1、王碧云 2015年8月10日,免疫球蛋白結構,Ig分子的基本結構是由四肽鏈組成的。即：由二條相同的分子量較小的肽鏈(輕鏈)和二條相同的分子量較大的肽鏈(重鏈)組成 輕鏈與重鏈是由二硫鍵連接形成一個四肽鏈分子稱為Ig分子的單體；單體是構成所有免疫球蛋白分子的基本結構；所有抗體的單體都是四條肽鏈的對稱結構，即：兩條糖基化重鏈(H)和兩條非糖基化輕鏈(L)；每條重鏈和輕鏈分為氨基端(N端)和羧基端(C端)。,輕鏈和重鏈,1、輕鏈（light chain，L鏈 由214個氨基酸殘基組成，通常不含碳水化合物，分子量為24kD，有兩個由鏈內二硫鍵組成的環(huán)肽，L鏈可分為：Kappa（）與 lambda（）2

2、個亞型 2、重鏈（heavy chain，H鏈） 由450-550個氨基酸殘基組成，分子量55-75kD，含糖數(shù)量不同，4-5個鏈內二硫鍵，可分為5類，、鏈，不同的H鏈與L鏈（或）組成完整的Ig分子。分別稱為：IgM，IgG，IgA，IgD和IgE。,可變區(qū)和恒定區(qū),其N-末端序列變化很大，稱此區(qū)為可變區(qū)（V區(qū)）； C-末端氨基酸則相對穩(wěn)定，變化很小，稱此區(qū)為恒定區(qū)（C區(qū)）。,可變區(qū)（Variable region，V區(qū)）,1、可變區(qū)（Variable region，V區(qū)） L鏈N端1/2處（VL）108-111個氨基酸殘基，H鏈N端1/5-1/4處（VH）118個氨基酸殘基，V區(qū)有一個肽環(huán)6

3、5-75個氨基酸殘基。 可變區(qū)可分為高變區(qū)（hypervariable region，HVR）和骨架區(qū)（framework region，F(xiàn)R），VL的HVR在24-34，50-56，89-97氨基酸位置。VH的HVR在31-35，50-56，95-102氨基酸位置。分別稱為VL和VH的HVR1，HVR2，HVR3,高變區(qū)（hypervariable region，HVR）和骨架區(qū)（framework region，F(xiàn)R）,高變區(qū)為抗體與抗原的結合位置，稱為決定簇互補區(qū)（complementarity-determining region，CDR），VL和VH的HVR1，HVR2，HVR3又分

4、別稱為CDR1，CDR2，CDR3，其中CDR3具有更高的高變程度，H鏈在與抗原結合中起重要的作用。,恒定區(qū)（constant region，C區(qū)）,恒定區(qū)（constant region，C區(qū)） L鏈C端1/2處，105個氨基酸殘基，H鏈C端3/4-4/5處，331-431個氨基酸殘基。 在同一種屬動物中是比較恒定的，是制備第二抗體進行標記的重要基礎。,功能區(qū),鏈內二硫鍵折疊成球形區(qū)稱為功能區(qū)（domain）約由110個氨基酸組成。氨基酸的順序具有高度的同源性。,1、L鏈功能區(qū)：2個，（VL，CL各一個） 2、H鏈功能區(qū)：IgG，IgA，IgD，4個（V區(qū)1個，C區(qū)3個），IgM，IgE，5

5、個（V區(qū)1個，C區(qū)4個） 3、功能區(qū)的片層結構:抗體的L鏈和H鏈中V區(qū)或C區(qū)每個功能區(qū)的二級結構是反向平行的片層結構。,4、功能區(qū)的作用： （1）VL和VH是抗原結合的部位。 （2）CL和CH1上具有同種異型的遺傳標記。 （3）IgG的CH2和IgM的CH3具有補體C1q結合位點；IgG借助CH2部分可通過胎盤 （4）CH3或CH4具有結合單核細胞、巨噬細胞、粒細胞、B細胞、NK細胞Fc段受體的功能，不同的抗體可與不同的細胞結合，產(chǎn)生不同的免疫效應。,功能區(qū)的作用,5、鉸鏈區(qū),（1）鉸鏈區(qū)不是一個獨立的功能區(qū)，位于CH1與CH2之間；包括H鏈間二硫鍵，該區(qū)富含脯氨酸，不形成-螺旋。 （2）當Ab與Ag結合時，鉸鏈區(qū)發(fā)生扭曲，使Ab的2個抗