1、第三章是酶，第一節(jié)是酶的概念和特征。首先是酶的概念，在生物體中的反應(yīng)是在非常溫和的條件下進(jìn)行的(如溫和的溫度，接近中性的酸堿度)，而如果同樣的反應(yīng)是在非生物條件下進(jìn)行的，則需要苛刻的條件，如高溫、高壓、強酸和強堿。酶的概念是以蛋白質(zhì)為主要成分的生物細(xì)胞產(chǎn)生的生物催化劑。第一，酶的概念，酶是但其催化作用不限于活細(xì)胞。在許多情況下，細(xì)胞中產(chǎn)生的酶需要分泌到細(xì)胞外或轉(zhuǎn)移到其他組織和器官中發(fā)揮作用，如胰蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶和其他水解酶。在細(xì)胞中產(chǎn)生并起作用的酶稱為胞內(nèi)酶，而在細(xì)胞中產(chǎn)生并分泌到細(xì)胞外起作用的酶稱為胞外酶。在本章中，酶催化的反應(yīng)稱為酶促反應(yīng)，化學(xué)反應(yīng)前的物質(zhì)稱為底物，反應(yīng)后的物質(zhì)稱為產(chǎn)

2、物。第二，酶的特性。1.酶具有普通催化劑的特點，用量少；它只能催化熱力學(xué)允許的反應(yīng)；不改變反應(yīng)的平衡點，只能縮短時間。催化機理是降低反應(yīng)所需的活化能。酶促反應(yīng)的速度通常比非酶促反應(yīng)快1071014倍，這種高催化效率使得生物體中含量少的酶催化大量物質(zhì)的轉(zhuǎn)化。2.酶不是常見的催化劑，它們的催化效率極高。簡單的實驗證明，酶的催化效率是：鐵屑和切碎的肝(煮)；2.酶特性，1000，109；2.酶不是常見的催化劑。鉑催化許多反應(yīng)，包括有機反應(yīng)。特異性強；2.酶的特性；2.酶不同于一般催化劑。酶對環(huán)境條件極其敏感。酶的活性可以調(diào)節(jié)。酶催化的特異性是指酶對其催化的反應(yīng)及其底物的嚴(yán)格選擇性。通常，一種酶只能催

3、化一種或一種化學(xué)反應(yīng)。根據(jù)底物選擇的嚴(yán)格性，酶特異性可分為多種類型：(3)酶特異性類型；(1)絕對特殊化酶不能催化除一種底物以外的其他反應(yīng)的特性；(3)酶特異性的類型；(2)相對特異性酶可以催化一系列結(jié)構(gòu)相似的化合物發(fā)生反應(yīng)。群體特異性)在催化A-B化合物時，酶對一個群體具有高特異性甚至絕對特異性，而對另一個群體具有相對特異性。3。酶的特異性類型，2相對特異性酶可以催化一系列結(jié)構(gòu)相似的化合物發(fā)生反應(yīng)。三。酶的特異性類型，鍵特異性在催化A-B化合物中，酶并不嚴(yán)格要求A和B基團(tuán)的結(jié)構(gòu)，但某些化學(xué)鍵是進(jìn)行催化反應(yīng)所必需的。立體專一性-一種酶只能催化一種立體異構(gòu)體，但對其對映體沒有影響。立體異構(gòu)特異性

4、：酶特異性的類型；立體專一性一種酶只能催化一種立體異構(gòu)體，但對其對映體沒有影響的特性。幾何異構(gòu)特異性：3。酶特異性類型，3。酶特異性類型，總結(jié)，2。酶的結(jié)構(gòu)和活性，1。酶的組成，與酶3354結(jié)合，除了蛋白質(zhì)外，還有非蛋白質(zhì)成分，即全酶=酶蛋白輔因子，按酶的組成可分為兩類：簡單酶3354輔酶與酶蛋白緊密結(jié)合，通常通過共價鍵結(jié)合。輔因子有兩種：輔酶與酶蛋白、小有機物、1。酶的結(jié)構(gòu)，2。酶的聚合狀態(tài)。單體酶只有一條多肽鏈。寡聚酶的酶蛋白是一種寡聚蛋白，由幾個到幾十個亞基組成，并通過非共價鍵連接。多酶復(fù)合物是由幾種酶組成的復(fù)合物。一般來說，它由與一系列反應(yīng)中的功能相關(guān)的酶組成，這有利于一系列反應(yīng)的持續(xù)

5、進(jìn)行。根據(jù)酶的聚合狀態(tài)，酶可分為三類：1 .酶的結(jié)構(gòu)；3.同工酶，指一組具有不同分子結(jié)構(gòu)但催化相同反應(yīng)的酶；差異：體外：物理和化學(xué)性質(zhì)；體內(nèi)：催化特性、分布位點、生物功能；各組同工酶中各種酶的異同；相似之處：催化相同的化學(xué)反應(yīng)，其中大多數(shù)是寡聚酶；1.酶的結(jié)構(gòu)以乳酸脫氫酶為例，一是酶的結(jié)構(gòu)，乳酸脫氫酶有三種同工酶，一是酶的結(jié)構(gòu)，乳酸脫氫酶是1959年發(fā)現(xiàn)的第一種同工酶。寡聚酶由四個亞基組成，亞基分為M型和H型。因此，它可以被組裝成五個四聚體：H4(LDH1)、H3M(LDH2)、H2M2(LDH3)、HM3(LDH4)、M4(LDH5)。不同的LDH分布在不同的組織中。例如，在脊椎動物中，低密

