產(chǎn)品介紹：三聚氰胺是一種重要的有機(jī)化工中間產(chǎn)品，主要用來(lái)制作三聚氰胺樹(shù)脂，具有優(yōu)良的耐水性、耐熱性、耐電弧性、優(yōu)良阻燃性。用途：可用于裝飾板的制作，用于氨基塑料、粘合劑、涂料、幣紙?jiān)鰪?qiáng)劑、紡織助劑等。攝入人體后由于胃酸的作用三聚氰胺和三聚氰酸相互解離并被分別通過(guò)小腸吸收進(jìn)入血液循環(huán)并最終進(jìn)入腎臟。在腎細(xì)胞中兩者再次結(jié)合沉積從而形成腎結(jié)石，堵塞腎小管，最終造成腎衰竭。由于三聚氰胺結(jié)石微溶于水，對(duì)于成年人，由于經(jīng)常喝水使得結(jié)石不容易形成。但對(duì)于哺乳期的嬰兒，由于喝水很少并且相比成年人腎臟狹小，造成更容易形成結(jié)石。這也是2008年中國(guó)嬰幼兒奶粉污染事件中受害者基本為嬰兒而很少見(jiàn)到其他年齡階段的兒童或成人的原因之一。中國(guó)衛(wèi)生部對(duì)于該污染事件的指導(dǎo)治療方案中，對(duì)于三聚氰胺造成的輕度結(jié)石，推薦使用大量飲水的方法來(lái)消除，也是基于這個(gè)原理。產(chǎn)品介紹：三聚氰胺是一種重要的有機(jī)化工中間產(chǎn)品，主要用來(lái)制作蛋白質(zhì)是重要的生物大分子，在生物體中含量較大，種類繁多，生物體的各種生物功能就是依靠蛋白質(zhì)來(lái)完成的。

蛋白質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)單位是20種α-氨基酸。多肽是多個(gè)α-氨基酸分子通過(guò)酰胺鍵(肽鍵)連接而生成的化合物，蛋白質(zhì)則是分子量很大的多肽。第十五章、氨基酸、多肽、蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)是重要的生物大分子，在生物體中含量較大，種類繁多，生物1氨基酸的結(jié)構(gòu)、分類和命名

在自然界中存在的氨基酸目前知道的有400多種，但在生物體內(nèi)組成蛋白質(zhì)的氨基酸只有20種。組成蛋白質(zhì)的氨基酸都是α-氨基酸，只是基團(tuán)R不同。這些氨基酸有的只有一個(gè)氨基和一個(gè)羧基，有的含有第二個(gè)氨基(堿性基團(tuán))或第二個(gè)羧基(酸性基團(tuán))。

1氨基酸的結(jié)構(gòu)、分類和命名在自然界中存在的氨基酸目前知根據(jù)氨基和羧基的相對(duì)數(shù)目中性氨基酸堿性氨基酸酸性氨基酸氨基羧基數(shù)目相等氨基數(shù)目多于羧基羧基數(shù)目多于氨基返回根據(jù)氨基和羧基的相對(duì)數(shù)目中性氨基酸堿性氨基酸酸性氨基酸氨基羧門(mén)冬酰胺(Asn)谷氨酰胺(Gln)按烴基的結(jié)構(gòu)分為脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和雜環(huán)氨基酸。

氨基酸的烴基不同和相互作用，在很大程度上影響蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)，特別是它的生理功能。門(mén)冬酰胺(Asn)谷氨酰胺(Gln)按烴基的結(jié)構(gòu)分為脂肪族氨氨基酸的命名氨基酸的系統(tǒng)命名法是以羧酸為母體，氨基為取代基來(lái)命名的。但α-氨基酸通常按其來(lái)源或性質(zhì)所得的俗名來(lái)稱呼。返回α-氨基乙酸(甘氨酸)β-氨基丙酸α，ε-二氨基己酸(賴氨酸)α-氨基戊二酸(谷氨酸)氨基酸的命名氨基酸的系統(tǒng)命名法是以羧酸為母體，氨基為取代基來(lái)天然氨基酸常采用習(xí)慣名稱，即按其來(lái)源或性質(zhì)命名。

門(mén)冬氨酸最初是由天門(mén)冬的幼苗中發(fā)現(xiàn)的；構(gòu)成蛋白質(zhì)的20種氨基酸，有一套通用的符號(hào)，這些符號(hào)象元素符號(hào)一樣，是國(guó)際通用的。

甘氨酸是因?yàn)榫哂刑鹞丁?/p>

天然氨基酸常采用習(xí)慣名稱，即按其來(lái)源或性質(zhì)命名。門(mén)冬氨酸最纈氨酸(Val)亮氨酸(Leu)異亮氨酸(Ile)蘇氨酸(Thr)蛋氨酸(Met)苯丙氨酸(Phe)色氨酸(Trp)賴氨酸(Lys)8種人體必需氨基酸：返回纈氨酸(Val)亮氨酸(Leu)異亮氨酸(Ile)蘇氨酸(T2氨基酸的構(gòu)型組成蛋白質(zhì)的氨基酸除甘氨酸外，α-碳原子都是手性的。氨基酸的構(gòu)型常用D/L法標(biāo)記，但與糖D/L標(biāo)記法不完全一樣。

L-甘油醛L-丙氨酸L-脯氨酸2氨基酸的構(gòu)型組成蛋白質(zhì)的氨基酸除甘氨酸外，α-碳原子都在蘇氨酸和異亮氨酸分子中還有第二個(gè)手性碳原子，它們的構(gòu)型分別為：

L-蘇氨酸(2S,3R)L-異亮氨酸(2S,3R)根據(jù)離羧基最近的手性碳原子的構(gòu)型判定：氨基在左側(cè)的為L(zhǎng)型，氨基在右側(cè)的為D型。由于組成蛋白質(zhì)的氨基酸都是L型的，因此習(xí)慣上仍使用D/L法。

在蘇氨酸和異亮氨酸分子中還有第二個(gè)手性碳原子，它們的構(gòu)型分別3氨基酸的性質(zhì)(1)α-氨基酸的物理性質(zhì)

甘氨酸：262℃(分解)；酪氨酸：310℃(分解)

。熔點(diǎn)：α-氨基酸都是高熔點(diǎn)固體，多數(shù)在熔化時(shí)分解。因此，α-氨基酸的熔點(diǎn)不能作為鑒定的可靠物理常數(shù)。3氨基酸的性質(zhì)(1)α-氨基酸的物理性質(zhì)甘氨酸：2(2)

酸堿性氨基酸既能和酸反應(yīng)生成銨鹽，也能和堿反應(yīng)生成羧酸鹽，是兩性化合物。

在溶液中存在下列平衡：

氨基酸分子中的羧基和氨基不是以游離狀態(tài)存在的，而是通過(guò)相互作用，以內(nèi)鹽(偶極離子)形式存在的。

(2)酸堿性氨基酸既能和酸反應(yīng)生成銨鹽，也能和堿反應(yīng)生成(3)

等電點(diǎn)在不同pH值的溶液中，氨基酸能以正離子、負(fù)離子和兩性離子三種離子間形成動(dòng)態(tài)平衡。適當(dāng)調(diào)節(jié)溶液的pH值，使得氨基酸的羧基與氨基的離子化程度相等。此時(shí)所帶的正負(fù)電荷數(shù)相同，凈電荷為零呈電中性。這個(gè)等電狀態(tài)的pH值，稱為該氨基酸的等電點(diǎn)，用pI表示。在等電點(diǎn)時(shí)，氨基酸幾乎全部以兩性離子形式存在，有極少量的嚴(yán)格相等的正離子和負(fù)離子。(3)等電點(diǎn)在不同pH值的溶液中，氨基酸能以正離子、負(fù)離在等電點(diǎn)時(shí)，氨基酸幾乎全部以兩性離子形式存在。溶液的pH<pI時(shí)，氨基酸以正離子形式存在；

