等電點(diǎn)：當(dāng)aa溶液在某一pH值時(shí)，使該特定aa分子上所帶正負(fù)電荷相等，成為兩性離子，在電場(chǎng)中既不向陽極也不向陰極移動(dòng)，此時(shí)溶液的pH值即為該aa的等電點(diǎn)超二級(jí)結(jié)構(gòu)：指在蛋白質(zhì)分子中，特別是球狀蛋白質(zhì)中，若干相鄰二級(jí)結(jié)構(gòu)單元組合彼此相互作用，形成有規(guī)則的在空間上能辨認(rèn)的二級(jí)結(jié)構(gòu)組合體。此為二級(jí)結(jié)構(gòu)與三級(jí)結(jié)構(gòu)間的一種過渡構(gòu)象。如：aa，pxp；pap；等。一級(jí)結(jié)構(gòu)：又稱為共價(jià)結(jié)構(gòu)或化學(xué)結(jié)構(gòu)。是指蛋白質(zhì)中的aa按照特定的排列順序通過肽鍵連接起來的多肽鏈結(jié)構(gòu)。二級(jí)結(jié)構(gòu)：指蛋白質(zhì)多肽鏈本身的折疊和盤繞形式；它只涉及肽鏈主鏈的構(gòu)象及鏈內(nèi)或鏈間形成的氫鍵。a-螺旋結(jié)構(gòu)，p-折疊結(jié)構(gòu)，p-轉(zhuǎn)角結(jié)構(gòu)，自由回轉(zhuǎn)。三級(jí)結(jié)構(gòu)：指蛋白質(zhì)多肽鏈上所有原子在三維空間的分布結(jié)構(gòu)域：在一些相對(duì)較大的蛋白質(zhì)分子中，在空間折疊時(shí)往往先分別折疊成幾個(gè)相對(duì)獨(dú)立的區(qū)域，再組裝成更復(fù)雜的球狀結(jié)構(gòu)，這種在二級(jí)或超二級(jí)結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)上形成的特定區(qū)域稱為結(jié)構(gòu)域。它的結(jié)構(gòu)層次介于超二級(jí)結(jié)構(gòu)和三級(jí)結(jié)構(gòu)之間。亞基：一或幾條肽鏈以非共價(jià)鍵聯(lián)結(jié)成一穩(wěn)定的活性單位，這種肽鏈稱該蛋白質(zhì)的亞基。例如粗甲狀腺素由一個(gè)A-亞基和一個(gè)B-亞基組成。構(gòu)象：pro空間結(jié)構(gòu)又稱pro的構(gòu)象（高級(jí)結(jié)構(gòu)），指pro分子中所有原子和基團(tuán)在三維空間的排列及肽鏈的走向。蛋白質(zhì)變性的原理：天然蛋白質(zhì)因受物理或化學(xué)因素影響，使其分子內(nèi)部原有的高度規(guī)律性結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，致使蛋白質(zhì)的理化性質(zhì)和生物學(xué)性質(zhì)都有所改變，但并不導(dǎo)致蛋白質(zhì)一級(jí)結(jié)構(gòu)的破壞，此現(xiàn)象即?分子內(nèi)部結(jié)構(gòu)改變：次級(jí)鍵破壞；分子表面結(jié)構(gòu)改變：疏水基團(tuán)暴露。主要標(biāo)志：生物功能的喪失。本質(zhì)：分子中各種次級(jí)鍵斷裂，使其空間構(gòu)象從緊密有序的狀態(tài)變成松散無序狀態(tài)；一級(jí)結(jié)構(gòu)不破壞7別構(gòu)效應(yīng)：變構(gòu)效應(yīng)，是指寡聚蛋白與配基結(jié)合，改變蛋白質(zhì)構(gòu)象，導(dǎo)致蛋白質(zhì)生物活性改變的現(xiàn)象.它是細(xì)胞內(nèi)最簡單的調(diào)節(jié)方式.例:血紅蛋白的別構(gòu)效應(yīng)，一個(gè)亞基與氧結(jié)合后，引起該亞基構(gòu)象改變，進(jìn)而引起另3個(gè)亞基的構(gòu)象改變，整個(gè)分子構(gòu)象改變與氧的結(jié)合能力增加8.鹽析：在蛋白質(zhì)的水溶液中，加入大量高濃度的強(qiáng)電解質(zhì)鹽如（NH4）2SO4、NaCl、Na2SO4等，使蛋白質(zhì)從溶液中析出，稱為蛋白質(zhì)的?。是最常用的蛋白質(zhì)沉淀方法，該法不會(huì)使蛋白質(zhì)產(chǎn)生變性。機(jī)理：1利用pr兩性電離性質(zhì)。2）許多化學(xué)試劑可減少pr與水的親和力鹽溶：低濃度的鹽溶液加入蛋白質(zhì)溶液中，會(huì)導(dǎo)致蛋白質(zhì)的溶解度增加，該現(xiàn)象稱為?