6、度脂蛋白H1是主要的心臟，而低密度脂蛋白H5是骨骼肌。同工酶對于適應(yīng)不同組織和器官的不同生理需求非常重要；這是代謝調(diào)節(jié)的一種重要方式。同工酶的功能：同工酶物理性質(zhì)的差異：Aa的組成和序列不同，催化性質(zhì)不同，電泳行為不同，在組織和器官中的分布不同，生理功能也不同。1.酶結(jié)構(gòu)，3。同工酶，1。不同組織中乳酸脫氫酶同工酶的電泳圖譜。同工酶，1。研究同工酶的意義在于研究代謝調(diào)控、個體發(fā)育和細(xì)胞分化，是研究蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)和功能的良好材料。它在臨床醫(yī)學(xué)、農(nóng)業(yè)遺傳育種和病理分析中具有應(yīng)用價值。是指酶分子直接與底物結(jié)合，并與酶催化直接相關(guān)。(1)酶活性中心的組成：這些基團(tuán)在一級結(jié)構(gòu)上可能相距很遠(yuǎn)，甚至不在肽鏈上，

7、但在蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)上相互靠近，形成具有一定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域。2.酶的結(jié)構(gòu)和活性，1。酶的活性中心，2。酶的活性中心，2。酶的結(jié)構(gòu)和活性，1。酶的活性中心，2。酶的活性中心的特征，底物在形成es復(fù)合物時通常失去水合作用的水，1。酶的活性中心，2。酶活性中心的特征，2。它是酶分子表面的一個空腔，具有一定的大小和形狀，但它不是剛性的，而是具有一定的柔性。3.活性中心為非極性微環(huán)境，有利于與底物結(jié)合；2.酶的結(jié)構(gòu)和活性。1.活性中心僅占酶分子總體積的一小部分(約1% 2%)，相當(dāng)于23個氨基酸殘基；1.酶的活性中心；2.酶活性中心的特征；4.底物和酶通過次級鍵相互作用并結(jié)合，形成弱鍵力。5.酶的活性位點

8、并不與底物的幾何圖形完全一致，而是在酶與底物結(jié)合的過程中，底物分子或酶分子或兩者的構(gòu)象同時發(fā)生變化之后。此時，催化基團(tuán)的位置正好在催化底物的敏感化學(xué)鍵上。1.酶的活性中心，2。酶的結(jié)構(gòu)和活性，(2)關(guān)于酶活性中心的幾個術(shù)語，1。酶的活性中心，除了活性中心，一些酶還具有重要的功能位點調(diào)節(jié)中心，它能與小分子的代謝結(jié)合，并改變酶分子的構(gòu)象，從而影響酶的活性。這種效應(yīng)稱為變構(gòu)效應(yīng)(也稱為變構(gòu)效應(yīng))；具有變構(gòu)效應(yīng)的酶稱為變構(gòu)酶，引起變構(gòu)效應(yīng)的小分子物質(zhì)稱為變構(gòu)劑(調(diào)節(jié)劑)。2.酶的結(jié)構(gòu)和活性，1。酶的活性中心，增加酶活性的變構(gòu)劑稱為正變構(gòu)劑，此時的變構(gòu)劑稱為正變構(gòu)劑(正調(diào)節(jié)劑)；降低酶活性的變構(gòu)劑稱為負(fù)

9、變構(gòu)劑，此時的變構(gòu)劑稱為負(fù)變構(gòu)劑(負(fù)調(diào)節(jié)劑)。2.變構(gòu)酶，變構(gòu)酶(變構(gòu)酶)是指一些含有兩個或多個亞基的寡聚酶。在變構(gòu)酶中，變構(gòu)效應(yīng)試劑的調(diào)節(jié)位點通常遠(yuǎn)離活性中心，但活性位點和調(diào)節(jié)位點之間存在相互作用(變構(gòu)效應(yīng)、協(xié)同效應(yīng))。當(dāng)調(diào)節(jié)劑與酶分子的調(diào)節(jié)位點結(jié)合后，酶分子的構(gòu)象發(fā)生變化，從而增加或減少活性位點的酶活性。變構(gòu)酶的特性如下：2 .酶的結(jié)構(gòu)和活性，2。變構(gòu)酶，2。酶的結(jié)構(gòu)和活性，2。變構(gòu)酶和變構(gòu)酶動力學(xué)曲線。它是非調(diào)節(jié)酶的曲線。它是變構(gòu)酶的S形曲線。酶完全酶分子催化亞單位調(diào)節(jié)亞單位，(活性形式)(三聚體)(二聚體)，大腸桿菌ATCase亞單位排列及全酶與亞單位的關(guān)系，2。酶的結(jié)構(gòu)和活性，2。變構(gòu)酶，2。酶的結(jié)構(gòu)和活性。誘導(dǎo)酶是一種在細(xì)胞正常狀態(tài)下很少存在或不存在的酶。當(dāng)將誘導(dǎo)劑添加到細(xì)胞中時，在誘導(dǎo)劑的存在下，誘導(dǎo)酶的含量顯著增加，誘導(dǎo)劑通常是底物類似物或底物本身。微生物學(xué)家在20世紀(jì)40年代發(fā)現(xiàn)了誘導(dǎo)酶，當(dāng)時他們用葡萄糖和山梨醇作為培養(yǎng)基研究大腸桿菌的第二次生長。2.酶的結(jié)構(gòu)和活性；3.誘導(dǎo)酶，即第一次生長的量與葡萄糖成比例，第二次生長的量與山梨醇濃度成比例。二次生長現(xiàn)象是由于大腸桿菌細(xì)胞中只有葡萄糖利用酶，而沒有山梨醇利用酶。因此，葡萄糖可以在沒有適應(yīng)性的情況下使用，而山梨醇只能在山梨醇的誘