溶液的pH>pI時(shí)，氨基酸以負(fù)離子形式存在。

處于等電點(diǎn)的氨基酸溶解度最小?？梢酝ㄟ^(guò)測(cè)定氨基酸的等電點(diǎn)來(lái)鑒別氨基酸。

中性氨基酸：pI=6.2~6.8；分子結(jié)構(gòu)不同的氨基酸，等電點(diǎn)各不相同。酸性氨基酸：pI=2.8~3.2；堿性氨基酸：pI=7.6~10.8。

在等電點(diǎn)時(shí)，氨基酸幾乎全部以兩性離子形式存在。溶液的pH<p課堂練習(xí)：下列氨基酸溶于水使之達(dá)到等電點(diǎn)應(yīng)加酸還是加堿？(1)賴氨酸(2)甘氨酸(3)谷氨酸等電點(diǎn)時(shí)pH>7，溶于水中使之達(dá)到等電點(diǎn)應(yīng)當(dāng)加堿等電點(diǎn)時(shí)pH<7，溶于水中使之達(dá)到等電點(diǎn)應(yīng)當(dāng)加酸等電點(diǎn)時(shí)pH<7，溶于水中使之達(dá)到等電點(diǎn)應(yīng)當(dāng)加酸返回課堂練習(xí)：下列氨基酸溶于水使之達(dá)到等電點(diǎn)應(yīng)加酸還是加堿？(1(4)

氨基的反應(yīng)蛋白質(zhì)中的20種α-氨基酸除脯氨酸外，都能與亞硝酸反應(yīng)，放出氮?dú)馍搔?羥基酸。反應(yīng)是定量完成的，根據(jù)放出氮?dú)獾牧?，算出樣品中氨基的含量?？捎糜诎被岬姆治?，稱為Vanslyke氨基測(cè)定法。

(4)氨基的反應(yīng)蛋白質(zhì)中的20種α-氨基酸除脯氨酸外，都氨基酸能和酰氯、酸酐等發(fā)生氨解，生成酰胺。反應(yīng)要在堿性溶液中進(jìn)行，原因：只有在堿性溶液中，氨基酸的氨基以游離狀態(tài)存在。

在人工合成蛋白質(zhì)時(shí)，常用引入芐氧羰基來(lái)保護(hù)氨基。

氨基酸能和酰氯、酸酐等發(fā)生氨解，生成酰胺。反應(yīng)要在堿性溶液中氨基具有親核性，可與鹵代烴（RX）及醛、酮作用。

返回與鹵代烴及醛、酮的反應(yīng)N-（2,4-二硝基苯基）氨基酸2,4-二硝基氟苯（DNFB）此反應(yīng)可用于識(shí)別多肽或蛋白質(zhì)的N-端氨基酸顯黃色，可用于氨基酸的比色測(cè)定氨基具有親核性，可與鹵代烴（RX）及醛、酮作用。返回與鹵代(5)

羧基的反應(yīng)在合成蛋白質(zhì)時(shí)，常用引入芐酯基來(lái)保護(hù)羧基。

氨基酸的羧基，也具有羧基的一般性質(zhì)，能發(fā)生酯化、成酐、成酰胺等反應(yīng)。

α-氨基酸可以用一般的方法酯化。(5)羧基的反應(yīng)在合成蛋白質(zhì)時(shí)，常用引入芐酯基來(lái)保護(hù)羧基返回脫羧反應(yīng)將氨基酸緩緩加熱或在高沸點(diǎn)溶劑中回流，可以發(fā)生脫羧反應(yīng)生成胺。生物體內(nèi)的脫羧酶也能催化氨基酸的脫羧反應(yīng)，這些脫羧后的產(chǎn)物有著重要的生理功能。例如：組胺酸脫羧生成組胺。賴氨酸脫羧生成1,5-戊二胺(尸胺)，這是蛋白質(zhì)腐敗發(fā)臭的主要原因。返回脫羧反應(yīng)將氨基酸緩緩加熱或在高沸點(diǎn)溶劑中回流

α-氨基酸的水溶液遇水合茚三酮，能生成有顏色的產(chǎn)物。大多數(shù)氨基酸遇此試劑顯藍(lán)紫色。反應(yīng)常用于α-氨基酸的比色測(cè)定和色層分析的顯色A、與水合茚三酮的反應(yīng)返回⑹氨基酸中氨基和羧基共同參與的反應(yīng)水合茚三酮藍(lán)紫色α-氨基酸的水溶液遇水合茚三酮，能生成有顏色的返回B、與金屬離子形成配合物

某些氨基酸與某些金屬離子能形成結(jié)晶型化合物，有時(shí)可以用來(lái)沉淀和鑒別某些氨基酸。例如：二分子氨基酸與銅離子能形成深紫色配合物結(jié)晶。返回B、與金屬離子形成配合物某些氨基酸與某些金屬離返回⑺

氨基酸的受熱分解反應(yīng)不同的氨基酸分子受熱時(shí)發(fā)生不同的反應(yīng)。α-氨基酸交酰胺γ-(或δ-氨基酸)內(nèi)酰胺β-氨基酸不飽和酸返回⑺氨基酸的受熱分解反應(yīng)不同的氨基酸分子受熱時(shí)發(fā)生不同的返回⑻

脫羧失氨作用氨基酸在酶的作用下，同時(shí)脫去羧基和氨基得到醇。工業(yè)上發(fā)酵制取乙醇時(shí)，雜醇就是這樣產(chǎn)生的。此外，一些氨基酸側(cè)鏈具有的官能基團(tuán)，如羥基、酚基、吲哚基、胍基、巰基及非α-氨基等，均可以發(fā)生相應(yīng)的反應(yīng)，這是進(jìn)行蛋白質(zhì)化學(xué)修飾的基礎(chǔ)。α-氨基酸還可通過(guò)分子間的－NH2與－COOH縮合脫水形成多肽，該反應(yīng)是形成蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)。返回⑻脫羧失氨作用氨基酸在酶的作用下，同時(shí)脫去羧基4肽和肽鍵一分子α-氨基酸中的羧基和另一分子α-氨基酸的氨基，通過(guò)失水形成酰胺鍵而連結(jié)成的化合物叫做肽。肽分子中的酰胺鍵稱為肽鍵。

由兩個(gè)氨基酸單元構(gòu)成的是二肽由三個(gè)氨基酸單元構(gòu)稱的是三肽，……。肽鍵

4肽和肽鍵一分子α-氨基酸中的羧基和另一分子α-氨基酸一條多肽鏈通常一端含有一個(gè)游離的氨基，稱為N-端，另一端含有一個(gè)游離的羧基，稱為C-端。

兩個(gè)游離的端基也能失水形成了酰胺鍵，形成環(huán)肽。N端C端一條多肽鏈通常一端含有一個(gè)游離的氨基，稱為N-端，另一端含有多肽也是以兩性離子形式存在，一般為鏈?zhǔn)浇Y(jié)構(gòu)。

多肽結(jié)構(gòu)式的寫(xiě)法，一般是N-端在左，C-端在右。肽的結(jié)構(gòu)不僅取決于氨基酸的種類和數(shù)目，而且還取決于它們之間的連接次序。甘氨酰丙氨酸丙氨酰甘氨酸這是少數(shù)氨基酸可以形成種類繁多的蛋白質(zhì)的原因。

