn)紅細(xì)胞發(fā)育和成熟的維生素是：（BD）A維生素BB維生素BC煙酸D葉酸4、含金屬元素的維生素是：（E）AVBBVBCVBDVCEVB5、結(jié)構(gòu)中不含腺嘌呤殘基成分的是12（D）A、FAD B、NAD+C、NADP+ D、FMN6、兒童缺乏維生素D時(shí)易患：（A）A佝僂病 B骨質(zhì)軟化癥 C壞血病D惡性貧血 E癩皮病7、轉(zhuǎn)氨酶的輔酶是： （D）A.硫胺素B.核黃素C.吡哆醛D.磷酸吡哆醛 E.尼克酸F.泛酸8、在葉酸分子中，參與一碳單位轉(zhuǎn)移的氮原子是：（B）A.N5,N6 B.N5,N10 C.N7,N8D.N7,N6 E.N5,N8#9、B—丙氨酸可用于合成的維生素是：（D）A.硫胺素B.核黃素C.鉆胺素D.泛酸E.葉酸 F.尼克酰胺10、轉(zhuǎn)氨酶的輔酶是：（D）A.硫胺素B.核黃素C.吡哆醛D.磷酸吡哆醛E.尼克酸F.泛酸#11、與凝血酶生成有關(guān)的維生素是：（B）A.VB.VC.VD.VE.硫辛酸12、下列有關(guān)維生素作為1輔酶的組成部分參與作用的列舉中，哪一個(gè)是錯(cuò)誤的？（C）A.硫辛酸一脫羧 B.泛酸一轉(zhuǎn)?；鵆.葉酸一氧化還原D吡哆醛一轉(zhuǎn)氨基E.核黃素一傳遞氫和電子13、壞血病是由哪一種維生素缺乏所引起的：（C）；4核黃素丙氨酸可用與合成的隹生硫辛酸E）A硫胺素B.核黃素C鉆胺素18D泛酸E葉酸 F尼克酰胺

1815、維生素B12結(jié)構(gòu)中含有的金屬有：（D）A鎰B鉬C鋅D鉆16、經(jīng)常日光浴體內(nèi)不致缺乏的維生素是：（E）A、維生素CB、維生素B6C、維生素AD、維生素B12E、維生素D17、不參與轉(zhuǎn)移氫的輔酶是 （B）A、B12輔酶 B、磷酸吡哆醛C、黃素單核甘酸 D、NAD+18、一碳基團(tuán)轉(zhuǎn)移酶的輔酶是（ ）DA、TPPB、FADC、NAD+D、FHE、CoASH F、生物素*19可在兩個(gè)酶分子之間遞氫的輔酶是（CD）A、FADB、FMNC、NAD+D、NADP+ E、TPPF、FH*20、下列關(guān)于維生素的說法那些項(xiàng)是正確的ACDE）A、維持正常生命所必須B、是體內(nèi)的能量來源C、是小分子化合物D、體內(nèi)需量少，但必須由食物供給E、它們的化學(xué)結(jié)構(gòu)各不相同21、下列哪一個(gè)是水溶性維生素？（B）A、維生素A B、維生素CC、維生素ED、維生素K三、判斷1、維生素K與凝血有關(guān)。（J）2、一個(gè)B-胡蘿卜素分子可以轉(zhuǎn)化為兩個(gè)分子的維生素A。（V）3、輔酶NADH和NADP是名種脫竣酶的輔酶。（X）4、維生素K與凝血有關(guān)。（V）四、填空1、生物體內(nèi)有些核甘酸的衍生物如、和 可作輔酶。黃素核甘酸（FMN,FAD） 煙酰胺核甘酸（NAD+,NADP+） 輔酶A2、維生素D的活性形式是 或。（維生素D2 維生素D3）3、生物素是由、和三部分組成，生物素與酶蛋白結(jié)合催化體內(nèi)—的固定以及反應(yīng)。（睡吩尿素戊酸CO竣化）4、磷酸吡哆醛是維生素J在體內(nèi)經(jīng)磷酸化作用轉(zhuǎn)變而成，它是氨基酸 、 和 酶的輔酶。維生素B$轉(zhuǎn)氨脫羧消旋5、FMN中文名；FAD的中文名 ，它們是多種一酶的輔酶。黃素單核甘酸黃素腺嘌吟二核甘酸氧化-還原6、FMA和FAD都含有維生素，該維生素的化學(xué)結(jié)構(gòu)中有和。維生素B核糖醇6,7-二甲基異咯嗪7、維生素A有和兩種，前者即，后者為，維生素A缺乏時(shí)會(huì)引起 癥，蔬菜中多含，該物質(zhì)在動(dòng)物小腸內(nèi)經(jīng)酶催化可轉(zhuǎn)化為維生素A。AA視黃醇3-脫氫視黃醇夜盲用。（轉(zhuǎn)氨脫羧）12、按溶解性，維生素分為水溶性和脂溶性兩大類。屬于前者的主要有—和—，屬于后者的主要有—。。族V用。（轉(zhuǎn)氨脫羧）12、按溶解性，維生素分為水溶性和脂溶性兩大類。屬于前者的主要有—和—，屬于后者的主要有—。。族VVVVV）13、FMN中文名B,FAD中文名—D它們是多種酶的輔基.FMN和FAD+都含維生素。（黃素單核甘酸黃素腺嘌吟二核甘酸氧化還原VB2）14、維生素B又稱，其化學(xué)結(jié)構(gòu)包含有—和維生素B形成的輔酶是,其主要生理功能是__。（硫胺素睡唑環(huán)嘧啶環(huán)TPP參與脫竣）15、維生素A有和兩種，前者即，后者為。維生素A缺乏時(shí)會(huì)引起 癥。（A、A,視黃醇，3-脫氫視黃醇，夜盲）16、谷氨酸+丙酮酸一a酮戊二酸+丙氨酸，8、構(gòu)成輔酶和輔酶n的維生素是，構(gòu)成輔酶A的維生素是。（尼克酰胺 泛酸）9、.NAD+中文名,NADP+中文名,它們是多種的輔酶。NAD+和NADP+都