機(jī)理：破壞蛋白質(zhì)的水化膜，中和表面的凈電荷。酶活力：又稱為酶活性，一般把酶催化一定化學(xué)反應(yīng)的能力稱為酶活力，通常以在一定條件下酶所催化的化學(xué)反應(yīng)速度來表示。酶活力單位：在最適反應(yīng)條件下（25°C）在1min內(nèi)能轉(zhuǎn)化lumol底物的酶量。酶活力中心：酶分子中直接能同底物結(jié)合并起催化作用的空間部位。酶的活性中心往往是若干個(gè)在一級(jí)結(jié)構(gòu)上相距很遠(yuǎn)，但在空間結(jié)構(gòu)上彼此靠近的aa殘基集中在一起形成具有一定空間結(jié)構(gòu)的區(qū)域，該區(qū)域與底物相結(jié)合并將底物轉(zhuǎn)化為產(chǎn)物，對(duì)于結(jié)合酶來說，輔酶或輔基往往是活性中心的組成成分。同功酶：指催化的化學(xué)反應(yīng)相同，但酶蛋白本身的分子組成形式、理化性質(zhì)乃至免疫學(xué)性質(zhì)不同的一組酶。這類酶存在于生物的同一種屬或同一個(gè)體的不同組織、甚至同一組織或細(xì)胞中。別構(gòu)酶：變構(gòu)酶，是一類重要的調(diào)節(jié)酶。指酶分子的非催化部位與某些化合物可逆地非共價(jià)結(jié)合后，引起酶的構(gòu)象的改變，進(jìn)而改變酶的活性狀態(tài)，酶的這種調(diào)節(jié)作用稱為變構(gòu)調(diào)節(jié)。非競爭性抑制：S與I可同時(shí)結(jié)合在酶的不同部位上，形成ESI，因此酶活性降低。此類I與E活性中心以外的基團(tuán)結(jié)合，其結(jié)構(gòu)可能與S無關(guān)。競爭性抑制：I在分子結(jié)構(gòu)上與S類似，I與S競爭性與E結(jié)合，使酶促反應(yīng)速度下降。但，若［S］高，則此效應(yīng)減小甚至消除。?競爭性抑制：Vmax不變；Km增大，增加［S］可克服。?非競爭性抑制：Km不變；Vmax減小，增加［S］不可克服。反競爭性抑制劑必須在酶結(jié)合了底物之后才能與酶與底物的中間產(chǎn)物結(jié)合，該抑制劑與單獨(dú)的酶不結(jié)合。米氏常數(shù)：反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時(shí)的底物濃度。單位：mol/L或mmol/L各種酶的Km值范圍很廣10-1?10-6MKm是酶的特征性物理常數(shù)。只與E性質(zhì)有關(guān)，與［E］無關(guān)。在一定條件下某酶對(duì)某一底物有一定的Km值。因此，測(cè)某酶的Km數(shù)值，可鑒別酶。同一E有幾個(gè)S就有幾個(gè)Km，Km最小的為最適S或天然S。呼吸鏈（又稱電子傳遞鏈）：代謝物上氫原子被脫氫酶激活脫落后，經(jīng)一系列電子傳遞體，最后傳遞給被激活的氧分子而生成水的過程。氧化磷酸化:是NADH和FMNH2通過氧化呼吸鏈的電子傳遞相聯(lián)系的合成ATP的作用。即電子傳遞與ATP形成的偶聯(lián)機(jī)制。底物水平磷酸化：底物被氧化時(shí)形成高能磷酸化合物的中間物，通過酶的作用使ADP生成ATP6.試比較原核生物與真核生物在蛋白質(zhì)合成上的差異。解答：(1)原核生物轉(zhuǎn)錄和翻譯同步進(jìn)行，真核生物轉(zhuǎn)錄產(chǎn)物要加工后才進(jìn)行翻譯。原核生物核糖體為70S，由50S與30S兩個(gè)亞基組成；真核生物核糖體為80S，由60S與40S兩個(gè)亞基組成。原核生物的蛋白質(zhì)合成起始于甲酰甲硫氨酸，需起始因子IF-1、IF-2、IF-3及GTP、Mg2參加。真核生物的蛋白質(zhì)合成起始于甲硫氨酸，起始因子為eIF-1、eIF-2、eIF-3、eIF-4、eIF-5和eIF-6。原核生物在起始密碼上游的SD序列可以與小亞基16SrRNA3’-末端的序列互補(bǔ)，從而確定起始密碼的位置。真核生物核糖體與mRNA5’-末端的帽子結(jié)構(gòu)結(jié)合之后，通過消耗ATP的掃描機(jī)制向30端移動(dòng)來尋找起始密碼。原核生物的延長因子有EF-Ts、EF-Tu和EF-G。真核生物的延長因子是eEF-1和eEF-2。肽鏈合成的終止需要有肽鏈釋放因子。原核生物釋放因子有3種：RF-1、RF-2、RF-