多肽也是以兩性離子形式存在，一般為鏈?zhǔn)浇Y(jié)構(gòu)。多肽結(jié)構(gòu)式的寫(xiě)肽鏈的命名

肽鏈的命名以是以C-端氨基酸為母體，根據(jù)組成肽的氨基酸的順序，從左到右依次命名，稱為某氨酰某氨?！嘲彼幔ê?jiǎn)寫(xiě)為某、某、某）。

返回絲氨酰-甘氨酰-色氨酰-丙氨酰-亮氨酸命名為：肽鏈的命名肽鏈的命名以是以C-端氨基酸為母體，根據(jù)組4胰島素

胰島素是動(dòng)物胰臓中分泌的一種激素，能調(diào)節(jié)碳水化合物的代謝，用于治療糖尿病，為51肽。4胰島素胰島素是動(dòng)物胰臓中分泌的一種激素，能調(diào)節(jié)碳水化汪猷1910-1997邢其毅1911-2002鈕經(jīng)義1920-19951965年9月，中國(guó)在世界上首次合成牛胰島素。汪猷邢其毅鈕經(jīng)義1965年9月，中國(guó)在世界上首次合成牛胰島素第三節(jié)蛋白質(zhì)一、蛋白質(zhì)的分類1、根據(jù)化學(xué)組成可分為：?jiǎn)渭兊鞍祝褐挥邪被峤Y(jié)構(gòu)單位組成的蛋白質(zhì)。如：球蛋白、谷蛋白等。結(jié)合蛋白：由單純蛋白與非蛋白結(jié)合而成。如脂蛋白、糖蛋白、核蛋白、血紅蛋白、磷蛋白、色蛋白等。第三節(jié)蛋白質(zhì)一、蛋白質(zhì)的分類1、根據(jù)化學(xué)組成可分為：?jiǎn)卫w維蛋白：形狀細(xì)長(zhǎng)排列成纖維狀，不溶于水。主要對(duì)機(jī)體起支撐、連接、保護(hù)作用和負(fù)責(zé)機(jī)體的機(jī)械運(yùn)動(dòng)。纖維蛋白角蛋白：皮膚的表皮、角、毛、鱗、發(fā)、蹄、羽、指甲、絲等。膠原蛋白：以膠原纖維的形式存在。是肌肉的主要組成部分。約占體內(nèi)蛋白總量的1/3。2、根據(jù)蛋白質(zhì)分子的形狀和生理功能可分為：纖維蛋白：形狀細(xì)長(zhǎng)排列成纖維狀，不溶于水。纖維蛋白角蛋白：皮

在新陳代謝過(guò)程中起催化作用的酶、起調(diào)節(jié)作用的激素、對(duì)機(jī)體起免疫作用的抗體、運(yùn)送氧氣和二氧化碳的血紅蛋白、胰島素、蛋清蛋白等都是球蛋白。球蛋白：分子折疊、卷曲成球狀或橢球狀，一般能溶于水。在生物體內(nèi)表現(xiàn)出各不同的動(dòng)態(tài)功能。如：在新陳代謝過(guò)程中起催化作用的酶、球蛋白：二、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)一級(jí)結(jié)構(gòu)：氨基酸借助于肽鍵連接成的多肽鏈（也就是多肽鏈中氨基酸的組成和連接順序。是屬于構(gòu)造的范疇）。二級(jí)結(jié)構(gòu)：多肽鏈借助于氫鍵在空間沿著一個(gè)方向呈規(guī)律性的排列和無(wú)規(guī)卷曲排列。它實(shí)際上是指一條多肽鏈在空間的局部構(gòu)象。規(guī)律性的排列是指α—螺旋結(jié)構(gòu)和β—折迭體結(jié)構(gòu)。二、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)一級(jí)結(jié)構(gòu)：氨基酸借助于肽鍵連接成的二級(jí)結(jié)構(gòu)：多肽鏈的局部構(gòu)象a:α—螺旋體b:β—折迭體c:無(wú)規(guī)卷曲多肽鏈的局部構(gòu)象a:α—螺旋體b:β—折迭體蛋白質(zhì)的α—螺旋結(jié)構(gòu)螺旋的一圈是3.6個(gè)氨基酸結(jié)構(gòu)單位，第一個(gè)氨基酸殘基N上的H與第四個(gè)氨基酸殘基上的羰基形成氫鍵。兩螺旋間的距離是0.54nm1423α—螺旋結(jié)構(gòu)L.Pauling和E.J.Corey于1952年提出。蛋白質(zhì)的α—螺旋結(jié)構(gòu)螺旋的一圈是3.6個(gè)氨基酸結(jié)構(gòu)單位β—

折迭體結(jié)構(gòu)

β—折疊體的概念也是由P.L.Pauling及其合作者提出來(lái)的。1、多肽鏈中的肽鍵平面通過(guò)α—碳原子相互折疊成1100的角，使肽鏈呈鋸齒形結(jié)構(gòu)。2、相鄰肽鏈之間依靠C=O和H2N—所形成的鏈間氫鍵維持著β—折疊體構(gòu)象的穩(wěn)定性。β—折迭體結(jié)構(gòu)β—折疊體的概念也是由P.L.P第二十章蛋白質(zhì)和核酸課件蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)：指一條多肽鏈借助于各種副鍵在空間總的折疊、卷曲、盤(pán)旋的形狀。

它實(shí)際上是指一條多肽鏈或蛋白質(zhì)的亞基在空間的總體構(gòu)象。蛋白質(zhì)分子中的結(jié)合力：主鍵：肽鍵副鍵：氫鍵、鹽鍵、二硫鍵、疏水鍵范德華力蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)：指一條多肽鏈借助于各種副鍵在肌紅蛋白的三級(jí)結(jié)構(gòu)肌紅蛋白的三級(jí)結(jié)構(gòu)++-維持肽鏈構(gòu)象的作用力

——蛋白質(zhì)化學(xué)中的各種副鍵-a:氫鍵b:鹽鍵c:二硫鍵d:疏水鍵e:范德華力abbcddee++-維持肽鏈構(gòu)象的作用力

——蛋白質(zhì)化學(xué)中的各種副蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)：

當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)分子由兩條或兩條以上肽鏈組成時(shí)，每條肽鏈叫做蛋白質(zhì)的亞基。蛋白質(zhì)亞基之間相互作用所形成的特定的空間結(jié)構(gòu)叫做蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)。

也就是指整個(gè)蛋白質(zhì)分子在空間的構(gòu)象。只有一條多肽鏈的蛋白質(zhì)分子無(wú)四級(jí)結(jié)構(gòu)。只有多于一條多肽鏈的蛋白質(zhì)分子才有四級(jí)結(jié)構(gòu)。單獨(dú)的亞基不具有生理活性，只有亞基相互結(jié)合構(gòu)成的四級(jí)結(jié)構(gòu)才有生理活性。蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)：當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)分子由兩條或兩條以上肽血紅蛋白的四級(jí)結(jié)構(gòu)：由兩條α-鏈和兩條β-鏈組成。每條肽鏈都卷曲成球狀，都有一個(gè)空穴容納一個(gè)血紅素分子，相互之間又進(jìn)行作用形成球狀的血紅蛋白分子。血紅蛋白的四級(jí)結(jié)構(gòu)：由兩條α-鏈和兩條β-鏈組成。每條肽鏈都三、蛋白質(zhì)的性質(zhì)1、蛋白質(zhì)的兩性與等電點(diǎn)

蛋白質(zhì)分子的鏈端有游離的—NH2和游離的—COOH，肽鏈中堿性氨基酸的殘基上連接有—NH2，酸性氨基酸的殘基上連接有—COOH，因此它與氨基酸一樣，也具有兩性離解和等電點(diǎn)的性質(zhì)。三、蛋白質(zhì)的性質(zhì)1、蛋白質(zhì)的兩性與等電點(diǎn)蛋

蛋白質(zhì)分子在酸性條件下以正離子的形式存在；在堿性條件下以負(fù)離子的形式存在；在等電點(diǎn)時(shí)分子所帶的正、負(fù)電荷的數(shù)目相等，以兩性偶極離子的形式存在。蛋白質(zhì)分子在酸性條件下以正離子的形2、蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)蛋白質(zhì)分子的直徑：1—100nm（膠體溶液）故具有：丁達(dá)爾效應(yīng)，不能透過(guò)半透膜。2、蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)蛋白質(zhì)分子的直徑：1—100nm（膠體溶3、蛋白質(zhì)的水化與沉淀維持蛋白質(zhì)溶液穩(wěn)定性的兩個(gè)主要因素：⑴、蛋白質(zhì)分子表面的水化膜。蛋白質(zhì)分子將疏水基包在內(nèi)部，親水基在外部與水結(jié)合形成水化膜。使蛋白質(zhì)分子穩(wěn)定地存在溶液之中。⑵、蛋白質(zhì)分子所帶的電荷。蛋白質(zhì)分子在堿性條件下以負(fù)離子的形式存在，酸性條件下以正離子的形式存在。蛋白質(zhì)分子帶同種電荷相互排斥而穩(wěn)定地存在溶液之中。3、蛋白質(zhì)的水化與沉淀維持蛋白質(zhì)溶液穩(wěn)定性的兩個(gè)主要因素：⑵⑴、鹽析：向蛋白質(zhì)溶液中加入高濃度的中性鹽如:(NH4)2SO4Na2SO4NaClMgSO4⑵、加入極性較強(qiáng)、與水的親和力較大的有機(jī)溶劑如：甲醇、乙醇、丙酮等破壞蛋白質(zhì)的水化膜。若使蛋白質(zhì)分子發(fā)生沉淀：

⑴、破壞其水化膜；⑵、中和其所帶電荷。（一）、加脫水劑除去蛋白質(zhì)的水化膜⑴、鹽析：向蛋白質(zhì)溶液中加入高濃度的中性⑵、加入極性較強(qiáng)、與⑴、在堿性溶液中（pH＞pI)蛋白質(zhì)分子以負(fù)離子的形式存在，加入重金屬鹽

Ag+、

Hg2+、Cu2+、Pb2+可使其發(fā)生沉淀：（二）、中和電荷⑴、在堿性溶液中（pH＞pI)蛋白質(zhì)分子（二）、中和電荷⑵、在酸性溶液中（pH＜pI)蛋白質(zhì)分子以正離子的形式存在，加入某些生物堿試劑（用X-表示）如：苦味酸、鞣酸、磷鎢酸等，可使其發(fā)生沉淀：⑵、在酸性溶液中（pH＜pI)蛋白質(zhì)分子

天然蛋白質(zhì)非分解性變更而引起理化性質(zhì)的改變、生理活性的喪失叫蛋白質(zhì)的變性。4、蛋白質(zhì)的變性

變性后的蛋白質(zhì)溶解度降低、粘度增大、結(jié)晶性能喪失、對(duì)水解酶的抵御能力降低。

非分解性變更是指：一級(jí)結(jié)構(gòu)肽鍵沒(méi)發(fā)生斷裂但空間結(jié)構(gòu)遭到了破壞。多肽鏈在空間規(guī)則有序的結(jié)構(gòu)轉(zhuǎn)變?yōu)殡s亂無(wú)序的結(jié)構(gòu)。天然蛋白質(zhì)非分解性變更而引起理化性4、蛋白質(zhì)的5、蛋白質(zhì)的顏色反應(yīng)反應(yīng)名稱試劑顏色作用基團(tuán)縮二脲反應(yīng)稀CuSO4/強(qiáng)堿紫或紅紫肽鍵茚三酮反應(yīng)茚三酮溶液藍(lán)紫色氨基黃蛋白反應(yīng)濃硝酸深黃色芳環(huán)Millon反應(yīng)硝酸汞紅色酚羥基（酪氨酸）5、蛋白質(zhì)的顏色反應(yīng)反應(yīng)名稱試劑第四節(jié)酶

酶是生物體內(nèi)自行合成的，具有催化作用的活性蛋白質(zhì)。輔酶：與酶蛋白松弛地結(jié)合的輔助因子稱為輔酶。輔基：與酶蛋白緊密地結(jié)合的輔助因子稱為輔基。第四節(jié)酶酶是生物體內(nèi)自行合成的，具有催化作用

生物體內(nèi)的化學(xué)反應(yīng)達(dá)到了能量消耗最低，原料利用率最高的理想境界，原因是生物體內(nèi)所有的化學(xué)反應(yīng)都是由酶催化的。酶作為生物催化劑，有下列幾個(gè)特點(diǎn)：1、催化效率高酶的催化效率比一般的化學(xué)催化劑高108～1010倍。如：一分子過(guò)氧化氫酶在一分鐘內(nèi)可以使500萬(wàn)個(gè)過(guò)氧化氫分子分解，2、條件溫和酶的催化一般是在常溫、常壓和pH≈7的條件下進(jìn)行。（有例外：胃蛋白酶是在pH=1～2時(shí)進(jìn)行催化。我們吃了肉后在胃里幾個(gè)小時(shí)就可將其消化，若在實(shí)驗(yàn)室里用6N的鹽酸在1200下加熱回流20個(gè)小時(shí)才能使蛋白質(zhì)水解）。生物體內(nèi)的化學(xué)反應(yīng)達(dá)到了能量消耗最低，原料利用3、具有高度的區(qū)域選擇性和立體選擇性酶的催化被稱為一把鑰匙開(kāi)一把鎖，非酶催化則相當(dāng)于多用鑰匙。例：麥芽糖酶只能水解葡萄糖的α-1,4-苷鍵，苦杏仁酶只能水解葡萄糖的β-1,4-苷鍵；酸性水溶液則可水解所有類型的糖苷鍵。酶可識(shí)別一對(duì)對(duì)映體，對(duì)其中一個(gè)有效另一個(gè)則無(wú)效。4、容易失活酶的催化一般是在常溫、常壓和近中性的條件下進(jìn)行，若在酸性、堿性或高溫條件下酶就會(huì)失活。如：連續(xù)高燒后吃飯沒(méi)胃口，就是因?yàn)樵诟邷叵峦僖褐械母鞣N消化酶淀粉酶、蛋白酶被燒死的緣故。3、具有高度的區(qū)域選擇性和立體選擇性4、容易失活第五節(jié)核酸1868年，瑞典青年科學(xué)家米歇爾（F.Miescher)從繃帶上膿細(xì)胞的細(xì)胞核中分離出一種物質(zhì)，它的含磷量很高并具有很強(qiáng)的酸性，后來(lái)，就根據(jù)它的來(lái)源和性質(zhì)把它叫做核酸。核酸是一類重要的生物大分子化合物，核酸與蛋白質(zhì)結(jié)合生成的核蛋白構(gòu)成了生命的原生質(zhì)。蛋白質(zhì)是生命體用以表達(dá)各項(xiàng)功能的具體工具，而核酸則是用來(lái)合成蛋白質(zhì)的模版。核酸是生物化學(xué)界近些年來(lái)研究得最為活躍、并且有重大突破的領(lǐng)域。第五節(jié)核酸1868年，瑞典青年科學(xué)家米歇爾（一、核酸的組成和結(jié)構(gòu)一、核酸的組成和結(jié)構(gòu)脲嘧啶（U）腺嘌呤（A）鳥(niǎo)嘌呤（G）胞嘧啶（C）核酸（RNA）中的核糖和堿基：脲嘧啶腺嘌呤鳥(niǎo)嘌呤胞嘧啶核酸（RNA）中的核糖和堿基：腺嘌呤（A）鳥(niǎo)嘌呤（G）胞嘧啶（C）胸腺嘧啶（T）脫氧核酸（DNA）中的脫氧核糖和堿基：腺嘌呤鳥(niǎo)嘌呤胞嘧啶胸腺嘧啶脫氧核酸（DNA）中的脫氧核糖和核糖（RNA)中的核苷：鳥(niǎo)苷（G）腺苷（A）胞苷（C）脲苷（U）核糖（RNA)中的核苷：鳥(niǎo)苷（G）脫氧核糖（DNA)中的核苷：2-脫氧胞苷dC2-脫氧胸腺苷dT2-脫氧鳥(niǎo)苷dG2-脫氧腺苷dA脫氧核糖（DNA)中的核苷：2-脫氧胞苷dC二、核酸的結(jié)構(gòu)核酸的一級(jí)結(jié)構(gòu)：?jiǎn)魏塑账嵬ㄟ^(guò)3、5—位上的磷酸酯鍵連接起來(lái)的多核苷酸鏈。核酸的二級(jí)結(jié)構(gòu)：多核苷酸鏈借助于分子內(nèi)的氫鍵，通過(guò)堿基配對(duì)的形式形成的DNA雙螺旋的結(jié)構(gòu)。核酸的三級(jí)結(jié)構(gòu)：

DNA在雙螺旋結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上進(jìn)一步折疊、盤(pán)繞形成的閉鏈環(huán)狀、開(kāi)鏈環(huán)狀或麻花狀等形狀的結(jié)構(gòu)。二、核酸的結(jié)構(gòu)核酸的一級(jí)結(jié)構(gòu)：核酸的二級(jí)結(jié)構(gòu)：核酸的三級(jí)結(jié)構(gòu)腺嘌呤（A）脲嘧啶（U）鳥(niǎo)嘌呤（G）胞嘧啶（C）RAN中的多核苷酸鏈腺嘌呤脲嘧啶鳥(niǎo)嘌呤胞嘧啶RAN中的多核苷酸鏈DAN中的多核苷酸鏈腺嘌呤（A）鳥(niǎo)嘌呤（G）胞嘧啶（C）胸腺嘧啶（T）DAN中的多核苷酸鏈腺嘌呤鳥(niǎo)嘌呤胞嘧啶胸腺嘧啶在核酸中，嘌呤堿與嘧啶堿總是成對(duì)出現(xiàn)的，也就是說(shuō)這兩種堿基是互補(bǔ)的。DNA中嘌呤堿與嘧啶堿之間的氫鍵在核酸中，嘌呤堿與嘧啶堿總是成對(duì)出現(xiàn)的，也就是說(shuō)這兩種堿基是DAN的雙螺旋結(jié)構(gòu)，由沃森（Watson)與格里克（Crick)于1953年共同提出，由此奠定了分子生物學(xué)的基礎(chǔ)，而獲得1962年的Noble獎(jiǎng)。DAN的雙螺旋結(jié)構(gòu)，由沃森（Watson)與格里克（Cric酵母丙氨酸轉(zhuǎn)移核糖核酸的結(jié)構(gòu)酵母丙氨酸轉(zhuǎn)移核糖核酸的結(jié)構(gòu)所謂遺傳密碼，就是DNA中堿基的排列順序。DNA所攜帶的全部遺傳信息，都記錄在DNA所包含的全部核苷酸的排列順序中。DNA的復(fù)制所謂遺傳密碼，就是DNA中堿基的排列順序。DNA所攜帶的全部蛋白質(zhì)的合成蛋白質(zhì)的合成產(chǎn)品介紹：三聚氰胺是一種重要的有機(jī)化工中間產(chǎn)品，主要用來(lái)制作三聚氰胺樹(shù)脂，具有優(yōu)良的耐水性、耐熱性、耐電弧性、優(yōu)良阻燃性。用途：可用于裝飾板的制作，用于氨基塑料、粘合劑、涂料、幣紙?jiān)鰪?qiáng)劑、紡織助劑等。攝入人體后由于胃酸的作用三聚氰胺和三聚氰酸相互解離并被分別通過(guò)小腸吸收進(jìn)入血液循環(huán)并最終進(jìn)入腎臟。在腎細(xì)胞中兩者再次結(jié)合沉積從而形成腎結(jié)石，堵塞腎小管，最終造成腎衰竭。由于三聚氰胺結(jié)石微溶于水，對(duì)于成年人，由于經(jīng)常喝水使得結(jié)石不容易形成。但對(duì)于哺乳期的嬰兒，由于喝水很少并且相比成年人腎臟狹小，造成更容易形成結(jié)石。這也是2008年中國(guó)嬰幼兒奶粉污染事件中受害者基本為嬰兒而很少見(jiàn)到其他年齡階段的兒童或成人的原因之一。中國(guó)衛(wèi)生部對(duì)于該污染事件的指導(dǎo)治療方案中，對(duì)于三聚氰胺造成的輕度結(jié)石，推薦使用大量飲水的方法來(lái)消除，也是基于這個(gè)原理。產(chǎn)品介紹：三聚氰胺是一種重要的有機(jī)化工中間產(chǎn)品，主要用來(lái)制作蛋白質(zhì)是重要的生物大分子，在生物體中含量較大，種類繁多，生物體的各種生物功能就是依靠蛋白質(zhì)來(lái)完成的。

蛋白質(zhì)的基本結(jié)構(gòu)單位是20種α-氨基酸。多肽是多個(gè)α-氨基酸分子通過(guò)酰胺鍵(肽鍵)連接而生成的化合物，蛋白質(zhì)則是分子量很大的多肽。第十五章、氨基酸、多肽、蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)是重要的生物大分子，在生物體中含量較大，種類繁多，生物1氨基酸的結(jié)構(gòu)、分類和命名

在自然界中存在的氨基酸目前知道的有400多種，但在生物體內(nèi)組成蛋白質(zhì)的氨基酸只有20種。組成蛋白質(zhì)的氨基酸都是α-氨基酸，只是基團(tuán)R不同。這些氨基酸有的只有一個(gè)氨基和一個(gè)羧基，有的含有第二個(gè)氨基(堿性基團(tuán))或第二個(gè)羧基(酸性基團(tuán))。

1氨基酸的結(jié)構(gòu)、分類和命名在自然界中存在的氨基酸目前知根據(jù)氨基和羧基的相對(duì)數(shù)目中性氨基酸堿性氨基酸酸性氨基酸氨基羧基數(shù)目相等氨基數(shù)目多于羧基羧基數(shù)目多于氨基返回根據(jù)氨基和羧基的相對(duì)數(shù)目中性氨基酸堿性氨基酸酸性氨基酸氨基羧門(mén)冬酰胺(Asn)谷氨酰胺(Gln)按烴基的結(jié)構(gòu)分為脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和雜環(huán)氨基酸。

氨基酸的烴基不同和相互作用，在很大程度上影響蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)，特別是它的生理功能。門(mén)冬酰胺(Asn)谷氨酰胺(Gln)按烴基的結(jié)構(gòu)分為脂肪族氨氨基酸的命名氨基酸的系統(tǒng)命名法是以羧酸為母體，氨基為取代基來(lái)命名的。但α-氨基酸通常按其來(lái)源或性質(zhì)所得的俗名來(lái)稱呼。返回α-氨基乙酸(甘氨酸)β-氨基丙酸α，ε-二氨基己酸(賴氨酸)α-氨基戊二酸(谷氨酸)氨基酸的命名氨基酸的系統(tǒng)命名法是以羧酸為母體，氨基為取代基來(lái)天然氨基酸常采用習(xí)慣名稱，即按其來(lái)源或性質(zhì)命名。

門(mén)冬氨酸最初是由天門(mén)冬的幼苗中發(fā)現(xiàn)的；構(gòu)成蛋白質(zhì)的20種氨基酸，有一套通用的符號(hào)，這些符號(hào)象元素符號(hào)一樣，是國(guó)際通用的。

甘氨酸是因?yàn)榫哂刑鹞丁?/p>

天然氨基酸常采用習(xí)慣名稱，即按其來(lái)源或性質(zhì)命名。門(mén)冬氨酸最纈氨酸(Val)亮氨酸(Leu)異亮氨酸(Ile)蘇氨酸(Thr)蛋氨酸(Met)苯丙氨酸(Phe)色氨酸(Trp)賴氨酸(Lys)8種人體必需氨基酸：返回纈氨酸(Val)亮氨酸(Leu)異亮氨酸(Ile)蘇氨酸(T2氨基酸的構(gòu)型組成蛋白質(zhì)的氨基酸除甘氨酸外，α-碳原子都是手性的。氨基酸的構(gòu)型常用D/L法標(biāo)記，但與糖D/L標(biāo)記法不完全一樣。

L-甘油醛L-丙氨酸L-脯氨酸2氨基酸的構(gòu)型組成蛋白質(zhì)的氨基酸除甘氨酸外，α-碳原子都在蘇氨酸和異亮氨酸分子中還有第二個(gè)手性碳原子，它們的構(gòu)型分別為：

L-蘇氨酸(2S,3R)L-異亮氨酸(2S,3R)根據(jù)離羧基最近的手性碳原子的構(gòu)型判定：氨基在左側(cè)的為L(zhǎng)型，氨基在右側(cè)的為D型。由于組成蛋白質(zhì)的氨基酸都是L型的，因此習(xí)慣上仍使用D/L法。

在蘇氨酸和異亮氨酸分子中還有第二個(gè)手性碳原子，它們的構(gòu)型分別3氨基酸的性質(zhì)(1)α-氨基酸的物理性質(zhì)

甘氨酸：262℃(分解)；酪氨酸：310℃(分解)

。熔點(diǎn)：α-氨基酸都是高熔點(diǎn)固體，多數(shù)在熔化時(shí)分解。因此，α-氨基酸的熔點(diǎn)不能作為鑒定的可靠物理常數(shù)。3氨基酸的性質(zhì)(1)α-氨基酸的物理性質(zhì)甘氨酸：2(2)

酸堿性氨基酸既能和酸反應(yīng)生成銨鹽，也能和堿反應(yīng)生成羧酸鹽，是兩性化合物。

在溶液中存在下列平衡：

氨基酸分子中的羧基和氨基不是以游離狀態(tài)存在的，而是通過(guò)相互作用，以內(nèi)鹽(偶極離子)形式存在的。

(2)酸堿性氨基酸既能和酸反應(yīng)生成銨鹽，也能和堿反應(yīng)生成(3)

等電點(diǎn)在不同pH值的溶液中，氨基酸能以正離子、負(fù)離子和兩性離子三種離子間形成動(dòng)態(tài)平衡。適當(dāng)調(diào)節(jié)溶液的pH值，使得氨基酸的羧基與氨基的離子化程度相等。此時(shí)所帶的正負(fù)電荷數(shù)相同，凈電荷為零呈電中性。這個(gè)等電狀態(tài)的pH值，稱為該氨基酸的等電點(diǎn)，用pI表示。在等電點(diǎn)時(shí)，氨基酸幾乎全部以兩性離子形式存在，有極少量的嚴(yán)格相等的正離子和負(fù)離子。(3)等電點(diǎn)在不同pH值的溶液中，氨基酸能以正離子、負(fù)離在等電點(diǎn)時(shí)，氨基酸幾乎全部以兩性離子形式存在。溶液的pH<pI時(shí)，氨基酸以正離子形式存在；

溶液的pH>pI時(shí)，氨基酸以負(fù)離子形式存在。

處于等電點(diǎn)的氨基酸溶解度最小?？梢酝ㄟ^(guò)測(cè)定氨基酸的等電點(diǎn)來(lái)鑒別氨基酸。

中性氨基酸：pI=6.2~6.8；分子結(jié)構(gòu)不同的氨基酸，等電點(diǎn)各不相同。酸性氨基酸：pI=2.8~3.2；堿性氨基酸：pI=7.6~10.8。

在等電點(diǎn)時(shí)，氨基酸幾乎全部以兩性離子形式存在。溶液的pH<p課堂練習(xí)：下列氨基酸溶于水使之達(dá)到等電點(diǎn)應(yīng)加酸還是加堿？(1)賴氨酸(2)甘氨酸(3)谷氨酸等電點(diǎn)時(shí)pH>7，溶于水中使之達(dá)到等電點(diǎn)應(yīng)當(dāng)加堿等電點(diǎn)時(shí)pH<7，溶于水中使之達(dá)到等電點(diǎn)應(yīng)當(dāng)加酸等電點(diǎn)時(shí)pH<7，溶于水中使之達(dá)到等電點(diǎn)應(yīng)當(dāng)加酸返回課堂練習(xí)：下列氨基酸溶于水使之達(dá)到等電點(diǎn)應(yīng)加酸還是加堿？(1(4)

氨基的反應(yīng)蛋白質(zhì)中的20種α-氨基酸除脯氨酸外，都能與亞硝酸反應(yīng)，放出氮?dú)馍搔?羥基酸。反應(yīng)是定量完成的，根據(jù)放出氮?dú)獾牧?，算出樣品中氨基的含量?？捎糜诎被岬姆治觯Q為Vanslyke氨基測(cè)定法。

(4)氨基的反應(yīng)蛋白質(zhì)中的20種α-氨基酸除脯氨酸外，都氨基酸能和酰氯、酸酐等發(fā)生氨解，生成酰胺。反應(yīng)要在堿性溶液中進(jìn)行，原因：只有在堿性溶液中，氨基酸的氨基以游離狀態(tài)存在。

在人工合成蛋白質(zhì)時(shí)，常用引入芐氧羰基來(lái)保護(hù)氨基。

氨基酸能和酰氯、酸酐等發(fā)生氨解，生成酰胺。反應(yīng)要在堿性溶液中氨基具有親核性，可與鹵代烴（RX）及醛、酮作用。

返回與鹵代烴及醛、酮的反應(yīng)N-（2,4-二硝基苯基）氨基酸2,4-二硝基氟苯（DNFB）此反應(yīng)可用于識(shí)別多肽或蛋白質(zhì)的N-端氨基酸顯黃色，可用于氨基酸的比色測(cè)定氨基具有親核性，可與鹵代烴（RX）及醛、酮作用。返回與鹵代(5)

羧基的反應(yīng)在合成蛋白質(zhì)時(shí)，常用引入芐酯基來(lái)保護(hù)羧基。

氨基酸的羧基，也具有羧基的一般性質(zhì)，能發(fā)生酯化、成酐、成酰胺等反應(yīng)。

α-氨基酸可以用一般的方法酯化。(5)羧基的反應(yīng)在合成蛋白質(zhì)時(shí)，常用引入芐酯基來(lái)保護(hù)羧基返回脫羧反應(yīng)將氨基酸緩緩加熱或在高沸點(diǎn)溶劑中回流，可以發(fā)生脫羧反應(yīng)生成胺。生物體內(nèi)的脫羧酶也能催化氨基酸的脫羧反應(yīng)，這些脫羧后的產(chǎn)物有著重要的生理功能。例如：組胺酸脫羧生成組胺。賴氨酸脫羧生成1,5-戊二胺(尸胺)，這是蛋白質(zhì)腐敗發(fā)臭的主要原因。返回脫羧反應(yīng)將氨基酸緩緩加熱或在高沸點(diǎn)溶劑中回流

α-氨基酸的水溶液遇水合茚三酮，能生成有顏色的產(chǎn)物。大多數(shù)氨基酸遇此試劑顯藍(lán)紫色。反應(yīng)常用于α-氨基酸的比色測(cè)定和色層分析的顯色A、與水合茚三酮的反應(yīng)返回⑹氨基酸中氨基和羧基共同參與的反應(yīng)水合茚三酮藍(lán)紫色α-氨基酸的水溶液遇水合茚三酮，能生成有顏色的返回B、與金屬離子形成配合物

某些氨基酸與某些金屬離子能形成結(jié)晶型化合物，有時(shí)可以用來(lái)沉淀和鑒別某些氨基酸。例如：二分子氨基酸與銅離子能形成深紫色配合物結(jié)晶。返回B、與金屬離子形成配合物某些氨基酸與某些金屬離返回⑺

氨基酸的受熱分解反應(yīng)不同的氨基酸分子受熱時(shí)發(fā)生不同的反應(yīng)。α-氨基酸交酰胺γ-(或δ-氨基酸)內(nèi)酰胺β-氨基酸不飽和酸返回⑺氨基酸的受熱分解反應(yīng)不同的氨基酸分子受熱時(shí)發(fā)生不同的返回⑻

脫羧失氨作用氨基酸在酶的作用下，同時(shí)脫去羧基和氨基得到醇。工業(yè)上發(fā)酵制取乙醇時(shí)，雜醇就是這樣產(chǎn)生的。此外，一些氨基酸側(cè)鏈具有的官能基團(tuán)，如羥基、酚基、吲哚基、胍基、巰基及非α-氨基等，均可以發(fā)生相應(yīng)的反應(yīng)，這是進(jìn)行蛋白質(zhì)化學(xué)修飾的基礎(chǔ)。α-氨基酸還可通過(guò)分子間的－NH2與－COOH縮合脫水形成多肽，該反應(yīng)是形成蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)。返回⑻脫羧失氨作用氨基酸在酶的作用下，同時(shí)脫去羧基4肽和肽鍵一分子α-氨基酸中的羧基和另一分子α-氨基酸的氨基，通過(guò)失水形成酰胺鍵而連結(jié)成的化合物叫做肽。肽分子中的酰胺鍵稱為肽鍵。

由兩個(gè)氨基酸單元構(gòu)成的是二肽由三個(gè)氨基酸單元構(gòu)稱的是三肽，……。肽鍵

4肽和肽鍵一分子α-氨基酸中的羧基和另一分子α-氨基酸一條多肽鏈通常一端含有一個(gè)游離的氨基，稱為N-端，另一端含有一個(gè)游離的羧基，稱為C-端。

兩個(gè)游離的端基也能失水形成了酰胺鍵，形成環(huán)肽。N端C端一條多肽鏈通常一端含有一個(gè)游離的氨基，稱為N-端，另一端含有多肽也是以兩性離子形式存在，一般為鏈?zhǔn)浇Y(jié)構(gòu)。

多肽結(jié)構(gòu)式的寫(xiě)法，一般是N-端在左，C-端在右。肽的結(jié)構(gòu)不僅取決于氨基酸的種類和數(shù)目，而且還取決于它們之間的連接次序。甘氨酰丙氨酸丙氨酰甘氨酸這是少數(shù)氨基酸可以形成種類繁多的蛋白質(zhì)的原因。

多肽也是以兩性離子形式存在，一般為鏈?zhǔn)浇Y(jié)構(gòu)。多肽結(jié)構(gòu)式的寫(xiě)肽鏈的命名

肽鏈的命名以是以C-端氨基酸為母體，根據(jù)組成肽的氨基酸的順序，從左到右依次命名，稱為某氨酰某氨?！嘲彼幔ê?jiǎn)寫(xiě)為某、某、某）。

返回絲氨酰-甘氨酰-色氨酰-丙氨酰-亮氨酸命名為：肽鏈的命名肽鏈的命名以是以C-端氨基酸為母體，根據(jù)組4胰島素

胰島素是動(dòng)物胰臓中分泌的一種激素，能調(diào)節(jié)碳水化合物的代謝，用于治療糖尿病，為51肽。4胰島素胰島素是動(dòng)物胰臓中分泌的一種激素，能調(diào)節(jié)碳水化汪猷1910-1997邢其毅1911-2002鈕經(jīng)義1920-19951965年9月，中國(guó)在世界上首次合成牛胰島素。汪猷邢其毅鈕經(jīng)義1965年9月，中國(guó)在世界上首次合成牛胰島素第三節(jié)蛋白質(zhì)一、蛋白質(zhì)的分類1、根據(jù)化學(xué)組成可分為：?jiǎn)渭兊鞍祝褐挥邪被峤Y(jié)構(gòu)單位組成的蛋白質(zhì)。如：球蛋白、谷蛋白等。結(jié)合蛋白：由單純蛋白與非蛋白結(jié)合而成。如脂蛋白、糖蛋白、核蛋白、血紅蛋白、磷蛋白、色蛋白等。第三節(jié)蛋白質(zhì)一、蛋白質(zhì)的分類1、根據(jù)化學(xué)組成可分為：?jiǎn)卫w維蛋白：形狀細(xì)長(zhǎng)排列成纖維狀，不溶于水。主要對(duì)機(jī)體起支撐、連接、保護(hù)作用和負(fù)責(zé)機(jī)體的機(jī)械運(yùn)動(dòng)。纖維蛋白角蛋白：皮膚的表皮、角、毛、鱗、發(fā)、蹄、羽、指甲、絲等。膠原蛋白：以膠原纖維的形式存在。是肌肉的主要組成部分。約占體內(nèi)蛋白總量的1/3。2、根據(jù)蛋白質(zhì)分子的形狀和生理功能可分為：纖維蛋白：形狀細(xì)長(zhǎng)排列成纖維狀，不溶于水。纖維蛋白角蛋白：皮

在新陳代謝過(guò)程中起催化作用的酶、起調(diào)節(jié)作用的激素、對(duì)機(jī)體起免疫作用的抗體、運(yùn)送氧氣和二氧化碳的血紅蛋白、胰島素、蛋清蛋白等都是球蛋白。球蛋白：分子折疊、卷曲成球狀或橢球狀，一般能溶于水。在生物體內(nèi)表現(xiàn)出各不同的動(dòng)態(tài)功能。如：在新陳代謝過(guò)程中起催化作用的酶、球蛋白：二、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)一級(jí)結(jié)構(gòu)：氨基酸借助于肽鍵連接成的多肽鏈（也就是多肽鏈中氨基酸的組成和連接順序。是屬于構(gòu)造的范疇）。二級(jí)結(jié)構(gòu)：多肽鏈借助于氫鍵在空間沿著一個(gè)方向呈規(guī)律性的排列和無(wú)規(guī)卷曲排列。它實(shí)際上是指一條多肽鏈在空間的局部構(gòu)象。規(guī)律性的排列是指α—螺旋結(jié)構(gòu)和β—折迭體結(jié)構(gòu)。二、蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)一級(jí)結(jié)構(gòu)：氨基酸借助于肽鍵連接成的二級(jí)結(jié)構(gòu)：多肽鏈的局部構(gòu)象a:α—螺旋體b:β—折迭體c:無(wú)規(guī)卷曲多肽鏈的局部構(gòu)象a:α—螺旋體b:β—折迭體蛋白質(zhì)的α—螺旋結(jié)構(gòu)螺旋的一圈是3.6個(gè)氨基酸結(jié)構(gòu)單位，第一個(gè)氨基酸殘基N上的H與第四個(gè)氨基酸殘基上的羰基形成氫鍵。兩螺旋間的距離是0.54nm1423α—螺旋結(jié)構(gòu)L.Pauling和E.J.Corey于1952年提出。蛋白質(zhì)的α—螺旋結(jié)構(gòu)螺旋的一圈是3.6個(gè)氨基酸結(jié)構(gòu)單位β—

折迭體結(jié)構(gòu)

β—折疊體的概念也是由P.L.Pauling及其合作者提出來(lái)的。1、多肽鏈中的肽鍵平面通過(guò)α—碳原子相互折疊成1100的角，使肽鏈呈鋸齒形結(jié)構(gòu)。2、相鄰肽鏈之間依靠C=O和H2N—所形成的鏈間氫鍵維持著β—折疊體構(gòu)象的穩(wěn)定性。β—折迭體結(jié)構(gòu)β—折疊體的概念也是由P.L.P第二十章蛋白質(zhì)和核酸課件蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)：指一條多肽鏈借助于各種副鍵在空間總的折疊、卷曲、盤(pán)旋的形狀。

它實(shí)際上是指一條多肽鏈或蛋白質(zhì)的亞基在空間的總體構(gòu)象。蛋白質(zhì)分子中的結(jié)合力：主鍵：肽鍵副鍵：氫鍵、鹽鍵、二硫鍵、疏水鍵范德華力蛋白質(zhì)的三級(jí)結(jié)構(gòu)：指一條多肽鏈借助于各種副鍵在肌紅蛋白的三級(jí)結(jié)構(gòu)肌紅蛋白的三級(jí)結(jié)構(gòu)++-維持肽鏈構(gòu)象的作用力

——蛋白質(zhì)化學(xué)中的各種副鍵-a:氫鍵b:鹽鍵c:二硫鍵d:疏水鍵e:范德華力abbcddee++-維持肽鏈構(gòu)象的作用力

——蛋白質(zhì)化學(xué)中的各種副蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)：

當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)分子由兩條或兩條以上肽鏈組成時(shí)，每條肽鏈叫做蛋白質(zhì)的亞基。蛋白質(zhì)亞基之間相互作用所形成的特定的空間結(jié)構(gòu)叫做蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)。

也就是指整個(gè)蛋白質(zhì)分子在空間的構(gòu)象。只有一條多肽鏈的蛋白質(zhì)分子無(wú)四級(jí)結(jié)構(gòu)。只有多于一條多肽鏈的蛋白質(zhì)分子才有四級(jí)結(jié)構(gòu)。單獨(dú)的亞基不具有生理活性，只有亞基相互結(jié)合構(gòu)成的四級(jí)結(jié)構(gòu)才有生理活性。蛋白質(zhì)的四級(jí)結(jié)構(gòu)：當(dāng)?shù)鞍踪|(zhì)分子由兩條或兩條以上肽血紅蛋白的四級(jí)結(jié)構(gòu)：由兩條α-鏈和兩條β-鏈組成。每條肽鏈都卷曲成球狀，都有一個(gè)空穴容納一個(gè)血紅素分子，相互之間又進(jìn)行作用形成球狀的血紅蛋白分子。血紅蛋白的四級(jí)結(jié)構(gòu)：由兩條α-鏈和兩條β-鏈組成。每條肽鏈都三、蛋白質(zhì)的性質(zhì)1、蛋白質(zhì)的兩性與等電點(diǎn)

蛋白質(zhì)分子的鏈端有游離的—NH2和游離的—COOH，肽鏈中堿性氨基酸的殘基上連接有—NH2，酸性氨基酸的殘基上連接有—COOH，因此它與氨基酸一樣，也具有兩性離解和等電點(diǎn)的性質(zhì)。三、蛋白質(zhì)的性質(zhì)1、蛋白質(zhì)的兩性與等電點(diǎn)蛋

蛋白質(zhì)分子在酸性條件下以正離子的形式存在；在堿性條件下以負(fù)離子的形式存在；在等電點(diǎn)時(shí)分子所帶的正、負(fù)電荷的數(shù)目相等，以兩性偶極離子的形式存在。蛋白質(zhì)分子在酸性條件下以正離子的形2、蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)蛋白質(zhì)分子的直徑：1—100nm（膠體溶液）故具有：丁達(dá)爾效應(yīng)，不能透過(guò)半透膜。2、蛋白質(zhì)的膠體性質(zhì)蛋白質(zhì)分子的直徑：1—100nm（膠體溶3、蛋白質(zhì)的水化與沉淀維持蛋白質(zhì)溶液穩(wěn)定性的兩個(gè)主要因素：⑴、蛋白質(zhì)分子表面的水化膜。蛋白質(zhì)分子將疏水基包在內(nèi)部，親水基在外部與水結(jié)合形成水化膜。使蛋白質(zhì)分子穩(wěn)定地存在溶液之中。⑵、蛋白質(zhì)分子所帶的電荷。蛋白質(zhì)分子在堿性條件下以負(fù)離子的形式存在，酸性條件下以正離子的形式存在。蛋白質(zhì)分子帶同種電荷相互排斥而穩(wěn)定地存在溶液之中。3、蛋白質(zhì)的水化與沉淀維持蛋白質(zhì)溶液穩(wěn)定性的兩個(gè)主要因素：⑵⑴、鹽析：向蛋白質(zhì)溶液中加入高濃度的中性鹽如:(NH4)2SO4Na2SO4NaClMgSO4⑵、加入極性較強(qiáng)、與水的親和力較大的有機(jī)溶劑如：甲醇、乙醇、丙酮等破壞蛋白質(zhì)的水化膜。若使蛋白質(zhì)分子發(fā)生沉淀：

⑴、破壞其水化膜；⑵、中和其所帶電荷。（一）、加脫水劑除去蛋白質(zhì)的水化膜⑴、鹽析：向蛋白質(zhì)溶液中加入高濃度的中性⑵、加入極性較強(qiáng)、與⑴、在堿性溶液中（pH＞pI)蛋白質(zhì)分子以負(fù)離子的形式存在，加入重金屬鹽

Ag+、

Hg2+、Cu2+、Pb2+可使其發(fā)生沉淀：（二）、中和電荷⑴、在堿性溶液中（pH＞pI)蛋白質(zhì)分子（二）、中和電荷⑵、在酸性溶液中（pH＜pI)蛋白質(zhì)分子以正離子的形式存在，加入某些生物堿試劑（用X-表示）如：苦味酸、鞣酸、磷鎢酸等，可使其發(fā)生沉淀：⑵、在酸性溶液中（pH＜pI)蛋白質(zhì)分子

天然蛋白質(zhì)非分解性變更而引起理化性質(zhì)的改變、生理活性的喪失叫蛋白質(zhì)的變性。4、蛋白質(zhì)的變性

變性后的蛋白質(zhì)溶解度降低、粘度增大、結(jié)晶性能喪失、對(duì)水解酶的抵御能力降低。

非分解性變更是指：一級(jí)結(jié)構(gòu)肽鍵沒(méi)發(fā)生斷裂但空間結(jié)構(gòu)遭到了破壞。多肽鏈在空間規(guī)則有序的結(jié)構(gòu)轉(zhuǎn)變?yōu)殡s亂無(wú)序的結(jié)構(gòu)。天然蛋白質(zhì)非分解性變更而引起理化性4、蛋白質(zhì)的5、蛋白質(zhì)的顏色反應(yīng)反應(yīng)名稱試劑顏色作用基團(tuán)縮二脲反應(yīng)稀CuSO4/強(qiáng)堿紫或紅紫肽鍵茚三酮反應(yīng)茚三酮溶液藍(lán)紫色氨基黃蛋白反應(yīng)濃硝酸深黃色芳環(huán)Millon反應(yīng)硝酸汞紅色酚羥基（酪氨酸）5、蛋白質(zhì)的顏色反應(yīng)反應(yīng)名稱試劑第四節(jié)酶

酶